MAKALAH

KIMIA ORGANIK
Dosen Mata Kuliah : Dr. Emma Julien Pongoh, M.Si

“MATERI TENTANG PROTEIN”

DISUSUN OLEH :
Syaloom Christin Pelealu
NIM : 20502007

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

JURUSAN BIOLOGI PROGRAM STUDI ILMU BIOLOGI
UNIVERSITAS NEGERI MANADO
2021

1
 KATA PENGANTAR

Segala puji kita panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah memberikan hikmat
dan tuntunan sehingga kami dapat menyelesaikan makalah ini dengan baik dan selesai tepat pada
waktunya. Semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita semua dan dengan adanya penyusunan
makalah seperti ini, pembaca dapat belajar dengan baik dan benar mengenai Protein.
Penulis mengucapkan terima kasih kepada pihak-pihak yang terlibat dan yang telah
membantu kami dalam penyelesaian makalah ini. Dan tentunya penulis juga menyadari,
bahwa masih terdapat banyak kesalahan dan kekurangan pada makalah ini. Hal ini Karena
keterbatasan kemampuan dari penulis. Oleh karena itu, penulis senantiasa menanti kritik dan saran
yang bersifat membangun dari semua pihak guna penyempurnaan makalah ini.
Terima Kasih
Penulis

Syaloom Christin Pelealu

2
 DAFTAR ISI

HALAMAN JUDUL ............................................................................................................. 1

KATA PENGANTAR ........................................................................................................... 2
DAFTAR ISI .......................................................................................................................... 3
BAB 1 PENDAHULUAN ..................................................................................................... 4
1.1 LATAR BELAKANG ............................................................................................... 4
1.2 RUMUSAN MASALAH ........................................................................................... 4
1.3 TUJUAN PEMBAHASAN ....................................................................................... 4
BAB 2 PEMBAHASAN ....................................................................................................... 5
2.1 PENGERTIAN PROTEIN ........................................................................................ 5
2.2 SIFAT ASAM BASA ASAM AMINO DAN SIFAT AMFOTER ASAM AMINO ........... 5
2.3 PENGGOLONGAN PROTEIN ............................................................................... 8
2.4 DENATURASI DAN RENATURASI PROTEIN .................................................. 8
BAB 3 PENUTUP ............................................................................................................... 13
3.1 KESIMPULAN ........................................................................................................ 13
3.2 SARAN .................................................................................................................... 13
DAFTAR PUSTAKA .......................................................................................................... 14

3
 BAB 1
PENDAHULUAN

1.1 LATAR BELAKANG

Protein itu erat sekali hubungannya dengan asam amino. Asam amino adalah bagian terkecil dari
struktur protein, dengan kata lain, asam amino merupakan bentuk paling sederhana dari protein.
Asam amino inilah yang nantinya diserap oleh tubuh dan yang menjalankan fungsi-fungsi protein
pada tubuh.Saat kita mengkonsumsi protein, tubuh akan menghancurkan protein hingga berubah
menjadi asam amino agar mudah diserap oleh tubuh. Yang berperan menghancurkan protein adalah
gigi serta asam lambung dan enzim pepsin yang terdapat di lambung. Pepsin akan memecah protein
menjadi bentuk yang lebih sederhana (chyme) untuk selanjutnya diteruskan ke usus dua belas jari
(duodenum). Di duodenum, keberadaan chyme akan memicu dikeluarkan enzim-enzim dari
pankreas, yaitu tripsin, carboxypeptidase, dan chymotrypsin. Ketiga enzim ini akan membantu
mengubah chyme menjadi asam amino. Asam amino akan diserap oleh sel-sel usus dan kemudian
dibawa ke liver melalui aliran darah vena porta. Dari liver, asam amio akan disalurkan ke seluruh
tubuh untuk dimanfaatkan.
Secara umum, asam amino terbagi menjadi tiga kelompok, yaitu asam amino esensial, asam
amino non-esensial, dan asam amino conditional. Asam amino esensial merupakan asam amino yang
tidak dapat diproduksi oleh tubuh, misalnya lisin, metionin, histidine, tryptophan, dan valine. Asam
amino dapat didapatkan dari sumber protein hewani dan nabati seperti daging ayam, daging sapi,
daging kambing, ikan, telur, kacang-kacangan, tahu, dan tempe. Di sinilah alasan mengapa kita perlu
untuk mengkonsumsi protein. Karena memang ada hal-hal yang tidak dapat diproduksi sendiri oleh
tubuh kita. Berbeda dengan asam amino non-esensial, seperti alanine, asam glutamate, dan asparagin,
yang dapat diproduksi oleh tubuh kita. Ada lagi asam amino conditional yang sebagian merupakan
asam amino semi-esensial. Artinya, asam amino ini dapat diproduksi tubuh dan dapat juga didapatkan
dari makanan yang kita konsumsi.
Kekurangan asam amino dapat menyebabkan tubuh tidak dapat berfungsi dengan baik. Salah satu
dampak kekurangan asam amino adalah malnutrisi berupa kwashiorkor. Gejala yang timbul berupa
perubahan kulit dan rambut (warna dan tekstur), penurunan massa otot, diare, gangguan tumbuh
kembang, serta gangguan kekebalan tubuh. Asam amino dalam jumlah berlebih juga tidak baik untuk
tubuh. Tingginya kadar asam amino dalam tubuh akan menyebabkan peningkatan proses
metabolisme. Jika terjadi secara berlarut-larut, kondisi ini dapat menyebabkan berbagai gangguan
kesehatan seperti peningkatan kadar kolesterol, perusakan jaringan tubuh, serta berbagai penyakit
kardiovaskular.

1.2 RUMUSAN MASALAH

➢ Bagaimana Sifat asam basa asam amino dan sifat amfoter asam amino?
➢ Apa saja Penggolongan Protein?
➢ Bagaimana Denaturasi dan Renaturasi Protein?

1.3 TUJUAN PEMBAHASAN

Tujuan dibuatnya makalah ini agar dapat menambah wawasan baru tentang protein. Pembaca dapat
mengatahui apa itu protein, bagaimana sifat dari protein bahkan penggolongannya.

4
 BAB 2
PEMBAHASAN

2.1 PENGERTIAN PROTEIN

Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer – monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul
protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor . Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein
merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau
mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton.

Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk
hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai
salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak
mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul
raksasa, selain polisakarida,lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk
hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.

Protein adalah senyawa organik besar, yang mengandung atom karbon, hidrogen, oksigen dan
nitrogen. Beberapa diantaranya mengandung sulfur, fosfor, besi atau mineral lain. Protein disusun
dari 23 atau lebih unit yang sederhana yang disebut asam amino, artinya protein tersebut mengandung
gugus asam atau karboksil (-COOH) dan gugus amino (-NH2) yang bersifat basa sehingga
menyebabkan protein bersifat amfoter yaitu mampu bersifat dan bereaksi sebagai basa dan asam.
Dengan demikian protein mempunyai mekanisme untuk mencegah perubahan pH yang tiba-tiba di
dalam tubuh (Winarno, 1993).

2.2 SIFAT ASAM BASA ASAM AMINO DAN SIFAT AMFOTER ASAM AMINO

➢ Sifat Fisikomia
Sifat fisikomia pada setiap protein tidak selalu sama, baik jenis asam aminonya,berat
molekul (BM) sangat besar sehingga protein tidak dapat melalui membran semipermeabel,
masih dapat menimbulkan tegangan pada membran.Sifat-sifat asam amino yang dapat larut
dalam air dapat membentuk Kristal. Harga konstanta dielektrikum yang tinggi, memiliki
netralisasi seperti pada H dan OH dan dalam medan listrik misalnya dengan eklektrophoresa tak
bergerak dalam keadaan tertentu. Masa asam amino dipercayai memiliki sifat amfoter atau
dalam keadaan zwitter ion yang memiliki muatan (+) dan (-) yang seimbang
(FG.Winarno,1984).

5
 Ion Zwitter (asam amino)

Gugus karboksil
melepas ion
Gugus amino menerima
proton
Molekul asam amino
“dipolar”

akan terbentuk dengan pergeseran proton dari gugus karboksil ke gugus amino. Ion-ion positif
dan negatifnya tidak bebas, karena ikatan yang kuat dari ion-ion ini melalui atom C. Internal salt
disebut Zwitter Ion.Sebuah asam amino ditandai dengan adanya gugus nitrogen berupa gugus
amino (-NH2), gugus karboksil (-COOH), dan sebuah atom hidrogen di mana ketiganya terikat
pada sebuah atom C yang disebut sebagai karbon α (dibaca karbon alfa), serta gugus R sebagai
rantai samping atau rantai cabang.
Struktur dan rumus umum sebuah asam amino diberikan pada gambar 1. Gugus amino atau
amin ditulis di dalam struktur kimi di atas sebagai NH3+ dan gugus karboksil sebagai COO-
karena dalam lingkungan air berada dalam bentuk ion yang bersifat. Adanya kedua ion plus dan
minus dalam satu buah asam amino membuat asam amino bersifat dipolar (dua muatan ion plus
dan minus).

6
 Di dalam asam amino gugus karboksil (-COOH) bersifat asam dangugus amina (-NH2)
bersifat basa. Jadi, asam amino dapat bersifat asam dan basa, dan sifat inilah yang diberi istilah
bersifat amfoterik. Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak bermuatan,
namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam struktur di atas. Dalam bentuk dipolar
ini asam amino bersifat sebagai “Zwitter Ion”.
Dalam larutan asam keras (pH asam) sebagian besar asam amino berada dalam bentuk
kation (bermuatan positif), dalam larutan basa keras (pH basa) asam amino berada dalam bentuk
anion (bermuatan negatif). Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam
keadaan netral, dan nilai pH tersebut dimana asam amino berada dalam keadaan netral dikenal
sebagai titik isoelektrik dari asam amino.
Titik isolistrik adalah titik atau pH asam amino mempunyai muatan listrik yang netral. Titik
isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih asam untuk asam amino
golongan ini untuk menambah proton gugusan karboksilat kedua. Titik isolistrik basa asam
amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk menghilangkan proton
dari gugusan amonium kedua (Hart, 2003).

7
 2.3 PENGGOLONGAN PROTEIN

➢ Berdasarkan bentuknya protein dibedakan atas :

a) Protein globular
Protein Globular berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam air,
berdifusi cepat dan bersifat dinamis, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam serta
mudah mengalami denaturasi. Contohnya meliputi enzim, hormon dan protein darah.
b) Protein serabut (fibrous)
Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga
menyerupai batang yang kaku. Protein fibrous mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau
serabut, tidak larut dalam air. mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim
pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh. Contohnya meliputi kolagen,
myosin, fibrin, dan karatin pada rambut, kuku, dan kulit.

➢ Berdasarkan strukturnya protein dibagi menjadi empat, yaitu :

a) Struktur Primer, Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan
oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida.
Struktur primer dapat di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis untuk senyawa
organik.
b) Struktur Sekunder, Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino : lurus,
lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat
dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil (
C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu rantai peptida, memungkinkan
terbentuknya konfirasi spiral yang disebut struktur helix.
c) Struktur tersier, Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada asam-
asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan
padat suatu protein.
d) Struktur kuartener, Struktur kuartener adaalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai
polipeptida atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer, sekunder, tersier
membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis.

2.4 DENATURASI DAN RENATURASI PROTEIN

Denaturasi adalah perubahan struktur tersier, sekunder, kuartener tanpa mengubah struktur
primernya (tanpa memotong ikatan peptide). Proses ini bersifat khusus untuk protein dan
mempengaruhi protein yang berlainan dan sampai yang tingkat berbeda pula. Denaturasi dapat terjadi
oleh berbagai penyebab yang paling penting adalah bahan, pH, garam, dan pengaruh permukaan.
Denaturasi biasanya dibarengi oleh hilangnya aktivitas biologi dan perubahan yang berarti pada
beberapa sifat fisika dan fungsi seperti kelarutan (Deman,1989).

8
 Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam tertentu
seperti, asam trikloroasetat dan asam perklorat. Penambahan asam ini menyebabkan terbentuknya
garam protein yang tidak larut. Zat pengendapan lainnya adalah tungstat, fosfotungstat dan
metanofosfat. Protein juga diendapkan dengan kation tertentu seperti Zn2+ dan Pb2+ (Patong,
dkk., 2012).
Protein dapat mempertahankan kesesuaian bentuknya asalkan lingkungan fisik dan kimianya
dipertahankan. Jika lingkungan berubah maka, protein dapat terurai atau mengalami perubahan sifat
( denaturasi ); mereka dapat kehilangan struktur sekunder, tersier, dan kuarternya sehingga aktivitas
biologisnya juga hilang.

1) Kesesuaian bentuk protein bergantung pada ikatan hidrogen, yang lemah dan sangat
senitif terhadap perubahan PH dan suhu.
2) Paparan singkat pada suhu yang tinggi ( diatas 60oC ) atau paparan pada asam atau basa
kuat dalam periode waktu yang lama akan menyebabkan denaturasi karena ikatan
hidrogen ruptur.
a) Sebagian protein dapat dikembalikan kebentuk aslinya, jika terdenaturasi tanpa
harus menjadi insoluble.
b) Perbedaan panas yang besar dapat menyebabkan denaturasi yang menetap. Putih
telur akan memadat dan menjadi insoluble jika dipanaskan.
- Suhu tubuh yang sangat tinggi dapat menyebabkan koagulasi protein selular.
- Jika suhu tubuh naik sampai diatas 41oC atau 42oC maka akan mengakibatkan
denaturasi protein.
➢ Denaturasi mempunyai sisi positif dan sisi negatif.
a) Sisi negatif denaturasi : Protein kehilangan aktivitas biologis,
Pengendapan protein, Protein kehilangan beberapa sifat fungsional
b) Sisi positif denaturasi yaitu :
Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam legume dapat meningkatkan tingkat
ketercernaan dan ketersediaan biologis protein legum.
9
 Protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan
emulsi lebih baik daripada protein asli.

Denaturasi oleh panas merupakan prasyarat pembuatan gel protein yang dipicu oleh
panas.
Beberpa protein (kulit dan dinding dalam saluran penceraan) sangat tahan terhadap denaturasi,
sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat reversible jika suatu protein
hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit perubahan pH. Jika protein ini
dikembalikan ke lingkungan awalnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur lebih
tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi. Sayang renaturasi umunya
sangat lambat atau tak terjadi sama sekali.
➢ Analisa Urutan Protein dan Polipeptida
Penentuan yang berhasil dari urutan asam amino insulin oleh Frederick Sanger pada thun 1953
menjadikan sasaran analisis primer lengkap dari protein merupakan suatu kenyataan ilmiah. Karena
urtan asam amino dari suatu polipeptida sangat mempengaruhi konformasi aslinya, maka
pengetahuan mengenai urutan memberikan wawasan kimiawi terkait yang memebantu untuk
mengerti struktur makromolekul suatu polipeptida. Jika data penentuan urutan
disuplementasidengan data dari penelitian kristalografi X-ray, maka hasil kombinasinya melengkapi
perincian mengenai struktur 3 dimensi dari protein dan mengemukakan sifat kimia yang kecil tetapi
kritis yang membantu menjelaskan fungsi biologi molekul . Riset biologi molecular sanga

Walaupun penentuan oleh Sanger mengenai urutan dari 51 residu asam amino dalam insulin
mengantarkankita pada era perangkaian protein, namun kemajuan teknologi selanjutnya dan teknik
analisis yang menjadikan perangkaian dari polipepetida besar yang terdiri dari 100 atau lebih residu
merupakan tugas riset yang baik, khususnya perkembangan dari analisator asam amino dan
prosedur degradasi sekuensial Edman. Namun, penentuan dari urutan asam amino masih
merupakan tugas yang banyak memakan waktu, karena memerlukan beberapa jenis analisis yang
berbeda yang hasilnya harus dikolasi untuk mendapatkan urutan ini. Penentuan urutan termasuk
sejumlah reaksi kimia spesifik dan teknik untuk memisahkan peptide dan mengidentifikasi asam
amino. Prosedur eksperimental yang digunakan digambarkan melalui penentuan urutan dari
pentadekapeptida hipotesis berikut, suatu peptidayang mengandung 15 residu asam amino.

10
 *H3N-Al-Gln-Lis-Tir-Met-Ser-Met-Ile-Arg-Val-Sis-Lis-Trp-Gli-COO-

Metode klasik untuk menentukan komposisi asam amino dikembangkan oleh Stanford Moore dan
William Stein. Metode ini dimulai dengan hidrolisis asam, yang biasanya melibatkan penambahan
suatu polipepetida dengan HCL 6 N pdasuhu 1100C selama 24 jam dalam tabung hampa udara
yang disegel. Asam amino dalam hasil campuran ini kemudian dipisahkan dengan kromatografi
pertukaran ion, suatu prosedur yang bermodalkan karakteristik ionisasi diferensiasi dari masing-
masing asam amino dan pada hidrofobisitas dari rantai sampingnya.
Metode ini dimasukkan dalam suatu sistem otomatis (analisator asam amino) yang memisahkan
dan kemudian mengkuantifikasikan setiap asam amino dalam suatu campuran. Analisator ini
bertindak sebagai perintis dari instrumentasi analisisotomatis (dan dewasa ini terkomputerisasi)
yang dewasa ini ditemukan dalam fasilitas perangkat protein.

Pemisahan Moore dan Sistein menggunakn dua kolom kromatografi, salah satu disebut
kolom pendek, digunakan untuk melarutkan asam amino dasar dari NH4, dan yang lain kolom
panjang yang memisahkan asam amino lainnya. Kedua kolom mengandung resinpolistiren
sulfonasi yang bermuatan dalam bentuk Na+. Prosedur yang biasa adalah menyesuaikan campuran
asam amino dengan pH 2 (asam amino protonasi) sebelum menggunakan suatu sampel kurang dari
1 mg dari campuran pada suatu kolom. Pertukaran kation terjadi jika asam amino terprotonasi (dan
NH4) berikatan dengan suatu kolom melalui pertukaran kolom dengan Na+ dan resin bersulfonasi.
Setiap kolom kemudian dielusi pada pH yang lebih tinggi (yang mempengaruhi ionisasi asam
amino) dengan dasar natrium sitrat. Sekarang ion natrium bertukaran dengan asam amino yang
kemudian secara selektif dielusi dengan dapar tunggal , dan kolom yang panjang merupakan
proses elusi dua langkah. Seperti dinyatakan sebelumnya hidrofobisitas dari tulang punggung resin
juga menyumbang pada terjadinya proses pemisahan.
Pada sistem yang otomatis, setiap asam amino yang dielusi menjalani suatu reaksi paska
kolom dengan reagen ninhidrin pada 1000 C pada gambar 6.5 yang menghasilkan warna biru tua
atau ungu kecuali dengan prolin.

11
Pada sistem yang otomatis, setiap asam amino yang dielusi menjalani suatu reaksi paska kolom
dengan reagen ninhidrin pada 1000 C pada gambar 6.5 yang menghasilkan warna biru tua atau
ungu kecuali dengan prolin.

Prinsip penentuan ini didasarkan pada cara Sanger untuk penentuan urutan asam aminodalam
protein insulin yang bebas dari kontaminasi. Cara bertingkat dilakukan sebagai berikut :
a) Penentuan asam amino C-ujung dan asam amino N-ujung, Pemutusan rantai polipeptida
menjadi fragmen peptida dengan rantai yang lebih pendek. Pemutusan rantai dilakukan
dengan enzim tripsin. Tripsin menghidrolisis ikatan peptida yang gugus karbonilnya
merupakan residu asam amino lisin atau argin
b) Fragmen peptide yang didapat, kemudian dipisahkan satu dari yang lain dengan
cara elektroforesis atau kromatografi. Tiap fragmen peptida dihidrolisis sempurna
dan asam aminonya ditentukan.
c) Asam amino C-ujung dan asam amino N-ujung tiap fragmen peptida yang didapat
dari pokok 2 ditentukan. Dari data sampai pokok 4 ini, urutan asam amino tiap
fragmen peptida (dipeptida dan tripeptida) dapat ditentukan, sedangkan urutan
asam amino peptide yang lebih panjang belum tentu diketahui.
d) Fragmen peptide yang mempunyai rantai lebih panjang dari tripeptida ( yang
didapat dari pokok 2), ditentukan urutan asam aminonya dengan cara Edman,
yaitu dengan pereaksi fenilisotiosianat.
e) Diambil polipeptida asal dan pemotongan rantai menjadi fragmen peptida diulang
lagi, tetapi dengan mempergunakan enzim lain, misalnya kimotripsin atau pepsin,
atau sianogenbromida. Kimotripsin menghidrolisis ikatan peptide yang gugus
karbonilnya berasal dari asam amino fenilalanin, triptofan, atau tirosin.
f) Pepsin menghidrolisis ikatan peptida yang gugus aminonya berasal dari asam
amino fenilalanin, triptofan, tirosin, leusin, asam aspartat, dan asam glutamat.
Sianogenbromida memyerang ikatan peptida yang gugus karbonilnya berasal dari
metionin.
g) Dengan cara membandingkan komposisi asam amino dan asam amino N-ujung
serta C- ujung dari fragmen yang dihasilkan kedua cara hidrolisis tersebut, maka
urutan yang benar sisa asam amino dalam polipeptidaasaldapat ditentukan
(Wirahadikusumah,2012)

12
 BAB 3
PENUTUP

3.1 KESIMPULAN
Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga
beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino yang terikat satu sama lain
dalam ikatan peptida.
Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu 1) protein globular, 2) protein serabut
(fibrous). Dan struktur protein terdiri ; protein primer, protein sekunder, protein tersier, dan
protein kuartener. Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai protein
transport, Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis, Pertahanan tubuh dalam
bentuk antibodi, Sebagai media perambatan impuls saraf, Sebagai pengendalian pertumbuhan.
Dan pencernaan protein, yaitu dari mulut, lambung, dan usus halus. Metabolisme protein terdiri
dari absorpsi dan transportasi protein, katabolisme protein, dan anabolisme protein.
Kekurangan protein menyebabkan ; Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari % dari Protein
-Keratin), Kwasiorkor, Hipotonus, gangguan pertumbuhan, hati lemak, marasmus dan berkibat
kematian. Dan kelebihan protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan hati yang harus
memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan protein akan menimbulkan
asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan
demam.
3.2 SARAN
Dalam penulisan dan pembuatan makalah ini banyak terdapat kesalahan dan
masih sangat membutuhkan banyak penyempurnaannamun jugasangat bermanfaat dalam men
dalami pengetahuan tentang protein.

13
 DAFTAR PUSTAKA

- https://www.gurupendidikan.co.id/pengertian-
protein/#:~:text=Protein%20adalah%20senyawa%20organik%20kompleks,kadang%2
0kala%20sulfur%20serta%20fosfor%20.
- https://indonesiare.co.id/id/article/protein-dan-asam-
amino#:~:text=Asam%20amino%20adalah%20bagian%20terkecil,fungsi%2Dfungsi
%20protein%20pada%20tubuh.
- http://eprints.ums.ac.id/10945/2/BAB_I.pdf
- http://www.academia.edu/7189097/PROTEIN
- http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/sulistyani-msi/5b-protein.pdf
- http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/1932/1/09E01872.pdf
- http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/24170/4/Chapter%20II.pdf
- https://fitriyanihidayatri.wordpress.com/
- http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Andian%20Ari%20Anggraeni
,%20ST.,M.Sc./Kimia%2 0Pangan%20-%20Bab%2001%20-%20Protein.pdf
- http://lms.aau.ac.id/library/ebook/U_10292_03/files/res/downloads/download_0424.p
df
- http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%206.pdf
- Wirahadikusumah, Muhammad. 2012. Biokimia. Bandung: Penerbit ITB.

14