Oleh :
Muhammad Uzair Rifai (G1A016003)
Citra Kharisma Zulfa (G1A016051)
Nina Vanessa Wihartono (G1A016053)
Ananda Anggi Amelia M. (G1A016054)
Muhammad Hashfi L. H. (G1A016055)
Abdul Aziz Asyhari (G1A016056)
Nadzifa Nuramdani Fathony (G1A016057)
Alifah Nurul Islam (G1A016058)
Karenia Praptiningtyas (G1A016059)
Fitri Pangestuti (G1A016060)
Asisten :
Lailatul Masruroh (G1A014018)
Oleh :
Muhammad Uzair Rifai (G1A016003)
Citra Kharisma Zulfa (G1A016051)
Nina Vanessa Wihartono (G1A016053)
Ananda Anggi Amelia M. (G1A016054)
Muhammad Hashfi L. H. (G1A016055)
Abdul Aziz Asyhari (G1A016056)
Nadzifa Nuramdani Fathony (G1A016057)
Alifah Nurul Islam (G1A016058)
Karenia Praptiningtyas (G1A016059)
Fitri Pangestuti (G1A016060)
Asisten :
Lailatul Masruroh (G1A014018)
1
LEMBAR PENGESAHAN
PEMERIKSAAN PENENTUAN AKTIVITAS AMYLASE SALIVA DAN
PENENTUAN AKTIVITAS AMYLASE DARAH
Oleh :
Muhammad Uzair Rifai (G1A016003)
Citra Kharisma Zulfa (G1A016051)
Nina Vanessa Wihartono (G1A016053)
Ananda Anggi Amelia M. (G1A016054)
Muhammad Hashfi L. H. (G1A016055)
Abdul Aziz Asyhari (G1A016056)
Nadzifa Nuramdani Fathony (G1A016057)
Alifah Nurul Islam (G1A016058)
Karenia Praptiningtyas (G1A016059)
Fitri Pangestuti (G1A016060)
2
Kata Pengantar
Puji syukur kami panjatkan ke hadirat Tuhan Yang Maha Esa, berkat rahmat
dan karunia-Nya, terselesaikanlah laporan praktikum biokima Blok Digestif dan
Nephro-urinari Penentuan Aktivitas Amilase Saliva dan Amilase Darah dengan
sebaik-baiknya.
Laporan praktikum ini disusun untuk memenuhi syarat mengikuti ujian
praktikum. Melalui laporan ini, kami berharap dapat meningkatkan pengetahuan
kami mengenai aktivitas amilase saliva dan amilase darah.
Kami menyampaikan terima kasih kepada semua pihak yang telah membantu
dalam menyelesaikan laporan ini. Baik orangtua, dosen, asisten dosen, maupun
teman-teman semua.
Semoga laporan praktikum ini dapat memberikan manfaat bagi pembaca
semua. Kritik dan saran perbaikan sangat kami harapkan demi kelengkapan dan
penyempurnaan laporan ini.
Penulis
3
DAFTAR ISI
Halaman Sampul............................................................................................... i
Lembar Pengesahan.......................................................................................... ii
Kata Pengantar.................................................................................................. iii
Daftar Isi........................................................................................................... iv
Bab I Pendahuluan
A. Judul Praktikum.................................................................................... 1
B. Waktu, Tanggal Praktikum.................................................................... 1
C. Latar belakang....................................................................................... 1
D. Tujuan Praktikum.................................................................................. 2
Bab II Tinjauan Pustaka
A. Enzim.................................................................................................... 4
B. Amilase................................................................................................. 5
A. Alat....................................................................................................... 12
B. Bahan.................................................................................................... 12
C. Cara Kerja............................................................................................. 12
D. Nilai Normal......................................................................................... 12
A. Hasil...................................................................................................... 13
B. Pembahasan.......................................................................................... 14
C. Evaluasi................................................................................................. 15
D. Aplikasi Klinis...................................................................................... 16
Bab V Kesimpulan
4
A. Kesimpulan Amilase Saliva.................................................................. 17
Daftar Pustaka................................................................................................... 23
5
BAB I
PENDAHULUAN
A. Judul Praktikum
Pemeriksaan Penentuan Aktivitas Amylase Saliva dan Penentuan Aktivistas
Amylase Darah
B. Waktu, Tanggal Praktikum
Praktikum dilaksanakan pada:
Waktu : Pukul 09.00 - 11.00 WIB
Hari, tanggal : Jumat, 24 Maret 2017
C. Latar Belakang
Setiap hari tubuh kita terus menerus menerima asupan karbohidrat dari
makanan yang kita makan, khususnya nasi. Nasi yang merupakan
polisakarida merupakan makanan sumber karbohidrat, dalam hal ini adalah
kelompok amilum.
Enzim merupakan suatu molekul protein yang berperan sebagai
biokatalis dan berfungsi untuk mengkatalis reaksi-reaksi metabolisme yang
berlangsung pada mahluk hidup. Beberapa jenis enzim dibutuhkan untuk
merombak bahan-bahan molekul organik seperti karbohidrat yang
membutuhkan enzim amilase untuk memecah pati, protein yang
membutuhkan enzim protease dan lemak yang membutuhkan enzim lipase.
Salah satu enzim yang berada didalam tubuh organisme yaitu enzim amilase
yang khususnya dapat berasal dari air liur atau saliva. Enzim ini mempunyai
suhu dan kondisi optimum tertentu untuk bekerja atau bereaksi dengan baik.
Enzim amilase mempunyai peran yang sangat penting untuk kelangsungan
hidup organisme karena merupakan salah satu alat pencernaan pertama.
Kinerja enzim amilase ini dapat dipengaruhi oleh berbagai faktor baik dari
luar maupun dari dalam tubuh suatu organisme, faktor-faktor tersebut yaitu
seperti suhu, pH, dan substrat. sehingga pengujian aktivitas enzim ini sangat
penting dilakukan untuk mengetahui pengaruh faktor-faktor tersebut terhadap
kinerja enzim.
1
D. Tujuan Praktikum
2
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
A. Enzim
Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam
sel. Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans
Buchner. Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim
merupakan rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organik dan dibuat
dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Enzim
juga memiliki sifat diantaranya, selektif, karena enzim hanya dapat bekerja
pada substrat tertentu. (Devlin, 2010)
Hampir semua reaksi kimia dalam sel hidup akan berlangsung sangat
lama bila reaksi tersebut tidak dikatalisis oleh enzim. Berbeda dengan
katalisator non protein (H+, OH, atau ion ion logam), setiap enzim
mengkatalis sejumlah kecil reaksi, bahkan kebanyakan satu enzim hanya
mengkatalis satu reaksi saja. Jadi enzim adalah katalisator yang bersifat
spesifik. Pada hakekatnya semua reaksi di dalam biokimia dikatalisis oleh
enzim. Hampir setiap senyawa organik di alam dan juga banyak senyawa
anorganik, terdapat satu enzim yang mampu mengkatalisis perubahan kimia
dan juga mampu bereaksi dengan senyawa anorganik tersebut. (Devlin, 2010)
Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk
kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan
kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung
pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim
tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai
tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat
mengubahnya.(Devlin, 2010)
Enzim melakukan kontak langsungdengan zat lain dalam cairan sel
untuk membantu terjadinyareaksi-reaksi kimia intraselular yang spesifik.
Contohnya, reaksi kimia yang memecah glukosa menjadi
komponenpenyusunnya dan kemudian menggabungkan komponentersebut
3
dengan oksigen untuk membentuk karbon dioksidadan air, serta secara
bersamaan menghasilkan energi yangdiperlukan untuk fungsi sel, semuanya
diperantarai olehserangkaian enzim protein.(Guyton, 2011)
Beberapa faktor yang mempengaruhi laju reaksi yang dikatalis oleh
enzim yaitu suhu, tekanan, struktur kimia larutan (nilai pH, kekuatan ikatan
ion), konsentrasi substrat, cofactor, dan inhibitor. (Koolman, 2012)
1. Suhu
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi, baik yang
dikatalisis oleh enzim maupun yang tidak dikatalisis oleh enzim
karena energi kinetik dan frekuensi tumbukan molekul-molekul yang
bereaksi akan semakin meningkat. Namun, peningkatan energi kinetik
yang berlebihan menyebabkan rantai polipeptida enzim mengalami
denaturasi dan kehilangan kemampuan untuk mengkatalis. Enzim
pada manusia umumnya stabil pada suhu 45 0C-550C. Biasanya, untuk
setiap peningkatan suhu sebesar 100C, laju reaksi akan menjadi dua
kali lipat. (Koolman, 2012)
2. pH
Sebagian besar enzim intrasel beraktivitas optimal pada pH 5-
9. Kurang atau lebih dari pH tersebut, enzim akan berdenaturasi.
(Murray, 2012)
3. Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim pada konsentrasi substrat tertentu,
bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan kerja
reaksi enzim. Dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus
terhadap kerja enzim. Konsentrasi substrat pada konsentrasi enzim
tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan
reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum. (Murray,
2012)
4. Konsentrasi substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan
meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun,
pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan substrat tidak
4
dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini
disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan
kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max). (Murray, 2012)
B. Amilase
1. Definisi Amilase
5
Enzim -amilase memiliki nama kimiawi, yaitu endo-1,4--D-
glucan glucohydrolase. Enzim -amilase merupakan enzim ekstraseluler
yang mampu memotong ikatan 1,4--D-glikosidik antara monomer
glukosa pada rantai linier amilosa. Enzim ini dikategorikan sebagai
endoenzim karena pemotongan pati dilakukan secara acak dari dalam.
Beberapa enzim memiliki lebih dari satu bagian aktif untuk mengikat
substrat supaya enzim dapat mengikat substrat lain ketika sudah terikat
dengan suatu substrat tertentu. Sifat enzim inilah yang disebut sebagai
allosteric. Enzim -amilase bersifat calsium metalloenzymes sehingga
tidak dapat berfungsi tanpa adanya ion kalsium (Souza, 2010)
2. Jenis Amilase
Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga
terbentuk maltosa. Ada tiga macam enzim amilase, yaitu amilase,
amilase dan amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas
adalah amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam
amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini memecah bagian dalam
atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2007).
3. Fungsi
4. Mekanisme kerja
6
Gambar 1.1 Mekanisme kerja enzim amilase
Gambar 1.1 merupakan mekanisme kerja enzim -amilase pada
amilosa dibagi dalam dua tahap, pertama degradasi secara cepat molekul
amilosa menjadi maltosa dan maltotriosa yang terjadi secara acak. Pada tahap
ini terjadi penurunan kekentalan dengan cepat. Tahap kedua, degradasi -
amilase pada amilosa menghasilkan glukosa dan 7 maltosa dengan laju lebih
lambat dan tidak secara acak. Aktivitas -amilase dapat diukur berdasarkan
penurunan kadar pati yang larut, kadar dekstrin yang terbentuk, dan
pengukuran viskositas atau jumlah gula pereduksi yang terbentuk (Poedjiadi,
2007)
Ditambahin mekanisme kerja enzim secara umum
7
BAB III
METODE PENELITIAN
A. Alat
2. Cawan petri
3. Pipet tetes
5. Bunsen
6. Kertas saring
B. Bahan
1. Saliva
3. Larutan amilum 1%
C. Cara Kerja
1. Persiapan sampel:
a. Darah diambil menggunakan spuit kira-kira sebanyak 3cc.
b. Darah dimasukkan ke dalam tabung yang sudah dicampur dengan
EDTA dan disentrifuge dengan kecepatan 4000 rpm selama 10 menit,
kemudian diambil serumnya untuk sampel.
2. 1 cc working reagen dimasukkan ke dalam kuvet
3. Dimasukkan 20ul serum ke dalam kuvet hingga tercampur
4. Kadar enzim amylase dibaca dengan spektrofotometer
D. Nilai Normal
Nilai normal amilase darah adalah <100 U/L untuk pria dan wanita.
8
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil
1. Amylase saliva
Dari pemeriksaan penentuan aktivitas enzim amylase saliva,
didapatkan hasil dari dua cawan petri berbeda yaitu:
B. Pembahasan
9
Pada percobaan kali ini, digunakan air ludah (ada kandungan enzim
amilase) dan amilum untuk melihat kecepatan reaksi pemecahan amilum
menjadi maltosa. Iodium digunakan untuk melihat ada tidaknya amilum
(belum terpecah) dengan memberikan warna biru saat dicampurkan
(Sumardjo, 2009). Dan melihat perbedaan kecepatan perubahan warna pada
amilum dengan meneteskan sampel ludah probandus (terkandung enzim
amilase saliva) yang salah satunya telah dipanaskan terlebih dahulu,
sedangkan yang lainnya hanya dibiarkan dalam suhu kamar.
C. Evaluasi
10
a. Pada saat menyaring NaCl yang sudah tercampur saliva sempat
tumpah dan sangat lama
b. Pada awal praktikum hanya menggunakan satu buah pipet pada 2 buah
tabung NaCl yang memungkinkan kedua saliva tersebut dapat
tercampur
D. Aplikasi Klinis
11
akut selama prosedur bronchoscopy sehingga kadar amilase pada BAL
bisa digunakan sebagai penanda pada aspirasi pulmonary kronis pada
anak-anak (Abu-Hasan, 2014).
3. Pankreatitis akut
Amilase merupakan glikosida hidrolase yang diproduksi oleh
glandula saliva dan pancreas. Alpha-amilase atau 1,4-alpha-D-glucan
glucanohidrolase atau glikogenase merupakan tipe amilase yang
ditemukan pada manusia. Pada pasien pancreatitis akut dapat ditemukan
kondisi hiperamilasemia maupun makroamilasemia (Giuseppe, 2012).
4. Hiperamilasemia Kronik
Hiperamilasemia kronik adalah keadaan di mana terjadi
peningkatan amilase serum atau plasma selama tiga minggu atau lebih
(normal=28-100 U/L). Ada dua jenis hiperamilasemia, yaitu:
a. Hiperamilasemia Pankreatik Kronik
Hiperamilasemia pancreas ditandai dengan adanya
peningkatan amilase pankreas. Pada hiperamilasemia, bisa saja
tidak ada nyeri abdominal dan seringkali menyerang orang dewasa
diatas 50 tahun dan bisa menjadi penanda awal kanker pankreas.
Pada hiperamilasemia pankreas jinak dapat ditemukan adanya
peningkatan amilase serum, pankreas isoamilase, dan peningkatan
aktivitas tripsin dan lipase tanpa adanya tanda-tanda kerusakan
atau penyakit pankreas (Borovickova, 2016).
b. Hiperamilasemia non-pankreatik
Menurut Borovickova (2016), salah satu hiperamilasemia
non-pankreatik yaitu hipermilasemia saliva yang dapat didiagnosis
berdasarkan peningkatan aktivitas plasma total di mana besar
isoform saliva lebih dari 60% dari total aktivitas amilase.
Hiperamilasemia non-pankreatik dapat disebabkan oleh:
1) Kerusakan glandula saliva
Kerusakan glandula saliva dapat memicu terjadinya
hiperamilasemia saliva. Kerusakan ini dapat disebabkan oleh
operasi, radiasi didaerah leher, alkoholisme kronis, serta
anorexia nervosa (Borovickova, 2016).
2) Anorexia Nervosa/Bulimia
12
Anorexia nervosa berkaitan dengan muntah dan
peningkatan amilase saliva terjadi bersama dengan
peningkatan saliva yang bertujuan untuk mencegah terjadinya
muntah (Borovickova, 2016).
3) Tumor
Hiperamilasemia berhubungan dengan berbagai tumor
yang memicu dihasilkannya enzim ektopik oleh tumor atau
sebagai respon terhadap inflamasi yang disebabkan oleh tumor
tersebut dan biasanya akan dilepaskan ke aliran darah.
Isoenzim yang dihasilkan mencakup berbagai tipe saliva pada
kanker ovarium, kanker paru-paru, myeloma, dan
paeochromocytoma (Borovickova, 2016).
5. Diagnosis Penyakit Periodontal
Penyakit periodontal disebabkan oleh bakteri Porphyromonas
gingivalis yang merupakan bakteri red complex yang bisa ditemukan
pada saliva. Selain itu, penyakit periodontal bisa didiagnosis dengan
meneliti kadaradrenomedullin (AM) dan nitric oxide (NO) pada saliva.
Pasien dengan periodontitis kronis, periodontitis agresif, dan gingivitis
akan menunjukkan peningkatan kadar NO dan pada pasien dengan
gingivitis saja akan menunjukkan peningkatan AM. (CZ Zhang, 2016).
Selain itu, pada pasien dengan periodontitis kronis dan
periodontitis agresif menunjukkan kadar peningkatan mucin dan amylase
(Acquier, 2015).
6. Diagnosis Kanker Mulut
Kanker disebabkan oleh berkaitan dengan mutasi somatic dimana
DNA spesifik tumor tersebut dapat ditemukan pada saliva, plasma, atau
cairan tubuh lainnya.
Pada saliva, DNA spesifik tumor positif ditemukan 100% pada
pasien dengan kanker mulut, 47%-70% pada pasien dengan kanker di
bagian tubuh lain. DNA tumor yang berkaitan dengan virus seperti Human
Immunodeficiency Virus (HIV) dan Human Herpes Virus (HHV) juga bisa
ditemukan pada saliva (Zhang, 2016).
7. Sjgrens syndrome
13
Sjgrens syndrome merupakan penyakit autoimun dengan ciri
khas keratokonjungtivitis sicca dan xerostomia. Pada perkembangan
penyakit ini, produksi saliva akan menurun dan terdapat perubahan pada
konstituen saliva. (Zhang, 2016).
Konstituen saliva sendiri memiliki komposisi yang kompleks yang
mencakup urea, amonia, asam urat, glukosa, kolesterol, asam lemak,
trigliserida, lipid netral, glikolipid, asam amino, hormon steroid, musin,
amilase, lektin, glikoprotein, lisozim, peroksidase dan laktoferin. Selain
itu, saliva juga memiliki konsentrasi ion yang tinggi seperti Na+, Cl-, Ca2+,
K+, HCO3-, H2PO4-, F-, I+ dan Mg2+ dari serum. Selain itu, air liur
mengandung >700 mikroorganisme yang terkait dengan penyakit mulut
dan sistemik (Zhang, 2016).
8. Diabetes Mellitus Tipe II
Setiap harinya, saliva diproduksi sekitar 1000-1500 mL. saliva
mengandung 99% air, natrium, kalium, glikoprotein, glukosa, asam amino,
dan substansi lainnya (Wang, 2017).
Pada pasien dengan diabetes mellitus, kadar glukosa darah dan
glukosa saliva akan meningkat secara signifikan dibandingkan dengan
individu sehat sehingga menunjukkan bahwa saliva dapat digunakan untuk
kontrol dan diagnosis penyakit diabetes mellitus tipe II (Wang, 2017).
9. Penyakit Kardiovaskular
Penyakit kardiovaskular atau Cardiovascular Disease (CVD)
berhubungan dengan sistem sirkulasi. CVD meliputi atherosclerosis, infark
miokard serta penyakit jantung koroner.
Pada atherosclerosis, terjadi peningkatan sitokin inflamasi pada
saliva. Selain itu, C-reactive Protein (CRP) diidentifikasi sebagai
biomarker paling efektif untuk infark miokard akut dan pada penderita
CVD kadar alpha-2 HS-Glikoprotein pada saliva akan mengalami
penurunan. Oleh karena itu, CVD dapat didiagnosis dengan menggunakan
elektrokardiogram dan kadar C-reactive Protein (CRP) serta saliva sebagai
biomarker (Zhang, 2016).
14
BAB V
KESIMPULAN
2. Jika lebih dari suhu tersebut, maka salah satu protein penyusun enzim akan
mengalami denaturasi, menjadi inaktif, dan tidak bisa memecah amilum
menjadi glukosa.
3. Pada hasil percobaan ini, warna yang lebih pekat (lebih biru) sebagai tanda
adanya amilum dari hasil penambahan iodium pada sampel yang
dipanaskan merupakan hasil dari penurunan laju reaksi enzim.
2. Hasil yang normal menunjukkan bahwa fungsi dari pankreas dan ludah
(yang mengeluarkan enzim amilase) masih berkerja dengan normal.
15
DAFTAR PUSTAKA
Abu-Hasan, Mutasim., Elmallah, Mai., Neal, Dan., Brooke, James. 2014. Salivary
Amylase Level in Bronchoalveolar Fluid as a Marker of Chronic Pulmonary
Aspiration in Children. Pediatric Allergy, Immunology, and Pulmonology.
Volume 27. Issue 3. Page 115-119.
Acquier, Andrea B., Pita, Alejandra K. D. C., Busch, Lucila., Sanchez, Gabriel A.
2015. Comparison of Salivary Levels of Mucin and Amylase and Their
Relation with Clinical Parameters Obtained from Patients with Aggressive
and Chronic Periodontal Disease. Journal of Applied Oral Science. Volume
23. Issue 3. Page 288-294.
Almeida, P. D., Gregio, A. M. T., Machado, M. A. N., Lima, A. A. S., dan
Azevedo, L. R., 2008. Saliva Composition and Functions: A Comprehensive
Review. J Contemp Dent Pract 9(3):
Borovickova, Ingrid., Bhatt, Nikita R., Boran, Gerard P., et al. 2016. Persistent
Chronic Hyperamilasemia:Clinical Interpretation and Diagnostic Approach.
Journal of Pancreas. Volume 17. Issue 4.
Devlin, T.M. 2010. The Textbook of Biochemistry, With Clinical Correlation 7th
Edition. Wiley Liss, A john Wiley and Sons inc. Publication. New York
Guyton, Arthur C. 2011. Fisiologi Kedokteran Edisi 12. Jakarta: EGC
Jung, Ju-Yang., Nam, Jin-Young., Kim, Hyoun-Ah., Suh, Chang-Hee. 2015.
Elevated Salivary Alpha-Amylase Level, Association Between Depression
and Disease Activity, and Stress as a Predictor of Disease Flare in Systemic
Lupus Erythematosus. Medicine. Volume 94. Issue 30. Page 1-7.
Koolman, Jan., Roehm, KH. 2012. Color Atlas of Biochemistry 3rd Ed. Georg
Thieme Verlag. Stuttgart.
Murray, Robert. K., Granner, Darryl K., Rodwell, Victor W. 2012. Biokimia
Harper Edisi 29. EGC. Jakarta.
Poedjiadi, Anna, 2007. Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS,
Jakarta.
16
Sumardjo, D., 2009. Pengatur Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program Strata 1. Fakultas Bioksata. Jakarta: Buku
Kedokteran EGC.
Vaseekaran, S., Balakumar, S., and Arasaratnam, V. 2010. Isolation and
Identification of a Bacterial Strain Producing Thermostable -Amylase.
Tropical Agricultural Research 22: 1, 1-11.
Wang, Beibei., Du, Juan., Zhu, Zhao., et al. 2017. Evaluation of Parotid Salivary
Glucose Level for Clinical Diagnosis and Monitoring Type 2 Diabetes
Mellitus Patients. BioMed Research International. Volume 2017. Article ID
2569707. 5 pages.
Zhang, Chen-Zi., Cheng, Xing-Qun., Li, Ji-Yao., et al. 2016. Saliva in the
Diagnosis of Diseases. International Journal of Oral Science. Volume 8. Page
133-137.
SEMANGAAAT
17