Majalah Biomorfologi Volume 28 No.

2 Juli 2015

STRUKTUR DAN PERAN SITOSKELETON PADA ERITROSIT

Rimbun
Departemen Anatomi dan Histologi, Fakultas Kedokteran Universitas Airlangga, Surabaya

ABSTRACT
The cytoskeleton is a structural molecule that plays a role in the maintenance of cell shape and preserve cell
structure that allowing the movement of organelles, chromosomes, cilia, and the movement of the cell itself.
Cytoskeleton in erythrocyte becomes interesting to discuss because it plays an important role in maintaining
cell shape and flexibility of great strength in resisting friction with the walls of capillaries that has smaller
diameter than erythrocytes. The aim was to discuss structure and function of cytoskeleton, especially in
erythrocyte membrane. The cytoskeleton of erythrocyte membrane is mainly composed by spectrin, a long
chain-shaped protein, thin, and flexible. Spectrin is supported by a wide range of peripheral and integral
proteins, such as ankyrin, actin, a protein band 4.1, and 4.2, the protein band 3 (anion transporter proteins),
as well as glycophorin A, B, C, to form a framework in order to support the shape and flexibility of
erythrocytes. Abnormalities of spectrin can cause hereditary spherocytosis and hereditary elliptocytosis,
which has manifestations as hemolytic anemia.
Keywords: cytoskeleton, red blood cell, cell membrane

ABSTRAK
Sitoskeleton merupakan molekul struktural yang berperan dalam pemeliharaan bentuk sel, dan menjaga
struktur sel sehingga memungkinkan terjadinya pergerakan organel, kromosom, silia, maupun pergerakan sel
itu sendiri. Sitoskeleton pada eritrosit menjadi menarik untuk dibahas karena memegang peranan penting
dalam mempertahankan kelenturan bentuk sel dan kekuatan yang besar dalam menahan gesekan dengan
dinding pembuluh darah kapiler yang berdiameter lebih kecil daripada diameter eritrosit. Artikel ini disusun
untuk membahas struktur dan fungsi dari sitoskeleton, terutama sitoskeleton pada membran eritrosit.
Sitoskeleton pada membran eritrosit terutama disusun oleh spektrin, suatu protein berbentuk rantai panjang,
tipis, dan fleksibel. Spektrin didukung oleh berbagai macam protein perifer dan integral, seperti ankirin,
aktin, protein band 4.1, dan 4.2, protein band 3 (anion transporter protein), serta glycophorin A, B, C, untuk
membentuk suatu kerangka untuk menyokong bentuk dan fleksibilitas eritrosit. Abnormalitas dari spektrin
dapat menyebabkan penyakit hereditary spherocytosis dan hereditary elliptocytosis, yang memiliki
manifestasi sebagai anemia hemolitik.
Kata kunci: sitoskeleton, sel darah merah, membran sel

Korespondensi: Rimbun, Departemen Anatomi dan Histologi, Fakultas Kedokteran Universitas Airlangga,
Jl.Mayjen Prof.Dr. Moestopo no 47, Surabaya 60131, Jawa Timur,telp. 031-5053804, fax. 031-5022075,
email:rimbun@fk.unair.ac.id.

Latar belakang bentuk sel, memungkinkan adanya pergerakan

Pada sel eukariota, salah satu hal yang menarik
untuk dibahas adalah adanya kemampuan
sitoplasma yang telah diekstrak dan dipisahkan
dari organel sel, untuk tetap dapat
mempertahankan bentuk sel, bahkan untuk
melakukan kontraksi atau pergerakan. Molekul
yang berperan dalam kemampuan sitoplasma
tersebut adalah sitoskeleton, suatu master
organizer dari sitoplasma (Goodman, 2008).
Sitoskeleton merupakan jaringan intrasel
kompleks berbentuk filamen yang tersebar luas di
dalam sitoplasma, terletak di antara membran sel
dan inti sel. Sitoskleleton berperan penting
sebagai protein struktural yang memelihara
organel, pergerakan kromosom, dan pergerakan
sel itu sendiri (Murray, 2009).
Eritrosit merupakan sel darah yang bertanggung
jawab terhadap transpor oksigen (O2) ke seluruh
jaringan tubuh dan transpor karbondioksida (CO2)
dari seluruh jaringan tubuh. Sepanjang 120 hari
hidupnya, tiap eritrosit melalui seluruh sistem
vaskular sedikitnya 100.000 kali, termasuk harus
melewati pembuluh kapiler yang diameternya
lebih kecil dari diameter eritrosit. Untuk
memudahkan fungsi ini, eritrosit harus memiliki
bentuk lentur dan dapat menahan kekuatan
geseran yang besar. Membran eritrosit dan
sitoskeleton memegang peranan penting untuk

1
 Rimbun Sitoskeleton pada eritrosit

mempertahankan integritas struktur dan fungsi
eritrosit (Gartner & Hiatt, 2007).
Artikel ini disusun untuk membahas struktur dan
fungsi dari sitoskeleton, terutama sitoskeleton
pada membran eritrosit. Sitoskeleton pada eritrosit
tersusun oleh suatu molekul yang disebut spektrin,
yang memiliki peran penting dalam menjaga
fleksibilitas bentuk dari eritrosit, sehingga eritrosit
dapat menjalankan fungsinya sebagai pembawa
O2 dan CO2 ke dan dari seluruh tubuh dengan
sempurna.
Diskusi
Struktur dan fungsi sitoskeleton
Sitoplasma sel eukariota mengandung sitoskeleton
berupa jaringan anyaman filamen-filamen protein
yang cukup rumit. Sitoskeleton bertanggung
jawab untuk mempertahankan morfologi sel.
Selain itu, sitoskeleton juga berpartisipasi dalam
pergerakan dalam sel, baik pergerakan organel-
organel di dalam sitoplasma, pergerakan suatu
daerah pada sel, maupun pergerakan keseluruhan
dari sel tersebut (Gartner& Hiatt, 2007). Pada
dasarnya seluruh sel eukariota mengandung tiga
jenis komponen filamen, yaitu filamen aktin
(disebut juga mikrofilamen), mikrotubulus, dan
intermediet filamen. Masing-masing komponen
filamen tersebut dapat dibedakan secara biokimia
maupun morfologinya melalui mikroskop elektron
(Murray, 2009).
Filamen aktin memiliki tebal 7-9,5 nm,terdiri dari
dua rantai sub unit globular (G-Aktin) yang
berpolimerisasi, terjalin melingkar satu sama lain
membentuk pilinan filamen protein heliks ganda,
yang dinamakan filamen F-aktin (Gartner& Hiatt,
2007). Berdasarkan titik isoelektrisnya, terdapat
tiga macam aktin, yaitu α-aktin, yang terdapat
pada sel otot, serta β-aktin dan γ-aktin pada selain
sel otot. β-aktin dan γ-aktin, keduanya dapat
ditemukan dalam satu sel yang sama, dan dapat
juga mengadakan polomerisasi pada filamen yang
sama. (Murray, 2009).
Peran aktin ditentukan juga oleh berbagai jenis
protein yang terikat pada aktin. Protein–terikat
aktin yang paling banyak ditemukan adalah
miosin. Selain miosin, terdapat beberapa jenis
protein-terikat aktin yang lain, contoh α-aktinin,
spektrin, fimbrin, filamin, gelsolin, dan talin
(Tabel 1) (Gartner & Hiatt, 2007). Melalui
mikroskop cahaya dan mikroskop elektron,
filamen aktin nampak kaku. Namun sebenarnya
sangat fleksibel dalam perbedaan panjang sebesar
µm. Fleksibilitas dan perubahan tersebut yang
memainkan peran-peran fisiologis dari aktin
(Janmey, 1995).

Tabel 1. Protein-terikat Aktin (protein motoris)

(Gartner & Hiatt, 2007).
Massa
Protein Jumlah subunit
(kDa)
α-Aktinin 100 2 mengikat fila
contractile b
Fimbrin 68 1 mengikat fila
parallel bun
Filamin 270 2 menghubung
menyilang m
Myosin-II 260 2 kontraksi de
otot)
Myosin-V 150 1 pergerakan v
aktin
Spektrin α 265 2 membentuk
Spektrin β 265 2 darah merah
Gelsolin 90 1 memotong d
Thymosin 5 1 mengikat sub
sebagai mon

39
Majalah Biomorfologi
Mikrotubulus merupakan sitoskeleton yang
panjang, kaku, lurus, berbentuk silinder berlubang
dengan diameter dalam sebesar 15 nm dan
diameter luar sebesar 25 nm. Tiap mikrotubulus
terdiri dari 13 protofilamen yang tersusun atas
heterodimer dari subunit α- dan β- tubulin.
Polimerisasi dari heterodimer tersebut
membutuhkan ion magnesium (Mg2+) dan
Guanosine Triphosphate (GTP), serta beberapa
macam protein tertentu, yang disebut
microtubule- associated proteins (MAPs). MAPs
selain berpengaruh dalam pertambahan panjang
mikrotubulus, juga berperan dalam pergerakan
organel dan vesikel intraselular di sepanjang
monorail mikrotubulus, dengan dua arah gerak
yaitu menuju ujung positif dan menuju ujung
negatif.) Peran ini dimainkan oleh dua MAPs
utama, yaitu kinesin dan dynein. Dengan adanya
ATP, kinesin membawa vesikel dan organel
menuju ke arah ujung positif dari mikrotubulus,
sebaliknya, dynein ke arah ujung negatif dari
mikrotubulus (Gartner& Hiatt, 2007; Murray,
2009).
Fungsi penting dari mikrotubulus antara lain
mempertahankan bentuk sel (contoh pada akson
dan dendrit), meregulasi pergerakan organel dan
40
Volume 28 No. 2 Juli 2015
vesikel intraselular (termasuk endositik dan
eksositik vesikel), pembentukan dan kinerja
benang-benang spindel pada proses mitosis,
membagi sitoplasma dalam beberapa
kompartmen, dan berperan dalam kemampuan
gerak silia dan flagela (Gartner& Hiatt,
2007).Intermediet filamen memiliki ukuran
diameter sebesar 8-10 nm, berada di antara
filamen aktin dan mikrotubulus. Intermediet
filamen merupakan molekul fibrous yang
berbentuk memanjang, dengan domain pusat
berbentuk batang, gugus amino pada ujung
kepala, dan gugus karboksil pada ujung ekor.
Terdapat empat jenis intermediet filamen, yaitu
lamin, keratin, vimentin, dan neurofilamen.
Intermediet filamen, kecuali laminin, berfungsi
sebagai komponen protein struktural utama dalam
sel, sebagian besar bersifat cukup stabil, tidak
mudah memanjang dan memendek, juga tidak
menghilang pada saat mitosis. Perapenting
intermediate filamen antara lain membentuk
kerangka sel tiga dimensi, mempertahankan inti
sel pada tempatnya, menghubungkan membran sel
dengan sitoskeleton yang lain, serta
mempertahankan struktur kerangka membran inti
(Gartner & Hiatt, 2007; Murray, 2009).
Gambar 1. Protein utama pada membran
eritrosit berdasarkan analisa SDS-PAGE.
Pita-pita protein terdeteksi melalui pewarnaan
Coomassie Blue, terlihat pada dua strip di
sebelah kiri, sedangkan glycophorin terdeteksi
melalui pewarnaan periodic acid-schiff (PAS),
Majalah Biomorfologi Volume 28 No. 2 Juli 2015

terlihat pada strip paling kanan (Murray,

2009).

41
 Rimbun
Tabel 2. Protein utama pada membran eritrosit (Murray, 2009).
Band Protein
Number
1 Spectrin (α)
2 Spectrin (β)
2.1 Ankyrin
2.2 Ankyrin
2.3 Ankyrin
2.6 Ankyrin
3 Anion exchange
protein
4.1 Unnamed
5 Actin
6 Glyceraldehyde-3-
phosphate
dehydrogenase
7 Tropomyosin
8 Unnamed
Glycophorins A, B,
and C
Sitoskeleton pada membran eritrosit
Eritrosit atau sel darah merah merupakan sel darah
yang terkecil dan paling banyak jumlahnya dalam
darah. Eritrosit memiliki bentuk cakram bikonkaf
dengan diameter 7,5 µm, tebal maksimal pada
bagian tepi 2,0 µm, dan tebal pada bagian tengah
kurang dari 1,0 µm. Dengan ukuran tersebut,
eritrosit harus dapat melewati pembuluh darah
kapiler berdiameter sekitar 2 µm. Bentuk cakram
bikonkaf menyebabkan eritrosit memiliki
permukaan yang luas untuk menunjang fungsinya
melakukan pertukaran gas di jaringan tubuh.
Dalam perkembangannya di sumsum tulang,
eritrosit mengalami kehilangan inti sel dan semua
organel sebelum masuk ke sirkulasi sistemik.
Rata-rata umur eritrosit pada manusia 120 hari,
dimana saat mencapai umur tersebut, eritrosit
akan mengekspresikan sekelompok oligosakarida
di permukaannya, yang mengakibatkan eritrosit
akan dihancurkan oleh makrofag di limpa,
sumsum tulang, dan hepar (Gartner & Hiatt, 2007;
Goodman, 2008). Membran eritrosit tersusun atas
50% protein, 40% lipid, dan 10% karbohidrat
(Gartner & Hiatt, 2007). Berbagai macam metode
biokimia telah dilakukan dalam mempelajari
membran eritrosit, salah satunya analisis terhadap
protein membran eritrosit melalui migrasi sodium
dodecyl sulfate-polyacrylamide
gel
41
Sitoskeleton pada eritrosit
Integral (I) or Approximate
Peripheral (P) Molecular Mass
(kDa)
P 240
P 220
P 210
P 195
P 175
P 145
I 100
P 80
P 43
P 35
P 29
P 23
I 31, 23, and 28
electrophoresis (SDS-PAGE) (Goodman, 2008;
Murray, 2009). Berdasarkan analisis SDS-PAGE
diketahui bahwa terdapat 10 protein utama pada
membran eritrosit. Penamaan protein-protein
tersebut berdasarkan kecepatan migrasi yang
tergantung dari berat molekul protein membran
tersebut, dimana protein yang bermigrasi paling
lambat dan memiliki berat molekul paling besar
adalah protein band 1 atau spektrin (Gambar 1).
Sebagian protein adalah protein transmembran
(protein integral), contoh anion exchange protein
dan glycophorins A, B, C, dan protein perifer,
contoh protein band 4.1, spektrin, ankyrin, dan
aktin (Tabel 2) (Murray, 2009).
Protein band 3 atau dinamakan anion exchange
protein, tersusun dalam dimer membentuk sebuah
kanal yang berfungsi menukar ion klorida (masuk)
dan ion bicarbonat (keluar). CO 2 dari jaringan
masuk ke dalam eritrosit, kemudian diubah di
dalam sitoplasma eritrosit menjadi asam karbonat
dengan bantuan enzim carbonic anhydrase.
Kemudian asam karbonat berdisosiasi menjadi ion
karbonat (HCO 3 -) dan ion hidrogen (H +),
selanjutnya di jaringan paru, ion karbonat akan
dikeluarkan melalui transporter anion protein
band 3 ditukar dengan ion klorida (Cl -). Proses ini
dinamakan chloride shift (Gartner & Hiatt, 2007;
Murray, 2009).
Majalah Biomorfologi
Glycophorin A, B, C memiliki ujung amino yang
berada di bagian luar membran, dan ujung
karboksil yang berada di dalam sitoplasma,
dengan segmen transmembran yang terdiri dari 23
asam amino berbentuk α-helical. Ujung amino
dari glycophorin mengandung 16 rantai
oligosakarida, dan mengandung binding sites bagi
virus influenza dan Plasmodium falciparum yang
penting bagi patogenesis infeksi malaria. Ujung
karboksil dari glycophorin terikat pada protein
band 4.1 dan protein spektrin (Murray, 2009).
Protein perifer yang menempel pada bagian dalam
membran eritrosit berfungsi menyusun
sitoskeleton eritrosit yang berperan dalam
menjaga bentuk bikonkaf serta menjaga
fleksibilitas eritrosit sehingga mampu melewati
pembuluh kapiler pada jaringan tubuh.
Sitoskeleton eritrosit berbentuk heksagonal,
tersusun dari tetramer spektrin danaktin yang
melekat pada ankyrin, protein band 3 dan protein
band 4.1 (Gambar 2) (Murray, 2009).
Spektrin merupakan protein utama pembentuk
sitoskeleton eritrosit, berbentuk rantai panjang,
tipis, dan fleksibel. Spektrin terdiri dari dua rantai
polipeptida (susunan 106 asam amino), yaitu
spektrin 1 (rantai-α) dsan spektrin 2 (rantai-β)
yang masing-masing panjangnya sekitar 100 nm,
tersusun dimer membentuk pilinan longgar satu
sama lain (Gambar 3). Satu dimer dari α dan β
spektrin berinteraksi dengan dimer yang lain
membentuk tetramer. Terdapat empat binding site
pada spektrin, yaitu binding site untuk berasosiasi
dengan sesama spektrin, ankirin, aktin, dan
dengan protein band 4.1 (Alberts, et al., 2008;
Murray, 2009).
Ankirin merupakan protein perifer yang berbentuk
piramid yang terikat pada spektrin. Ankirin juga
terikat pada protein band 3, yang berfungsi
melekatkan spektrin pada sisi dalam membran sel
eritrosit. Protein aktin yang terdapat pada eritrosit
berbentuk pilinan filamen F-aktin yang pendek,
berfungsi sebagai tempat melekatnya protein band
4.1 dan ekor dari jalinan spektrin. Protein 4.1
merupakan protein globular yang terikat kuat dan
menghubungkan jalinan spektrin dengan aktin,
membentuk protein 4.1-spectrinactin ternary
complex. Protein band 4.1 juga mengikat protein
integral glycophorin A dan C untuk melekatkan
protein 4.1-spectrinactin ternary complex pada
membran eritrosit. Selain itu, protein band 4.1
42
Volume 28 No. 2 Juli 2015
juga berikatan dengan membran fosfolipid untuk
menghubungkan membran fosfolipid bilayer
dengan sitoskeleton. Beberapa protein perifer lain,
contoh adducin, protein band 4.9, dan tropomiosin
juga berperan dalam membentuk rangkaian
sitoskeleton eritrosit (Murray, 2009).
Pada Gambar 3 tampak bahwa dimer dari protein
spektrin (diperbesar pada gambar sebelah kanan)
terikat satu sama lain membentuk jaringan
kerangka melalui junctional complex (diperbesar
pada gambar sebelah kiri). Bentuk heterodimer
spektrin terdiri dari dari dua rantai polipeptida
yang fleksibel (α dan β), tersusun antiparalel dan
terpilin secara longgar. Dua rantai α dan β
heterodimer dari spektrin melekat satu sama lain
pada bagian kepala, saling membentuk tetramer
yang melekat pada banyak titik membentuk
junctional complex (An, et al., 2002; Goodman,
2008). Junctional complex terdiri dari susunan
filamen aktin yang pendek (mengandung 13-14
monomer aktin, disebut aktin protofilamen),
protein band 4.1, adducin, dan tropomiosin. Tiap
aktin protofilamen mengikat enam tetramer
spektrin membentuk susunan heksagonal.
Rangkaian sitoskeleton tersebut melekat pada
membran bilayer eritrosit melalui protein integral
(protein transmembran) yaitu protein band 3 dan
glycophorin. Tetramer spektrin melekat pada
protein band 3 melalui ankirin, dan melekat pada
glycophorin melalui protein band 4.1 (Alberts, et
al., 2008; Goodman, 2008), juga melekat pada
protein band 4.9 (dematin) yang berfungsi
mengikat aktin (Janmey, 1995). Kabaso, et al,
melakukan penelitian membuat suatu molekular
model dari eritrosit yang dapat menggambarkan
perubahan bentuk yang dinamis dari eritrosit saat
merespon gangguan dari luar, contoh saat terjadi
proses infeksi merozoit dari malaria. Molekular
model tersebut dibuat berdasarkan kontrol dari
rantai spektrin pada sitoskeleton membran
eritrosit terhadap dinamika perubahan bentuk
membran eritrosit, yaitu apakah rantai spektrin
tersebut tidak melekat ataukah melekat pada
membran bilayer eritrosit (Kabaso, et al., 2010;
Kabaso, et al., 2011). Molekular model lainnya
dibuat juga oleh Zhang dan Brown (2008) yang
menunjukkan bahwa membran eritrosit sangat
elastis karena ditunjang rangkaian sitoskeleton
yang berfungsi sebagai pegas (Zhang & Brown,
2008)
 Rimbun Sitoskeleton pada eritrosit

Gambar 2. Gambaran interaksi antara spektrin dengan protein perifer dan protein integral pada membran
eritrosit (Murray, 2009).

Gambar 3. Rangkaian spektrin dan protein lain sebagai penyusun sitoskeleton pada bagian dalam
membran eritrosit (Alberts, et al., 2008).

Penelitian lain yang dilakukan oleh Gov dan
Safran (2005), membuktikan bahwa kontrol
terhadap fluktuasi dan bentuk membran eritrosit
saat melewati kapiler yang sangat kecil dapat
berasal dari adenosine 5’-triphosphate (ATP)
yang diinduksi oleh adanya disosiasi yang terjadi
antar rantai spektrin, maupun antara rantai
spektrin dengan membran eritrosit. Pada eritrosit
yang mengalami defek akibat melewati kapiler
yang sangat kecil, terjadi pembebasan aktin-
spektrin pada lokasi defek. Defek lokal tersebut
dapat mengaktivasi cystic fibrosis transmembrane
conductance regulator (CFTR), yang kemudian
menginduksi keluarnya ATP (Gov & Safran,
2005).

43
Majalah Biomorfologi Volume 28 No. 2 Juli 2015

Anemia hemolitik sebagai akibat kerusakan g/dL, 50% sferosit akan mengalami lisis,
sitoskeleton eritrosit sedangkan pada eritrosit normal yang mengalami
Defek pada komponen sitoskeleton eritrosit lisis hanya sedikit (Murray, 2009).
menyebabkan beberapa penyakit yang ditandai
perubahan bentuk abnormal eritrosit, contoh Simpulan
hereditary spherocytosis dan hereditary Sitoskeleton pada membran eritrosit terutama
elliptocytosis. Pada penyakit ini, eritrosit menjadi disusun oleh spektrin, protein perifer yang
rentan dan mengalami penurunan kemampuan melekat pada membran eritrosit bagian dalam,
transport oksigen (hanya dapat membawa lebih yang membentuk jaringan kerangka untuk
sedikit oksigen dibanding eritrosit normal). menyokong bentuk dan fleksibilitas eritrosit.
Spherocytosis akan dihancurkan di limpa, Fungsi spektrin sebagai sitoskeleton tersebut
sehingga terjadi anemia hemolitik (Gartner & didukung oleh berbagai macam protein perifer
Hiatt, 2007; Murray, 2009). lain, contoh ankirin, aktin, protein band 4.1, dan
Hereditary spherocytosis (HS) merupakan 4.2, serta protein integral, contoh protein band 3
penyakit yang disebabkan karena kelainan genetik (anion transporter protein) dan glycophorin A, B,
autosomal dominan yang ditemukan pada 1:5000 C. Kelainan genetik yang menyebabkan
orang populasi kulit putih di Amerika Utara abnormalitas dari spektrin dapat menimbulkan
(Murray, 2009), namun juga ditemukan pada manifestasi kelainan bentuk eritrosit, yang
Egyptian Children (Nassar, et al., 1998). HS mengarah pada terjadinya anemia hemolitik.
ditandai dengan adanya sferosit pada darah tepi, Penyakit tersebut yaitu hereditary spherocytosis
yaitu sel darah merah lebih kecil, lebih gelap, dan dan hereditary elliptocytosis. Spektrin tidak hanya
berbentuk sferis, sehingga luas permukaan sferosit terdapat pada membran eritrosit, tetapi juga pada
lebih kecil daripada eritrosit normal (Gambar 4) sel eukariota yang lain. Di masa depan, dapat
(Goodman, 2008). Tanda lain dari penderita HS dibahas mengenai biomolekular dan fungsi
antara lain terdapat gejala anemia hemolitik dan spektrin pada sel lain selain eritrosit.
pembesaran limpa, karena sferosit mudah
dihancurkan oleh sistem retikuloendotelial tubuh.
HS dapat disembuhkan dengan splenektomi,
dengan harapan sferosit dapat tetap bertahan di
dalam darah tanpa harus dihancurkan oleh limpa.
HS disebabkan karena berkurangnya jumlah atau
abnormalitas struktur dari spektrin yang
menyebabkan spektrin tidak terikat sempurna
pada protein lain, sehingga struktur membran
eritrosit menjadi tidak kuat dan menjadi berbentuk
sferis. Selain itu, HS juga disebabkan karena
abnormalitas bentuk dari ankirin, protein band 3,
4.1, dan 4.2 (Murray, 2009).
Hereditary elliptocytosis merupakan penyakit
genetik yang mirip dengan Hereditary
spherocytosis. Sel darah merah pada hereditary
elliptocytosis berbentuk elips atau lempengan.
Gambar 4. Scanning electron microscopy dari
Kelainan bentuk sel darah merah ini juga
eritrosit normal (kiri) dan sferosit (kanan)
disebabkan terutama karena abnormalitas dari
(Goodman, 2008).
spektrin, dimana heterodimer tidak dapat
membentuk tetramer (Goodman, 2008). Selain itu
juga terdapat abnormalitas dari protein 4.1 atau
glycophorin C (Murray, 2009). Daftar pustaka
Adanya sferosit dan eliptosit selain dideteksi dari Alberts, B. et al., 2008. Molecular Biology of The
mikroskop, juga dapat dideteksi dari osmotic Cell. Fifth edition. Abingdon: Garland
fragitily test, dimana sel darah merah secara in Science, hal.629-650.
An, X. et al., 2002. Shear-Response of the
vitro dipapar dengan larutan natrium klorida
Spectrin Dimer-Tetramer Equilibrium in the
(NaCl) 0,5 g/dL. Ketika terpapar larutan NaCl 0,5

44
Rimbun
Red Blood Cell Membrane. The Journal of
Biological Chemistry, 277(35), hal.31796-
31800.
Gartner, L.P. & Hiatt, J.L., 2007. Color Textbook
of Histology. Third edition. Philadelphia:
Saunders Elsevier, hal.42-48 & 219-224.
Goodman, S.R., 2008. Medical Cell Biology.
Third edition. California: Academic Press,
hal.82-88.
Gov, N.S. & Safran, S.A., 2005. Red Blood Cell
Membrane Fluctuations and Shape
Controlled by ATP-Induced Cytoskeletal
Defects. Biophysical Journal, 88, hal.1859–
1874.
Janmey, P., 1995. Cell Membranes and the
Cytoskeleton. Elsevier Handbook of
Biological Physics, 1, hal.807-816.
Kabaso, D. et al., 2010. Curling and Local Shape
Changes of Red Blood Cell Membranes
Driven by Cytoskeletal Reorganization.
Biophysical Journal, 99, hal.808-816.
Kabaso, D. et al., 2011. Cytoskeletal
Reorganization of Red Blood Cell Shape:
Curling of Free Edges and Malaria
45
Sitoskeleton pada eritrosit
Merozoites. Advance in Planar Lipid Bilayer
and Liposomes, 13, hal.74-100.
Murray, R.K., 2009a. Muscle and the
Cytoskeleton. In: Murray, R.K., Bender,
D.A., Botham, K.M., Kennelly, P.J.,
Rodwell, V.W., Weil, P.A.,eds. 2009.
Harper’s Illustrated Biochemistry.
28thedition. New York: The McGraw-Hill
Companies, hal.562-565.
Murray, R.K., 2009b. Red and White Blood Cells.
In: Murray, R.K., Bender, D.A., Botham,
K.M., Kennelly, P.J., Rodwell, V.W., Weil,
P.A.,eds. 2009. Harper’s Illustrated
Biochemistry. 28thedition. New York: The
McGraw-Hill Companies, hal.593-602.
Nassar, S. et al., 1998. Molecular Defects of Red
Blood Cell Membrane Proteins Among
Egyptian Children with Hereditary
Spherocytosis. Laboratory Hematology, 4,
hal.269-275.
Zhang, R. & Brown, F.L.H., 2008. Cytoskeleton
Mediated Effective Elastic Properties of
Model Red Blood Cell Membranes. arXiv, 1,
hal.1-38.