Enzim Transglukosidase

Transglukosidase yang memiliki aktivitas transferasi tinggi bernama lain -D-glukosidase atau
D-glukosiltransferase. Kebanyakan enzim ini ditemukan pada fungi. Namun demikian,
transglukosidase dari Aspergillus niger hanya bekerja secara low degree-of-polymerization (DP).
Fungi lain yang memproduksi transglukosidase adalah Aureobasidium pullulans, Aspergillus
carbonarious, dan Aspergillus nidulans. Berat molekul enzim transglukosidase adalah 300 kDa
dengan pH 5,6 (Yan dan Chiou, 1996).

Pada dasarnya, transglukosidase merupakan glikoprotein yang mengandung 27% karbohidrat

(kebanyakan merupakan manosa (Gambar B)). Lebih lengkapnya, properti dari transglukosidase
dapat dilihat pada Tabel A.

Gambar B. Struktur kimia manosa (gugus dalam kotak merah berbeda dengan glukosa).
Sumber:http://oregonstate.edu/dept/biochem/hhmi/hhmiclasses/bb450/winter2002/ch09/mannose
.htm

Tabel A. Properti dari transglukosidase yang diambil dari jamur Aspergillus niger (McCleary dan
Gibson, 1989).
Properti
Berat molekul
pH
Karbohidrat (%)
pH Optimum (5 min, 40C)
pH Stabil (22 jam, 40C)
Temperatur Optimum (C)
Temperatur Stabil (C)
Vmax (U/mg pada 40C)
Km (mM)

Nilai untuk Transglukosidase

116.000
5,1
27,6
4,5
4-6
70
50
2,5
2,4

Enzim ini dapat digunakan sebagai enzim untuk mengkonversi maltose menjadi isomaltooligosakarida (IMO). Kondisi operasi optimum pada skala lab adalah pH 4,1 dan suhu 66C.
IMO sendiri merupakan sakarida yang mengandung ikatan -1,6 glikosidik dengan maupun
tanpa adanya ikatan -1,4 glikosidik. Transglukosidase dapat mengkatalis hidrolisis
oligosakarida dan juga mengubah rantai gugus glukosil menjadi glukosa (Meyers, 1995). Contoh
gugus glukosil yang membentuk glikogen dalam tubuh dapat dilihat pada Gambar X. Perubahan
glukosil menjadi D-glukosa membentuk isomaltosa. Dari maltose, transglukosidase juga dapat
mengkonversinya menjadi panosa yaitu 6-O--D-glukosilmaltosa (Gambar A). Hasil akhir
transglukosidase memiliki struktur oligomer glukosa dengan ikatan -1,6 dan banyak glukosa
serta oligomer dengan ikatan -1,4 (biasanya maltose) sebagai produk samping (Pan dan Wen,
2004) Selain menjadi isomaltosa dan panosa, transglukosidase juga mengubah redisu D-glukosil
yang bersifat non-reducing pada maltose menjadi C6-OH D-glukosa yang merupakan reaksi
hirdolisis yang menghasilkan gugus air(Yan dan Chiou, 1996). Namun terkadang, guguh OH
dapat pula terbentuk di C2 atau C3 membentuk kojibiosa atau nigerosa, atau kembali ke C4
untuk membentuk maltose kembali. Artinya, maltosa yang merupakan gula pereduksi diputus
ikatannya bukan pada bagian ujung pereduksi (ekso-enzim). Sebab, pada bagian ujung maltosa
itulah terdapat gugus aldehida (HOH) yang dapat direduksi. Beberapa substrat dapat diurai oleh
transglukosidase, dengan nilai laju maksimum Vmax dan konstanta kesetimbangan reaksi Km
seperti tampak pada Tabel 1.
Tabel 1. Properti kinetik dari transglukosidase pada beberapa substrat (McCleary dan Gibson,
1989).

Gambar A. Struktur panosa hasil uraian maltosa.

Sumber: http://www.chemicalbook.com/ProductIndex_EN.aspx

Gambar A1. Struktur kimia maltotriosa.

Sumber:http://extras.springer.com

Gambar A2. Struktur kimia maltotetraosa.

Sumber: http://www.mpbio.com/product.php?pid=02155320&country=223

Gambar A3. Struktur kimia isomaltosa.

Sumber: http://www.uncommondescent.com/off-topic/off-topic-maltose-and-isomaltose-aresuch-a-nice-looking-molecules/

Gambar A4. Struktur kimia nigerosa (Yagita, 2003).

Gambar A5. Struktur kimia kojibiosa.

Sumber: http://www.chemical-reagent.com/products/%CE%B1-D-Kojibiose/

Gambar A6. Struktur kimia p-nitrofenil -D-glukopiranisida.

Sumber: http://www.mpbio.com/product.php?pid=02155912

Gambar A7. Struktur kimia fenil -D-glukopiranisida.

Sumber: http://www.chemnet.com/AustriaSuppliers/51054/alpha-D-Glucopyranose-phenylglycoside--1862640.html

Gambar A8. Struktur kimia metil -D-glukopiranisida.

Sumber: http://science.uvu.edu/ochem/index.php/alphabetical/a-b/alpha-anomer/

Gambar A9. Struktur kimia maltitol (Malhotra, 1995).

Gambar A10. Struktur kimia sukrosa.

Sumber: http://osxs.ch.liv.ac.uk/java/ClaydenSucrose.html
Umumnya, fungsi transglukosidase berbed-beda pada setiap makhluk hidup asal-mualnya
berada. Pada Bacillus stearothermophillus, transglukosidase mensintesis maltotriosa dari
maltose. Ragi pembuat bir mensistesis oligosakarida yang mengandung ikatan -1,3, -1,4, dan
-1,6. Bifidobacterium adolescentis mensisntesis oligosakarida dari sukrosa dan trehalosa
(Gambar A11). Sementara itu, seperti yang telah dijelaskan sebelumnya, Aspergillus niger
menghasilkan isomaltosa dan panosa dengan sebagian kecil nigerosa dan kojibiosa dari bahan
baku maltosa (Ota dkk., 2009). Grafik yang menggambarkan konversi glukosa selama waktu dan
suhu tertentu dapat dilihat pada Gambar N ().

Gambar A11. Struktur kimia trehalosa.

Sumber:http://www.intechopen.com/books/carbohydrates-comprehensive-studies-onglycobiology-and-glycotechnology/carbohydrate-metabolism-in-drosophila-reliance-on-thedisaccharide-trehalose

Gambar N. Efek temperature dan durasi reaksi terhadap aksi dari transglukosidase (Vamos dan
Rose, 1973).

Gambar X. Struktur glikogen dengan

1995).

-1,4 unit glikosil dan

-1,6 unit glikosil (Meyers,

Gambar C. Reaksi umum penguraian maltose oleh transglukosidase (Pedersen dan Hendriksen,
2003).
Terdapat sebuah penelitian pula yang menggunakan transglukosidase untuk memecah maltose
sekaligus mereaksikannya dengan hydroquinone menjadi arbutin dan glukosa. Produk yang
diinginkan adalah -arbutin dan dapat digunakan untuk menghabat aktivitas tyrosinase pada
sintesis melanin yang lebih kuat dibandingkan tipe -arbutin (Wu dkk., 2006). Sumber
transglukosidase lain yang masih jarang diketahui adalah dari Talaromyces duponti (Bousquet
dkk., 1998).

Gambar XX. Reaksi glukosilase dari hidroquinon menjadi -arbutin menggunakan enzim
transglukosidase dan maltose sebagai donor glukosil (Wu dkk., 2006).

DAFTAR PUSTAKA

Bosquete, Marie-Pierre; Willemot, Ren-Marc; Monsan, Pierre; Boures, Emmanuel,

Production, Purification, and Characterization of Thermostable -Transglucosidase From
Talaromyces duponti-Application to -Alkylglucoside Synthesis, Enzyme and Microbial
Technology 23 (1998), 83-90.
Fettke, Joerg; Chia, Tansy; Eckermann Nora; Smith, Alison; Steup, Martin, A Transglucosidase
Necessary for Starch Degradation And Maltose Metabolism in Leaves At Night Acts On
Cytosolic Heteroglycans (SHG), The Plant Journal 46 (2006), 668-684.
Malhotra, Shadi L., Recording Sheets Containing Alcohols and Saccharides, EP 0667245 A1,
1995.
McCleary, Barry V.; Gibson, Trevor S., Purification, Properties, and Industrial Significance of
Transglucosidase from Aspergillus Niger, Carbohydrate Research 185 (1989), 147-162.
Meyers, Robert. A, Molecular Biology and Biotechnology: A Comprehensive Desk Reference,
Wiley-VCH, New York, 1995.
Ota, Masafumi; Okamoto, Takeshi; Wakabayashi, Hidehiko, Action of transglucosidase from
Aspergillus niger on Maltoheptaose and [U-13C]maltose, Carbohydrate Research 344
(2009), 460-465.
Pan, Yen-Chung; Lee, Wen-Chien, Production of High-Purity Isomalto-Oilgosaccharides Syrup
by the Enzymatic Conversion of Transglucosidase and Fermentation of Yeast Cells,
Biotechnology and Bioengineering 89 (2004), 797-804.
Pedersen, Sven; Hendriksen, Hanne, Process for Isomaltose Production, US 20030059901 A1,
2003.
Shah, D.N.; Shah, N.K.; Kothari, R.M., Isolation of Transglucosidase-nonproducing Mutant of
Aspergillus awamori Yielding Improved Quality and Production of Amyloglucosidase
Preparations, Journal of Industrial Microbiology 2 (1987), 175-180.
Vamos, L.; Rose, P., Investigation Into And And Enzymic Assay Method of Transglucosidase
Activity of Commercial Glucoamylase Preparations, Die Starke 25 (1973), 195-202.
Wu, Po-Hung; Giridhar, R.; Wu, Wen-Teng, Surface Display of Transglucosidase on
Escherichia coli by Using the Ice Nucleation Protein of Xanthomonas campestris and Its
Application in Glucosylation of Hydroquinone, Biotechnology and Bioengineering 95
(2006), 1138-1147.
Yagita, Akikuni, Remedies for Cancer, EP 1277472 A1, 2003.
Yan, Tsong-Rong; Chiou, Ren-De, Catalytic Properties of A Transglucosidase from Aspergillus
niger CCRC 31494, Biotechnology Letters 18 (1996), 553-558.
http://www.chemicalbook.com/ProductIndex_EN.aspx. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul
11.05 WIB.

http://oregonstate.edu/dept/biochem/hhmi/hhmiclasses/bb450/winter2002/ch09/mannose.htm.
Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 16.00 WIB.
http://extras.springer.com. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 16.00 WIB.
http://www.mpbio.com/product.php?pid=02155320&country=223. Diakses tanggal 28 Mei 2015
pukul 17.00 WIB.
http://www.uncommondescent.com/off-topic/off-topic-maltose-and-isomaltose-are-such-a-nicelooking-molecules/. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 16.00 WIB.
http://www.chemical-reagent.com/products/%CE%B1-D-Kojibiose/. Diakses tanggal 28 Mei
2015 pukul 17.00 WIB.
http://www.mpbio.com/product.php?pid=02155912. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 16.00
WIB.
http://www.chemnet.com/AustriaSuppliers/51054/alpha-D-Glucopyranose-phenyl-glycoside-1862640.html. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 17.10 WIB.
http://science.uvu.edu/ochem/index.php/alphabetical/a-b/alpha-anomer/. Diakses tanggal 28 Mei
2015 pukul 17.10 WIB.
http://osxs.ch.liv.ac.uk/java/ClaydenSucrose.html. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 17.12
WIB.
http://www.intechopen.com/books/carbohydrates-comprehensive-studies-on-glycobiology-andglycotechnology/carbohydrate-metabolism-in-drosophila-reliance-on-the-disaccharidetrehalose. Diakses tanggal 28 Mei 2015 pukul 21.15 WIB.