Curiculum vitae

Nama : Dr.drh. Budi Purwo Widiarso, M.P

TTL : Purworejo, 27 Juni 1976
Alamat :1. Dusun Sobodukuh Desa Japan
Tegalrejo Magelang
2. Jl.Cempaka 7 No. 1 Saragan
Banyurojo Mertoyudan Magelang
Pendidikan :
S-1 Fak. Kedokteran Hewan UGM
Profesi drh di Fak Kedokteran Hewan UGM
S-2 Kesmavet Fak. Kedokteran Hewan UGM
S-3 Herbal parasitologi Fak. Kedokteran Hewan
UGM
Pekerjaan :
1.Dosen Polbangtan Yogyakarta-Magelang
2. Dosen Poltekkes Semarang
Konsultan Biojanna Group
3. Praktek Kesehatan Hewan dan IB mandiri
ENZIM DAN KOENZIM
Drh. BUDI PURWO
WIDIARSO,M.P
biokimia
 PENGANTAR BIOKIMIA
BIOKIMIA  MERUPAKAN ILMU YANG
BERHUBUNGAN
DENGAN BERBAGAI MOLEKUL DIDALAM
SEL ATAU ORGANISME YANG HIDUP
BESERTA DENGAN REAKSI KIMIA-NYA.
BIOS CHEMIOS

HIDUP / HAYATI KIMIA ( Senyawa Kimia)

BIOLOGI KIMIA ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI ( BIOKIMIA )

TUJUAN ILMU
BIOKIMIA
 MANFAAT ILMU
BIOKIMIA
 Memahami tentang kesehatan dan cara
mempertahankan kesehatan
 Memahami tentang penyakit dan terapinya
yang efektif
 Kesejahteraan Manusia
 Perkembangan ilmu pengetahuan
PERANAN BIOKIMIA
KEDOKTERAN
 APA SAJA YANG
DIPELAJARI
• SELURUH REAKSI KIMIA YANG TERJADI
DIDALAM TUBUH MANUSIA,
• MULAI DARI MAKANAN MASUK KEDLM.
MULUT, TERBENTUKNYA
• ENERGI, SENYAWA
PEMBANGUN,KOMPONEN SEL & JARINGAN,
• SENYAWA CADANGAN …..DST… SAMPAI
PENGOLAHAN DAN
• EKSKRESI LIMBAH METABOLISME
 ENZIM
PENDAHULUAN :
* KATALISATOR
* BIOKATALISATOR

DEFINISI ENZIM :

SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA

PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI
BIOKATALISATOR.

10
 Enzim tersusun atas 2 komponen, yaitu:
a) Apo enzim ( bagian yang termolabil, ikatan ko
faktor tidak tetap)
b) Koenzim (bagian yang aktif, ikatan kofaktor
dengan enzim tetap)
MAKANAN DICERNA DIMETABOLISME dalam
dalam saluran sel
pencernaan
 METABOLISME :
 KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI
 ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA+GALAKTOSA  LAKTOSA

ENZIM

SEL JARINGAN ORGANISME

tersusun dari molekul2

REAKSI KIMIA
12
 1. ENZIM ADALAH PROTEIN
Enzim punya sifat seperti protein : kondisi lingkungan,
suhu, Ph. kosentrasiSUBSTRAT, dsb.

2.BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS

Meningkatkan kecepatan reaksi tanpa mengubah ProduK /
hasilnya, dan Enz tidak ikut bereaksi dengan Substratnya

3.BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK

Enzim hanya bekerja mengkatalisa satu reaksi / substrat
tertentu.

4.DIBUTUHKAN DALAM JUMLAH SEDIKIT

Reaksi enzimatik dalam metabolisme hanya
memerlukan sedikit sekali enzim.
 SIFAT SIFAT UMUM ENZIM

5. ENZIM BEKERJA SECARA BOLAK BALIK

6. ENZIM DIPENGARUHI OLEH FAKTOR
LINGKUNGAN
Dipengaruhi oleh suhu,pH, Konsentrasi, aktivator,
inhibitor
 TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM :

► Nama enzim diberi akhiran ase

► Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim
tersebut, misalnya : -. Proteinase
-. Lipase
-. Amilase
► Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas
utama, berdasarkan atas jenis mekanisne kerja
reaksinya :
1. KELAS OKSIDO REDUKTASE 4. KELAS
LIASE
2. KELAS TRANSFERASE 5. KELAS
15
ISOMERASE
  
LETAK ENZIM dalam SEL
 
Berkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
 
-         ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi
yang menghasilkan energi
 
-         ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein
 
-         ENZIM INTI :
Berkaitan dengan perangkat genetika
 
-         ENZIM LISOSIM :
.Berkaitan dengan proses digestif intrasellular,
.Destruksi bahan yang tak diperlukan sel
-         ENZIM MIKROSOMAL :
. Sintesis hormon steroid
.Metabolisme dan inaktivasi obat
 
16
JENIS ENZIM BERDASARKAN TIPE
REAKSI
N JENIS ENZIM TIPE REAKSI
O
1 OKSIDOREDUKT REAKSI OKSIDASI DAN REDUKSI
ASE DEHIDROGENASE, OKSIDASE
2 TRANSFERASE PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
TRANSAMINASE, KINASE
3 HIDROLASE REAKSI HIDROLISIS
ESTERASE, PEPTIDASE, FOSFATASE
4 LIASE PENAMBAHAN IKATAN RANGKAP
FUMARASE
5 ISOMERASE REAKSI ISOMERASE –PEMBUATAN
SENYAWA PADANAN
ALANIN RASEMERASE
6 LIGASE PENEMPELAN IKATAN/SENYAWAAN :
ALANIN SINTETASE
 JENIS ENZIM BERDASARKAN
MEKANISME REAKSI
NO JENIS ENZIM TIPE REAKSI

1 OKSIDOREDU REAKSI OKSIDASI DAN REDUKSI

KTASE CH-OH; C=O; CH=CH;CH-NH2; CH-NH; NADH,
NADPH
2 TRANSFERAS PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL :
E GUGUS SATU KARBON; GUGUS ALDEHIDE,
GUGUS ASIL; GUGUS GLIKOSIL; GUGUS
FOSFAT;GUGUS SULFUR
3 HIDROLASE ESTER,IKATAN GLIKOSIDA,IKATAN
PEPTIDA,IKATAN C-N LAIN, ANHIDRIDA
ASAM
4 LIASE PENAMBAHAN IKATAN RANGKAP
C=C; C=O;C=N
5 ISOMERASE REAKSI ISOMERASE
6 LIGASE PEMBENTUKAN IKATAN :C-O, C-N, C-S, C-C
► Menurut sistem IUB, nama enzim dapat ditulis dengan
KODE ENZIM ( KODE NOMOR ENZIM ) :  NAMA ENZIM
TERDIRI DARI 4 ANGKA :
. ANGKA PERTAMA KELAS ENZIM

. ANGKA KEDUA SUBKELAS

. ANGKA KETIGA SUBSUBKELAS

. ANGKA KEEMPAT NAMA SPESIFIK ENZIM

CONTOH : E.C. 2.7.1.1

KELAS ALKOHOL
FOSFAT HEKSOKINASE
ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE (HEKSOKINASE ) 19

ATP + D-HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA-6 FOSFAT

KELAS 1 : OKSIDO REDUKTASE
YANG MENGKATALISA REAKSI OKSIDASI REDUKSI,
TERMASUK TERHADAP GUGUS CH- OH, CH-CH, C=O,
CH-NH2, CH=NH.

SRED SOKS
e-
S1 OKS S1 RED

CONTOH : 1.1.1.1. ALKOHOL : NAD OKSIDOREDUKTASE

( ALKOHOL DEHIDROGENASE )

ALKOHOL ALDEHID / KETON

H+ + e- 20
NAD+ NADH + H+
 Contoh :
* Subkelas 1.4 : Enz yang bekerja pada gugus CH-NH2
E.C. 1.4.1.3. =Glutamat : NAD(P) oksido reduk-tase
( deaminasi )
Glutamat + H2O Ketoglutarat
e
NAD(P)+ NAD(P)H + H+

• Dari Subkelas 1.11. = Enz yang bekerja pada H2O2

E.C. 1.11.1.6. = H2O2 oksidoreduktase ( Katalase )
H2O2 + H2O2 2 H2O2 + O2
21
KELAS 2 : TRANSFERASE
 YANG MENGKATALISA PEMINDAHAN GUGUS G
( SELAIN HIDROGEN ) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT,

TERMASUK GUGUS ALDEHID, KETON, ASIL ( COOH ),

ALKIL (-ROH ), GLIKOLSIL ( -RCHO ), FOSFAT, SULFAT

S1-G S1
G
S2 S2-G

CONTOH : DARI SUBKELAS 2.3.- ASIL TRANSFERASE

E.C. 2.3.1.6. = KOLIN 0-ASETIL TRANSFERASE
(KOLIN ASIL TRANSFERASE) :
Asetil-koA Asetil-Kolin
koA
Kolin-SH KoA-SH

CONTOH : 2.7.1.1 , ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANS-

FERASE ( HEKSOKINASE )
D- HEKSOSA D- HEKSOSA-6 P
KELAS 3 : HIDROLASE
YANG MENGKATALISA PEMECAHAN SENYAWA DENGAN
CARA HIDROLISIS.

CONTOH : DARI SUBKELAS 3.1.

E.C 3.1.1.8. = ASIL KOLIN ASIL HIDROLASE ( Pseudokolin Este

H2O rase )
ASIL-KOLIN KOLIN + ASAM

DARI SUBKELAS 3.2. -- ikatan Glikosidik

E.C. 3.2.1.23 = GALAKTOSIDASE ( GALAKTOHIDROLASE ) :
H2O
D- GALAKTOSIDA ALKOHOL + D-GALAK-
TOSA

23
KELAS 4 : L I A S E
 YANG MENGKATALISA PELEPASAN GUGUS DARI
SUBSTRAT, DENGAN MEKANISME BUKAN HIDROLISA,
DAN MENIMBULKAN IKATAN RANGKAP.
X Y
-C—C- X-Y + -C=C-

CONTOH : DARI SUBKELAS 4.1.  IKATAN ALDEHID / KETON

E.C. 4.1.2.7. = KETOSA-1P : ALDEHIDE LIASE ( ALDOLASE )
FRUKTOSA-1,6-P2 DIHIDROKSI ASETON-P +
GLISERALDEHIDE-3P

DARI SUBKELAS 4.2. :

E.C. 4.2.1.1. = MALAT HIDRO LIASE ( FUMARASE )
MALAT FUMARAT + H2O24
KELAS 5 : ISOMERASE
MENGKATALISA INTERKONVERSI OPTIK, GEOME -
TRIK ATAU POSISI.

CONTOH :
DARI SUBKELAS 5.1. : RASEMASE / EPIMERASE
E.C. 5.1.1.1. ALANIN RASEMASE ;
L-ALANIN D-ALANIN

DARI SUBKELAS 5.2. : SISTRANS ISOMERASE

E.C. 5.2.1.3. = TRANSRETINEN 11 SISTRANS ISOMERASE
TRANS RETINEN 11-SIS-RETINEN

25
KELAS 6 : LIGASE
YANG MENGKATALISA PENGGABUNGAN 2 SENYA -
WA DISERTAI DENGAN PEMUTUSAN IKATAN PIRO -
FOSFAT DARI ATP ATAU SENYAWA FOSFAT BER -
ENERSI TINGGI LAINNYA.
TERMASUK PEMBENTUKAN IKATAN C-O, C-S, C-N & C-C
CONTOH :
DARI SUBKELAS 6.2. :  IKATAN TIOESTER
E.C. 6.2.1.4. = SUKSINAT : KoA LIGASE (GDP = SUK-

SINAT TIOKINASE )
GTP GDP
SUKSIBAT SUKSINIL-KoA
KoA-SH
DARI SUBKELAS 6.3. :  IKATAN C-N
26
E.C. 6.3.1.2. = GLUTAMAT : AMONIA LIGASE ( ATP )
(GLUTAMIN SINTETASE )
 LOKASI ENZIM
•SEMUA ENZIM ( = PROTEIN ) DISINTESIS DI RIBOSOM.
•EKSKRESI ENZIM SUDAH DALAM BENTUK AKTIF
SEBAGIAN ADA YG BELUM AKTIF = ZIMOGEN = PRO -
ENZIM
•BENTUK ZIMOGEN  CONTOH PADA ENZ
PENCERNAAN.
•LOKASI KERJA ENZIM DI DALAM SEL ORGANEL,
KECUALI BEBERAPA ENZIM, SEPERTI ENZIM
PENCERNAAN, ENZIM KOAGULASI ( PEMBEKUAN )
DARAH.

27
 BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM :

ACTIVE SITE
MENGIKAT “ S “
CATALYTIC SITE

MENGOLAH “ S “
ALLOSTERIC SITE
“ S “ = SUBSTRAT

MEKANISME KERJA ENZIM :

REAKSI : E + S  [ ES ]  E + P
1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY )

+ +
E S ES E P 29
 MEKANISME KERJA ENZIM :

2. TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND ( INDUCE FIT

THEORY ) :
SEBELUM TERJADI HUBUNGAN E–S , KEDUA MOLEKUL
SALING MENDEKAT KARENA ADANYA GUGUS-GUGUS AKTIF
( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb )  TERJADI “KONFORMASI”

DARI MOLEKUL E. === BENTUK MOLEKUL JADI SESUAI

DAN
SERASI DENGAN MOLEKUL S == = TERJADI E – S COMPLEX
E
P
SH

30
 2. Daniel – Koshland : Induced – fit

E S S [E-S]
E

Enzim SUBSTRAT
substrat
E
S S

S
E E S

E
S S

31
 FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK :

1. FAKTOR SUHU :
KECEPATAN REAKSI
ENZIMATIK
KECEPATAN REAKSI
ENZIMATIK

to C
pH
SUHU OPTIMUM
pH OPTIMUM

2. FAKTOR pH :
PENGARUH PERUBAHAN pH :
a. pH ASAM / SANGAT ASAM atau BASA / SANGAT BASA = DENATURASI
ENZIM ==== FUNGSI HILANG.
b. PERUBAHAN pH ---- PERUBAHAN MUATAN PADA GUGUS- GUGUS DARI
ENZIM---- PENGARUHI KONFORMASI E – S -- PENGARUHI
PEMBENTUKAN E-S KOMPLEKS == KECEPATAN REAKSI BERUBAH.

32
3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM :
•KADAR S << KADAR E = PENAMBAHAN S AKAN MENAIKKAN
KECEPATAN REAKSI   ENZIM JENUH DENGAN S =
KECEPATAN REAKSI TIDAK MENINGKAT LAGI.
• KADAR E << KADAR S = PENAMBAHAN E AKAN MENING-
KATKAN KECEPATAN REAKSI   SETELAH TERJADI KESE-
TIMBANGAN = PENAMBAHAN E TIDAK AKAN MENINGKAT-KAN
KECEPATAN REAKSI.
k1
REAKSI ENZIMATIK : E + S E + P
k2

v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [E] [P]

v1 ADALAH KECEPATAN AWAL = SAAT MULAI REAKSI

v1 BERBANDING LURUS DENGAN KADAR SUBSTRAT
MAUPUN KADAR ENZIM.

33
4. PENGARUH MODIFIER :
MODIFIER  SENYAWA YANG MAMPU MEMPENGARUHI
AKTIVITAS / KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK.

4.1. MODIFIER POSITIP = AKTIVATOR :

ION-ION LOGAM : Mn, Mg, Ca, dll

4.2. MODIFIER NEGATIP = INHIBITOR :

4.2.a. PENGHAMBAT BERSAING = COMPETITIVE INHIBITOR

4.2.b. PENGHAMBAT TAK BERSAING = NON COMPETITIVE

INHIBITOR

34
COMPETITIVE INHIBITOR :
• BENTUK / STRUKTUR MIRIP DENGAN SUBSTRAT
• KERJANYA : BERSAING DENGAN S DALAM MEMPEREBUTKAN
“ ACTIVE SITE “ DARI ENZIM.
CONTOH : 1. SULFANILAMIDE -- MENGHAMBAT PERKEMBANGAN BAKTER
2. DICOUMAROL -- MIRIP VITAMIN K

NON COMPETITIVE INHIBITOR :

A. IRREVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR :
* MERUSAK ENZIM == ENZIM TAK DAPAT BEKERJA

B. REVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR :

.) TIDAK MIRIP DENGAN SUBSTRAT
.) TIDAK MENEMPATI “ CATALYTIC SITE “ ,
TETAPI MENEMPATI “ ALLOSTERIC SITE “
.) KERJA ENZIM JADI TERHAMBAT ----- TIDAK MENCAPAI
KECEPATAN YANG MAKSIMAL

Tes konsen 35
 Enzim memiliki aplikasi industri dan medis yang
berharga.

 Ragi, anggur, adonan asam roti, pembekuan keju

dan pembuatan bir.

 Kegunaan enzim dalam medis diantaranya

membunuh mikroorganisme yang menyebabkan
penyakit, meningkatkan penyembuhan luka dan
mendiagnosa penyakit tertentu
 KOENZIM :

1. KOENZIM ADALAH SUBSTRAT YANG MENGAKTIFKAN ENZIM

*2. BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM

* SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT :

OH O

CH O- C
H33C C H33C C O-
O O
LAKTAT
LAKTAT DEHIDROGENASE PIRUVAT

NAD+ NADH + H+
 Banyak enzim memerlukan koenzim sbg
katalisator
 Koenzim memperbesar kemampuan enzim
sebagai katalis melebihi ekspetasinya.
 Koenzim berikatan dengan enzim melalui ikatan
kovalen dan non kovalen (gugus prostetik)
 Koenzim identik dengan vitamin, dpt diperoleh
dalam tubuh atau input dari luar tubuh berupa
makanan
No Koenzim Vitamin Fungsi
1 Nikotinamida Adenin Asam nikotinat Redoks
Dinukleotida (NAD) (Niacin)..B2
2 Nikotinamida Adenin Asam nikotinat Redoks
Dinukleotida Phosphate (NADP) (Niacin).. B2

3 Flavin Adenin Dinukleotida (FAD) Riboflavin.. B6 Redoks

4 Koenzim A Asam pantothenat Transfer gugus asli

5 Koenzim B12 Kobalamin Transfer gugus

fungsional
6 Priridoksal Fosfat Piridokisin (B6) Transaminasi dan
rasemerase
7 Tiamin pirofosfat Tiamin (B1`) Oksidatif
dekarboksilasi
 KLASIFIKASI KOENZIM :

1. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS H :

. NAD+ , NADP+ . FMN , FAD
. ASAM LIPOAT . KOENZIM Q
2. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS-GUGUS SELAIN H :
*. KoA *. PIRIDOKSAL FOSFAT *. KOENZIM FOLAT
*. BIOTIN *. TIAMIN PIROFOSFAT *. ASAM LIPOAT
*. KOENZIM KOBAMIDA (B12 )

SEBAGIAN BESAR KOENZIM MERUPAKAN DERIVAT VITAMIN B

COMPLEX

ENZIM-ENZIM KELAS 1, 2, 5 DAN 6 MEMERLUKAN KOENZIM

42
ENZIM-ENZIM KELAS 3 DAN 4 TIDAK MEMERLUKAN KOENZIM
 I SOZIM :
== ENZIM YANG BERBEDA SIFAT FISIK, KIMIA dan IMMUNOKIMIA-
NYA, TETAPI MEMPUNYAI FUNGSI KATALITIK YANG SAMA.

LEBIH DARI SATU SUBUNIT / ISOMER

DAPAT DIPISAHKAN DENGAN ELEKTROFORESA
CONTOH : -. LAKTAT DEHIDROGENASE = LDH
PUNYA 4 SUB UNIT / PROTOMER, DENGAN 2 TIPE
H&M
I1 : H H H H I4 : H M M M
I2 : H H H M I5 : M M M M
I3 : H H M M

-. MALAT DEHIDROGENASE 43
 ENZIM dalam DARAH :
1. FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM FUNGSIONAL PLASMA ) :
-. LIPOPROTEIN LIPASE
-. PSEUDOCHOLIN ESTERASE
-. ENZIM-ENZIM PEMBEKUAN DARAH

2. NON FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM NON FUNGSIONAL

PLASMA ) :
 PENTING UNTUK DIAGNOSA dan PROGNOSA PENYAKIT .
-. CONTOH : =. PLASMA LIPASE
=. PLASMA AMILASE
=. FOSFATASE
=. TRANSAMINASE : G O T & G P T
=. LAKTAT DEHISROGENASE = LDH 44
1.Analisis enzim amilase
• Enzim yang mencerna tepung menjadi
glukosa,
• Terutama berasal dari kelenjar ludah dan
pan-kreas;
• Aktifitas serum biasanya naik pada tahap
awal inflamasi pankreas yang akut, pada
gangguan duktus pankreatik dan pada
penyakit gondok.
2. Analisis enzim lipase
enzim yang mencerna lemak mulai
di dalam pankreas dan
memperlihatkan variasi klinis yang
sama seperti amilase pada penyakit
yang melibatkan pankreas.
3. Analisis enzim Alkalin fosfat:
• Ditemukan pada kebanyakan jaringan
tubuh, khususnya pada sumsum tulang
(bone marrow) dan liver.
• Dan memperlihatkan nilai yang tinggi
didalam serum pada kondisi penyakit
radang tulang, osteomalacia
(melemahkan tulang), hepatitis dan
gangguan penyakit kuning.
4. Analisis enzim asam Fosfatase :
 Ditemukan dalam jaringan tubuh tetapi
biasanya tidak dalam konsentrasi tinggi
pada kelenjar prostat dewasa;
 Enzim ini dilepaskan kedalam sirkulasi
pada kanker prostat metastatik
5. Analisis enzim Peptidase:
• sekelompok protein enzim pencer- na
ditemukan dalam konsentrasi yang lebih
besar pada serum yang terkait dengan
ganggu-an jaringan begitu banyak;
• seperti shock, demam, luka traumatik
dan pada anemia yang disebabkan oleh
kerapuhan sel-sel darah merah
6. Analisis enzim Transaminase: yaitu
 transaminase glutamik-aspartik dan
glutamik-alanin, enzim yang ditemukan
pada kebanyakan jaringan tubuh.
 Enzim ini meningkat besar didalam serum
pada penyakit liver, seperti hepatitis, hati
dan infraksi miokardium.
 Enzim mempercepat reaksi kimia, dengan
menurunkan energi aktivasinya
 Regulasi enzim dilakukan dengan 2 cara:
 1.Mekanisme umpan balik
 2.Pengendalian genetik melalui sintesa
protein dalam sel
Masih ada lagi enzim di dalam serum manusia
yang
belum dibicarakan, jumlahnya 50-6=44 jenis
enzim,
44 enzim ini dibagi 6 grup, masing-masing grup
mendapat tugas antara 7 dan 8 jenis enzim.
Tugas masing-masing grup menerangkan secara
Rinci masing-masing enzim tentang:
1. Nama enzim,
2. Klasifikasi enzim 5. Mekanisme kerjanya
3. Struktur kimia enzim 6. Efek kelebihan enzim
4. Karakteristik enzim 7. Efek kekurangan
enzim