BIOKIMIA

PROTEIN DAN ASAM AMINO

OLEH:

NAMA : ANDI ZAKINAH ACHMAD

NIM : NH0518009

KELAS : FARMASI A

KEMENTERIAN RISET TEKNOLOGI DAN PENDIDIKAN TINGGI

PROGRAM STUDI DIPLOMA TIGA FARMASI

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN

NANI HASANUDDIN

MAKASSAR

2019
 KATA PENGANTAR

Dengan menyebut nama Allah Yang Maha Pengasih lagi Maha

Penyayang, puji syukur saya panjatkan kehadirat Allah Swt., yang telah

melimpahkan rahmat dan hidayah-Nya sehingga saya mampu

menyelesaikan penyusunan makalah “Protein dan Asam Amino”.

Dengan selesainya makalah ini saya ucapkan terima kasih kepada

dosen pembimbing mata pelajaran Biokimia yang telah memberikan ilmu

yang berlimpah sehingga saya dapat menyelesaikan makalah ini.

Penyusunan makalah ini saya susun semaksimal mungkin dengan

dukungan dari berbagai pihak sehingga mampu memperlancar

penyusunannya. Untuk itu, tidak lupa saya ucapkan terima kasih kepada

semua pihak yang telah membantu dalam penyelesaian makalah ini.

Namun, tidak lepas dari semua itu, saya menyadari bahwa masih

terdapat kekurangan baik dari segi penyusunan bahasa maupun aspek

lainnya. Maka dari itu, saya selaku penyusun makalah ini, menghimbau

kepada para pembaca untuk memberi saran atau kritikan apabila terdapat

kesalahan.

Dengan adanya penyusunan makalah ini, saya sangat mengharapkan

semoga kita dapa mengambil manfaat dari makalah ini baik bagi pembaca

maupun penyusun itu sendiri.

Makassar, Oktober 2019

Penyusun
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ...............................................................................

DAFTAR ISI .............................................................................................

BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang ..........................................................................

B. Rumusan Masalah .....................................................................

C. Tujuan ........................................................................................

BAB II TINJAUAN PUSTAKA

A. Pengertian Protein ....................................................................

B. Ciri Molekul Protein...................................................................

C. Karakteristik Protein .................................................................

D. Struktur Protein .........................................................................

E. Klasifikasi Protein .....................................................................

F. Sifat Fisis Protein ......................................................................

G. Hidrolisis Protein.......................................................................

H. Susunan Protein ........................................................................

I. Pengertian Asam Amino ...........................................................

J. Struktur Asam Amino ...............................................................

K. Klasifikasi Asam Amino............................................................

L. Macam dan Fungsi Asam Amino .............................................

M. Sifat-Sifat Asam Amino.............................................................

N. Jalur Metabolik Asam Amino ...................................................

BAB III PENUTUP

A. Kesimpulan ......................................................................................

B. Saran ................................................................................................

DAFTAR PUSTAKA
 BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Farmasi adalah ilmu yang mempelajari tentang cara

penyediaan obat menjadi bentuk tertentu hingga siap digunakan

sebagai obat, serta perkembangan obat yang meliputi ilmu dan

teknologi pembuatan obat dalam bentuk sediaan yang dapat

digunakan dan diberikan kepada pasien (Inggriani, 2016).

Biokimia merupakan salah satu aspek kajian dalam bidang

biologi yang dapat dijadikan wahana untuk membekali pengetahuan,

keterampilan, sikap, dan nilai-nilai ilmiah (Rahmatan, 2012).

Ilmu biokimia merupakan hal yang pokok untuk dapat

mempelajari wujud kehidupan ini. Pengetahuan biokimia, seperti

pengetahuan matematika, sudah merupakan sarana yang umum bagi

para peminat pada berbagai cabang ilmu, yang pada gilirannya sering

memberikan sumbangan yang berbarti bagi pengetahuan itu sendiri

(Julianto, 2015).

Protein adalah asam amino rantai panjang yang dirangkai

dengan banyak ikatan yang disebut ikatan peptida. Protein dibutuhkan

untuk memperbaiki atau mempertahankan jaringan, pertumbuhan dan

membentuk berbagai persenyawaan biologis aktif tertentu. Protein

dapat juga berfungsi sebagai sumber energi (Suprayitno, 2017).

 Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus

amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein

mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –

COOH (Rukmana, 2014).

B. Rumusan Masalah

1. Apa pengertian dari protein dan asam amino?

2. Apa saja klasifikasi dari protein dan asam amino?

3. Apa saja struktur dari protein dan asam amino?

4. Apa saja sifat dari protein dan asam amino?

5. Apa saja ciri molekul dari protein?

6. Bagaimanakah karakteristik dari protein?

7. Bagaimanakah proses hidrolisis dari protein?

8. Bagaimana susunan dari protein?

9. Apa saja macam dan fungsi dari asam amino?

10. Bagaimanakah jalur metabolik dari asam amino?

C. Tujuan

1. Untuk mengetahui pengertian dari protein dan asam amino

2. Untuk mengetahui klasifikasi dari protein dan asam amino

3. Untuk mengetahui struktur dari protein dan asam amino

4. Untuk mengetahui sifat dari protein dan asam amino

5. Untuk mengetahui ciri molekul dari protein

6. Untuk mengetahui karakteristik dari protein

7. Untuk mengetahui proses hidrolisis dari protein

8. Untuk mengetahui susunan dari protein

9. Untuk mengetahui macam dan fungsi dari asam amino

10. Untuk mengetahui jalur metabolik dari asam amino

 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

II.1 Protein

A. Pengertian Protein

Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu proteos,

yang berarti yang utama atau yang didahulukan. Kata ini

diperkenalkan oleh ahli kimia Belanda, Geradus Mulder (1802 –

1880). Ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang plaing

penting dalam setiap organisme (Suprayitno, 2017).

Protein merupakan rangkaian asam amino dengan

ikatan peptida. Tiga per empat zat padat tubuh terdiri dari

protein (otot, enzim, protein plasma, antibodi, hormon). Banyak

protein terdiri ikatan komplek dengan fibril atau disebut protein

fibrosa. Macam protein fibrosa : kolagen (tendon, kartilago,

tulang), elastin (arteri), keratin (rambut, kuku), dan aktin-miosin

(Suprayitno, 2017).

Protein adalah makromolekul yang banyak terdapat pada

sel hidup dan tersusun dari asam-asam amino yang disintesis

berdasarkan kode yang dibawa oleh informasi genetik yang

berupa urutan nukleotida yang disebut kodon. Protein

merupakan polipeptida berbobot molekul tinggi dari asam L-

amino yang disintesis oleh sel hidup; biopolimer ini mempunyai

jangka yang lebar dalam hal bobot molekul, kompleksitas

struktur, dan sifat fungsionalnya. Protein memainkan peran yang

sentral dalam sistem biologi (Umam, 2017).

Dalam kehidupan protein memegang peranan yang

penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung

dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi

sebagai biokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir darah

merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen

dari paru-paru keseluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenis

protein. Di samping digunakan untuk pembentukan sel tubuh,

protein juga dapat digunakan sebagai sumber energi apabila

tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak. Protein

mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi

antara 5000 sampai jutaan. Ada 20 jenis asam amino yang

terdapat dalam molekul protein. Asam amino ini terikat satu

dengan yang lain oleh ikatan peptida. Protein mudah

dipengaruhi oleh suhu tinggi, pH, dan pelarut organik

(Suprayitno, 2017).

Protein dalam makanan hampir sebagian besar berasal

dari daging dan sayuran. Protein dicerna di lambung oleh enzim

pepsin yang aktif pada pH 2-3 (suasana asam). Pepsin mampu

mencerna semua jenis protein yang berada dalam makanan.

Salah satu hal terpenting dari pencernaan yang dilakukan

pepsin adalah kemampuannya untuk mencerna kolagen.

Kolagen merupakan bahan dasar utama jaringan ikat pada kulit

dan tulang rawan. Pepsin memulai proses pencernaan protein.

Proses pencernaan yang dilakukan pepsin meliputi 10-30% dari

pencernaan protein total. Pemecahan protein ini merupakan

proses hidrolisis yang terjadi pada rantai polipeptida. Sebagain

besar proses pencernaan protein terjadi di usus. Ketika protein

meninggalkan lambung, biasanya protein dalam bentuk

proteosa, pepton dan polipeptida besar. Setelah memasuki usu,

produk yang telah dipecah sebagian besar akan bercampur

dengan enzim pankreas di bawah pengaruh enzim proteolitik

seperti tripsin, kimotripsin dan peptidase. Baik tripsin maupun

kimotripsin memecah molekul protein menjadi polipeptida kecil.

Peptidase kemudian akan melepaskan asam amino (Suprayitno,

2017).

Protein terbentuk dari unsur organi yang hampir sama

dengan karbohidrat dan lemak yaitu terdiri dari unsur karbon,

hidrogen dan oksigen. Akan tetapi ditambah dengan unsur lain

yaitu nitrogen. Beberapa protein juga mengandung unsur

mineral yaitu fosfor, belerang dan ada jenis protein yang

mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga

(Suprayitno, 2017).

Protein adalah asam amino rantai panjang yang

dirangkai dengan banyak ikatan yang disebut ikatan peptida.

 Protein dibutuhkan untuk memperbaiki atau mempertahankan

jaringan, pertumbuhan dan membentuk berbagai persenyawaan

biologis aktif tertentu. Protein dapat juga berfungsi sebagai

sumber energi (Suprayitno, 2017).

Protein merupakan nutrisi yang sangat diperlukan untuk

pertumbuhan dan mempertahankan kehidupan dari semua

hewan. Diantara sebagai makro-nutrien, protein merupakan

komponen yang paling mahal dalam pembuatan pakan

khususnya untuk ikan dikarenakan ikan membutuhkan tingkat

protein yang lebih tinggi (30 hingga 55%) guna pertumbuhan

yang baik. Terdapat sedikitnya dua penentuan dari nilai protein

untuk ikan. Pertama adalah nilai digestibilitas atau kecernaan.

Bilamana protein tidak tercerna, protein tersebut tidak memiliki

nilai nutrisi. Faktor lainnya adalah komposisi kimia protein.

Meskipun berbagai usaha telah dilakukan dengan berbagai

spesies ikan guna menentukan tingkat protein pakan yang

optimum, dengan hanya informasi tanpa menjabarkan data

kebutuhan asam amino esensial, akan merupakan nilai yang

kurang sempurna (Suprayitno, 2017).

B. Ciri Molekul Protein

Ciri molekul protein adalah makromolekul polipeptida yang

tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh

ikatan peptida, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein

disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu

dan bersifat turunan (Suprayitno, 2017).

Molekul protein mengandung unsur-unsur C,H, O dan

unsur khusus yang terdapat di dalam protein dan tidak terdapat

di dalam molekul karbohidrat maupun lemak yaitu nitrogen (N).

Protein yang telah diubah kedalam bentuk asam amino

mempunyai sifat larut dalam air. Seperti halnya hidrat arang,

asam amino yang mudah larut dalam air ini juga dapat diserap

secara pasif dan langsung memasuki pembuluh darah. Ketika

protein mengalami hidrolisis total, akan dihasilkan sejumlah 20-

24 jenis asam amino, tergantung dari cara menghidrolisisnya.

Ada 3 cara yang dapat ditempuh untuk menghidrolisis protein

yaitu hidrolisis asam, hidrolisis alkalis, dan hidrolisis enzimatik

(Suprayitno, 2017).

Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai

satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal.

Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga

memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan

konformasi aslinya itu (Suprayitno, 2017).

Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam

amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada

membran plasma maupun membran internal yang menyusun

organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus

 dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda tergantung pada

tempatnya (Suprayitno, 2017).

C. Karakteristik Protein

Berikut adalah karakteristik protein (Suprayitno, 2017) :

1. Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga

merupakan suatu makromolekul.

2. Umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino

berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam

variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu

rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara

gugus α-karboksil dari asam amino yang satu dengan gugus

α-amino daru asam amino yang lainnya.

3. Terdapatnya ikatan kimia yang menyebabkan terbentuknya

lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi

protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan

hidrofob (ikatan polar), ikatan ion atau elektrostatik dan

ikatan Van Der Waals.

4. Strukturnya tidak terhadap beberapa faktor seperti pH,

radiasi, temperatur, medium pelarut organik, dan deterjen.

5. Umumnya relatif dan sangat spesifik, disebabkan

terdapatnya gugus sampign yang reaktif dan susunan khas

struktur makromolekulnya
D. Struktur Protein

Struktur protein memiliki molekul berupa rantai panjang

yang tersusun oleh mata rantai asam amino. Dalam sebuah

asam amino terdapat gugus fugsional, dari gugus fungsional

tersebut menentukan reaksi kimia asam amino. Untuk gugus

karboksilat rekasi mencakup pembentukan ester, amida dan

anhidrida asam, untuk gugus amino terjadi teraksi asilasi,

amidasi dan esterifikasi. Sedangkan untuk gugus –OH dan

gugus R orsidasi dan estrifikasi. Dalam molekul protein, asam

amino saling dirangkaikan melalui reaksi gugusan karboksil

asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam amino

yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida

dan reaksi terpenting dalam reaksi protein adalah reaksi

pembentukan ikatan peptida. Ikatan peptida ini merupakan

ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino yang saling

diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila

tiga molekul asam amino, disebut tripeptida dan bila lebih

banyak lagi disebut polipeptida. Polipeptida yang hanya terdiri

dari sejumlah beberapa molekul asam amino disebut

oligopeptida. Molekul protein adalah suatu polipeptida, dimana

sejumlah besar asam aminonya saling ditautkan dengan ikatan

peptida tersebut (Suprayitno, 2017).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa

struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier

(tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer

protein merupakan uruatan asam amino penyusun protein yang

dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu,

struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari

berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan

oleh ikatan hidrogen (Suprayitno, 2017).

Struktur protein lainnya juga dikenal adalah domain.

Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana

umumnya hanya meiliki satu domain. Pada protein yang lebih

kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya.

Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan

menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen

penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini

berpisah, maka fungsibiologi masing-maisng komponen domain

penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur

kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein

tersebut tidak fungsional (Suprayitno, 2017).

Penentuan massa molekular dengan spektometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan

Spektroskopi Circular Dichroism (CD) dan Fourier Transform

Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari heliks α menunjukkan dua

absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lembeng-beta

menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210 – 216 nm.

Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa

dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amuda

–I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I

dari lempeng-beta. Jadi kompoisi struktur sekunder dari protein

juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah (Suprayitno,

2017).

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul

protein berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi.

Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi,

jika ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak.

Terkadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering

juga merugikan sehingga perlu dicegah (Suprayitno, 2017).

E. Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein tidak terperinci, seperti halnya klasifikasi

karbohidrat atau lipida, karena jumlahnya yang banyak dan

susunannya yang unik serta sifatnya yang beragam (Sumardjo,

2008).

1. Berdasarkan Bentuk Molekul

Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan atas

(Sumardjo, 2008) :

a. Protein Globular

Protein globular mempunyai bentuk bulat atau

hampir bulat, dengan perbendingan memoros kurang dari

sepuluh (umumnya mempunyai perbandingan memoros

4:1 atau 3:1). Rantai polipeptidanya melipat dengan

sangat kompak sehingga sedikit sekali atautidak ada

rongga interior yang tersedia untuk molekul air. Hampir

 semua radikal R hidrofobik berada di dalam molekul

(terlindung dari medium air), sedangkan kebanyakan

radikal R ionik berada di luar dan bersinggungan dengan

medium air. Umumnya, protein globular mudah

membentuk kristal dan bobot molekulnya relatif mudah

ditentukan dibandingkan dengan protein fibrosa. Protein

globular larut dalam air dan larutan garam. Albumin

plasma, globulin plasma, beberapa hormon, antibodi dan

hampir semua enzim merupakan protein globular

(Sumardjo, 2008).

b. Protein Fibrosa

Bentuk molekul protein fibrosa seperti serat atau

serabut dengan perbandingan memoros lebih dari

sepuluh. Rantai polipeptidanya tidak membentuk bulatan

atau elips, tetapi memanjang dan banyak rantai yang

saling berikatan dalam berkas paralel bersilangan.

Protein fibrosa mempunyai bentuk amorf, sukar

dimurnikan, dan bebeot molekulnya yang tinggi sukar

untuk ditentukan. Umumnya, protein ini tidak larut dalam

air dan larutan garam. Protein fibrosa banyak berperan

sebagai protein pembangun. Beberapa protein yang

termasuk dalam golongan ini adalah miosin otot, keratin

 rambut, fibroin sutera dan kolagen tulang (Sumardjo,

2008).

2. Berdasarkan Komponen Penyusun

Berdasarkan komposisi atau komponen penyusunnya,

protein dibedakan atas (Sumardjo, 2008) :

a. Protein Sederhana

Protein sederhana hanya tersusun atas asam alfa-

amino sehingga pada hidrolisisnya secara sempurna

hanya akan menghasilkan asam alfa-amino penyusunnya

saja (Sumardjo, 2008).

b. Protein Majemuk

Protein ini tersusun atas protein sederhana dan

zat nonprotein lainnya. Zat nonprotein ini disebut radikal

prostetik (prostetic group). Berdasarkan radikal

prostetiknya, protein majemik dibedakan atas

glikoprotein, kromoprotein, lipoprtein, nukleoprotein dan

fosfoprotein (Sumardjo, 2008).

3. Berdasarkan Tingkat Degradasi

Berdasarkan tingkat degradasi atau tingkat pemecahannya,

protein dibedakan atas (Sumardjo, 2008) :

a. Protein Alam

Protein alam merupakan protein asli yang terdapat

dalam sel hewan atau sel tanaman. Rantai polipeptida

 dan gaya-gaya sekunder yang mempertahankan

stabilitas protein tersebut belum mengalami perubahan.

Protein globular, protein fibrosa, protein sederhana, dan

protein majemuk merupakan contoh protein alam

(Sumardjo, 2008).

b. Protein Derivat

Protein derivat merupakan hasil pemecahan protein

alam sebelum menjadi asam alfa amino. Pemecahan

protein pada umumnya terjadi melalui proses hidrolisis.

Pada hidrolisis ringan diperoleh protein derivat primer

(protean, metaprotein), sedangkan pada hidrolisis berat

diperoleh protein derivat sekunder (proteosa, pepton, dan

peptida) (Sumardjo, 2008).

4. Berdasarkan Fungsi Biologi

Berdasarkan peranan atau fungsi biologinya, protein dapat

dibedakan atas (Sumardjo, 2008) :

a. Protein Struktural

Peranan protein struktural atau protein pembangun

adalah sebagai pembentuk struktur bahan atau jaringan

dan memberi kekuatan kepada jaringan. Sebagian besar

protein ini adalah protein fibrosa dan tidak larut dalam air.
b. Protein Enzim

Protein ini berfungsi sebagai biokatalisator dan

mempunyai bentuk globular. Enzim adalah suatu

biokatalisator yang aktif sebab hanya dengan jumlah

yang sedikit pada kondisi yang tepat, telah dapat

mengatur jalannya rekasi kimia tertentu. Protein enzim

mempunyai sifat yang khas karena hanya bekerja pada

substrat dan bentuk rekasi tertentu.

c. Protein Pengangkut

Beberapa protein mempunyai kemampuan untuk

membawa ion atau molekul tertentu dari suatu organ ke

organ lain melalui aliran darah. Protein pengangkut atau

protein transpor yang telah banyak diketahui adalah (a)

hemoglobin, yaitu pengangkut oksigen dri paru-paru ke

jaringan; (b) seruloplasmin, yaitu alat pengangkut ion

tembaga dalam darah; (c) serum albumin, yang

mentranspor asam lemak bebas dalam darah; (d)

lipoprotein, yaitu alat pengangkut lipida dalam darah; dan

(e) mioglobin, yaitu alat pengangkut oksigen dalam

jaringan otot.

d. Protein Kontraktil

Protein kontraktil berperan dalam proses gerak.

Protein ini memberikan kemampuan pada sel untuk

 berkontraksi, bergerak atau mengubah bentuk. Aktin,

yang merupakan serabut yang bergerak dalam miofibril,

dan miosin, yang merupakan serabut yang stasioner

(tetap/tidak berubah) dalam miofibril, adalah protein-

protein utama penyusun otot yang sangat berperan

dalam proses ini. Energi yang diperlukan untuk

berkontraksi diperoleh dari peruraian ATP. Aktin adalah

protein globular dengan bobot molekul sekitar 43.000 dan

menyusun sekitar 25% berat protein otot. Miosiin

mempunyai bagian yang berbentuk globular dan bagian

yang terbentuk fibrosa serta menyusun sekitar 55% berat

protein otot.

e. Protein pelindung

Protein pelindung merupakan protein spesifik yang

umumnya terdapat dalam darah dan berperan melindungi

serangan zat asing yang masuk ke dalam tubuh. Salah

satu protein pertahanan yang dikenal dengan antibodi

atau imunoglobulin, dibentuk oleh suatu jaringan tubuh

tertentu sebagai akibat masuknya antigen (kuman, toksin

atau zat asing) ke dalam tubuh yang bersangkutan.

Antigen yang memicu terbentuknya antibodi ini disebut

imunogen.
f. Protein simpanan

Protein simpanan atau protein nutrien adalah jenis

protein yang disimpan atau dibuat sebagai cadangan

untuk berbagai proses metabolisme. Tiga contoh protein

ini telah banyak diketahui adalah (a) gliadin, merupakan

protein dalam biji gandum yang rantai polipeptidanya

mengandung banyak residu prolin dan asam glutamat;

(b) ovalbumin, merupakan protein yang terdapat dalam

putih telur, larut dalam air dan menggumpal bila

dipanaskan atau bila dijenuhkan dengan larutan

amonium sulfat; dan (c) kasein adalah fosfoprotein, yang

terdapat dalam susu, dan bila dihidrolisis akan

menghasilkan protein sederhana dan asam fosfat

penyusunnya.

g. Protein hormon

Tidak semua hormon merupakan protein.

Proteohormon yang telah disekresi oleh kelenjar endokrin

umumnya langsung diangkut oleh darah untuk membantu

mengatur proses metabolisme tertentu dalam tubuh.

Protein juga berperan dalam jaringan otot tulang yaitu

protein pengikat dan protein miofibril. Protein pengikat

biasanya dijumpai pada hewan dan protein ini terdapat di

beberapa bagian tubuh hewan. Protein pengikat ini adalah

 dasar pengikat kulit dan tulang hewan, serta protein pengikat

lainnya adalah elastin yang mempunyai kekuatan besar dan

kuat terhadap suhu pemanasan. Sedangkan pada protein

miofibril terdapat protein kontraktil yang memiliki bagian

terbesarnya aktin dan miosin yang berfungsi sebagai

kontaksi (Suprayitno, 2017).

D. Sifat Fisis Protein

Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein

tersebut dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya

seperti bau bulu atau bau rambut terbakar. Keratin, misalnya, yaitu

protein yang monomernya banyak mengandung asam amino

sistein. Jika keratin dibakar, timbul bau yang tidak enak (Sumardjo,

2008).

Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil

hidrolisis protein, yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai

rasa pahit (Sumardjo, 2008).

Pada umumnya, protein terdapat dalam bentuk maorf dan

hanya sedikit sekali yang terdapat dalam bentuk kristal. Protein

nabati umumnya lebih mudah membentuk kristal dibandingkan

dnegan protein hewani. Protein hewani seperti homoglobin mudah

membentuk suatu kristal, sedangkan albumin sukar. Beberapa

protein enzim, seperti tripsin, pepsin, urease, dan katalase juga

dapat membentuk kristal (Sumardjo, 2008).

 Viskositas larutan protein dipengeruhi oleh jenis dan

konsentrasi protein. Pada konsentrasi yang sama, larutan protein

fibrosa mempunyai viskositas yang lebih tinggi dibandingkan

dengan protein globular. Jadi, juga pada konsentrasi yang sama,

larutan protein bermolekul besar mempunyai viskositas yang lebih

tinggi dibandingkan dengan larutan protein bermolekul kecil.

Viskositas protein paling rendah yaitu pada titik isoelektriknya

(Sumardjo, 2008).

Kelarutan protein dalam pelbagai pelarut (air, alkohol dan

garam encer) berlainan. Protein yang kaya akan radikal-radikal

nonpolar bebas lebih mudah larut dalam campuran alkohol-air

daripada dalam air. Protein yang miskin akan radikal-radikal polar

bebas cenderung untuk mengendap dengan penambahan sedikit

alkohol atau aseton. Protein tidak larut dalam air, tetapi kaya akan

radikal-radikal yang bermuatan, dan mudah larut dalam garam-

garam netral (Sumardjo, 2008).

Tinggi rendahnya suhu dapat memengaruhi kelarutan protein

dalam larutan garam. Dalam larutan garam-fosfat misalnya karboksi

homoglobin kuda pada suhu 0oC mempunyai kelarutan sepuluh kali

lebih besar daripada suhu 25oC. Protein yang terdapat pada biji-biji

tanaman lebih mudah larut dalam larutan garam pada suhu tinggi

dibandingkan dengan suhu rendah. Namun, kenaikan suhu tidak

 banyak memengaruhi kelarutan albumin telur dalam larutan garam

(Sumardjo, 2008).

E. Hidrolisis Protein

Protein dapat mengalami hidrolisis. Hidrolisis protein dapat

dilaksanakan dengan larutan asam mineral encer, basa encer atau

enzim proteolitik. Hasil-hasil hidrolisis protein sederhana adalah

asam alfa-amino, sedangkan hasil hidrolisis protein majemuk

adalah asam alfa-amino dan radikal prostetik penyusunnya

(Sumardjo, 2008).

Hidrolisis protein dengan 20% HCl atau dengan 25% asam

sulfat dapat dilakukan dengan pemanasan dalam autoklaf pada

suhu 120oC selama 8 jam atau direfluks selama 24 jam pada titik

didihnya. Hidrolisis dapat berlangsung dengan sempurna dan asam

amino hasil hidrolisis pada umumnya tahan terhadap pendidihan

ini. Kerugian yang dialami pada hidrolisis dengan cara ini antara

lain, (a) asam amino tripofan rusak sehingga membentuk humin

berwarna hitam; (b) sekitar 10% serin dan treonin rusak; (c)

asparagin dan glutamin mengalami deaminasi menjadi asam

aspartat dan asam glutamat; (d) beberapa asam amino mengalami

dehidrasi intermolekuler membentuk diketopiperazin (Sumardjo,

2008).

Pendidihan protein dengan larutan 20% NaOH dalam

autoklaf pada suhu 1200C untuk waktu yang cukup dapat

menghindari rusaknya asam amino tripofan yang terbentuk.

Sayangnya, pada hidrolisis dengan cara ini akan menyebabkan

asam amino yang mempunyai aktivitas optik mengalami

rasemisasi; sebagian atau seluruh serin dan treonin rusak dan

sebagian arginin, sistein, dan lisin pecah (Sumardjo, 2008).

Banyak faktor yang harus diperhatikan dalam menghidrolisis

protein dengan enzim proteolitik. Di antara faktor-faktor tersebut

yang penting adalah (a) suhu; (b) konsentrasi ion hidrogen; (c)

konsentrasi enzim proteolitik; (d) konsentrasi protein yang

dihidrolisis; dan (e) ada/tidaknya inhibitor yang dapat mengurangi

aktivitas kerja enzim tersebut. Reaksinya tidak berjalan spontan,

tetapi bertingkat-tingkat dengan hasil-hasil antaranya protean, meta

protein, proteosa, pepton, dan peptida. Hidrolisis dengan cara ini

 tidak menyebabkan rusaknya asam alfa-amino produk hidrolisis.

Kelemahannya adalah hidrolisis tersebut jarang berlangsung

sampai seluruhnya selesai dan secara umum reaksinya juga

berjalan lambat (Sumardjo, 2008).

F. Susunan Protein

Dalam molekul protein, ikatan hidrogen atau jembatan

hidrogen yang terbanyak adalah yang terbentuk antara atom

hidrogen pada atom nitrogen peptida dan atom oksigen karbonil.

Selain itu, ikatan hidrogen juga dapat terjadi apabila dua gugus

karboksil atau gugus hidroksil fenolik dan gugus karboksil residu

asam amino berdekatan (Sumardjo, 2008).

Meskipun sumbangan tiap-tiap ikatan nonkovalen dalam

mempertahankan stabilitas struktur protein sangat kecil, pengaruh

total banyaknya ikatan ini di dalam rantai polipeptida sangat besar

(Sumardjo, 2008).

Rantai polipeptida sebuah molekul protein pada kondisi

fisiologis mempunyai bentuk konformasi tertentu dan sangat stabil.

Konformasi ini akan tetap stabil hingga terjadi kekacauan oleh

perubahan kondisi sekeliling, misalnya perubahan temperatur

keasaman atau pelarut. Pengaruh mekanik (tekanan atau gesekan)

dan kontak dengan zat-zat kimia pengoksidasi juga dapat

mengurangi atau menghilangkan stabilitas protein tersebut

(Sumardjo, 2008).
 Protein merupakan makromolekul asam-asam alfa-amino

dengan susunan yang kompleks dan berat molekulnya sekitar 5000

sampai beberapa juta. Struktur tiga dimensi protein tersebut dapat

dijelaskan dengan mempelajari tingkat organisasinya, ayitu

menyangkut struktur prime, struktur sekunder, struktur tersier, dan

struktur kuartener yang dimilikinya (Sumardjo, 2008).

1. Struktur Primer

Struktur primer protein adalah jumlah, jenis, serta urutan

asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Susunan

tersebut merupakan rangkaian unik asam amino, dengan gugus

R (radial samping pada polipeptidanya) berada pada posisi

trans dengan gugus R yang ada di sebelahnya (berdekatan).

 Struktur primer menentukan sifat dasar berbagai macam

protein.

2. Struktur Sekunder

Struktur sekunder adalah struktur yang berikatan kovalen

dan berikatan hidrogen dari polipeptida dalam molekul protein.

Struktur sekunder protein dapat berbentuk spiral (α-heliks) atau

kembaran berlipat (zig-zag)

3. Struktur Tersier

Struktur tersier protein terbentuk karena terjadi pelipatan

rantai polipeptida sehingga membentuk protein globular.

Kemantapan struktur ini didukung oleh interaksi hidrofobik yang

berupa pengelompokan residu-residu R nonpolar di dalam

molekul sehingga terlindung dari air; gaya-gaya elektrostatik

atau interaksi ionik residu R bermuatan berbeda yang

berdekatan; ikatan hidrogen residu R tertentu yang berdekatan,

misalnya residu tirosin dan residu histidin atau residu serin dan

residu asam aspartat; dan jembatan kovalen sistin atau ikatan

disulfida yang terbentuk melalui proses dehidrogenasi dua

residu sistein yang berdekatan.

4. Struktur Kuartener

Struktur kuartener protein dibentuk oleh dua atau lebih

rantai polipeptida yang saling dihubungkan oleh ikatan

elektrostatik dan ikatan hidrogen. Dalam struktur kuartener

 protein yang kompleks, gaya Van Der Walls di antara atom-

atom yang berdekatan kemungkinan ikut berperan.

II.2 Asam Amino

A. Pengertian Asam Amino

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai

gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen

protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi

gugus –COOH (Rukmana, 2014).

Asam amino merupakan substansi dasar penyusun

protein dan bisa diproduksi sendiri oleh tubuh untuk keperluan

metabolism dan ditemukan pada semua makanan yang

mengandung protein (Rukmana, 2014).

Asam amino adalah senyawa yang mengandung gugus

amino (NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH) dan

salah satu gugus lainnya, terutama dari kelompok 20 senyawa

yang memiliki rumus dasar NH2CHRCOOH. Asam amino

termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari

karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organism,

yaitu sebagai penyusun protein oleh ikatan peptide (Suprayitno,

2017).

B. Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C

yang mengikat empat gugus yaitu gugus amina (NH2), gugus

karboksil (COOH), atom hydrogen (H) dan satu gugus sisa (R,

dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang

membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Struktur asam amino dapat dilihat pada gambar berikut

(Suprayitno, 2017).

Atom C pusat tersebut dinamai atom Ca (“C-alfa”) sesuai

dengan penamaan senyawa bergugus karboksil yaitu atom C

yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena

gugus amina juga terikat pada atom Ca ini, senyawa tersebut

merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya

diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut

menjadi 4 kelompok. Rantai samping dapat membuat asam

amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar dan

hidrofobik jika non polar (Suprayitno, 2017).

C. Klasifikasi Asam Amino

Berdasarkan relatif gugus R-nya asam amino yang terdapat

dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan yaitu (Rukmana,

2014):

a. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutub)

Gugus nonpolar adalah gugus yang mempunyai

sedikit atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah

yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima

asam amino yang mengandung gugus alifatik (alanin, leusin,

isoleusin, valin dan prolin) dua dengan R aromatic

(fenilalanin dan triptofan) dan satu mengandung atom sulfur

(metionin).

b. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan

Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari

golongan yang tak mengutub karena gugus R mengutub

dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air.

Selain treonin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan

oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino

yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam

golongan ini juga adalah asparagin dan glutamine yang

kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta

sistein oleh gugus sulfidril (-SH). Sistein yang mengandung

gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil

 fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino

ini.

c. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif (asam

amino asam)

Golongan asam amino ini bermuatan negatif pada pH

6,0-7,0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamate

yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil

(COOH).

d. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (asam

amino basa)

Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH

7,0 terdiri dari lisin, histidin dan arginin. Lisin mengandung

satu lagi gugus amino pada posisi e dari rantai R alifatik.

Histidin mengandung gugus lemah imidazolium pada pH 6,0

lebih dari 50% molekul histidin bermuatan positif sedangkan

pada pH 7,0 kurang dari 10% bermuatan positif. Arginin

mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.

Berdasarkan pada sifat kimiawi yang dimiliki, asam

amino dikelompokkan kedalam (Suprayitno, 2017):

1. Asam amino dengan rantai karbon terbuka

2. Asam amino bersifat basa

3. Asam amino yang bersifat asam

4. Asam amino dengan rantai karbon tertutup

5. Asam amino yang memiliki aroma

6. Asam amino yang mengandung ion sulfur

Berdasarkan biosintesis, asam amino diklasifikasikan

menjadi tiga jenis yaitu (Rukamana, 2014):

1. Asam amino esensial

Asam amino esensial adalah asam amino yang

tidak bisa diproduksi oleh tubuh sehingga didapatkan dari

makanan yang dikonsumsi. Contoh asam amino esensial

yaitu histidin, isoleusin, leusin, lisin, methionin, fenilalanin,

treonin, tryptophan dan valin.

2. Asam amino non esensial

Asam amino non esensial adalah asam amino

yang bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga

memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah disbanding

asam amino esensial. Contohnya adalah alanin,

asparagin, asam aspartat dan asam glutamate.

3. Asam amino kondisional

Asam amino bersyarat adalah asam amino non-

esensial, namun pada saat tertentu seperti setelah latihan

yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak

sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari

makanan maupun suplemen protein. Contohnya arginin,

sistein, glutamin, tirosin, glisin, ornithin, prolin dan serin.

D. Macam dan Fungsi Asam Amino

Fungsi macam asam amino dipengaruhi oleh susunan

asam-asam amino yang terhubung membentuk sekuens linear

melalui ikatan peptide antara gugus asam amino dari salah satu

asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino

sebelumnya. Semua asam amino yang ditemukan di dalam

protein merupakan asam amino α dalam hal ini, gugus amino

dan gugus karboksil keduanya terikat pada atom karbon α yang

sama yaitu (Suprayitno, 2017):

1. Glisina (asam 2-aminoetanoat) (C2H5NO2), glisina atau asam

aminoetanoat adalah asam amino paling alami paling

sederhana. Berfungsi bagi tubuh manusia memproduksi

glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam

system saraf sebagai inhibitor neutrotransimiter pada system

saraf pusat (CNS).

2. Alanina (asam (S)-2-aminopropanoat) (C3H7NO2) alanin

(Ala) dapat berperan dalam pengenalan substrata tau

spesifitas, khususnya dalam interaksi dengan atom

nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan

glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.

3. Valina (asam S-2-amino-metil-butanoat) (C5H11NO2), valina

berfungsi menggantikan posisi asam glutamate, asam lain

yang hidrofilik (suka air) pada hemoglobin.

4. Leusina (Asam S-2-amino-4-metil-pentanoat) (C6H13NO2),

leusin mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak

dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada

dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga

perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina

tergolong asam amino bagi manusia.

5. Isoleusina (asam 2S,3S-2-amino-3-metilpentanoat)

(C6H13NO2), berfungsi sebagai penyusun protein yang

dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusin

hidrofobik (tidak larut air) da esensial bagi manusia.

6. Serina (asam S-2-amino-3-hidroksipropanoat) (C3H7NO3),

serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam

biosintesis senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan

(pada bacteria) dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai

penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting

dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada

bagian aktif kimotripsin, tripsin dan masih banyak enzim

lainnya. Sebagai protein non enzim, rantai sampingnya

dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan

gangguan akibat diabetes.

7. Treonina (asam 2S,3R-2-amino-3-hidroksibutanoat)

(C4H9NO3), bagi manusia treonina bersifat esensial. Tubuh

manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun

 manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial bagi

manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat

menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan

fosfotreonina, senyawa penting pada biosintesis metabolit

sekunder.

8. Asam aspartat (asam 2S-2-aminobutandioat) (C4H7NO4),

fungsinya diketahui sebagai pembangkit neutrotransmisi di

otak dan saraf otot. Diduga aspartat berperan dalam daya

tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan

produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

9. Asam glutamate (asam 2S-2-aminopentandioat) (C5H9NO4),

asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia

sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang

beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini

dimanfaatkan dalam industry penyedap. Garam turunan dari

asam glutamat yang dikenal sebagai mononatrium glutamate

sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia

Timur lainnya sebagai penyedap.

10. Asparagina (Asam 2S-2-amino-3-karbamoil-propanoat)

(C4H8N2O3), pada fungsi biologi asparagina diperlukan oleh

sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam

transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis

ammonia.
11. Glutamine (asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat)

(C5H10N2O3), glutamine berfungsi sebagai suplemen atlet

binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera

akibat latihan beban yang berat.

12. Arginina (asam S-2-amino-5-(diamino metilidenamino)

pentanoat) (C6H14N4O2), bagi anak-anak, asam amino ini

esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin

adalah produk-produk peternakan seperti daging, susu, dan

telur. Dari produk tambahan dapat disebutkan cokelat dan

biji kacang tanah.

13. Histidina (AsamS-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat)

C6H9N3O2), fungsi histidina menjadi precursor histmamin,

suatu amina yang berperan dalam system saraf dan

karnosin suatu asam amino.

14. Lisina (Asam S-2,6-diaminoheksanoat) (C6H14N2O2), lisina

tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per

hari adalah 1-1,5 g. lisina menjadi kerangka bagi niasin

(vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan

pellagra. Lisin juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap

penyakit herpes.

15. Sisteina (Asam 2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat)

(C3H7NO2S1), sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis

senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang.

 Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam

menentukan konformasi protein karena adanya ikatan

hydrogen pada gugus tiol.

16. Metionina (Asam S-2-amino-4-(metilsulfanil)-butanoat)

(C5H11NO2S), asam amino ini bagi manusia bersifat esensial,

sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama

metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan),

susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam,

bawang putih, jagung) serta kacang-kacangan (kapri,

pistachio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).

17. Prolina (AsamS-pirolidin-2-karboksilat) (C5H9NO2), fungsi

terpenting prolina adalah tentunya adalah sebagai

komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang

terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok seperti

kekeringan akan menghasilkan prolina untuk menjaga

keseimbangan osmotic sel. Prolina dibuat dari asam L-

glutamat dengan precursor suatu asam imino. Prolina bukan

merupakan asam amino esensial bagi manusia.

18. Fenilalanina (Asam 2-amino-3-fenil-propanoat) (C9H11NO2),

fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan

merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar

atau penyampai pesan (neutrotransmitter) pada system saraf

otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi

 tirosindan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini

menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat

meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental.

19. Tirosina (asam S-2-amino-3-(4-hidroksil-fenil)-propanoat)

(C9H11NO3), dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran

kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui

proses pfosforilasi (membentuk fosfotirosina).

20. Triptofan (Asam S-2-amino-3-(1H-indol-3-il)-propanoat)

(C11H11N2O2), triptofan merupakan suatu dari 20 asam amino

penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia.

Bentuk yang umum pada mamalia adalah L-triptofan. Gugus

fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak memiliki asam-

asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi

precursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun

dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin

(hormone perangsang tidur), serotonin (suatu transmitter

pada system saraf) dan niasin (suatu vitamin).

E. Sifat-Sifat Asam Amino (Poppy, 1998)

1. Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam

pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzene. Sifat asam

amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan

sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang

terdiri daribeberapa atom karbon, umumnya kurang larut

 dalam air tetapi larut dalam pelarut organic. Demikian pula

amina, pada umumnya tidak larut dalam ait tetapi larut dalam

pelarut organik.

2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi

dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih

besar dari 200˚C)

3. Momen dipol yang besar

4. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH

isoelektrik), asam amino dapat membentukion yang

bermuatan positif dan juga bermuatan negatif atau ion

amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.

5. Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam

karboksilat

6. Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina

F. Jalur Metabolik Asam Amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas

produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti

protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua,

pengambilan nitrogen dari asam amino. Ketiga adalah

katabolisme asam amino menjadi energy melalui siklus asam

serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan

pemecahan asam amino.

 Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap

pelepasan gugus amin dari asam amino yaitu (Rukmana, 2014)

1. Transaminasi

Katabolisme asam amino akan terjadi melalui

transaminasi yang melibatkan pemindahan gugus asam

amino secara enzimatik dari satu asam amino ke asam amino

lainnya. Enzim yang terlibat dalam reaksi ini adalah

transaminase atau amino transaminase. Enzim ini spesifik

bagi ketoglutarat sebagai penerima gugus asam amino

namun tidak spesifik bagi asam amino sebagai pe,beri gugus

amino.

Transaminase mempunyai gugus prostetik, piridoksal

fosfat pada sisi aktifnya yang berfungsi sebagai senyawa antara

pembawa gugus amino menuju ketoglutarat. Molekul ini

mengalami perbahan dapat balik diantara bentuk aldehidanya

(piridoksal fosfat), yang dapat menerima gugus amino dan

bentuk teraminasinya (piridoksamin fosfat).

Ada sekitar 12 asam amino protein yang mengalami

reaksi transaminasi dalam proses degradasinya. Beberapa

asam amino lain mengalami proses deaminasi dan

dekarboksilasi. Enzim aminotransferase memindahkan amin

kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamate atau kepada

oksaloasetat menghasilkan aspartat.

2. Pelepasan amino dari glutamate menghasilkan ion

ammonium

Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-

asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur

yang beraneka ragam.

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion ammonium

(NH4+) yang selanjutnya masuk kedalam siklus urea dihati.

Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selnjutnya dibuang

melalui ginjal berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus

urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu :

a. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion

ammonium bereaksi dengan CO2 menghasilkan karbamoil

fosfat. Dalam reaksi ini diperlukan energy dari ATP.

b. Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil

fosfat bereaksi dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin

dan gugus fosfat dilepaskan.

c. Dengan peran enzim L-argininosuksinat sintase, L-sitrulin

bereksi dengan L-aspartat menghasilkan L-

argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan energi dari ATP.

d. Dengan peran enzim arginosuksinat liase, L-

argininosuksinat dipecah menjadi fumarat dan L-arginin.

e. Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap

L-arginin akan menghasilkan L-omitin dan urea.

 Semua jaringan memiliki kemampuan untuk

mensintesis asam amino non-esensial, melakukan remodeling

asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino

menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung

senyawa nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik

potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi,

deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya

diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis atau

menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.

 BAB III

PENUTUP

A. Kesimpulan

Istilah protein berasal dari bahasa Yunani yaitu proteos, yang

berarti yang utama atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh

ahli kimia Belanda, Geradus Mulder (1802 – 1880). Ia berpendapat

bahwa protein adalah zat yang plaing penting dalam setiap

organisme, sedangkan asam amino adalah asam karboksilat yang

mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai

komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari

posisi gugus –COOH.

B. Saran

Sebaiknya sebelum memberikan makalah tentang materi ini,

dijelaskan terlebih dahulu agar kami paham dan mengerti mengenai

materi yang ada di dalam makalah ini.

 DAFTAR PUSTAKA

Inggriani, Rini. 20016. Kuliah Jurusan Apa? Jurusan Farmasi. PT.

Gramedia Pustaka Utama : Jakarta.

Julianto, Tatang S. 2015. Biokimia (Biomolekul dalam Perspektif Al-

Qur’an). Deepublish : Yogyakarta.

Poppy, Kumala. 1998. Kamus Kedokteran Dorland. Penerbit EGC :

Jakarta.

Probosari, Enny. 2019. Pengaruh Protein Diet Terhadap Indeks Glikemik.

Universitas Diponegoro : Semarang.

Rahmatan, dkk. 2012. Jurnal Pendidikan IPA Indonesia. Universitas Syiah

Kuala : Aceh.

Rukmana. 2014. Biokimia Umum. Universitas Tadulako : Sulawesi

Tengah.

Sumardjo, Damin. 2008. Pengantar Kimia. Penerbit EGC : Jakarta.

Suprayitno, Eddy. 2017. Metabolisme Protein. UB Press : Malang.

Umam, Al Awwaly Khothibul. 2017. Protein Pangan Hasil Ternak dan

Aplikasinya. UB Press : Malang.