A.

Gambaran Umum Albumin

Albumin merupakan protein utama dalam plasma manusia (+3,4-4,7 g/dl) dan
menyusun sekitar 60% dari total protein plasma. Albumin manusia yang matur
terdiri atas satu rantai polipeptida yang tersusun dari 585 asam amino (Tabel 5.) dan
mengandung 17 buah ikatan disulfida. Albumin mempunyai bentuk elips, yang
berarti protein ini tidak akan banyak meningkatkan viskositas plasma sebagaimana
yang dilakukan oleh molekul berbentuk memanjang seperti fibrinogen. Karena
massa molekulnya yang relatif rendah (400.000) dan konsentrasinya yang tinggi (0,4-
0,5%), albumin diperkirakan bertanggung jawab atas 75-80% dari tekanan osmotik
pada plasma manusia (Murray, dkk, 2003 dan Slamet Sudarmadji, 2003).
Dilihat dari asam amino penyusunnya albumin termasuk protein lengkap yang
dibangun oleh sejumlah asam amino esensial dan non esensial yang ditunjukkan
pada Tabel.

Tabel Susunan Asam Amino Albumin Serum Ikan

Jenis Asam Amino Kadar Asam Amino (g/g)
Glisin 1,8
Alanin 6,3
Valin 5,9
Leusin 12,3
Isoleusin 2,6
Serin 4,2
Treonin 5,8
Sistin ½ 6,0
Metionin 0,8
Fenilalanin 6,6
Tirosin 5,1
Prolin 4,8
Hidroksiprolin -
Asam aspartat 10,9
Asam glutamat 16,5
Lisin 12,8
Arginin 5,9
Histidin 4,0
Sumber : de Man, 1997

B. Fungsi Albumin
 Memelihara tekanan onkotik. Tekanan onkotik yang ditimbulkan oleh albumin
akan memelihara fungsi ginjal dan mengurangi edema pada saluran
pencernaan, dan dimanfaatkan dengan metode hemodilusi untuk menangani
penderita serangan stroke akut.
 Mengusung hormon tiroid
 Mengusung hormon lain, khususnya yang dapat larut dalam lemak
 Mengusung asam lemak menuju hati
 Mengusung obat-obatan dan memperpendek waktu paruh obat tersebut
 Mengusung bilirubin
 Mengikat ion Ca2+
 Sebagai larutan penyangga
 Sebagai protein radang fase-akut negatif. Konsentrasi albumin akan menurun
sebagai pertanda fase akut respon kekebalan tubuh setelah terjadi infeksi,
namun bukan berarti bahwa tubuh sedang dalam keadaan kekurangan nutrisi.

C. Sifat Kimia Albumin

  

Albumin merupakan protein yang mudah larut dalam air, serta dapat
diendapkan dengan penambahan amonium sulfat berkonsentrasi tinggi 70-
100% atau pengaturan pH sampai mencapai pH Isoelektriknya. pH
Isoelektrik albumin bervariasi antara 4,6 (albumin telur) sampai 4,9 (albumin
serum) (Eddy Suprayitno, 2003). pH Isoelektrik beberapa protein dapat
dilihat pada Tabel dibawah ini.

Tabel 3. pH Isoelektrik Beberapa Protein

Sumber Albumin pH Isoelektrik
Albumin serum 4,9
Albumin ikan 4,7
Albumin telur 4,6
Hemoglobulin 6,8
Globulin Kedelai 4,3
Kasein 4,6
Sumber : Suwandi, 1989
Lebih lanjut de Man (1997) menjelaskan albumin sebagaimana sifat
umum protein dapat terkoagulasi oleh panas dengan suhu yang berbeda
tergantung jenis albuminnya. Suhu koagulasi beberapa Albumin disajikan
dalam Tabel 4.

Tabel 4. Suhu Koagulasi Beberapa Protein

Sumber Albumin Suhu Koagulasi (0C)
Albumin telur 56
 Albumin serum sapi 67
Albumin susu sapi 72
Sumber : de Man, 1997

D. Metabolisme Albumin

Dalam tubuh manusia dewasa albumin disintesa oleh hati sekitar 100-200
mikrogram per gram jaringan hati per hari. Albumin didistribusikan secara vaskuler
dalam plasma dan secara ekstravaskuler dalam kulit, otot, dan beberapa jaringan
lain. Sintesa albumin dalam sel hati dilakukan dalam dua tempat, pertama pada
polisom bebas dimana dibentuk albumin untuk keperluan intravaskuler. Kedua,
poliribosom yang berkaitan dengan retikulum endoplasma dimana dibentuk
albumin untuk didistribusikan ke seluruh tubuh (Eddy Suprayitno, 2003).
Sintesa albumin dipengaruhi beberapa faktor, yaitu nutrisi terutama asam
amino, hormon dan adanya suatu penyakit. Asam amino yang dapat merangsang
terjadinya sintesa albumin adalah triptofan, arginin, ornitin, lisin, fenilalanin, treonin
dan prolin. Sedangkan hormon yang dapat merangsang sintesa albumin adalah
tiroid, hormon pertumbuhan, insulin, adrenokortikotropik, testosteron, dan korteks
adrenal. Adapun yang dapat menghambat sintesa albumin adalah alkohol serta
adanya suatu penyakit yang mengakibatkan gangguan sintesa albumin seperti pada
seseorang penderita penyakit hati kronis, ginjal, dan kekurangan gizi seperti
kwashiorkor (Murray, dkk, 2003).
E. Pemisahan Albumin

Albumin merupakan fraksi protein, sehingga proses pemisahannya dapat dilakukan

menggunakan prinsip-psinsip pemisahan protein. Pemisahan protein acap kali
dilakukan dengan menggunakan berbagai pelarut, elektrolit atau keduanya, untuk
mengeluarkan fraksi protein yang berbeda menurut karakteristiknya (Murray et al.,
1990). Pemisahan protein dari berbagai campuran yang terdiri dari  berbagai macam
sifat asam-basa, ukuran dan bentuk protein dapat dilakukan dengan cara
elektrofesa, kromatografi, pengendapan, dan perbedaan kelarutan
(Wirahadikusumah, 1981). Prinsip dari masing-masing metode pemisahan fraksi
protein tersebut adalah sebagai berikut:

1.  Elektroforesa

Elektroforesa merupakan teknik pemisahan senyawa yang tergantung dari

pergerakan molekul bermuatan. Jika suatu larutan campuran protein diletakkan di
antara kedua elektroda, molekul yang bermuatan akan berpindah ke salah satu
electrode dengan kecepatan tergantung pada muatan bersihnya, dan tergantung
pada medium penyangga yang digunakan (Montgomery et al., 1983). Kecepatan
gerak albumin dalam elektroforesa adalah 6,0 dalam buffer berkekuatan ion 0,1 pH
8,6 (Pesce and Lawrence, 1987)

2.  Kromatografi

Kromatografi meliputi cara pemisahan bahan terlarut dengan memanfaatkan

perbedaan kecepatan geraknya melalui medium berpori (Sudarmadji, 1996). Metode
ini didasarkan pada perbedaan kelarutan dan sifat asam basa pada masing-masing
fraksi protein. Ada tiga teknik kromatografi yang biasanya dipergunakan untuk
pemisahan protein yaitu kromatografi partisi dan kromatografi penukar ion, dan
kromatografi lapis tipis (WIrahadikusumah, 1981).

3.  Pengendapan protein sebagai garam

Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan
asam tertentu, seperti asam triklorasetat dan asam perklorat. Penambahan ini
menyebabkan terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zat pengendap lainnya
adalah asam tungstat, fosfotungstat, dan metafosfat. Protein jugha dapat
diendapkan dengan kation tertentu seperti Zn dan Pb (Wirahadikusumah, 1981).

4.  Pengendapan protein dengan penambahan garam

Pengendapan protein dengan cara penambahan garam didasarkan pada pengaruh

yang berbeda daripada penambahan garam tersebut pada kelarutan protein
globuler (Wirahadikusumah, 1981). Lebih lanjut Thena wijaya (1987) menjelaskan
bahwa pada umunya dengan meningkatnya kekuatan ion, kelarutan protein
semakin besar, tetapi setelah mencapai titik tertentu kekuatannya justru akan
semakin menurun. Pada kekuatan ion rendah gugus protein yang terionisasi
dikelilingi oleh ion lawan sehingga terjadinya interaksi antar protein, dan akibatnya
kelarutan protein akan menurun. Jenis garam netal yang biasa digunakan untuk
pengendapan protein adalah magnesium klorida, magnesium sulfat, natrium sulfat,
dan ammonium sulfat.

5.  Pengendapan pada titik isoelektik

Titik isoelektrik adalah pH pada saat protein memiliki kelarutan terendah dan
mudah membentuk agregat dan mudah diendapkan (Sudarmadji, 1996). Berbagai
protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda di dalam air. Variable
yang mempengaruhi kelarutan ini dalah pH, kekuatan ion, sifat  dielektrik pelarut
dan temperature. Setiap protein mempunyai pH isoelektrik, dimana pada pH
isoelekrik tersebut molekul protein mempunyai daya kelarutan yang minimum.
Thenawijaya (1987) menjelaskan bahwa perubahan pH akan mengubah ionisasi
gugus fungsional protein, yang berarti pula mengubah muatan protein. Protein
 akan mengendap pada titik isoelektiknya, yaitu titik yang menunjukkan muatan
total protein sama dengan nol (0), sehingga interaksi antar protein menjadi
maksimum.

6.  Pengedapan protein dengan pemanasan

Temperature dalam batas-batas tertentu dapat menaikkan kelarutan protein. Pada

umunya kelarutan protein naik pada suhu lebih tinggi (0-40°C). pada suhu di atas
40°C kebanyakan protein mulai tidak mantap dan mulai terjadi denaturasi
(Wirahadikusumah, 1981). Suwandi dkk. (1989) menjelaskan bahwa denaturasi
dapat didefinisikan sebagai perubahan struktur sekunder, tersier, dan kuartener
dari molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan peptide. Peristiwa
denaturasi biasanya diikuti dengan koagulasi  (penggumpalan). De Man (1989)
menjelaskan bahwa rentang suhu denaturasi dan koagulasi sebagian besar protein
sekitas 55 sampai 75°C. suhu koagulasi albumin telur 56°C, albumin serum sapi
67°C, dan albumin susu dapi 72°C.

Manfaat & Khasiat Albumin

1. Meningkatkan daya tahan tubuh.

2. Mempercepat penyembuhan luka luar maupun luka dalam.

3. Membantu proses penyembuhan pada penyakit : Hepatitis, TBC, Infeksi Paru-paru,

Nephrotic Syndrome, Tonsilitis, Typhus, Diabetes, PatahTulang, ITP, HIV, Grastitis, Sepsis,
Stroke dan Thalasemia Minor.

4. Mempercepat penyembuhan pasca operasi.

5. Menghilangkan (Pembengkakan)

6. Memperbaiki Gizi buruk pada bayi, anak dan ibu hamil.

7. Membantu penyembuhan Autis.

8. Sebagai Larutan pengganti pada keadaan defesiensi Albumin.