Kata Pengantar

Puji syukur kita panjatkan kehadirat Allah SWT. atas segala berkat, rahmat, taufik, serta
hidayah-Nya yang tiada terkira besarnya, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah
dengan judul ”PROTEIN” tepat pada waktunya. Dalam penyusunannya, kami memperoleh
banyak bantuan dari berbagai pihak, karena itu kami mengucapkan terima kasih yang
sebesar-besarnya kepada: Kedua orang tua yang telah mendo’akan dan mendukung kami
selama ini, Bapak Nanang Prayitno, MPS selaku dosen pembimbing materi kimia pangan,
serta teman-teman kami yang juga mendukung kami.

Makalah ini membahas entang ‘PROTEIN’ secara jelas. Meskipun kami berharap isi dari
makalah ini bebas dari kekurangan dan kesalahan, namun selalu ada yang kurang. Oleh
karena itu, kami mengharapkan kritik dan saran yang membangun agar makalah ini dapat
lebih baik lagi. Akhir kata kami berharap agar makalah ini bermanfaat bagi semua pembaca.

Jakarta, 18 April 2017

Penulis

i
 DAFTAR ISI

Kata Pengantar ......................................................................................................................................... i

DAFTAR ISI........................................................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN ..................................................................................................................... 1
1.1 Latar Belakang ........................................................................................................................ 1
1.2 Rumusan Masalah ................................................................................................................... 2
1.3 Tujuan Penulisan ..................................................................................................................... 2
1.4 Metode Penelitian ................................................................................................................... 2
1.5 Manfaat Penulisan ................................................................................................................... 3
BAB II PEMBAHASAN ...................................................................................................................... 4
2.1 Struktur Protein ............................................................................................................................. 4
2.2 Klasifikasi Protein ......................................................................................................................... 5
2.3 Fungsi Protein Bagi Tubuh Manusia ............................................................................................ 6
2.4 Sifat Fisikokimia Protein ............................................................................................................. 9
2.5 Sumber Protein.............................................................................................................................. 9
2.6 Peranan Protein pada Bahan Pangan ........................................................................................... 12
2.7 Efek Pengolahan Terhadap Protein ......................................................................................... 12
2.8 Analisa Protein ............................................................................................................................ 19
BAB III PENUTUP ............................................................................................................................ 23
3.1 Kesimpulan ................................................................................................................................. 23
DAFTAR PUSTAKA ........................................................................................................................... 24

ii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein berasal dari bahasa Yunani “PROTEIOS” yang berarti pertama. Definisi dari
protein sendiri adalah suatu makromolekul yang tersusun dari asam-asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Protein memilikil molekul yang besar,
karena itu sering dimasukkan dalam makromolekul yang kompleks. Protein merupakan
sumber asam amino baik essensial maupun yang non-essensial.

Pada manusia dan hewan, protein berfungsi sebagai pembentuk struktur tubuh;
merupakan biokatalis (enzim dan hormon) yang membentuk reaksi kimia dalam tubuh seperti
metabolisme, pencernaan, pertumbuhan, ekskresi, dan konversi energi kimia ke kinerja
mekanis; protein plasma darah dan hemoglobin mengatur tekanan osmotik cairan tubuh; dan
sangat dibutuhkan pada reaksi imunologis.

Pada umumnya kadar protein di dalam bahan pangan menentukan mutu bahan pangan
itu sendiri. Protein terdapat baik dalam tubuh hewan maupun tanaman, yang kemudian
terkenal berturut-turut sebagai protein hewani dan protein nabati. Pada tubuh hewan, protein
terdapat di dalam otot atau daging, kulit, kuku dan rambut. Sedangkan pada tanaman, protein
terdapat dalam biji, daun, buah dan rhizome. Protein juga merupakan penyusun utama enzim-
enzim dan “antibodies” serta cairan-cairan tubuh seperti darah, susu dan putih telur.

Protein sangat penting bagi kelangsungan hidup suatu mahluk. Sebagai contoh setiap
orang membutuhkan protein 1 gr per kg berat badan per hari dan seperempat dari jumlah
protein tersebut sebaiknya berasal dari protein hewani. Jadi misalnya seseorang dengan berat
badan 50 kg memerlukan 50 g protein per hari, maka sebanyak 12,5 g sebaiknya berasal dari
protein hewani. Satu gram protein dapat menghasilkan 4 kalori. Jadi kebutuhan protein rata-
rata orang Indonesia yang berjumlah 55 g per kapita per hari atau sama dengan 220 kalori per
kapita per hari, kira-kira merupakan 10 persen dari kebutuhan kalori orang Indonesia, yaitu
2100 kalori per kapita per hari.

Protein tersusun atas asam amino. Dilihat dari kemampuan tubuh mensintesis asam
amino, asam amino dibagi menjadi dua golongan yaitu asam amino esensial dan asam amino
non esensial. Asam amino essensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesa dalam
tubuh, karena itu harus disuplai dari pangan. Yang termasuk dalam asam amino essensial
antara lain isoleusin, leusin, lysine, phenilalanin, threonine, methionin, tryptophane, valin,
histidin, dan arginin. Sedangkan asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat
disintesis tubuh, yaitu di luar asam amino esensial di atas.

1
1.2 Rumusan Masalah

1. Bagaimana struktur protein ?

2. Bagaimana klasifikasi protein ?

3. Apa fungsi protein ?

4. Bagaimana sifak fisikokimia protein ?

5. Apa saja sumber protein ?

6. Bagaimana peranan protein pada bahan pangan ?

7. Bagaimana reaksi kimia pada protein ?

8. Bagaimana menganalisis protein ?

1.3 Tujuan Penulisan

1. Mendeskripsikan bagaimana struktur protein.

2. Untuk mengetahui bagaimana klasifikasi protein.

3. Untuk mengetahui apa fungsi protein.

4. Untuk mengetahui bagaimana sifak fisikokimia protein.

5. Untuk mengetahui apa saja sumber protein.

6. Mendeskripsikan bagaimana peranan protein pada bahan pangan.

7. Mendeskripsikan bagaimana reaksi kimia pada protein.

8. Untuk mengetahui bagaimana menganalisis protein.

1.4 Metode Penelitian

Metode yang di gunakan dalam penyusunan makalah ini merupakan metode tinjauan
kepustakaan yang bertujuan untuk mempelajari buku-buku dan sumber internet yang relevan
dengan masalah yang di teliti karena penyusun tidak melakukan tinjauan secara langsung
terhadap objek pengamatan.

2
1.5 Manfaat Penulisan

1. Bagi Dosen

Bisa dijadikan sebagai acuan dan sumbangsih dalam mengajar terutama pada materi ini agar
para peserta didiknya dapat berprestasi lebih baik di masa yang akan datang.

2. Bagi Mahasiswa

Bisa dijadikan sebagai bahan kajian dalam pembelajaran dan dalam rangka meningkatkan
prestasi diri.

3
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Struktur Protein

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur
yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang
berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan
bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami
pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein
meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino
yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak
terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus
α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida
atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan
urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan
oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida.
Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur
ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang.
(Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu
ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida
empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah
linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan
pararel (Gambar 4 dan 5). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk
konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada
bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini
dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada
sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino,
maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 6 (Murray et al, 2009).

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola
struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai
samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 7). Struktur ini merupakan konformasi tiga
dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini
distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen,
dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.

4
Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler
yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum
akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al,
2009; Lehninger et al, 2004).

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein
dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier
yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam
struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik.
Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika
protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari
empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

2.2 Klasifikasi Protein

Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya, kelarutannya,

adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasi.

a. Struktur susunan molekul

1. Protein fibriler adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam
pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam, basa ataupun alkohol. Kegunaan protein ini
terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan jaringan. Contohnya adalah kolagen
yang terdapat pada tulang rawan, myosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada
gumpalan darah.

2. Protein globuler yaitu protein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada
bahan pangan seperti susu, telur, kacang-kacangan dan daging. Protein ini larut dalam air,
larutan garam dan asam encer dan juga lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu,
konsentrasi garam, pelarut asam dan basa.

b. Kelarutan

1. Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin
serum dan laktalbumin dalam susu.

2. Globulin : larut dalam air, terkoagulasi dalam panas, larut dalam larutan garam encer.
Contohnya miosinogen dalam otot, legumin dalam kacang-kacangan.

3. Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa encer.Contohnya
glutenin dalam gandum dan orizenin dalam beras.

4. Prolamin : larut dalam alkohol 70-80 % dan tak larut dalam air maupun alkohol
absolut. Contohnya gliadin dalam gandum dan zein pada jagung.

5
5. Histon : larut dalam air dan tak larut dalam amonia encer. Contohnya globin dalam
hemoglobin.

6. Protamin adalah protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain tetapi lebih
kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh
panas. Contohnya salmin dalam ikan salmon.

c. Senyawa lain/ protein konjugasi

1. Nucleoprotein tersusun oleh protein dan asam nukleat dan terdapat pada intisel
kecambah biji-bijian.

2. Glikoprotein tersusun oleh protein & karbohidrat dan terdapat pada musin pada
kelenjar ludah, tendomusin pada tendon, hati.

3. Fosfoprotein tersusun oleh protein & fosfst yang mengandung lesitin dan terdapat pada
kasein susu dan vitelin/kuning telur.

4. Kromoprotein tersusun oleh protein & pigmen dan terdapat pada hemoglobin.

5. Lipoprotein tersusun oleh protein & lemak dan terdapat pada serum darah, kuning telur,
susu, darah.

d. Tingkat degradasi. Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi.

1. Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.

2. Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan
denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer (protean, metaprotein) dan
protein turunan sekunder (proteosa, pepton dan peptida).

2.3 Fungsi Protein Bagi Tubuh Manusia

Fungsi protein sangat penting untuk tubuh manusia setidaknya ada 7 fungsi utama dari
protein untuk manusia yang menopang kehidupan. Perlu diketahui Protein adalah molekul
yang sangat penting dalam sel yang berada pada tubuh kita. Protein dibutuhkan hampir di
semua sel tubuh manusia. Setiap protein dalam tubuh memiliki fungsi tertentu. Protein
memiliki peran yang berbeda antar yang satu dengan yang lainnya. Ada yang berperan untuk
gerakan tubuh dan untuk antibodi terhadap kuman. Protein bervariasi dalam struktur serta
fungsi. Mereka dibangun dari satu set 20 asam amino dan memiliki bentuk tiga dimensi yang
berbeda. Berikut adalah daftar dari beberapa jenis protein dan fungsinya.

Meskipun bermacam-macam fungsi dari protein tubuh, dapat disimpulkan pada satu nomor
besar dari perbedaan jenis-jenis protein, setengah dari protein tubuh berisi hanya empat yaitu
struktur protein kolagen, actin, dan myosin, dan juga protein transportasi oksigen yaitu
hemoglobin.

6
Protein tubuh didistribusikan ke berbagai organ, dengan jumlah terbanyak (kurang-lebih
40%) dalam jaringan otot. Dalam penambahan untuk daya penggerak dan bekerja, otot
protein juga mengandung asam amino yang dapat dimobilisasi saat terjadi stress. Otot protein
tidak memiliki bentuk yang berbeda, seperti glikogen, atau lemak, dan kekurangan otot
protein akan berdampak pada fungsi protein.

Fungsi jaringan otot adalah memberikan prioritas yang lebih rendah dari pada terhadap fungsi
jaringan perut, seperti hati dan usus, yang kandungan proteinnya kurang lebih 10%. dan
Sekitar 30% dari protein tubuh ini terdapat dalam kulit, darah, dan kedua lesi kulit dan
dampak anemia berpengaruh terhadap kekurangan protein. Beberapa protein seperti kolagen
akan dihancurkan jika terjadi masa kekurangan nutrisi pada tubuh, hal ini terjadi bukan
dikarenakan protein kurang penting tetapi jenis protein tersebut sangat mudah rusa.

Fungsi protein memang sangat banyak sekali, berikut adalah fungsinya bagi tubuh manusia
yang sangat vital untuk menunjang segala sendi kehidupan tubuh.

1. Pembentukan otot dan sel-sel di dalam tubuh

Fungsi utama protein adalah untuk pembentukan otot dan sel-sel di dalam tubuh. Banyak atlit
binaraga yang menjadikan protein sebagai menu utama makanan mereka. Karena protein
dapat membuat otot tetap tumbuh kembang. Apabila otot yang terbentuk tetap terpiara
dengan baik, maka ia akan membantu tubuh memaksimalkan pembakaran lemak sehingga
berat badan tetap seimbang.

2. Sebagai enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim; dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi
karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti reaksi kromoson.

Hampir semua enzim menunjukan daya kualitik yang luar biasa, dan biasanya dapat
mempercepat reaksi sampai beberapa juta kali. Sampai kini lebih dari seribu enzim telah
dapat diketahui sifat-0sifatnya dan jumlaha tersebut terus bertambah. Protein besar
peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.

3. Protein untuk hormon

Protein Hormonal merupakan protein yang membantu aktivitas dan kegiatan dan
mengkoordinasikan tubuh tertentu. Contoh dari protein ini adalah termasuk insulin,
oksitosin, dan somatotropin. Insulin mengatur metabolisme glukosa dengan mengendalikan
gula darah dalam tubuh manusia. Oksitosin diperlukan untuk merangsang kontraksi pada
wanita saat akan melahirkan. Somatotropin adalah hormon pertumbuhan yang merangsang
produksi protein dalam sel otot.

4. Alat pengangkut dan alat penyimpan

Banyak molekul dengan Berat molekul serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan
oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengankut oksigen dalam eritosit, sedang

7
mioglobin mengankut oksigwn dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh
transferin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu protein yang
berbeda dengan transferin.

5. Pengatur pergerakan

Protein merupakan komponen utama daging; gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul
protein yang saling bergeseran. Pergerakan flagella sperma disebabkan oleh protein.

6. Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein
berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.

7. Pertahanan tubuh/Imunisasi

Protein memegang peran utama dalam hal kekebalan tubuh. Disebutkan oleh University of
California, Los Angeles bahwa mereka yang mengonsumsi protein terlalu sedikit akan jauh
lebih mudah terserang penyakit. Dan perlu diketahui bahwa sel darah putih terbuat dari
protein. Sel darah putih ini sendiri dapat membantu mencegah serangan virus dan bakteri di
dalam darah.

Beberapa jenis protein yang diperoleh dari susu dan whey juga berfungsi meningkatkan
glutathione, yang berperan sebagai antioksidan dan memerangi bakteri serta virus.

8. Media perambatan impuls syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk resepotr; misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.

9. Pengendalian pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi-fungsi
bagain DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.

10. Protein kontraktil

Protein jenis ini berfungsi untuk gerakan pada tubuh manusia, contoh dari protein ini adalah
aktin dan myosin, protein ini memiliki fungsi dan berperan dalam kontraksi otot dan gerakan
tubuh. Protein juga sering di sebutkan sebagai salah satu dalam program diet sehat tanpa obat
yang aman dan alami.

11. Menyeimbangkan produksi hormon

Salah satu bahan untuk memproduksi hormon adalah protein. Fungsi protein di sini adalah
menunjang proses sekresi, dan membantu pelepasan hormon pada tubuh, termasuk hormon
testeosterone serta hormon pertumbuhan.

8
Menurut Richard B Kreider, Ph.D, telah banyak penelitian yang menunjukkan bukti bahwa
pertumbuhan tubuh serta otot sangat dipengaruhi oleh protein. Oleh sebab itu, sejak dini,
anak-anak harus diberi kecukupan asupan protein agar pertumbuhannya baik.

2.4 Sifat Fisikokimia Protein

1. Berat molekul protein sangat besar.

2. Semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

3. Suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya
protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut dengan salting
out.

4. Protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal.

5. Protein dapat bereaksi dengan asam maupun basa.

2.5 Sumber Protein

1. Daging. Daging sangat diperlukan dalam masa pertumbuhan karena mengandung tinggi
protein. Anda bisa memilih daging sapi atau daging kambing untuk memenuhi protein harian
anda. Dalam 100 gram daging sapi mengandung 14 gram protein sedangkan dalam 100 gram
daging kambing terdapat 27 gram kandungan protein, selain protein daging kambing juga
mengandung nutrisi penting lainnya seperti zat besi, vitamin B12, fosfor dan selenium.

2. Ayam tanpa kulit. Daging ayam kaya akan kandungan protein hewani, dalam 3 ons
menyediakan 27 gram protein. Selain ayam Kalkun juga merupakan sumber protein yang
sangat baik. Untuk penyajiannya usahakan tidak digoreng karena akan mengandung banyak
lemak. Anda bisa membuatnya menjadi sup dengan ditambah sayur-sayuran segar.

3. Telur. Protein dalam telur memiliki kualitas yang sangat tinggi karena asam amino
esensial yang dimilikinya hampir ideal untuk memenuhi kebutuhan tubuh Anda. Satu telur
berukuran besar mengandung sekitar 6.3 gram protein hewani, 3.6 gram protein dalam putih
dan 2.7 gram protein dalam kuning telur. Bagi anda yang memiliki kadar kolesterol tinggi
sebaiknya memilih putih telur karena bebas lemak dan bebas kolesterol. Sedangkan Kuning
telur mengandung lemak jenuh dan kolesterol oleh sebab itu mengkonsumsi telur terutama
kuning telur tidak boleh berlebihan. Walapun kuning telur mengandung kolesterol tetapi juga
menyediakan zat besi dan vitamin D yang sangat baik untuk tulang.

4. Susu. Secangkir susu skim menyediakan 8 gram protein. Selain protein susu juga
menyediakan kalsium yang cukup tinggi. kalsium merupakan jenis mineral penting untuk
mempertahankan kepadatan tulang. And dapat menyajikan segelas susu untuk sarapan
dengan ditambahkan keju rendah lemak dengan biji bunga matahari dan buah stroberi untuk
camilan sehat yang tinggi protein.

9
5. Ikan laut. Berbagai jenis Ikan menyediakan protein hewani yang berkualitas tinggi. Satu
porsi 3 ons ikan tuna mengandung 22 gram protein, sedangkan ikan salmon mengandung 19
gram protein dalam 3 ons. Jenis Ikan laut umumnya mengandung asam lemak omega-3 yang
sangat baik untuk kesehatan jantung, selain itu ikan memiliki kandungan lemak dan
kolesterol lebih rendah jika dibandingkan dengan daging sapi ataupun daging kambing.

6. Kepiting. Di dunia ada sekitar 5.000 spesies kepiting yang dikonsumsi oleh manusia.
Kepiting memang terkenal memiliki kandungan protein yang cukup tinggi sehingga sangat
baik dikonsumsi bagi anak yang dalam masa pertumbuhan. Kepiting merupakan makanan
sumber vitamin dan mineral penting, rendah lemak dan memiliki sedikit kalori. Kepiting juga
mengandung asam lemak esensial termasuk zat besi, seng, kalium, magnesium kalsium dan
fosfor. Walaupun kepiting mengandung banyak nutrisi penting akan tetapi anda juga harus
berhatai-hati dalam mengkonsumsi makanan yang satu ini karena mengandung kolesterol
yang cukup tinggi.

7. Belalang. Makanan yang satu ini bagi sebagian orang mungkin dianggap kurang lazim
untuk dikonsumsi dan mungkin juga dihindari oleh beberapa orang, perlu anda ketahui bahwa
belalang merupakan salah satu makanan sumber protein yang cukup tinggi. Seperti
diungkapkan pakar ilmu gizi dari Institut Pertanian Bogor (IPB) Profesor Ahmad Sulaiman,
belalang merupakan hewan yang memiliki beragam jenis kandungan nutrisi penting seperti
protein, vitamin, asam lemak esensial dan mineral. Karena kandungan proteinnya yang tinggi
itu pula lah yang membuat anda harus berhati-hati dalam mengkonsumsinya karena bagi
sebagian orang yang alergi biasanya akan mengalami gatal-gatal.

8. Tahu. Makanan yang satu ini mungkin sudah tidak asing lagi bagi kita, tahu merupakan
makanan khas indonesia yang hampir selalu ada di menu sehari-hari kita. Tahu merupakan
salah satu makanan yang mengandung protein cukup baik per 4 ons tahu mengandung
sekitar 10 gram protein. Harganya yang murah juga menjadikan tahu sebagai makanan
alternatif pengganti protein hewani.

9. Jamur. Makanan yang satu ini memang sudah mulai populer di masyarakat indonesia.
Selain rasanya yang lezat jamur diketahui juga memiliki kandungan protein yang cukup
tinggi. Jamur mengandung aneka mineral penting seperti besi, selenium, kalium, fosfor,
riboflavin, asam pantotenat, tembaga, dan seng. Selain itu jamur juga rendah kalori sehingga
sangat baik bagi anda yang ingin menurunkan berat badan. Anda dapat mengolahnya menjadi
berbagai macam makanan seperti sup jamur atau tumis jamur.

10. Ikan lele. Ikan yang satu ini merupakan salah satu jenis ikan air tawar yang mengandung
tinggi protein. Dalam satu porsi ikan lele, mengandung setidaknya 15,6 gram protein yang
dapat memenuhi kebutuhan asam amino yang dibutuhkan tubuh Anda.

11. Kacang almound. kacang almound menjadi penutup daftar makanan yang mengandung
protein, kacang almound diketahui memiliki kandungan protein yang tidak kalah dari jenis
makanan lainnya, dalam 100 gram kacang almound mengandung 22 gram protein. Selain
itualmond juga mengandung lemak sehat yang baik untuk jantung.

10
12. Buah Apel dapat dikonsumsi baik dalam keadaan mentah ataupun dimasak. 2 buah apel
berukuran sedang menagndung sekitar 0,60 gram protein. dan jika didiris menghasilkan 0,30
gram protein.

13. Buah Manggis. Buah yang memiliki warna ungu ini mengandung 0,5 gram protein per
100 gram. 1 cangkir buah manggis mengandung sekitar 0,89 protein.

14. Jeruk keprok. Jeruk keprok juga salah satu buah yang kaya akan kandungan proteinnya. 1
buah jeruk berukuran besar menagndung 1 gram protein.

15. Buah pisang. Buah Pisang adalah salah satu buah yang memiliki manfaat yang cukup
banyak untuk kesehatan. Buah pisang mengandung 4 gram protein per 100 gram.

16. Blueberry . Blueberry selain mengandung protein tinggi juga kaya akan vitamin dan
mineral.Blueberry tersedia dalam beberapa bentuk seperti kaleng, manis, tawar, mentah dan
sirup. 1 mangkuk blueberry mengandung 1.10 gram protein.

17. Buncis. Buncis dan kacang-kacangan merupakan salah satu makanan yang kaya akan
kandugan protein dan dianggap sumber protein terbaik untuk vegetarian. Kacang-kacangan
termasuk kacang polong, lentil dan kacang-kacangan seperti Pinto, garbanzo, putih, ginjal
dan kacang kedelai, semuanya dikemas dengan protein. selain protein Kacang juga kaya akan
kandungan sarat.

18. Buah Jambu mengandung 3 gram protein. Selain protein buah jambu juga mengandung
kalsiumdan jumlah tinggi vitamin C.

19. Buah Alpukat. Buah yang satu ini salah satu makanan yang paling bergizi dan
mengandung jumlah tinggi protein. Buah alpukat menyediakan 5 gram protein per 8 ons.

20. Asparagus. Sayuran hijau ini sangat fleksibel dan dapat direbus, dipanggang, dikukus
ataupun digoreng. Asparagus juga merupakan makanan yang padat nutrisi. Setengah cangkir
asparagus mengandung 2 gram protein.

21. Kembang kol. Mengandung 3gm protein per porsi. Kembang kol juga merupakan sumber
yang baik dari vitamin K yang bermanfaat sebagai anti-inflamasi yang dalam tubuh. Selain
itu Kembang kol juga kaya akan serat dan bermanfaat untuk saluran pencernaan.

22. Buah kurma. Buah yang berasal dari daerah Arab ini adalah buah manis dan lezat yang
kaya akan kandungan gula alami. Buah Kurma merupakan sumber yang sangat baik dari
protein. dalam 100 gram buah kurma memberikan Anda 2,50 gram protein.

23. Brokoli. Brokoli diketahui mengandung rendah lemak, tinggi protein dan mengandung
nutrisi penting seperti Vitamin A, Vitamin B, Vitamin C zat besi dan serat makanan. ½
cangkir brokoli memberikan sekitar 2 gram protein.

24. Kecambah. Kecambah mengandung vitamin, mineral, serat dan protein. Kecambah juga
mengandung beberapa senyawa organik yang memiliki sifat anti-kanker.

11
25. Jagung manis. Per porsi jagung manis mengandung 3 mg protein. Jagung manis
merupakan sumber antioksidan dan mengandung jumlah yang cukup Vitamin B kompleks
seperti tiamin, niasin, folat, pantotenat dan asam.

2.6 Peranan Protein pada Bahan Pangan

Fungsi protein dalam pangan antara lain fungsi WHC (Water Holding Capacity), sifat
koagulasi dalam keju dan tahu, sifat stabilisasi dalam es krim, sebagai kandungan untuk
beberapa pangan dan sifat emulsifikasi. Not Fat Dry Milk (NFDM) digunakan industri untuk
memperbaiki kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat memperbaiki adonan), memperbaiki
kualitas roti, mengatur pengeluaran gas, memperkuat struktur dan tekstur, menghambat
hilangnya air serta memperbaiki warna dan flavor.

Protein dapat mengalami kerusakan oleh pengaruh-pengaruh panas, reaksi kimia

dengan asam atau basa, goncangan dan sebab-sebab lainnya. Sebagai contoh misalnya protein
di dalam larutan Ph tertentu dapat mengalami denaturasi dan mengendap. Perubahan-
perubahan tersebut di dalam makanan mudah dikenal dengan terjadinya penggumpalan atau
pengerutan, misalnya telur akan menggumpal dan daging akan mengerut karena pemanasan
atau susu akan menggumpal karena asam.

Larutan protein juga dapat membentuk selaput yang kemudian membuih jika dikocok,
misalnya putihnya telur, tetapi jika pengocokan berlebihan maka hal ini dapat menyebabkan
protein denaturasi sehingga selaput pecah dan buih mengempis.

Disamping denaturasi, protein dapat mengalami degradasi yaitu pemecahan molekul

kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana oleh pengaruh asam, basa atau enzim.
Hasil-hasil degradasi protein dapat berbentuk sebagai berikut : protease, peptone, polipeptida,
peptide, asam amino, NH3 dan unsur N. disamping itu dapat juga dihasilkan komponen-
komponen yang menimbulkan bau busuk misalnya merkaptan, skatol, putrescine dan H2S.

2.7 Efek Pengolahan Terhadap Protein

Dari semua proses pengolahan bahan pangan, yang paling sering digunakan adalah
pemanasan. Pemanasan protein dapat menyebabkan terjadinya reaksi-reaksi baik yang
diharapkan maupun yang tidak diharapkan. Reaksi-reaksi tersebut diantaranya denaturasi,
kehilangan aktivitas enzim, perubahan kelarutan dan hidrasi, perubahan warna, derivatisasi
residu asam amino, cross-linking, pemutusan ikatan peptida, dan pembentukan senyawa yang
secara sensori aktif. Reaksi ini dipengaruhi oleh suhu dan lama pemanasan, pH, adanya
oksidator, antioksidan, radikal, dan senyawa aktif lainnya khususnya senyawa karbonil.
Beberapa reaksi yang tidak diinginkan dapat dikurangi. Penstabil seperti polifosfat dan sitrat
akan mengikat Ca2+, dan ini akan meningkatkan stabilitas panas protein whey pada pH

12
netral. Laktosa yang terdapat pada whey pada konsentrasi yang cukup dapat melindungi
protein dari denaturasi selama pengeringan semprot (spray drying).

a. Denaturasi

Denaturasi protein merupakan suatu proses perubahan struktur molekul tanpa adanya
pemutusan ikatan kovalen. Dalam proses ini, terjadi pemecahan ikatan hidrogen, interaksi
hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein (Sumardjo, 2006). Ada dua
macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptida dan pemecahan protein menjadi unit
yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul ikatan. Ikatan yang dipengaruhi oleh
proses denaturasi adalah:

1. Ikatan Hidrogen

2. Ikatan Hidrofobik

3. Ikatan Ionik

4. Ikatan Intramolekuler

Denaturasi protein mengakibatkan turunnya kelarutan, peningkatan viskositas,

hilangnya aktifitas biologi dan protein mudah diserang enzim proteolitik (Oktavia, 2007).
Peningkatan vikositas pada protein yang terdenaturasi akan berpengaruh pada penurunan
kelarutan di dalam cairan yang menyebabkan protein menjdi mudah mengendap. Denaturasi
juga menyebabkan protein kehilangan karakteristik struktural dan beberapa kandungan
senyawa di dalamnya, namun struktur utama protein seperti C, H, O dan N tidak akan
berubah. Namun hal tersebut hanya terjadi pada sebagian kecil jenis protein.

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekuk protein berubah, maka dapat
dikatakan protein tersebut terdenaturasi. Sebagian protein globular mudah mengalami
denaturasi. Jika ikatan – ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak, molekul
akan mengembang. Kadang – kadang perubahan ini memang dikehendaki dalam pengolahan
makanan, tetapi sering pula dianggap merugikan sehingga perlu dicegah.

Sisi merugikan dari denaturasi :

1. Protein kehilangan aktivitas biologi

2. Pengendapan protein

3. Protein kehilangan beberapa sifat fungsional

Sisi menguntungkan dari denaturasi:

1. Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam legum dapat meningkatkan tingkat
ketercernaan dan ketersediaan biologis protein legume

2. Protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan
emulsi lebih baik daripada protein asli

13
3. Denaturasi oleh panas merupakan prasyarat pembuatan gel protein yang dipicu panas

Terdapat beberapa faktor yang menyebabkan suatu protein mengalami denaturasi antara lain :

1. pH

2. Suhu Lingkungan

3. Alkohol

4. Aliran Listrik

5. Agen Pereduksi

6. Tekanan

7. Senyawa Kimia

Macam-macam denaturasi protein :

1. Denaturasi Karena Asam Basa

Denaturasi protein dengan penambahan asam basa ditandai dengan peningkatan

kekeruhan hingga terbentuk gumpalan pada saat mencapai pH isoelektris. pH isoelektris
adalah keadaan saat protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama (Anna, P., 1994).
Dengan adanya muatan ionik maka asam dan basa akan merusak jembatan garam didalam
protein tersebut. Denaturasi akibat asam / basa terjadi ketika adanya penambahan kadar asam
atau basa pada garam protein yang dapat memutus kandungan struktur dari protein tersebut
karena terjadi subtitusi ion negatif dan positif pada garam dengan ion positif dan negatif pada
asam atau basa (Vladimir, 2007). Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam
lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi.

2. Denaturasi Karena Logam Berat

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya dengan asam dan
basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1Tl+1, Cd+2 dan logam
lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan
mengakibatkan terbentuknya garam protein – logam yang tidak larut (Ophart, C.E., 2003).
Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion
positif (logam) diperlukan pH larutan di atas pI karena protein bermuatan negatif,
pengendapan oleh ion negatif diperlukan pH larutan di bawah pI karena protein bermuatan
positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++,
Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah;
ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat. Denaturasi akibat campuran logam
berat pada protein, hal ini terjadi karena ikatan sulfur pada protein tertarik oleh ikatan logam
berat sehingga proses denaturasi terjadi dengan adanya perubahan struktur kandungan
senyawa pada protein tersebut saat ion pada protein bereaksi dengan ion logam berat yang
tercampur didalamnya (Vladimir. 2007)

14
3. Denaturasi karena Panas

Denaturasi akibat panas menyebabkan molekul – molekul yang menyusun protein

bergerak dengan sangat cepat sehingga sifat protein yaitu hidrofobik menjadi terbuka.
Akibatnya, semakin panas, molekul akan bergerak semakin cepat dan memutus ikatan
hidrogen di dalamnya (Vladimir, 2007). Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan
hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat
meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau
bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Denaturasi dengan
suhu panas yang dilakukan pada buah-buahan akan mengakibatkan berkurangnya kadar air
dan bertambahnya viskositas atau kekentalan kadar protein yang tertanam pada buah yang
mengalami denaturasi akibat suhu panas (Vladimir, 2007). Pemanasan akan membuat protein
bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena
energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur
alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses
ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.

4. Denatursi karena alkohol

Alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya
terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat
mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di
luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga
yang digunakan sebagai disinfektan adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein
dengan memutuskan ikatan hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan
hidrogen yang baru dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping protein tersebut.

5. Agen pereduksi merusak ikatan disulfida

Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus sulfhidril pada sistein.
Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan
membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat kuat. Agen pereduksi dapat memutuskan
ikatan disulfida, dimana penambahan atom hidrogen sehingga membentuk gugus tiol; -SH.

b. Reaksi Maillard

Reaksi antara protein dengan gula pereduksi merupakan sumber utama menurunnya
nilai gizi protein pangan selama pengolahan dan penyimpanan. Reaksi maillard ini dapat
terjadi pada waktu pembuatan (pembakaran) roti, produksi breakfast cereals (serpihan jagung,
beras, gandum, dll), dan pemanasan daging terutama bila terdapat bahan pangan nabati. Pada
pembakaran roti, kehilangan zat gizi yang cukup besar tersebut terutama terjadi pada bagian
yang berwarna coklat (crust) karena terjadinya reaksi dengan gula pereduksi yang dibentuk
selama proses fermentasi tetapi tidak habis digunakan oleh khamir dari ragi roti. Meskipun
gula-gula nonreduksi (misalnya sukrosa) tidak bereaksi dengan protein pada suhu rendah,
tetapi pada suhu tinggi ternyata dapat menimbulkan reaksi maillard, yang pada suhu tinggi
terjadi pemecahan ikatan glikosidik dari sukrosa dan menghasilkan glukosa dan fruktosa.

15
Contoh lain adalah pada pengolahan susu sapi dengan pemanasan karena susu merupakan
bahan pangan berprotein tinggi yang juga mengandung gula pereduksi (laktosa) dalam
jumlah tinggi.

c. Pengolahan panas yang tinggi

Pada pengolahan dengan menggunakan panas yang tinggi, protein akan mengalami
beberapa perubahan. Perubahan-perubahan ini termasuk rasemisasi, hidrolisis, desulfurasi,
dan deamidasi. Kebanyakan perubahan kimia ini bersifat ireversibel, dan beberapa reaksi
dapat menghasilkan senyawa toksik.

1. Rasemisasi

Rasemisasi residu asam amino dapat mengakibatkan penurunan daya cerna protein
karena kurang mampu dicerna oleh tubuh. Kerugian akan semakin besar apabila yang
terasemisasi adalah asam amino esensial. Pemanasan protein pada pH alkali dapat merusak
beberapa residu asam amino seperti Arg, Ser, Thr dan Lys. Arg terdekomposisi menjadi
ornithine. Jika protein dipanaskan pada suhu sekitar 200oC, seperti yang terjadi pada
permukaan bahan pangan yang mengalami pemanggangan, broiling, grilling, residu asam
aminonya akan mengalami dekomposisi dan pirolisis. Beberapa hasil pirolisis yang diisolasi
dari daging panggang ternyata bersifat sangat mutagenik. Yang paling bersifat mutagenik
adalah dari pirolisis residu Trp dan Glu. Satu kelas komponen yaitu imodazo quinoline (IQ)
merupakan hasil kondensasi kreatinin, gula dan beberapa asam amino tertentu seperti Gly,
Thr, Al dan Lys, komponen ini juga toksik. Senyawa-senyawa toksik ini akan jauh berkurang
apabila pengolahan tidak dilakukan secara berlebihan (suhu lebih rendah dan waktu yang
lebih pendek).

2. Hidrolisis protein

Hidrolisis protein merupakan proses pemutusan ikatan peptida dari protein menjadi
komponen-komponen yang lebih kecil seperti pepton, peptida dan asam amino. Hidrolisis
ikatan peptida akan menyebabkan beberapa perubahan pada protein, yaitu meningkatkan
kelarutan karena bertambahnya kandungan NH3+ dan COO- dan berkurangnya berat molekul
protein atau polipeptida, serta rusaknya struktur globular protein.

Waktu yang digunakan untuk hidrolisis pada ikatan peptida bergantung pada asam
amino. Biasanya, ikatan peptida antara asam amino alifatik membutuhkan waktu yang sangat
lama untuk diuraikan. Hidrolisis yang memakan waktu 24 jam pada suhu 110oC kurang
mampu memecahkan ikatan peptida. Sedangkan hidrolisis yang memakan waktu 2-3 hari
mampu menguraikan dengan sempurna isoleusin dan ikatan valin.

Ada empat cara untuk menghidrolisis protein:

1. Hidrolisis Asam

Hidrolisis dengan menggunakan asam kuat anorganik, seperti HCl atau H2SO4 pekat
(4-8 normal), lalu dipanaskan pada suhu mendidih atau dapat dilakukan dengan tekanan di

16
atas satu atmosfer, selama beberapa jam. Akibat samping yang terjadi dengan hidrolisis asam
ialah rusaknya beberapa asam amino (triptofan, sebagian serin dan threonin).

Cara lama: Protein dipanaskan dengan 6 N HCL selama 24 jam dengan suhu 110C

Cara cepat: Sampel protein diletakkan di tabung pada wadah tertutup yang berisi 6 N
HCL dgn ruang kosong yang diisi oleh nitrogen. Wadah tersebut lalu diletakkan di oven
selama 5-30 menit dengan suhu lebih dari 200C. Asam HCl akan terevaporasi dan
dihidrolisasi oleh nitrogen.

2. Hidrolisis Basa

Hidrolisis protein menggunakan basa merupakan proses pemecahan polipeptida

dengan menggunakan basa / alkali kuat, seperti NaOH dan KOH pada suhu tinggi, selama
beberapa jam, dengan tekanan di atas satu atmosfer. Namun serin dan threonin rusak dengan
basa.

3. Hidrolisis Enzimatik

Hidrolisis enzimatik dilakukan dengan mempergunakan enzim. Dapat digunakan satu

jenis enzim saja, atau beberapa jenis enzim yang berbeda. Penambahan enzim perlu
dilakukan pengaturan pada kondisi pH dan suhu optimum.

Dibandingkan dengan hidrolisis secara kimia (menggunakan asam atau basa),

hidrolisis enzimatik lebih menguntungkan karena tidak mengakibatkan kerusakan asam
amino dan asam-asam amino bebas serta peptida dengan rantai pendek yang dihasilkan lebih
bervariasi, reaksi dapat dipercepat kira-kira 1012 sampai 1020, tingkat kehilangan asam
amino esensial lebih rendah, biaya produksi relatif lebih murah dan menghasilkan komposisi
asam amino tertentu terutama peptida rantai pendek (dipeptida dan tripeptida) yang mudah
diabsorbsi oleh tubuh.

Salah satu cara lain untuk menghidrolisis kandungan protein dalam suatu bahan dapat
menggunakan enzim proteolitik baik yang berasal dari bahan itu sendiri atau dengan
penambahan enzim dari luar bahan. Enzim proteolitik yang ditambahkan dapat berasal dari
hewan maupun dari tumbuhan. Menurut Reed (1975) enzim proteolitik atau enzim protease
adalah enzim yang dapat memecah molekul-molekul protein dengan cara menghidrolisis
ikatan peptida menjadi senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti proteosa, pepton,
polipeptida, dipeptida dan sejumlah asam-asam amino.

3. Cross-Linking

Beberapa protein pangan mengandung cross-link intra- dan antarmolekul, contohnya

adalah ikatan disulfida pada protein globular, di- dan trityrosine type cross-link pada protein
serat seperti keratin, elastin dan kolagen. Salah satu fungsi cross-link pada protein alami
adalah supaya tidak mudah dipecah oleh proteolisis. Pengolahan pangan, khususnya pada pH
alkali, dapat menyebabkan pembentukan cross-link pada protein. Pembentukan ikatan
kovalen antara rantai polipeptida ini dapat menurunkan daya cerna dan ketersediaan

17
biologisnya, khususnya yang melibatkan asam amino esensial. Lisinoalanin adalah cross-
link utama yang umum ditemukan pada protein yang diperlakukan pada kondisi alkali, hal ini
terjadi karena ketersediaan residu lisil yang banyak terdapat dalam bahan pangan. Pada
kondisi pengolahan yang normal, pembentukan lisinoalanin hanya sedikit, jadi tidak terlalu
merugikan.

4. Oksidasi

Keberadaan senyawa pengoksidasi dalam bahan pangan dapat berasal dari aditif
seperti hidrogen peroksida dan benzoil peroksida yang ditambahkan sebagai bakterisidal pada
susu atau pemutih pada tepung, dapat pula berasal dari radikal bebas yang terbentuk selama
pengolahan (peroksidasi lipid, fotooksidasi riboflavin, reaksi Maillard). Selain itu, polifenol
yang banyak terdapat pada bahan yang berasal dari tanaman dapat dioksidasi oleh oksigen
pada pH netral atau alkali membentuk quinon sehingga terbentuk peroksida. Senyawa-
senyawa pengoksidasi ini dapat menyebabkan oksidasi beberapa residu asam amino dan
menyebabkan polimerisasi protein. Residu asam amino yang rentan terhadap reaksi oksidasi
adalah Met, Cys/cystine, Trp dan His, dan yang agak rentan yaitu Tyr. Oksidasi lipid tidak
jenuh menghasilkan radikal alkoksi dan peroksi. Radikal-radikal yang terbentuk ini dapat
bereaksi dengan protein, membentuk radikal bebas lipidprotein. Radikal bebas lipid-protein
terkonyugasi ini selanjutnya dapat mengalami polimerisasi cross-linking protein. Sebagai
tambahan, radikal bebas lipid dapat menginduksi pembentukan radikal bebas pada rantai
samping sistein dan histidin yang kemudian akan mengalami reaksi cross-linking dan
polimerisasi. Peroksida lipid dalam bahan pangan akan terdekomposisi menghasilkan
aldehid, keton dan khususnya malonaldehid. Senyawa-senyawa karbonil ini akan bereaksi
dengan gugus amino protein melalui reaksi amino-karbonil dan pembentukan basa Schiff.
Reaksi malonaldehid dengan rantai samping lisil akan mengakibatkan crosslinking dan
polimerisasi protein. Reaksi ini berakibat pada turunnya nilai gizi protein dan dapat
menimbulkan off-flavour.

5. Reaksi Dengan Nitrit

Reaksi nitrit dengan amin sekunder, dan pada beberapa kasus dengan amin primer dan
tersier, dapat membentuk N-nitrosoamin, senyawa yang bersifat karsinogenik. Nitrit
biasanya ditambahkan pada produk daging untuk mempertahankan warna dan mencegah
pertumbuhan bakteri. Asam amino (atau residu) yang terlibat dalam reaksi ini terutama Pro,
His, Trp. Arg dan Cys juga dapat bereaksi dengan nitrit. Reaksi ini terutama terjadi pada
suasana asam dan suhu tinggi. Amin sekunder yang dihasilkan dari reaksi Maillard, seperti
produk Amadori dan Heyns, juga dapat bereaksi dengan nitrit. Pembentukan N-nitrosoamin
pada pemasakan, grilling dan broilingdaging telah menjadi perhatian karena dampaknya yang
dapat menghasilkan senyawa karsinogenik. Usaha untuk mengurangi pembentukan senyawa
karsinogenik ini dapat dilakukan dengan penambahan aditif lain seperti asam askorbat dan
eritorbat.

Contoh kadar protein yang telah mnegalami penurunan karena proses pengolahan diantaranya
adalah :

18
 Kadar Protein Produk Segar Kadar Protein Produk Olahan

Daging domba 82.05% Bakso daging domba 40.06%

Sosis domba 32.05%

Abon domba 36,49%

Dendeng domba 38.70%

Jamur mentah 2.90 gram Jamur rebus 2.17 gram

Labu mentah 0.62 gram Labu rebus 0.60 gram

Terung mentah 1.02 gram Terung rebus 0.23 gram

2.8 Analisa Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu secara kualitatif dan
kuantitatif. Secara kualitatif seperti tes ninhidrin, uji biuret, tes xantoprotein, pengendapan
garam logam, koagulasi, denaturasi dan pengendapan protein dengan alkohol. Secara
kuantitatif seperti pada metode Lowry, metode spektrofotometri visible dan metode
spektrofotometri UV.

Metode analisa protein secara kualitatif :

1. Tes ninhidrin

Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan untuk mendeteksi asam amino yang
mempunyai gugus ” amino bebas dalam larutan. Bila senyawa ini bereaksi dengan asam
amino menghasilkan zat berwarna ungu. Fungsi larutan ninhidrin adalah berperan sebagai
pengoksidasi yang kuat dan dapat bereaksi dengan asam amino pada pH 4 – 8.. Senyawa ini
merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat
berwarna ungu (Hart, 2003).

2. Uji Biuret

Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua
mulekul urea. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan
polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks
berwarna ungu atau violet. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih,
tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Biuret merupakan pereaksi kimia yang
terbuat dari natrium hidroksida dan tembaga sulfat. Tes biuret berfungsi untuk mengetahui
ada tidaknya gugus amida pada suatu senyawa. Tes ini juga akan memberikan hasil positif
pada biuret atau senyawa malonamida, dengan warna merah ungu atau biru ungu.

19
3. Reaksi Xantoprotein

Reaksi xantoprotein adalah reaksi kimia untuk mendeteksi protein. Reaksi positif
yang ditunjukkan oleh protein dengan pemanasan dan konsentrasi asam nitrat dalam bentuk
senyawa kuning dalam basa memberikan warna orange.

4. Denaturasi Protein

Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein
yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau
kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Karena itu, denaturasi dapat
diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan
terbukanya lipatan atau wiru molekul protein Koagulasi adalah denaturasi protein akibat
panas dan alkohol (Winarno, 1992). Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan
pada suhu 50oC atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi bila larutan protein berada titik
isoelektrisnya (Poedjiadi, 1994).

5. Pengendapan Protein dengan Alkohol

Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol dalam keadaan asam. Pelarut
organik akan mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan
protein berkurang, dan juga karena alkohol akan berkompetisi dengan protein terhadap air
sehingga kelarutan protein berkurang.

Metode Analisa Protein secara kuantitatif :

1. Metode Lowry

Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret. Dalam metode ini
terlibat 2 reaksi. Awalnya, kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode
biuret, yang dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian
akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat - phosphotungstat,
menghasilkan heteropoly -molybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai
samping asam amino) terkatalis Cu, yang memberikan warna biru intensif yang dapat
dideteksi secara kolorimetri. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada kandungan
residu tryptophan dan tyrosine-nya. Keuntungan metode Lowry adalah lebih sensitif (100
kali) daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Batas
deteksinya berkisar pada konsentrasi 0.01 mg/mL. Namun metode Lowry lebih banyak
interferensinya akibat kesensitifannya (Lowry, dkk, 1951).

Beberapa zat yang bisa mengganggu penetapan kadar protein dengan metode Lowry
ini, diantaranya buffer, asam nuklet, gula atau karbohidrat, deterjen, gliserol, Tricine, EDTA,
Tris, senyawa-senyawa kalium, sulfhidril, disulfida, fenolat, asam urat, guanin,xanthine,
magnesium, dan kalsium. Interferensi agen-agen ini dapat diminimalkan dengan
menghilangkan interferensi tersebut. Oleh karena itu dianjurkan untuk menggunakan blanko
untuk mengkoreksi absorbansi. Interferensi yang disebabkan oleh deterjen, sukrosa dan

20
EDTA dapat dieliminasi dengan penambahan SDS atau melakukan preparasi sampel dengan
pengendapan protein (Lowry dkk 1951).

Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur molekul peptida pendek dan tidak dapat
mengukur molekul peptida panjang. Prinsip kerja metode Lowry adalah reduksi Cu2+
(reagen Lowry B) menjadi Cu+ oleh tirosin, triptofan, dan sistein yang terdapat dalam
protein. Ion Cu+ bersama dengan fosfotungstat dan fosfomolibdat (reagen Lowry E)
membentuk warna biru, sehingga dapat menyerap cahaya (Lowry dkk 1951).

2. Spektrofotometri

Spektrofotometri merupakan suatu metoda analisa yang didasarkan pada pengukuran

serapan sinar monokromatis oleh suatu lajur larutan berwarna pada panjang gelombamg
spesifik dengan menggunakan monokromator prisma atau kisi difraksi dengan
detektor fototube (Yoky, 2009).

Spektrofotometer adalah alat untuk mengukur transmitan atau absorban suatu sampel
sebagai fungsi panjang gelombang. Sedangkan pengukuran menggunakan spektrofotometer
ini, metoda yang digunakan sering disebut dengan spektrofotometri. Spektrofotometer dapat
mengukur serapan di daerah tampak, UV (200-380 nm) maupun IR (> 750 nm) dan
menggunakan sumber sinar yang berbeda pada masing-masing daerah (sinar tampak, UV,
IR). Monokromator pada spektrofotometer menggunakan kisi atau prisma yang daya
resolusinya lebih baik sedangkan detektornya menggunakan tabung penggandaan foton atau
fototube (Yoky, 2009).

Komponen utama dari spektrofotometer, yaitu sumber cahaya, pengatur Intensitas,

monokromator, kuvet, detektor, penguat (amplifier), dan indikator.Spektrofotometri dapat
dianggap sebagai perluasan suatu pemeriksaan visual dengan studi yang lebih mendalam dari
absorbsi energi. Absorbsi radiasi oleh suatu sampel diukur pada berbagai panjang
gelombangdan dialirkan oleh suatu perkam untuk menghasilkan spektrum tertentu yang khas
untuk komponen yang berbeda (Yoky, 2009).

3. Metode Kjeldahl

Metode Kjeldahl merupakan salah satu dari uji kadar protein yang memiliki tingkat
kepercayaan lebih tinggi dalam menentukan kandungan nirogen (N) dalam susu. Kelebihan
metode ini adalah sederhana, akurat, dan universal juga mempunyai kebolehulangan
(Reproducibility) yang cukup baik, akan tetapi metode ini bukannya tidak memiliki
kekurangan. Kekurangan metode ini adalah memakan waktu lama (Time Consuming),
membutuhkan biaya besar dan ketermpilan tekhnis tinggi (Juiati dan Sumardi, 1981)

4. Metode Turbodimetri

Menurut Moulyono (2007 :891) turbodimetri merupakan analisis berdasarkan

pengukuran berkurangnya kekuatan sinar melalui larutan yang mengandung partikel
tersuspensi. Kekeruhan akan terbentuk dalam larutan yang mengandung protein apabila

21
ditambahkan bahan pengendap protein misalnya TCA, K4Fe(CN)6 atau asam sulfosalisilat.
Tingkat kekeruhan diukur dengan alat turbidimeter.

Turbiditas merupakan sifat optik akibat dispersi sinar dan dapat dinyatakan sebagai
perbandingan cahaya yang dipantulkan terhadap cahaya yang tiba. Intensitas cahaya yang
dipantulkan oleh suatu suspensi adalah fungsi konsentrasi jika kondisi-kondisi lainnya
konstan. Metode pengukuran turbiditas dapat dikelompokkan dalam tiga golongan. Yaitu
pengukuran perbandingan intensitas cahaya yang dihamburkan terhadap intensitas yang
datang; pengukuran efek ekstingsi, yaitu kedalaman di mana cahaya yang mulai tidak tampak
di dalam lappisan medium yang keruh. Instrumen pengukuran perbandingan tyndall disebut
sebagai tyndall meter. Dalam instrumen ini intensitas diukur secara langsung. Sedangkan
pada nefelometer, intensitas cahaya diukur dengan larutan standar. Turbidineter mliputi
pengukuran cahaya yang diteruskan. Turbiditas berbandinglurus terhadap konsentrasi dan
ketebalan, tetapi turbiditas tergantung juga pada warna. Untuk partikel yang lebih kecil, rasio
tyndall sebanding dengan pangkat tiga dari ukuran partikel dan berbanding terbalik terhadap
pangkat empat panjang gelombang (Khopkhar,2003 : 7)

5. Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan
membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah
terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir
titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila
tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.

22
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

1. Struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur
kuartener.

2. Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya, kelarutannya, adanya

senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasi.

3. Fungsi protein bagi tubuh adalah pembentukan otot dan sel-sel, sebagai enzim, alat
pengangkut dan alat penyimpan, pengatur pergerakan, penunjang mekanis, pertahanan tubuh,
media perambatan impuls syaraf, pengendalian pertumbuhan,protein kontraktil,
dan menyeimbangkan produksi hormon.

4. Sifat fisikokimia protein adalah berat molekul sangat besar, tidak larut dalam pelarut
lemak, suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang,
akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut
dengan salting out., jika dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal, dan
protein dapat bereaksi dengan asam maupun basa.

5. Sumber dan kadar protein daging ayam 18.2%, daging sapi 18.8%, telur ayam 12.8%,
susu sapi segar 3.2%, keju 22.8%, bandeng 20.0%, udang segar 21.0%, kerang 8.0%, beras
tumbuk merah 7.9%, beras giling 6.8%, kacang hijau 22.2%, kedelai basah 30.2%, tepung
terigu 8.9%, jagung kuning (butir) 7.9%.

6. Fungsi protein dalam pangan antara lain fungsi WHC (Water Holding Capacity), sifat
koagulasi dalam keju dan tahu, sifat stabilisasi dalam es krim, sebagai kandungan untuk
beberapa pangan dan sifat emulsifikasi. Not Fat Dry Milk (NFDM) digunakan industri untuk
memperbaiki kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat memperbaiki adonan), memperbaiki
kualitas roti, mengatur pengeluaran gas, memperkuat struktur dan tekstur, menghambat
hilangnya air serta memperbaiki warna dan flavor.

7. Efek pengolahan terhadapp kadar protein adalah denaturasi, reaksi Maillard, resemisasi,
hidrolisis protein, Cross-Linking, oksidasi, dan reaksi dengan nitrit

8. Analisis protein dapat dilakukan. Secara kualitatif seperti tes ninhidrin, uji biuret, tes
xantoprotein, pengendapan garam logam, koagulasi, denaturasi dan pengendapan protein
dengan alkohol. Secara kuantitatif seperti pada metode Lowry, metode spektrofotometri
visible dan metode spektrofotometri UV.

23
 DAFTAR PUSTAKA

http://www.foodchem-studio.com. Diakses : 16 April 2017

http://newslifestyle4u.blogspot.com. Diakses : 16 April 2017

http://manfaattumbuhanbuah.blogspot.com. Diakses : 16 April 2017

http://khasiatmanfaatsehat.blogspot.com. Diakses : 16 April 2017

http://ilham-ilhamfauzi.blogspot.com. Diakses : 16 April 2017

http://www.konsultankolesterol.com. Diakses : 16 April 2017

http://blogging.co.id. Diakses : 16 April 2017

https://linianisfatus.wordpress.com. Diakses : 16 April 2017

24