SISTEM PEREDARAN DARAH PADA HEWAN

A. MIOGLOBIN
Mioglobin adalah protein zat besi dan oksigen yang terikat di jaringan otot vertebrata
pada umumnya dan di hampir semua mamalia. Hal ini terkait dengan hemoglobin, yang
merupakan protein zat besi dan oksigen mengikat dalam darah, khususnya di sel darah merah.
Mioglobin hanya ditemukan dalam aliran darah setelah cedera otot. Ini adalah temuan yang
abnormal, dan dapat diagnosa relevan ketika ditemukan dalam darah. Mioglobin adalah
pigmen pembawa oksigen utama jaringan otot. Konsentrasi tinggi mioglobin dalam sel otot
memungkinkan organisme untuk menahan nafas mereka untuk jangka waktu yang lebih lama.
Diving mamalia seperti paus dan anjing laut memiliki otot dengan kelimpahan sangat tinggi
mioglobin. Mioglobin ditemukan dalam otot tipe I, type II A dan tipe II B, tetapi kebanyakan
teks menganggap mioglobin tidak dapat ditemukan dalam otot polos.
Mioglobin adalah protein pertama yang memiliki struktur tiga dimensi yang diperoleh
pada kristalografi sinar-X. Pencapaian ini dilaporkan pada tahun 1958 oleh John Kendrew
dan rekan. [Untuk penemuan ini, John Kendrew berbagi Hadiah Nobel 1962 di bidang kimia .
dengan Max Perutz . Meskipun menjadi salah satu protein yang paling banyak dipelajari
dalam biologi, fungsi fisiologis yang belum meyakinkan didirikan: tikus rekayasa genetika
kurang mioglobin yang layak, tetapi menunjukkan penurunan 30% dalam volume darah yang
dipompa oleh jantung selama kontraksi. Pada manusia mioglobin dikodekan oleh gen MB.
Mioglobin mengandung hemes, pigmen yang bertanggung jawab untuk warna daging
merah. Warna daging mengambil sebagian ditentukan oleh tingkat oksidasi mioglobin yang.
Dalam daging segar atom besi adalah negara besi terikat dengan molekul dioksigen (O2).
Daging dimasak dilakukan dengan baik adalah cokelat karena atom besi sekarang dalam
keadaan oksidasi besi (3), kehilangan elektron. Jika daging telah terkena nitrit, itu akan tetap
merah muda karena atom besi terikat untuk NO, nitrat oksida (benar, daging sapi misalnya,
kornet atau ham sembuh). daging panggang juga dapat mengambil pink "asap cincin" yang
berasal dari besi mengikat molekul karbon monoksida. Daging mentah dikemas dalam
suasana karbon monoksida juga menunjukkan merah muda "asap cincin" ini sama karena
prinsip yang sama . Terutama, permukaan daging mentah ini juga menampilkan warna merah
muda, yang biasanya dikaitkan dalam benak konsumen dengan daging segar.
Peranan Mioglobin
Mioglobin dilepaskan dari jaringan yang rusak otot (rhabdomyolysis), yang memiliki
konsentrasi yang sangat tinggi mioglobin. mioglobin yang dirilis disaring oleh ginjal tetapi
beracun pada epitel tubulus ginjal dan dapat menyebabkan gagal ginjal akut. [12] Hal ini
tidak mioglobin itu sendiri yang beracun (itu adalah protoksin) tapi bagian ferrihemate yang
dipisahkan dari mioglobin dalam lingkungan asam (misalnya, urine asam, lisosom).
Mioglobin merupakan penanda sensitif untuk cedera otot, membuatnya menjadi penanda
potensial untuk serangan jantung pada pasien dengan nyeri dada.

B.HEMOGLOBIN
1

1. Jenis-jenis hemoglobin
a.HemoglobinTerglikasi
Hemoglobin terglikasi (hemoglobin A1c, HbA1c, A1C, atau Hb1c, kadang-kadang
disebut HbA1c) adalah bentuk hemoglobin yang diukur terutama untuk mengidentifikasi
konsentrasi glukosa plasma rata-rata dalam jangka waktu yang lama. Hal ini dibentuk dalam
glycation jalur non-enzimatik oleh hemoglobin untuk glukosa plasma. Tingkat normal
glukosa menghasilkan jumlah normal hemoglobin terglikasi. Sebagai jumlah rata-rata
glukosa plasma meningkat, fraksi terglikasi hemoglobin meningkat dalam cara yang dapat
diprediksi. Ini berfungsi sebagai penanda untuk kadar glukosa darah rata-rata selama bulan
sebelumnya sebelum pengukuran.Pada diabetes mellitus, jumlah yang lebih tinggi dari
hemoglobin terglikasi, menunjukkan kontrol yang lebih miskin dari kadar glukosa darah,
telah dikaitkan dengan penyakit kardiovaskular, nefropati, dan retinopati. Pemantauan HbA1c
di pasien diabetes tipe 1 dapat meningkatkan hasil. Hemoglobin A1C pertama dipisahkan
dari bentuk-bentuk lain dari hemoglobin oleh Huisman dan Meyering pada tahun 1958
menggunakan kolom kromatografi
Glikasi protein adalah sering terjadi, namun dalam kasus hemoglobin, reaksi
nonenzimatik terjadi antara glukosa dan N- rantai beta. Ini membentuk dasar Schiff yang itu
sendiri diubah menjadi 1-deoxyfructose. penataan ulang ini dikenal sebagai Amadori
penataan ulang.Ketika kadar glukosa darah yang tinggi, molekul glukosa menempel pada
hemoglobin dalam sel darah merah. The hiperglikemia lagi terjadi di dalam darah, yang lebih
banyak glukosa berikatan dengan hemoglobin dalam sel darah merah dan semakin tinggi
hemoglobin terglikasi. kadar glukosa yang sebentar-sebentar dibesarkan di pembuluh Portal
membawa glukosa diserap ke hati untuk regulasi. Melewati sel darah merah akan
meningkatkan glikasi setelah asupan makanan bergula. Setelah molekul hemoglobin
terglikasi, tetap seperti itu. Sebuah penumpukan hemoglobin terglikasi dalam sel darah
merah, oleh karena itu, mencerminkan tingkat rata-rata glukosa yang sel telah terkena selama
hidup-siklus. Mengukur hemoglobin terglikasi menilai efektivitas terapi dengan memantau
regulasi glukosa serum jangka panjang. Tingkat HbA1c sebanding dengan konsentrasi
glukosa darah rata-rata selama empat minggu sebelumnya untuk tiga bulan. Beberapa peneliti
menyatakan bahwa proporsi besar dari nilai tertimbang menuju terbaru 2 sampai 4 minggu.
Hal ini juga didukung oleh data dari praktek yang sebenarnya menunjukkan bahwa tingkat
HbA1c meningkat secara signifikan sudah setelah 20 hari sejak penurun glukosa intensifikasi
pengobatan.

Indikasi dan Penggunaan

2

Pengujian hemoglobin terglikasi dianjurkan untuk kedua (a) memeriksa kontrol gula
darah pada orang yang mungkin pra-diabetes dan (b) pemantauan kontrol gula darah pada
pasien dengan tingkat yang lebih tinggi, disebut diabetes mellitus. Ada proporsi yang
signifikan dari orang yang tidak menyadari tingkat HbA1c tinggi mereka sebelum mereka
memiliki pekerjaan laboratorium darah. Untuk sampel darah tunggal, memberikan jauh
informasi lebih lanjut mengungkapkan perilaku glikemik dari nilai gula darah puasa. Namun,
puasa tes gula darah sangat penting dalam membuat keputusan pengobatan. Pedoman
American Diabetes Association mirip dengan orang lain dalam menasihati bahwa tes
hemoglobin terglikasi dilakukan setidaknya dua kali setahun pada pasien dengan diabetes
yang memenuhi tujuan pengobatan (dan yang memiliki kontrol glikemik yang stabil) dan
triwulanan pada pasien dengan diabetes yang terapi memiliki diubah atau yang tidak
memenuhi sasaran glikemik. Pengukuran hemoglobin terglikasi tidak tepat di mana telah
terjadi perubahan dalam diet atau pengobatan dalam waktu 6 minggu. Demikian juga, tes
mengasumsikan proses merah normal sel darah penuaan dan campuran subtipe hemoglobin
(terutama HbA pada orang dewasa normal).
Oleh karena itu, orang dengan kehilangan terkini darah, anemia hemolitik, atau
perbedaan genetik dalam molekul hemoglobin (hemoglobinopati) seperti penyakit sel sabit
dan kondisi lain, serta mereka yang telah menyumbangkan darah baru-baru ini, tidak cocok
untuk tes ini.Karena variabilitas terglikasi hemoglobin ini (seperti yang ditunjukkan pada
tabel di atas), langkah-langkah tambahan harus diperiksa pada pasien di atau dekat
direkomendasikan gol. Orang dengan nilai hemoglobin A1C pada 64 mmol / mol atau kurang
harus disediakan pengujian tambahan untuk menentukan apakah nilai-nilai HbA1c adalah
karena rata-rata keluar glukosa darah tinggi (hiperglikemia) dengan glukosa darah rendah
(hipoglikemia) atau HbA1c lebih reflektif dari ditinggikan glukosa darah yang tidak berbeda
jauh sepanjang hari. Perangkat seperti pemantauan glukosa darah terus menerus
memungkinkan orang dengan diabetes untuk menentukan kadar glukosa darah mereka secara
terus menerus, pengujian setiap beberapa menit. terus digunakan monitor glukosa darah
menjadi lebih umum, dan perangkat ditutupi oleh banyak rencana asuransi kesehatan tetapi
tidak oleh Medicare di Amerika Serikat. Persediaan cenderung mahal, karena sensor harus
diubah setidaknya mingguan. tes lain yang berguna dalam menentukan apakah nilai-nilai
HbA1c adalah karena variasi glukosa darah sepanjang hari adalah 1,5 anhidroglukitol, juga
dikenal sebagai GlycoMark. GlycoMark hanya mencerminkan kali bahwa orang yang
mengalami hiperglikemia di atas 180 mg / dL.
Konsentrasi hemoglobin A1 (HbA1) meningkat, baik pada pasien diabetes dan pada
pasien dengan gagal ginjal, bila diukur dengan kromatografi pertukaran ion. Metode asam
thiobarbituric (metode kimia tertentu untuk mendeteksi glikasi) menunjukkan bahwa pasien
dengan gagal ginjal memiliki nilai untuk hemoglobin terglikasi serupa dengan yang diamati
pada subyek normal, menunjukkan bahwa nilai-nilai yang tinggi pada pasien ini adalah hasil
dari pengikatan sesuatu dari glukosa dengan hemoglobin. Pada anemia hemolitik autoimun,
konsentrasi hemoglobin A1 (HbA1) tidak terdeteksi. Administrasi prednisolon (PSL) akan
memungkinkan HbA1 untuk dideteksi. Tes fruktosamin alternatif dapat digunakan dalam

situasi seperti ini dan itu juga mencerminkan rata-rata kadar glukosa darah selama 2 sampai 3
minggu sebelumnya.
b.Hemoglobin A2
Hemoglobin A2 (HbA2) adalah varian normal hemoglobin A yang terdiri dari dua
alfa dan dua rantai delta (22) dan ditemukan pada tingkat yang rendah dalam darah
manusia normal. Hemoglobin A2 dapat ditingkatkan dalam versi beta thalassemia atau pada
orang yang heterozigot untuk gen beta thalasemia.HbA2 ada dalam jumlah kecil di semua
manusia dewasa (1,5-3,1% dari semua molekul hemoglobin) dan meningkat pada orang
dengan penyakit sel sabit.

c. Hemoglobin C
Hemoglobin C (disingkat Hb C atau HBC) adalah hemoglobin abnormal dimana
substitusi residu asam glutamat dengan residu lisin di posisi ke-6 dari rantai -globin telah
terjadi (E6K substitusi). bentuk mutasi ini mengurangi plastisitas normal eritrosit inang
menyebabkan hemoglobinopati a. Pada mereka yang heterozigot untuk mutasi, sekitar 2844% dari total hemoglobin (Hb) adalah HBC, dan tidak ada anemia berkembang.Dalam
homozigot, hampir semua Hb adalah dalam bentuk HBC, mengakibatkan anemia hemolitik
ringan. Individu dengan sel sabit-hemoglobin C (HbSC), memiliki gen untuk HbS diwariskan
dari satu orangtua dan gen untuk HBC diwariskan dari orangtua lainnya.
Orang dengan hemoglobin C sifat memiliki sel darah merah yang memiliki yang
normal hemoglobin A dan hemoglobin normal . Hemoglobin abnormal yang disebut
hemoglobin C. Orang dengan hemoglobin C sifat memiliki sedikit lebih hemoglobin A dari
hemoglobin C. Orang dengan Hemoglobin C sifat tidak memiliki masalah kesehatan yang
berhubungan dengan memiliki sifat tersebut. Orang dengan hemoglobin C tidak memiliki
penyakit Hemoglobin C atau penyakit sel sabit. Mereka tidak dapat mengembangkan
penyakit ini di kemudian hari. Mereka bisa lewat hemoglobin C sifat keturunan mereka.
Individu yang membawa hemoglobin C sifat dapat memiliki anak dengan penyakit
Hemoglobin C atau penyakit Hemoglobin SC. Penyakit hemoglobin C bukanlah bentuk
penyakit sel sabit.
d. Hemoglobin Janin
Hemoglobin janin (juga disebut hemoglobin F, HbF, atau 22) adalah utama
protein transport oksigen pada janin manusia selama tujuh bulan terakhir pembangunan di
rahim dan pada bayi baru lahir sampai berusia sekitar 6 bulan. Fungsional, hemoglobin janin
paling berbeda dari hemoglobin dewasa yang mampu mengikat oksigen dengan afinitas lebih
besar dari bentuk dewasa, memberikan perkembangan janin akses yang lebih baik ke oksigen
dari aliran darah ibu. Pada bayi baru lahir, hemoglobin janin hampir sepenuhnya digantikan
oleh hemoglobin dewasa sekitar 6 bulan postnatal. Kecuali dalam beberapa kasus talasemia
di mana mungkin ada keterlambatan dalam penghentian Hb F produksi sampai 3 sampai 5
4

tahun. Pada orang dewasa, produksi hemoglobin janin dapat diaktifkan kembali yang berguna
dalam pengobatan penyakit
Sepertipenyakitselsabit.
2. Pengangkutan Oksigen Hb
Pengangkutan Oksigen dengan ikatan oksigen bersama alosteri dalah properti tidak
terbatas pada enzim. Prinsip-prinsip dasar alosteri juga baik digambarkan oleh hemoglobin
protein oksigen transportasi. Pengikatan oksigen ke hemoglobin diisolasi dari sel darah merah
menampilkan ditandai perilaku sigmoidal (serupa dengan yang diamati untuk kegiatan
ATCase, sebagai fungsi dari konsentrasi substrat), yang merupakan indikasi dari kerjasama
antara subunit.Apa arti penting fisiologis koperasi mengikat oksigen oleh hemoglobin?
Oksigen harus diangkut dalam darah dari paru-paru, di mana tekanan parsial oksigen (pO2)
relatif tinggi (sekitar 100 torr), ke jaringan, di mana tekanan parsial oksigen jauh lebih rendah
(biasanya 20 torr). Di paru-paru, hemoglobin menjadi hampir jenuh dengan oksigen sehingga
98% dari situs oksigen mengikat ditempati.
Ketika hemoglobin bergerak ke jaringan, tingkat kejenuhan turun menjadi 32%.
Dengan demikian, total 98-32 = 66% dari potensi situs oksigen mengikat berkontribusi
transportasi oksigen. Sebagai perbandingan, untuk protein transportasi noncooperative
hipotetis, paling oksigen yang dapat diangkut dari wilayah di mana pO2 100 torr satu di mana
itu adalah 20 torr adalah 63-25 = 38% .(Dengan demikian, mengikat koperasi oksigen oleh
hemoglobin memungkinkan untuk memberikan 1,7 kali lebih banyak oksigen karena akan
jika situs yang independen.

C.HEMOSIANIN
Hemosianin adalah protein yang mengangkut oksigen ke seluruh tubuh beberapa
hewan invertebrata. Metaloprotein ini mengandung dua atom tembaga yang reversibel
mengikat molekul oksigen tunggal (O2). Mereka kedua hanya untuk hemoglobin dalam
frekuensi penggunaan sebagai molekul transportasi oksigen. Berbeda dengan hemoglobin
dalam sel darah merah yang ditemukan pada vertebrata, hemocyanins tidak terikat untuk selsel darah tetapi bukan ditangguhkan langsung di hemolymph. Oksigenasi menyebabkan
perubahan warna antara Cu berwarna (I) berupa terdeoksigenasi dan Cu (II) biru.
Hemosianin ditemukan dalam dua filum hewan, Mollusca dan Arthropoda, tapi
hemosianin dari dua filum agak berbeda. Hemosianin cukup luas di kalangan moluska.
Sebuah hemocyanin pertama kali ditemukan pada tahun 1927 oleh Svedberg dari siput Helix
pomatia. Di antara arthropoda, sebuah hemocyanin itu awal ditemukan di kepiting tapal kuda,
Limulus Polyphemus. Hemosianin terkenal di kalangan krustasea seperti lobster dan kepiting.
Baru-baru ini mereka telah ditemukan di antara arthropoda tanah seperti tarantula Eurypelma
californicum, kalajengking, Pandinus imperator, dan kelabang Scutigera coleoptrata.
hemocyanins arthropoda harus berasal di awal sejarah evolusi filum ini karena mereka telah
ditemukan dari kelas Onychophora. Hemosianin tampaknya menjadi langka di antara
serangga tetapi tidak benar-benar ada. Protein penyimpanan larva dalam banyak serangga
tampaknya berasal dari hemocyanins.
Meskipun fungsi pernapasan hemosianin mirip dengan hemoglobin, ada sejumlah
besar perbedaan dalam struktur dan mekanisme molekuler yang. Sedangkan hemoglobin
membawa atom besi di cincin porfirin (kelompok heme), atom tembaga dari hemocyanin
terikat sebagai kelompok prostetik dikoordinasikan oleh residu histidin. Telah dicatat bahwa
spesies menggunakan hemocyanin untuk transportasi oksigen termasuk krustasea hidup
dalam dingin lingkungan dengan tekanan oksigen rendah. Dalam keadaan ini transportasi
oksigen hemoglobin kurang efisien daripada transportasi hemocyanin oksigen. Namun
demikian ada juga arthropoda darat menggunakan hemocyanin, terutama laba-laba dan
kalajengking, yang hidup di iklim hangat. Kebanyakan hemosianins mengikat dengan
oksigen non-kooperatif dan kira-kira seperempat seefisien hemoglobin di mengangkut
oksigen per jumlah darah. Hemoglobin mengikat oksigen kooperatif karena perubahan
konformasi sterik di kompleks protein, yang meningkatkan afinitas hemoglobin terhadap
oksigen ketika sebagian oksigen.

TINGKATAN STRUKTURAL PADA ERITROKRUORIN

Tingkatan struktural dalam eritrokruorin, yaitu saluran pernapasan terbesar pada
annelida. Banyak annelida, termasuk Lumbricus terrestris cacing tanah, memiliki protein
pernapasan besar (massa molekul lebih besar dari 3,5 juta Da) secara bebas terlarut dalam
darah, daripada dikemas dalam sel. kompleks ini, disebut baik erythrocruorin atau
hemoglobin, dirakit dari banyak salinan kedua subunit hemoglobin dan nonhemoglobin atau
"linker" subunit. struktur kristal Lumbricus erythrocruorin pada resolusi 5,5-, yang
mengungkapkan sebuah organisasi hirarkis yang luar biasa dari 144 subunit hemoglobin
oksigen mengikat dan 36 subunit linker nonhemoglobin. Rantai hemoglobin mengatur dalam
substruktur dodecameric baru. Dua belas kompleks linker trimerik proyek triple-untai heliks
melingkar-coil "jari-jari" menuju pusat kompleks; interdigitasi dari jari-jari ini muncul
penting untuk stabilisasi. Kompleks yang dihasilkan dari rantai linker membentuk perancah
yang dua belas dodecamers hemoglobin merakit. Struktur ini menentukan unik, kumpulan
diri
terbatas
dari
satu
molekul
yang
sangat
kooperatif.
Pembagian subunit protein ke dalam kompleks besar merupakan mekanisme penting
yang digunakan untuk mencapai efisiensi yang lebih besar dan kontrol regulasi dari proses
biologis. erythrocruorins Annelida menimbulkan masalah kunci dalam desain kumpulan
makromolekul besar tersebut. Sifat ekstraseluler dan ukuran raksasa molekul ini telah
membuat mereka sistem yang ideal untuk sejumlah penyelidikan mani ke dalam struktur
protein. Lumbricus erythrocruorin itu protein pertama yang pernah dilaporkan
akan mengkristal, dan subjek molekul awal elektron analisis mikroskopis.
Lumbricus erythrocruorin menampilkan bentuk heksagonal ganda berlapis dengan D6 simetri
molekul keseluruhan, seperti yang diungkapkan oleh kedua analisis kristalografi dan
mikroskop elektron. Meskipun stoikiometri pastinya telah menjadi subyek perdebatan , ada
kesepakatan bahwa kompleks raksasa terdiri beberapa salinan dari empat jenis rantai
hemoglobin dan empat jenis nonhemoglobin "linker" rantai. Karena setidaknya ada 180 rantai
polipeptida di seluruh molekul, Lumbricus erythrocruorin telah diusulkan untuk diatur dalam
hirarki simetri. Cocok ukurannya yang besar, erythrocruorins Annelida sangat kooperatif.
Kristal Lumbricus erythrocruorin ditanam di ligan CO langsung dari darah cacing
tanah yang telah terkonsentrasi dengan faktor 2. kristal ortorombik tumbuh dari 1,8 M fosfat
pada pH 7,4 seperti yang dijelaskan sebelumnya . kristal yang triklinik digunakan dalam
analisis ini ditumbuhkan pada suhu 4 C dengan difusi uap terhadap 0,2 M natrium sulfat /
20%gliserol
.
\

DAFTAR PUSTAKA
Larsen ML, Hrder M, Mogensen EF (1990). "Effect of long-term monitoring of
glycosylated haemoglobin levels in insulin-dependent diabetes mellitus". N. Engl. J. Med.
323
(2007) Olubunmi A.O. The Rise and Fall of The Yoruba Race
Takano T (March 1977). "Structure of myoglobin refined at 2.0 resolution. II. Structure of
deoxymyoglobin from sperm whale". J. Mol. Biol. 110
McPherson A ,(1999) Crystallization of Biological Macromolecules (Cold Spring Harbor
Lab. Press, Plainview, NY).

DAFTAR ISI

MIOGLOBIN1
HEMOGLOBIN2
HEMOSIANIN.6
TINGKATAN STRUKTURAL PADA ERITROKRUORIN...7
DAFTAR PUSTAKA.....8