Anda di halaman 1dari 26

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang


Didalam kehidupan, protein merupakan molekul yang sangat penting dalam tubuh
maklhuk hidup. Hal ini disebabkan oleh hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi
dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein. Seitar 75 % asam amino
digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita
makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh. Protein yang terdapat di dalam
makanan dicerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan
dibawa oleh darah ke hari. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ
tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga
terjadi di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam
amino dalam sel.

Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Asam amino ini bekerja
dalam proses kehidupan di dalam tubuh makhluk hidup. Asam amino merupakan asam
karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen
protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis
asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam
amino tersebut menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Semua makhluk hidup memiliki protein tanpa memandang fungsi dan aktivitas
biologisnya. Protein dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku yang
molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis. Protein berbeda satu sama lain karena
masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan
abjad struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang
hampir tidak terbatas untu membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak
terbatas pula.

1.2 Tujuan
a. Mengetahui tentang asam amino, termasuk unsur-unsur yang menyusunnya.
b. Mengetahui klasifikasi asam amino
c. Mengetahui proses sintesis asam amino
d. Mengetahui proses oksidasi asam amino
e. Mengethui proses metabolism asam amino
BAB II ISI

2.1 Nitrogen
Nitrogen bebas (N2) memenuho 78% komposisi atmosfer bumi. Baik tumbuhan
maupun hewan membutuhkan nitrogen. Nitrogen adalah unsure pembentuk asam amino.
Asam amino adalah molekul pembentuk protein. Protein bagi tubuh berguna sebagai
penyusun tubuh seperti otot dan daging. Protein juga berperan dalam proses metabolism
protein dan hormone. Di alam, nitrogen berbentuk persenyawaan seperti N2, NO2, NO3, dan
NH4.
Unsure nitrogen menjadi unsure yang terpenting karena menjadi penyusun asam
amino (komponen pembentuk protein) dan penyusun asam nukleat (komponen pembentuk
DNA dan RNA). Nitrogen adalah unsure makro pertumbuhan tanaman. Kekurangan unsure N
mengakibatkan daun menguning dan buah menjadi kecil. Tanaman yang ekurangan N
membutuhkan asupan pupuk N yang cukup.
Sumber nitrogen terbesar adalah N2 di atmosfer bumi. Namun molekul ini relatif stabil
(sukar bereasi) sehingga dibutuhkan energy besar untuk memecahnya. Proses pemecahan
nitrogen di udara secara alami bisa terjadi melalui:
a. Petir (energi petir), petir memiliki energy yang besar untuk memecah N sehingga
dapat berseyawa dengan oksigen membentuk Nitrat (NO3). Nitrat jatuh ke tanah dan
menjadi unsure hara yang menyuburkan tanaman.
b. Fiksasi oleh mikroorganisme pengikat nitrogen
Umumnya tidak ada makhluk hidup yang mampu memanfaatkan nitrogen secara
langsung dari udara. Akan tetapi, ada beberapa bakteri yang mampu memfiksasi
(mengikat) N dari udara dan mengubahnya menjadi nitrat. Contohnya Rhizobium,
bakteri kemoautotrof, yang bersimbiosis dengan tanaman kacang-kacangan
membentuk bintil pada akar. Selain rhizobium, beberapa bakteri seperti Azotobacter,
Marsiella crenata, Rhodospirillum dan Clostridium juga memiliki kemampuan dalam
menambat nitrogen. Ada juga dari kelompok alga biru seperti Anabaena azolae dan
Anabaena cicadae
Siklus Nitrogen
Siklus nitrogen merupakan perubahan nitrogen melalui rantai pangan dari senyawa
anorganik sederhana, terutama amonia menjadi senyawa organik kompleks. Siklus ini
melibatkan bakteri, tanaman, dan hewan. Semua organisme dapat mengubah amonia (NH3)
menjadi senyawa nitrogen organik, yang mengandung ikatan C-N. tetapi, hanya beberapa
organism yang dapat mensintesis amonia dari gas N2. Meskipun gas N2 ada sekitar 80% ada
di atmosfer, karena N tidak reaktif. Reduksi dari gas N2 menjadi amonia, disebut proses
fiksasi nitrogen. Amonia dapat juga diperoleh melalui reduksi ion nitrat (NO3-) yang ada
dalam tanah. Reduksi nitrat dapat dilakukan oleh tanaman dan mikroorganisme. Di alam, ada
kesetimbangan antara N total dalam bentuk anorganik dan organik. Perubahan bentuk N
organik menjadi N anorganik terjadi melalui katabolisme, denitrifikasi dan pembusukan.
Menurut Fried (2005), tumbuhan, seperti juga bentuk kehidupan lainnya, memerlukan
nitrogen. Walaupun sekitar 79 persen atmosfer terdiri atas nitrogen elemental, tumbuhan tidak
dapat mengambilnya secara langsung. Nitrogen harus dikonversi melalui proses-proses
intermediet menjadi bentuk-bentuk yang dapat digunakan.
Bakteria pemfiksasi nitrogen mampu mengkombinasikan nitrogen atmosferik dengan
hidrogen menjadi ion-ion amonium (NH4+). Sianobakteria (alga biru-hijau) juga memiliki
kemampuan itu. Amonia lalu dilepaskan ke lingkungan, sehingga dapat diambil dan
digunakan oleh tumbuhan. Selain itu, bakteri pemfiksasi nitrogen juga bisa hidup secara
mutualistik dalam nodul-nodul khusus pada tumbuhan semacam semanggi, alfalfa, dan legum
(kacang-kacangan dan polong-polongan). Bakteri-bakteri tersebut memfiksasi nitrogen dan
menyuplai amonia yang dihasilkan langsung ke tumbuhan. Amonia yang diserap oleh
tumbuhan dikonversi menjadi asam-asam amino dan senyawa-senyawa nitrogen lainnya
malalui perantara enzim nitrogenase.
Amonia yang dihasilkan melalui fiksasi nitrogen lalu menjalani pemrosesan
selanjutnya, disebut nitrifikasi. Pada langkah pertama, bakteri semacam Nitrosomonas
mengkonversi amonia (atau ion-ion amonium) menjadi nitrit (NO2-). Nitrit sangat beracun
bagi tumbuhan, sehingga diperlukan konversi yang kedua. Konversi tersebut dilakukan oleh
bakteri semacam Nitrobacter yang mengkonversi nitrit menjadi nitrat (NO3-). Tumbuhan
berbunga lebih mudah menggunakan nitrat daripada amonia sebagai sumber nitrogen,
sehingga nitrifikasi penting dalam menjaga kelestarian flora di bumi. Nitrat juga bisa
dihasilkan dari nitrogen atmosferik melalui berbagai proses fisik, misalnya saja halilintar dan
reaksi deangan kabut fotokimiawi.
Fiksasi nitrogen mengintroduksi nitrogen baru ke dalam siklus, akan tetapi terjadi
dekomposisi pada sumber organik nitrogen, yaitu nitrogen yang telah diinkorporasikan ke
dalam organism hidup. Buangan-buangan bernitrogen, misalnya urin, protein, dan senyawa-
senyawa nitrogen lainnya, dilepaskan oleh bakteri dan fungi saat pembusukan jasad hewan
dan tumbuhan mati. Buangan-buangan tersebut merupakan sumber nitrogen kedua. Saat
proses amonifiksasi, senyawa-senyawa organic itu dikonversi menjadi amonia, proses
nitrifikasi dua tahap lalu menghasilkan nitrat.
Sejumlah nitrogen elemental dikembalikan ke atmosfer melalui kerja bakteri
denitrifikasi, yang mengubah NO3- dan NO2- menjadi N2-. Seluruh proses tersebut indtroduksi
nitrogen elemental melalui fiksasi nitrogen dan nitrifikasi, pengembalian N2 ke atmosfer
melalui denitrifikasi, pendaur ulang nitrogen organic melalui pembusukan, amonifikasi dan
nitrifikasi adalah tahap-tahap penyusun siklus nitrogen.
Menurut Effendi (2003), denitrifikasi yaitu reduksi nitrat menjadi nitrit (NO2),
dinitrogen oksida (N2O), dan molekul nitrogen (N2). Proses reduksi nitrat berjalan optimum
dari kondisi anoksik (tak ada oksigen). Proses ini juga melibatkan bakteri dan jamur.
Dinitrogen oksida adalah produk utama dari denitrifikasi pada perairan dengan kadar oksigen
sangat rendah, sedangkan molekul nitrogen adalah produk utama dari proses denitrifikasi
pada perairan dengan kondisi anaerob.

2.2 Klasifikasi Asam Amino


Molekul protein tersusun dari satuan-satuan dasar kimia yaitu asam amino. Asam
amino yang merupakan monomer protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus
fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Dalam molekul protein, asam-asam amino ini
saling berhubungan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida (-CONH-).

Bersasarkan sintesisnya, Suhardjo (1992) membedakan asam amino menjadi 3


golongan, yaitu sebagai berikut.

a. Asam Amino Esensial


Merupakan asam Amino yang tidak dapat dibentuk oleh tubuh sendiri. Asam
amino ini sangat diperlukan oleh tubuh dan harus disuplai dalam bentuk jadi dalam
menu yang dimakan sehari-hari. Ada 8 asam amino esensial untuk orang dewasa,
sedangkan pada anak-anak ada 10 asam amino esensial.

1. Leusin (Asam amino dengan rantai bercabang)


- Membantu mencegah penyusutan otot

- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleusin (Asam amino dengan rantai bercabang)

- Membantu mencegah penyusutan otot

- Membantu dalam pembentukan sel darah merah

3. Valin (Asam amino dengan rantai bercabang)

- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot

- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine,


tyrosine) ke otak
4. Lisine

- Kekurangan lisin akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan
penghubugn lainnya

- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine

- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh


lainnya (cartilage dan persendian)

5. Triptopan

- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)

- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan

6. Metionin
- Prekusor dari cysteine dan creatine

- Menurunkan kadar kolestrol darah

- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi
jaringan baru pada hati dan ginjal

7. Treonin

- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati

- Komponen penting dari kolagen

- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

8. Fenilalanin

- Prekursor untuk tyrosine

- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental


- Digunakan dalam terapi depresi

- Membantuk menekan nafsu makan

b. Asam Amino Semi-Esensial


Merupakan asam amino yang dapat menjamin proses kehidupan jaringan
orang dewasa, tetapi tidak mencukupi untuk pertumbuhan anak-anak. Asam amino ini
dapat menghemat pemakaian beberapa asam amino esensial, akan tetapi tidak
sempurna menggantikannya.

1. Arginin (asam amino essensial untuk anak-anak)

- Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan

- Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh
darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA

- Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidin (asam amino essensial pada beberapa individu)

- Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh

- Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih

- Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi

3. Sistin
- Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok

- Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan
tubuh

- Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas

- Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung
(persendian, ligamen, dan lain-lain)

- Siap diubah menjadi energi

- Salah satu elemen besar dari kolagen

4. Asam Glutamik

- Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA

- Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain

5. Tirosin
- Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit),
hormon thyroid

- Meningkatkan mood dan fokus mental

6. Glutamin

- Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia

- Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan

- Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh

- Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori

- Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan

- Mengingkatkan volume sel otot

7. Taurin

- Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak

- Membantu dalam meningkatkan volume sel otot


8. Ornitin

- Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan

- Membantu dalam penyembuhan dari penyakit

- Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati

c. Asam Amino Non-Esensial


Merupakan asam amino yang dapat disintesis tubuh sepanjang bahan dasarnya
memenuhi bagi pertumbuhan.

1. Aspartic Acid

- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy

- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi

- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

2. Glisin
- Membantu tubuh membentuk asam amino lain

- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat
dalam produksi energi)

- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen

- Berpotensi menghambat keinginan akan gula

3. Alanin

- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot
dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino

4. Serin

- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel

- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Berdasarkan sifatnya, Damin Sumardjo (2009) mengklasifikasikan asam amino


menjadi tiga kelompok, yaitu sebagai berikut :
a. Asam amino bersifat basa, yaitu asam amino dengan rantai samping mengandung
gugus amino atau lingkar heterosiklik berupa heteroatom nitrogen.
b. Asam amino bersifat asam, yaitu asam amino dengan rantai samping mengandung
gugus karboksil.
c. Asam amino netral, yaitu asam amino dengan rantai samping selain yang disebutkan.

Menurut Damin Sumardjo (2009), berdasarkan polaritasnya asaam amino dapat dikelompokan
menjadi asam amino polar dan asam amino nonpolar. Asam amino polar bersifat hidrofilik (menyukai
air) dan asam amino nonpolar yang bersifat hidrofobik (tidak menyukai air). Berikut merupakan asam
amino polar dan asam amino nonpolar.

Berdasarkan keistimewaan struktur kimia, asam amino penyusun protein menurut Damin
Sumardjo (2009) dibedakan sebagai berikut.
a. Asam amino alifatik, merupakan asam amino yang rantai sampingnya terbuka atau
tidak membentuk lingkar.
b. Asam amino siklik, merupakan asam amino yang memiliki rantai tertutup atau
membentuk lingkaran. Asam amino siklik dibedakan atas asam amino aromatik dan
asam amino heterosiklik.
2.3 Biosintesis Asam Amino
Menurut Kuchel (2002), Biosintesis yang terjadi pada asam amino adalah sebagai
berikut:

a. Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi
sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh
aspartat aminotransferase, AST.

Reaksi biosintesis glutamat

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran penting
glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi transaminasi. Sedangkan
aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea.

b. Biosintesis alanin

Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot.
Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi
yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi urea. Alanin dipindahkan
dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini
dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul,
alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur
ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.

Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:

1. Secara langsung melalui degradasi protein

2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga
dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).

Glutamat + piruvat α-ketoglutarat + alanin

Siklus glukosa-alanin

c. Biosintesis sistein

Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin
dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM).

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)

SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi
norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-
adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi homosistein dan
adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali
menjadi metionin oleh metionin sintase.

Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran
S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein (secara
esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM, semua fosfat dari
ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi metionin bukan AMP.

Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan


sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin
liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini
dikenal sebagai trans-sulfurasi.

Peran metionin dalam sintesis sistein

d. Biosintesis tirosin

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari


fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan
mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.

Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen


digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan
adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status tereduksi
oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

Biosintesis tirosin dari fenilalanin

e. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi
intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu dari
20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan peran signifikan
sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting
tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting
ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.

Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin


dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin
meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat semialdehid yang
menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid. Semialdehid
didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi
prolin oleh NADPH-dependent reductase.

f. Biosintesis serin

Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-
linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-
fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan
glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin
fosfatase.

g. Biosintesis glisin

Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk
kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5, N10-metilen-THF.

h. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh


glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan
oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan oleh sejumlah asam
amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino.

Asam amino aspartat sebagai produk yang disekresikan, NH4+ yang terbentuk
dikeluarkan dari bakterioid ke sitosol sel-sel yang mengandung bakterioid ( ke luar membran
bakterioid) dan diubah menjadi asam glutamat, senyawa amida seperti glutamin atau
asparagin, atau senyawa yang kaya akan nitrogen yang disebut ureida, seperti alantoin dan
asam alantoat (suatu ureida). Sel-sel akar diluar struktur bintil membantu mentranspor amida
atau ureida ini ke xilem, yang selanjutnya akan ditranspor ke pucuk.

Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat


transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat, dan
glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan deaminasi asparagin
yang dikatalisis oleh asparaginase.

Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan


glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan
inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain. Tetapi asparagin
terbentuk oleh reaksi amidotransferas.

2.4 Degradasi Asam Amino


Menurut Dita (2010), degradasi protein merupakan suatu proses pemecahan protein
dari ikatan-ikatan yang terdapat di dalamnya. Degradasi ini dapat terjadi akibat adanya
pemanasan atau kontaminasi dengan zat kimia. Pada eukariot kebanyakan gangguan terjadi
pada sistem tunggal yang meliputi ubiquitin dan proteosom. Ubiquitin pada degradasi protein
memperlihatkan bahwa keberadaan 76 protein asam amino yang sangat berlimpah dan
melibatkan reaksi proteolisis yang tergantung pada energi, dimana energi tersebut dapat
membantu proses ubiquitin dalam degradasi protein. Beberapa penemuan menunjukkan hasil
yang positif terhadap identifikasi seri tiga enzim yang menyertakan molekul ubiquitin baik
secara tunggal maupun berantai. Asam amino lisin pada protein merupakan salah satu contoh
molekul ubiquitin yang dapat dijadikan protein target untuk proses degradasi. Suatu protein
dapat bersifat ubiquitin tergantung pada kehadiran atau tidaknya motif asam amino yang ada
di dalam protein yang merupakan pertanda sinyal keberhasilan degradasi protein. Sinyal ini
tidak memiliki karakteristik yang kompleks, tetapi ada tipe tertentu yang dapat digunakan
sebagai karakteristik, diantaranya :

1. N-degron, merupakan suatu urutan elemen yang dipresentasikan pada N-terminal atau
rantai ujung N pada suatu protein.

2. Sekuen PEST, dimana tipe ini merupakan tipe yang memiliki sekuen internal yang

banyak mengandung prolin (P), asam glutamat (E), serin (S), dan treonin (T).

Komponen yang kedua proses degradasi protein adalah proteosom, yaitu suatu struktur
di dalam protein berubiquitin. Degradasi protein pada eukariot dan prokariot dapat mengalami
perbedaan. Eukariot memiliki proteosom yang luas, struktur multi subunit dengan sebuah
koefisien sedimetasi 26S, mengandung silinder cekung 20S dan dua ‘cap’ 19 S. Prokariot
memiliki proteosom kurang kebih sama dengan ukuran yang sama tetapi kurang kompleks
dan terdiri dari berbagai salinan yang hanya memiliki dua macam protein. Proteosom
eukariotik juga mengandung 14 tipe berbeda pada subunit protein dengan rongga yang
sebagai sebagai pintu masuk, sehingga suatu protein harus direntangkan agar dapat masuk ke
dalam proteosom. Protein yang telah terbentang akan dengan mudah memasuki proteosom.
Pembentangan ini memungkinkan terjadinya proses pengikatan energi dan terlibat dalam
struktur yang sama. Setelah pembentangan ini maka protein dapat masuk ke dalam proteosom
dan membelah menjadi rantai peptida pendek 4-10 asam amino yang panjang. Peptida ini
dapat kembali ke dalam sitoplasma dan dapat melibatkan kembali pada sintesis protein (Dita,
2010)

2.5 Transaminasi
Menurut Martohartono (1976), transaminasi ialah proses katabolisme asam amino
yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain.
Reaksi transaminasi dengan enzim aminotransferase.

Gugus α-amino dari ke-20 asam L-amino yang biasa dijumpai pada protein, pada
akhirnya dipindahkan pada tahap tertentu dalam degradasi oksidatif molekul tersebut.
Pembebahasan gugus α -amino dari kebanyakan asam L-amino dikatalisa oleh enzim
transaminase dan aminotransferase. Pada transaminase, gugus α-amino dipindahkan secara
enzimatik ke atom karbon α pada α -ketoglutarat, sehingga dihasilkan asam α-keto, sebagai
analog dengan asam amino yang bersangkutanTransaminasi hanyalah salah satu dari berbagai
ragam transformasi asam amino yang dikatalisis oleh enzim-enzim piridoksal pospat. Reaksi
lain pada karbon α asam amino adalah dekarboksilasi, deaminasi, rasemisasi, dan pembelahan
aldol. Tujuan keseluruhan reaksitransaminase adalah mengumpulkan gugus amino dari
berbagai asam amino dalam bentuk hanya satu asam amino, yakni L-glutamat. Jadi,
katabolisme gugus amino menyatu menjadi produk tunggal. Kebanyakan tarnsaminase
bersifat spesifik bagi α-ketoglutarat sebagai molekul penerima gugus amino di dalam reaksi
ini. Tetapi, enzim tersebut tidak terlalu spesifik bagi substrat COOnya yang lain, yaitu asam
L-amino yang memberikan gugus aminonya. Beberapa transaminase yang paling penting,
yang dinamakan sesuai dengan molekul pemberinya aminonya, sebagai berikut:

L-Aspartat + α-ketoglutarat oksalasetat + L- glutamat L-Alanin + α-ketoglutarat


piruvat + L-glutamat L-Leusin + α -ketoglutarat α-ketoisokaproat + L- glutamat L-Tirosin +
α-ketoglutarat p-hidroksifenilpiruvat + L-glutamat α-ketoglutarat merupakan senyawa umum
penerima gugus amino dari kebanyakan asam amino yang lain. L- glutamate berperan untuk
menyampaikan gugus amino kepada lintas biosintetik tertentu atau menuju ke urutan akhir
reaksi ini.

Berdasarkan reaksi diatas dapat disimpulkan bahwa gugus amino yang ada pada asam-
asam tersebut dikumpulkan ke dalam satu asam amino yaitu asam glutamate. Semua
transaminase memiliki gugus prostetik yang terikat kuat dan mekanisme reaksinya bersifat
umum. Gugus prostetik piridoksal-fosfat merupakan turunan piridoksin atau vitamin
Piridoksal fosfat berfungsi sebagai senyawa antara pembawa gugus amino pada sisi aktif
transaminase. Gugus karbonil dari piridoksal fosfat yang terikat oleh enzim bergabung dengan
gugus α-amino dari asam amino yang datang, membentuk senyawa antara yang berikatan,
kovalen, yaitu sejenis senyawa yang disebut basa Schiff. Suatu perpindahan ikatan ganda
C=N terjadi setelah itu, dan kerangka karbon asam amino terhidrolisis, meninggalkan gugus
amino yang terikat kovalen pada gugus prostetik dalam bentuk piridoksamin fosfat.

Piruvat yang terbentuk merupakan senyawa antara dalam Siklus Asam sitrat, sedangan
glutamate akan mengalami deaminasi oksidatif menghasilkan NH4+dan α -ketoglutarat, α-
ketoglutarat juga merupakan senyawa antara dalam Siklus Asam Sitrat. NH4+ pada
sebagian besar vertebrata darat diubah menjadi urea untuk dikeluarkan dari dalam tubuh
melalui Siklus Urea.

2.6 Deaminasi
Deaminasi adalah mengeluarkan gugus amino dari suatu senyawa. Gugus α-amino
dari banyak asam amino dipindahkan kepada α -keto glutarat untuk membuat asam glutamat
yang kemudian mengalami deaminasi oksidatif membentuk ion, Ion ammonium dibentuk dari
glutamat dengan deaminasi oksidatif. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim glutamat
dehidroginase, yang tidak biasa karena dapat menggunakan baik maupun Aktivitas enzim
glutamat dehidroginase diatur secara alosetrik. Enzim pada vertebrata ini terdiri atas enam sub
unit yang identik. Guanosin trifosfat (GTP) dan adenosine trifosfat (ATP) adalah inhibitor
alosetrik, sedangkan guanosin difosfat (GDP) dan adenosin difosfat (ADP) adalah activator
alosetrik. Jadi, penurunan muatan energi akan mempercepat oksidasi asam amino. Reaksi
total yang dikatalisis oleh enzim aminotransferase dan glutamate dehidroginase adalah :

Asam α -amino + O + asam α-keto + NADH + (atau NADPH)

Pada sebagian besar vertebrata darat, diubah menjadi urea yang kemudian diekskresi.
Cara pemecahanan asam amino adalah dengan membentuk zat antara metabolic utama yang
dapat diubah menjadi glukosa atau dapat dioksidasi pada daur asam nitrat. Pada kenyataannya
rangka karbon 20 asam amino pokok yang membentuk protein disalurkan menjadi hanya 7
molekul yaitu, piruvat, asetil-KoA, asetoasetil- KoA, α -ketoglutarat, suksinil KoA, fumarat
dan okseloasetat. Asam amino yang dapat dipecah menjadi asetil KoA atau asetoasetil KoA
disebut ketogenik karena asam tersebut pada pemecahannya menghasilkan zat keton.
Sebaliknya asam amino yang diubah menjadi piruvat, α -ketoglutarat, suksinil-KoA, fumarat,
atau okseloasetat disebut glukogenik. Sintesa glukosa dari asam amino mungkin dilakukan
karena zat antara daur asam sitrat dan piruvat dapat diubah manjadi fosfeonolpiruvat dan
kemudian menjadi glukosa

2.7 Oksidasi Asam Amino


a. Pada umumnya, degradasi asam amino dimulai dengan pelepasan gugus amino 
menghasilkan kerangka C  diubah mjd senyawa antara metabolisme utama tubuh.
b. Metabolisme asam amino pada umumnya terjadi di hati.
c. Kelebihan di luar liver  dibawa ke hati  diekskresikan.
d. Ammonia  digunakan kembali utk proses biosintesis  diekskresi scr langsung
atau diubah terlebih dahulu menjadi asam urat atau urea.
1. Vertebrata terestrial urea  ureotelic.
2. Burung dan reptil  asam urat  uricotelic.
3. Binatang di air  ammonia  ammonoteli

2.8 Gangguan Metabolisme


Metabolisme merupakan serangkaian reaksi kimiawi yang diperlukan oleh tubuh
untuk mempertahankan siklus hidup, termasuk dalam proses pembentukan dan penggunaan
energi. Beberapa contoh proses metabolism menurut Harvey Richard (2014) adalah sebagai
berikut.

a. Proses mengubah nitrogen yang tidak terpakai menjadi zat buangan di dalam urine.
b. Proses memecah atau mengubah kimia menjadi zat lain yang berguna dan
menyalurkannya ke dalam sel-sel tubuh
c. Proses memecah karbohidrat, protein, dan lemak dalam makanan untuk menghasilkan
energy.

Gangguan metabolic bersifat genetic atau diturunkan dari orang tua. Seseorang yang
menderita gangguan metabolic memiliki dua buah gen yang tidak normal, satu dari ayah dan
satu dari ibu. Beberapa gangguan metabolic dapat didiagnosis dengan tes skrining rutin yang
dilakukan saat bayi batu lahir. Beberapa jenis gangguan metabolik yang lebih umum terjadi
adalah sebagai berikut.

a. Galaktosemia, bayi mengalami sakit kuning, muntah, dan pembesaran hati saat awal
menyusui akibat tubuhnya tidak mampu memecah gula galaktosa dengan baik.
b. Kelainan Mitokondria, mitikondria merupakan mesin energi di dalam sel tubuh
manusia. Gangguan di dalam mitokondria bisa menimbulkan kerusakan otot.
c. Gangguan penyimpangan lososom. Beragam kelainan enzim di dalam lisosom dapat
mengakibatkan penumpukan zat beracun dan menyebabkan beberapa gangguan
metabolic seperti sindroma Hurler, penyakit Fabry, dan penyakit Gaucher.
d. Gangguan penyimpanan glikogen. Gangguan pada penyimpanan glikogen bisa
memicu rendahnya kadar gula darah, nyeri otot, dan kelemahan tubuh
e. Penyakit Ataksia Friedreich. Gangguan yang berhubungan dengan protein frataksin ini
dapat menyebabkan kerusakan saraf yang menyebabkan penderita tidak mampu
berjalan, serta gangguan fungsi jantung.
f. Phenylketonuria (PKU). Defisiensi enzim PAH mengakibatkan tingginya kadar
fenilalanin dalam darah, sehingga dapat menyebabkan penderita mengalami
keterbelakangan mental.
g. Maple Syrup Urine Disease. Defisiensi enzim BCKD dapat menyebabkan
menumpuknya asam amino dalam tubuh. Hal ini berakibat pada kerusakan saraf dan
urine penderita beraroma seperti sirup.
h. Gangguan metabolisme zat.Protein yang bertugas mengontrol zat-zat metal dalam
tubuh seperti zat besi dan tembaga mengalami gangguan, sehingga zat-zat tersebut
menumpuk pada hati, pankreas, usus, dan otak.
i. Kelainan Peroksisom. Peroksisom adalah bagian dari sel yang kaya akan enzim dan
berfungsi untuk mengatur pembuangan zat beracun dalam tubuh. Gangguan pada
fungsi enzim ini dapat menimbulkan beberapa kelainan seperti sindroma Zellweger
dan Adrenoleukodistrofia.

Gejala yang dirasakan oleh penderita gangguan metabolik berbeda-beda tergantung


dari jenis gangguan metabolik yang diidapnya. Beberapa gejala umum gangguan metabolik
adalah sebagai berikut.

 Nyeri pada perut


 Letih dan lesu
 Berat badan berkurang
 Muntah
 Nafsu makan rendah
 Tidak normalnya aroma keringat, air liur, urine atau napas
 Keterlambatan perkembangan fisik
 Kegagalan untuk meningkatkan berat badan atau tumbuh
 Sakit kuning
 Kejang-kejang
 Koma

Gangguan metabolik umumnya disebabkan oleh suatu kelainan genetik yang


dirwariskan oleh orang tua atau dari beberapa generasi sebelumnya. Kelainan genetik ini
menyebabkan tubuh mengalami gangguan dalam memproduksi enzim, sehingga jumlah
enzim tertentu menjadi kurang atau bahkan tidak diproduksi sama sekali.

Hilangnya atau rusaknya salah satu enzim ini dapat mengganggu serangkaian proses
kimia yang terjadi dalam tubuh, sehingga zat-zat beracun gagal dibuang dari tubuh dan
menumpuk di dalam aliran darah. Kondisi inilah yang disebut dengan gangguan metabolik.

Gangguan metabolik biasanya sudah muncul sejak bayi baru saja dilahirkan, sehingga
dapat didiagnosis dengan melakukan tes skrining rutin. Jika gangguan metabolik gagal
dideteksi saat lahir, biasanya tidak akan didiagnosis hingga penderita merasakan gejalanya
untuk pertama kali.

Gangguan metabolik hanya dapat ditangani secara terbatas, karena sebagian besar
jenisnya tidak dapat disembuhkan. Beberapa prinsip umum yang biasanya diikuti dalam
penanganan gangguan metabolik adalah sebagai berikut.
 Mengurangi atau menghilangkan asupan makanan atau obat yang tidak dapat diolah
tubuh secara normal.
 Mengeluarkan zat racun yang gagal dikeluarkan oleh tubuh.
 Mengganti enzim atau zat kimia lain yang hilang atau tidak aktif, sehingga
metabolisme dapat mendekati normal.

Sedangkan tindakan pengobatannya meliputi :

 Mengonsumsi suplemen pengganti enzim yang dapat membantu proses metabolisme.


 Menghilangkan zat hasil metabolisme yang berbahaya dari darah dengan
menggunakan zat kimia tertentu.
 Diet khusus yang menghilangkan beberapa jenis nutrisi yang tidak dapat diserap
dengan baik oleh tubuh.
BAB III PENUTUP

Berdasarkan pembahasan di atas, dapat disimpulkan beberapa hal sebagai berikut.

 Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus -NH2 pada atom karbon α dari
posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan rangkaian asam serta hubungan
spasial asam-asam amino tersebut akan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
biologis protein sederhana.
 Asam amino dapat dibedakan berdasarkan berbagai aspek. Berdasarkan sintesisnya, asam
amino dikelompokkan menjadi asam amino esensial, asam amino semi-esensial, dan asam
amino non-esensial. Berdasarka sifatnya, asam amino dibedakan menjadi asam amino
yang bersifat asam, basa, dan netral. Berdasarkan polaritasnya, asam amino dibedakan
menjadi asam amino polar dan nonpolar. Sedangkan berdasarkan keistimewaan struktur
kimianya, asam amino dikelompokkan menjadi asam amino alifatik dan asam amino silik.
Asam amino siklik ada dua jenis, yaitu asam amino aromatic dan asam amino heterosiklik.
 Struktur asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat gugus, yaitu gugus
amin (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hydrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
sisa residu).
DAFTAR PUSTAKA

Dita. 2010. Degradasi Protein. Ditaa08.student.ipb.ac.id/2010/06/20/degradasi protein.


Diakses pada tanggal 11 mei 2017.

Effendi, Hefni. 2003. Telaah Kualitas Air Bagi Pengelolaan Sumber Daya dan Lingkungan
Perairan. Yogyakarta: Kanisius

Fried, George H. dan George J. Hademenos. Schaum’s Outline Biologi Edisi Kedua. Jakarta:
Erlangga

Kuchel, Philip. 2002. Biokimia. Jakarta : Erlangga.

Martohartono, S. 1976. Biokimia. Jilid I. Yogyakarta.Gajah Mada University Press.

Richard, Harvey. 2014. Biokimia Edisi ke 6. Tanggerang selatan : binarupa aksara

Suhardjo. 1992. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Yogyakarta : Penerbit Kanisius.

Sumardjo, Damin. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah mahasiswa Kedokteran
dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta . Jakarta : bit Buku Kedokteran ECG.

Anda mungkin juga menyukai