Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang terdiri atas satu rantai

polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida (Wirahadikusumah, 1989). Enzim berfungsi sebagai
katalis atau senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan adanya enzim,
molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999). Keunggulan enzim sebagai biokatalisator antara lain memiliki
spesifitas tinggi, mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas tinggi
dan dapat menghasilkan produk akhir yang tidak terkontaminasi sehingga mengurangi biaya purifikasi dan
efek kerusakan lingkungan (Chaplin and Bucke, 1990).

Enzim sebagai suatu senyawa yang berstruktur protein baik murni maupun protein yang terikat
pada gugus non protein, memiliki sifat yang sama dengan protein lain yaitu : a. dapat terdenaturasikan
oleh panas, b. terpresipitasikan atau terendapkan oleh senyawa-senyawa organik cair seperti etanol dan
aseton juga oleh garam-garam organik berkonsentrasi tinggi seperti ammonium sulfat, c. memiliki bobot
molekul yang relatif besar sehingga tidak dapat melewati membran semi permeabel atau tidak dapat
terdialisis (Poedjiadi, 1994).

Enzim sebagai biokatalisator berstruktur protein, dalam mekanisme kerja aktivitasnya

dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain, pH, suhu, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim,
kehadiran aktivator atau inhibitor (Poedjiadi, 1994).

Suhu inkubasi sangat mempengaruhi kerja dari enzim, suhu inkubasi yang lebih tinggi dari suhu
optimum kerja enzim dapat menyebabkan terjadinya perubahan konformasi sisi aktif enzim yang
disebabkan adanya denaturasi protein enzim (Arbianto, 1989). Sebagian besar enzim terdenaturasi pada
suhu diatas 50 ºC (Wolfe, 1993). Dalam batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim
akan naik bila suhunya naik. Reaksi yang paling cepat terjadi pada suhu optimum (Rodwell, 1987). Pada
suhu 0 oC enzim menjadi tidak aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay and Sugyo, 1992).

pH (Derajat Keasaman) enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai
konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama pada gugus residu terminal
karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan kereaktifan enzim diperkirakan merupakan akibat dari
perubahan pH lingkungan (Winarno, 1989). Perubahan pH dapat mempengaruhi asam amino kunci pada
sisi aktif, sehingga menghalangi sisi aktif enzim membentuk kompleks dengan substratnya (Page, 1989).

Kecepatan laju reaksi enzimatik berhubungan langsung antara konsentrasi enzim dengan substrat
(Orten and Neuhaus, 1970). Konsentrasi enzim secara langsung mempengaruhi kecepatan laju reaksi
enzimatik, laju reaksi meningkat dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 1994).
Cara kerja enzim sebagai biokatalisator dilakukan melalui percepatan reaksi dengan cara menurunkan energi
yang diperlukan untuk berlangsungnya reaksi kimia di dalam sel hidup. Zat yang akan dikatalis oleh enzim disebut
substrat. Substrat akan berikatan dengan enzim pada daerah yang disebut sisi aktif. Sisi aktif pada enzim hanya dapat
berikatan dengan substrat tertentu. Oleh karena itu, enzim bekerja sebagai spesifik dan 1 jenis enzim hanya akan
terlibat dalam satu jenis reaksi saja.

Enzim amilase termasuk golongan enzim hidrolase. Enzim amilase merupakan enzim yang
mempunyai aktivitas memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa (Poedjadi, 1994).
Amilase dapat dikelompokkan menjadi tiga yaitu α-amilase, β-amilase, dan glukoamilase (Rahman, 1992).
a.
 α-Amilase Enzim α-Amilase menghidrolisis ikatan α-1,4 glukossidik amilosa, amilopektin dan
glikogen. Enzim ini bersifat sebagai endoamilase, yaitu enzim yang memecah pati secara acak dari tengah
atau bagian dalam molekul. Berat molekul α-amilase rata-rata ± 50 kd. Enzim ini mempunyai rantai
peptida tunggal pada gugusan proteinnya dan setiap molekul mengandung satu gram atom Ca. Adanya
kalsium yang berikatan dengan molekul protein enzim, membuat enzim α-amilase bersifat relatif tahan
terhadap suhu, pH, dan senyawa seperti urea (Suhartono,1989).
β-Amilase (β-1,4 glukan malthohidrolase), memecah pati dari luar molekul dan menghasilkan unit-unit
maltosa dari ujung non pereduksi pada rantai polisakarida. Bila tiba pada ikatan α-1,6 glukosida seperti
yang dijumpai pada amilopektin atau glikogen, aktivitas enzim ini akan terhenti. Enzim ini bekerja pada
ikatan α-1,4 glukosida dan memiliki pH optimum antara 5 – 6.

Glukoamilase (α-1,4-D-glukan glukohidrolase) memecah ikatan α-1,4 dalam amilose, amilopektin, dan
glikogen dari ujung gula non pereduksi. Enzim ini dapat juga menghidrolisis ikatan α-1,6 dan α-1,3,
meskipun pemecahan ikatan tersebut sangat lambat. pH optimum enzim ini adalah 4-5
(Judoamidjojo,1989).
Inhibitor adalah molekul yang dapat menghambat bahkan menghentikan reaksi enzimatik dengan
mengotori permukaan katalis.Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on
Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.

Kerja enzim dapat dihambat oleh zat penghambat atau inhibitor. Terdapat dua jenis inhibitor,
yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim
dengan cara berikatan dengan enzim pada sisi aktifnya. Oleh karena itu, inhibitor ini bersaing
dengan substrat menempati sisi aktif enzim. Hal ini terjadi karena inhibitor memiliki struktur yang
mirip dengan substrat. Enzim yang telah berikatan dengan inhibitor tidak dapat menjalankan
fungsinga sebagai biokatalisator. Berbeda dengan inhibitor kompetitif, inhibitor non kompetitif tidak
bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim. Inhibitor jenis ini akan berikatan dengan
enzim pada sisi yang berbeda (bukan sisi aktif). Jika telah terjadi ikatan enzim inhibitor, sisi aktif
enzim akan berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. Banyak ion logam berat
bekerja sebagai inhibitor nonkompetitif, misalnya Ag+, Hg+, dan Pb+ (Firmansyah dkk, 2007).
Firmansyah, Riki dkk. 2007. Mudah dan Aktif Belajar Biologi. Bandung; Setia Purna Inves.
Chaplin, M.F. dan Buckle C. 1990. Enzyme Technology.New York: Cambridge University Press.

Fardiaz, Srikandi. 1992. Mikrobiologi Pangan I. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama

Firmansyah, Riki dkk. 2007. Mudah dan Aktif Belajar Biologi. Bandung; Setia Purna Inves.

Judoamidjojo, R.M., E.G. Said dan L. Hartoto. 1989. Biokonversi. Departemen. Pendidikan
dan Kebudayaan, Direktorat Pendidikan Tinggi. Pusat Antar.
Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI
Learning.

Anna Poedjiadi, 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press: Jakarta.

Poliana J dan Mac CAP. 2007. Industrial enzymes: structure, function, and applications.
Dordrecht:
Rahman.1992.TeknologiFermentasi.Penerbit Arcan, Pusat AntarUniversitas.
Smith, N. O. ; Maclean, I. ; Miller, F. A. ; Carruthers, S. R., 1997. Crops for industry and energy
in Europe. University of Reading
Suhartono. 1989. Enzim dan Bioteknologi. Institut Pertanian Bogor. Bogor.

Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, Enzim dan Asam Nukleat. ITB.