PROTEIN

 Fungsi
 Membentuk dan mempertahankan struktur
 Transpor
 Perlindungan dan pertahanan
 Pengendali dan pengatur
 Katalisator
 Pergerakan
 Penyimpanan
* PTOTEIN STRUKTURAL
(protein penunjang)

 Definisi :
 adalah protein yang memberikaan bentuk dan
mendukung suatu organisme sehingga mengambil
bentuk tertentu dan berfungsi dalam bentuk
tersebut.
 memberi kepadatan mekanik pd strutur
ekstraseluler
 berperan pd pembentukan sitoskelet (aktin,
spektrin, tubulin)
 terut dijumpai unsur-2 struk sekunder
 Beberapa ciri
 jumlah yang besar : 1/3 dari seluruh protein tubuh adalah
protein struktural
 mempunyai struktur 3 dimensi yang memanjang – termasuk
protein fibriler
 terdiri atas beberapa rantai polipeptida ya ng berhubungan
erat
 relatif tidak larut dalam air
 contoh : - kolagen
- elastin
- keratin
KOLAGEN

 Terdapat dalam kulit , tulang, gigi, tulang

rawan, jaringan ikat, pemb. Darah, tendo
 Protein terbanyak dalam tubuh : 30 %
 Struktur umum sangat khas : heliks 3
sepilin (triple helix), terdiri atas 3 subunit
polipeptida saling berikatan dengan ikatan
H membentuk heliks (ikatan H terbentuk
antara gugus R residu aa dari polipeptida
bersebelahan)
 Komposisi dan aa sangat khas :
- 33% residu : glisin (gly)
- 10% residu : prolin (pro)
- 10% residu : OH-prolin (Hpro)
- 1% residu : OH-lisin (Hlys)
- Tirosin : sangat sedikit
- Triptofan : tidak ada
- Sistein : tidak ada tidak ada ikatan –S-S-
* Urutan aa sangat khas :
- 60% rantai aa tersusun dari urutan gly-pro-X atau
gly-X-Hpro
- 40% sisa aa lain, tiap aa ke 3 adalah glisin

ada irama / periodisitas tertentu

l
struktur terbentuk linier
* Kajian kristalografi
(teknik difraksi sinar X)
- komposisi unit struktural dasar dari kolagen
adalah tropokolagen
- tropokolagen tda. 3 rantai polipeptida subunit
(rantai a) @ 1050 residu aa
- berbentuk heliks khusus, bukan heliks a
- putaran heliks patah-patah, karena
prolin/hidoksiprolin
- heliks terbentuk dari 3 rantai a saling
melilit
 Heliks 3 sepilin dimantapkan oleh
- ikatan H antar rantai samping residu dari rantai a
bersebelahan
- ikatan kovalen lintas rantai, terbentuk dari 2 gugus R residu
lisin
- Antar tropokolagen (heliks 3 sepilin) bersebelahan juga ada
ikatan
kovalen lintas rantai

Unit tropokolagen menjadi sangat lekat

dan tidak dapat diregang
 Beberapa sifat lain
- Tropokolagen juga mengandung beberapa rantai
samping karbohidrat, terikat ke R dari residu lisin 
R residu lisin dapat mengalami glukosilasi spontan
(non-enzimatik), kecepatan ditentukan oleh [ ]
glukosa dan lama waktu kontak. Glikosilasi akan
disusul dengan pembentukan ikatan kovalen lintas
rantai melalui gugus glukosil tersebut

Kolagen menjadi kaku

- Usia makin bertambah ikatan kovalen
lintas rantai melalui
R lisin bertambah

 Kolagen menjadi lebih kaku

 Jenis-jenis Kolagen
 Telah diketahui 19 jenis kolagen (kolagen I –
XIX)
 Semuanya heliks 3 sepilin
 Dibedakan atas rantai a ( rantai a(I), rantai a(II)
dst.)
 Selain itu, berdasarkan struktur yang dibentuk
(serat, jala, filamen buturan dll), 19 jenis
tersebut dikelompokkan dalam 5 kelas.
* Biosintesis Kolagen
 Melibatkan beberapa tahap reaksi yaitu
1. Sintesis pada retikulum endoplasmik
Pada organ ini terjadi transkripsi dan
translasi. Pada tahap ini terbentuk rantai-
rantai α dalam bentuk “pre-prokolagen” dan
peptida tambahan pada urutan peptida
sinyal yaitu ada 150 residu pada N-Terminal
dan 250 asam amino pada C terminal
2. Pemrosesan pasca translasi dalam lumen
retikulum endoplasmik, dari polipeptida pre-
prokolagen rantai α sebelum dirakit ke dalam
bentuk triple helix
a. Pemindahan peptida sinyal oleh
bantuan signal peptidase yang
mengkonversi bentuk pre-prokolagen dari
rantai α menjadi prokolagen
b. Hidroksilasi residu lisin dan prolin
- diperlukan 3 macam enzim :
Lisil hidroksilase, Prolil-4-
hidroksilase & Prolil-3-hidroksilase
- memerlukan Fe2+, asam askorbat,
oksigen & α ketoglutarat
c. Glikosilasi
Proses ini diperlukan untuk
pembentukan triple helix yang stabil.
d. Pembentukan ikatan disulfida
e. Pembentukan triple helix (setelah
sempurna triple helix prokolagen
dipindahkan ke badan golgi)
f. Pemrosesan pasca translasi dalam
kompleks golgi dan pengeluaran dari
sel
3. Pemrosesan ekstraseluler
- Pembentukan tropokolagen
- Pembentukan fibril kolagen dan serabut
- Pematangan kolagen – terjadi cross link
yang terbentuk secara lambat terus
- menerus sepanjang hayat. Bila terjadi
cross link yang berlebihan maka kolagen
akan kehilangan elastisitasnya (proses
penuaan)
 Gambar struktur kolagen
 ELASTIN
 Jaringan ikat yang sangat spesifik
 Berwarna kuning
 Terdapat banyak pada :
- ligamen, dinding pembuluh darah, misal aorta
- Dalam jumlah kecil di kulit dan tendon.
- Dalam jaringan ikat, mungkin berada bersama
kolagen.
Distribusi elastin & kolagen dalam beberapa
jaringan (g/100g berat kering)

Jaringan Elastin Kolagen

Tulang - 88,0
Tendon 4,4 86,0
Kulit 0,6 71,9
Kornea - 68,1
Rawan - 46-63
Ligamen 74,8 17,0
Aorta 28-32 12-24
Hepar - 3,9
 Beberapa ciri Elastin
 Sub unit dasar : tropoelastin
 BM tropoelastin 7,2.104
 800 residu aa
 kaya akan : - glisin
- alanin
 Beda dengan tropokolagen, tropoelastin :
- banyak mengandung lisin
- sedikit mengandung prolin
 Struktur 3 Dimensi
 Berbeda dengan kolagen, tidak membentuk heliks 3
sepilin
 Tidak membentuk heliks α
 Membentuk heliks khusus :
- heliks panjang kaya glisin
- diselang-selang oleh daerah sempit

mengandung lisin dan alanin

- heliks seperti pegas : meregang bila ada tarikan

dan kembali ke panjang semula, bila tarikan

hilang.
 Sifat Khusus Elastin
 Daerah yang mengandung residu lisin sangat penting
untuk fungsi elastin
 4 residu lisin  ikatan kovalen khusus yang tegak
lurus satu sama lain  desmosin dan
isodesmosin : aa khusus hanya di elastin

1. elastin membentuk membran yang melebar

2. elastin dapat meregang bila ditarik
* KERATIN
- Merupakan protein serat utama yang
memberikan perlindungan eksternal.
- Keratin menyusun hampir seluruh berat
kering dari :
- rambut, - duri
- wol, - sisik
- sayap, - tanduk
- kuku, - kuku kuda
- cakar, - kulit penyu.
- Protein ini disintesis di dalam sel epidermis
- disusun oleh asam amino yang sama yaitu
residu sistin.
- Semua protein ini mempunyai susunan
ruang yang sama pada rantai
polipeptidanya.
- Dari analisis sinar x , memperlihatkan
bahwa protein ini terdiri atas unit struktur
berulang .
- Keratin ada dua bentuk yaitu α keratin
dan β keratin.
* Alfa keratin :
- Dari analisis sinar X, memberikan pola
difraksi yang khas dan
- mempunyai unit struktur b’ulang ± 0,54 nm
disepanjang sumbu rambut.
- Rantai polipeptida α-keratin tidak bersifat
terbuka sepenuhnya, tetapi berputar dan
memilin membentuk konformasi α heliks
(konformasi ruang) yang menyebabkan
α keratin lebih kaku.
- Alfa keratin kaya akan asam amino yang
cocok bagi struktur α heliks yaitu residu
sistin yang dapat memberikan jembatan
disulfida (S-S).
- Ikatan disulfida ini bersifat kovalen, sangat
kuat .
- Residu sistin mengikat α heliks yang
berdekatan bersama-sama sehingga
memberikan serat α keratin kekuatan
melekat yang besar.
- Alfa keratin dari sumber yang berbeda
mempunyai kandungan sistin yang
berbeda,
- cotoh α keratin yang paling keras dan liat
adalah:
kulit kura-kura (kandungan sistin 18 %).
- Sifat α keratin lain adalah, protein ini tidak
larut dalam air pada pH 7.0 dan suhu
tubuh, karena bagian luar fibril α keratin
banyak terdapat gugus R yang hidrofobik
* Beta keratin
- merupakan protein sutra dan jaringan
laba-laba,
- merupakan protein yang tidak larut.
- Protein ini bersifat fleksibel dan lentur tapi
- tidak dapat meregang.
- Mempunyai periodik Struktur berulang
pada selang 0,70 nm
- dan tidak dijumpai jembatan sistin.
 PROTEIN LOKOMOSI- PROTEIN
PENGGERAK

 Gerak :
Perubahan posisi / tempat, yang pada
makhluk hidup terjadi secara aktif,
terkoordinasi dan terarah
 Aktif
• Bukan oleh pengaruh luar (gravitasi, hanyut,
terbawa angin)  pasif
• Perlu energi, dari :
- Hidrolisis ATP  ADP + Pi

semua eukaryot, dari ragi – manusia

- Daya gerak gradien proton (daya elektromotor)

pada prokaryot
 Terkoordinasi
• Gerak  pergeseran 2 macam protein

tidak boleh  vektor – vektor saling menghapus

(syarat 1 mubazir)

 Terarah
• Gerak dilakukan untuk tujuan tertentu, yaitu
• untuk bertahan hidup, bukan gerak demi gerak.
 KONTRAKSI OTOT

• Otot lurik :
- filamen protein tebal
- filamen protein tipis
• 1 sel otot : >> mgdg miofibril yang tersusun sejajar dengan
 ± 1 m
• Unit fungsional miofibril : sarkomer, berulang tiap 2,3 m
sepanjang fibril.
• Susunan molekuler yang mendasari sarkomer :
ada 2 macam filamen protein yang berinteraksi yi
- filamen tebal / pita A (gelap) dengan daerah H
di tengah (>terang) dp sekitarnya  15 m –
terutama tdd Miosin – tiap filamen tebal
dikelilingi oleh filamen tipis
- filamen tipis / pita I (pita B – terang) dengan
pita Z di tengah  9 m - mengandung aktin,
tropomiosin & kompleks troponin – tiap
filamen tipis dikelilingi oleh 3 filamen tebal
Z
 * Peristiwa Kontraksi Otot

• Panjang filamen tebal dan tipis tidak berubah

• Perpendekan sarkomer (  kontraksi )
karena bertambahnya tumpang tindih ke dua
filamen

Pada kontrasi, filamen tebal dan tipis

bergerak berpapasan
• Daya gerak kontraksi timbul dari proses yang
secara aktif menggerakkan satu jenis filamen
terhadap filamen di dekatnya.

• Model filamen bergeseran dibuktikan oleh ;

pengukuran pita A & I serta daerah H pada otot
dalam keadaan istirahat & kontraksi.
* MIOSIN

- Cenderung polimerisasi :
dalam larutan yang tepat,
miosin segera  filamen  filamen tebal
- Sifat enzim ATPase (1939)
miosin
ATP  ADP + Pi H+ + energi
- Terikat ke polimer aktin (aktin-F), unsur utama
filamen tipis  tenaga  kedua jenis filamen saling
bergerak
- Miosin adalah suatu mekanoenzim, yaitu enzim yang
mengkatalisis transduksi energi, perubahan dari
energi kimia (ATP)  energi mekanik
 EKSPERIMEN ALBERT SZENT-GYORGI

 Miosin + Aktin  aktomiosin (viskositas larutan )

(= terbentuk partikel >)
 Aktomiosin + ATP  viskositas  (partikel >  partikel <,
terjadi penguraian)
 Serat aktomiosin + ATP + Mg2+ + K+  kontraksi
 Miosin + ATP + Mg2+ + K+  tidak ada reaksi

- Kontraksi otot memerlukan aktin, miosin,

ATP, Mg2+ dan K+
*MIOSIN
• BM 520 KD, terssun dari 6 rantai polipeptida
- 2 rantai panjang identik (H) BM @ 2,2. 104
- 2 rantai pendek (L), BM 2. 104
• Bentuk :
- daerah globulaer, 2 kepala
- terikat 1 tangkai/tongkat sangat panjang
- tangkai/tongkat tersusun dari 2 untai
heliks a saling terpilin, terbentuk dari
rantai panjang
- rantai panjang dari tiap kepala mengikat 2
rantai pendek yang berbeda
- rantai pendek sebagai modulator
DISEKSI MOLEKULER MIOSIN
DENGAN TRIPSIN
• Meromiosin panjang (HMM) m’ngandung kepala :
- daerah ikat ATP
- daerah ikat aktin
- tidak membentuk filamen
 HMM dapat dipecah lagi menjadi
- 2 penggal globuler identik (S1)
- 1 penggal berbentuk batang (S2)
S1 : mengandung :
- situs ATPase
- situs pengikat aktin
- 2 situs pengikat rantai pendek
 Meromiosin pendek (LMM)
- daya ATPase (-
- daya ikat Aktin (-
- membentuk filamen tebal

Urutan aa miosin disitus katalitiknya yaitu

Gly – Glu – Ser – Gly – Ala – Gly – Lys – Thr
 * AKTIN
• Protein , terdapat pada seluruh eukaryot
• Merupakan unsur utama filamen tipis
• ± 20 – 25 % protein otot
• Monomer (dlm garam encer) : protein globuler, BM 42 kd 
Aktin- G
 [ ]   Aktin – G polimerisasi  aktin- F yg mirip dg filamen
tipis otot
 Bersifat ATPase, tetapi  tidak kontraksi aktin
 Reaksi ATP  ADP + Pi + energi hanya untuk penggabungan
(polimerisasi) aktin menjadi filamen, bukan untuk kontraksi
• Yg termasuk komponen protein otot yi :
- tropomiosin
- troponin
TROPOMIOSIN
• BM 64 k Da
• Menempel pada aktin F sebagai :
- dimer yang berbentuk batang
- mengikat ± 7 unit aktin satu sama lain
- tropomiosin terikat troponin

TROPONIN
• BM 78 kDa
• Yi: suatu heterodimei
• + protein khas dengan [ ]  yi :
- α & β - aktinin
- desmin
- vimentrin
INTERAKSI FILAMEN TIPIS (AKTIN) – FILAMEN TEBAL
(MIOSIN)

 Panjang dan  filamen tebal 10 X molekul miosin

filamen tebal = polimer miosin yang terikat
karena perulangan molekul berkala
 Filamen tebal suatu molekul bipolar
 Filamen tipis : di sisi garis Z bersifat unipolar,
arahnya = arah filamen tebal sisi yang sama

sdgkan filamen tipis disisi lain Z menunjukkan

polaritas yang berlawanan
 Polaritas struktural dari ke dua jenis filamen ini
sangat menentukan gerakan yang koheren
(membentuk keseluruhan yang logis)
MEKANISME KONTRAKSI OTOT
• Pada keadaan awal, “kepala” miosin tidak dapat mengikat aktin di filamen
tipis, dihalangi oleh tropomiosin, suatu protein regulator.
ATP  ADP + Pi, yang tetap terikat ke miosin
• Rangsangan otot : Ca2+ masuk sitosol, ikatan troponin, juga di filamen
tipis. Konformasi troponin berubah, diikuti perubahan konformasi
tropomiosin  aktin tercapai oleh kepala miosin dan Pi dibebaskan
kepala miosin berubah konformasi

SENTAKAN (=KONTRAKSI)
• Filamen tipis bergeser 10 nm thd fil. Tebal, ADP dilepas di akhir sentakan
 dan kompleks aktin-miosin (aktomiosin)
 Penambahan ATP : Aktinomiosin  Aktin + miosin-ATP, aktin kembali ke
posisi awal. ATP sendiri, oleh miosin dipecah menjadi ADP + Pi.
 * SIMPULAN
- Aktin + miosin diperlukan untuk kontraksi otot
- Sumber energi : ATP
- Enzim pengolah ATP : aktin dan miosin
(miosin : mekanoenzim)
- Regulator kontraksi : tropomiosin dan troponin
- Mediator caraka : Ca2+

PROSES KONTRAKSI OTOT, YANG MELIBATKAN 4 PROTEIN, PADA

DASARNYA ADALAH PERISTIWA PERUBAHAN KONFORMASI
(STRUKTUR 3 DIMENSI) YANG DIMUNGKINKAN OLEH IKATAN
HIDROGEN, DI BAWAH KENDALI Ca2+

PERUBAHAN ALOSTERIK

ALIR INFORMASI KONTRAKSI

Ca2+  troponin  tropomiosin miosin  aktin  aktomiosin

Kontraksi otot
JENIS DAN DISTRIBUSI
AKTIN DAN MIOSIN

 Aktin :

- tersebar di seluruh eukaryot, hampir identik,

biokimia dan biologis. Contoh :

aktin lumut lendir (slime mold, Physarum

polycephalum) dan aktin manusia (vertebrata
tertinggi), jumlah asam amino sama, 375.
Hanya 17 aa (< 5 %).

Aktin lumut + miosin manusia  kontraksi

 Miosin : tersebar di berbagai eukaryot, 2 jenis :
● Miosin I :
- “kepala” hanya 1, (ATPase dan ikat aktin)
- hanya 1 rantai pendek
- tongkat heliks α (-)  tidak bipolar
- ujung COOH dapat mengikat lipid, termasuk
lipid membran membawa dan memindahkan
organel di sepanjang rel aktin
● Miosin II :
- 2 “kepala”
- ada tongkat heliks α  bipolar
- pada sel bukan otot, tongkat dapat unipolar dan
terikat ke struktur yang dibawa.
 * APLIKASI KLINIS/DIAGNOSIS

- Pada kerusakan sel otot jantung (infark

jantung)  isi sel masuk aliran darah,
termasuk berbagai protein enzim
dan protein sel spesifik (protein
pembawa O2 intrasel, protein
lokomosi)  terdeteksi dalam
darah (k/ biasa : tidak ada).


* GERAK CAMBUK FLAGELA DAN SILIA

- Sitoskeleton :
• protein struktural intrasel eukaryotik
• memberikan bentuk sel tiap jaringan
• memungkinkan sel untuk :
- mengalami perubahan bentuk
- memindahkan vesikel/ transpor
organel intrasel
- bermigrasi
* 3 kelas sitoskeleton :
- mikrofilamen :  7 nm , mrpkan polimer aktin
- filamen sedang :  7 – 11 nm
terutama pada sel epitel,
tersusun dari keratin
- mikrotubulus :  30 nm
seperti tabung & berbentuk
silinder dan terdiri atas 2 jenis
subunit yg mirip, dg BM 50 kDa
yi : Tubulin α dan β yg tertata
silih berganti dlm bentuk heliks
 mikrotubulus  unsur utama dari silia & flagela
eukaryotik
FLAGELA DAN SILIA EUKARYOTIK

* Terdiri atas tubulin, membentuk aksonema yang

dilapisi membran sel
* flagela dan silia adalah perpanjangan struktur
intrasel.
* Fungsi :
- Gerak (eukaryot bebas seperti protozoa
dan spermatozoa
- Mengalirkan cairan ke suatu arah : silia sel
epitel mukosa, ex. Saluran nafas.
STRUKTUR AKSONEMA
Terdapat pada flagela dan silia
 Terdiri atas :
- 9 pasang mikrotubulus, melingkar di sekitar 2 pasang
mikrotubulus pusat tunggal (singlet)  susunan 9 + 2
- pasangan mikrotubulus dihubungkan oleh neksin.
- lengan protein dinein bersifat ATPase
- flagela lebih panjang dari pada silia
- dr gbr terlihat  setiap seratA : keluar
lengan
- dalam 1 silia, seluruh lengan menghadap
kearah yang sama.
* DINEIN
- adalah protein yang sangat besar
- punya 1 – 3’kepala” dan beberapa polipeptida
(tergantung asal)
- BM 1 – 2 .106 (=ribosom)
- ATP (-) : ujung dinein ikat substrat B 
kompleks dinein-tubulin
- ATP (+) kompleks  dinein + tubulin
- Dinein + ATP  Dinein-ADP – Pi
- Dinein-ADP-Pi + tubulin  Dinein-ADP-tubulin
+ Pi
BEDA SERAT OTOT DENGAN FLAGELA/SILIA
 Miosin filamen bipolar yang mengikat
silang benang aktin secara berpapasan
 Dinein  pergeseran sejajar mikrotubulus
bersebelahan, ditahan protein jari-jari  gerak
membungkuk
 Dinein mendorong gerak meluncur dari
mikrotubulus sejajar yang berdekatan. Jadi, bila
sarkomer memendek  aksomer menekuk.
PERAN MIKROTUBULUS YANG LAIN
 Dalam mitosis :
- mikrotubulus menyebar dari sentrosom dan kutub
kumparan mitosis
 Sangat penting dalam peristiwa inti ketika terjadi mitosis
 Sebagai rel untuk migrasi organel :
- memerlukan kinesin, protein bipolar, yang :
- ujung NH2 ikat mikrotubulus dan bersifat ATPase
- ujung COOH mengikat reseptor khusus di organel/vesikel
 memikul organel
- kedua ujung dihubungkan heliks α
- aktivitas ATPase  50 x bila ikat mikrotubulus.
- beda dengan miosin dan dinein, ATP meningkatkan ikatan
protein ke  “rel” tubulin (=mikrotubulus)
- Arah gerak : dari tengah sel ke tepi. (arah retrograd oleh
dinein sitoplasma)
* KINESIN
- 2 kepala yi :
- satu  tangkai kumparan  terkumpar dalam
konformasi heliks α
- dan 1 ekor bercabang 2 :
- 2 rantai pendek 70 kDa
- disertai 2 rantai panjang 110 kDa
* GERAK PROKARYOT
- Escherichia coli dan salmonella typhi punya 6
flagela  gerak menuju atau menjauhi bahan
kimia tertentu (kimiotaksisme)
- Flagela bakteri tersusun dari flagelin, protein BM
5,3 104.
- Flagela berbentuk heliks, arah putaran = jarum
jam, bakteri maju
- Putaran dalam arah ><  6 flagela terbuka dan
menyebar  bakteri tiba-tiba berhenti
- Kecepatan : 25 m/det = 10 x panjang badan
(= lari 100 m dalam 5,5 detik)
- Konsumsi energi untuk gerak hanya 1 %
konsumsi total ( catt : bakteri harus terus
bergerak)
FLAGELA PROKARYOT BEDA DENGAN
FLAGELA/SILIA EUKARYOT
 Flagela prokaryot : umbai ekstrasel, bukan
perpanjangan struktur intrasel
 Sumber energi berbeda
 Hanya suatu alat transmisi tenaga, bukan
transduksi
 Sumber tenaga dari pembangkit intrasel
(eukaryot : alat transduksi, sumber tenaga di
dalam struktur flagela/silia
 Energi berasal dari perbedaan gradien H+
ekstra-intrasel, bukan dari hasil hidrolisis aTP
Ket gbr. Diagram skematis dari suatu motor rotasi
suatu bakteri
 Protein motor A (biru) melintasi ketebalan
membran sitoplasma sel bakteri
 Proton mengalir melalui separoh kanal motor A
dan mengikat protein motor B (merah) yang
berada di tepi cincin M menyebabkan proton
yang terikat tersebut dibebaskan ke dalam
separuh kanal ke dua dari protein motor B
KESIMPULAN
• Arah gerak organel ditentukan oleh jenis protein
motor, bukan oleh rel
• Gerak organel terjadi karena perubahan
• Afinitas protein motor ke protein rel, ketika
“ATP” dipecah
 A
(+) fibrinogen
(+) antikoagulan

sentrifugasi Sel-sel

M
(-) fibrinogen
(-) antikoagulan

Gumpalan
spontan Darah
sel-sel fibrin
PROTEIN SERUM

* Prot. Globuler
* Disintesis di hati
 Terbagi 2 :
- Komponen Mayor
- Komponen Minor
I. Komponen Mayor/Utama
1. Pre albumin
2. Albumin
3. α - Globulin - 2 jenis
a. α1 - Globulin -- yg ut.
- glikoprotein
- Lipoprotein densitas  (HDL)
b. α2 - Globulin -- yg ut
- Haptoglobulin
- Seruloplasmin
- Protrombin
- Glikoprotein
- VLDL
4. β - Globulin – yg ut
- Transferin
- LDL
5. γ – Globulin
II. Komponen Minor

* Seruloplasmin
* Gc – Globulin
* Hemopexin
PREALBUMIN
Struktur tetramer
 BM 62 kDa
 Mrpkn prot. Pengikat
Ex. - Tiroksin - TBPA – tiroksin bindin prealbumin)
- Retinol – RBP – retinol binding prot. (berperan pada

transport & metab vit.A)

 bnyak mengandung aa triptofan
 sebagai petanda untuk kasus nutrisi (k/ [ ] dlm
serum sgt sering berfluktuasi sesuai nilai nutrisi)
ALBUMIN

Protein Yang paling banyak

 Pd pH fisiologis a/ bermuatan paling (-) 
mobilitas yg tinggi pada elektroforesis
 BM rendah yi : 69 000 Da  dibentuk oleh rantai
polipeptida tunggal dengan 610 AA
 Larut air & larutan garam
 Fungsi Albumin:
1. Transport mol. Kcl dlm plasma & cairan
ekstrasel
2. Mempertahankan tek. Osmotik dlm kapiler
3. Protein transport non spesifik
4. Mengikat obat2 yg tdk larut  shg
diangkut dg efisien dlm sirkulasi
 ex.: - aspirin
- barbiturat
5. Mengikat kation & anion yang kecil

- ± 50 % Ca dalam plasma  m’btk kompleks dg albumin

- kdr mol. Kecil yg efektif u/ aktivitas biologis  t’gt pd
[A] – kdr yg tdk terikat
- [P] + [A] ↔ [PA]
prot Ca
- keefektifan Ca dlm drh t’gtg dr jumlah Ca yg tdk terikat
- pd os. Nefrotis : - kdr alb plasma 
- kdr Ca++ plasma tottal tampak N 
tpi sebenarnya sdh hiperkalsimia 
bila dilihat dr kdr Ca yg tdk terikat
- kdr Ca++ yg tdk terikat menjadi  
K/ albumin u/ mengikat Ca++ b’(-)
 80 % tek. Osmotik disebabkan oleh albumin
 k/
- alb. Merupakan prot plasma terbnyak
b’dsrkan BM relatif <<<  tek osmotik
t’gtg pd jml partikel dlm lart
- alb. Muatan (-)  pd pH 7,4  air
terkumpul (menarik air)  efek osmotik
yg > besar
ALFA 1 - ANTITRIPSIN
 Bermigrasi didaerah α 1 globulin
 Komponen utama dr α1 globulin yang mengandung
inhibitor Tripsin 
 Dis α 1- antitripsin  mrpkn enz penghambat yg baik bagi
protease tripsin pankreas  namanya lbh tepat : - α1-
inhibitor protease atau - α1- anti protease
 pada kead defisiensi enz ini  penyakit paru (os. Hrs
menghindari asap rokok)
 berbentuk rantai tunggal yg tdd 394 AA
 BM 52.000
 Disintesis di hepar
 Btk enz ini memanjang dg 30 % AA ddlm heliks α

40 % AA ddlm heliks β
HAPTOGLOBIN
 Di elektroforesis bermigrasi pada daerah α2 - globulin
 Mempu. 2 rantai panjang & 2 rantai pendek yg b’ik
mell ik disulfida
 BM 100.000 Da

 2 tipe : tipe I : tipe 1.1 – Haptoglobin

tipe II : tipe 2.2 – Haptoglobin

 prot transport – Hb bebas dlm plasma

 fs. M’ik Hb yg dilepas o/ SDM yg lisis  u/ menjaga

Fe tubuh & penyimpanan protein
 Haptoglobin serum  pd kead : stres, infeksi inflamasi
akut at. Kerusakan Jaringan
 ALFA DUA MAKROGLOBULIN
adl salah satu protein non immunoglobulin terbesar
dalam plasma
 BM 725.000 Da
[ ] dlm serum N  sebanding dg inhibitor protease
(α1-antitripsin)
 wanita mempunyai tingkat >  dp pria  K/
responnya thd estrogen
 ada 4 btk molekul α2 – makroglobulin yg berbeda
berdasarkan kandungan  - as. Sialat
- mannosa
- galaktosa
 TRANSFERIN
mrpkn β globulin utama dlm plasma
 m’gdg 687 AA dg BM 79.550 Da
 dlm serum N. [ ] transferin ± 200 – 400 mg/dL (diukur
sebagai kemampuan m’ik besi (IBC/Iron binding
capacity)
 mrpkn prot p’angkut besi  kapasitas p’ik besi N
transferin yi : 20 – 23 % jenuh dengan besi
 Besi yg ter’ik dg transferin dlm bentuk Fe3+
 KOMPLEMEN
Fraksi terpisah dari β globulin m’gdg C3 dari
komplemen
Berhubungan dg sistem imun
Ljutkan di sist imun!
Fibrinogen
prot plasma dg panjang : 46 nm
 BM 340000 Da
 Tdd : 6 rantai polipeptida (3 pasang)
- 2 rantai A-α
- 2 rantai B – β  berikatan dg
- 2 rantai γ ikatandisulfida
 Fibrinogen plasma  100 – 400 mg/dL
 Fibrinogen paling banyak m’gdg faktor2
kolagen & yg membentuk lapisan fibrin
( faktor pembekuan drh), ada ± 13 faktor
pembekuan
 Fibrinogen tdk ada dlm serum N tapi harus
muncul dalam elektroforosis plasma sbg satu
pita antara β & γ globulin
KOMPONEN MINOR

Protein yang t’msk disini  ≠ sell terdeteksi oleh elektroforesis  [ ]  dlm

serum

SERULOPLASMIN
Bermigrasi dlm α2 – globulin
 Mrpk prot yg ber’ik dg tembaga
 M’pu aktivitas oksidase thd bbrp amina
 Dpt m,oksidasi Fe2+  Fe3+
Fero feri
 disintesis di hati dg BM 132.000 Da
 m’gdg polipeptida tunggal
 msng2 seruloplasmin dpt m’ik 6 at Cu  yg memberi wrn biru pd prot
kdr seruloplasmin dlm plasma ditentukan sbg aktivitas oksidase
- m pd bbrp kead : sirosis, hepatitis, inf. Bakteri, kehamilan
- m pd penyakit Wilson : kelainan herediter autosomal
* Gc GLOBULIN
 adl. St vit D yg b’ik dg komponen grup
spesifik globulin
 bermigrasi sbg st α-globulin & BM 51.000 Da
 [ ] dl serum N 20 – 55 mg/dL
 kdr m’ pd penyakit liver yg ganas
 HEMOPEXIN

 bermigrasi
pada β – globulin
 [ ] serum N : 50 – 120 mg/dL

  BM 70.000 Da  m’gdg polipeptida

tunggal
  Mengikat Hem yg dilepaskan oleh

degradasi hemoglobin
  Kdr m pd pe sintesisnya  keadaan

gagal hati.
Dwirini Retno
ENZIM
 Katalisator biologis
 Asal kata : EN – ZYM (di dalam ragi) – th 1878
 Disintesis dalam sel ---- di luar sel masih aktif
 Th 1926 : diketahui bahwa enzim = protein ----
termolabil
 Ciri khas : sangat spesifik
KOENZIM DAN KOFAKTOR
 Senyawa/zat yang membantu kerja enzim
 Koenzim : - non protein
- molekul sangat kecil
- merupakan vitamin B/turunannya
 Untuk enzim yang perlu koenzim :

- bagi protein : Apoenzim Bersama-sama

Disebut
- bagi non protein : Koenzim HOLOENZIM

 Kofaktor : Ion-ion logam (ex. Mg2+, Mn2+, Cu2+,

Fe2+, Fe3+)
* PENGGOLONGAN KOENZIM
BERDASARKAN JENIS REAKSI

A. Koenzim untuk Transfer/pemindahan H

1. NAD+, NADP+ : Vitamin Niasin
2. FMN, FAD : Viyamin Riboflavin
3. Asam Lipoat : Vitamin asam lipoat
B. Koenzim untuk transfer gugus yang bukan H
1. Koenzim A ( KoA, KoASH) : vit. asam

pantotenat
2. Tiamin Pirofosfat (TPP, TDP) : vit. tiamin
3. Pirodoksal fosfat (PLP) : vit . piridoksin
4. Asam folat : vit. asam folat
5. Biotin : vit. Biotin
6. Kobamida : vit. kobalamin
7. asam lipoat : vit. asam
lipoat
 Peran, contoh :
 Koenzim PLP/piridoksalfosfat (vit. B6) : pada
metabolisme asam amino (reaksi Transaminasi)
 Koenzim Niasin, Tiamin, Riboflavin, As. Pantotenat,
As Lipoat ---- berperan pada reaksi
oksidasi/reduksi
 Koenzim asam Folat ---- pada metabolisme
nukleoprotein
* SUBSTRAT :
Zat/senyawa tempat enzim bekerja/
menjalankan aktivitas katalisasinya

E + S E-S E + P
* PENGGOLONGAN DAN PEMBERIAN NAMA
ENZIM
● Mula-mula tidak sistimatis
Substrat + ase Pati : Amilase/Ptialin
Lemak : Lipase
Protein : Protease,
Proteinase
Ikatan yang dipecah + ase : - Esterase
- Peptidase
Jenis reaksi + ase : - Oksidase
- Dehidrogenase
- Karboksilase
● Secara sistematis berdasarkan Jenis dan
Mekanisme reaksi yang dikatalisis IUB
(International Union of Biochemistry) 1961
Enzim dibagi 6 kelas utama
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
I. OKSIDOREDUKTASE
Reaksi Oks – Red antara 2 S
Sterok + S’tered Stered + S’terok
ex. :- Oksidase
- Dehidrogenase
- Reduktase
Memerlukan Ko. E :
NAD+, NADP+, FAD+, LIPOAT
 AKSEPTOR H
II. TRANSFERASE
Transfer/pemindahan gugus (G) selain H
dari satu S ke S lain
S – G + S’ S + S’ – G
G : sulfat, fosfat, asil
Contoh:
- Heksokinase :
ATP + Heksosa ADP + Heksosa
6-Fosfat
- Transaminase
III. HIDROLASE
• Proses hidrolisis ikatan kovalen, ex : ester, eter,
peptida, C – C, glikosida
• Ex. : - Enzim pencernaan peptidase (pepsin
dan tripsin)
- Asetilkolin + H2O kolin + asetat

IV. LIASE
 Pembebasan 2 gugus dari substrat dengan cara bukan
hidrolisis, sehingga terbentuk ikatan rangkap

G G’
C- C G - G’ + C ═ C
V. ISOMERASE
• Interkonversi antar isomer – isomer
• Ex : Isomerase, Epimerase, Rasemase
L – Alanin ↔ D – alanin

VI. LIGASE
• Pengikatan 2 substrat (secara kovalen) dengan
menggunakan ATP/sejenisnya
• Ex : Sintetase, Karboksilase.
 E.C. 2.7.1.1.ATP : D-heksosa-6fosfotransferase

Kelas 2 : Transferase
Sub kelas 7 : pemindahan fosfat
Sub sub kelas 1 : gugus fosfat dipindahkan ke
alkohol sebagai akseptor fosfat
Nomor seri 1 : Heksokinase
Enzim yang mengkatalisis
pemindahan fosfat dari ATP ke
gugus OH atom C6 glukosa
ATP + Heksosa ADP + Heksosa 6-P
Kelas 1, 2, 5, 6 perlu koenzim
Kelas 3, 4 tidak memerlukan koenzim
DISTRIBUSI ENZIM DALAM SEL
• Di Sitoplasma : enzim untuk glikolisis, sintesis asam lemak
• Di Membran
• Di Organel (organ sub selular)
Ex. – di mitikondria : siklus Krebs, oksidasi as. Lemak

SINTESIS & STRUKTUR ENZIM = Protein

 Bila sintesis enzim tergangu (ex. Mutasi genetik) akibat
gangguan metabolisme
(inborn error of metabolism)
DNA RNA Protein (Enzim)
(mutasi)
 SIFAT KATALISIS / CARA KERJA ENZIM

• Reaksi kimia mempunyai energi aktivasi

• Enzim : menurunkan energi aktivasi
• Diagaram rekasi kimia, dengan dan tanpa katalisator
Energi
bebas
Keadaan transisi

Energi aktivasi tanpa katalisator

Energi aktivasi dengan katalisator

Keadaan akhir
Kelangsungan reaksi
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK

1. KADAR ENZIM :
V berbanding lurus dengan kadar E
V

[E]
 2. KADAR SUBSTRAT
- [S]  ----- V  sampai tercapai batas tertentu : V maks -----

Vm C D
[S]   V  sampai tercapai batas
tertentu : Vmaks 
V= ½ Vm A
Diatas Vm :
[S]   Vtetap
Enzim jenuh dengan S

[S]
3. SUHU
• V  bila suhu  sampai suhu tertentu dimana V = Vm
Suhu optimal
• Di atas suhu optimal V  (Denaturasi E Aktivitas
 - E rusak)
• Suhu sangat rendah : aktivitas E  tapi tidak rusak.

Vm

Suhu optimal Suhu (oC)

 4. pH
• Perubahan pH → Perubahan muatan/keadaan ion Enzim dan
Substrat
• Ada pH optimal → untuk E dalam tubuh pH 5 – pH 9
• Ex. E- + SH+ → ESH
- pada pH rendah → muatan (-) Enzim hilang
- pada pH tinggi → muatan (+) Substrat hilang

pH optimal pH
5. LAIN-LAIN
- Oksidasi
- Radiasi
* SITUS AKTIF & SITUS ALOSTERIK
- Proses katalisis → E + S → ES
- Ukuran E  S
- Dipermukaan E → ada Situs aktif & Situs
alosterik

1. Situs Aktif :
- tempat S terikat & terjadi katalisis
→ jadi disebut juga S. substrat, S. Katalitik
- S- harus – punya bentuk yang sangat tepat
dengan Situs aktif
* Cara pengikatan E dan S : 2 Hipotesa
1. Lock & Key atau template model (Fischer) yi :
- situs aktif bersifat kaku dan bentuknya
sesuai dengan substrat → seperti
cetakan / kunci dan anak kunci

+
2. Induced fit model (Koshland)
= kesesuaian karena induksi
 situs aktif bersifat fleksibel, dapat menyesuaikan
konformasinya dengan bentuk molekul substrat
 substrat menginduksi E untuk mengubah
konformasinya sehingga situs aktifnya cocok
dengan substrat → baru terjadi ikatan E – S.

+
2. Situs Alosterik
- Tempat (di permukaan enzim) untuk
mengikat efektor/modulator

yaitu : molekul kecil yang mempengaruhi aktivitas E

- bila menghambat → efektor negatif = Inhibitor
- bila meningkatkan (mempercpat reaksi) → efektor
positif = Aktivator
PENGHAMBAT AKTIVITAS/REAKSI ENZIM

disebut inhibit
dari cara kerja dibagi 2 jenis
 Inhibitor Kompetitif : bersaing dengan
substrat untuk berikatan dengan situs aktif
 Inhibitor non Kompetitif : tidak bersaing
dengan substrat u/ memperebutkan situs
aktif tapi merintang enzim untuk
mengkatalisis reaksi → shg Produk tak
terbentuk
INHIBITOR KOMPETITIF

Bentuk Molekul/struktur kimia mirip dengan substrat (analog substrat) → ----

jadi inhibitor bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan situs aktif →
----- hambatan hilang bila jumlah substrat >>>>

E + S ↔ ES → E + P
E + I ↔ EI ≠ E + P

- Ex. : - Aminopterin → ---- inhibitor/antagonis as. Folat → ---- pengobatan

keganasan
- Dikumarol → ---- antagonis vit. A
- Diamoks (Asetazolamida)
- sebagai diuretik (meningkatkan vol. urin) ex. Pada oedem,
- kerja : inhibitor enz. Anhidrase karbonat

penting untuk reabsorbsi air dan elektrolit di tubul ginjal

bila enzim dihambat → reabsorpsi terhambat → air
& elektrolit dikeluarkan bersama urin → vol urin 
INHIBITOR NON KOMPETITIF (I. ALOSTERIK)

- Struktur/bentuk Inhibitor tidak mirip Substrat

- Inhibitor terikat situs alosterik ( → ≠ Substrat)

 menghambat - pengikatan substrat atau

- proses katalitik
→ P tidak terbentuk
 tidak ada persaingan
→ jadi penambahan S >> tidak mengurangi
hambatan
- Ion logam berat :
Ag2+, Hg2+, Pb2+ → hambat aktivitas enzim

- DFP (Di isopropil Fluorofosfat)

 Inhibitor Kolin Esterase (enzim yang memecah asetil kolin, suatu
neurotransmitter)
 Bila kolin esterase dihambat → kejang otot & sistem pernafasan,
kerja
jantung terganggu → k’matian
 digunakan sebagai insektisida → toksik
PROENZIM :
 Enzim yang belum aktif
 Nama : - awalan Pre/Pro atau
- akhiran “ogen”
Ex. Enzim pencernaan yang memecah protein (Proteolitik)
- Pepsinogen
- Tripsinogen
- Prokarboksipeptidase

 Tujuan : - Melindungi jaringan pembentuk Enzim

- Meningkatkan jumlah Enzim (aktif) secara
cepat
 Perubahan Pro E → E aktif = Proses proteilisis (hidrolisis ikatan
peptida yang dikatalisis E Proteolitik/ion H +
H+
Pepsinogen Pepsin
Pepsin

(Autokatalitik)
ISOZIM
Enzim-enzim yang punya aktivitas katalitik
sama
→ mengkatalisis reaksi yang sama
→ beda bentuk molekul, sifat kimia & sif. Fisika
Ex. : LDH → ada 5 isozim : I1 – I5
I1 : Jantung
untuk membantu D/
I5 : Hati
PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM

Enzim Regulator = Enzim Kunci

- Dengan cara :
1. Pengaturan Jumlah Enzim
2. Pengaturan efisiensi/aktivitas katalitik
----- Aktivasi/Inhibisi
Pengaturan jumlah Enzim
Mengatur sintesis dengan cara
A. Induksi sintesis Enzim – karena ada senyawa/zat
penginduksi (biasanya S).
- Enzim Iduksi (“Inducible Enzymes”)
dibentuk dengan cara induksi
kadar sangat kecil →  bila ada “inducer”
- Enzim Konstitutif
jumlah yang disintesis tidak tergantung inducer
(dibentuk terus
menerus dalam jumlah dan kecepatan tetap)
B. Represi : sintesis Enzim ditekan oleh Produk (hasil
akhir)
De represi : Enzim disintesis kembali bila yang
menekan
tidak ada
 Pengaturan efisiensi katalitik (aktivitas) Enzim

A. Aktivasi Pro E → E
B. Secara Alosterik → zat terikat pada situs
alosterik --- bisa menghambat atau
Mengaktifkan
Contoh : Inhibisi umpan balik

E1 E2 E3
A B C D [P]
-
C. Modifikasi kovalen ;
Perubahan bentuk fosforilasi → defosforilasi E
(&sebaliknya)
→ mengubah aktivitas E
Ex:
Fosforilasi Defosforilasi
- Enz Glikogen sintase inaktif aktif
- Enz Fosforilasi aktif inaktif

Fosforilasi : ikat fosfat

Defosforilasi : tidak mengikat fosfat
PENGGUNAAN ENZIM DALAM KLINIK

1. Diagnostik : Penetapan aktivitas enzim dalam darah

A. Enzim Plasma Fungsional : Fungsi di plasma
- Enz dr dlm sel disekresi ke plasma darah
→ jadi kadar/aktivitas dlm drh  di jaringan/di sel
ex. Enz. u/ penggumpalan darah
B. Enzim Plasma Non Fungsional : Fungsi di
sel/jaringan
- Tidak disekresi ke darah →
 kadar/aktivitas dlm drh << di sel/jaringan
 jadi bila kdr dlm  → berarti ada kerusakan
sel jaringan
Ex. 1. Transaminase : SGOT & SGPT
SGOT (AST) ----- penyakit Jantung
SGPT (ALT) ---- penyakit Hati
2. CK (Kreatin Kinase), LDH (laktat
dehidrogenase)
---- Penyakit Jantung
3. Fosfatase alkali : Tulang (Rickets, CA)
4. Fosfatase asam : Prostat (CA)
5. Amilase dan Lipase Pankreas. Penyakit dan
gangguan pankreas (radang, tumor,
keganasan)
2. Pengobantan :
- Peroral
- Contoh : - Gangguan pencernaan : Enz.
pencernaan
- Bengkak pada radang

3. Pereaksi (Reagensia)
- Contoh : - penetapan zat dlm darah
urea → urease
- ELISA
PENGUKURAN ENZIM DI
JARINGAN/CAIRAN BIOLOGIS

Diukur aktivitasnya (bukan jumlah/kadarnya)


mengukur kecepatan reaksi
yi. Dengan mengukur : - substrat yang terpakai atau
- Produk yg terbentuk

Satuan aktivitas Enzim : Unit

Aktivitas spesifik : → jumlah unit Enz./ mg. protein
- menunjukan kemurnian Enz. → makin tinggi
aktivitas spesifik Enz makin murni