Dasar Dasar Biokimia

BAB I
PENDAHULUAN
A. Pengertian Biokimia
Biokimia merupakan salah satu ilmu pengetahuan yang mempelajari reaksi-

reaksi kimia atau interaksi molekul dalam sel hidup. Pengertian biokimia secara
klasik adalah kajian ilmu tentang komposisi kimia dari makhluk hidup dan
perubahan kimia yang terjadi dalam proses kehidupan. Makhluk hidup terdapat
dimana-mana dan mempunyai bentuk serta cara hidup yang beraneka ragam.
Persenyawaan kimia yang membentuk makhluk hidup adalah zat tidak hidup (non-
living matter). Makhluk hidup itu pada hakekatnya terdiri dari zat-zat tidak hidup. Di
dalam sel zat tersebut bercampur, bereaksi, dan berinteraksi satu sama lainnya,
sehingga membentuk susunan yang lebih kompleks tetapi terorganisasi dengan rapi.
Jika memang zat hidup terdiri hanya dari zat tidak hidup yang berupa molekul
kimia, bagaimana mungkin zat tersebut berbeda secara radikal dari zat tidak hidup.
Dengan kemajuan ilmu pengetahuan jawaban dari pertanyaan di atas merupakan
tujuan mempelajari ilmu biokimia, yaitu mengetahui bagaimana kumpulan zat tak
hidup bercampur , bereaksi dan berinteraksi menghasilkan zat hidup tersebut.
Dengan kata lain proses biokimia mengikuti prinsip kimia dan fisika. Molekul kimia
yang terdapat di dalam zat hidup itu tidak hanya bercampur dan bereaksi membentuk
biomolekul dan berbagai komponen zat hidup lainnya, tetapi juga mengalami
proses interaksi dengan mengikuti prinsip atau kaidah-kaidah dari hukum kimia dan
fisika. Prinsip ini disebut dengan prinsip asas logika molekul zat hidup (principles of
molecular logic of living state).
B. Sejarah Biokimia
Biokimia merupakan ilmu pengetahuan yang relatif baru. Perkembangan
biokimia yang cepat terutama tentang prinsip dasar kimia seperti kinetika reaksi dan
komposisi atom dalam suatu senyawa. Beberapa senyawa kimia yang disintesis
oleh makhluk hidup telah teridentifikasi pada abad ke 19. Setelah itu biokimia
1
menjadi disiplin ilmu, dan para ahli biokimia (Biochemist) telah menjelaskan
beberapa proses kimia dalam makhluk hidup. Perkembangan biokimia tersebut
mempunyai pengaruh terhadap disiplin ilmu lain, dan akan terus berkembang sampai
abad 21.
C. Ciri-ciri Zat Hidup

Benda hidup tersusun atas molekul-molekul yang tidak hidup. Jika komponen
benda hidup diisolasi dan dianalisa ternyata molekul-molekul tersebut tidak
bertentangan dengan hukum fisika maupun kimia yang berlaku bagi benda-benda
mati. Namun demikian terdapat sejumlah tertentu sifat-sifat khusus yang dimiliki
organisme hidup yang tidak dimiliki oleh benda mati. Ada beberapa ciri makhluk
hidup yaitu:
1. Susunan molekul zat hidup rumit dan terorganisasi dengan rapih. Struktur dalam
yang sangat teratur terdiri dari susunan molekul /senyawa kimia organik yang
kompleks, setiap organisme mempunyai susunan yang berlainan.
2. Setiap komponen zat hidup kompleks mempunyai fungsi yang berlainan dan
spesifik, seperti inti sel berfungsi dalam proses biosintesis lain yang terdapat di
dalam sel. Membran sel berfungsi dalam proses pengangkutan / transfer zat
makanan dari dalam sel atau keluar sel. Mitokondria tempat terjadinya reaksi
oksidasi. Senyawa kimia yang kompleks tersebut antara lain adalah lipid,
karbohidrat, protein, dan asam nukleat.
3. Zat hidup berkemampuan untuk mengambil energi dari lingkungan (transformasi
energi); mengubah dan memakai energi tersebut untuk mempertahankan struktur
/ molekul penyusunnya. Energi ini memungkinkan setiap organisme hidup
membangun dan mempertahankan strukturnya yang kompleks, untuk
melangsungkan kerja mekanis, dan memindahkan senyawa kimia melalui
membran.
4. Zat hidup berkemampuan untuk memperbanyak diri (replikasi), yaitu
menghasilkan zat yang mempunyai bentuk, struktur, massa yang identik dengan
zat asalnya. Ciri ini merupakan ciri khas organisme hidup yang terus berlangsung
dari generasi ke generasi berikutnya.
2
D. Organisasi Molekuler dan Susunan Kimiawi Organisme Hidup
Salah satu ciri dari makhluk hidup adalah strukturnya terorganisasi dengan
sangat rapi. Organisme hidup tersusun atas bagian-bagian kesatuan fungsional
berupa organ jantung, mata, dan lain sebagainya. Organ disusun oleh jaringan,
sedangkan jaringan disusun oleh sel , dan selanjutnya sel disusun oleh organel-
organel sel, yang masing-masingnya memiliki fungsi tersendiri. Organel disusun atas
supramolekul yang mempunyai massa molekul relatif sebesar 106 – 109. Jika
diuraikan lebih rinci lagi makromolekul merupakan gabungan dari polisakkarida,
lipid, protein dan asam nukleat. Gabungan dari makromolekul akan membentuk
supramolekul seperti enzim kompleks, dan ribosom. Gabungan komponen tersebut
akan membentuk organel. Jika organel bergabung satu sama lain akan
mengahasilkan sel. Sel akan bergabung dengan sel lain akan terbentuk jaringan, dan
gabungan dari jaringan membentuk organ, dan jika organ bergabung akan
menghasilkan organisme hidup.
E. Biomolekul
Biomolekul adalah senyawa organik yang terdapat di dalam makhluk hidup,
termasuk di dalamnya air. Pada umumnya senyawa biomolekul terbentuk dengan
jumlah besar, sehingga disebut dengan istilah makromolekul. Senyawa biomolekul
yang tergolong makromolekul diantaranya adalah karbohidrat, protein, lipid, dan
asam nukleat. Masing-masing senyawa biomolekul mempunyai fungsi tersendiri.
Semantara Air merupakan biomolekul yang paling sederhana, dan berperan sangat
penting dalam kehidupan. Fungsi air tidak tergantikan oleh molekul lain. Di dalam
kehidupan air berfungsi sebagai pelarut, media transfortasi. Dengan demikian
muncul suatu kalimat bahwa tidak akan ada kehidupan tanpa air.
F. Wawasan Biokimia
Biokimia terkait dengan bidang-bidang ilmu yang lain, disamping ilmu
kimianya sendiri, juga akan terkait dengan ilmu seperti biologi, medis, farmasi,
teknik terutama teknik industri. Biokimia itu sendiri terdiri dari bagian-bagian ilmu
3
yang lebih spesifik seperti, biomolekul, biofisik, biomedis, kultur jaringan, rekayasa
genetika, dan lain sebagainya.
G. Tujuan Mempelajari Biokimia

Suatu bidang ilmu mempunyai tujuan untuk dipelajari. Demikian juga dengan
ilmu biokimia. Biokimia diperlajari bertujuan antara lain adalah untuk menjawab
beberapa pertanyaan sebagai berikut: apakah yang membentuk makhluk hidup?,
bagaimanakah proses pembentuk itu terjadi?, disamping itu memahami keterkaitan
konsep dan prinsip biokimia dengan bidang lainnya, dan yang terakhir meningkatkan
keyakinan terhadap kekuasaan Tuhan YME.
H. Latihan.
1. Jelaskan pengertian biokimia !
2. Tuliskan beberapa ciri-ciri makhluk hidup dan masing-masing diberikan
uraiannya.
3. Tuliskan bagan organisasi struktural organisme hidup
4. Uraikan tentang wawasan biokimia yang anda ketahui?
5. Jelaskan tujuan mempelajari biokimia ?.
6. Jelaskan perbedaan antara senyawa biomolekul dengan senyawa makromolekul ?
Reference.
Gultom, Togu, 2001, Individual Texbook Biokimia, Jogyakarta, Jurusan Kimia
FMIPA Universitas Negeri Jogyakarta.
Horton, H.Robert, et.al., 2002, Principles of Biochemistry, United States of America:
Prentice-Hall, Inc.
Lehninger, A.L., 1975, Biochemistry, Second Edition, New York: Worth Publishers
Inc.
Mathews, Christopher K, ed.al., 1999, Biochemistry, Third Edition, San Franscisco,
An Imprint of Addison Wesley Longman, Inc.
Orrten, James. M. and Neuhaus, Otto W., 1970, Biochemsitry, Eight Edition, Saint
Louis: The C.V. Mosby Company.
Wirahadikusumah, Muhamad, 1983, Biokimia Protein, Enzim, dan Asam Nukleat,
Bandung: Penerbit ITB.
4
BAB II
SEL
A. Pendahuluan
Sel merupakan bagian terkecil dari makhluk hidup yang dapat melakukan
aktivitas biologis. Banyak teori dikemukakan untuk menjelaskan tentang asal mula
terjadinya sel hidup. Salah satu pendapat mengemukakan bahwa kehidupan bermula
dengan terjadinya interaksi kimia unsur seperti karbon, oksigen, nitrogen, hidrogen,
fosfor dan belerang. Unsur-unsur ini bergabung membentuk suatu senyawa-senyawa
baru yang lebih kompleks, sampai terjadi beberapa kombinasi yang rumit dan unik
yang memiliki kemampuan reproduksi sendiri, sehingga menjadi suatu kehidupan
yang terjadi seperti sekarang ini. Kehidupan yang paling sederhana terjadi pada
ruang yang dikelilingi oleh membran yang biasa disebut dengan sel.
Beberapa uraian tentang sel berikut ini:
a. Semua organisme hidup dibangun oleh sel
b. Sel berukuran sangat kecil, sel bakteri berukuran panjang ± 2 um, sel
organisme tingkat tinggi 20 – 30 um.
c. Semua reaksi atau proses kimia terjadi di dalam sel
d. Reaksi kimia dalam sel terjadi pada suhu dan tekanan rendah, dengan pH
yang tidak terlalu tinggi .
e. Sel merupakan unit struktural dan fungsioanal organisme hidup.
f. Organisme terkecil terdiri dari sel tunggal, organisme tingkat tinggi terdiri
dari miliaran sel (1014 sel)
g. Terdapat berbagai jenis sel yang amat bervariasi dalam bentuk, ukuran dan
fungsiya.
B. Jenis Sel
Berdasarkan dari perbedaan mikroskopis dan aspek biokimia, sel hidup dapat
dikelompokkan menjadi 2 kelompok yaitu sel prokariotik dan sel eukariotik. Sel
prokariotik termasuk bakteri, alga, dan rickettsia, tidak memiliki anatomi
intrasellular yang kompleks. Struktur intrasellular dari sel terjadi karena adanya
5
sistem membran sub-sellular. Dengan adanya sistem membran ini, maka bagian
dalam sel dapat dilihat dengan menggunakan mikroskop. Kromosom atau DNA
(asam deoksiribonukleat) dari sel prokariotik sering terpisah dalam masa yang
deskrit tetapi tidak dikelilingi oleh membran atau pembungkus (amplop). Pada sel
prokariotik belum ada sub-sellular yang jelas.
Sel eukariotik termasuk ragi, jamur, tumbuhan, sel hewan mempunyai membran
inti yang jelas , dan mempunyai beberapa struktur intrasellular dan beberapa organel.
Sistem membran intrasellular dalam sel eukariotik telah banyak diketahui, beberapa
kompartemen sistem sellular, sehingga memungkinkan terjadinya reaksi-reaksi
kimia yang memerlukan lingkungan yang berbeda secara simultan. Disamping
strukturnya yang bervariasi ada pula perbedaan yang menyolok dalam komposisi
kimia dan aktivitas biokimia dari sel eukariotik dibanding sel prokariotik. Sel
prokariotik tidak mempunyai protein histon, sedangkan dalam sel prokariotik ini
bergabung dengan DNA kromosom. Berikut ini disajikan gambar sel eukariotik dan
sel prokariotik.
Gambar 2.1 Sel bakteri prokariotik

(http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
6
Gambar 2.2a Sel Tumbuhan (eukariotik)
Gambar 2.2b Sel Hewan (eukariotik)

Berikut ini dikemukakan beberapa karakteristik dari sel prokariotik sebagai

berikut:
a. Sel yang tidak memiliki selaput inti, materi genetiknya tidak dibungkus oleh
selaput.
7
b. Sel terkecil yang paling sederhana, umumnya berbentuk uniseluler (sel
tunggal)
c. Sel ini bisa membentuk koloni, contoh pada cyanobacyteria.
d. Terdapat pada mikroorganisme (bakteri dan ganggang hijau-biru)
e. Sekitar 3/4 dari organisme hidup di bumi terdiri dari organisme mikroskopis,
terutama sel prokariotik
f. Prokariotik berperan penting dalam pertukaran biologi dari bahan dan energi
di muka bumi.
g. Bakteri fotosintetik di dalam air tawar dan air laut menangkap energi
matahari dan menggunakannya untuk menghasilkan karbohidrat dan bahan
selluler lainnya
Salah sau contoh sel prokariotik adalah Eshercia coli (E. coli), sel ini:
a. Contoh sel prokaryiotik yang paling banyak dikenal
b. Terdapat pada usus manusia dan hewan tingkat tinggi
c. Sel paling kecil dan sederhana, berukuran panjang 2 um dan diameter 1
um.
Untuk melihat perbedaan sel prokariotik dengan sel eukariotik disajikan
dalam bentuk tabel berikut ini.
Tabel 2.1. Perbedaan sel prokariotik dan sel eukariotik
Struktur Prokariotik Eukariotik

Membran nukleus - +
Membran plastida - +
Nukleus + +
Plastida - +/-
Mitokondria - +
Badan Golgi - +
DNA + +
RNA + +
Histon - +
Pigmen + +
Keterangan: – (tidak ada); + (ada)
8
C. Komposisi Sel
Tiap bagian sel mengandung cairan atau matrix tempat dimana beberapa ion,
molekul organik dengan massa molekul relatif (MR) kecil, dan sejumlah protein
dengan MR yang berbeda. Secara pasti sampai saat ini belum diketahui komposisi
dari sel, tetapi untuk setiap organel telah diketahui mempunyai komposisi ion dan
pH berbeda. Kation utama yang terdapat dalam cairan intrasellular adalah ion Na+,
dengan konsentrasi kira-kira 140 meq/L, dan pada cairan ekstraselluar terdapat
sedikit ion Na+. Sebaliknya ion K+ merupakan kation utama dalam cairan
intrasellular, sedangkan dalam cairan ekstrasellular hanya terdapat sedikit ion K+.
Disamping itu terdapat ion Mg2+ baik dalam cairan ekstrasellular maupun
intrasellular dengan konsentrasi yang lebih kecil dibanding ion Na+. dan ion K+ .
Anion utama dalam cairan ekstrasellular adalah ion Cl- , dan HCO3- . Ion fosfat dan
ion sulfat dijumpai cairan ekstrasellular dengan konsentrasi yang lebih rendah.
D. Organisasi Sel dan Fungsinya.
Secara umum , tiap organel mempunyai fungsi yang spesifik, Berikut ini
akan diuraikan beberapa organel sel prokariotik dan sel eukariotik serta fungsi
masing-masing organelnya.
1. Sel Prokariotik.
Sel prokariotik yaitu sel tidak memiliki membrane inti. Makhluk hidup uniseluler
termasuk golongan sel prokariotik, contoh bakteri (Bacteria) dan sianobaketeri
(Cyanobacteria). Stuktur sel prokariotik sebagai berikut.
9
Gambar 2.3. Struktur sel prokariotik
a. Dinding sel, tersusun dari peptidoglikan, lipid, dan protein. Dinding sel berfungsi
sebagai pelindung dan pemberi bentuk tubuh.
b. Membran plasma, tersusun dari molekul lipid atau protein. Membran plasma
berfungsi sebagai pelindung molekuler sel terhadap lingkungan di sekitarnya.
c. Sitoplasma, tersusun dari air, protein, lipid, mineral, dan enzim-enzim. Enzim-
enzim berfungsi untuk mencerna makanan secara intraseluler dan untuk
melakukan proses metabolism sel.
d. Mesosom, berfungsi sebagai penghasil energi. Pada membran mesosom terdapat
enzim-enzim pernafasan yang berperan dalam reaksi-reaksi oksidasi untuk
menghasilkan energi.
e. Ribosom, berfungsi sebagai tempat berlangsungnya sistesis protein.
f. DNA, tersusun dari gula deoksiribosa, fosfat, dan basa –basa nitrogen. DNA
berfungsi sebagai pembawa informasi genetika yaitu sifat-sifat yang harus
diwariskan kepada keturunannya.
g. RNA, merupakan persenyawaan hasil transkripsi DNA. RNA berfungsi membuat
kode-kode genetik sesuai pesanan DNA, kemudian akan diterjemahkan dalam
bentuk urutan asam amino dalam proses sintesis protein.
10
2. Struktur Sel Eukariotik.
Sel eukariotik yaitu sel yang memiliki membran inti dan sistem endomembran.
Sistem endomembran yaitu organel-organel bermembran seperti retikulum
endoplasma, kompleks badan golgi, mitokondria, dan lisosom. Sel hewan dan sel
tumbuhan tergolong sel eukariotik. Struktur sel eukariotik terdiri atas tiga komponen
utama yaitu membran plasma, sitoplasma, dan organel-organel sel. Berikut struktur
umum sel eukariotik.
Gambar 2.4. Struktur umum sel eukariotik

( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
Sel eukariotik pada sel tumbuhan dan sel eukariotik pada hewan berbeda. Berikut
ini gambar perbandingan antara sel hewan dengan sel tumbuhan.
11
Gambar 2.5. Stuktur Sel tumbuhan(atas) dan sel hewan (bawah)
Adapun keterangan mengenai struktur selnya sebagai berikut.
1. Membran Plasma
Membran plasma merupakan pembatas dari sel, yang berfungsi untuk
menjaga integritas sel. Permukaan membran berinteraksi dengan lingkungan
luar, yang bertanggung jawab untuk mengeluarkan dan memasukkan beberapa
senyawa kimia, dengan cara memediaisi transfer ion-ion dan senyawa –senyawa
yang tidak bermuatan baik dari dalam maupun dari luar sel.
12
Gambar 2.6. Membran ( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
2 . Inti Sel
Inti sel eukariotik mengandung DNA, dikelilingi oleh selubung inti yang
membentuk pori-pori. Di dalam inti sel terdapat nukleous yang mengandung RNA.
Inti sel juga mengandung khromatin yang terdiri dari DNA, RNA, dan protein.
Khromatin dapat membentuk butir-butir khromosom, sedangkan kromosom dapat
mengalami replikasi. Inti juga bertanggung jawab untuk melakukan reaksi biokimia
yang terlibat proses replikasi DNA selama proses mitosis dan perbaikan kerusakan
DNA, serta proses transkripsi dari DNA mensintesis RNA, yang selanjutnya
diproses menjadi beberapa bentuk. Bagian dari proses ini terjadi di nukleolus
13
Gambar 2.7. Inti Sel ( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
3. Retikulum Endoplasma (RE)
Merupakan membran yang berlipat-lipat yang membatasi ruangan yang

disebut lumen. Antara lumen RE dengan sitosol hanya dipisahkan oleh selapis
membran sehingga memudahkan terjadinya pertukaran zat antara lumen RE
dengan sitosol. Terdapat dua macam RE, yaitu RE halus (smooth endoplasmic
reticulum atau SER) dan RE kasar (rough endolplasmic reticulum atau RER).
Pada RER permukaan luar membrannya banyak ditempeli oleh ribosom,
sebaliknya pada SER permukaaan luar membrannya tidak ditempeli oleh
ribosom. Fungsi utama dari ribosom yang berada pada bagian kasar dari RE
14
untuk melakukan biosintesis protein yang dikeluarkan dari sel. Retikulum
endoplasma juga mengandung enzim yang terlibat pada proses biosintesis
hormon-hormon steroid, reaksi oksidasi, dan transferase yang diperlukan untuk
menghilangkan sifat racun dari suatu senyawa kimia. Disamping itu RE juga
berperan bersama-sama dengan kompleks golgi dalam proses pembentukan
organel-organel sellular lainnya seperti lisosom dan peroksisom.
Gambar 2. 8. Posisi Retikulum Endoplasma

4. Mitokondria
Organ sel yang relatif besar terdapat di dalam sel adalah mitokondria. Ukuran
organ ini sangat bervariasi, tergantung kepada species sel. Di dalam setiap sel
hati tikus terdapaat 1000 mitokondria, diameter sekitar 1 um. Beberapa jenis sel
eukariotik, seperti sel sperma atau sel ragi, mengandung hanya beberapa
mitokondria berukuran besar. Sedangkan, sel lainnya, seperti sel telur
mengandung hanya ribuan mitokondria. Mitokondria mempunyai dua membran,
yaitu membran luar dan membran dalam. Membran luar bersifat licin dan
15
melindungi keseluruhan mitokondria. Membran luar ini bersifat relatif
permeabel. Membran dalam berlipat-lipat, yang disebut sebagai krista (cristae).
Membran dalam ini bersifat sangat selektif dan mengandung sejumlah sistem
transport-membran. Membran bagian dalam mengandung sistem transpor
spesifik yang dapat memindahkan ion Ca2+ ke dalam dan keluar matriks
mitokondria, sehingga mitokondria dianggap mempunyai peranan penting untuk
menjaga konsentrasi ion Ca2+ . Bagian dalam mitokondria terisi oleh matriks
yang menyerupai gel. Mitokondria merupakan pabrik energi sel. Mitokondria
juga mengandung sedikit DNA, RNA, dan ribosom. Berikut ini gambar matriks
dari mitokondria yang telah dilakukan pembesaran.
Gambar 2.9. Matrik Mitokondria( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
5. Badan Golgi
Terdapat pada semua sel hewan dan tumbuh-tumbuhan. Organ ini terdiri dari
setumpuk saku-saku pipih yang masing-masingnya dibatasi oleh selapis membran.
Ada tiga macam protein yang dihasilkan oleh badan golgi:

1. protein membran inti, membran plasma dan membran organel
2. protein sekretori yang disimpan dalam bentuk vesikel
3. protein enzim yang disimpan dalam bentuk vesikel (lisosom).
16
Gambar 2. 10. Badan Golgi ( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)
6. Ribosom.
Pada permukaan dalam membran retikulum endoplasma sel eukariotik tersebar
organel-organel. Salah satu organel tersebut adalah ribosom. Ribosom berperan
penting dalam proses biosintesis protein. Padas el yang aktif, tedapat ribosom dalam
jumlah yang banyak. Selain di retikulum endoplasma, ribosom juga banyak terdapat
pada nukleus.
Gambar 2.11. Wujud ribosom di bawah mikroskop elektron

7. Lisosom
Pada lisosom terjadi proses degradasi beberapa senyawa kimia. Lisosom
mengandung beberapa enzim hidrolitik, yaitu berupa kantong-kantong yang berisi
17
enzim ,seperti protease, nuklease, glikosidase, lipase, fosfolipase, fosfatase, dan
sulfatase. Ada dua macam bentuk lisosom, yaitu lisosom primer dan lisosom
sekunder. Lisosom primer adalah lisosom yang baru terbentuk dan belum berfungsi
.Lisosom sekunder merupakan lisosom gabungan dari lisosom primer dengan
fugasom, autosom. Fungsi utama adalah untuk pencernaan intrasel. Fungsi lisosom
adalah:
1. perombakan organel sel yang sudah tua
2. proses metamorfosis pada katak,
3. pemulihan ukuran uterus setelah kehamilan
Enzim yang terdapat pada lisosom sangat tinggi aktivitasnya pada
suasana pH asam. Enzim lisosom dalam beberapa sel juga berpartisipasi dalam
proses sekretori dengan menghidrolisis ikatan-ikatan spesifik pada molekul protein
precursor, menghasilkan proteinaktif yang disekresi dari sel.
8. Sitosol
Sitosol merupakan organel sel dengan struktur yang paling sederhana. Di
dalam sitosol berlangsung beberapa reaksi kimia dari metabolisme sel. Sitosol
merupakan tempat dimana substrat dan kofaktor dari berbagai macam enzim
berinteraksi. Keadaan fisikokimiawi yang sebenarnya dari sitosol belum banyak
diketahui. Fungsi utama dari sitosol adalah untuk membantu sintesis protein yang
dikatalisis oleh RE dengan menyediakan beberapa kofaktor dan enzim.
9. Mikrotubul dan Mikrofilamen

Mikrotubul dan mikrofilamen berpartisipasi dalam proses pembelahan sel,
menjaga morfologi, transport intrasellular dan motiliti sel. Mikrotubul merupakan
filamen sellular paling penting dalam otot dan bertanggung jawab pada proses
kontraksi otot. Sementara mikrotubul dan mikrofilamen tidak mempunyai peranan
spesifik dalam proses metabolisme sel tetapi penting untuk pembentukan struktur
dari sel itu sendiri.
18
E. Latihan.
1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan sel
2. Jelaskan beberapa perbedaan sel prokariotik dengan sel eukariotik
3. Sel prokariotik terdiri dari beberapa komponen, tuliskan komponen-komponen
penyusun sel dan apa fungsi masing-masingnya.
4. Sel eukariotik terdiri dari beberapa komponen, tuliskan komponen-komponen
penyusun sel dan apa fungsi masing-masingnya.
5. Jelaskan pengertian dari unisellular dan multisellular.
6. Jelaskan beberapa perbedaan sel tumbuhan dengan sel hewan.
Reference
Arbianto, Purwo, 1993, Biokimia Konsep-Konsep Dasar, Jakarta, Departemen

Pendidikan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi
Prentice-Hall, Inc.
http://zonabiokita.blogspot.com/2013.
Inc.
Page, David.S., 1985, Prinsip-prinsp Biokimia, Edisi Kedua, Jakarta: Penerbit
Erlangga.
Stryer, Lubert, 2007, Biochemstry, San Francisco, W.H. Freeman and Company.
19
BAB III
AIR
A. Pendahuluan
Air merupakan senyawa yang paling melimpah di dalam makhluk hidup, hampir
mencapai 70%. Air mengisi semua bagian dari tiap sel. Air merupakan medium tempat
berlangsungnya transport nutrient, reaksi-reaksi enzimatik,dan transfer energi kimia.
Seringkali dianggap bahwa air sebagai suatu cairan tidak reaktif, tidak berasa, dan
mudah dimanfaatkan untuk berbagai keperluan praktis. Air dan produk ionisasinya
berupa ion H+ dan ion OH- sangat mempengaruhi sifat berbagai komponen penting sel,
seperti enzim, protein, asam nukleat, dan lipid. Salah satu contoh air sangat
mempengaruhi komponen sel yang sangat penting adalah aktivitas katalitik enzim sangat
tergantung pada konsentrasi ion H+ dan ion OH- .
B. Air Tubuh Manusia.

Air dalam tubuh manusia tersebar dalam dua bagian: intraselluler dan
ekstraselluler. Air intraselluler terdapat ± 50 – 60 % berat badan. Air ekstraselluler
terdapat pada plasma sel, limpa, cairan pencernaan, jaringan pengikat, kulit, tulang, dan
cairan tubuh. Karena sel bersifat semipermeabel, maka perbedaan antara air intra dan
ekstraselluler sukar ditentukan.
Ada tiga perbedaan komposisi cairan intra dan ekstra selluler seperti pada Tabel 3.1.
Tabel 3.1 Perbedaan cairan intrasellular dan ekstrasellular.
Cairan intraselluler Cairan ekstraselluler

+ +
a. mengandung K sebagai kation a. Mengandung Na sebagai
utama kation utama
-3
-
b. Mengandung PO sebagai b. mengandung Cl sebagai
4
anion utama anion utama
c. Mengandung kadar c Mengandung kadar
protein yang tinggi protein yang rendah
20
Air tubuh manusia dapat keluar melalui kulit, paru-paru, usus, urea, dan
proses osmosa. Jumlah air yang keluar tubuh bergantung kepada beberapa faktor
antara lain: iklim, besar aktivitas, keadaan kesehatan, dan jenis bahan makanan.
Suhu yang tinggi, iklim kering, aktivitas fisik yang banyak, akan menyebabkan air
tubuh keluar melalui kulit dan paru-paru (pernapasan). Jumlah volume urin yang
keluar sangat bergantung kepada banyak air yang dikonsumsi (water intake). Air
tubuh manusia dapat bersumber dari minuman, makanan, reaksi oksidasi molekuler.
Kebutuhan air orang dewasa normal setiap hari rata-rata 2,750 L dengan
keseimbangan seperti pada tabel berikut.
Tabel 3. 2 Keseimbangan Air
INTAKE AIR OUTPUT AIR
- Minuman ----------- ± 1,650 liter - Keringat---- ± 0,500 liter

- Makanan ----------- ± 0,750 liter - Paru-paru---- ± 0,400 liter
- Reaksi Oksidasi ----± 0,350 liter - Faces--------- ± 0,150 liter
- Urin ---------- ± 1,700 liter
Total 2,750 liter Total 2,750 liter
C. Sifat Air
Salah satu sifat air yang istimewa adalah sebagai pelarut. Air yang bersifat polar
dapat melarutkan zat terlarut polar dan juga dapat melarutkan zat terlarut non polar.
Kebanyakan kristal garam seperti sodium klorida, segera terlarut di dalam air, tetapi
hampir tidak larut di dalam cairan non polar seperti khloroform atau benzen. Jika
kristal NaCl ditambahkan ke dalam air, molekul dipolar air akan tertarik secara kuat
ke ion-ion Na+ dan Cl- , dan menariknya keluar dari kisi kristal dan membentuk
hidrat ion Na+ dan Cl- di dalam larutan. Air juga dapat melarutkan senyawa
organik yang memiliki gugus fungsi karboksil atau amino, yang cenderung
berionisiasi oleh interkasinya dengan air. Senyawa organik yang dapat larut di dalam
21
air adalah berbagai senyawa organik netral yang memiliki gugus fungsional polar
seperti gula, alkohol, aldehid, dan keton. Proses kelarutannya disebabkan oleh
kecenderungan molekul air untuk membentuk ikatan hidrogen dengan gugus
hidroksil gula dan alkohol atau gugus karbonil aldehid dan keton.
Ada suatu peristiwa jika suatu zat terlarut dilarutkan ke dalam air, yaitu senyawa
terlarut tersebut dapat mengubah sifat-sifat air. Terdapat sifat air yang utama, yang
disebut dengan sifat – sifat koligatif yang tergantung kepada zat terlarut, yaitu titik
beku, titik didih, tekanan uap, dan tekanan osmosa. Koligatif artinya terikat bersama-
sama, dan menunjukkan kenyataan bahwa keempat sifat ini mempunyai dasar yang
sama.
D. Ionisasi Air
Air dapat terionisasi, dengan menghasilkan ion hidrogen (H+ ) dan ion
hidroksida ( OH-). Ion hidrogen tidak dijumpai di dalam air, ion hidrogen akan selalu
mengalami hidrasi, membetuk ion hidronium. Ion hidronium ini dilambangkan
dengan H30+. Rekasi ionisasi air adalah sebagai berikut:
H20 H+ + OH-
Pada suhu 250 C , hanya kira-kira 1 dari setiap 10 juta molekul air murni yang
terionisasi pada setiap saat. Walaupun air hanya sedikit kecenderungan mengion,
produk H+ dan OH- memberikan pengaruh biologis yang nyata. Untuk menyatakan
tingkat ionisasi air secara kuantitatif, maka harus menuliskan persamaan untuk
konstanta ekuilibrium bagi reaksinya.
[ H+ ] [ OH-]
Keq = ---------------------------
[H2O]
Persamaan reaksi di atas dapat disederhanakan, dimana konsentrasi H2O relatif tinggi
yaitu 1000 g/L/ 18 g/mol = 55,5 M. Dengan demikian konsentrasi air konstan
dibandingkan dengan konsentrasi H+ dan OH- yang sangat kecil/rendah, yaitu di
dalam air murni pada suhu 250C, yakni 1 x 10-7 M. Dengan demikian kita dapat
melakukan substitusi, sehingga menghasilkan
[ H+ ] [ OH-]
Keq = -------------------
55,5
22
Nilai Keq pada suhu 25oC adalah 1,8 x 10-16 , maka disubstitusi nilai Keq, maka
55,5 x 1,8 x 10-16 = [ H+ ] [ OH-]
1,0 x 10-14 = [ H+ ] [ OH-]
Lambang Kw digunakan untuk menunjukkan hasil kali 55,5 x Keq , maka diperoleh
Kw = 1,0 x 10-14 = [ H+ ] [ OH-]
Kw disebut produk hasilkali ion dari air, nilainya 1,0 x 10-14 pada suhu 25o C, berarti
produk [ H+ ] [ OH-] di dalam larutan encer pada suhu 25o C selalu sama dengan
tetapan 1,0 x 10-14. Jika terdapat konsentrasi yang sama dari H+ dan OH- di dalam
air murni , maka larutan bersifat netral. Dengan demikian konsetrasi H+ dan OH-
dapat dihitung dari produk ion air sebagai berikut:
Kw = [ H+ ] [ OH-] = [ H+ ]2
[ H+ ] = √ Kw = √ 1,0 x 10-14
[ H+ ] = [ OH-] = 10-7 M
E. Fungsi Biologis Air

Tubuh makhluk hidup sebagaian besar mengandung air, kurang lebih sampai
70%. Jumlah air yang dibutuhkan orang dewasa normal setiap hari rata-rata 2,750 L .
Perlu diperhatiak antara air yang masuk dan air yang keluar haruslah seimbang. Dalam
tubuh makhluk hidup air mempunyai fungsi biologis sebagai berikut:
a. Pelarut bagi ion dan molekul
b. Media transpor pada proses intraselluler dan ekstraselluler
c. Pelicin untuk gerakan dalam tubuh
d. Pengatur suhu tubuh
F. Latihan.
1. Jelaskan fungsi air sebagai pelarut
2. Uraikan fungsi air sebagai media
3. Uraikan fungsi fisiologis air bagi makhluk hidup
4. Bagaiman peran air dalam tubuh makhluk hidup untuk menetralkan suatu larutan ?
23
5. Jika suatu larutan NaOH mengandung ion OH- lebih kecil dari 10-7, jelaskan
pendapat anda apakah pH larutan sama dengan 7 ?
6. Bagaimanakah pengaruh ion H+ yang bersumber dari air terhadap suatu larutan
yang bersifat basa dengan konsentrasi misalnya NaOH 1x 10 -8 M terhadap pH.
Jelaskan jawaban anda.
7. Apa akibat bagi tubuh makhluk hidup jika jumlah air yang dikonsumsi tidak
seimbang dengan jumlah air yang dikeluar. Jelaskan pendapat anda.
Reference.
Armstrong, Frank B., 1989, Biochemistry, USA: Oxford University Press.
Prentice-Hall, Inc.
Inc.
Martin, David, W., et.al. 1985, Harper’s Review of Biochemistry,San Fransisco:
Lange Medical Publications.
Poedjiandi, Anna dan Supriyanti, F.M. Titin, 2009, Dasar-Dasar Biokimia (Edisi
revisi), Jakarta: Universitas Indonesia (UI-Press).
24
BAB IV
KARBOHIDRAT
A. Pendahuluan
Karbohidrat merupakan jenis biomolekul yang melimpah ditemukan di alam.
Karbohidrat sering disebut juga dengan nama sakka. Dari namanya molekul
karbohidrat terdiri dari Karbon (C) dan hidrat (air / H2O). Karbohidrat mempunyai
rumus molekul (CH2O)n untuk monosakarida, yang disintesis dari CO2 dan H2O
dalam proses fotosintesis , dikenal juga sebagai sakarida. Saat ini telah banyak
ditemukan senyawa organik dengan perbandingan jumlah atom karbon, hidrogen
terhadap oksigen seperti pada rumus di atas, namun senyawa tersebut bukan
karbohidrat. Formaldehid dengan rumus CH2O, asam asetat C2H4O2, asam laktat
dengan rumus C3H6O3. Senyawa ini perbandingan antara jumlah atom berdasarkan
uraian di atas sama, tetapi untuk menghindari kesalahan pengertian, maka ahli
biokimia cenderung menggunakan nama sakarida. Berdasarkan struktur kimianya
karbohidrat didefinisikan sebagai senyawa organik yang mengandung polihidroksi-
aldehid bagi karbohidrat yang miliki gugus fungsional aldehid atau polihidroksi-
keton bagi senyawa karbohidrat yang memiliki gugus fungsional keton. Senyawa
yang mengandung polihidroksi-aldehid disebut dengan golongan aldosa, senyawa
yang mengandung polihidroksi- keton disebut dengan golongan ketosa.
B. Klasifikasi Karbohidrat.
Klasifikasi karbohidrat berdasarkan monomernya , dapat dibagi menjadi 3
golongan
a. Monosakarida , unit terkecil dari karbohidrat
b. Disakarida , karbohidrat yang tersusun 2 residu monosakarida.
c. Polisakarida , polimer monosakarida, biasanya lebih dari 20 residu
monosakarida.
1. Monosakarida.
Monosakarida merupakan gula paling sederhana, dengan rumus molekul
(CH2O)n . Monosakarida terdapat dalam 2 bentuk yaitu Aldosa, dan Ketosa.
25
Monosakarida paling sederhana mempunyai jumlah karbon 3 (triosa), yaitu
gliseraldehid dan dihidroksiaseton. Monosakarida yang paling umum adalah
heksosa, di alam biasa terdapat dalam konformasi D. Berdasarkan jumlah atom
karbon, monosakarida dapat dikelompokkan atas triosa ( memiliki 3 atom
karbon), tetrosa (memiliki 4 atom karbon), pentosa (memiliki 5 atom karbon),
heksosa (memiliki 6 atom karbon), dan heptosa (memiliki 7 atom karbon).
Masing-masing senyawa ini terdapat pada aldosa maupun ketosa.
a. Pembentukan aldosa 4 karbon.
b. Pembentukan monosakarida 5 karbon.
26
c. Pembentukan monosakarida 6 karbon
Secara keseluruhan mososakarida dalam bentuk aldosa disajikan pada gambar 3.1.
Gambar 3.1 Pengelompokkan Monosakarida dalam bentuk aldosa

( http://de.wikipedia.org/wiki)
27
a. Pembentukan cincin furanosa
Gambar 3.2a. Pembentukan cincin furanosa( http://www.google.com)
Gambar 3.2b. Pembentukan cincin furanosa dan piranosa

( http://www.google.com)
28
Ada tiga jenis monosakarida yang terpenting bagi makhluk hidup yaitu; glukosa,
fruktosa, dan galaktosa. Ketiga jenis monosakarida ini merupakan hasil akhir dari
pencernaan biomolekul karbohidrat yang utama dalam kehidupan hewan tingkat
tinggi, termasuk manusia. Ketiga jenis gula ini disebut juga dengan gula sederhana,
gula ini akan diserap oleh usus, dan masuk ke dalam pembuluh darah, kemudian
dibawa ke hati. Di hati jika gula ini tidak digunakan sebagai sumber energi, maka
gula ini diubah menjadi glikogen sebagai sumber energi cadangan bagi makhluk
hidup (hewan tingkat tinggi dan manusia).
Jika aktivitas manusia yang penggunaan glukosa lebih cepat dari pada yang
dihasilkan dari reaksi hidrolisis glikogen, maka akan menyebabkan kadar glukosa
darah akan berada dibawah kadar glukosa normal. Keadaan ini disebut dengan istilah
hipoglisemia. Tetapi jika keadaan kadar glukosa darah melebihi di atas normal,
maka keadaan ini disebut dengan hiperglisemia. Keadaan ini dapat terjadi karena
glukosa darah tidak dapat diubah menjadi glikogen. Glukosa darah manusia
dikatakan normal jika kadarnya terdapat antara 70 sampai 90 mg/100 mL darah.
Penyakit yang ditimbulkan dengan keadaan kadar glukosa darah tinggi
(hiperglisemia) disebut dengan penyakit diabetes mellitus ( penyakit kencing
manis).
Senyawa glukosa mempunyai turunan seperti glukosamin, N-asetilglukosamin,
glukosa- 1- fosfat, dan glukosa-6-fosfat. Monosakarida yang tersubstitusi ini sering
terlibat dalam proses metabolisme. Khusus untuk glukosamin merupakan senyawa
yang berfungsi sebagai lubrikan bagi persendian tulang manusia, jika persendian
tulang manusia kekurangan glukosamin, maka akan terasa nyeri setiap kali dilakukan
pergerakan, yang dikenal dengan nyeri persendian.
Monosakarida lain yang juga sangat berperan bagi reaksi metabolisme adalah
fruktosa. Fruktosa adalah monosakarida yang tergolong ketosa (mengandung gugus
keton). Senyawa ini merupakan gula yang tingkat kemanisannya paling tinggi, yang
sering terdapat bersama glukosa di dalam buah-buahan. Manisnya rasa buah-buahan
karena di dalam buah-buahan tersebut mengandung fruktosa, sehingga fruktosa
disebut juga dengan gula buah. Di dalam madu terdapat separuhnya adalah gula
29
fruktosa, dan gula fruktosa ini tingkat kelarutan paling tinggi di dalam air artinya
sangat mudah larut dalam air.
Lain halnya dengan monosakarida jenis galaktosa, senyawa ini tidak pernah
terdapat bebas di alam, melainkan berikatan dengan glukosa. Galaktosa dibutuhkan
oleh tubuh untuk mensintesis laktosa. Selain itu galaktosa juga merupakan
komponen penting pada glikolipid yang terdapat di otak dan selaput mielin syaraf.
2. Disakarida
Pada umumnya senyawa karbohidrat di alam tersusun dari satuan
monosakarida. Penggabungan satuan monosakarida dengan melalui ikatan glikosida.
Ikatan glikosida antara monosakarida pertama dengan monosakarida kedua dan
seterusnya akan membentuk glikosida. Dalam proses penggabungan 2 monomer
monosakarida tersebut akan membebaskan 1 molekul H2O seperti pada gambar
berikut ini.
Gambar 3.3. Pembentukan Ikatan Glikosida( http://www.google.com)
Ikatan glikosida terbentuk dari eliminasi air antara gugus hidroksil dari suatu
monosakarida berbentuk siklik dengan gugus hidroksil senyawa yang lain sebagai
berikut.
30
Gambar 3.4 Disakkarida ( http://www.google.com)
Gambar 3.5 Disakkarida ( http://www.google.com)
Gula pereduksi : gula yg mempunyai gugus keton atau aldehid sehingga mampu
mereduksi ion Cu2+ menjadi Cu+ .
31
Pembentukan ikatan Glikosida secara lengkap dituliska sebagai berikut:
Gambar 3.6. Pembentukan ikatan glikosida ( http://www.google.com)
32
Gambar 3.7. Pembentukan ikatan glikosida ( http://www.google.com)
Tiga jenis disakarida penting adalah maltosa, laktosa dan sukrosa.
1). Maltosa
Maltosa apabila dihirolisis sempurna akan menghasilkan dua molekul glukosa,
dengan kata lain maltosa merupakan dimer dari glukosa ( maltosa disusun oleh dua
molekul glukosa). Ikatan yang terjadi adalah ikatan atom C1 dari glukosa pertama
dengan atom C4 dari glukosa kedua. Ikatan yang terbentuk adalah ikatan 1,4-α
glikosidik, dengan rumus struktur sebagai berikut.
Gambar 3.8. Reaksi Pembentukan Maltosa ( http://www.google.com)
33
2). Laktosa.
Laktosa disusun oleh molekul galaktosa dan glukosa, sehingga apabila dihrolisis
sempurna akan mengahasilkan 1 molekul galaktosa dan 1 molekul glukosa. Salah
satu sumber dari laktosa adalah berasal dari air susu binatang yang menyusui dan air
susu manusia. Air susu binatang mengandung 4 – 6 % laktosa, sedangkan air susu
manusia mengandung 5 – 8 % laktosa. Laktosa dapat dihidrolisis dengan enzim
lactase. Senyawa laktosa termasuk gula pereduksi. Struktur dari laktosa seperti
gambar berikut.
Gambar 3.9. Strukutr dari Laktosa( http://www.google.com)
3). Sukrosa
Nama lain dari sukrosa adalah gula tebu, gula beet, sukrosa ini banyak terdapat
pada tanaman tebu dan tanaman beet. Dalam perdagangan sukrosa ini disebut
dengan nama gula putih atau gula pasir. Struktur dari molekul sukrosa adalah
sebagai berikut;
34
Gambar 3.9. Struktur molekul Sukrosa( http://www.google.com)
Sukrosa disintesis oleh sejumlah besar tumbuhan, lain halnya pada hewan tingkat
tinggi tidak mampu mensintesisnya. Sukrosa bukan merupakan gula pereduksi, dan
sukrosa merupakan produksi fotosintesa dari tumbuhan hijau.
Disamping tiga macam senyawa disakarida, juga terdapat senyawa disakarida
yang disebut dengan selobiosa. Selobiosa disusun oleh dua molekul glukosa, tetapi
ikatan yang menghubungkan antara molekul glukosa pertama dengan glukosa kedua
bukalah ikatan dalam bentuk α-glukosa, tetapi dalam bentuk ikatan β-glukosa.
Ikatan yang menghubungkan kedua molekul glukosa ini adalah ikatan 1,4- β
glukosidik. Ikatan 1,4- β glukosidik ini tidak dapat dihidrolisis oleh enzim α-amilase
, selobiosa hanya dapat dihidrolisis oleh enzim β-amilase. Makhluk hidup yang
memiliki enzim β-amilase pada umumnya hewan pemakan tumbuhan (herbivore),
seperti kambing, sapi, kerbau dan lain sebagainya.
3. Polisakarida.
Kebanyakan karbohidrat yang ditemukan di alam terdapat sebagai
polisakarida dengan massa molekul tinggi. Beberapa polisakarida berfungsi sebagai
bentuk penyimpan bagi monosakarida, sedangkan senyawa lainnya berfungsi sebagai
unsur struktural di dalam dinding sel dan jaringan. Polisakarida dapat dihrolisis oleh
asam atau enzim yang spesifik terhadap polisakarida menghasilkan monosakarida
atau senyawa turunannya. Secara fungsional polisakarida dibagi atas dua kelompok
35
besar yaitu polisakarida struktural, dan polisakarida nutrient. Komponen yang
termasuk ke dalam polisakarida struktural adalah sellulosa yang berfungsi untuk
penyokong dinding sel tanaman, kitin yaitu penyusun kulit udang dan kulit kepiting.
Polisakarida nutrient meliputi glikogen, pati, dan amilum yang berfungsi sebagai
sumber makanan dari karbohidrat bagi makhluk hidup.
Secara kimia polisakarida dikelompokkan atas dua jenis yaitu
homopolisakarida, dan heteropolisakarida. Homopolisakarida adalah polisakarida
yang disusun oleh monomer yang sama, sebagi contoh adalah sellulosa yang disusun
dari glukosa, pati yang disusun oleh glukosa, atau glikogen yang juga disusun oleh
glukosa. Heteropolisakarida adalah polisakarida yang disusun oleh monomer yang
berbeda, misalnya asam hialuronat yang merupakan polimer dari senyawa N-
asetilglukosamin dengan N-asetilmuramat. Senyawa hialuronat tersebut berfungsi
sebagai komponen penyusun dinding sel bakteri.
Beberapa contoh komponen polisakarida adalah sebagai berikut:
1) Pati.
Pati merupakan polisakarida yang terdapat dalam sel tumbuhan dan
beberapa mikroorganisme dalam beberapa hal mempunyai kesamaan dengan
glikogen. Pati termasuk golongan homopolimer dengan monomernya adalah
glukosa. Ikatan glikosida yang terjadi antar glukosa adalah ikatan α-1,4- glikosidik.
Pati selalu terdapat dalam sel tumbuhan dalam bentuk granula. Granula dari pati
mengandung campuran dari dua polisakarida yang berbeda yaitu amilosa dan
amilopektin. Amilosa adalah fraksi dari pati yang dapat larut dalam air panas,
sedangkan amilopektin fraksi dari pati yang tidak larut dalam air panas. Struktur dari
amilosa adalah rantai lurus dengan ikatan α-1,4-glikosidik, sedangkan amilopektin
rantainya bercabang. Sturktur amilosa dan amilopektin disajikan seperti gambar
berikut:
36
Gambar 3.10. Sturktur Amilosa ( http://www.google.com)
Gambar 3.11. Struktur Amilopektin( http://www.google.com)
Amilopektin bukanlah rantai lurus tetapi bercabang, cabang tersebut terdapat pada C1-6
setiap 10-30 residu. Perbadaan antara amilopektin dengan glikogen disajikan pada Tabel
3.1.
Tabel 3.1. Perbedaan Amilopektin dan Glikogen
No Komponen Amilopektin Glikogen
1. Massa molekul relative 1x 107 106 - 109
2. Panjang rantai rerata 20 - 25 10 – 14
3. Persentase ikatan 1---- 6 4-5 8 – 10
4. Panjang rantai luar 12 - 17 6–9
5. Panjang rantai dalam 5-8 3–4
Sumber: Poejiadi, Anna, 2010, Dasar Dasar Biokimia.
37
Berikut ini disajikan struktur dari pati
38
Gambar 3.12. Sturktur Umum Pati( http://www.google.com)
Pati dapat dihidrolisis secara kimiawi (dengan reagen kimia ) seperti larutan encer
asam khlorida (HCl), reaksinya lebih cepat dan serempak, disamping itu pati juga
dapat dihidrolisis dengan enzim - amilase (endoglikosidase), dengan laju reaksi
lebih lambat dan bertahap.
2) Glikogen
Polimer dari glukosa dengan struktur yang mirip dengan amilopektin , dengan
cabang yang banyak (setiap 8 residu) dan lebih pendek. Terdapat pada hewan
sebagai bentuk simpanan karbohidrat ( untuk energi cadangan ). Glikogen dipecah
menjadi glukosa yang disebut dengan glikogenolisis . Glikogen disimpan pada
tubuh makhluk hidup pada hati dan otot sehingga sering disebut dengan gula hati
dan gula otot. Pati mempunyai sifat fisika yaitu dapat larut dalam air. Pada mulanya
para ahli berpendapat bahwa glikogen hanya terdapat pada hewan tingkat tinggi
termasuk manusia, akan tetapi akhir-akhir ini telah dilaporkan bahwa glikogen juga
ditemukan pada benih jagung, kapang, dan bakteri. Glikogen dapat disintesis
kembali dari glukosa dengan reaksi glikogenesis .
Glikogen dapat dihidrolisis dengan menggunakan asam atau enzim. Salah satu
jenis enzim yang dapat menghidrolisis glikogen adalah enzim fosforilase.
Fosforilase akan memutuskan ikatan 1,4- glikosidik antara residu glukosa. Jika pada
39
ikatan tersebut terdapat percabangan, maka enzim fosforilase tidak bekerja, atau
tidak mampu meneruskan reaksi hidrolisis. Dalam keadaan seperti ini, maka
diperlukan enzim lain yang mampu memutuskan ikatan 1,6- glikosidik yaitu enzim
amilo-1,6-glukosidase, dan kemudian untuk rantai lurus akan diteruskan oleh enzim
1,4-glukosidase, dan seterusnya. Berikut ini adalah struktur dari glikogen.
Gambar 3.13. Struktur Glikogen( http://www.google.com)
3). Sellulosa
Sellulosa merupakan karbohidrat struktural utama pada tumbuhan berkayu dan
berserat. Sellulosa dengan polimer D-glukosa linear dengan ikatan β 14,
dengan ikatan tersebut sellulosa sangat berbeda dengan amilosa. Sellulosa
berbentuk seperti fiber / serat lurus dan memanjang. Setiap residu glukosa
membentuk pita yang antara satu dangan yang lain saling berputar 180 °
.Srtuktur polisakairida pada tumbuhan dapat dilihat pada gambar berikut ini.
40
Gambar 3.14 . Polimer dari -D-glucopyranose dengan D-(1-4) ikatan glikosida.
( http://www.google.com)
Secara umum struktur dari sellulosa disajikan pada gambar berikut.
Gambar 4. 15. Struktur sellulosa( http://www.google.com)
41
Kitin.
Kitin merupakan polimer N-asetil β – D glukosamin, terhubung dengan
ikatan β 1-4 , sehingga memiliki struktur yang mirip dengan selulosa kecuali pada
gugus OH atom C2 diganti dengan gugus amino yang terasilasi . Terdistribusi luas di
banyak organisme terutama menyusun eksoskeleton beberapa moluska dan
artropoda. Ikatan glikosida yang terjadi pada kitin disajikan pada gambar berikut.
Gambar 4.16. Ikatan glikosida polimer dari N-acetyl-b-D-glukosamin

(GlcNAc) dengan b(1-4) ( http://www.google.com)
Monomer penyusun kitin adalah sebagai berikut.
Gabar 4.17. Monomer Kitin( http://www.google.com)
Glycosaminoglycans ( Polisakarida Struktural pada Vertebrata)

Heterosakarida yang berulang dan mengandung derivat gula amino apakah itu
glukosamin atau galaktosamin. Pada setiap unit penyusunnya tersebut selalu
bermuatan negatif karena adanya gugus karboksilat dan sulfat. Major glukosamine
a.l. : dermatan sulfat, kondroitin sulfat, heparan sulfat, keratan sulfat, heparin,
hyaluronate dengan strukur molekul sebagai berikut.
42
Gambar 4.18 Struktur Molekul Heterosakarida( http://www.google.com)
C. Fungsi Fisiologis Karbohidrat.

Beberapa fungsi fisiologis karbohidrat adalah:
1). Cadangan energi, bahan bakar dan senyawa antara metabolisme, karena
pati, glikogen dengan cepat dapat diubah menjadi monomernya
( glukosa).
2). Bagian dari kerangka ribosa pembentuk RNA dan DNA, dalam bentuk gula
ribosa dan deoksiribosa.
3). Elemen struktural pada dinding sel tanaman, bakteri & eksoskleleton
Arthropoda, dalam bentuk polisakarida.
4). Identitas sel, berikatan dengan protein atau lipid dan berfungsi dalam
proses pengenalan antar sel (cell-cell recognition)
D. Latihan.
1. Jelaskan klasifikasi karbohirat, masing-masing disertai contoh
43
2. Uraikan fungsi fisiologis karbohidrat bagi makhluk hidup (Hewan dan
manusia)
3. Uraikan dua buah derivat monosakarida ( tulis nama senyawanya), apa
dampak positif dan dampak negatifnya terhadap manusia.
4. Tuliskan dua buah contoh polisakarida dan apa peranannya bagi makhluk
hidup.
5. Salah satu komponen karbohidrat yang dapat menimbulkan penyakit
diabetes adalah glukosa. Jelaskan kenapa seseorang dapat terjangkit
penyakit diabetes tersebut.
Reference

Arbianto, Purwo, 1993, Biokimia Konsep-Konsep Dasar, Jakarta: Departemen
Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi,
Proyek Pembinaan Tenaga Pendidikan Tinggi.
Horton, H.Robert, et.al., 2002, Principles of Biochemistry, United States of
America: Prentice-Hall, Inc.
http:// de.wikipedia.org/wiki/ceramide
http:// www.google.com
Lehninger, A.L., 1975, Biochemistry, Second Edition, New York: Worth
Publishers Inc.
Martin, David, W., et.al. 1985, Harper’s Review of Biochemistry,San
Fransisco: Lange Medical Publications.
Mathews, Christopher K, ed.al., 1999, Biochemistry, Third Edition, San
Franscisco, An Imprint of Addison Wesley Longman, Inc.
Orrten, James. M. and Neuhaus, Otto W., 1970, Biochemsitry, Eight Edition,
Saint Louis: The C.V. Mosby Company.
Page, David.S., 1985, Prinsip-prinsp Biokimia, Edisi Kedua, Jakarta: Penerbit
Erlangga.
Poedjiadi, Anna dan Supriyanti, F.M. Titin, 2009, Dasar-Dasar Biokimia
(Edisi revisi), Jakarta: Universitas Indonesia (UI-Press).
Stryer, Lubert, 2007, Biochemstry, San Francisco, W.H. Freeman and
Company.
44
BAB V
ASAM AMINO DAN PROTEIN
A. Pendahuluan
Asam amino merupakan struktur protein dan menentukan banyak sifatnya
yang penting. Asam amino dapat dianggap sebagai turunan dari alkana karboksilat
dimana suatu atom H dari alkil diganti dengan gugus amino. Secara kimia asam
amino adalah suatu senyawa organik yang memilki dua buah gugus fungsional atau
lebih yaitu gugus karboksilat (-COOH), dan gugus fungsional amino (- NH2).
Gabungan satu asam amino dengan beberapa asam amino lain akan membentuk
protein melalui ikatan peptida.
Protein berasal dari kata proteios , artinya yang pertama. Sumber utama
protein di alam berasal dari tumbuh-tumbuhan, karena tumbuhanlah yang dapat
mensintesis protein dari unsur-unsurnya. Pada hewan atau manusia protein makanan
dihidrolisis menjadi asam-asam amino, kemudian disintesis kembali menjadi protein.
Protein memiliki empat macam struktur yaitu protein struktur primer, sekunder,
tersier, dan kuaterner.
B. Asam Amino.
Asam amino merupakan unit penyusun protein dengan struktur satu atom C
sentral yang mengikat secara kovalen. Gugus amino penyusun protein biasanya
terdapat pada kedudukan atom C- α pada asam amino, artinya gugus aminonya
terikat pada kedudukan atom C- α. Asam amino yang paling sederhana adalah asam
amino glisin. Struktur umum dari asam amino adalah sebagai berikut:
COOH COOH
H2N - C – H H - C – NH2
R R
L-asam amino D-asam amino
Gambar 4.1. Struktur Umum Asam Amino
45
Semua protein dari makhluk hidup, baik yang berasal dari bakteri,
tumbuhan, dan hewan tingkat tinggi dibangun dari rangkaian dasar yang sama
dari 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen. Ke- 20 asam amino
penyusun protein tersebut dinamakan dengan asam amino standar. Ke- 20 asam
amino tersebut gugus amino dan gugus karbokilat terikat pada atom karbon yan g
sama, yaitu atom C- α. Dengan demikian semua asam amino standar yang
membentuk protein adalah asam α –amino. Di dalam sel, dibawah kondisi
psikologis normal, gugus amino bermuatan positif ( NH3+) dan gugus karboksil
dalam bentuk ion COO- . Dengan demikian pada kondisi psiologis pH 7,4, asam
amino dalam keadaan zwitterions seperti gambar berikut ini.
Gambar 4.2. Zwitters ion dari Asam Amino(http://www.docstoc.com)

C. Stereoisomer Asam Amino
Penamaan stereoisomer didasarkan atas konfigurasi absolut dari keempat
gugus yang berbeda dalam atom karbon asimetrik. Sebanyak 19 dari 20 asam
amino penyusun protein atom C-α adalah kiral atau asimetrik. Kecuali glisin tidak
memiliki atom C kiral, karena gugus R- nya adalah atom hidrogen, molekulnya tidak
kiral karena atom C-α terikat oleh dua atom hidrogen yang sama. Ke-19 asam amino
yang memiliki atom C kiral bersifat stereoisomer. Stereoisomer adalah senyawa
yang mempunyai rumus molekul sama, tetapi berbeda pada penataan ruangnya. Pada
bayangan cermin diperoleh dua bentuk yang dilambangkan dengan D (dexter), dan
L (laevus). Pada orientasi dimana jika gugus amino berada pada bagian kiri dari
atom C-α , maka diberi nama isomer-L, jika disebelah kanan diberi nama isomer-D.
Ke-19 asam amino yang memilki atom C kiral yang membangun struktur protein
semuanya dalam bentuk konfigurasi D, dan sebagain kecil terdapat dikonfigurasi L
46
yang terdapat di alam. Stereoisomer asam amino dalam bentuk D dan L disajikan
pada gambar berikut.
Gambar 4.3. Struktur Stereoisomer Asam Amino(http://www.docstoc.com)
Amino tidak hanya berperan sebagai bahan penyusun protein, tetapi juga
merupakan pelopor kimia bagi banyak senyawa mengandung nitrogen yang penting.
Misalnya asam amino glisin diperlukan untuk biosintesis gugus heme dari
hemoglobin tirosin merupakan materi pemula bagi biosintesis dari pigmen kulit
melanin. Berdasarkan proses terbentuknya, asam amino dibagi menjadi 2 yaitu asam
amino essensial, dan asam amino non essensial.
1. Asam amino essensial.

Adalah asam amino yang sangat dibutuhkan oleh manusia dan tidak dapat
diproduksi didalam tubuh manusia. Ada delapan asam amino yang termasuk ke dalam
asam amino esensial yaitu: lisin, triptopan, fenilalanin, leusin, isoleusin, threonin,
metionin, dan valin.
2.Asam amino non-essensial

Adalah asam amino yang dapat dihasilkan oleh manusia seperti; glisin, histidin,
aspargin, glutamin, tirosin, threonin, Histidin, arginin, dan glutamat .Asam amino ada
47
dua jenis yaitu asam amino essensial, yaitu asam amino yang sangat diperlukan oleh
tubuh manusia tetapi tubuh tidak mampu mensintesisnya . Untuk memenuhi
kebutuhan akan asam amino essensial tersebut harus melalui makanan. Sementara
asam amino yang dapat disistesis oleh tubuh disebut dengan asam amino non-
essensial.
Asam amino diberi singkatan berdasarkan 3 buah huruf pertama, dimana
huruf pertama adalah huruf besar ( the capital letter). Cara lain yang juga
digunakan untuk memberi nama berupa singkatan dari asam amino berdasarkan
huruf pertama dari setiap asam amino. Huruf pertama dari setiap asam amino
digunakan sebagai lambang dari asam amino tersebut, namun tidak semua dapat
dilakukan seperti itu.
Berikut ini disajikan nama asam amino dengan lambagnya masing-
masing pada tabel berikut.
Tabel 4.1 Nama dan singkatan dari asam amino
No Nama Asam Amino Singkatan 3 huruf Simbol satu
huruf
1. Alanin Ala A
2. Arginin* Arg R
3. Aspargin Asn N
4. Aspartad Asp D
5. Sistein Cys C
6. Histidin* His H
7. Glutamin Gln Q
8. Glutamat Glu E
9. Glysin Gly G
10. Isoleusin* Ile I
11. Leusin* Leu L
12. Lisin* Lys K
13. Methionin* Met M
14. Phenylalanin* Phe F
48
15. Prolin Pro P
16. Serin Ser S
17. Threonin* Thr T
18. Tryptophan* Trp W
19. Tyrosin Tyr Y
20. Valin* Val V
*
Adalah asam amino essensial.
Dari tabel di atas, terlihat lambang asam amino ada dua macam, yaitu dengan
tiga huruf, huruf pertama huruf kapital, dan dua huruf lainnya huruf kecil.
Lambang yang kedua menggunakan satu huruf, haruf pertama diambil
sebagian besar dari huruf awal dari nama asam aminonya, dan yang lain
diambil dari huruf yang lain.
D. Klasifikasi Asam Amino.

Asam-asam sebagai penyusun sautu protein atau disebut dengan asam-
asam amino standar, dapat diklasifikasikan berdasarkan jenis rantai sampingnya
atau jenis R-nya. Berikut ini adalah klasifikasi asam-asam amino standar
berdasarkan R-nya.
a) Berdasarkan Rantai samping
1). Asam amino polar.
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan, serin , threonin, sistein, metionin,
asparagin, glutamin. Bersifat hidrofilik sehingga mudah larut dalam air,
cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein berbeda dengan yang lain,
karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat
mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfida (-S-S-) .
Sistin tidak termasuk kedalam asam amino standar karena terbentuk dari 2
buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA.
49
Gambar 4.4 Struktur asam amino polar(http://www.docstoc.com)
2). Asam amino dengan gugus R aromatik.

Fenilalanin, tirosin dan triptofan termasuk asam amino dengan gugus R
aromatik, bersifat relatif non polar, sehingga bersifat hidrofobik. Tirosin
mempunyai gugus gugus hidroksil , triptofan dengan gugus cincin indol,
sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen, yang berperan dalam
penentuan srtuktur enzim. Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
pada panjang gelombang ( λ ) 280 nm, dan sering digunakan untuk
menentukan kadar protein.
Gambar 4.5 Asam amino dengan gugus R aromatik.

(http://www.docstoc.com)
50
3). Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Lisin, arginin, dan histidin , mempunyai gugus yang bersifat basa pada
rantai sampingnya. Asam amino ini bersifat polar sehingga apabila berada di
permukaan protein dapat mengikat air. Histidin mempunyai muatan
mendekati netral (pada gugus imidazol) dibanding lisin , dan arginin. Histidin
dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sehingga sering berperan
dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Gambar 4.6 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

4). Asam Amino Alifatis

Golongan asam amino alifatik adalah asam-asam amino dengan gugus R
tidak mengutup dan tidak bermuatan. Asam-asam amino alifatik tersebut
adalah; Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, dan Prolin. Struktur dari
asam tersebut disajikan pada gambar berikut.
51
Gambar 4.7 Asam Amino Alifatis (http://www.docstoc.com)
6). Asam amino non standar.

Merupakan asam amino diluar dari ke 20 macam asam amino standar.
Terjadi karena modifikasi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino yang diketahui terdapat dalam
bentuk bebas atau terikat di dalam beberapa sel dan jarinan, tetapi tidak
merupakan satuan pembentuk protein, dengan kata lain asam amino
tersebut dengan asam amino non standar.
Sebagian besar asam amino non standar ini merupakan derivat dari α-
asam amino yang terdapat di dalam protein. Beberapa dari asam-asam
amino non standar atau yang bukan penyusun protein ini mempunyai
fungsi penting sebagai sumber atau senyawa antara dalam proses reaksi
metabolisme. Β-alanin merupakan sumber vitamin asam pantotenat.
Sitrulin dan ornitin merupakan senyawa antara dalam proses sistesis asam
amino arginin. Beberapa asam amino bukan penyusun protein juga
terdapat pada tumbuh-tumbuhan. Asam-asam amino tersebut bersifat
racun, contohnya kanavanin, asam jengkolat, dan β-sianoalanin. Beberapa
struktur dari asam-asam amino non standar disajikan pada gambar 4.8.
52
Gambar 4.8 Struktur Asam-asam Amino standar(http://www.docstoc.com)
Modifikasi lisin terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pada otot) dan
berperan untuk sisi terikatnya polisakarida. Asam amino non standar yang tidak
menyusun protein adalah merupakan senyawa antara metabolisme.
E. Reaksi Kimia Asam Amino

Asam- asam amino dapat bereaksi denga pereaksi lain karena asam
amino memiliki gugus α - karboksil, dan gugus α – amino, serta gugus yang
terdapat pada rantai samping (R). Senyawa-senyawa organik yang dapat bereaksi
dengan asam amino antara lain adalah senyawa amida, ester dan asilhalida .
Reaksi kimia asam amino yang terkenal antara lain adalah:
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi ninhidrin dapat digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino.
Dengan melakukan proses pemanasan campuran asam amino dengan larutan
ninhidrin, akan terjadi warna biru. Reaksi dengan ninhidrin ini akan
memberikan hasil yang positif terhadap semua asam amino dan peptida yang
menngandung gugus α- amino bebas. Khusus untuk asam amino prolin dan
hidroksi prolin yang gugus aminonya tersubtitusi, akan memberikan hasil
reaksi yang berwarna kuning.
53
2. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino dengan reagen 1-
fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi
dengan gugus α- amino, sehingga membentuk derivat 2,4-dinitrofenil.
Pereaksi Sanger ini khusus untuk penentuan asam amino N-ujung suatu
rantai polipeptida.
3. Reaksi Dansil Khlorida

Reaksi Dansil Khlorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-
dimetilamino naftalen-5-sulfonil khlorida . Disebabkan gugus Dansil
mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino
dapat ditentukan dengan cara fluoromer.
4. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara gugus α- asam amino dengan
fenilsotiosianat, yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil.
Reaksi Edman ini juga digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung
suatu rantai polipeptida.
5. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff adalah tipe reaksi yang bersifat reversibel antara gugus α-
asam amino dengan gugus aldehid. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai
senyawa antara dalam reaksi enzim antara α- asam amino dengan substrat.
6. Reaksi dengan Gugus R

Gugus sulfuhidril / SH pada senyawa sistein, hidroksifenol pada tirosin, dan
guanidium pada arginin. Gugus sulfhidril pada sistein bereaksi dengan ion
logam seperti ion Ag+, dan Hg2+ , dan menghasilkan merkaptan. Sedangkan
reaksi oksidasi sistein dengan ion Fe3+ akan memberikan hasil senyawa
disulfida dan sistin.
54
F. Protein
Protein merupakan polimer yang disusun oleh minimal 20 macam
asam amino. Masing-masing monomer (asam amino) berikatan dengan asam
amino lain dengan membentuk ikatan peptida. Reaksi terbentuknya ikatan
peptida disajikan pada Gambar 4.9
.
(a)
.
(b)
Gambar 4.9 Porses Terbentuknya Ikatan Peptida (a dan b)
55
G. Fungsi Fisiologis Protein
Ada beberapa fungsi biologis protein antar lain adalah:
1. Sebagai Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang mempunyai aktivitas katalitik,
sehingga enzim disebut juga dengan istilah biokatalis. Jumlah enzim yang
telah ditemukan sampai saat sudah sangat banyak, masing-masing berfungsi
sebagai katalisator reaksi kimia dalam mahkluk hidup. Telah diketahui
bahwa pada organisme yang berbeda, terdapat jenis enzim yang berbeda
pula. Contoh enzim tripsin pemutus ikatan peptida tertentu dalam
polipeptida, enzim amilase, yaitu enzim yang bekerja pada amilum, dengan
memutuskan ikatan glikosida.
2. Sebagai Protein Pembangun.
Protein pembangun berfungsi untuk pembentukkan struktur. Glikoprotein
berfungsi untuk penunjang struktur dinding sel, kolagen merupakan serabut
dalam jaringan penyambung, dan lain sebagainya.
3. Sebagai Protein Kontraktil.
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berfungsi dalam
aktivitas gerak. Sebagai contoh aktin yang merupakan unsur filamen yang
bergerak dalam miofibril, dan dinein yang terdapat dalam rambut getar dan
flagel sebagai bulu getar.
4. Sebagai Protein Pengangkut.
Protein pengangkut berfungsi untuk mengangkut berbagai macam zat melalui
aliran darah. Contohnya adalah hemoglobin berfungsi alat pengangkut
oksigen dalam darah vetebrata , mioglobin berfungsi alat pengangkut oksigen
dalam jaringan otot, serum albumin sebagai alat pengangkut asam lemak
dalam darah, dan lain sebagainya.
5. Sebagai Protein Hormon
Hormon juga sering disebut dengan protein aktif, seperti halnya enzim.
Insulin adalah hormon yang berfungsi dalam pengaturan metabolisme
glukosa, hormon tumbuh, berfungsi dalam menstimulasi pertumbuhan.
56
6. Sebagai Protein Bersifat Racun.
Racun ular termasuk golongan protein, yang dapat menyebabkan
fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel, racun Clostridium
botulinum , yang menyebabkan keracunan dalam bahan makanan, dan risin
adalah protein yang sifat racun yang terdapat dalam beras.
7. Sebagai Protein Pelindung/Pertahanan.
Protein pelindung ini pada umumnya terdapat dalam darah hewan vertebrata.
Protein pelindung ini disebut dengan antibodi. Antibodi ini dibentuk jika
ada antigen (protein asing), sehingga membentuk senyawa kompleks.
8. Sebagai Protein Cadangan.
Protein cadangan ini disimpan di dalam tubuh untuk proses metabolisme
dalam tubuh. Ovalbumin merupakan protein yang terdapat di dalam putih
telur, kasein protein cadangan yang terdapat di dalam susu, dan lain
sebagainya.
H. Klasifikasi Protein.
Klasifikasi protein dapat dilakukan berdasarkan kelarutan, dan berdasarkan
susunan molekulnya.
1. Klasifikasi Protein Berdasarkan Kelarutan.

Berdasarkan kelarutan protein di bagi atas dua macam yaitu:
a) Protein yang larut dalam air, asam, basa encer, maupun dalam garam,
biasanya dalam bentuk protein globular. Hampir semua enzim
merupakan protein globular. Protein globular ini rantai-rantai polipeptida
berlipat rapat, sehingga berbentuk bola (globular). Protein transport,
protein makanan cadangan, dan antibodi termasuk ke dalam protein
globular.
b) Protein yang tidak larut dalam pelarut air, asam, dan basa disebut juga
dengan protein serat /fibrous. Rantai polipeptida yang menyusun protein
ini memanjang pada satu sumbu, dan berlipat. Pada umumnya protein
57
fibrous ini berfungsi sebagai protein pelindung, seperti α-keratin pada
rambut, dan wol.
2. Klasifikasi Protein Berdasarkan Susunan Molekulnya.

Berdasarkan susunan molekulnya protein dapat dibedakan atas dua yaitu
protein sederhana, dan protein majemuk.
a) Protein Sederhana, sering juga disebut dengan protein tunggal ,
karena apabila dihrolisis sempurna akan menghasilkan asam-asam
amino saja. Protein yang termasuk ke dalam protein sederhana adalah
albumin, glutelin, Prolamin, albuminoid dan histon.
Albumin dapat terkoagulasi karena panas, dan dapat mengendap bila
larutannya dijenuhkan dengan amonium sulfat, tetapi tidak dapat
mengendap dengan larutan NaCl. Glutelin, tidak larut dalam air, dan
garam-garam netral, tetapi larut dalam asam dan basa encer, dapat
terkoagulasi karena panas. Glutelin ini banyak mengandung asam
amino arginin, prolin, dan glutamin. Prolamin, tidak dapat larut
dalam air, dan larutan garam, serta tidak dapat menggumpal karena
panas. Albuminoid, tidak dapat larut dalam air ataupum larutan
garam, tetapi larut dalam asam, basa kuat. Protein ini dapat
terhidrolisis jika dididihkan dengan asam-asam pekat seperti protein
keratin yang terdapat pada rambut. Histon, larut dalam air dan asam
encer, tetapi tidak dapat larut di dalam larutan ammonia encer.
Protein ini tidak terkoagulasi jika dipanaskan. Histon ini kaya akan
histidin, dan arginin, serta sering dijumpai bersama-sama dengan
asam nukleat, sehinnga disebut dengan nukleoprotein.
b). Protein Majemuk, sering juga disebut dengan nama protein
konyugasi. Protein majemuk ini apabila dihidrolisis sempurna, tidak
saja menghasilkan asam-asam amino saja, tetapi juga menghasilkan
senyawa-senyawa bukan asam amino. Protein yang termgolong ke
dalam protein majemuk yaitu; kromoprotein, nukleoprotein,
glukoprotein, fosfoprotein, lipoprotein, dan metalo protein.
58
Kromoprotein, jika dihidrolisis sempurna akan menghasilkan asam-
asam amino dan senyawa / zat warna. Khlorofil yang terdapat pada
tumbuhan termasuk contoh dari kromoprotein, dan hemoglobin yang
terdapat pada butir-butir darah merah. Nukleoprotein, gabungan
antara protein dengan asam nukleat, jika dihidrolisis sempurna akan
menghasilkan asam-asam amino dan asam nukleat. Contoh
nukleoprotein adalah nuklein yang terdapat di dalam inti sel baik
pada tumbuhan maupun sel hewan. Glukoprotein, adalah gabungan
antara protein dengan karbohidrat. Jika dihidrolisis sempurna, maka
akan menghasilkan asam-asam amino dan karbohidrat, seperti musin
dalam saliva yang sering disebut dengan muko protein.
Fosfoprotein, adalah protein yang mengikat gugus fospat. Jika
senyawa ini dihidrolisis sempurna, akan menghasilkan asam-asm
amino dan asam fospat, seperti kasein yang terdapat pada susu, serta
vitelin yang terdapat pada kuning telur. Lipoprotein , adalah
gabungan antara protein dengan lipid , apabila dihidrolisis sempurna,
akan menghasilkan asam-asam amino dan asam lemak. Metalo
protein, adalah gabungan antara protein dengan logam, seperti
kalsium-kaseinat, dan hemoglobin. Jika dihidrolisis sempurna akan
mengahsilkan asam-asam amino, dan logam.
I. Sifat-sifat Fisika dan Kimia Protein.
1). Sifat Fisika
Protein mempunyai daya serap air yang sangat besar, sehingga apabila
ditambahkan dengan garam, akan mampu menarik air. Peristiwa ini disebut
dengan salting out. Sebagai contoh, jika ke dalam suatu larutan protein
ditambahkan garam amonium sulfat (NH4 )2SO4 , maka protein akan mengendap.
2). Sifat Kimia
Beberapa sifat kimia dari suatu protein adalah antara lain; bersifat
amfoter, denaturasi, presipitasi, hidrolisis. Protein merupakan rantai polipeptida,
yang pada ujungnya diakhiri dengan gugus-COOH pada ujung yang satu, dan
gugus-NH2 pada ujung yang lain. Pada protein jumlah gugus fungsi yang bebas
59
lebih sedikit dibanding dengan asam amino, maka sifat amfoter protein lebih
lemah. Denaturasi adalah pemecahan struktur protein tersier dari molekul
protein yang terjadi pada bagian yang melipat, akibat putusnya interaksi-
interaksi yang mempertahankan struktur molekul protein tersebut. Proses
denaturasi ini dapat terjadi jika ke pada protein ditambahkan larutan asam, basa,
alkohol dan juga akibat dari pemanasan. Di dalam proses denaturasi ikatan
hidrogen tetap utuh, namun akan berdampak terhadap aktivitas biologis dan
aktivitas proteinya (terjadi perubahan terhadap aktivitas biologis, dan aktivitas
protein). Protein yang telah terdenaturasi akan mengendap dan menggumpal.
Denaturasi bersifat permanen, sedangkan penggumpalan/koagulasi bersifat
reversibel. Sifat kimia dari protein adalah dapat dihidrolisis dengan penambahan
asam, basa dengan konsentrasi tinggi, dan juga dapat dihidrolisis dengan
menggunakan enzim seperti protease.
J. Struktur Protein.
Struktur tiga dimensi protein dapat dijelaskan dengan mempelajari
tingkat organisasi struktur, yaitu struktur protein primer, struktur protein
sekunder, struktur protein tersier, dan struktur protein kuaterner.
1. Struktur Protein Primer.

Struktur protein primer ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam
amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida . Struktur primer
protein dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis untuk
senyawa organik. , Struktur protein primer seperti gambar berikut.
60
Gambar 4.10 Struktur Protein Primer (http://www.docstoc.com)
2. Struktur Protein Sekunder

Struktur protein sekunder terjadi karena ikatan hidrogen antara atom O dari
gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (NH2 ) dalam satu
rantai polipeptida. Peristiwa ini memungkinkan terbentuknya konformasi
spiral yang disebut srtuktur helix. Jika ikatan hidrogen yang terbentuk antara
dua rantai polipeptida, maka akan terbentuk rantai parallel dengan bentuk
berkelok-kelok yang disebut konformasi β. Struktur sekunder berkaitan
dengan bentuk dari suatu rantai polipeptida. Oleh karena gaya-gaya
61
nonkovalen, seperti ikatan hidrogen atau gaya dispersi, suatu rantai
polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran
kertas continues form (beta-pleated sheet), atau bentuk triple heliks.
Berikut ini adalah gambar struktur protein sekunder.
Gambar 4.11 Struktur Protein Sekunder (http://www.docstoc.com)
3. Struktur Protein Tersier.

Struktur protein tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding)
rantai α-heliks, konformasi β , maupun gulungan rambang suatu polipeptida
membentuk protein globular, yang struktur 3 dimensinya lebih rumit jika
dibandingkan dengan struktur protein sekunder. Struktur tersier protein
merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu protein , seperti mioglobin.
Bagaikan seutas mie yang diletakkan di dalam cawan, suatu rantai
polipeptida dapat melipat atau menggulung sehingga mempunyai bentuk tiga
dimensi tertentu. Struktur tersier protein dikukuhkan oleh berbagai macam
gaya, sepert ikatan hidrogen, ikatan silang disulfida, interaksi hidrofobik atau
hidrofilik, serta jembatan garam. Dari hasil penelitian diperoleh beberapa
fakta tentang struktur 3 dimensi dari mioglobin sebagai berikut:
a) Molekul sangat kompak, di bagian dalam terdapat suatu ruangan yang
cukup untuk empat molekul air.
b) Semua gugus R mengutub
62
c) Gugus R yang tidak mengutub terdapat pada bagian dalam, sehingga
tersembunyi dari larutan medium di luar
d) Residu prolin hanya terdapat pada bagian rantai yang membengkok.
Ikatan yang terdapat pada struktur protein tersier disamping ikatan
peptida (kovalen), juga terdapat ikatan lain seperti ikatan disulfida, ikatan
ion, ikatan nonpolar, dan ikatan Van der walls. Berikut adalah gambar
struktur protein tersier.
Gambar 4.12 Struktur Protein Tersier (http://www.docstoc.com)
4. Struktur Protein Kuaterner.

Struktur protein kuaterner terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang
saling terpisah. Rantai polipeptida (disebut juga dengan protomer) ini saling
berinteraksi. Interaksi yang terjadi diantaranya adalah ikatan hidrogen,
jembatan garam, dan ikatan disulfida. Sebagain besar protein kuaterner
tersebut berbentuk globular yang mempunyai berat molekul lebih dari
50.000, yang merupakan suatu oligomer .
63
Gambar 4. 13.Struktur Protein Kuaterner (http://www.docstoc.com)
.
Beberapa contoh protein kuaterner adalah kolagen, sutra, dan insulin
seperti pada gambar berikut ini.
Gambar 4.13 Struktur Protein Kuaterner (http://www.docstoc.com)
64
K. Reaksi-reaksi Warna Terhadap Protein
Untuk menyatakan bahwa suatu bahan mengandung protein atau tidak
dapat diidentifikasi dengan menggunakan beberapa pereaksi, sebagai berikut:
1. Uji Biuret.
Reaksi ini umum untuk suatu peptida atau protein. Reaksi akan positif
jika terbentuk warna ungu, yaitu terbentuknya kompleks senyawa yang
terjadi antara Cu /tembaga dengan N /nitrogen dari molekul ikatan peptida.
2. Uji Xantoprotein.
Uji ini positif ditandai dengan terbentuknya warna kuning setelah
penambahan HNO3 pekat ke dalam sampel dan kemudian dipanaskan. Reaksi
ini terjadi karena proses nitrasi inti benzen, oleh karena itu reaksi ini positif
bagi protein yang mengandung asam amino yang mengandung inti benzen,
seperti; tirosin, triptofan, dan fenilalanin.
3. Uji Ninhidrin.
Jika ke dalam larutan ditambahkan pereaksi ninhidrin, dan dipanaskan
beberapa saat, akan terbentuk kompleks berwarna ungu/lembayung.
Kompleks ini terjadi akibat terjadinya oksidasi NH3 dan CO2 akan
dilepaskan. NH3 yang dilepaskan akan bereaksi dengan hidratin membentuk
kompleks berwarna lembayung / ungu.
4. Uji Millon Nasse.

Reaksi akan positif, karena terjadi reaksi antara Hg dengan gugus
hidroksi fenil. Dengan demikian reaksi ini positif untuk protein yang
mengandung tirosin. Pereaksi Millon terdiri dari campuran merkuronitro
dalam asam nitrat. Reaksi positif ditandai dengan terbentunya endapan
merah.
L. Latihan
65
1. Jelaskan klasifikasi asam amino berdasarkan rantai samping, masing-masing
disertai contoh
2. Jelaskan apa yang dimaksud dengan asam amino essensial dan non essensial ,
disertai masing-masing dengan 4 buah contoh.
3. Tuliskan 4 buah contoh asam amino dan apa fungsi dari masing-masingnya.
4. Gambarkan terbentuknya suatu ikatan peptida
5. Protein mempunyai empat struktur, tuliskan kekhasan masing-masing struktur
tersebut.
6. Jelaskan klasifikasi protein berdasarkan kelarutan,disertai dengan contoh.
7. Jelaskan 5 buah fungsi fisiologis dari protein.
8. Tuliskan reaksi kimia yang terjadi pada reaksi identifikasi asam amino.
9. Tuliskan reaksi kimia yang terjadi pada reaksi identifikasi protein.
Reference

Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi, Proyek
Pembinaan Tenaga Pendidikan Tinggi.
Prentice-Hall, Inc.
http:// www.docstoc.com
Inc.
66
BAB VI
ENZIM
A. Pendahuluan
Kata enzim berasal dari istilah Yunani, yang arti harfiahnya di dalam sel.
Disamping kata enzim , dikenal pula istilah fermen yang berarti ragi. Pada tahun
1876 Willy Kunche mendefinisikan enzim sebagai fermen yang bentuknya tidak
tertentu dan tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba, dan dapat
bekerja di luar mikroba. Sifat-sifat kimia enzim baru diketahui pada abad ke-20,
meskipun orang sesungguhnya telah mulai menggunakan enzim sejak jaman
prasejarah. Sari buah anggur yang dibiarkan terfermentasi sehingga menjadi wine
(anggur) telah lama dimulai oleh bangsa Yunani untuk persembahan bagi dewa.
Pada abad ke-19 diketahui bahwa perubahan gula anggur menjadi alkohol dikatalisis
oleh enzim yang terdapat dalam ragi.
Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Tanpa katalis
reaksi berlangsung sangat lama. Untuk mempercepat reaksi dalam sistem biologi
diperlukan katalis, dan biasa disebut dengan biokatalis. Dengan demikan enzim
berfungsi sebagai biokatalisator. Secara umum enzim adalah senyawa organik/
golongan protein yang memiliki fungsi sebagai katalisator reaksi biokimia. Ada
beberapa istilah yang harus diketahui dalam enzim ini:
a) Haloenzim yaitu enzim keseluruhan yang terdiri dari apoenzim (bagian protein),
dan proteolitik (non protein).
b) Koenzim yaitu senyawa organik yang berfungsi untuk meningkatkan aktivitas
enzim
c) Kofaktor yaitu mineral yang berfungsi untuk meningkatkan efisiensi enzim
d) Active centre, yaitu bagian enzim yang berfungsi dalam pengikatan substrat
e) Active site, yaitu gugus/atom pada enzim yang langsung terlibat dalam reaksi
katalitik
f) Gugus prostetik, yaitu senyawa yang terikat pada enzim secara permanen
g) Aktivitas spesifik, yaitu jumlah unit aktivitas enzim per mg protein
67
B. Nomenklatur enzim dan Nomor Kode Enzim
Enzim diberi nama dengan berbagai cara dan sistem baik secara
tradisional, sistematik resmi, nama perdagangan, nama sehari-hari maupun nama
berdasarkan spesifikasi enzim tersebut. Enzim yang pertama diberi nama ialah
zimase yang terdapat dalam ragi. A. Payew dan J. Person pada tahun 1933
menamakan enzim diastase yang berarti “pemisahan”. Nama diastase diambil
berdasarkan daya kerja diastase yang dapat memisahkan atau mengubah pati yang
tidak larut menjadi larut.
Selama abad sembilan belas nama enzim diberi akhiran “ in” yang
didahului oleh substrat yang akan dikatalisnya, atau asal enzimnya. Seperti pepsin,
papain, fisin, tripsin, pankreatin, emulsin, ptialin. Sampai saat ini sebahagian dari
nama enzim ini masih digunakan. Pada akhir abad ke-19 E. Duclaux mengusulkan
penggunaan akhiran baru yaitu dengan ase yang mengakhiri nama substrat.
Contohnya adalah protease, peptidase, amylase, lipase, dan lain sebagainya.
Disamping itu penamaan enzim ada yang berdasarkan teknik kerja enzim, bukan
berdasarkan substratnya. Sebagai contoh adalah invertase. Enzim ini berfungsi
membalik rotasi spesifik bahan yaitu mengubah sukrosa yang mempunyai rotasi
spesifik + 66o menjadi glukosa dan fruktosa yang mempunyai rotasi spesifik totalnya
– 20o.
Karena begitu banyaknya penamaan enzim, maka perlu menyusun suatu
sistem penamaan enzim yang lebih baik. Pada tahun 1956, dibentuk Commission on
enzymes of the international union of biochemistry ( CEIUB).untuk menyusun
konsep serta mengusulkan klasifikasi dan nomenklatur enzim. Prinsip penamaan
tersebut ternyata berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis, sehingga enzim
diklasifikasikan atas enam kelompok yaitu:
Kelompok enzim : No. 1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
68
1. Oksidoreduktase.
Oksidoreduktase adalah kelompok enzim yang mengakatalisis reaksi oksidasi
dan reduksi suatu bahan. Golongan enzim ini terdapat dua macam enzim yang
utama yaitu oksidoreduktase dan dehidrogenase. Oksidase adalah enzim yang
mengkatalisis reaksi antara substrat dengan molekul oksigen, seperti katalase,
peroksidase, tirosinase, dan askorbat oksidase. Dehidrogenase adalah enzim
yang berperan dalam pengambilan atom hidrogen dari suatu substrat. Biasanya
selama ini atom hidrogen diambil oleh koenzim seperti FAD (Flavin adenine
nucleotide, FMN (Flavin adenine mononucleotide). Beberapa contoh enzim
dehidrogenase adalah siksinat dehidrogenase, glutamate dehidrogenase, dan
laktat dehidrogenase . Siksinat dehidrogenase adalah enzim yang memecag
asam suksinat menjadi asam fumarat, Glutamate dehidrogenase, memecah asam
glutamat menjadi asam ketoglutarat dan NH3, dan laktat dehidrogenase
memecah asam laktat menjadi asam piruvat. Konsep reaksi oksidasi dan reduksi
pada reaksi yang dikatalis oleh enzim, berdasarkan kepada pemindahan atom
hidrogen.
2. Transferase
Transferase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan/
transfer gugus, seperti alanin transferase.transglikosidase, transfosforilase,
transaminase, transmetilase, dan transasetilase Beberapa contoh reaksi
transferase dengan reaksi yang dikatalisisnya seperti enzim transglikosidase
yaitu fofsforilase yaitu enzim yang dapat memecahkan ikatan glikosida α- 1,4
pati dengan pertolongan ion fosfat menghasilkan α-D-glukosa-1-fosfat. Enzim
trasfosforilase berfungsi pada dalam pemindahan gugus fosfat dari suatu
molekul lainnya. Enzim trasaminase berfungsi mengkatalisis reaksi pemindahan
gugus amina ke senyawa lain, sehingga membentuk asam amino baru.
Transmetilase berfungsi mengkatalisis reaksi pemindahan gugus metal dari satu
molekul ke molekul lainnya. Transasetilase berfungsi mengkatalisis reaksi
pembentukan molekul bergugus asetil yang disebut asetil ko-enzim A.
69
3. Hidrolase
Hidrolase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu
substrat atau pemecahan substrat dengan pertolongan molekul air. Seperti lipase,
yang mengkatalisis ikatan ester pada asam lemak alami, sehingga menghasilkan
asam lemak dan gliserol . Glikosidase , enzim yang mengakatalisis ikatan ester
pada asam lemak alami
4. Liase
Liase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi eliminasi non-oksidasi
dan non-hidrolisis suatu gugus dari suatu substrat, sehingga terbentuk ikatan
ganda. Contoh reaksi adalah perubahan asam piruvat yang dikatalis enzim
piruvat dekarboksilase, sehingga menghasilkan aldehid, dan membebaskan CO2.
5. Isomerase
Isomerase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi isomer, dimana
rumus molekul sama tetapi struktur berubah. Seperti perubahan asam amino L-
alanin menjadi D-alanin dengan katalis alanin rasemase. Contoh lain adalah
fosfoheksosa isomerase yang dapat mengubah glukosa 6-P (glukosa mono
fosfofat) menjadi fuktosa 6-P .
6. Ligase
Ligase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan 2
substrat, seperti reaksi L-glutamin bereaksi dengan ion amonium, sehingga
menghasilkan L-glutamat. Enzim ini mengkatalisis pembentukan ikata-ikatan
tertentu, misalnya ikatan C=O, C-C, C-S dalam biosintesis ko-enzim A serta
pembentukan ikatan C - C, serta pembentukan ikatan N dengan S.
Komisi enzim mengadakan penamaan dengan kode atau nomor yang

terdiri empat kelompok nomor yang didahului dengan huruf EC (Enzyme
Commission). Cara penulisannya dimana masing-masing kelompok nomor
dipisahkan oleh sebuah titik. Pada tahun 1964, International Union of
Biochemistry menyusun urutan nomenklatur enzim sebagai berikut:
70
Nomor urut kelompok I : kelompok paling depan, salah satu dari klasifikasi dari
6 pembagian umum.
Nomor urut kelompok II : subklas, substrat, atau jenis reaksi
Nomor urut kelompok III : subklas, jenis reaksi yang lebih detail lagi
Nomor urut kelompok IV : nomor seri dalam subklas tersebut.
Sebagai contoh enzim creatine phosphotransferase mempunyai kode EC 2.7.3.2,
artinya digit pertama angka 2 merupakan kelompok enzim 2 yaitu transferase.
Digit kedua, angka 7 yaitu subklas trasnferase, digit ketiga angka 3, subsubklas
phosphotransferase dengan gugus nitrogen sebagai akseptor, dan digit ke 4,
angka 2 designates creatine kinase yang menunjukkan aktivitas spesifik enzim
tersebut serta hasil reaksi (produk). Pada enzim ini keaktifan spesifiknya ialah
memotong ikatan glukosidik 1,4 dan hasilnya satu jenis senyawa saja yaitu
glukan . Untuk α-amilase dengan nomor kode EC 3.2.1.1. artinya digit pertama
angka 3, merupakan kelompok enzim 3 yaitu hidrolase, digit ke dua angka 2,
menunjukkan bekerja pada senyawa glikosil (subklas glukosa), digit ketiga,
angka 1 menunjukkan pemotongan pada ikatan glukosida, sedangkan digit
keempat angka 1 menunjukkan hasil reaksinya satu jenis yaitu glukan. Untuk
β-amilase dengan nomor kode EC 3.2.1.2. Enzim ini serupa dengan enzim di
atas, tetapi digit terakhir angka 2, hasil reaksinya berbeda, yaitu dua senyawa
glukan dan maltose. Dalam sistem yang baru ini enzim dibagi menjadi enam
golongan utama seperti yang ditampilkan pada tabel berikut.
Tabel 5.1 Kode dan Nomenklatur Enzim
No. EC Nama Sistematik Nama Trivial
EC 1 Oksidoreduktase Dehidrogenase, oksidase
EC 2 Transferase Transaminase, kinase
EC 3 Hidrolase Amilase, lipase, peptidase
EC 4 Liase
EC 5 Isomerase Isomerase, mutase
EC 6 Ligase Sinthetase
Sumber : Winarno, 2010.
71
C. Gugus Protetik
Untuk meningkatkan aktivitas reaksi enzim, sehinnga mudah
berlangsung, maka perlu ditambahkan gugus prostetik pada molekul enzim. Gugus
prostetik dapat berasal dari senyawa-senyawa organik, maupun senyawa-senyawa
anorganik. Gugus prostetik yang berasal dari senyawa-senyawa organik disebut
dengan koenzim, sebagai contoh NADH, FADH dan CoASH. Sedangkan gugus
prostetik yang berasal dari senyawa anorganik disebut kofaktor, seperti ion Fe2+ ,
Zn2+ , dan Cu2+. Pada reaksi yang terjadi dalam biokimia, beberapa enzim dapat
diaktifkan oleh koenzim maupun oleh kofaktor sekaligus, sebaliknya ada juga reaksi
enzim yang diaktifkan oleh koenzim saja atau kofaktor saja. Berikut ini disajikan
beberapa contoh koenzim yang berfungsi sebagai pembawa atom atau gugus
gungsional dari suatu senyawa organik.
Tabel 6.1 Beberapa Koenzim sebagai Pembawa atom atau gugus fungsional
No Koenzim Pembawa atom/gugus fungsi
1. Nikotinamid adenine dinukleotida(NAD) Atom Hidrogen (elektron)
2. Nikotinamid adenine dinukleotida fosfat Atom hidrogen (elektron)
(NADP)
3. Flavin mononukleotida (FMN) Atom Hidrogen (elektron)
4. Flavin adenine dinukleotida (FAD) Atom Hidrogen (elektron)
5. Koenzim Q Atom Hidrogen (elektron)
6. Tiamin pirofosfat Aldehid
7 Koenzim A Gugus asil
8 Lipoamid Gugus asil
9 Kobamid koenzim Gugus alkil
10 Biotin Gugus karboksilat
11 Piridoksal fosfat Gugus amino
12 Tetrahidrofolat Gugus metil, metilen, formil, dan
formomino.
Sumber : Lehninger; 1975.
72
Beberapa kofaktor yang berfungsi meningkatkan aktifitas enzim disajikan pada
tabel berikut.
Tabel 6.2 Beberapa Kofaktor yang meningkatkan Keaktifan enzim

No Kofaktor Mengaktifkan Enzim
1. Zn2+ DNA polymerase, karbonat anhidrase, alkohol
dehidrogenase
2. Mg2+ Fosfohidrolase, fosfotransferase
3. Mn2+ Arginase, fosfotransferase
4. Fe2+ dan Fe3+ Sitokrom katalase/sitokrom peroksidase
5. Cu2+ Sitokrom oksidase
6. K+ Piruvat kinase
7. Na+ Urease, ATP –ase
Sumber : Lehninger; 1975
D. Fungsi enzim
Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau
ΔGº Kesetimbangan reaksi antara reaktan dan produk mencerminkan perbedaan
energi bebas pada fase awal . Kecepatan reaksi tergantung energi aktivasi (EA,
suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi) . Energi aktivasi
untuk reaksi yang dikatalisis dengan enzim lebih rendah dari reaksi tanpa enzim
73
Gambar 6.1 Keadaan transisi (Stryer, 2007)
Enzim penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksi.
Enzim akan mengikat substrat , sehingga terjadi keadaan transisi, dimana energinya
lebih rendah dibanding reaksi tanpa enzim. Jadi inti dari reaksi katalisis adalah
terjadinya ikatan yang spesifik pada fase transisi.
Gambar 6.2 Pengaruh katalis (Stryer, 2007)

Secara umum persamaan reaksi enzim dengan substrat ditulis sebagai berikut;
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
Kekuatan enzim dalam mengkatalisis suatu reaksi yaitu kemampuan enzim
membawa substrat bersama-sama pada orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu
74
reaksi. Substrat terikat pada sisi aktif yang cekukan pada protein yang berisi asam
amino yang penting untuk terjadinya suatu reaksi kimia.
E. Mekanisme Molekuler Reaksi Enzim.

Untuk menjelaskan apa yang terjadi antara substrat dan pusat aktif enzim,
sehinnga terjadi reaksi, maka diperlukan suatu model molekul yang menjelaskan
tentang reaksi yang terjadi. Ada dua hipotesis umum mekanisme molekuler reaksi
enzim dengan substrat yaitu:
1. Hipotesis Lock and Key.
Hipoteisis lock and key ini mempunyai asumsi dasar sebagai berikut:
a. Struktur enzim bersifat kaku, artinya tidak terjadi perubahan konformasi
enzim saat terjadi reaksi (bersifat kaku)
b. Reaksi dapat berlangsung apabila terdapat kesesuaian antara bentuk
ruang substrat dengan pusat aktif enzim.
Menurut Fisher, substrat yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan pusat
aktif enzim akan berikatan dan membentuk kompleks transisi antara enzim dengan
substrat (ES). Keadaan transisi ini tidak stabil, sehingga pembentukan produk
berlangung dengan sendirinya. Secara umum persamaan reaksi enzim dengan
substrat ditulis sebagai berikut;
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
Gambar 6.3 Reaksi Enzim dengan Substrat(Stryer 2007)
75
Untuk memudahkan pemahaman makanisme molekuler reaksi enzim dengan
substrat berdasarkan hipotesis lock and key , dapat dilihat pada gambar berikut.
Gambar 6.4 Model Lock and Key (Stryer 2007)
Pada Gambar 6.2 berikut ini diperlihatkan tentang sisi aktif yang terdapat pada suatu
enzim
Gambar 6.5 Sisi aktif enzim (Stryer, 2007)
B. Hipotesis Induced- Fit ( Cocok terinduksi).

Reaksi antara substrat dengan enzim berlangsung karena adanya induksi molekul
substrat terhadap molekul enzim. Asumsi dasar yang digunakan pada hipotesis ini
adalah
a) Struktur pusat aktif enzim tidak komplemen terhadap substrat
b) Stuktur substrat tidak fleksibel atau kaku.
c) Struktur enzim fleksibel atau tidak kaku
76
Mempertimbangkan fleksibilitas protein, pengikatan suatu substrat pada enzim
menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dengan
substratnya, serta dapat menerangkan fase transisi ES komplek. Untuk
memudahkan pemahaman makanisme molekuler reaksi enzim dengan substrat
berdasarkan hipotesis Induced- Fit , dapat dilihat pada gambar berikut.
Gambar 6.6 Model Induced- Fit ( Stryer, 2007)

Reaksi enzim memiliki beberapa kekhasan , apabila dibandingkan dengan reaksi
kimia dengan katalis non-enzim, diantaranya adalah
1. Reaksi enzim bekerja sangat spesifik, artinya hanya mampu mengkatalisis
apabila sesuai dengan substrat , sebagai contoh, enzim amylase, hanya bekerja
untuk substrat amilum saja, protease bekerja untuk substrat protein saja, dan lain
sebagainya.
2. Reaksi enzim tidak menghasilkan limbah, sesuai dengan persamaan reaksi umum
berikut ini.
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
3. Reaksi enzim bekerja maksimum pada suhu optimum. Sebagai contoh ada enzim
mempunyai suhu optimum antara 240 C sampai 320C. Untuk memperoleh hasil
yang maksimum, maka harus bekerja pada suhu optimum tersebut, jika tidak
akan memperoleh hasil yang tidak maksimum.
4. Reaksi enzim bekerja maksimum pada pH optimum. Sebagai contoh pH
optimum suatu enzim antara 6 sampai 7,5. Maka pH media untuk reaksi enzim
harus berada antara pH optimum tersebut, jika tidak akan menghasilkan reaksi
yang tidak maksimum
77
5. Reaksi enzim dapat dikendalikan, atau diatur dengan cara mengatur suhu, atau
pH substrat yang akan direaksikan.
Dari uraian karakteristik reaksi enzim tersebut di atas, maka reaksi enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa faktor yaitu
1) pH , setiap enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja, contoh : pepsin pH
optimumnya 2, amilase pH optimumnya 7.0
2) Temperatur, setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x
lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C
3) Konsentrasi substrat [S] dan atau enzim [E] .
A. Kinetika Reaksi Enzim.

Dalam reaksi enzim dikenal dengan kecepatan reaksi, seperti kecepatan reaksi
hidrolisis, reaksi penguraian atau reaksi katalisis lain yang disebut dengan velocity
yang dilambangkan dengan V. Besarnya kecepatan reaksi suatu enzimatik pada
umumnya sangat tergantung pada konsentrasi substrat [S]. Secara umum
diungkapkan, bahwa semakin besar konsentrasi substrat reaksi enzim, maka reaksi
enzim semakin cepat, sampai mencapai kecepatan konstan.
Pada konsentrasi enzim [E] tetap, harga v hampir linier dengan konsentrasi substrat
[S]. Pada konsentrasi substrat tinggi, kecepatan reaksi (V) akhirnya mencapai
keadaan maksimum, yang sering disebut kecepatan maksimum (V maks). Untuk
menjelaskan hubungan kuantitatif antara konsentrasi enzim dengan konsentrasi
substrat, Leonor Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model yaitu
dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan yang dilambangkan
dengan ES (kompleks ES), dengan persamaan reaksi sebagai berikut.
K1 K2
E+S → ES ↔ E+P
K-1
Keterangan:
E : Enzim
S : Substrat
ES : Kompleks enzim dengan substrat
P : Produks
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
78
K2 : kecepatan konstan konversi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state

(keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila kecepatan pembentukan ES
kompleks sama dengan kecepatan pemecahannya . Pembentukan senyawa
kompleks ES, berlangsung dengan konstanta kecepatan K1. Kompleks ES
mengalami dua hal yaitu pertama kembali terurai menjadi E dan S dengan
konstanta kecepatan K-1, atau melanjutkan reaksi dengan mengasilkan produk (P)
dan E dengan konstanta kecepatan K2, dengan asumsi tidak ada P yang dirubah
menjadi S. Kecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada konsentrasi kompleks
ES, dan konstanta laju reaksi K2 yang dapat diuraikan dengan berpedoman pada
persamaan berikut.
V = K2 [ES]
Laju penguraian ES = K-1[ES]
Laju pembentukan ES = K2 [ES]
Laju penguraian ES = (K-1 + K2) [ES]
Laju pembentukan ES = K1 [E] [S]

Dalam keadaan setimbang, maka [ES] tetap, berarti ES yang terbentuk dan yang
terurai sama jumlahnya, walau konsentrasi awal dan produk jumlahnya berubah.
Hal ini hanya mungkin terjadi bila laju pembentukan = laju penguraian, maka
K1 [E] [S] = (K-1 + K2) [ES]
K1 [E] [S]
[ES] = -----------------------------------
(K-1 + K2)
(K-1 + K2)
[ES] = -----------------------------------
(K-1 + K2)/K1
Bila (K-1 + K2)/K1 = KM, , dimana KM adalah konstanta Michaelis- Menten,

maka
79
[E] [S]
[ES] = ------------------------
KM
Bila konsentrasi substrat [S] awal sangat tinggi atau berlebihan, konsentrasi [S]
yang belum terikat dapat dianggap sama dengan konsentrasi [S] semula. [E]
adalah konsentrasi enzim yang tidak terikat, jadi berarti [E] adalah konsentrasi
semula dikurangi dengan konsentrasi [ES].
[ES]
d − − − − = K1 { [E] – [ES] } [S]
𝑑𝑡
[ES]
dan 𝑑 − − − − = K -1 [ES] + K2 [ES], sehingga
𝑑𝑡
K1 { [E] – [ES] } [S] = K -1 [ES] + K2 [ES], dengan melakukan penyederhaan

persamaan di atas, dieproleh
[E] [S]
[ES] = ----------------------
KM + [S]
bila V = K2 [ES] …………………………………………………. (a)

K2 [E] [S]
sehingga V = ------------------------------ ……………………………. (b)
KM + [S]
Bila [S] sangat besar, maka KM dapat dianggap terlalu kecil dibanding dengan [S]
dan jumlahnya menjadi tidak berarti (diabaikan), atau dianggap nol, dan
kecepatan menjadi maksimum atau disebut dengan Vmaks.
K2 [E] [S]
sehingga V = ------------------------------
0 + [S]
K2 [E] [S]
V = ------------------------------
[S]
80
V = K2 [E] ………………… Vmaks = K2 [E] ………………………
K2 [E] [S]
V = ----------------------. , K2 [E] = V maks ………………………….(d)
KM + [S]
K2 [E] [S] V maks [S]

V = ----------------------.= ------------------------
KM + [S] KM + [S]
Vmax [S]
V = --------------  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
Persamaan Michaelis-Menten, ini menyatakan hubungan kuantitatif antara laju reaksi
awal enzim dengan konsentrasi substrat. Bila laju reaksi maksimum, dan kanstanta
Michaelis-Menten diketahui, maka dapat ditentukan besaran laju reaksi pada
konsentrasi tertentu, atau sebaliknya. Pada keadaan khusus, yaitu pada harga V = ½
Vmaks , maka persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi sebagai berikut
Vmax [S]
V = ------------------ dan V = Vmax / 2
KM + [S]
Vmax [S]
½ V maks = ------------------
KM + [S]
½ V maks { KM + [S] } = Vmax [S]
½ { KM + [S] } = [S]
½ KM = ½ [S]
KM = [S]
Jika dialurkan dalam bentuk grafik, maka diperoleh grafik sebagai berikut.
81
Gambar 6.7 Persamaan Michaelis-Menten (Stryer, 2007)
Jika dilihat grafik di atas, bahwa hubungan antara laju dengan konsentrasi substrat ( V vs
[S]) tidak linear, maka sangat sulit menentukan perbandingan harga V dan [S] dengan
menggunakan gradient tg α (Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka dilakukan
penyerderhaan terhadap persamaan Michaelis-Menten , yaitu dengan diambil
kebalikannya yang dikenal dengan nama persamaan balik-ganda Lineweaver-Burk
(Lineweaver-Burk double reciprocal plot) , yaitu
Maka Y = m x + b (linier)
82
Gambar 6.8 Grafik peramaan Balik Ganda Lineweaver-Burk (Stryer, 2007)
Persamaan balik ganda Lineweaver-Burk yang berasal dari penyederhaan
persamaan Michaelis-Menten dapat menetukan nilai Vmaks dan KM. Plot antara 1/V
sebagai ordinat dan 1/[S] sebagai absis, akan diperoleh suatu garis lurus yang memotong
ordinat pada 1/Vmaks dan absis pada -1/KM dengan kemiringan (slope/ tg α ) = KM / V
maks. Dengan demikian harga 1/Vmaks diperoleh dari grafik, maka nilai Vmaks didapat.
Demikan juga nilai 1/KM diketahui , maka nilai KM juga didapatkan.
Peranan nilai KM pada reaksi enzim adalah sebagai berikut:
1. KM merupakan konsentrasi substrat yang separuh dari lokasi aktifnya telah terisi,
yaitu bila kecepatan reaksi telah mencapai ½ Vmaks .
2. KM merupakan hubungan antara kecepatan reaksi antara tahap-tahap reaksi
enzim.
3. KM merupakan indikator kekuatan ikatan kompleks ES. Bila harga KM besar
berarti ikatan kompleks ES lemah, dan bila KM kecil, ikatan kompleks ES kuat.
Kecepatan maksimum reaksi enzim atau Vmaks merupakan turn over number enzyme
( banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk per satuan waktu, bila
enzim jenuh dengan substrat), bila [E] diketahui. Sebagai contoh 10-6 M larutan
enzim karbonat anhidrase mengkatalisis pembentukan 0,6 M H2CO3 per detik. Bila
83
substrat CO2 berlebih atau jenuh, maka dapat ditentukan turn over number . dengan
menggunakan rumus
Vmax 0,6
K 2 = --------------- = ------------------ = 6 . 10 5 detik
[S] 10-6
Saat ini telah banyak diperoleh turn over number dari beberapa jenis enzim, seperti
disajikan pada tabel berikut ini.
Tabel 6.3. Turn Over Number Beberapa Enzim
No Enzim Turn Over Number/dt
1 Karbonat anhidrase 600.000
2 3-ketosteroid isomerase 280.000
3 Asetilkolin esterase 25.000
4 Penisilinase 2.000
5 Laktat dehidrogenase 1.000
6 Krimotripsin 100
7 DNA polymerase I 15
8 Triptofan sintetase 2
9 Lisozim 0,5
Sumber: Stryer (2007)
B. Penghambatan Reaksi Enzimatis

Penghambatan aktivitas enzim oleh beberapa jenis senyawa atau molekul kecil
ion-ion sangat penting karena merupakan mekanisme pengendalian kerja enzim
secara biologis. Penghambatan enzim dapat secara reversible ( tidak stabil) atau
irreversible ( stabil). Dalam pengikatan yang reversible ( tidak stabil) dapat dibagi
dua golongan, yaitu penghambatan kompetitif, dan penghambatan nonkopetitif.
1).Penghambatan Kompetitif
84
Inhibitor bersaing dengan substrat untuk terikat pada sisi aktif. Biasanya inhibitor
berupa senyawa yang menyerupai substratnya, dan mengikat enzim membentuk
kompleks EI. Karena terikat secara reversible , maka penghambatannya bias,
yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang . Karakteristik dari
penghambat kompetitif adalah harga Vmaks konstan, sedangakan harga KM
berubah (Gambar 6.9)
Reaksi umum penghambatan-kompetitif.
Gambar 6.9 Kurva Inhibitor Kompetitif (Stryer, 2007)
2. Penghambatan non-kompetitif
Inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bukan sisi aktif), jadi tidak memblok
pembentukan enzim-substrat kompleks. Enzim menjadi tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat. Inhibitor mengurangi
85
konsentrasi enzim yang aktif, sehingga mempengaruhi harga Vmax berubah,
sedangkan KM konstan.
Reaksi umum penghambatan non-kompetitif.
Gambar 6.10 Kurva Inhibitor non kompetitif (Stryer, 2007)
3. Penghambatan un-kompetitif.
Terikat pada sisi selain sisi aktif enzim. Berbeda dengan non-competitive,
inhibitor ini hanya terikat pada kompleks ES, sehingga tidak terikat pada enzim
bebas, maka harga Vmax berubah, dan Km juga berubah.
Persamaan reaksi umumnya adalah
86
Gambar 6.11 Kurva Inhibitor unkompetitif (Stryer, 2007)
Dalam reaksi enzim ada beberapa istilah yang perlu dipahami yaitu:
a) Aktivitas spesifik adalah jumlah produk yang dihasilkan oleh enzim dalam waktu
tertentu dibawah kondisi tertentu pada setiap mg enzim.
b) Kecepatan reaksi enzim adalah jumlah konsentrasi subrtrak yang habis
bereaksi(produk yang terbentuk) per satuan waktu (mol/dt),
c) Aktivitas enzim adalah mol enzim yang berubah per satuan waktu. Aktivitas
enzim merupakan sebuah ukuran dari kualitas enzim yang ada.
d) Aktivitas spesifik enzim adalah mol enzim yang berubah per satuan waktu per
satuan massa dari enzim tersebut.
87
F. Latihan
1. Jelaskan pengertian dari enzim
2. Jelaskan tata cara penamaan enzim
3. Tuliskan klasifikasi enzim
4. Jelaskan apa fungsi enzim
5. Jelaskan beberapa hormon yang mempengaruhi reaksi enzim
6. Jelaskan dua hipotesis tentang mekanisme/kerja enzim, masing-masing dibuat
modelnya
7. Turunkan persamaan balik ganda Lineweaver-Burk
8. Tuliskan reaksi umum dari ketiga jenis reaksi kompetitif enzim, masing-masing
tuliskan ciri khasnya.
Reference
Prentice-Hall, Inc.
Inc.
Winarno, F.G., 2010, Enzim Pangan, Bogor: M-Brio Press.
88
BAB VII
LIPID DAN MEMBRAN
A. Pendahuluan.
Lipid adalah komponen sel atau jaringan yang terdiri atas keanekaragaman
senyawa (heterogen) yang sebagian besar hanya larut dalam pelarut non polar
seperti senyawa eter, khloroform, dan lain sebagainya. Lipid merupakan golongan
senyawa kedua yang menjadi sumber makanan. Dibidang kesehatan, lipid banyak
menarik perhatian para ahli terkait, karena ada hubungan antara konsumsi lemak
jenuh dengan kolesterol dengan penyakit yang terjadi pada pembuluh darah,
terutama pada manusia. Lipid merupakan makanan cadangan yang disimpan oleh
hewan, termasuk manusia.
Secara kimiawi lipid merupakan asam karboksilat dengan rantai yang
panjang, dengan sifat sifat : a) tidak larut dalam air, b) larut dalam pelarut organik
seperti eter, aseton, khloroform, karbontetrakhlorida, c) mengandung unsur karbon,
hidrogen, oksigen, dan kadang juga mengandung nitrogen dan fosfor, jika
dihidrolisis dapat menghasilkan asam lemak, dan berperan pada reaksi metabolisme
baik pada tumbuhan maupun hewan. Berdasarkan sifat-sifat di atas, maka struktur
dari lipid sebagian besar molekulnya mirip dengan alkana.
B. Klasifikasi lipid.
Lipid adalah golongan senyawa yang sangat heterogen penyusun
tumbuhan dan hewan. Pengertian dari lipid adalah senyawa organik yang
89
mengandung gugus karboksilat rantai panjang, tidak larut dalam pelarut polar,
tetapi larut dalam pelarut non-polar. Secara kimia lipid itu adalah trigliserida dari
gliserol dengan asam lemak. Dengan demikian lipid mempunyai sifat umum
sebagai berikut: a) Tidak larut dalam air, b) Larut dalam pelarut organik seperti
benzen, eter, aseton, khloroform, dan karbontetraklorida, c) Mengandung unsur C,
H, O, dan kadang-kadang N, dan P, apabila dihidrolisis menghasilkan asam lemak,
e) Berperan dalam metabolisme tumbuhan dan hewan.
Pengelompokan lipid berdasarkan dari hasil hidrolisisnya ada 3 , yaitu
lipid sederhana, lipid majemuk, dan steroid, seperti gambar berikut.
Gambar 7.1. Klasifikasi Lipid(http://www.google.com)

1. Lipid sederhana
Bedasarkan dari strukturnya trigliserida dapat dipandang sebagai hasil
kondensasi ester dari satu molekul gliserol dengan tiga molekul asam lemak,
dengan demikian senyawa ini sering disebut dengan
triasilgliserol/trigliserida. Jika ketiga asam lemaknya sama, trigliserida
tersebut dinamakan dengan asam lemak sederhana. Jika ketiga asam lemak
tersebut tidak sama , maka trigliseridanya disebut dengan trigliserida
90
campuran. Trigliserida dapat dihidolisis dengan menggunakan asam seperti
asam khlorida (HCl) dan enzim lipase. Apabila dihidrolisis sempurna akan
menghasikan gliserol dan asam lemak bebas seperti reaksi berikut ini.
CH2 --- OH R1 --- C --- OH
CH --- OH + O
CH2 --- OH
Gliserol R2 --- C --- OH
R3 --- C --- OH
Asam lemak bebas
Gambar 7.2. Reaksi Hidrolisis Trigliserida
Dari reaksi di atas , jika R1 = R2 = R3, maka tergolong lemak sederhana, tetapi
jika gugus R-nya tidak sama disebut dengan lemak campuran.
a. Asam Lemak.
Asam lemak adalah asam organik yang terdapat sebagai ester trigliserida
atau lemak, baik yang berasal dari hewan atau tumbuhan. Asam lemak biasanya
berupa asam karboksilat berantai lurus, baik jenuh maupun tidak jenuh. Asam-asam
lemak yang terdapat di alam selalu memiliki jumlah atom karbon yang genap.
91
Struktur asam lemak adalah sebagai berikut. Asam ini adalah asam karboksilat yang
mempunyai rantai karbon panjang dengan rumus umum sebagai baerikut.
R --- C --- OH
Gambar 7.3. Rumus Umum Asam Lemak
R adalah rantai karbon , baik yang tidak memiliki ikatan rangkap (jenuh), maupun
yang memiliki ikatan rangap (tidak jenuh). Panjang rantai karbon mulai dari 4
sampai 24 buah atom karbon. Pada umumnya asam lemak mempunyai jumlah atom
karbon genap.
Gambar 7.4 Struktur Umum Asam lemak (http://www.google.com)

Dari Gambar 7.4 terlihat adanya C-α yaitu atom karbon yang kedua setelah gugus
karboksilat (COOH), pada atom karbon ke 3 disebut juga dengan C-β, atom yang
paling ujung disebut dengan atom karbon omega. Asam lemak dapat dikelompokkan
atas beberapa dasar atau pedoman yaitu:
a) Berdasarkan kejenuhan; asam lemak jenuh dan asam lemak tidak jenuh
92
Asam lemak jenuh artinya adalah asam lemak dimana rantai atom karbonnya tidak
memiliki ikatan rangkap, sedangkan asam lemak tidak jenuh rantai atom
karbonnya memiliki ikatan rangkap, bisa memiliki satu buah ikatan rangkapnya,
bisa lebih. Beberapa contoh asam lemak jenuh dan tidak jenuh disajikan pada tabel
berikut ini.
Tabel 7.1 Jenis Asam Lemak
Nama Umum Nama Sistematik Rumus Sumber
Asam lemak jenuh
Asam butirat n-butanoat C3H7 COOH mentega
Asam kaproat n-heksanoat C5H9 COOH mentega
Nama Umum Nama Sistematik Rumus Sumber

Asam lemak jenuh
Asam kaprilat n-oktanoat C7H15 COOH Minyak kelapa
Asam kaprat n-dekanoat C9H19 COOH Minyak sawit
Asam laurat n-dodekanoat C11H23 COOH Minyak kelapa
Asam miristat n-tetradekanoat C13H27 COOH Minyak pala
Asam palmitat n-heksadekanoat C15H31 COOH Minyak sawit
Asam stearat n-oktadekanoat C17H35 COOH Lemak hewan
Asam arakidat n-eikosanoat C19H39 COOH Minyak
kacang
Asam lemak tidak jenuh
Asam palmitoleat cis-9-heksadekanoat C15H29 COOH
Asam oleat cis-9, oktadekanoat C15H27 COOH Minyak Zaitun
Asam linoleat cis-cis-9,12- C17H31 COOH Minyak wijen
oktadekanoat Minyak jagung
Asam linolenat all cis-cis-9,12,15- C17H29 COOH Minyak wijen
oktadekatrinoat
Asam arakidonat all cis-cis-9,12- C19H31 COOH Hati,minyak
eukosatetraenoat wijen
(Sumber, Horton, 2002)
Diantara asam lemak yang terdapat pada tabel 7.1 di atas ada beberapa asam
lemak yang mempunyai fungsi yang penting bagi makhluk hidup seperti manusia.
Struktur asam lemak jenuh dan asam lemak tidak jenuh disajikan pada gambar 7.5.
93
Gambar 7.5 Asam lemak jenuh dan tidak jenuh ( Lehninger, 1975)
Sifat fisika asam lemak jenuh adalah mempunyai rantai karbon pendek,
titik leburnya rendah, seperti asam butirat, dan asam kaproat yang berwujud cair
pada suhu kamar. Makin panjang rantai karbon, makin tinggi titik leburnya.
Asam palmitat, dan asam stearat berupa pada pada suhu kamar. Asam butirat
larut dalam air. Kelarutan asam lemak dalam air berkurang dengan bertambahnya
rantai karbon. Asam kaproat sedikt larut dalam air, sedangkan asam palmitat,
asam stearat,tidak larut dalam air.
Sifat kimia asam lemak yaitu bersifat asam lemah. Jika dilarutkan dalam
air molekul asam lemak akan terionisasi sebagian dan melepaskan ion H+.
Dengan demikian derajat keasaman (pH) larutan tergantung pada konstanta
keasaman (Ka), dan derajat ionisasi (α) masing-masing lemak.
Sifat fisika asam lemak tidak jenuh mempunyai titik leleh lebih rendah
jika dibandingkan dengan asam lemak jenuh. Semakin banyak jumlah ikatan
rangkap senyawa lemak tersebut, maka semakin rendah titik leburnya, seperti
asam linolenat( memiliki 3 ikatan rangkap) titik leburnya lebih rendah dari asam
oleat (memiliki 1 ikatan rangkap).
94
Sifat kimia asam lemak tidak jenuh hampir sama dengan sifat kimia asam
lemak jenuh. Kedua jenis asam lemak tersebut dapat bereaksi dengan larutan
basa NaOH atau KOH, dengan reaksi disebut dengan reaksi safonifikasi.
b) Berdasarkan jumlah atom karbon; asam lemak rantai pendek, asam lemak rantai
menengah, dan asam lemak rantai panjang. Asam lemak rantai pendek adalah asam
lemak yang mempunyai atom karbon antara 4 sampai 10 seperti asam butirat, asam
kapraot, asam kaprilat, dan asam kaprat. Asam lemak rantai menengah mulai dari
asam lamak atom C-nya 12 sampai atom C-nya 18, seperti asam laurat, asam
miristat, asam palmitat, asam stearat, asam arakidat, asam palmitoleat, asam oleat,
asam linoleat, asam linolenat dan asam arkidonat.
Asam linoleat, linolenat, dan asam arakidonat adalah asam lemak yang sangat
diperlukan oleh tubuh, tetapi tubuh tidak mampu mensintesisnya, sehingga harus
diperoleh dari bahan makanan. Jadi asam tersebut disebut juga dengan asam lemak
essensial.
b. Lemak.
Lemak adalah suatu ester asam lemak dengan gliserol. Gliserol adalah suatu
trihidroksi alkohol yang terdiri dari tiga atom karbon. Satu molekul gliserol dapat
mengikat satu, dua, atau tiga molekul asam lemak dalam bentuk ester, yang disebut
dengan monogliserida, digliserida, atau trigliserida. Pada lemak satu molekul gliserol
mengikat 3 molekul asam lemak, dengan demikian lemak adalah suatu trigliserida.
Lemak terdapat pada hewan dan tumbuhan, lemak hewan umumnya berupa zat
padat pada suhu kamar, sedangkan lemak tumbuhan berupa cair. Jika suatu lemak
mengandung ikatan asam lemak jenuh akan mempunyai titik lebih tinggi, sedangkan
minyak (lemak cair) mengadung asam lemak tidak jenuh. Untuk menentukan derajat
tingkat kejenuhan asam lemak dapat ditentukan dengan bilangan iodium. Tiap 1
molekul iodium mengadakan reaksi adisi pada ikatan rangkap (ikatan tidak jenuh),
sehingga semakin banyak ikatan rangkap, maka semakin tinggi pula molekul iodium
yang bereaksi. Bilangan iodium ialah banyaknya gram iodium yang dapat bereaksi
dengan 100 gram lemak. Jadi semakin banyak ikatan rangkap, makin besar bilangan
95
iodiumnya.Sifat kimia dari asam lemak adalah dapat bereaksi dengan larutan basa
seperti larutan NaOH atau KOH yang disebut dengan reaksi penyabunan. Jumlah
milligram NaOH/KOH yang diperlukan untuk menyabunkan 1 gram lemak disebut
bilangan penyabunan. Besar kecilnya bilangan penyabunan tergantung pada panjang
pendeknya rantai karbon asam lemak atau tergantung pada berat molekulnya, semakin
besar berat molekul asam lemak, maka semakin besar bilangan penyabunannya.
Sifat kimia lemak yang lain adalah dapat dihidrolisis dengan menggunakan asam
atau basa, atau enzim. Apabila lemak dihidrolisis sempurna, akan menghasilkan asam
lemak bebas dan gliserol. Pada umumnya lemak apabila dibiarkan lama kontak dengan
udara bebas, akan menimbulkan rasa dan bau yang tidak enak. Hal ini disebabkan karena
terjadi proses hidrolisis yang dapat menghasilkan asam lemak bebas, dan proses oksidasi
asam lemak tidak jenuh yang disebut ketengikan. Proses oksidasi asam lemak akan
menghasilkan peroksida dan selanjutnya akan terbentuk aldehid. Senyawa inilah yang
menimbulkan aroma dan bau yang tidak enak.
b. Malam / Waxes/Lilin.
Waks adalah ester dari asam lemak dengan mono hidroksi alkohol yang
mempunyai rantai karbon panjang antara 14 sampai 34 atom karbon. Contoh alkohol
rantai panjang adalah setialkohol, dan mirisialkohol.
CH3- (CH2)14 – CH 3OH CH3- (CH2)28 – CH 3OH
Setialkohol mirisialkohol
Waks atau lilin dapat bersumber dari lebah madu, ikan paus, ikan lumba-lumba.
Lilin lebah digunakan oleh lebah untuk menyimpan madu. Komponen utama dari lilin
lebah adalah senyawa mirisilakohol. Lilin yang terdapat pada ikan paus dan lumba-
lumba sebagaian besar mengandung setilalkohol. Lilin tidak larut dalam air, tetapi larut
dalam pelarut lemak. Lilin yang terdapat pada tumbuhan berfungsi sebagai lapisan
pelindung terhadap air. Sama halnya dengan lilin yang terdapat pada binatang berfungsi
untuk lapisan pelindung terhadap air. Lilin sangat sukar terihrolisis seperti halnya lemak,
dan juga tidak dapat dihidrolisis oleh enzim, maka lilin tidak dapat bermanfaat sebagai
bahan makanan
Struktur dari waks disajikan pada gambar 7.6.
96
Gambar 7.6. Wax/Lilin (http://www.chem-is-try-org/materi kimia/kimia
kesehatan/biomolekul/wax)
2. Lipid Majemuk.
Lipid majemuk jika dihidrolisis sempurna akan menghasilkan gliserol,
asam lemak bebas, dan ditambah zat lain. Beberapa contoh lipid majemuk
adalah; fosfolipid, glikolipid, dan spingolipid. Fosfolipid strukturnya
hampir sama dengan lipid kompleks, dimana gugus -OH yang ketiga
diesterifikasi bukan dengan asam lemak, tetapi dengan gugus fosfat yang
berikatan dengan atom karbon lain . Jika gugus alkoholnya adalah kholin,
maka fosfogliseridanya dinamakan dengan fosfotidilkholin, sering juga
disebiut dengan nama lesitin. Lesitin tersebar luas dalam sel tumbuhan,
mempunyai fungsi struktural dan metabolisme dalam membran. Fosfolipid
yang lain adalah sephalin, yang mempunyai struktur hampir sama dengan
lesitin, kecuali dalam hal perbedaan alkoholnya, dimana kholin diganti dengan
etanolamin, dan serin.
Lesitin mempunyai gugus fosfat, dimana gugus fosfat mempunyai
muatan negatif, dan juga memiliki kholin yang mengandung nitrogen
bermuatan positif. Pemisahan muatan ini akan berakibat, bahwa pada bagian
atas /kepala bersifat hidrofilik, dan pada bagian bawah ekor bersifat
hidrofobik.
97
Glikolipid adalah gabungan lipid dengan karbohidrat. Salah satu contoh
glikolipid adalah serebrosida. Jika glikolipid dihidrolisis sempurna, maka
akan dihasilkan gliserol, asam lemak bebas, juga akan menghasilkan
karbohidrat. Serebrosida terbentuk dalam jaringan otak, yang merupakan
penyusun komponen otak dan jaringan saraf. Serebrosida ada beberapa jenis,
tergantung pada asam lemak penyusunnya. Jika asam lemak penyusunnya
asam lemak lignoserat, serebrosida tersebut dinamakan dengan kerasin, jika
asam lemak penyusunnya asam hidroksi lignoserat, maka dinamakan dengan
sebron, dan jika asam lemaknya homolog asam lignoserat tidak jenuh disebut
dengan asam nervonat, dan jika asam lemaknya dari asam hidroksivenorat
disebut dengan oksinervon. Rumus molekul dari beberapa asam lemak yang
sering dijumpai sebagai komponen penyusun serebrosida.
a) Asam lognoserat : CH3- (CH2)22 – COOH
b) Asam serebronat : CH3- (CH2)21 – CH(OH) - COOH
c) Asam nervonat : CH3- (CH2)7 – CH = CH – (CH2)13 - COOH
d) Asam oksinervonat: CH3- (CH2)7 – CH = CH – (CH2)12 - CH(OH) –

COOH
Spingolipid banyak ditemui dalam jaringan otak, dan jaringan saraf. Jika
spingolipid dihidrolisis sempurna, akan menghasilkan asam lemak bebas,
gugus fosfat anorganik, kholin, kompleks amino-alkohol, dan spingosin. Salah
satu contoh sphingolipid adalah spingomiolin. Jika asam lemak berkondensasi
dengan spingosin, maka senyawanya disebut dengan ceramid.
Gambar 7.7. Struktur Ceramid (http://de.wikipedia.org/wiki/ceramide)
98
1. Sphingolipid
Gambar 7.8. Spingolipid (http:// www.google.com)
2. Phospotidilkholin
Gambar 7.9. Phosfotidikholin (http:// www.google.com)
99
)
3. Sphingomyelin
Gambar 7.10. Sphingomyelin ( http://www.google.com)
4. Steroid
Steroid adalah senyawa turunan dari siklopentanofenantrena. Saat ini
lebih dari 30 jenis steroid telah ditemukan oleh para ahli, yang terdapat di
alam. Senyawa steroid ini dapat dijumpai pada jaringan binatang, dan
jaringan tumbuhan, ragi, dan jamur. Di dalam bakteri sangat jarang ditemukan
steroid ini. Steroid adalah senyawa turunan dari tetracylic hydrocarbon
perhydrocyclopentanophenanthrene jenuh, biasa juga disebut turunan dari
siklopenantren. Salah satu senyawa steroid yamg paling banyak terdapat
didalam kehidupan manusia adalah kolesterol. Kolesterol terdapat pada
jaringan hewan, termasuk manusia, sementara tidak dijumpai pada jaringan
tumbuhan.
100
Kolesterol diproduksi oleh hewan pada jaringan. Jaringan-jaringan yang
mensintesis kolesterol antara lain hati, adrenal korteks, kulit, usus, dan aorta.
Fungsi dari kolesterol adalah sebagai komponen hormon, bahan dasar
pembentukan steroid seperti hormon seks, hormon adrenokortikoid, dan
garam-garam empedu. Kolesterol merupakan precursor dari beberapa steroid
pada jaringan hewan, termasuk pembentukan garam empedu, membantu
dalam proses emulsi lipid pada usus halus, pembentukan androgens (hormon
seks wanita), estrogens (hormon seks laki-laki), dan pembantu pembentukan
hormon progesterons, pembentukan hormon andrenocortical. Berikut ini
disajikan beberapa struktur dari kelompok steroid.
Gambar 7.10 Beberapa Struktur Steroid (http://www.google.com)

Senyawa kolesterol ini saat ini merupakan salah satu senyawa yang banyak
diperbincangkan oleh manusia, terutama jika manusia mempunyai kolesterol melebihi
dari kadar yang normal. Ada keterkaitan antara kadar kolesterol dalam darah dengan
penyakit jantung koroner, dan penyumbatan/ pengerasan pembuluh darah
manusia( atherosclerosis).
Lipoprotein adalah molekul terdiri dari protein dan lipid yang digabungkan
dengan ikatan non-kovalen yaitu interaksi hidrofob antara bagian (gugus) non-polar dari
lipid dengan molekul protein. Ada dua macam sistem lipoprotein: sistem lipoprotein
101
pengangkut yang merupakan bagian dari plasma darah, dan sistem lipoprotein membran
yang merupakan pembentuk struktur biologi.
Peran utama lipoprotein di dalam tubuh manusia dan hewan adalah sebagai alat
pengangkut lipid antara berbagai organ, melalui darah.. Ada 5 golongan utama
lipoprotein plasma darah manusia berdasarkan bobot molekul, kerapan, dan ukuran
partikelnya, yaitu kilomikron, lipoprotein kerapatan sangat rendah (very low density
lipoprotein/VLDL), lipoprotein kerapatan rendah ( low density lipoprotein/ LDL),
lipoprotein kerapatan tinggi ( hight density lipoprotein/HDL), dan lipoprotein kerapatan
sangat tinggi ( very hight density lipoprotein/VHDL).
Dari hasil penelitian para ahli dapat ditarik kesimpulan bahwa jumlah HDL
yang tinggi dalam plasma darah, akan mempercepat proses pengangkutan kolesterol dari
sel tepi yang berarti mengurangi kemungkinan terjadinya penimbunan kolesterol pada
dinding pembuluh darah. Akibatnya berkuranglah kemungkinan terjadinya penyakit
jantung koroner.
C. Fungsi Fisiologis Lipid.

Beberapa peranan biologis yang penting dari lipid adalah:
a. Komponen struktur membran
b. Lapisan pelindung pada beberapa jasad
c. Sumber energi yang efisien baik secara langsung maupun ketika disimpan dalam
jaringan adipose
d. Isolator panas dalam jaringan serta disekeliling organ tertentu.
e. Alat transport lipid dalam darah.
D. Membran
Membran merupakan komponen yang sangat penting bagi semua sistem makhluk
hidup. Secara biologi membran adalah komponen pembatas bagian luar sel sebagai
pemisah komponen-komponen di dalam sel. Membran bukan saja sebagai transportasi
senyawa atau ion, tetapi juga memiliki bermacam-macam fungsi yang sangat kompleks.
Beberapa protein yang terkandung pada membran merupakan alat transfer yang sangat
102
selektif (pompa selektif), yang mengontrol transport ion-ion dan molekul-molekul kecil
ke dalam dan keluar sel. Beberapa sel memiliki membran luar dan membran dalam
dengan struktur yang khusus. Sebagai contoh beberapa bakteri memiliki membran ganda
yaitu membran luar dan membran dalam.
Komponen penyusun membran sebagian adalah lipid polar dan sebagian lagi
protein. Membran sel biasanya permiabel terhadap molekul polar dan ion, jadi ada
mekanisme yang memungkinkan pemasukan yang dapat dikendalikan dari metabolit.
Banyak proses essensial dalam sistem hidup seluruhnya berlangsung di dalam struktur
membran. Salah satu tipe membran biologi mengandung sekitar 25% sampai 50% lipid,
dan 50% sampai 75% protein, serta kurang dari 10% adalah karbohidrat sebagai
komponen yang berbentuk glikolipid, dan glikoprotein. Komposisi membran sangat
bervariasi, tergantung kepada spesies dari makhluk hidup tersebut. Membran yang
terdapat pada makhluk hidup disebut dengan biomembran. Sebagai contoh membran
mitokondria mengandung kira-kira 80% protein, dan 20% lipid, membran mielin otak
mengandung lebih 80% lipid, dan sisanya protein. Membran alami bersifat fleksibel dan
fluid , serta sangat tipis berukuran antara 6 sampai 10 nm. Membran bersifat permiabel
terhadap air, tetapi tidak permiabel terhadap ion yang bermuatan seperti ion Na+ , Cl-,
atau H+, dan terhadap molekul polar. Molekul yang larut dalam lipid, dapat menembus
membran alami, karena molekul-molekul tersebut diangkut melalui pusat hidrokarbon
pada membran.
Ada tiga kelompok protein membran yaitu; protein membran integral, protein
membran peripheral, dan protein membran lipid anchored. Protein integral adalah
protein yang memanjang sepenuhnya menembus membran, sedangkan protein periperal
adalah protein yang terikat tidak kuat pada permukaan membran. Protien membran lipid
anchored terikat kuat secara ikatan kovalen pada lipid ganda.
Salah satu srtuktur membran lapis ganda yang sangat terkenal adalah diusulkan
oleh Jonathan S. Singer dan Garth Nicolson pada tahun 1972 yang dikenal dengan
model fluida mozaik atau model masaik cairan . Model membran cairan cocok dengan
kenyataan bahwa beberapa protein dengan mudah dapat dipindahkan dari membran,
sedangkan yang lain tertanam sedemikian rupa , sehingga sangat sukar untuk
memisahkannya dari membran dengan utuh. Model fluida membran mengusulkan
103
bahwa protein integral membran memiliki gugus R asam amino yang bersifat hidrofilik
pada permukaan protein yang menyebabkan protein tersebut larut dalam bagian
hidrofobik ditengah-tengah lapisan. Selanjutnya juga disarankan bahwa protein
membran peripheral memiliki gugus R yang hidrofilik yang bersifat polar dari lapisan
lipid ganda. Berikut ini disajikan gambar struktur membran dan model membran fluida
mosaik
Gambar 7.7. Srtuktur Membran (Horton, 2002)

Dari gambar di atas terlihat bahwa membran memiliki dua lapis yang dikenal dengan
bilayer, ada lapisan luar (outo lipid ), dan ada lapisan dalam ( inner lipid ). Lipid bilayer
adalah struktur dasar untuk semua biomembran, termasuk membran plasma dan
membran internal dari sel eukariotik. Interaksi nonkovalen sejumlah molekul lipid di
dalam bilayer membuat mbiomembran fleksibel . Lipid bilayer memiliki ketebalan
sekitar 5 sampai 6 nm dan memiliki dua lapis. Pada masing-masingnya ada gugus polar
pada kepala dari lipid ampifatik kontak dengan medium cair, dan gugus nonpolar pada
ekor hidrokarbon pada bagian dalamnya.
104
Gambar 7.8. Model Fluida Mosaik (Horton, 2002)
E. Transport via membran
Pada sel eukariotik, membran mengelilingi bagian-bagian didalam sel seperti
inti, dan mitokondria. Membran sangat selektif dan permiabel dalam proses transfer
senyawa. Air, oksigen dan molekul kecil lainnya dapat masuk kedalam semua sel
dan dengan bebas pindah dari satu komponen ke komponen lain. Molekul-molekul
besar seperti protein dan asam nukleat , juga dapat dipindahkan melalui membran,
termasuk membran antara komponen satu dengan komponen lainnya. Molekul-
molekul hidrofobik dan molekul-molekul kecil tidak bermuatan bisa dengan mudah
berdifusi melalui membran (biomembran), tetapi hidrofobik mengutup pada bilayer
selalu dipenetrasi menjadi lebih polar atau bermuatan. Pada sel-sel hidup
memindahkan senyawa polar dan ionik melewati membran menggunakan protein
transport yang kadang-kadang disebut dengan pembawa, permisi atao pemindah.
Gas-gas non polar seperti oksigen , karbondioksida, dan molekul hidrofobik seperti
hormon steroid, vitamin lipid, dan beberapa obat, masuk dan meninggalkan sel
dengan berdifusi melalui membran, pindah dari sisi dengan konsentrasi tinggi ke
sisi dengan konsentrasi rendah. Laju kepindahan tergantung pada perbedaan
konsentrasi atau gradient konsentrasi.
105
Macam transport biomembran berdasarkan arah pergerakan molekul atau
zat, dan keperluan energi.
a. Berdasarkan pergerakan molekul:

1) Uniport, satu macam molekul ditrasport dari satu sisi kesisi lain, tidak
tergantung pada molekul lain.
2) Symport, trasport satu molekul disertai molekul lain, arah kedua molekul
sama.
3) Antiport, identik dengan symport tetapi arahnya berlawan.
b. Berdasarkan keperluan energi

1) Transpor pasiv, tidak tergantung pada suplay energi.
a) Diffusi sederhana
b) Transpor pengemban pasiv
2) Transpor Aktiv, melawan gredien konsentrasi, tergantung pada suplay energi,
dan satu arah.
Berikut ini disajikan model-model transport melalui biomembran
Gambar 7.9. Tranport via membran ((http:// www.google.com)
106
F. Latihan
1. Jelaskan klasifikasi lipid, masing-masing disertai dengan contoh
2. Tuliskan struktur umum dari lipid, tuliskan reaksinya jika lipid dihidrolisis.
3. Uraikan fongsi fisiologis lipid
4. Jelaskan peranan lipoprotein bagi manusia.
5. Jelaskan komponen penyusun membran.
6. Jelaskan dua buah jenis transport via membran.
Reference
Prentice-Hall, Inc.
http:// de.wikipedia.org/wiki/ceramide
http://www.chem-is-try-org/materikimia/kimia kesehatan/biomolekul/wax
http:// www.docstoc.com
Inc.
107
BAB VIII
ASAM NUKLEAT
A. Pendahuluan.
Asam nukleat telah menjadi bahan penelitian para ahli biokimia, sejak senyawa
ini diisolasi dari inti sel untuk pertama kalinya. Asam nukleat merupakan rantai
polimer yang tersusun dari satuan monomernya yang disebut dengan
mononukleotida. Mononukleotida terdiri dari tiga komponen yaitu basa nitrogen,
manosakarida (ribosa), dan gugus fosfat anorganik. Komponen tersebut dapat
terlepas jika dilakukan proses hidrolisis. Asam nukleat ada dua jenis yaitu asam
deoksiribo nukleat / deoxiribo nucleic acid ( DNA), dan asam ribonukleat/
ribonucleic acid (RNA). Fungsi terpenting dari asam nukleat adalah dalam
mekanisme molekuler, yaitu menyimpan informasi genetika,
mereplikasi/memperbanyak informasi genetika, dan
mentranskripsikan/menterjemahkan informasi genetika. Fungsi lain dari asam
nukleat di dalam sel yaitu hubungannya dengan metabolisme antara, dan reaksi-
reaksi transformasi energi.
Semenjak tahun 1940 studi tentang genetika telah berkembang pesat dan telah
mengetahui bahwa kromosom dalam sel adalah pembawa sifat-sifat keturunan pada
suatu makhluk hidup seperti manusia. Pada tahun 1951 seorang ahli genetika yang
berkebangsaan Amerika yaitu James Watson, bekerjasama dengan dua orang ahli
fisika dari Inggeris dan Perancis yaitu Crick dan Maurice Wilkins telah melakukan
penelitian terhadap kromosom. Hasil penelitian mereka adalah telah dapat
menjelaskan bentuk molekul dari DNA dengan sebuah model. Hasil penemuan
tersebut, pada tahun 1962 memperoleh hadiah Nobel dibidang biokimia.
B. Nukleotida dan Nukleosida.
Asam nukleat adalah polinukleotida atau polimer dari nukleotida. Nukleotida

terdiri dari tiga komponen penyusun yaitu gula pentosa (ribosa , 5 atom C), satu atau
lebih gugus fosfat anorganik, dan basa nitrogen (purin dan pirimidin).
108
1. Gula Pentosa.
Terdapat dua jenis gula pentosa dalam asam nukleat yaitu D-ribosa dan D-
deoksiribosa. Gula D-ribosa dijumpai dalam bentuk d-ribofuranosa, senyawa ini
banyak dijumpai pada RNA, sedangkan D-deoksiribosa dalam bentuk D-
deoksiribofuranosa. Struktur gula ribosa dan deoksiribosa disajikan pada gambar
berikut
Gambar 8.1. Struktur Ribosa dan Deoksiribosa ( http://sciencebiotech.net)

Basa nitrogen pirimidin terdiri dari Urasil (U), Sitosin (C), dan Timin (T), sedangkan
basa nitrogen purin terdiri dari Adenin (A), dan Guanin (G). Struktur basa nitrogen
pirimidin dan purin disajikan pada gambar berikut.
Gambar 8.2 Struktur basa purin dan pirimidin (http:// www.google.com)
109
Monomer asam nukleat adalah nukleotida, dan jika nukleotida
kehilangan gugus posfat anorganik disebut nuklesida dengan struktur berikut.
Gambar 8.3. Struktur Nukleosida dan nukleotida (http:// www.google.com)
Dalam molekul nukleotida gugus fosfat terikat oleh pentosa pada atom
C-5. Beberapa contoh dari nukleotida adalah sebagai berikut.
1). Adenin nukleotida ( asam adenilat ) atau Adenosinmonofosfat (AMP)
2). Guanin nukleotida ( asam guanilat ) atau Guanosinmonofosfat (GMP)
3). Hipoksantin nukleotida (asam inosinat) atau Inosinatmonofosfat (IMP)
4). Urasil nukleotida (asam uridilat) atau Uridinmonofosfat (UMP)
5). Sitidin nukleotida ( asam sitidilat) atau Sitidilaimonofosfat (SMP)
6). Timin nukleotida (asam timidilat) atau Timidinmonofosfat (TMP)
Untuk nukleosida diberi nama sesuai dengan nama basa purin atau basa pirimidin
yang membentuknya. Beberapa nukleosida berikut ini adalah yang membentuk basa
purin dan pirimidin dengan ribosa.
1). Adenin nukleosida atau Adenosin
110
2). Guanin nukleosida atau Guanosin
3). Urasil nukleosida atau Uridin
4). Timin nukleosida atau Timidin
5). Sitosin nukleosida atau Sitidin
Apabila pentosa yang diikat adalah deoksiribosa, maka nama nukleosida diberi
tambahan deoksi didepannya. Sebagai contoh deoksiadenosin, deoksisitidin, dan lain
sebagainya.
C. Klasifikasi asam nukleat.

Ada 2 macam asam nukleat: 1) Asam deoksiribonukleat ( DNA), 2) Asam
ribonukleat( RNA). Asam nukleat yang terdapat pada jaringan tubuh merupakan
senyawa nucleoprotein, yaitu gabungan antara asam nukleat dengan protein.
1) Asam deoksiribonukleat ( DNA).
DNA dikenal sebagai materi genetik, merupakan komponen kromosom. Polimer
deoksiribonukleotida dihubungkan dengan ikatan fosfodiester. Backbone (rangka)
terdiri dari gugus fosfat dan gula yang saling seling, memiliki orientasi 5’  3’ jika
gugus fosfat dari C5 berikatan dengan gugus OH pada C3.
Susunan basa nitrogen pada jalin ganda DNA tidak random, pasangan basa nitrogen
pada DNA adalah: Guanin (G) – Sitosin (C), dan Adenin (A) - Timin (T). Antara basa
nitrogen satu dengan yang lain dihubungkan dengan ikatan hidrogen. Struktur DNA
digambarkan sebagai berikut.
Gambar 8.4. Struktur Sebagian DNA (http://sciencebiotech.net)
111
Dari hasil analisis menunjukkan bahwa perbandingan molar antara adenin
dengan timin mendekati angka 1. Demikian pula perbandingan molar antara guanin
dengan sitosin. Dari hasil penelitian komposisi DNA dari beberapa spesies disajikan
pada tabel 8.1.
Tabel 8.1. Komposisi DNA dari Beberapa Spesies
Spesies % Molar
G A C T A/T G/C
Eschericia coli 24,9 26,0 25,2 23,9 1,09 0,99
Salmonella paratyphi 24,9 24,8 25,0 25,3 0,98 1,00
Staphyllococcus aureus 21,0 30,8 19,0 29,2 1,05 1,11
Hati manusia 19,5 30,3 19,9 30,3 1,00 0,98
Clostrisdium perfringen 14,0 36,9 12,8 36,3 1,02 1,09
Sumber: Anna Poedjadi, 2009, Dasar Dasar Biokimia
Struktur DNA adalah double helix (dh-DNA), antara untai satu berikatan
dengan untai kedua (merupakan komplemennya) dengan ikatan hidrogen. Struktur
DNA dapat dilihat pada gambar berikut.
Gambar 8.5. Struktur DNA double helix (http:// www.google.com)
112
Gambar 8.6. Struktur Sederhana DNA (http:// www.google.com)
Gambar 8.7. Struktur Sederhana DNA (http:// www.google.com)
113
DNA dapat memperbanyak diri (replikasi DNA) , dengan prinsip dari satu untai
menjadi dua, empat dan seterusnya. Ada tiga hipotesis tentang replikasi DNA yaitu:.
1. Hipotesis konservatif yang menyatakan bahwa heliks ganda tetap dalam
keadaan utuh dan sebuah salinan kedua yang sama sekali baru telah dibuat.
Dengan kata lain bahwa pada replikasi konservatif seluruh tangga berpilin DNA
awal tetap dipertahankan dan akan mengarahkan pembentukan tangga berpilin
baru (Gambar 8.7).
2. Hipotesis semikonservatif menyatakan bahwa kedua rantai molekul induk
berpisah, dan setiap untai berfungsi sebagai cetakan untuk mensintesis untai
komplementer yang baru. Dengan kata lain bahwa Pada replikasi
semikonservatif tangga berpilin mengalami pembukaan terlebih dahulu sehingga
kedua untai polinukleotida akan saling terpisah. Namun, masing-masing untai ini
tetap dipertahankan dan akan bertindak sebagai cetakan (template) bagi
pembentukan untai polinukleotida baru (Gambar 8.7).
3. Hipotesis dispersif menyatakan setiap untai dari kedua molekul anak terdiri dari
campuran antara untai lama dan untai yang baru disintesis. Dengan kata lain
bahwa pada replikasi dispersif kedua untai polinukleotida mengalami
fragmentasi di sejumlah tempat. Kemudian, fragmen-fragmen polinukleotida
yang terbentuk akan menjadi cetakan bagi fragmen nukleotida baru sehingga
fragmen lama dan baru akan dijumpai berselang-seling di dalam tangga berpilin
yang baru (Gambar 8.8).
114
Gambar 8.8. Replikasi DNA(http:// www.google.com)
Dari ketiga hipotesis replikasi DNA tersebut, para ahli cenderung berpendapat,
bahwa model replikasi semikonservatif merupakan hipotesis yang diterima.
Proses replikasi melibatkan enzim. Enzim yang berperan dalam proses replikasi
adalah enzim DNA- replikase . Proses replikasi dengan hipotetsis
semikonservatif dapat dilihat pada gambar berikut.
.
Gambar 8.9. Hipotesis Semikonservatif (http:// www.google.com)
Disamping proses replikasi , DNA dapat juga mengalami proses transkripsi.
Proses transkripsi adalah proses sintesis RNA dari DNA. Proses transkripsi
115
melibatkan enzim yang disebut dengan enzim transcriptase. Proses transkripsi
disajikan pada gambar berikut.
Gambar 8.10. Proses Transkripsi (http:// www.google.com)

Proses yang terakhir terjadi pada DNA adalah proses translasi. Proses
translasi adalah proses biosintesis protein yang terjadi dalam makhluk hidup.
Gambar 8.11. Proses Translasi (http:// www.google.com)
116
2) Asam Ribonukleat (RNA).
Asam ribonukleat adalah suatu polimer yang terdiri dari atas molekul-molekul
ribonukleotida. Seperti DNA, asam ribonukleat ini terbentuk oleh adanya ikatan
antara atom C -3 pada molekul ribosa dengan atom C-5 pada molekul ribosa dengan
perantaraan gugus fosfat. RNA mempunyai beberapa perbedaan dengan DNA yaitu:
a. Bagian pentose RNA adalah ribosa, bagian pentose adalah deoksiribosa.
b. Bentuk molekul RNA bukan heliks ganda, tetapi berupa rantai tunngal yang
terlipat sehingga menyerupai rantai ganda (gambar 8.12).
c. RNA mengandung basa nitrogen yaitu Adenin (A), Uridin (U), Guanin (G), dan
Sitosin (C). Basa nitrogen berpasangan satu sama lain yaitu A – U dan C-G.
Pasangan basa-basa ini berikatan dengan ikatan hidrogen.
d. Jumlah guanin dalam molekul RNA tidak perlu sama dengan sitosin, demikian
pula jumlah adenin tidak harus sama dengan urasil.
Berikut ini disajikan struktur nukleotida dari RNA pada gambar 8.13.
Gambar 8.12. Struktur Nukleotida dari RNA (http:// www.google.com)
Sampai saat ini dikenal 4 macam RNA, yaitu messenger RNA (m-RNA),
transfer RNA
a) Messenger RNA (m-RNA), mengkode urutan asam amino di dalam protein.

RNA merupakan utusan yang membawa informasi dari DNA ke ribosom,
dimana protein di biosintesis. Diperkirakan m-RNA sel 3% dari RNA.
117
b) Transfer RNA ( t-RNA), berfungsi membawa asam-asam amino yang telah
diaktifkan ke ribosom, untuk digabungkan dengan rantai peptida pada proses
biosintesis polipeptida. Molekul t-RNA terdapat dalam RNA sekitar 15%. Proses
pengangkutan asam-amino, masing-masing diangkut minimal oleh satu jenis
c) t-RNA. Oleh sebab itu diperkirakan t-RNA minimal jumlahnya 20 macam sesuai
dengan jenis asam amino yang terdapat dalam protein. t-RNA merupakan
molekul kecil dengan massa molekul relatif 23.000 sampai 30.000. Setiap satu
molekul asam amino suatu protein mempunyai satu atau lebih molekul t-RNA
yang sesuai sebagai pembawa dalam proses biosintesis protein
d) Ribosomal RNA ( r-RNA) , bagian integral dari ribosom, yang berfungsi dalam
biosintesis protein
e) Small RNA (s-RNA), berkontribusi terhadap aktivitas katalitik pada
penggabungan asam amino.
Berikut ini adalah struktur RNA
Gambar 8.13. Struktur Nukleotida dari RNA (http:// www.google.com)
118
5. Fungsi DNA dan RNA.
Fungsi utama DNA adalah sebagai pembawa informasi genetik , DNA

merupakan komponen dari kromosom (informasi genetic/pembawa sifat dari makhluk
hidup). Fungsi yang lain adalah sebagai pembawa energi dan koenzim (nukleotida).
Fungsi utama dari RNA adalah dalam proses biosintesis protein pada setiap makhluk
hidup, yang dikenal dengan proses translasi.
6. Mutasi
Mutasi adalah perubahan yang terjadi pada bahan genetik (DNA) maupun RNA,
baik pada taraf urutan gen (disebut mutasi titik) maupun pada taraf kromosom. Mutasi
pada tingkat kromosom biasanya disebut aberasi. Mutasi pada gen dapat mengarah pada
munculnya label baru dan menjadi dasar munculnya variasi-variasi baru pada spesies.
Mutasi terjadi pada frekuensi rendah di alam, biasanya lebih rendah daripada 1:10.000
individu. Mutasi di alam dapat terjadi akibat zat pembangkit mutasi (mutagen, termasuk
karsinogen ), radiasi surya, radioaktif, sinar ultraviolet, sinar X, serta loncatan energi
listrik seperti petir. Individu yang memperlihatkan perubahan sifat ( fenotipe) akibat
mutasi disebut mutan. Dalam kajian genetik, mutan biasa dibandingkan dengan individu
yang tidak mengalami perubahan sifat (individu tipe liar atau "wild type").
Macam-macam Mutasi Berdasarkan Sel yang Bermutasi

a) Mutasi somatik adalah mutasi yang terjadi pada sel somatik, yaitu sel tubuh seperti
sel kulit. Mutasi ini tidak akan diwariskan pada keturunannya.
b) Mutasi Gametik adalah mutasi yang terjadi pada sel gamet, yaitu sel organ
reproduksi yang meliputi sperma dan ovum pada manusia. Karena terjadinya di sel
gamet, maka akan diwariskan kepada keturunannya. Pada umumnya, mutasi itu
merugikan, mutannya bersifat letal dan homozigot resesif. Namun mutasi juga
menguntungkan, diantaranya, melalui mutasi, dapat dibuat tumbuhan poliploid yang
sifatnya unggul. Contohnya, semangka tanpa biji, jeruk tanpa biji, buah strowberi
yang besar, dan lain lain. Mutasi ini juga menjadi salah satu kunci terjadinya evolusi
di dunia ini. Terbentuknya tumbuhan poliploid ini menguntungkan bagi manusia,
119
namun merugikan bagi tumbuhan yang mengalami mutasi, karena tumbuhan tersebut
menjadi tidak bisa berkembang biak secara generatif.
Bahan-bahan yang menyebabkan terjadinya mutasi disebut mutagen. Mutagen dibagi

menjadi 3, yaitu:
1. Mutagen bahan kimia, contohnya adalah kolkisin dan zat digitonin. Kolkisin
adalah zat yang dapat menghalangi terbentuknya benang-benang spindel pada
proses anafase dan dapat menghambat pembelahan sel pada anafase.
2. Mutagen bahan fisika, contohnya sinar ultraviolet, sinar radioaktif, dan sinar
gamma. Sinar ultraviolet dapat menyebabkan kanker kulit.
3. Mutagen bahan biologi, diduga virus dan bakteri dapat menyebabkan terjadinya
mutasi. Bagian virus yang dapat menyebabkan terjadinya mutasi adalah DNA-
nya.
D. Latihan.
1. Jelaskan pengertian dari asam nukleat
2. Asam nukleat ada dua jenis yaitu DNA dan RNA, jelaskan perbedaan keduanya
3. Jelaskan struktur dh-DNA
4. Jelaskan perbedaan struktur DNA dengan RNA
5. RNA ada tiga macam/jenis. Jelaskan ketiga macam RNA, dan masing-masing
apa fungsinya
6. Jelaskan apa yang dimaksud dengan replikasi DNA, Transkripsi, dan translasi
7. Apa yang dimaksud dengan mutasi (mutasi gen).
8. Zat yang dapat menimbulkan mutasi adalah mutagen. Uraikan 3 buah jenis
mutagen, masing-masing disertai contoh.
Reference
Prentice-Hall, Inc.
120
http:// www.sciencebioteh.net
Inc.
121
BAB IX
VITAMIN
A. Pendahuluan.
Vitamin adalah senyawa organik tertentu yang diperlukan dalam jumlah kecil
tetapi essensial untuk melangsungkan reaksi metabolisme dalam sel,
melangsungkan pertumbuhan normal, serta untuk memelihara kesehatan. Pada
umumnya vitamin tersebut tidak dapat disintesis oleh tubuh. Oleh karena itu tubuh
harus memperoleh vitamin dari luar melalui makanan sehari-hari. Vitamin pertama
kali ditemukan oleh Eijkman, yaitu mengemukakan adanya zat yang bertindak
sebagai faktor diet essensial pada penyakit beri-beri. Pada tahun 1897 Eijman
memberikan gambaran, bahwa adanya suatu penyakit yang diderita oleh anak ayam
yang mirip dengan penyakit beri-beri pada manusia. Gejala penyakit ini terjadi
setelah binatang diberi tindakan dengan memberikan bahan makanan berupa beras
giling murni. Hasilnya adalah bahwa penyakit tersebut dapat disembuhkan dengan
memberi makanan dari sisa gilingan beras berupa serbuk. Hasil penemuannya
mengungkapkan bahwa dalam makanan tidak hanya terdapat karbohidrat, protein,
lemak sebagai sumber energi, tetapi ada senyawa lain, yang dikenal saat ini dengan
nama vitamin. Sebelumnya kata-kata vitamin disebut dengan nama faktor diet
essensial. Kata-kata vitamin (vitamine) dikemukakan oleh Casimir Funk pada tahun
1912 yang berarti Vital amine yang ditemukan dari beras yang dapat
menyembuhkan penyakit beriberi. Secara umum pengertian vitamin adalah
senyawa/molekul organik yang di dalam tubuh dalam jumlah tertentu dalam diit
seseorang tetapi essensial untuk reaksi metabolisme dalam sel dan penting untuk
melangsungkan pertumbuhan dan menjaga kesehatan.
Di dalam tubuh diperlukan dalam jumlah sedikit sehingga dikenal dengan istilah
micronutrient. Vitamin tidak dapat disintesis dalam tubuh manusia, jika dapat
disintesis, maka jumlahnya tidak mencukupi kebutuhan tubuh. Untuk memenuhi
kebutuhan vitamin, maka manusia harus mendatangkan dari makanan / diet. Dalam
proses metabolism vitamin berfungsi sebagai kofaktor.
122
Pada 1971 Kodick , mengklasifikasian vitamin ada dua golongan.
Golongan pertama disebut juga dengan nama prokoenzim, yang larut dalam air dan
tidak dapat disimpan di dalam tubuh. Golongan ke dua adalah alosterin, yaitu
vitamin yang larut dalam lemak, golongan vitamin ini dapat disimpan di dalam
tubuh.
B. Klasifikasi Vitamin.
Vitamin dikelompokkan atas dua kelompok yaitu vitamin yang larut dalam air
(prokoenzim), dan vitamin yang larut dalam lemak (alosterin).
Pengelompokkan di atas berdasarkan pada hidrofobisitasnya
1. Vitamin yang Larut dalam Air.

a) Thiamin (Vitamin B1)
Tiamin sering disebut juga dengan nama vitamin B1. Vitamin ini ditemukan
oleh Eijkman, pada tahun 1877. Grijns menginterpretasikan penemuan
Eijkman terhadap penyakit yang ditemukan pada ayam yang mengkonsumsi
sisa-sisa makanan di rumah sakit, dan sifatnya mirip sekali dengan penyakit
beri-beri pada manusia. Tahun 1911 Funk memberi nama senyawa tersebut
dengan vitamin yang mampu mencegah penyakit beri-beri. Dua sarjana lain
yaitu Donath dan William melanjutkan penelitian tersebut, dan akhir
berhasil mengisolasi vitamin tersebut dalam bentuk kristal. Ternyata senyawa
tersebut mengandung sulfur dan molekunya. Karena senyawa tersebut
mengandung sulfur dan molekulnya , maka disebut dengan thioamine atau
tiamin. Struktur dari tiamin disajikan pada Gambar 9.1
Gambar 9.1 Struktur Tiamin ( http://www.google.com)
123
Struktur thiamin merupakan gabungan molekul pirimidin dengan thiazol
yang dihubungkan dengan jembatan metal. Thiamin di dalam otak dan hati
diubah menjadi TPP( thiamin pyrohosphat) oleh enzim
thiamindifosfotransferase, reaksi membutuhkan ATP. TPP ini berperan
penting sebagai koenzim pada reaksi dekarboksilasi senyawa asam-keto.
Beberapa enzim yang menggunakan TPP sebagai koenzim adalah :pyruvate
decarboxylase, pyruvate dehydrogenase, transketolase. Bentuk aktif dari
tiamin adalah sebagai berikut.
Gambar 9.2 Struktur Tiamin pirofosfat ( http://www.google.com)
Tiamin pirofosfat (TPP) berfungsi pada reaksi-reaksi dekarboksilase asam α-

keto, oksidasi asam α-keto, dan transketolasi. Gugus aktif pada senyawa
tiamin pirofosfat adalah gugus tiazolnya. Pada gambar berikut ini disajikan
gugus aktif tiozola..
124
Gambar 9. 3. Strutur Gugus Aktif Tiozola ( http://www.google.com)
Vitamin B1 ini dapat larut dalam air , tidak tahan terhadap pemanasan
yang terlalu tinggi, seperti selama proses pemasakan. Tiamin juga akan
mengalami kerusakan karena suasana alkali. Sebagi contoh pada proses
pemasakan roti kehilangan tiamin mencapai 25%, pada daging yang direbus,
tiamin akan mengalami pengurangan sampai 50%, sedangkan pada
pemanggangan kehilangan sampai 25%.
TPP ini penting sebagai koenzim pyruvat dan α-ketoglutarat
dehydrogenase . Jika kekurangan TPP, maka kapasitas sel dalam
menghasilkan energi menjadi sangat berkurang . Disamping itu juga
diperlukan untuk reaksi fermentasi glukosa menjadi etanol, di dalam
ragi/yeast. Meningkatkan sirkulasi dan pembentukan darah, memelihara
sistem saraf (antineuretik), mencegah diare, muntah-muntah, beri-beri,
berperan dalam biosintesis neurotransmitter, dalam produksi HCl lambung,
yang sama dibutuhkan untuk pencernaan
125
Sumber Vitamin B 1, pada biji-bijian, beras, gandum, kacang tanah, kedele
dan sayuran, daging, unggas dan telur. Normal asupan 1,0 – 1,5 mg/hari =
orang dewasa. Jika makanan kita banyak mengandung karbohidrat maka
dibutuhkan lebih banyak thiamin
Defisiensi Vitamin B1, akan menyebabkan tergangunya sistem syaraf atau
jaringan syaraf (polyneuritis), rusaknya alat pencernaan makanan yang
disertai dengan muntah-muntah dan diare, penyakit beri-beri bagi
masyarakat yang mengkonsumsi beras. Defisiensi kronis adalah gejala
kelainan neurologis seperti kebingungan (mental), kehilangan koordinasi
mata.
2) Riboflavin (vitamin B2).

Sejak tahun 1897 suatu pigmen yang mempunyai sifat fluoresens
kuning hijau ditemukan di dalam susu. Pigmen yang memiliki sifat
fluoresensi tersedut dikenal sebagai flavin atau laktoflavin. Sedangkan
tahun 1928 senyawa di dalam khamir yang dapat mencegah penyakit
polyneuritis, mengandung lebih dari satu jenis vitamin. Fraksi yang bersifat
antineuritis, yang tidak tahan panas disebut vitamin B1, fraksi lain yang
tidak mudah rusak oleh panas, tidak dapat mencegah polyneuritis, tetapi
diperlukan untuk pertubuhan tubuh, maka fraksi ini dikenal sebagai vitamin
B2.
Vitamin B2 disebut dengan nama riboflavin karena strukturnya mirip
dengan gula ribosa dan juga karena ada hubungan dengan kelompok flavin.
Vitamin B2 mempunyai rumus empiris C17 H20 N4 O6, yang disebut dengan
nama riboflavin (nama Amerika, dan laktoflavin (nama Eropa). Senyawa –
senyawa yang tergolong kelompok flavin diberi nama sesuai dengan
asalnya, seperti laktoflavin berasal dari susu, ovoflavin berasal dari telur,
hepaloflavin berasal dari hati dan uroflavin berasal dari urin.
Komponen dari koenzim flavin adalah flavin mononukleotida (FMN)
dan flavin adenin dinukleotida (FAD). Riboflavin memiliki fungsi sentral
126
dalam produksi energi dan pernapasan seluler. Struktur riboflavin disajikan
pada gambar berikut.
Gambar 9.4. Struktur Riboflavin (http://www.google.com)
Riboflavin murni berbentuk kristal jarum berwarna kuninh-orange, dengan

titik leleh 2820C. Sangat mudah larut dalam air, larut dalam amil alkohol,
fenol, amil asetat, dalam larutan alkali. Riboflavin tidak dapat larut dalam
aseton, eter, benzen, dan khloform. Cahaya dapat merusak aktivitas riboflavin
secara perlahan-lahan. Dalam bentuk larutan riboflavin sangat tidak stabil.
Dekomposisi riboflavin sangat dipengaruhi oleh cahaya, suhu, dan pH larutan.
Dalam suasana basa, riboflavin terdekomposisi dengan cepat. Senyawa
Riboflavin dapat bereaksi dengan Adenosin triphospat ( ATP) akan
menghasilkan flavin mono nukleotida (FMN), dan apabila FMN bereaksi
dengan ATP akan menghasilkan flavin Adenosin dinukleotida (FAD), struktur
dapat dilahat pada gambar di bawah ini.
127
Gambar 9.5. Strukur Riboflavin, FMN, dan FAD
(http://www.google.com)
Riboflavin merupakan komponen suatu sistem enzim yang dikenal dengan

flaviprotein, dan terliabt dalam reaksi-reaksi metabolisme intermediet. FAD dan
FMN berfungsi sebagai akseptor elektron. Penambahan 2 elektron pada FAD
membentuk FADH2 dan penambahan 2 elektron pada FMN menjadi FMNH2.
Perubahan riboflavin menjadi FMN dapat dihambat oleh hipotiroid.
Riboflavin terdapat di berbagai sumber makanan yang berasal dari tumbuhan dan
hewan seperti susu, keju, daging, telur , ikan ,beras, gandum. Fungsi Vitamin B2
dapat mencegah keilosis (kerak pada mulut), dermatitis (radang kulit).
Kebutuhan riboflavin yang dianjurkan sebagai berikut:
- Bagi wanita berusia lebih dari 23 tahun 1,2 mg/hari
- Laki-laki berusia lebih dari 23 tahun 1,6 mg/hari
- Wanita menyusui 1,7 mg/hari
- Wanita hamil 1,5 mg/hari
128
- Bayi ` 0,6 mg/hari
- Anak usia sampai 10 tahun 1,2 mg/hari
Sumber :, Anna Poedjiandi, dan F.M.Titin S, Dasar-darar Biokimia 2010.
Defisiensi Vitamin B1, riboflavin adalah dapat menimbulkan penyakit keilosis

yaitu terjadi kerak pada suduk mulut yang berwarna merah, muncul kerak pada
kulit, bibir, dan lidah. Gejala lain juga dapat menimbulkan kelainan pada mata,
yaitu mata menjadi sangat sensitif terhadap cahaya dan cepat lelah, dan dapat
berakhir dengan kekaburan mata.
3). Niasin (vitamin B3)

Nama niasin diusulkan oleh Cowgill untuk menghidarkan kekisruhan istilah
dengan nama nikotin dari tembakau. Niasin mempunyai senyawa dengan rumus
C6H5NO2, dengan massa molekul relatif sebesar 123,1. Niasin dapat merupakan
nikotinamid atau asam nikotinat. Nikotinamid dan asam nikotinat adalah sebagai
sumber vitamin B3. Berikut ini disajikan struktur dari nikatinamid dan
niasin/asam nikatin.
Gambar 9.6. Struktur Nikotinamid, dan Asam nikatinat

(http://www.google.com)
Niasin dibutuhkan untuk sintesis vitamin B3, NAD (nikotinamida adenin

dinukleotida), dan NADP+ (nikotinamid adenin dinukleotida phosphat). NAD
dan NADP adalah kofaktor pada enzim dehidrogenase, yang berfungsi dalam
129
reaksi redoks ( donor dan akseptor elektron. NAD banyak digunakan pada reaksi
glikolisis (perubahan glukosa menjadi asam piruvat), oksidasi asam lemak,
metabolisme keton bodi, dan cenderung berperan sebagai akseptor elektron pada
reaksi katabolisme. NADP berperan pada sintesis asam lemak dan PPP, contoh
laktat dehidrogenase atau malat dehidrogenase.
Niasin juga dapat disintesis dari triptofan. Akan tetapi tidak efisien, karena
membutuhkan 60 mg triptofan untuk menghasilkan 1 mg niasin, dan juga
memerlukan vitamin B1, B2 dan B6. Kebutuhan niasin 19 mg /hari. FAD & NAD
adalah elektron karrier. Ketika suatu pasangan e- dipindahkan ke molekul ini ,
maka 1 atau 2 hidrogen juga akan pindah.
Defisiensi niasin dapat meninbulkan penyakit pellagra, ditandai dengan gejala
sakit tenggorokkan, lidah, dan mulut, serta dermatitis yang sangat khas yaitu
simetrik terutama pada bagian badan yang tidak tertutup seperti tangan, lengan,
siku, kaki, kulit, serta leher. Mula-mula kulit berwarna merah, bengkak, lunak,
bila keadaan berlang lama kadang-kadang terjadi luka, maka kulit mulai bersisik
dan bahkan diare. Asam nikotinamida diberikan pada dosis 2 - 4 g/hari , mampu
menurunkan kadar kolesterol serum darah . Fungsi ini karena asam lemak yang
diambil dari jaringan lemak direduksi oleh asam nikotinamida. Akan tetapi asam
nikotimida juga menurunkan simpanan glikogen dan lemak yang ada di jaringan
otot di tulang dan jantung, sehingga terjadi peningkatan glukosa dan asam urat.
4) Asam pantotenat (vitamin B5).

Pada tahun 1983 dan tahun 1985 Williams mengisolasi asam pentatonat, dimana
asam pentatonat merupakan bagian dari koenzim A . Nama dari vitamin ini
berasal dari bahasa Yunani yaitu panthos , yang berarti dimana-mana. Praktis di
semua bahan biologi terdapat vitamin ini, seperti pada semua jaringan hewan,
tumbuhan, dan juga pada mikroorganisme, hal ini menandakan bahwa vitamin
ini sangat penting peranannya dalam proses metabolisme. Asam pantotenat
secara komersial ditemukan dalam bentuk garam kalsium, larut dalam air, agak
manis, dan stabil pada pemasakan yang normal.Struktur asam pantotenat adalah
sebagai berikut:
130
Gambar 9.7. Struktur Asam pentatonat (http://www.google.com)
Asam pantotenat ini berasal dari β-alanin dan asam pantoat. Peranan asam pantotenat
sebagai koenzim A adalah pada proses metabolisme karbohidrat, lemak, dan protein,
khususnya dalam memproduksi energi. Asam pentatonat banyak ditemukan pada
daging, ikan, unggas, kuning telur, hati, yogurt, keju, kacang-kacangan, ubi,
kembang kol, pisang, jeruk dan alpukat. Secara alami di dalam tubuh manusia,
vitamin ini juga diproduksi oleh bakteri menguntungkan Lactobacillus, yang hidup
dalam saluran usus.
Asam pantotenat dapat berfungsi: a) membantu enzim dalam proses transformasi
hidrat arang, dan lemak menjadi energi, b) membantu sistesis acetilkholin, c) kimia
otak yang berperan dalam proses transmisi sinyal listrik antara sel-sel otak, d)
penting bagi aktivitas kelenjar adrenal, pengendali strees akibat migren, sindrom,
lesu, e) diperlukan dalam proses pembentukan sistem kekebalan tubuh.
Defisiensi asam pantotenat pada manusia jarang terjadi. Pada manusia percobaan,
kekurangan asam ini ditandai dengan muntah-muntah. Hasil penelitian yang
dilakukan pada hewan percobaan seperti tikus, dapat menyebabkan terjadinya
pemutihan rambut. Namun kekurangan asam pentatonat pada manusia belum dapat
dihubungkan dengan proses pemutihan rambut pada usia lanjut.
5) Vitamin B6
Pada tahun 1926 Coldberg dan Lilie menemukan suatu penyakit kulit pada hewan
percobaan, yang beberapa tahun kemudian diketahui disebabkan oleh kekurangan
131
vitamin B6. Pada tahun 1938 vitamin ini telah berhasil diisolasi , dan dimurnikan
dalam bentuk kristal, dan ternyata vitamin ini mempunyai aktivitas biologis.
Vitamin B6 terdiri dari kelompok piridin yang banyak kesamaannya dengan
piridoksin, piridoksal, dan piridoksamina. Meskipun memiliki kesamaan , dalam
khasanah ilmiah dan kehidupan sehari-hari lebih disukai penggunaan istilah vitamin
B6. Dengan demikian vitamin B6 dan piridoksin tidaklah sinonim. Struktur dari
ketiga molekul tersebut disajikan pada gambar berikut ini.
Gambar 9.8. Strukutr Piridoksin, Piridoksal, dan piridoksamin

(http://www.google.com).
Di dalam tubuh diubah menjadi bentuk aktif vitamin B6 ( PLP / piridoksal fosfat ).
Gambar 9.9. Struktur Pirodoksal (http://www.google.com).
Pengubahan dari vitamin B6 menjadi piridoksal fosfat ini membutuhkan ATP

dengan bantuan enzim piridoksal kinase. PLP merupakan koenzim pada reaksi
132
transaminasi, sintesis dan katabolisme asam amino, glikogenolisis (gikogen
fosforilase). Vitamin B6 berfungsi untuk pertumbuhan, mencegah dermatitis, dan
kenjaga stamina. Vitamin ini bersumber dari daging, unggas, ragi, kentang, dan ubi
jalar.
5) . Biotin (Vitamin B7).

Pada tahun 1920-an ditemukan suatu factor yang sangat penting bagi pertumbuhan
khamir yang dinamakan bios . Tahun 1930 Kogl, berhasil diisolasi dari kuning telur
yang identik dengan faktor pertumbuhan untuk khamir. Struktur dari biotin sebagai
berikut
Gambar 9.10. Struktur Biotin (http://www.google.com).
Biotin merupakan koenzim dari berbagai enzim yang berperan dalam proses
reaksi karboksilasi, dekarboksilasi , dan deaminasi. Biotin sangat diperlukan pada
proeses sintesis asam lemak dan reaksi fiksasi CO2 pada proses perubahan asam
piruvat menjadi oksaloasetat. Demikian juga pada siklus Krebs biotin berpungsi
pada perubahan asam suksinat menjadi fumarat dan oksalosuksainat menjadi α-
ketoglutara. Enzim yang mengandung biotin antara lain; acetyl CoA carboxylase,
pyruvate carboxylase, and carbamoyl phosphate synthetase II . Acetyl-CoA
carboxylase enzim regulator utama pada biosintesis asam lemak, dengan reaksi
sebagai berikut..
133
Gambar 9.11. Biosintesis asam lemak (http://www.google.com).
Pyruvate carboxylase adalah enzim pada reaksi glukoneogenesis, yaitu reaksi

pembentukan glukosa. Biotin terdapat diberbagai makanan, dan disintesis oleh
bakteri usus halus kita .
Defisiensi jarang terjadi, jika terjadi ditemukan pada treatmen antibiotik dalam
waktu yang lama karena mengurangi bakteri usus halus. Jika konsumsi telur
mentah dalam jumlah banyak, dimana di dalam putih telur terdapat avidin. Protein
putih telur dapat mencegah absorbsi biotin oleh usus halus. Biotin dapat mencegah
kulit kasar dan bersisik, rasa sakit pada urat,muntah/mual, mempertahankan kadar
haemoglobin (Hb), dan kadar kolesterol. Biotin dapat bersumber dari kuning telur,
daging, coklat, dan kacang polong. Menurut para ahli konsumsi biotin bagi orang
dewasa sekitar 150 mcg/hari/orang dewasa.
6). Kobalamin ( Vitamin B12 )

Vitamin B12 merupakan kristal berwarna merah tua, bersifat hidroskopis . Vitamin
B12 adalah vitamin sangat kompleks bila dibandingkan dengan vitamin lainnya,
molekulnya mengandung sebuah atom Cobalt, sehingga disebut dengan kobalamin.
Pada tahun1948 E.Lester Smith dari Inggeris, dan Edward Rickes serta Karl Folkers
, telah mengisolasi vitamin B12 dalam bentuk kristal. Beberapa tahun kemudian
barulah dapat ditentukan struktur dari vitamin B12 dengan menggunakan alat difraksi
134
sinar-X. Struktur terdiri dari cincin tetrapirol membentuk kompleks dan
ditengahnya terdapat Cobalt, sehingga struktur yang besar seperti Gambar 9.12.
Kobalamin disintesis secara eksklusif oleh mikroorganisme dan ditemukan
dalam hati hewan dalam bentuk terikat dengan protein seperti metilkobalamin atau
5'-deoxyadenosylcobalamin. Untuk menjadi aktif harus dihidrolisis terlebih dahulu
di dalam perut oleh asam lambung atau oleh tripsin setelah konsumsi daging hewan,
diikat oleh faktor intrinsik , kemudian dibawa ke usus halus dan diserap. Setelah di
serap dibawa ke hati dan terjadi transkobalamin II. Untuk kebutuhan diet
dianjurkan mengkonsumsi vitamin B12 bagi laki-laki dan wanita berumur di atas 11
tahun 3 mg/hari, wanita yang sedang hamil dan menyusui 4 mg/hari, anak berusia
antara 7 sampai 10 tahun 2 mg/hari, anak berusia 1 sampai 3 tahun 1 mg/hari, dan
anak berusia sampai 1 tahun 0,3 mg/hari.
Gambar 9.12. Struktur Kobalamin (http://www.google.com).
Vitamin B12 terdapat pada daging, susu, dan ikan, telur, mentega, tidak pada
produk tumbuhan. Metil kobalamin tidak mempunyai fungsi vital dalam
metabolisme, tetapi berperan dalam metabolisme leusin. Vitamin B 12 dapat disimpan
pada liver selama kurang lebih 6 tahun.
135
Penyakit yang ditimbulkan akibat kekurangan vitamin B12 antara lain anemia
pernisiosa, yaitu ketidakmampuan tubuh mengabsorbsi vitamin B12 , muka pucat,
badan kurus, kehilanhan nafsu mkan (anoreksia) , gangguan neurologis, dan depresi
mental.
7). Asam Folat .

Asam folat pertama kali diisolasi dari daun bayam dan namanya berasal dari bahasa
latin bolium. Nama asam folat diberikan pertama kali oleh Mitchell pada tahun
1921, ditemukan pada daun hijau. Nama lain dari asam folat adalah asam
pteroilglutamat, asam folat sendiri tidak mempunyai aktivitas koenzim, tetapi
molekul ini tereduksi secara enzimatik di dalam jaringan menghasilkan asam
tetrahidrofolat (FH4), merupakan bentuk koenzim aktifnya.
folatreduktase
Asam Folat + HADPH + H+ -------------------------------- FH2 + NADP+
Dihidrofolat reduktase
FH2 + NADPH + H+ ----------------------------------------- FH4 + NADP+
Asam tetrahidrofolat berfungsi sebagai pembawa sementara gugus 1-karbon di
dalam sejumlah reaksi enzimatik yang kompleks. Gugus metil (-CH3), formil ( -
CHO), formino (-CH = NH), dan gugus metilen (- CH2).
Asam folat ( folasin) merupakan molekul gabungan yang terdiri dari struktur
cincin pteridin dihubungkan dengan PABA (para amino benzoic acid) disebut
dengan asam pteroat.
Gambar 9.13. Struktur Asam Folat (http://www.google.com).
136
Asam pteroat berkonjugasi dengan glutamat akan membentuk asam folat . Asam
folat banyak terdapat di khamir, daun sayur-sayuran berwarna hijau tua seperti
bayam, asparagus, kacang-kacangan, hati hewan, kuning telur dan jus jeruk
Hewan tidak dapat mensintesis PABA dan glutamat sehinnga harus diperoleh dari
makanan.
Asam folat dengan kofaktor THF, menghasilkan tetrahidrofolate.
Tetrahidrofolat berperan dalam pembentukan komponen-komponen RNA dan DNA .
THF penting dalam reaksi transfer / membawa 1 atom C baik dalam bentuk metil,
methilen, formiamino, formil , methenil, senyawa ini penting dalam sintesis serin,
metionin, glisin, purin. Asam folat dibutuhkan pada ibu hamil, yang berfungsi untuk
peningkatan proliferasi sel di dalam darah pada semester pertama. Disamping itu
asam folat juga dapat berfungsi mencegah diare, anemia,leucopenia, dan menjaga
pertumbuhan normaltidak . Asam folat terdapat pada sayuran berdaun hjau
tua/bayam, kagang-kacangan. Beberapa contoh senyawa asam folat.
Gambar 9.14, Struktur Asam Folat (http://www.google.com).
Beberapa sifat fisika asam folat diantaranya adalah: sedikit larut dalam air,
mudah teroksidasi dalam larutan asam, dan peka terhadap cahaya matahari.
Larutan asam folat akan menguap, jika larutannya disimpan pada suhu kamar
dan pada pemanasan normal.
137
8). Asam Askorbat (Vitamin C).
Vitamin C atau asam askorbat banyak memberikan mangfaat bagi
kesehatantubuh manusia. Di dalam tubuh manusia , vitamin C juga berperan
sebagai senyawapembentuk kolagen yang merupakan penyusun jaringan kulit,
sendi, , tulang, dan jaringan penyokong lainnya. Vitamin C dalam larutan air
mudah teroksidasi, vitamin C merupakan senyawa antioksidan. Oksidasi dapat
dipercepat jika terdapat logam tembaga atau suasana alkalis. Karena vitamin C
merupakan senyawa antioksidan, maka vitamin ini mampu menagkal radikal
bebas, sehinnga vitamin C dapat membantu menurunkan laju mutasi, sehinnga
mampu menurunkan resiko timbulnya berbagai penyakit degeneratif, seperti
kanker. Vitamin ini juga dapat berperan dalam penutupan luka saat terjadi
pendarahan dan dapat memberikan perlindungan lebih dari infeksi
mikroorganisme pathogen. Melalui mekanisme inilah vitamin C berperan dalam
menjaga kebugaran tubuh dan membantu mencegah berbagai jenis penyakit.
Namun akumulasi vitamin C yang berlebihan dapat menimbulkan terbentuknya
batu ginjal, gangguan saluran pencernaan, dan rusaknya sel darah merah.
Struktur dari vitamin C disajikan pada gambar berikut ini.
Gambar 9.15. Struktur Asam Askorbat Folat (http://www.google.com).

.
Kebutuhan akan vitamin C akan berbeda setiap orang. Seseorang yang
kebiasaan merokok dapat kehilangan vitamin C dalam darahnya mencapai 25%.
Bagi orang-orang yang suka peminum kopi, atau minuman beralkohol, konsumsi
obat-obat tertentu seperti obat antikejang, antibiotik tertentu, obat tidur, dan
kontrasepsi oral, stress, demam, infeksi dan berolahraga juga meningkatkan
138
kebutuhan terhadap vitamin C. Sifat fisika vitamin C adalah sangat mudah larut
dalam air, tidak tahan terhadap panas, sedangkan sifat kimianya adalah mudah
teroksidasi.
Kekurangan vitamin C dapat menyebabkan penyakit seperti : skorbut,
pendarahan gusi, mudah terjadi luka dan infeksi tubuh, terjadi hambatan
pertumbuhan pada bayi dan anak-anak, pembentukan tulang yang tidak normal
pada bayi dan anak-anak, kulit mudah mengelupas.
Sumber vitamin C bukan saja berasal dari jeruk, tetapi juga bersumber dari
buah-buahan lain seperti buah papaya, buah paprika merah, brokoli, kubis,
strawberi, buah kiwi, kembang kol, ubi jalar, cabai rawit, jambu biji, dan lain
sebagainya. Disamping itu vitamin C juga dapat bersumber dari sayur-sayuran
yang berwarna hijau.
b. Vitamin yang larut dalam lemak.

1).Vitamin A
Vitamin A dengan rumus molekul C20H30O merupakan salah satu jenis vitamin
yang larut dalam lemak yang sangat berperan dalam sistem penglihatan yang
baik. Vitamin A relatif stabil terhadap panas, dengan demikian tidak banyak
yang hilang selama proses pemasakan makanan. Makanan dalam kaleng masih
dapat bertahan vitamin A-nya selama 9 bulan. Vitamin A terdiri dari 3
biomolekul aktif : retinol, retinal (retinaldehyde), dan asam retinoat.
Ketiga struktur vitamin A tersebut dapat dilihat pada gambar di bawah ini
139
Gambar 9.16. Struktur Molekul Aktif Vitamin A Folat (http://www.google.com)..
Ketiga biomolekul tersebut berasal dari β- caroten atau provitamin A. Provitamin A
ini terdapat pada tanaman berwarna hijau tua, orange dan merah. Vitamin A dapat di
simpan dalam sel stealate pada hati dalam bentuk retinil ester (retinol diesterifikasi
dengan suatu molekul asam lemak). Pada saat dimobilisasi dalam tubuh provitamin
A akan dirubah mejadi retinol dan dilepas ke peredaran darah dengan berikatan
dengan protein RBP. RBP hanya akan dilepas ke dalam darah apabila mengandung
retinol. Berbagai macam sel mempunyai reseptor RBP yang terikat pada membran.
Vitamin A berfungsi mesintesis mukoportein dan mukopolisakarida yang
berguna untuk mempertahankan kesatuan epitel pada jaringan mata, mulut,
pencernaan, otot, saluran urin, dan mencegah penyakit mata seperti rabun senja, dan
buta permanen. Sumber vitamin A dapat berasal dari alami (nabati dan hewani),
serta produk olahan. Vitamin A yang bersumber dari alami ditemukan pada sereal,
umbi-umbian, biji-bijian, sayur-sayuran, buah-buahan, hewani. Vitamin A dapat
dijumpai pada tumbuhan seperti sayuran hijau, sayuran kuning, buah-buahan yang
berwarna kuning. Vitamin A yang bersumber dari hewan antara lain; daging ayam,
bebek, hati sapi, hati ayam, berbagai jenis ikan. Selain vitamin A yang alami, juga
berasal dari olahan seperti kepala susu, mentega, minyak ikan, minyak kelapa sawit,
tepung ikan.
Vitamin A berperan dalam proses melihat. Pada retina mata terdapat pigmen
yang sensitif terhadap cahaya, yaitu rodopsin, suatu protein gabungan yang dapat
berdisosiasi menjadi protein opsin dan retinen trans ( Vitamin A dalam bentuk
aldehid). Jadi disosiasi terjadi apabila rodopsin terkena cahaya. Trans retinen
selanjutnya direduksi oleh NADH dan enzimdehidrogenase alkohol membentuk
trans vitamin A. Peran lain dari cahaya pada siklus rodopsin adalah menghambat
pembentukan rodopsin dari protein opsin dan cis-retinen. Melalui isomerasi cis-
140
retinen menjadi trans-retinen. Sebaliknya dalam keadaan gelap, cis-retinen
membentuk rodopsin kembali ke opsin.
Disamping itu ada fungsi dan manfaat dari vitamin A yang lain diantaranya:
a). Dapat mengoptimalkan perkembangan janin
Vitamin A sangat penting bagi ibu hamil, seperti membantu perkembangan sel mata,
organ mata, pertumbuan tulang, kesehatan kulit, dan membantu perkembangan
jantung.
b). Menghambat sel kanker payudara
Vitamin A turunannya berupa asam retinoat atau retinol yang berfungsi menghambat
pertumbuhan jaringan kanker.
c). Meningkatkan kekebalan tubuh (imunitas).
Turunan vitamin A berupa retinil palmitat dan retinil asetat dapat mencegah infeksi
dari berbagai macam organisme yang dapat merusak tubuh.
d). Menghambat proses penuaan dini
Vitamin A dapat bersifat antioksidan dapat menangkal radikal bebas. Radikal bebas
ini dinetralkan oleh sifat antioksidannya, sehinnga dapat memperlambat proses
penuaan pada kulit.
2) Vitamin D.
Vitamin D terdiridari Vitamin D2 dan Vit. D3. Pada tumbuhan terdapat dalam
bentuk steroid ergosterol (provit D), jika disinari oleh sinar matahari (sinar uv),
maka akan menjadi ergokalsiferol (vit D3). Hewan dengan mengubah kolesterol
menjadi 7 dehidrokolesterol (pro vit D), jika disinari oleh sinar matahari akan
menghasilkan kolekalsiferol (vit D3 ). Pengubahan dari provit D menjadi vit .D
melibatkan sinar uv yang berguna membuka cincin steroid strukturnya. Perbedaan
vit. D2 dan D3 adalah vit D2 mempunyai ikatan ganda pada rantai sampingnya
141
Gambar 9. 17. Struktur Vitamin D (http://www.google.com).
Dalam keadaan murni , semua vitamin D merupakan Kristal putih, tidak berbau,
larut dalam lemak atau minyak dan pelarut organik seperti eter, n-heksana,
chloroform, aseton, dan alkohol, tetapi tidak larut dalam air. Vitamin D2 lebih
dengan nama ergokalsiferol berasal dari turunan senyawa kolesterol yang banyak
dijumpai pada ragi dan tanaman.. Vitamin D3 dekenal dengan nama kolekalsiferol ,
berasal dari turunan senyawa 7-dehidrokolesterol , dan paling banyak dijumpai
pada kulit manusia. Vitamin D2 lebih labil dibandingkan vitamin D3, hal
kemungkinan disebabkan oleh jumlah ikatan rangkapnya.
Vitamin D mengatur absorbsi kalsium dan fosfat dari saluran pencernaan
makanan. Diperkirakan vitamin D juga dapat membantu kelancaran terjadinya
transport aktif kalsium melalui membran. Vitamin D dapat mencegah pembesaran
sendi, tulang melunak, deformasi tulang dada, kejang-kejang, oeteomalasia,
terlambat pertumbuhan gigi.
Kebutuhan vitamin D oleh tubuh sangat sedikit, yaitu rata-rata 400 IU. Kelebihan
vitamin D bersifat racun bagi tubuh. Dosis antara 1.000 sampai 3.000 mg/hari/kg
berat badan memberikan gejala keracunan dengan tanda-tanda diare, nausea (mual),
dan poliuria. Jika dosis yang lebih tinggi dari itu, akan menyebabkan keracunan
berat, akan menyebabkan keruskan renal ( saluran kencing ).
Defisiensi viyamin D dapat menyebabkan penyakit seperti:
a). Rickettsia pada anak-anak dengan gejala tulang menjadi lunak, pembesaran sendi-
sendi sambungan tulang, reformasi tulang dada, pelvis, pertumbuhan gigi terlambat.
b). Kejang-kejang.
c). Osteomalasia, melunaknya tulang pada orang dewasa.
Kebutuhan akan vitamin D dapat disuplai dari bahan makanan, seperti minyak ikan,
susu, dan senyawa dibawah lapisan epidermal yang dapat menjadi vitamin D oleh
adanya sinar ultra violet.
142
3) Vitamin E /Tokoferol.
Vitamin E ditemukan pada tahun 1922 oleh Evans dan Bishop dengan nama
tokoferol yang berasal dari bahasa Yunasi, tocos berarti kelahiran anak dan phero
berarti mengasuh. Terdapat 6 jenis tokoferol, yaitu α (alfa), β (beta), γ (gama), δ
(delta) , ρ (peta), dan λ (zeta). Masing-masingnya memilki aktivitas yang
bervariasi, sehingga nilai vitamin E dari suatu bahan pangan didasarkan pada jumlah
dari aktivitas-aktivitas tersebut. Dari kesemua jenis tokoferol, maka tokoferol yang
memiliki aktivitas terbesar adalah tokoferol α
Stabilitas kimia vitamin E mudah berubah akibat pengaruh berbagai zat alami.
Seperti minyak yang tengik sebelum dikonsumsi, hal ini akan menimbulkan
kerusakan vitamin E. Garam besi, seperti besi (III) klorida bersifat mengoksidasi
tokoferol
Struktur molekul vitamin E adalah adalah sebagai berikut.
Gambar 9.18. Strukutr Vitamin E (http://www.google.com).

Fungsi utama dari vitamin E di dalam tubuh adalah sebagai antioksidan alami
yang dapat menghilangkan radikal bebas, dan molekul oksigen, yang berperan
membantu fungsi sistem sitokrom oksidase atau melindungi susunan lipid di dalam
mitokondria dari kerusakan oksidasi, serta juga berfungsi pada proses metabolism
asam amino yang mengadung belerang. Sebagai antioksidan , vitamin E berfungsi
melindungi senyawa-senyawa yang mudah teroksidasi, antara lain ikatan rangkap
pada asam lemak tidak jenuh (unsaturated fatty aicd), Deoksiribonuklease acid
(DNA), Ribonukleat acid (RNA), dan ikatan atau gugus sulfhidril (-SH) pada
protein. Jika senyawa-senyawa tersebut di atas teroksidasi, maka akan menghasilkan
radikal bebas. Radikal bebas yang terjadi akan mmengoksidasi senyawa-senyawa
143
protein, DNA, RNA dan asam lemak mtidak jenuh. Vitamin E akan bertindak
sebagai reduktor dan menangkap radikal bebas tersebut.
Disamping fungsi utama vitamin E sebagai antioksidan, juga berfungsi
mencegah penyakit hati, mengurangi kelelahan, membantu memperlambat penuaan,
menguatkan dinding pembuluh kapiler darah, mencegah kerusakan sel darah merah
juga dapat menjaga kesuburan, kesegaran, dan mencegah hemolisis.
Kekurangan vitamin E dapat menyebabkan tubuh tidak bertenaga, aktifitas
seksual menurun, deposit lemak yang tidak normal pada otot. Pada hewan telah
terdeteksi, kekurangan vitamin dapat menyebabkan: 1) hilangnya fertilitas pada
marmot, tikus, 2) warna kecoklatan dari uterus dan jaringan lemak, 3) kerusakan otot
lurik marmud, 4) kelainan otot jantung, dan lain sebagainya. Minyak kapas, minyak
jagung, dan minyak gandum mengandung vitamin E sekitar 0,01 sampai 0,05%.
Disamping sumber alami, vitamin E juga dapat bersumber dari vitamin E sintetis.
4) Vitamin K.
Vitamin K adalah vitamin yang larut dalam lemak. Vitamin K dibutuhkan oleh
tubuh dalam jumlah yang sedikit dan biasanya sudah dapat terpenuhi melalului
makan, jadi tidak perlu dikomsumsi melalui suplemen vitamin K. Vitamin K
pertama kali ditemukan pada tahun 1964 di Denmark. Vitamin K ada dua macam ,
yaitu Vitamin K 1 ( filoquinon) dan Vitamin K 2. ( menaquinon) . Kedua struktur
vitamin tersebut disajikan pada gambar berikut.
Gambar 9.18. Struktur Vitamin K (http://www.google.com).
Vitamin K ini berfungsi dalam proses pembentukan protombin, pembekuan darah,

fosofrilasi oksidatif, mencegah pendarahan ( hemorage) pada waktu melahirkan.
144
Vitamin K banyak terdapat pada daun kubis, daun bayam dan hati. Vitamin K 1
(pada sayur-sayuran hijau dalam bentuk filokuinon, sedangkan Vitamin K2 (pada

bakteri usus halus dalam bentuk menakuinon. Vitamin ini penting untuk sintesis
protein yang terlibat dalam pembekuan darah.
Vitamin K selain berfungsi dalam proses pembekuan darah, juga berfungsi dalam
proses pembentukan tulang, pemeliharaan ginjal, sebagai komponen koenzim dalam
proses fosforilasi, membantu mengatasi lingkar mata hitam, dan membantu
mengontrol aliran darah (phytonadione).
Untuk kebutuhan harian akan vitamin telah direkombinasikan rata-rata bagi pria dan
wanita berumur antara 19 dan 22 tahun sebagai berikut.
Tabel 9.1. Kebutuhan Harian Vitamin rata-rata Pria dan wanita

berumur 19 dan 22 tahun
Nama Vitamin Pria Wanita
*
Vitamin A 1 mg RE 0,8 mg RE*
+
Vitamin D 7,5 ug 7,5 ug+
Vitamin E 10mg α-TE
Vitamin C 60 mg 60 mg
Niasin 19 mg 14 mg
Asam pantotenat 10 mg 10 mg
Vitamin B6 2,2 mg 2 mg
Riboflavin 1,7 mg 1,3mg
Tiamin 1,5 mg 1,1 mg
Asam folat 0,4 mg 0,4 mg
Biotin 0,3 mg 0,3 mg
Vitamin B12 3 ug 3 ug
Sumber: Armsrong, Frank K. 1989, Biochemistry.
RE* = ekuivalen retinol
α-TE = ekuivalen tokoferol-α
C. Latihan.
1. Jelaskan pengertian vitamin ?.
2. Jelaskan klasifikasi vitamin, masing-masing disertai contoh.
3. Jelaskan apa dampak pengaruh dari kekurangan vitamin B1 dan B6
4. Jelaskan apa dampak pengaruh dari kekurangan vitamin C dan D.
145
5. Jelaskan apa keuntungan penggunaan vitamin alami jika dibandingkan
dengan vitamin sistetis?.
6. Jelaskan peranan asam folat bagi manusia
7. Jelaskan prinsip pemenfaatan sinar ultraviolet
Reference
Prentice-Hall, Inc.
http:// www.sciencebioteh.net
Inc.
Winarno, F.G, 1991, Kimia Pangan dan Gizi, Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama.
146
BAB X
MINERAL
A. Pendahuluan.
Sejumlah besar unsur-unsur kimia yang terdapat di dalam tubuh manusia,
hanya sebagian sedikit yang menunjukkan fungsi biokimia dan fisiologis. Unsur-
unsur tersebut dikelompokkan ke dalam 2 kelompok, yaitu kelompok pertama adalah
karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan belerang/sulfur, yang merupakan
komponen utama molekul-molekul tubuh. Kelompok kedua termasuk mineral-
mineral yang penting seperti; kalsium, fosfor, magnesium, natrium, kalium, dan
klorida.
Unsur-unsur yang dibutukan dalam jumlah sangat sedikit disebut dengan
unsur runutan seperti; kromium, kobalt, tembaga, yodium, besi, mangan, ,
molibdenum, kobalt, selenium, dan seng. Kebanyakan mineral kecuali kalium dan
natrium membentuk garam –garam dan senyawa-senyawa lain yang relatif sukar
larut, sehingga sukar diabsorpsi . Absorpsi mineral sering memerlukan protein
pengemban (specific carrier protein).
Mineral-mineral essensial da unsur-unsur runutan ditemukan sebagian besar
dalam makanan, terutama biji-bijian, buah-buahan, produk susu, daging, dan ikan.
Di dalam makanan jumlah mineral yang tersedia sangat sedikit, maka untuk itu perlu
mengkonsumsi cukup dan berbagai makanan untuk memenuhi kebutuhan nutrisi.
B. Pengertian Mineral.
Unsur mineral merupakan salah satu komponen yang sangat diperlukan oleh
makhluk hidup, disamping karbohidrat, lemak, protein, dan vitamin. Unsur mineral
sering dikenal sebagai zat anorganik atau kadar abu. Mineral dapat dikelompokkan
menjadi dua golongan utama, yaitu mineral makro, dan mineral mikro. Mineral
makro diperlukan atau terdapat dalam jumlah relatif besar seperti; Ca, P, K, Na, Cl,
S, dan Mg. Mineral mikro ialah mineral yang diperlukan dalam jumlah sangat sedikit
dan umumnya terdapat dalam konsentrasi sangat kecil, seperti Fe, Mo, Cu, Zn, Mn,
Co, I, dan Se.
147
1. Mineral Makro.
a). Kalsium (Ca).
Tubuh manusia mengandung lebih banyak kalsium dari mineral essensial lainnya,
sebanyak 1.200 gram kalsium/ 70 kg berat badan orang dewasa. Kalsium dalam
tubuh terdapat pada tulang, dan gigi. Sebagian besar kalsium tulang diendapkan
dalam bentuk senyawa hidroksiapatit Ca10 (PO4)6 (OH)2. Kalsium ini sangat peting
untuk mengatur sejumlah aktivitas sel, fungsi saraf dan otot, kerja hormon, proses
pembekuan darah, molalitas selluler, dan aktivator enzim tertentu.
Kalsium diabsorpsi dibantu oleh vitamin D dan vitamin C melalui usus
duodenum dan jejunum proksimal oleh protein pengikat kalsium yang disentesis
sebagai respon terhadap kerja 1,25 dihidroksisiklokalsiferon. Absorpsi dapat
dihambat oleh senyawa-senyawa yang membentuk garam-garam kalsium yang tidak
larut seperti oksalat, dan asam fitat. Sebagian besar kalsium tidak diserap tetapi
diekskresi dalam feses.
Defisiensi kalsium akan mengakibatkan munculnya penyakit tetani, dan
gangguan pada otot. Jika kadar kalsium plasma di bawah normal, maka kalsium
tulang dimobilisasi, karena itu meningkatkan Ca2+ yang bersikulasi, sehingga
pembentukan tulang baru dihambat. Kekurangan Ca2+ akan menyebabkan rakitis
(rickers) pada anak-anak atau pada orang tua disebut dengan osteomalasia.
Kelebihan intake Ca2+ pada tubuh manusia, menyebabkan gangguan klinis seperti
hiperparatiroidisme, intoksikasi vitamin D, sarkoidosis, dan kanker.
b). Fosfor (P).
Fosfor mempunyai peranan penting bagi makhluk hidup, terutama dalam struktur
dan fungsi semua sel. Didalam tubuh keberadaan fosfor adalah sebagai fosfat.
Fosfat merupakan komponen utama struktur tulang, gigi . Disamping itu fosfat juga
merupakan komponen utama dalam DNA atau RNA.
Fosfat bebas diabsorpsi dalam usus jejunum bagian tengah dan masuk aliran
darah melalui sirkulasi portal. Ekskresi fosfat terjadi pada ginjal. Jumlah fosfat yang
dieksresi dalam urin menunjukkan perbedaan antara jumlah yang difiltrasi dengan
jumlah yang diabsorpsi oleh tubulus proksimal dan tubulus distal ginjal.
148
Kekurangan absorpsi fosfat terjadi akibat berkurangnya absorpsi dari usus,
pengeluaran melalui ginjal berlebihan. Keadaan berkurangnya fosfat disebut dengan
istilah hipofosfatemia , yang dapat menyebabkan penyakit rakitis pada anak-anak,
dan osteomalsia pada orang dewasa. Kekuranga fosfor akan terjadi demineralisasi
tulang, dan akan terjadi pertumbuhan tulang tidak baik. Sumber makanan yang
mengandung fosfor antara lain adalah susu, keju, daging, kacang-kacangan, dan
padi-padian.
c). Kalium (K).

Kalium adalah kation utama cairan intrasel. Sumber utama dari kalium/K+ adalah
materi seluler yang dikonsumsi sebagai bahan makanan, kekurangan kalium sangat
jarang terjadi, kecuali pada malnutrisi protein kalori berat. Kalium ini mudah
diserap oleh usus halus, sebanding dengan jumlah yang dimakan dan beredar dalam
plasma. Kalium dalam cairan ekstrasel memasuki semua jaringan.
Keracunan kalium disebut dengan istilah hiperkalemia sering terjadi pada payah
ginjal, yaitu ginjal tidak mampu membuang kelebihan kalium, dapat
membahayakan jantung.
2. Mineral Mikro /Unsur Runutan.

a). Kobalt (Co).
Salah satu fungsi dari kobalt yang telah diketahui adalah peranannya dalam
kobalamin/vitamin B12, yang penting untuk ,maturasi sel-sel darah merah dan untuk
menjaga normalitas kerja semua sel. Kobalt anorganik diabsorpsi dengan baik dari
usus dan tanpa mekanisme seperti transport Fe. Kobalt hanya sedikit sekali diserap
melalui dinding usus dan di dalam tubuh diketahui terpada pada limpa, hati, ginjal
dan pankreas.
Defisiensi cobalt menyebabkan anemia pernisiosa, yang sebenarnya disebabkan
oleh gangguan penyerapan vitamin B12. Tumbuhan tidak memerlukan kobalt,
sehingga sumber utama kobalt bagi manusia adalah berasal dari hewani. Diet yang
terlalu banyak mengandung kobalt organic diketahui menyebabkan polisitemia
yaiut produksi berlebihan sel-sel darah merah.
149
b). Tembaga (Cu).
Tembaga berperan dalam beberapa aktivitas enzim pernafasan sebagai kofaktor
bagi enzim tirosinase, dan sitokrom oksidase. Tirosinase mengkatalisis reaksi
oksidasi tirosin menjadi pigmen melanin (pigmen gelap pada kulit dan rambut).
Sitokrom oksidase suatu enzim yang terdiri dari gugus heme dan atom-atom
tembaga, dapat mereduksi oksigen. Askorbat oksidase merupakan suatu kompleks
tembaga protein yang mengkatalisis perubahan asam askorbat menjadi asam
dehidroaskorbat.
Tembaga juga diperlukan dalam proses pertumbuhan sel-sel darah merah yang
masih muda. Bila kekurangan tembaga, sel darah merah yang dihasilkan akan
berkurang pula. Meskipun tembaga tidak merupakan bagian dari hemoglobin, tetapi
berperan dalam proses pembentukan haemoglobin , dan mempermudah absorpsi
besi. Pada hewan percobaan, kekurangan tembaga akan menurunkan sistesis elastin.
Elastin adalah bagian jaringan protein yang membuat aorta dan jaringan urat
(tendon) menjadi elastis. Dari hasil penelitian yang dilakukan oleh Gubler tahun
1956, secara in vitro menggunakan media kultur, diketahui bahwa elastin tidak
dapat disintesis tanpa adanya enzim amina oksidase yang mengandung tembaga.
Tembaga diserap dari usus kecil ke dalam saluran darah, tempat sebagian besar
jaringan bergabung pada seruplamin, yaitu protein yang berfungsi dalam
penggunaan besi. Kebutuhan tembaga pada manusia sudah tercukupi melalui
makanan yang dikomsumsinya setiap hari. Bagi orang dewasa kebutuhan tembaga
lebih kurang 2 mg per hari, bagi bayi dan anak-anak membutuhkan kurang lebih 2,5
sampai 5,0 mg per hari berat badan. Defisiensi tembaga sangat jarang terjadi,
biasanya diawali dengan kekurangan akan zat besi.
c). Zink (Zn).

Zink merupakan komponen penting dari berbagai enzim. Paling sedikit ada 15-
20 metalo-enzim yang mengandung zink yang telah diisolasi dan dimurnikan.
Seperti enzim karbonat anhidrase yang terdapat dalam darah, enzim karboksi
peptidasem dan dehidrogenase dalam hati. Disini zink berfungsi sebagai kofaktor,
yang dapat meninggkatkan keaktifan enzim.
150
Kebutuhan akan zink diperkirakan 15 mg bagi setiap anak di atas usia 11 tahun.
Para ahli gizi berpendapat, bahwa dengan mengkonsumsi jumlah protein hewani
yang dianjurkan kebutuhan tubuh akan zink tercukupi. Meskipun zink terdapat di
dalam berbagai bahan pangan, namun yang merupakan sumber utama zink adalah
daging, unggas, ikan laut, telur, keju, dan susu.
Kekurangan zink dapat berakibat seperti yang dilaporkan oleh Fairbank (1971)
terhadap dua kelompok anak di Mesir dan Iran yang menderita kurang makan. Menu
kedua kelompok anak tersebut tidak mengandung protein hewani, tetapi seluruhnya
terdiri dari roti, kacang-kacangan, gandum. Kedua kelompok anak tersebut menjadi
kerdil, alat seksnya tidak berkembang, hati dan ginjalnya membengkak, dan terjadi
gejala anemia gizi besi.
d). Fluor (F).

Mineral fluor penting dalam pertumbuahn dan pembentukan struktur gigi agar
mempunyai daya tahan yang maksimal terhadap penyakit gigi. Pada gigi dan tulang
konsentrasi fluorida meningkat dengan bertambahnya umur. Peningkatan konsentrasi
tersebut dapat juga terjadi karena konsentrasi fluorida yang lebih tinggidalam
sumber air minum. Fluorida air minum yang baik adalah sampai kadar 1,0 – 1,2 ppm
untuk daerah subtropis dan untuk daerah panas lebih sedikit yaitu 0,5 – 0,7 ppm.
Jika gigi yang terkena terlalu banayk fluorida dalam air minum, enamelnya
menjadi keruh dan berkapur, berkarat, kadang timbul noda yang berwarna coklat
sampai hitam. Hal ini dapat dicegah dengan mengurangi kandungan mineral dalam
air minum.
e). Iodium (I).

Iodium merupakan bagian dari hormon kelejar tiroid, yaitu tirosin dan
triiodotirosin. Biasanya tubuh mengandung 20 – 30 mg iodium, sekitar 60% berada
dalam kelejar tiroid, dan selebihnya tersebar pada jaringan-jaringan tubuh, terutama
di ovarium, otot, dan darah. Iodium dalam bentuk iodida mudah diserap melalui
dinding usus dan diekskresikan melalui urin. Hasil serapan dibawa oleh darah ke
kelejar tiroid untuk pembentukan hormon dan lain-lain. Disamping itu iodium juga
diperlukan dalam proses reproduksi manusia maupun hewan. Selama berabad-abad
151
diketahui bahwa, pada wanita hamil yang sedang hamil sering terjadi penyakit
gondok, hal ini menunjukkan bawah selama proses kehamilan diperlukan lebih
banyak iodium atau tiraksin.
Defisiensi iodium menyebabkan pembesaran kelenjar tiroid, yang
mengakibatkan pembengkakan pada bagian leher yang disebut dengan penyakit
gondok. Bila tubuh mengalami kekurangan iodium, kadar tiroksin dalam darah
menjadi rendah. Kadar tiroksin rendah akan merangsang kelejar pituitary untuk
meproduksi lebih banyak hormon yang disebut tyroid stimulating hormon (TSH).
Hormon TSH menyebabkan kelejar tiroid membesar kerena jumlah dan ukuran sel-
sel epitel membesar. Pembesaran kelejar denga produksi hormon yang rendah
disebut dengan gondok sederhana atau nontoxic goiter. Bila keadaan keadaan
tersebut banyak dijumpai disuatu daerah tertentu, gondok sederhana disebut gondok
endemik. Kekurangan iodium kronis menyebabkan terjadinya kretinisme.
Pertumbuhan bayi sangat terhambat, wajah kasar dan membengkak, perut kembung
dan membesar, bibir tebal dan selalu terbuka.
Sumber iodium antara lain adalah ikan, kerang dan tumbuhan – tumbuhan yang
hidup di daerah pantai. Oleh karena itu gondok endemik biasanya terdapat pada
daerah pegunungan. Langkah-langkah yang sudah dilakukan oleh pemerintah
maupun swasta untuk mencegah penyakit gondok adalah iodisasi garam kebutuhan
sehari-hari.
f). Sulfur (S).

Sulfur atau belerang terdapat sebagai komponen penyusun beberapa asam amino,
seperti sistin, sistein dan metionin. Unsur belerang terdapat pada semua protein,
terutama pada keratin kulit dan rambut, dan pada hormon insulin. Sulfur juga
terdapat dalam karbohidrat heparin, suatu antikoagulan yang terdapat dalam hati.
Disamping itu sulfur juga terdapat dalam vitamin, seperti tiamin dan biotin.
g). Mangan ( Mn).

Mangan merupakan kofaktor beberapa enzim, seperti dalam proses sintesis
kolesterol dari asetil-Co A, diperlukan enzim yang mengandung mangan yaitu enzim
152
mevalonat kinase. Dalam proses pencernaan makanan seperti protein, salah satu
enzimnya peptidase memerlukan ion mangan sebagai kofaktor.
Mangan sangat mudah diserap kedalam tubuh, dan dalam darah mangan
berikatan dengan sebuah molekul protein. Kelebihan mangan diekskresikan melalui
feses bersama-sama hasil empedu (bilirubin dan biliverdin). Sumber mangan yang
baik adalah teh kering, coffee instant, nenas kaleng, serta roti dari gandum.
h). Besi (Fe).

Besi alam tubuh terdapat dalam sel-sel darah merah sebagai heme, suau pigmen
yang mengandung inti sebuah atom besi. Dalam sebuah molekul hemoglobin
terdapat empat heme. Besi juga terdapat dalam sel-sel otot, khususnya mioglabin
yang terdiri dari dari satu pigmen heme untuk setiap protein. Unsur besi diserap
melalui dinding usus dalam bentuk ion fero. Ion fero ini disimpan dalam hati, limpa,
dan sumsum tulang belakang . Kemudian dibawa oleh plasma darah ke seluruh
jaringan tubuh dalam bentuk kompleks besi-protein. Ion feri diserap tetapi prosesnya
tidak semudah ion fero. Penyerapan ion feri berlangsung di duodenum bagian atas
dan dikontrol oleh mukosa intestine. Penyerapan ion besi dibantu oleh keasaman
cairan lambung dan vitamin C.
Besi yang ada di dalam tubuh berasal dari tiga sumber yaitu besi yang diperoleh
dari hasil perusakan sel-sel darah merah (dalam proses hemolisis, besi yang diambil
dari penyimpanan dalam badan, dan besi yang diserap dari saluran pencernaan. Dari
ketiga sumber tersebut di atas, maka dari proses hemolisis merupakan sumber besi
yang utama. Pada manusia normal kira-kira 20 – 25 mg besi perhari berasal dari
proses hemolisis dan hanya sekitar 1 mg berasal dari makanan. Dari hasil penelitian
dengan menggunakan besi yang radioaktif diperoleh bahwa penyerapan besi
meningkat menjadi 3 kali bila seseorang mengkonsumsi roti yang mengandung besi
bersama 1 g vitamin C (Steinkamp, dkk. 1955). Sebaliknya adanya asam fitat dapat
menghambat penyerapan besi, karena asam fitat dengan besi membentuk senyawa
yang tidal larut.
Kekurangan besi banyak dialami bayi di bawah usia 2 tahun, serta ibu yang
sedang hamil, wanita yang haid atau menyusui, pada pasien yang terserang cacing
153
pita. Kekurangan besi akan menimbulkan kekurangan haemoglobin darah atau
anemia gizi besi. Kebutuhan tubuh akan unsur besi rata-rata 12 – 18 mg per hari.
Makanan yang banyak mengandung unsur besi adalah hati, daging, kuning telur,
kacang-kacangan, dan sayuran daun hijau.
Mineral juga berfungsi sebagai kofaktor. Fungsi mineral dalam enzim
sangat bervariasi, bisa berfungsi sebagai katalis, dan juga untuk meningkatkan
efisiensi enzim. Berikut ini diberikan beberapa contoh mineral, beserta fungsinya.
Tabel 9.1. Fungsi Mineral dan Trace element sebagai kofaktor
Mineral Contoh enzim Aktifitas
Fe Cytochrom oxidase Oksidasi - reduksi
Cu Ascorbic acid oxidase Oksidasi - reduksi
Zn Alcohol dehydrogenase Membantu pengikataa
NAD+
Mn Histidine ammonia lyase Membantu katalisis
pengambilan kembali
elektron
Co Glutame mutase Koenzim pada kobaltamin
Ni Urease Sisi katalitik
Mo Xanthine oxidase Oksidasi - reduksi
V Nitrate reductase Oksidasi - reduksi
Se Glutation peroxidase Pemindahan S pada sistin
di sisi aktif enzim.
Dari uraian di atas, kebutuhan akan mineral bagi makhluk hidup perlu dicukupi.
Berikut ini disajikan kebutuhan harian rekomendasi U.S untuk rata-rata pria dan
wanita antara umur 19 dan 22 tahun terhadap beberapa mineral.
Tabel 9.2. Kebutuhan Harian Mineral rata-rata.
Mineral Pria Wanita
Kalsium 800 mg 800 mg
Fosfor 800 mg 800 mg
Magnesium 350 mg 300 mg
Seng 15 mg 15 mg
Zat besi 10 mg 18 mg
Mineral Pria Wanita
Tembaga 3 mg 3 mg
Yodium 150 ug 150 ug
Sumber. Armsrong , Frank B, 1989, Biochemistry.
154
Disamping unsur-unsur di atas tubuh juga membutuhkan beberapa senyawa yang
bermanfaat bagi tubuh yaitu serat seperti; selulosa, hemiselulosa, pectin, gom
tanama, mulilago, lignin, dan air. Selulusa merupakan komponen fibrous dinding sel
tanaman, yang memiliki kemampuan menyerap air dan mengembang . Selulosa
berperan pada proses ekskresi garam-garam empedu diperbesar. Disamping itu
selulosa juga mempunyai kemampuan untuk mengikat asam fosfat. Hemiselulosa
yang terdiri dari campuran gula pentosa dan heksosa yang bercabang memiliki
kemampuan mengikat air dan ion-ion mudah dicerna. Pektin mempunyai
kemampuan menurunkan absorpsi kolesterol. Gom dan musilago mempengaruhi
proses metabolisme kolesterol dan kerja garam empedu. Sebagaia mana pectin, gam
dan musilago juga dapat menurunkan kadar kolesterol darah, meningkatkan
kolesterol tinja, dan juga mencegah kenaikan kadar kolesterol hati. Lignin
merupakan komponen dari dinding sel, berfungsi dalam proses pencernaan makanan
adalah mengikat garam-garam empedu.
Jadi dapat disimpulkan bahwa serat makanan sebenarnya bukan merupakan gizi,
tetapi berguna bagi kesehatan karena perannya dalam proses pencernaan makanan.
Serat terdapat dalam sayuran dan buah-buhan. Apabila dirangkum, maka kegunaan
serat dalam makanan manusia adalah ; menurunkan kadar kolesterol darah,
memudahkan buang air besar karena tinja menjadi lembek, dan kemungkinan
terjadinya kanker kolon dapat diperkecil.
C. Latihan
1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan mineral
2. Tuliskan klasifikasi mineral, masing-masing disertai dengan contoh
3. Uraikan fungsi mineral besi, proses absorpsi, defisiensi serta sumbernya.
4. Uraikan fungsi mineral Co, defisiensi, serta sumbernya.
5. Jelaskan manfaat Flour, defisiensi, serta sumbernya.
6. Jelaskan hubugan mineral kalsium dengan pembentukan tulang, serta jelaskan
defisiensinya.
7. Jelaskan perana iodium bagi manusia, apa dampak negatif jika seseorang
kekurangan iodium.
155
8. Jelaskan peranan serat bagi tubuh manusia.
Reference
Winarno, F.G, 1991, Kimia Pangan dan Gizi, Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama.
156
BAB XI
HORMON
A. Pendahuluan
Tubuh manusia merupakan suatu sistem yang bekerja dan menimbulkan energi
seperti sebuah mesin. Organ-organ tubuh merupakan komponen-komponen yang
saling mempengaruhi, bekerjasa secara terpadu. Apabila ditemukan ada salah
komponen yang tidak bekerja dengan baik, maka akan berdampak terhadap
keseluruhan sistem. Aktivitas tubuh manusia dipengaruhi oleh lingkungan luar
seperti cuaca panas atau dingin, adanya rangsangan yang tanda-tandanya diterima
oleh sistem syaraf. Disamping itu tubuh juga mampu memberikan reaksi atau tanda-
tanda dari dalam tubuh sendiri, seperti rasa haus, rasa lapar, rasa lelah dan
sebagainya.
Untuk dapat memberikan reaksi terhadap perubahan-perubahan eksternal
maupun internal, maka dibutuhkan koordinasi yang tepat di antara kegiatan organ-
organ tubuh. Dalam hal ini kelenjar endokrin merupakaan suatu sistem yang dapat
menjaga berlangsungnya integrasi kegiatan organ tubuh. Hormon yang dihasilkan
oleh kelenjar endokrin ini memegang peranan penting.
Sistem endokrin yang terdiri dari kelenjar-kelenjar endokrin dan bekerja sama
dengan sistem syaraf , mempunyai peranan yang sangat penting dalam
mengendalikan semua kegiatan organ-organ tubuh. Hormon terdiri atas berbagai
macam senyawa penyusunnya yang dapat digolongkan dalam tiga kelompok yaitu ;
kelompok steroid, kelompok derivat asam amino, dan kelompok peptida-protein.
B. Pengertian hormon
Hormon adalah substansi kimia yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin, yang
berfungsi mengatur dan mengkatalis proses metabolisme di dalam jaringan atau
target organ. Hormon dapat disintesis oleh tubuh. Hormon hanya diperlukan dalam
jumlah kecil. Istilah hormon berasal dari bahasa Greek, yang berarti “to aroose to
activity” , artinya merangsang dan melangsungkan kegiatan. Jadi, hormon adalah
157
suatu senyawa kimia yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin dan berperan dalam
merangsang dan melangsungkan aktivitas organ tubuh.
Kata hormon pertama kali diperkenalkan oleh William Bayliss dan Ernest
Starling pada tahun 1904, William menerangkan kerja sekretin, suatu senyawa
yang dihasilkan oleh kelenjar duodenum, yang bisa merangsang keluarnya cairan
pangkreas. Konsep tentang hormon kemudian berkembang sebagai berikut:
1. Hormon adalah senyawa yang dihasilkan oleh jaringan atau kelenjea tertentu
2. Hormon yang dihasilkan langsung masuk ke dalam darah dan membawanya ke
tempat tujuan
3. Hormon secara khas mengubah kegiatan suatu jaringan tertentu yang
menerimanya
Semua aktivitas organisme hidup, baik yang disadari maupun yang tidak, adalah
untuk mempertahankan hidupnya. Makan, minum, istirahat, dan tidur adalah
tindakan yang secara sadar dilakukan untuk memenuhi kebutuhan tubuh. Gerakan
organ tubuh, seperti jantung, ginjal, paru-paru, usus, dansebagainya bekerja untuk
memenuhi kebutuhan tubuh melalui suatu mekanisme yang tidak disadari dan tidak
dikendalikan tubuh. Tubuh manusia merupakan suatu sistem yang bekerja seperti
mesin. Organ tubuh merupakan komponen-komponen yang saling mempengaruhi
dan bekerja secara terpadu. Bila ada satu komponen yang tidak bekerja dengan baik,
maka keseluruhan sistem akan merasakan dampaknya. Untuk dapat melakukan
kegiatan eksternal maupun internal, diperlukan adanya koordinasi yang tepat di
antara organ-organ tubuh. Koordinasi ini dilakukan oleh sistem endokrin. Dalam hal
ini, sistem endokrin dalam sel dapat menjaga berlangsungnya intergrasi aktivitas
komponen organ tubuh. Hormon-hormon yang dihasilkan oleh sistem endokrin
sangat berperan dalam sistem metabolisme tubuh Pada sistem endokrin terdapat
kelenjer-kelenjer endokrin yang bekerjasama dengan sistem syaraf, dan berperan
penting dalam mengendalikan kegiatan organ-ogan tubuh. Dalam hal ini, kelenjer
endokrin memproduksi suatu senyawa kimia yang disebut sebagai hormon. Karena
kelenjer endokrin tidak mempunyai saluran, maka hormon yang dihasilkan langsung
diserap oleh darah dan diangkut ke sel-sel yang membutuhkan guna melangsungkan
proses-proses yang diperlukan tubuh.
158
C. Klasifikasi hormon
Hormon terdiri dari berbagai macam senyawa yang dapat dikelompokkan atas:
I. Steroid: seperti hormon androgen, esterogen, dan adrenokortikoid.
II. Derivat asam amino, seperti hormon tirosin dan epineprin.
III. Peptida-protein, seperti hormon insulin, glukagon, dan oksitosin.
Jenis-jenis kelenjar:
1) Kelenjar gondok, menghasilkan hormon tiroksin dan triglobulin
2) Kelenjar anak ginjal, menghasilkan hormon adrenalin, kortikoid-kortikoid
3) Kelenjar kelamin, menghasilkan hormon androgen, estrogen, dan progesteron
4) Kelenjar pangkreas, menghasilkan hormon insulin
5) Kelenjar hipofifis, menghasilkan growth hormon, tirotrp, dan gonadotrop
6) Kelenjar Paratinoid, menghasilkan hormon parathormon
7) Kelenjar Thymus, khusus pada anak-anak
8) Kelenjer Pituitary, menghasilkan hormon vasopressin dan oksitosin.
D. Beberapa Jenis Hormon.

1. Hormon Gastrin.
Gastrin diproduksi oleh mukosa pirolik dan terbentuknya hormon ini
dirangsang oleh adanya protein dari makanan atau asam labung. Disamping
rangsangan kimiawi, rangsangan mekanik juga dapat memproduksi hormon
gastrin, seperti gerakan lambung. Hormon gastrin adalah hormon yang terdapat
pada saluran pencernaan. Molekul gastrin merupakan senyawa heptapeptida.
Hormon dibawa oleh darah ke sel-sel tujuan dan mengakibatkan sel-sel tersebut
memproduksi asam lambung (HCl) lebih banyak.
2. Hormon Sekretin.
Hormon sekretin termasuk hormon pencernaan yang diprodukasi oleh
mukosa usus. Hormon ini dapat merangsang pankreas untuk menghasilkan cairan
pankreas yang mengandung bikarbonat. Hormon sekretin adalah suatu
polipeptida yang dapat diperoleh dalam bentuk kristal. Sektretin juga dapat
159
merangsang aliran cairan usus dan merupakan salah satu faktor untuk
meningkatkan sekresi empedu oleh hati.
Apabila sekretin merangsang keluarnya cairan pankreas yang
mengandung bikarbonat banyak, dan hormon kolesistokinin merangsang
keluarnya cairan pankreas dengan kadar enzim tinggi, maka pankreozimin
merangsang keluarnya cairan pankreas dengan kadar bikarbonat tinggi dan kadar
enzim tinggi.
3. Hormon Insulin.
Insulin merupakan hormon yang disusun oleh polipeptida. Pankreas
adalah kelenjar yang memepunyai saluran yang bermuara ke dalam usus
duabelas jari. Getah pankreas yang dikeluarkan kelenjar ini mempunyai peranan
yang sangat penting dalam proses pencernaan bahan makanan. Diantara jaringan-
jaringan pankreas terdapat kelompok-kelompok sel yang lain yang dinamakan
dengan pulau-pulau langerhans.
Jika pankreas seekor hewan diambil, maka akan timbul penyakit gula, artinya
kadar gula dalam darah meningkat, dalam urin ditemukan glukosa dan aseton
beserta turunannya. Setelah mengadakan penelitian yang mendalam Banting dan
Best pada tahun 1922 memperoleh insulin, suatu hormon yang diproduksi dalam
sel pankreas, yaitu sel-sel langerhans atau pulau-pulau langerhans. Sebagian
besar sel-sel pankreas berfungsi untuk memproduksi cairan pankreas. Di
samping itu ada sekelompok kecil sel-sel yang letaknya tidak teratur yang
ditemukan oleh Langerhans pada tahun 1987. Sel-sel tersebut selanjutnya diberi
nama dengan sel-sel atau pulau-pulau langerhans.
Fungsi insulin adalah merangsang sisntesis enzim-enzim kinase, seperti
piruvat kinase, glukokinase, dan fosfopruktokinase. Insulin juga berfungsi
menghambat atau menekan terbentuknya enzim-enzim glukoneogenik seperti
glukosa-6-fosfatase, frukto-1,6-difosfatase, dan piruvat karboksilase. Dengan
demikian hormon insulin dapat mengendalikan proses metabolisme karbohidrat,
dan dengan demikian kadar glukosa dalam darah manusia normal/ relatif
konstan. Di samping peran insulin dalam penggunaan glukosa bagi tubuh, insulin
160
juga mempunyai pengaruh pada metabolisme protein, dan asam nukleat. Sebagai
contoh bahwa insulin dapat mempermudah masuknya asam amino ke dalam sel,
dapat meningkatkan biosintesis protein pada ribosom, dan mempengaruhi
pembentukan mRNA.
Kekurangan hormon insulin dalam tubuh dapat mengakibatkan
penurunan aktivitas enzim dalam proses glikolisis, yaitu proses perubahan
glukosa membentuk asam piruvat, dan demikian kadar glukosa darah meningkat
dari keadaan normal. Hormon insulin dapat dirusak oleh enzim insulinase yang
terdapat pada hati. Jika aktivitas hormon insulin terganggu, maka kadar glukosa
dalam darah akan terjadi peningkatan.
4. Glukagon.
Pankreas juga menghasilkan hormon lain yaitu hormon glukagon. Hormon
glukagon merupakan polipeptida dengan massa relatif molekunya sekitar 3.485, dan
terdiri dari 29 macam asam amino. Hormon glukagon juga diproduksi oleh sel-sel
alngerhans dalam pankreas. Glukagon mempunyai efek yang berlawanan dengan
insulin, yaitu dapat menurunkan kadar glukosa dalam darah dengan jalan
meningkatkan proses glikogenesis. Fungsi lain dari glukagon adalah mengaktifkan
enzim siklase adenil yang mampu mengubah ATP menjadi AMP siklik. Adanya
AMP siklik dapat meningkatkan aktivitas enzim fosforilase yang bekerja sebagai
katalis pada proses penguraian glikogen menjadi glukosa-6-fosfat. Hal ini
mengakibatkan naiknya kadar gula dalam darah.
5. Hormon-hormon Adrenokortikoid.
Hormon ini diproduksi pada kelenjar adrenal. Binatang yang telah diambil
kelenjar adrenal, hanya dapat bertahan hidup satu sampai dua minngu dan hal ini
disebabkan oleh tidak adanya jaringan adrenokortikal. Pada binatang yang tidak
memiliki kelejar adrenal terdapat gejala sebagai berikut:
a). Gangguan kestimbangan air dan elektrolit.

b). Kadar urea darah naik, disebabkan karena fungsi ginjal menurun.
c). Kelemahan pada otot, akibat gangguan metabolisme karbohidrat, serat
keseimbangan air dan elektrolit.
161
d). Penurunan jumlah glikogen dalam hati
e). Kemampuan mengatasi pengaruh luar berkurang
f). Ada hambatan pertumbuhan tubuh sebagai akibat terhambatnya anabolisme
protein.
Ada 29 macam steroid yang dapat dipisahkan dari ekstrak korteks anak ginjal.
Tiga diantaranya yaitu desoksikortikosteron, kortikosteron, dan aldosteron
berfungsi untuk menjaga keseimbangan mineral dan air di dalam tubuh, dan
kortison serta hidokortison berfungsi untuk menjaga keseimbangan glikogen-
glukosa.
6. Hormon-hormon Kelejar Kelamin.

Kelenjar-kelenjar kelamin tidak hanya berfungsi untuk proses berkembang
biaknya individu, tetapi berfungsi merangsang kelejar-kelenjar endokrin. Kelenjar
kelamin wanita dan laki-laki memproduksi beberapa hormon, yang berfungsi untuk
alat-alat kelamin itu sendiri, dan juga bagi seluruh tubuh.
a). Hormon kelenjar kelamin wanita.
Kelenjar kelamin wanita terdiri atas bagian dalam (sumsum) dengan pembuluh
darah dan suatu lapisan kulit tipis disekitarnya. Dalam lapisan paling luar ovarium
terdapat sejumlh gelembung-gelembung yang dinamakan folikel-folikel graaf. Dari
hasil penelitian diketahui bahwa dari cairan folikel dapat dipisahkan suatu zat
estrogen yang dapat menibulkan birahi kelamin. Estrogen ini banyak dijumpai pada
urin wanita yang sedang hamil, selanjutnya estriol dan estradiol juga dapat
dipisahkan dari urin kuda yang sedang bunting. Estron adalah salah satu contoh
estrogen. Estradiol dan estriol secara sintetis dapat dibuat dengan mereduksi estron
maupun kolesterol.
Beberapa zat estrogen yang dibuat secara sintetik digunakan dalam dunia
kedokteran, yang paling terkenal adalah stilbestrol dan hexesterol. Akhir-akhir ini,
turunan sintetik dari hormon kelamin wanita menarik perhatian di kalangan luas.
Bila digunakan secara teratur senyawa tersebut dapat berfungsi efektif mencegah
ovulasi. Kontrasepsi oral umumnya adalah campuran dua senyawa turunan
162
progesteron dan estradiol. Sebagai contoh enoved merupakan kombinasi
norethynodrel dan mestranol.
Hormon estrogen merangsang pertumbuhan selaput ledir rahim, sebaliknya
corpus luteum menghasilkan progesteron yang merangsang pertumbuhan pembuluh-
pembuluh darah kedalam selaput lendir. Progesteron mempersiapkan rahim untuk
penanaman telur yang dibuahi dan mengatur agar kehamilan dapat berlangsung
dengan baik
b). Hormon kelenjar kelamin laki-laki.

Pada tahun 1931 seorang ahli kimia bangsa Jerman bernama Butenendt dapat
memisahkan androsteron dari urin laki-laki. Selain hormon androsteron, Lakuer
juga menemukan hormon lain yang mempunyai aktivitas yang lebih kuat dari
hormon androsteron, hormon ini diberi nama testosterone. Jika hormon laki-laki
yang dipoduksi testes terlalu sedikit, akan timbul gangguan seperti impotensi, nafsu
birahi berkurang, dan lain-lain.
E. Mekanisme kerja hormon

Secara umum ada lima mekanisme kerja hormon yang terjadi dalam tubuh
makhluk hidup yaitu:
1). Induksi sintetis enzim pada tingkat inti.
Hormon hidrofilik seperti tiroksin dan steroid dalam plasma yang terikat
pengemban protein spesifik. Hormon-hormon ini merangsang pembentukan RNA
dalam inti sel target dan akan menaikan sistesis enzim tertentu. Hormon steroid
mula-mula bekerja dengan mengikat protein reseptor tertentu dalam sitosol.
Kompleks yang terbentuk ini akan ditransport ke dalam inti sel dan bereaksi dengan
khromatin DNA. Penggabungan ini selanjutnya mempengaruhi sintesis m-RNA
yang bertindak sebagai cetakan pada pembentukan protein enzim tertentu.
2). Perangsangan sisntesis enzim pada tingkat ribosom.

Aktivitas hormon terdapat pada tingkat “translasi informasi” yang dibawa oleh
m-RNA ke ribosom untuk pembentukan protein tertentu.
163
3). Pengaktifan langsung pada tingkat enzim.
Pengaruh langsung hormon pada enzim murni sukar diperlihatkan, namum
pemberian beberapa hormon pada binatang mengakibatkan peningkatan aktivitas
enzim. Pengaruh hormonal sangat cepat. Ada kemungkinan peristiwa hormonal
permulaan adalah pengaktifan reseptor membran.
4). Kerja hormon pada tingkat membran.

Banyak hormon secara spesifik ikut serta pada transport berbagai zat untuk
melewati membran sel, termasuk karbohidrat, asam amino, kation, dan nukleotida.
Hormon ini bergabung dengan membran sel. Hormon ini menyebabkan perubahan
metabolik sekunder yang cepat dalam jaringan tetapi mempunyai sedikit pengaruh
terhadap aktifitas metabolik sediaan bebas membran.
5). Kerja hormon dan hubungannya dengan kadar siklik nukleotida.

Siklik nukleotida atau c-AMP adalah suatu nukleotida yang mempunyai peranan
unik dalam fungsi banyak hormon. Kadarnya dapat dinaikkan atau diturunkan oleh
kerja hormon. Glukagon dapat menyebabkan kenaikkan siklik AMP dalam hati,
tetapi dalam otot naik dengan perbandingan yang seimbang. Sebaliknya epineprin
menimbulkan kenaikkan c-AMP yang lebih besar dalam otot dibandingkan dengan
hati. Hormon insulin dapat menurunkan jumlah c-AMP hati yang berlawanan dengan
kenaikkan yang disebabkan oleh glukagon.
Konsep mekanisme kerja hormon
a) Sel mengandung reseptor (penerima) hormon dalam membran sel
b) Penggabungan hormon dengan reseptornya akan merangsang adenik siklase
dalam membran plasma
c) Peningkatan aktivitas adenil siklase menyebabkan meningkatnya jumlah
molekuk AMP-siklik dalam sel
d) AMP-siklik bekerja mengubah kecepatan satu atau beberapa proses
metabolisme.
Adanya rangsangan, baik dari luar maupun dari dalam, menyebabkan kelenjar
endokrin memproduksi hormon ke dalam plasma darah untuk dibawa ke sel tujuan.
Setelah sampai ke sel tujuan, hormon bergabung dengan molekul reseptor dan
164
bekerja meningkatkan aktivitas adenin siklase yang terdapat pada membran plasma.
Aktivitas adenin siklase yang meningkat menyebabkan peningkatan pembentukan
AMP-Siklik yang terdapat dalam inti sel . AMP-siklik dapat mengubah proses-
proses kimia di dalam sel tersebut, seperti pengubahan aktivitas enzim, sifat
permeabilitas membran, dsb. Keseluruhan proses yang berubah ini dapat terwujud
dalam tindakan sebagai jawaban fisiologik atau usaha yang dilakukan oleh manusia.
Jadi, proses yaang bersifat hormonal ini terdiri dari dua tahap, yaitu:1). tahap
pembentukan hormon, 2). peningkatan jumlah AMP-siklik
Mekanisme kerja hormon
Rangsangan
Adenil siklase aktif
Kelenjer
endokrin
Hormon Rangsangan
Reseptorr
r
Membran sel AMP-Siklik
Inti sel
Respon
fisiologis
Gambar 10.1 Mekanisme kerja horom
F. Latihan.
1. Jelaskan pengertian dari hormon.
2. Jelaskan fungsi hormon bagi makhluk hidup
3. Jelaskan klassifikasi hormon
4. Jelaskan peranan hormon insulin bagi manusia.
5. Jelaskan peranan hormon glukagon bagi makhluk hidup (manusia).
6. Apa yang anda ketahui dengan hormon – hormon kelenjer kelamin
165
7. Uraikan mekanisme kerja hormon yang terjadi pada tubuh manusia
8. Saat ini banyak sekali pemenfaatan hormon oleh manusia, diantaranya hormon
tumbuh. Jelaskan manfaat hormon tumbuh tersebut, dan jelaskan pula apa
dampak negatif dari penggunaan hormon tumbuh secara berlebihan.
Reference
Inc.
166
BAB XII
ANTIBODI DAN ANTIBIOTIK
A. Immunokimia.
Imunitas atau kekebalan adalah sistem mekanisme pada organisme yang

melindungi tubuh terhadap pengaruh biologis luar dengan mengidentifikasi dan
membunuh pathogen serta sel tumor. Sistem ini mendeteksi berbagai macam
pengaruh biologis luar yang luas, organisme akan melindungi tubuh dari infeksi,
bakteri, virus sampai cacing parasit serta menghancurkan zat-zat asing lain dan
memusnahkan mereka dari sel organisme yang sehat dan jaringan agar tetap dapat
berfungsi seperti biasa. Deteksi sistem ini sulit karena adaptasi patogen dan
memiliki cara baru agar dapat menginfeksi organisme.
1. Antigen
Antigen merupakan bahan asing yang dikenal dan merupakan target yang akan
dihancurkan oleh sistem kekebalan tubuh. Antigen ditemukan di permukaan seluruh
sel, tetapi dalam keadaan normal, sistem kekebalan seseorang tidak bereaksi
terhadap selnya sendiri. Sehingga dapat dikatakan antigen merupakan sebuah zat
yang menstimulasi tanggapan imun, terutama dalam produksi antibodi. Antigen
biasanya disusun oleh protein atau polisakarida, tetapi dapat juga berupa molekul
lainnya, termasuk molekul kecil (hapten) dipasangkan ke protein-pembawa. Sistem
kekebalan atau sistem imun adalah sistem perlindungan pengaruh luar biologis yang
dilakukan oleh sel dan organ khusus pada suatu organisme. Jika sistem kekebalan
bekerja dengan benar, sistem ini akan melindungi tubuh terhadap infeksi bakteri
dan virus, serta menghancurkan sel kanker dan zat asing lain dalam tubuh. Jika
sistem kekebalan melemah, kemampuannya melindungi tubuh juga berkurang,
sehingga menyebabkan patogen, termasuk virus yang menyebabkan demam dan flu,
dapat berkembang dalam tubuh. Sistem kekebalan juga memberikan pengawasan
terhadap sel tumor, dan terhambatnya sistem ini juga telah dilaporkan
meningkatkan resiko terkena beberapa jenis kanker. Dalam faktanya kekuatan
antibodi seseorang tersebut dalam melawan antigen yang terdapat dalam tubuh
167
seseorang. Antibodi adalah protein yang dapat ditemukan pada darah atau kelenjar
tubuh vertebrata lainnya, dan digunakan oleh sistem kekebalan tubuh untuk
mengidentifikasikan dan menetralisasikan benda asing seperti bakteri dan virus.
Mereka terbuat dari sedikit struktur dasar yang disebut rantai. Tiap antibodi
memiliki dua rantai berat besar dan dua rantai ringan. Antibodi diproduksi oleh tipe
sel darah yang disebut sel B
2. Antibodi, Antigen dan Alergen
Antibodi adalah suatu protein yang dihasilkan oleh sistem kekebalan tubuh
sebagai respon adanya antigen dan akan bereaksi, khusunya dengan antigen
tersebut. Antigen biasanya dapat ditemukan pada darah atau kelenjar tubuh
vertebrata lainnya, dan digunakan oleh sistem kekebalan tubuh (immunitas) untuk
mengidentifikasikan dan menetralisasikan benda asing seperti bakteri dan virus.
Antibodi terbuat dari sedikit struktur dasar yang disebut rantai. Tiap antibodi
memiliki dua rantai berat /besar dan dua rantai ringan. Antibodi diproduksi oleh tipe
sel darah yang disebut sel B
1). Struktur Antibodi
Gambar 11.1. Struktur Antibodi (http://www.google.com)
Satu sel B menggandakan antibodi spesifiknya dan mencantolkannya ke

permukaan luar membran selnya. Antibodi memanjang keluar seperti jarum,
aerial yang sudah menyesuaikan diri menunggu berkontak dengan sekeping
168
protein tertentu yang bisa mereka kenali. Antibodi tersebut terdiri dari dua rantai
ringan dan dua rantai berat asam amino yang bersambungan dalam bentuk Y.
Bagian tetap dari rantai itu sama di pelbagai jenis antibodi. Tetapi bagian bergerak
ujung lengan masing-masing mempunyai rongga berbentuk unik yang tepat sesuai
dengan bentuk bagian protein yang "dipilih" antibodi.
Setelah digandakan sampai jutaan, sebagian besar sel B berhenti membelah dan
menjadi sel plasma, jenis sel yang bagian dalamnya berisi alat untuk membuat
satu produk antibodi. Sebagian sel B lain membelah terus tak berhingga, dan
menjadi sel memori. Antibodi bebas yang dibuat oleh sel plasma berkeliling di
darah dan cairan limpa. Ketika antibodi mengikatkan diri pada antigen
sasarannya, bentuknya berubah. Perubahan bentuk inilah yang membuat antibodi
"menempel" di bagian luar makrofag.
2). Klasifikasi dan Fungsi Antibodi

Antibodi adalah sejenis protein. Protein-protein yang berfungsi untuk
melindungi tubuh lewat proses kekebalan ini dinamakan "imuno globulin",
disingkat "Ig".
Protein paling khas pada sistem pertahanan, molekul imuno globulin mengikatkan
diri pada antigen untuk menginformasikan kepada sel-sel kekebalan lainnya
tentang keberadaan antigen tersebut atau untuk memulai reaksi berantai perang
penghancuran.
a. IgG (Imuno globulin G)

IgG merupakan antibodi yang paling umum. Dihasilkan hanya dalam
waktu beberapa hari, ia memiliki masa hidup berkisar antara beberapa minggu
sampai beberapa tahun. IgG beredar dalam tubuh dan banyak terdapat pada darah,
sistem getah bening, dan usus. Mereka mengikuti aliran darah, langsung menuju
musuh dan menghambatnya begitu terdeteksi. Mereka mempunyai efek kuat anti-
bakteri dan penghancur antigen. Mereka melindungi tubuh terhadap bakteri dan
virus, serta menetralkan asam yang terkandung dalam racun.
169
Selain itu, IgG mampu menyelip di antara sel-sel dan menyingkirkan bakteri
serta musuh mikroorganisme yang masuk ke dalam sel-sel dan kulit. Karena
kemampuannya serta ukurannya yang kecil, mereka dapat masuk ke dalam
plasenta ibu hamil dan melindungi janin dari kemungkinan infeksi. Jika antibodi
tidak diciptakan dengan karakteristik yang memungkinkan mereka untuk masuk
ke dalam plasenta, maka janin dalam rahim tidak akan terlindungi melawan
mikroba. Hal ini dapat menyebabkan kematian sebelum lahir. Karena itu,
antibodi sang ibu akan melindungi embrio dari musuh sampai anak itu lahir.
b. IgA (Imuno globulin A)
Antibodi ini terdapat pada daerah peka tempat tubuh melawan antigen
seperti air mata, air liur, air susu ibu (ASI), darah, kantong-kantong udara, lendir,
getah lambung, dan sekresi usus. Kepekaan daerah tersebut berhubungan
langsung dengan kecenderungan bakteri dan virus yang lebih menyukai media
lembap seperti itu. Secara struktur, IgA mirip satu sama lain. Mereka mendiami
bagian tubuh yang paling mungkin dimasuki mikroba. Mereka menjaga daerah
itu dalam pengawasannya layaknya tentara andal yang ditempatkan untuk
melindungi daerah kritis.
Antibodi ini melindungi janin dari berbagai penyakit pada saat dalam
kandungan. Setelah kelahiran, mereka tidak akan meninggalkan sang bayi,
melainkan tetap melindunginya. Setiap bayi yang baru lahir membutuhkan
pertolongan ibunya, karena IgA tidak terdapat dalam organisme bayi yang baru
lahir. Selama periode ini, IgA yang terdapat dalam ASI akan melindungi sistem
pencernaan bayi terhadap mikroba. Seperti IgG, jenis antibodi ini juga akan
hilang setelah mereka melaksanakan semua tugasnya, pada saat bayi telah
berumur beberapa minggu. Antibodi ini paling banyak terdapat di dalam darah
sekitar 80 sampai 85%. Antibodi juga adalah satu-satunya yang dapat menembus
plasenta dan memberikan immunitas pada bayi yang baru lahir.
170
Antibodi merupakan organisme yang tersusun dari protein. Sedangkan
protein dicerna dalam lambung manusia. Karena itu, normalnya, bayi yang
menyusu pada ibunya akan mencerna antibodi ini dalam lambungnya, sehingga
tidak lagi terlindung dari mikroba. Akan tetapi, lambung bayi yang baru lahir
diciptakan sedemikian rupa untuk tidak mencerna dan menghancurkan antibodi
ini. Pada tahap ini, produksi enzim pencerna protein masih sangat sedikit. Maka,
antibodi yang sangat penting untuk hidup itu tidak dicerna dan akan melindungi
bayi yang baru lahir dari musuhnya.
c. IgM (Imuno globulin M)

Antibodi ini terdapat pada darah, getah bening, dan pada permukaan sel
B. Pada saat organisme tubuh manusia bertemu dengan antigen, IgM merupakan
antibodi pertama yang dihasilkan tubuh untuk melawan musuh. Janin dalam
rahim mampu memproduksi IgM pada umur kehamilan enam bulan. Jika musuh
menyerang janin, jika janin terinfeksi kuman penyakit, produksi IgM janin akan
meningkat. Untuk mengetahui apakah janin telah terinfeksi atau tidak, dapat
diketahui dari kadar IgM dalam darah.
Antibodi ini berfungsi mengaktivasi dan memperbanyak fagositosis.

Umur molekul ini pendek, karena umumnya ukurannya, maka molekul ini
menetap dalam pembuluh darah dan tidak memasuki jaringan. Struktur IgM
pentamerik, terdiri dari 5 imunoglobulin monomer yang dihubungkan oleh ikatan
disulfisda.
c. IgD (Imuno globulin D)

IgD antibodi yang terdapat dalam jumlah yang sedikit di dalam darah,
tetapi banyak ditemukan dalam limposit B. Fungsi IgD adalah membantu
memacu respon imum. IgD juga terdapat dalam darah, getah bening, dan pada
permukaan sel B. Mereka tidak mampu untuk bertindak sendiri-sendiri. Dengan
menempelkan dirinya pada permukaan sel-sel T, mereka membantu sel T
menangkap antigen.
171
d. IgE (Imuno globulin E)
IgE dapat menyebabkan reaksi alergi akut, ditemukan dalam konsentrasi

darah yang sangat rendah. IgE merupakan antibodi yang beredar dalam aliran
darah. Antibodi ini bertanggung jawab untuk memanggil para prajurit tempur
dan sel darah lainnya untuk berperang. Antibodi ini kadang juga menimbulkan
reaksi alergi pada tubuh. Karena itu, kadar IgE tinggi pada tubuh orang yang
sedang mengalami alergi.
B. ANTIBIOTIK
Antibiotika adalah segolongan senyawa, baik alami maupun sintetik,
yang mempunyai efek menekan atau menghambat suatu proses biokimia di
dalam organisme khususnya dalam proses infeksi oleh bakteri dengan berbagai
mekanisme sehingga organisme (manusia) terbebas dari infeksi bakteri.
Antibiotik hanya untuk bakteri dan tidak digunakan untuk virus.
1. Klasifikasi Antibiotik
Berdasarkan sasaran kerja senyawa tersebut dan susunan kimiawinya :
a) Inhibitor sintesis dinding sel, mencakup golongan Penicillin, Polipeptida dan
Cephalosporin, misalnya ampicillin, penicillin G
b) Inhibitor transkripsi dan replikasi mencakup golongan Quinolone,
misalnya rifamfisin, actinomycin D, nalidixic acid.
c) Inhibitor sintesis protein, mencakup banyak jenis antibiotik, terutama dari
golongan Macrolide, Aminoglycoside, dan Tetracycline, misalnya
gentamycin, chloramphenicol, kanamycin, streptomycin, tetracyclin,
oxitetracycline.
d) Inhibitor fungsi membrane sel misalnya ionomycin, valimycin.
Berdasarkan sifatnya (daya hancurnya) antibiotik dibagi menjadi dua:
1. Antibiotik yang bersifat bakterisidal, yaitu antibiotik yang bersifat destruktif
terhadap bakteri. Phenicillin
172
2. Antibiotik yang bersifat bakteriostatik, yaitu antibiotik yang bekerja
menghambat pertumbuhan atau multiplikasi bakteri. Sulfamide, tetramicin. b
Berdasarkan mekanisme kerja antibiotik dalam menghambat proses biokimia di

dalam organisme :
1. Antibiotik yang menghambat sintesis dinding sel bakteri, contohnya adalah

Beta-laktam, Penicillin, Polypeptida, Cephalosporin, Ampicillin, Oxasilin.
2. Antibiotik yang menghambat transkripsi dan replikasi, contohnya adalah

Quinolone, Rifamficin, Actinomycin D, Nalidixic acid, Lincosamides,
Metronidazole.
3. Antibiotik yang menghambat sintesis protein, contohnya adalah Macrolide,

Aminoglycoside, Tetracycline, Chloramphenicol, Kanamycin,
Oxytetracycline.
4. Antibiotik yang menghambat fungsi membran sel, contohnya antara lain

Ionimycin dan Valinomycin. Ionomycin bekerja dengan meningkatkan kadar
kalsium intrasel sehingga mengganggu kesetimbangan osmosis dan
menyebabkan kebocoran sel.
5. Antibiotik yang menghambat bersifat antimetabolit, contohnya adalah Sulfa

atau Sulfonamide, Trimetophrim, Azaserine.
C. Latihan
1. Jelaskan pengertian hormon

2. Jelaskan klasifkasi hormon
3. Uraikan mekanisme kerja hormone
4. Jelaskan apa yang dimaksud dengan darah
5. Jelaskan penggolongan darah
6. Apa yang dimaksud dengan immunokimia
173
7. Jelaskan apa yang dimaksdu dengan antigen
8. Jelaskan apa yang dimaksud dengan antibodi, dan ap fungsinya bagi
manusia.
9. Jelaskan mekanisme kerja antibiotik berdasarkan mekanisme kerja
antibiotik dalam menghambat proses biokimia di dalam organisme .
Reference

Inc.
174
175

Dasar Dasar Biokimia

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Deskripsi Asli:

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Dasar Dasar Biokimia

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

BAB I

Biokimia merupakan salah satu ilmu pengetahuan yang mempelajari reaksi-

C. Ciri-ciri Zat Hidup

G. Tujuan Mempelajari Biokimia

Gambar 2.1 Sel bakteri prokariotik

Gambar 2.2b Sel Hewan (eukariotik)

Berikut ini dikemukakan beberapa karakteristik dari sel prokariotik sebagai

c. Sel ini bisa membentuk koloni, contoh pada cyanobacyteria.

d. Terdapat pada mikroorganisme (bakteri dan ganggang hijau-biru)

Tabel 2.1. Perbedaan sel prokariotik dan sel eukariotik

Struktur Prokariotik Eukariotik

D. Organisasi Sel dan Fungsinya.

Gambar 2.4. Struktur umum sel eukariotik

3. Retikulum Endoplasma (RE)

Merupakan membran yang berlipat-lipat yang membatasi ruangan yang

Gambar 2. 8. Posisi Retikulum Endoplasma

Gambar 2.9. Matrik Mitokondria( http://zonabiokita.blogspot.com/2013)

Ada tiga macam protein yang dihasilkan oleh badan golgi:

Gambar 2.11. Wujud ribosom di bawah mikroskop elektron

9. Mikrotubul dan Mikrofilamen

Arbianto, Purwo, 1993, Biokimia Konsep-Konsep Dasar, Jakarta, Departemen

B. Air Tubuh Manusia.

Tabel 3.1 Perbedaan cairan intrasellular dan ekstrasellular.

Cairan intraselluler Cairan ekstraselluler

Tabel 3. 2 Keseimbangan Air

INTAKE AIR OUTPUT AIR

- Minuman ----------- ± 1,650 liter - Keringat---- ± 0,500 liter

E. Fungsi Biologis Air

b. Pembentukan monosakarida 5 karbon.

Gambar 3.1 Pengelompokkan Monosakarida dalam bentuk aldosa

Gambar 3.2a. Pembentukan cincin furanosa( http://www.google.com)

Gambar 3.2b. Pembentukan cincin furanosa dan piranosa

Gambar 3.3. Pembentukan Ikatan Glikosida( http://www.google.com)

Gambar 3.5 Disakkarida ( http://www.google.com)

Gambar 3.6. Pembentukan ikatan glikosida ( http://www.google.com)

Gambar 3.8. Reaksi Pembentukan Maltosa ( http://www.google.com)

Gambar 3.9. Strukutr dari Laktosa( http://www.google.com)

Gambar 3.11. Struktur Amilopektin( http://www.google.com)

Gambar 3.13. Struktur Glikogen( http://www.google.com)

Secara umum struktur dari sellulosa disajikan pada gambar berikut.

Gambar 4. 15. Struktur sellulosa( http://www.google.com)

Gambar 4.16. Ikatan glikosida polimer dari N-acetyl-b-D-glukosamin

Monomer penyusun kitin adalah sebagai berikut.

Gabar 4.17. Monomer Kitin( http://www.google.com)

Glycosaminoglycans ( Polisakarida Struktural pada Vertebrata)

C. Fungsi Fisiologis Karbohidrat.

Armstrong, Frank B., 1989, Biochemistry, USA: Oxford University Press.

Gambar 4.2. Zwitters ion dari Asam Amino(http://www.docstoc.com)

Gambar 4.3. Struktur Stereoisomer Asam Amino(http://www.docstoc.com)

1. Asam amino essensial.

2.Asam amino non-essensial

D. Klasifikasi Asam Amino.

2). Asam amino dengan gugus R aromatik.

Gambar 4.5 Asam amino dengan gugus R aromatik.

Gambar 4.6 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif

4). Asam Amino Alifatis

6). Asam amino non standar.

E. Reaksi Kimia Asam Amino

3. Reaksi Dansil Khlorida

5. Reaksi Basa Schiff

6. Reaksi dengan Gugus R

1. Klasifikasi Protein Berdasarkan Kelarutan.

2. Klasifikasi Protein Berdasarkan Susunan Molekulnya.