ASAM AMINO, PEPTIDA, DAN PROTEIN

1. Pendahuluan
Istilah protein diperkenalkan pada tahun 1830-an oleh pakar
kimia Belanda bernama Mulder, yang merupakan salah satu dari
orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara
sistematik. Ia secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein
dalam sistem hidup dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani
proteios, yang berarti bertingkat pertama. Protein merupakan
makromolekul yang menyusun lebih dari separuh bagian dari sel.
Protein menentukan ukuran dan struktur sel, komponen utama dari
sistem komunikasi antar sel serta sebagai katalis berbagai reaksi
biokimia di dalam sel. Karena itulah sebagian besar aktivitas
penelitian biokimia tertuju pada protein khususnya hormon, antibodi
dan enzim.
Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20
asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan
asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada
membran

plasma

maupun

membran

internal yang menyusun

organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan

badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada
tempatnya. Protein-protein yang terlibat dalam reaksi biokimia
sebagian besar berupa enzim banyak terdapat di dalam sitoplasma
dan sebagian terdapat pada kompartemen dari organel sel. Protein
merupakan kelompok biomakromolekul yang sangat heterogen.
Ketika berada di luar makhluk hidup atau sel, protein sangat tidak
stabil.
Protein merupakan komponen utama bagi semua benda hidup
termasuk mikroorganisme, hewan dan tumbuhan. Protein merupakan
rantaian gabungan 22 jenis asam amino. Protein ini memainkan
berbagai peranan dalam benda hidup dan bertanggungjawab untuk

fungsi

dan

ciri-ciri

benda

hidup

(Anonim.

2008.

Protein.

(http://www.wikipedia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008).

Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturnya yang
mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (2123,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan
lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa
kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara
terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein
secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada
dalam bahan makanan atau bahan lain (Sudarmaji, S, dkk. 1989.
Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Penerbit Liberty: Yogyakarta).
2. Komposisi Protein
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam
beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa
organic

yang

mengandung

nitrogen,

sebuah

fakta

yang

menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari
asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut
sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus
diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial).
1. Asam Amino
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein
Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun
protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat
(COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom
karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam amino

dan

secara

umum

rumus

strukturnya

dapat

digambarkan seperti dibawah ini.

Struktur asam amino

.
Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino
yang lain disebabkan oleh perbedaan gugus R yang disebut
rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai
pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum
dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini :
No.

Nama

Singkatan Sturktur

Sifat
gugus
rantai
samping

Alanin

Ala

Valin*

Val

hidropibik

Leusin*

Leu

Triptofa Trp
n*

Metioni

Met

n*

Isoleusi Ile
n*

Prolin

Pro

Fenilal

Phe

anin*

Serin

Ser

Polar

tak

bermuatan

10

Glisin

Gly

11

Threoni Thr
n*

12

Sistein

Cys

13

Aspara

Asn

gin

14

Glutam

Gln

in

15

Tirosin

Tyr

16

Asam

Asp

Bermuatan

asparta

negative

pada PH 7
(asam)

17

Asam

Glu

glutam
ate

18

Arginin

Arg

Bermuatan
positif
pada PH 7
(basa)

19

Lisin*

Lys

20

Histidin His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial

Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok,
asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam
amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya,
berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui
makanan.
Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur
umum L- asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya
dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4 golongan asam
amino berdasarkan sifat sifat kandungan gugus R:
1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau
hidrofobik.
9

2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan

3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative
Asam amino dengan gugus samping R
non polar atau polar

tak bermuatan

bermuatan

hidrofobik

bermuatan

positif

negatif

Alanin

Asparagin

Arginin

Asam Aspartat

Isoleusin

Sistein

Histidin

Asam glutamat

Leusin

Glutamin

Lisin

Metionin

Glisin

Fenilalanin

Serin

Prolin

Treonin

Triptofan

Tirosin

Valin

b. Asam amino esensial

Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada
delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia
dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino
semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.
Ciri cirri Asam amino essensial :
1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama
kali protein tersebut ditemukan. Sebagai contoh, asparagin
diisolasi pertama kali dari asparagus, asam glumatat
diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa yunani
yang artinya manis.

10

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara

lain sebagai berikut:
a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat.
Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang,
susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging,
ikan ,dan biji wijen.
c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan,
daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis
keju),

sayuran

(bayam,

bawang

putih,

jagung),

serta

kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang

merah, tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan,
dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein,
seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada
produk-produk

susu

kedelai

juga

banyak

di

temui

kandungan leusin.
f. Isoleusin;
g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan
katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat
kewaspadaan

penting

bagi

tranmisi

impuls

saraf.

Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur,

dan kedelai.
h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti
daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino esensial
ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak
seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.
c. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
a. Tirosin;

pertama

kali

di

temukan

dalam

keju.

Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh

11

enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan

oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika
Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat
stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan
kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek
samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat,
pisang, ragi, ikan dan daging.
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan
metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan
seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver,
dan inti bulis gandum.
c. Serin
d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per
tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri
penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk
garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat
atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit
neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga
dimungkinkan

berperan

dalam

daya

tahan

terhadap

kepenatan.
h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan
mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam
amino

setengah

bergantung

pada

esensial
tingkat

karena

produksinya

perkembangan

dan

sangat
kondisi

kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting.

Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produkproduk peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai
olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin
banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.

12

i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti

daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.
j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino
yang esensial bagi anak-anak.
k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula
dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi
sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan
amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia.
Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan
kedelai.
l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi
asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging
(segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunannya).

d. Asam amino non protein

Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam
makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya
bukan asam -amino. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan
memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Sebagai
contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di
dalam biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino
butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus
(saraf).
O

Asam
3-amino
H2NCH2CH
C propionate
OH
(-alanin)

HOCH2

CH2 OH

CH3 H

OHbutanoat
H2NCH2CH2
AsamCH2
4-amino

(-amino butirat)

O
NHCH2CH2

OH

13

Asam pentotenat
Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam amino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan
senyawa di dalam biosintesis metionina.
O
H3CCH2CH2

CH C

OH

HOCH2CH2

CH
OH
CHomosirena

Homosisteina
e. Pengaruh gugus samping
NH2
NH2
Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan
menjadi asam amino asam, asam amino basa dan asam amino
netral.

Beberapa contoh sebagai berikut:

Asam

Lisina

glutamat
Suatu

Suatu

Valin
asam Suatu

asam amino basa

Serina
asam Suatu asam

amino netral

amino asam

amino
netral

Jadi kelebihan gugus COOH pada suatu asam amino

menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam,
sedangkan

kelebihan

gugus

NH2 menjadikan

asam

amino

tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino yang

tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino
netral. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada
14

rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang

mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam
amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam
glutamate.
f. Asam amino sebagai ion dipol
Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan
data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan
pKa dari NH3 dan pKb dari gugus COO-. Atas dasar itu asam
amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut:
COOH 3N

Gambar 1.3 asam amino netral

R
Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu
muatan negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini
dinamakan ion dipole atau zwitterions. Sebagaimana telah
diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka asam kuat akan
menghasilkan

basa

konjugat

lemah

dan

basa

kuat

akan

menghasilkan asam konjugat lemah.

CH3OH
H2O
CH3COOH
H2O + RNH2
ASAM

BASA

RNH3 + CIH2O
RNH3+ + H2O
BASA

ASAM

RNH3+ + H2O

H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH- + RNH3+

BASA ASAM

RNH3 + CI+
RNH2 + H3O+
ASAM BASA

RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas

yaitu:
a. Gugus COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan
dengan gugus NH2.
15

b. Gugus NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan

dengan gugus COOH.
Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik
leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut
organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan
umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH.
Dalam pelarut air, asam amino berupa Zwiter ion sehingga
dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa
(proton aseptor)
Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+
Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH
Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino
disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )
Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk
zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan
karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam
dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugusR yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus
amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi,
NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada
jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino
tersebut

dikatakan

berbentuk

zwitter-ion.

Zwitter-ion

dapat

diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih

yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam
amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.

16

g. Sifat-sifat asam dan basa amino

Karena asam amino mengikat gugus amino (NH 2) dan gugus
karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino
mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat
(COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat
bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat
basa

atau

menerima

proton

pada

asam

kuat.

Persamaan

keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan

sebagai berikut;
R

CH

CO2H

CH COO-

+ OH-

CHCOO-

OH-

H+

H+

+NH
NH3
3
Asam amino
Bentuk
ion
pada pH
dipole (netral)
rendah
(1) keamfoteran
Dari persamaan
diatas terlihat jelas
(bersifat
asam)
Dalam suasana
asam (pH rendah) struktur (1)
+

NH2
Asam amino
pada pH tinggi
9bersifat basa)

asam
amino.
pH makin
(3)

tinggi
mengikat
H+

menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan

dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman
gugus

NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO -, maka

jumlah anion lebih banyak dari pada kation, sehingga larutan akan
bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative.
h. Stereokimia asam amino
Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat
kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara
stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai
berikut:
COOH

atau N2

C
R

NH

COOH

COOH
C

N2H
atau

H
R

Proyeksi ficscher
17

Pengertian

konfigurasi

L-asam amino (S-asam)

didasarkan
pada

konfigurasi

gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila

struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut proyeksi
fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH 2)
terletak disebelah kiri.
CHO

COOH
H

HO

N2H

CH2OH

L (-) gliseraldehid

L-asam

amino
Setiap asam - amino mempunyai satu atau lebih atom karbon
tak

simetris,

kecuali

glisin,

tetapi

semuanya

mempunyai

konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah stereo

isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak
simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina,
masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris.
i. Reaksi asam amino
Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus
karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif
dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino dapat
diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam diktat
ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino,
hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang
bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam
amino.

Reaksi asam amino

Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus karboksil, - amino, dan gugus yang terdapat pada rantai

18

samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat

terbentuk dari asam amino ini.

Reaksi ninhidrin
Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam
amino. Dengan memanaskan campuran asam amino dan
nihidrin, terjadilah larutan berwarna biru yang intensitasnya
dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. Semua asam
amino dan peptide yang mengandung, gugus - amino bebas
memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi
prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan

hasil reaksi lain yang berwarna kuning.

Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus - amino dengan
l-fluoro-2, 4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah,
FDNB bereaksi dengan - asam amino membentuk derivate 2,
4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu
rantai polipedtida.
FDNB juga bereaksi dengan gugus - amino dan derivate gugus

- amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi.

Reaksi dansil klorida
Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino
denagn

l-dimetil-amino

naftalena-5-sulfonil

klorida

(dansil

klorida).
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi,
maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan

cara flourometri.
reaksi edman
reaksi edman merupakan reaksi antar - asam amino dengan
fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate asam amino
feniltiokarbamil.

Dalam

suasana

asam

dalam

pelarut

nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk

senyawa lingkar feniltiohidantoin.
Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi
dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk
penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida.
19

reaksi basa Schif

reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus - amino
dengan gugus aldehida. Basa Schif biasanya terjadi sebagai
senyawa antara dalam reaksi enzima antara - asam amino dan

substrat.
reaksi gugus R
gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan
guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa
terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan menghasilkan
merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi,

memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina.

analisia asam amino
prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai
untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga
peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan campuran
karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam
amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.

j. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis

asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka
asam aminokecuali glisinmemiliki isomer optik:

dan

D.

Cara

sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua

dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang
pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam
(putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini
adalah tipe

D.

Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran

berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal
dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota
merupakan tipe
D.

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe

Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

20

3. Peptida
Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino.
Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain dihubungkan
oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida yang dibentuk antara
gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari
asam amino yang lain.

Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer,

polimer, segmer atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage).
Adapun

penetrapan

konsep

polimer

pada

disiplin

peptida

didapatkan korelasi sebagai berikut:

Asam Amino

--- Monomer

Peptida --- Oligomer

Polipeptida --- Polimer
O

Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang

R

21

Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan

bahwa dalam hal disiplin ilmu peptida atau protein lebih
ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus
peptida.
Pengertian

segmer

dalam

kimia

polimer

agak

sukar

diterapkan dalam polipeptida, karena segmer yang dimilikinya

kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam). Cukup
banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan
penting

dalam

kehidupan.

Salah

piroglutamilhistiridilprolinamida.

satu

Senyawa

diantaranya
tersebut

adalah
terdapat

dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini

dimasukan

dalam

tubuh

manusia

maka

akan

merangsang

pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran

hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh.
1. Ikatan Peptida
Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk
dari 20 asam amino sama jenis yang yang membentuk dunia
protein yang beragam. Asam Amino adalah zat pembangun tubuh,
membentuk antibodi,memperbaiki jaringan, membangun RNA &
DNA; menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam
aktifitas otot. Terdapat sejenis zat medium yang terbentuk dari
asam amino yang mempunyai ciri khas protein, tapi tidak sama
dengan protein, yang disebut peptida. Peptida: asam amino dapat
terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut Ikatan
Peptida. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan
amida. Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan
urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses
pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan
sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan
lainnya disebut ikatan peptida.

22

Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom

karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron
dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. Reaksi
yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan
lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan
ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang
disebut amida. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang
gelombang 190-230 nm.

Pembentukan Ikatan Peptida

Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan
hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai
kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air.
Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10
kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada
umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu
proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk
mempercepat reaksi.

4. Struktur protein
23

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur

sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.
1. Struktur primer
Struktur primer

adalah

urutan

asam-asam

amino

yang

membentuk rantai polipeptida.

Struktur primer protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html,
2003, The Biology Project-Biochemistry
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler,

pola

lipatan

berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha

helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html,
2003, The Biology Project-Biochemistry
Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai
berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai

asam-asam amino berbentuk seperti spiral;

beta-sheet

(-sheet,

"lempeng-beta"),

berupa

lembaran-

lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam

amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan
tiol (S-H);

beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan

gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").

24

3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari
rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi
tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat,
berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

4. Struktur kuartener
Beberapa protein
polipeptida.
subunit

tersusun

Struktur

yang

atas

kuartener

berbeda

dipak

lebih

dari

satu

menggambarkan
bersama-sama

rantai

subunit-

membentuk

struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin

manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada
Gambar 2.8.

25

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html,
2003, The Biology Project-Biochemistry
1.1.

Fungsi dan Peranan Protein

Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses

biologi. Peran-peran tersebut antara lain:

1. Katalisis enzimatik
Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh
enzim dan hampir semua enzim adalah protein.

2. Transportasi dan penyimpanan

Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik.
Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin
dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.
3. Koordinasi gerak
Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen
protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom saat proses
mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.
4. Penunjang mekanis
Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang
merupakan protein fibrosa.
26

5. Proteksi imun
Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat
mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus,
bakteri dan sel dari organisma lain.
6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf
Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh
oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang
sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina.
Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis.
7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi
diatur

oleh

protein

faktor

pertumbuhan.

Misalnya

faktor

pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf.

Selain itu, banyak hormon merupakan protein (Santoso, H. 2008)

1.3.

Jenis-jenis Protein
a. Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk
kulit, tulang dan ikatan tisu.
b Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan
daripada serangan penyakit.
c Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah
kita.
d Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
e Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa
oksigen
f

Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh

kuman.
27

g Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam

darah.
h Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.

1.4.

Sumber Protein
Protein lengkap yang mengandung semua jenis asam amino

esensial, ditemukan dalam daging, ikan, unggas, keju, telur, susu,

produk sejenis Quark, tumbuhan berbiji, suku polong-polongan, dan
kentang.
Protein tidak lengkap ditemukan dalam sayuran, padi-padian,
dan polong-polongan
5. Kasifikasi protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok
utama yaitu ;
a.

Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis

hanya menghasilkan asam amino.

b.

Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis

tidak hanya menghasilkan asam amino.

2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi
3 golongan utama, yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai
peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik
protein serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan
terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam
unsur-unsur struktur tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan
myosin).
2. Protein Globular
28

Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan

jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan
asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu.
Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin,
Globulin, Histon, dan Protamin).
3. Protein Konjugasi
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat
dengan bahan-bahan non asam asam amino. Yang
termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein,
Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)

DAFTAR PUSTAKA
Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta:
Erlangga
Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam
nukleat). Bandung: ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta :
Departemen pendidikan dan kebudayaan
Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen
pendidikan dan kebudayaan
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim
Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html,

2003,

The

Biology Project-Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003

29