LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

PERCOBAAN IV
PENGUJIAN ENZIM α-AMILASE

OLEH:

NAMA : NURHASNA
STAMBUK : A1 C4 06 014
KELOMPOK : II (DUA)
ASISTEN : NERY RAHYUNI KIRANI

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS HALUOLEO
KENDARI
2009
 PENGUJIAN ENZIM α-AMILASE

A. TUJUAN PERCOBAAN

Adapun tujuan dari percobaan ini yaitu:

1. Menentukan jumlah produk yang terbentuk oleh kerja enzim amylase.
2. Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktifitas enzim
amylase.
3. Untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktifitas enzim α-amilase.
4. Mengetahui pengaruh pH terhadap aktifitas enzim amylase.
5. Mengetahui cara penentuan Km dan Vmaks.

B. PRINSIP PERCOBAAN

Aktifitas enzim α-amilase dapat dihitung berdasarkan data kadar maltosa

relative sehingga mg maltosa yang dihasilkan per mL filtrate.

C. LANDASAN TEORI

Enzim merupakan kelompok protein yang berperan sangat penting dalam

proses aktifitas biologi. Enzim berfungsi sebagai katalaisator dalam sel dan
sifatnya sangat khas. Dalam jumlah sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi
teretntu, sehingga dalam keadaan normal tidak terdapat penyimpangan-
penyimpangan akhir reaksinya. Enzim akan kehilangan aktifitasnya akibat panas,
asam atau basa kuat, pelarut organic atau apa saja yang dapat menyebabkan
denaturasi protein. Enzim sangat peka terhadap senyawa atau gugus senyawa
yang diikatnya. Apabila aktifitas enzim terhambat oleh adanya senyawa atau
gugus tersebut maka senyawa ini disebut inhibitor. Namun tak semua inhibitor
yang berfungsi sebagai pengontrol prpduk enzim sehingga cukup untuk
kebutuhan sel saja. Invertase adalah enzim yang mengkatlisa hidrolisis sukrosa
menjadi gula invert. Invertase ditemukan didalam ragi hidup dan mempunyai
fungsi yang sangat penting sebagai katalisator dalam reaksi biokimia yang secara
kolektif membentuk metabolisme perantara dari sel (Anonim, 2004:9).
Posteur pada tahun 1860 talah menunjukan proses fermentasi dikatalisa oleh
enzim yang secara structural terikat didalam sel ragi. Ekstraksi enzim sel pertama
kali dilakukan oleh Buchner pada tahun 1897 terhadap sel ragi yang ada dalam
fermentase alcohol. Enzim urease dari kacang-kacangan tertentu telah diisolasi
sebagai kristal murni oleh Summer (1926).
Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama, golongan, nama kode
dan macam reaksi yang dikatalisanya dan tiap golongan utama terbagi lagi
menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang
diserangnya:
a. Oksidoreduktase : beberapa berperan dalam reaksi aksidasi-reduksi.
b. Hidrolase : berperan dalam mengkatalisa reaksi hidrolisis.
c. Transferase : berperan mengkatalisa pemindahan gugus tertentu.
d. Ligase : mengkatalisa reaksi pembentukan ikatan dengan
bantuan pemecahan ikatan ATP.
e. Liase : mengkatalisa reaksi adisi atau pemecahan ikatan
rangkap dua.
f. Isomerase : mengkatalisa reaksi isomerisasi.
Sebagian enzim mempunyai kekhususan yang mutlak terhadap substrat dan
tidak akan menyerang substrat lain meskipun strukturnya hampir sama. Sebagian
lain mempunyai kekhususan yang kurang dan dapat bereaksi dengan suatu
golongan substrat tertentu atau kelompok molekul sejenis. Sebagai contoh adalah
enzim apartase termasuk yang mempunyai kekhususan yang tinggi.
Enzim ini tidak dapat mengkatalisa reaksi adisi amoniak berbagai senyawa
lainnya seperti metal fumarat, senyawa ester atau amida dari fumarat. juga tidak
mengkatalisa reaksi eliminasi asam amino malonat, glutamate atau asam alfa
amino monosakarida (Wirahadikusumah, 1980:29-30).
 Enzim merupakan protein yang disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisa
reaksi yang berlangsung didalamnya. Misalnya enzim akan terdenaturasi pada
suhu tinggi dan kondisi ekstrim seperti terlalu tinggi atau rendahnya atau
rendahnya pH.
Enzim menunjukan aktifitas maksimum pada suatu kisaran pH yang disebut
pH optimum, yang umumnya berkisar antara 4,5-8,0 dan hampir semua enzim
mempunyai aktifitas optimal pada suhu 300C-40oC dan denaturasi mulai terjadi
pada suhu 45oC. Reaksi enzim dengan satu substrat mengikuti hukum Michelis
Menter, dimana kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Nilai Km
merupakan konstanta Michelis Menter yang harganya tertentu bagi reaksi enzim
dengan substrat tertentu. Kecepatan reaksi perlu diukur sedini munggkin untuk
menghindari kemungkinan pengaruh penghambatan reaksi enzimatis oleh
bertambahnnya produk (Suhartono, 1989:76).
Enzim adalah biokatalis yang diproduksi oleh jaringan hidup dan enzim
meningkatkan laju reaksi yang mungkin terjadi dalam jaringan. Bila enzim tidak
ada maka reaksi-reaksi akan berjalan terlalu lambat untuk dapat menopang
kehidupan atau reaksi-reaksi tersebut akan memerlukan kondisi-kondisi fisiologi.
Missal, CO2 bereaksi dengan H2O membentuk asam karbonat.
Enzim yang berhubungan dengan risosom memperkembangkan biosintesis
protein. Enzim mikrosomal bertanggung jawab atas berbagai reaksi hidroksilase
yang turut serta dalam biosintesis hormone steroid dan metabolisme obat atau
menonaktifkan obat. Perawatan dengan obat -obatan tertentu seperti barbiturate,
membawa induksi enzim mikrosomal jika pemakaian obat berlangsung lama.
Lisosom mengandung enzim-enzim yang mengkatalisis penghancuran hidrolitik
bahan-bahan yang tidak lagi diperlukan ole sel (Thomas, 1993:181).
Enzim merupakan katalis biologic. Seperti katalis sederhana, maka enzim
merupakan suatu jalan reaksi yang lain, yang lebih rendah energi pengaktifannya
dan dengan demikian lebih cepat. Suatu contoh baik adalah enzim katalase yang
mengkatalis reaksi: 2H2O O2 + 2H2O
Sebagai katalis, enzim adalah satu-satunya dibandingkan dengan katalis-katalis
anorganik atau organic sederhana. Sifat-sifat katalitik khas dari enzim termasuk
hal-hal berikut:
1. Enzim meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa dari tekanan, suhu, dan
pH.
2. Enzim berfungsi denngan selektifitas atau spesifitas bertingkat luar biasa
tinggi terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikatalisasikan.
Maka reaksi yang bersaing dan reaksi-reaksi sampingan tidak teramati dalam
katalisasi enzim.
3. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang luar biasa dibandingkan
dengan katalis biasa (David, 1909:82).
Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai biokatalis dalam sel hidup.
Kelebihan enzim dibandingkan katalis biasa adalah (1) dapat meningkatakan
produk beribu kali lebih tinggi; (2) bekerja pada pH yang relative rendah; dan (3)
bersifat spesifik dan selektif terhadap substrat tertentu. Enzim telah banyak
digunakan dalam bidang industri pangan, farmasi dan industri kimia lainnya.
Dalam bidang pangan misalnya amylase, glukosa-isomerase, papain, dan
bromelin sedangkan dalam bidang kesehatan contohnya amylase, lipase, dan
protease (Azmi, 2006:55).
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup,
dan sangat berfungsi sebagai katalisator reaksi biokimia. Protein enzim
mempunyai molekul yang sangat besar dengan berat molekul berkisar antara
10.000 sampai 1.000.000. berbagai enzim yang digunakan secara komersial
berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan mikroorganisme. Enzim α-amilase
dan enzim protease netral merupakan enzim yang dipergunakan pada skala
komersial baik untuk industri pangan maupun nonpangan (Trismilah, 1997:42).
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja
pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus
ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak
 seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara
substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat
atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat
dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila
bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampug substrat. Apabila
substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung
pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim tidak dapat berfungsi terhadap
substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan
terhadap substrat tertentu (Poedjiadi, 1994:144).

D. ALAT DAN BAHAN

1. Alat

Alat yang digunakan dalam percobaan ini yaitu:

- Pemanas 1 buah
- Gelas kimia 600 mL 3 buah
- Tabung reaksi 10 buah
- Thermometer 1 buah
- Pipet tetes 2 buah
- Batang pengaduk 1 buah
- Rak tabung 1 buah
- Labu takar 100 mL 1 buah
- Botol semprot 1 buah
- Gelas ukur 100 mL 1 buah
- Timbangan analitik 1 buah
- Spektrofotometer 1 buah
- Kapas
2. Bahan

Bahan yang digunakan dalam percobaan ini yaitu:

- amilosa 0,5%; 1%; 1,5%; 2%; 2,5%; 3%
- aquadest
- DNS
- enzim α-amilase
- buffer pH 4,5 dan pH 10
- larutan iod
 E. PROSEDUR KERJA

1. Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktifitas α-amilase

1 mL enzim 1 mL aquadest

- dimasukan kedlm tbg reaksi - dimasukan kedlm

Tbg 1 Tbg 2 Tbg 3 Tbg 4 Tbg 5 Tbg 6 Tbg 7

(Blanko)
- ditambahkan 1 mL amilosa
dgn konsentrasi

0,5 % 1% 1,5 % 2% 2,5 % 3%

- ditambahkan 1 mL buffer pH
6,5
- diinkubasi selama 1 jam
- ditambahkan 2 mL DNS
- dikocok
- ditutup menggunakan kapas
- dipanaskan dlm penangas
selama 5 menit ( blanko
ditambahkan 1 mL enzim)
- didinginkan dlm air es
- diukur absorbansinya

Absorbansi
 2. Pengaruh pH Substrat terhadap Aktivitas α-amilase

Tbg 1 Tbg 2 Tbg 3 Tbg 4

- dimasukan 1 mL
amilosa 2% & 1 - dimasukan
mL enzim 1 mL aquadest

- ditambahkan 1 mL buffer pH
4,5 (tbg 1 & 3) dan buffer pH
10 (tbg 2 & 4)
- diinkubasi selama 1 jam
- ditambahkan 2 mL DNS
- dikocok
- ditutup menggunakan kapas
- dipanaskan dlm penangas
selama 5 menit ( blanko
ditambahkan 1 mL enzim)
- didinginkan dlm air es
- diukur absorbansinya
Absorbansi

3. Pengaruh Suhu terhadap Aktivitas α-amilase

Tbg 1 Tbg 2 Tbg 3 Tbg 4

- dimasukan 1 mL
amilosa 2% & 1 - dimasukan
mL enzim 1 mL aquadest

- ditambahkan 1 mL buffer pH
6,5
- diinkubasi selama 1 jam pada
suhu 45oC (tbg 1 & 3) & suhu
70oC (tbg 2 & 4 )
- ditambahkan 2 mL DNS
 - dikocok
- ditutup menggunakan kapas
- dipanaskan dlm penangas selama 5 menit
( blanko ditambahkan 1 mL enzim)
- didinginkan
- diukur absorbansinya

Absorbansi

4. Penentuan Km dan Vmaks

1 mL enzim

- dimasukan kedlm tbg reaksi

Tbg 1 Tbg 2 Tbg 3 Tbg 4 Tbg 5 Tbg 6

- ditambahkan 1 mL amilosa
dgn konsentrasi

0,5 % 1% 1,5 % 2% 2,5 % 3%

- ditambahkan 2 tetes indicator

lugol iodin
- diukur waktu yang dibutuhkan
hingga hilangnya warna biru
kompleks

Waktu
F. HASIL PENGAMATAN

a) Pengukuran kadar protein

1. Kurva Standar Protein

λ = 540 nm
A enzim = 0,222

[albumin] Absorbansi
(mg/mL) protein
0 0,0
1 0,088
2 0,129
4 0,219
6 0,284
8 0,386
10 0,383

2. Kurva standar maltosa

λ = 550 nm

[maltosa] Absorbansi
(mg/mL) maltosa
0 0
0,1 0,235
0,2 0,436
0,4 0,867
0,6 1,093
0,8 1,483
1,0 1,676

b) Uji aktivitas enzim α-amilase

1. Pengaruh konsentrasi subtrat terhadap aktivitas α-amilase

 Absorbansi
[amilosa] (%)
amilosa
0 0,702
0,5 1,256
1,0 1,277
1,5 1,294
2,0 1,380
2,5 1,204
3,0 1,162

2. Pengaruh pH subtrat terhadap aktifitas α-amilosa

pH Absorbansi
Blanko (4,5) 0,455
Sampel 4,5 0,748
Blanko (10) 0,532
Sampel 10 1,072

3. Pengaruh suhu subtrat terhadap aktivitas enzim α-amilosa

Suhu (oC) Absorbansi

Blanko (45) 0,7
Sampel 45 1,41
Blanko (70) 0,568
Sampel 70 1,417

c) Penentuan Km dan v maks

[amilosa] (%) Waktu (detik)

0,5 10
1,0 11
 1,5 13
2,0 19,0
2,5 12.2
3,0 6

G. PERHITUNGAN

i. Pengukuran kadar protein

 Kurva Standar Protein

X= konsentrasi protein dari enzim

X=

= 4,789

 Kurva standar maltosa

a. Kadar maltosa hasil hidrolisis

Untuk konsentrasi 0,1 dengan absorbansi 0,235

X=

= 0,091933571
b. Aktivitas α-amilase

Untuk konsentrasi 0,1 dengan kadar maltosa hasil hidrolisis

0,091933571

A=

= 0,004480193

c. Aktivitas spesisfik α-amilase

 Untuk konsentrasi 0,1 dengan Aktivitas α-amilase 0,004480193

A Spesifik =

= 0,000935518

[maltos
Absorba
a] kadar maltosa aktivitas α- aktivitas
nsi
(mg/m hasil hidrolisis amilase spesifik
maltosa
L)
0 0 0 0 0
0,1 0,235 0,00448019 0,0009355
0,091933571 3 18
0,2 0,436 0,01028999 0,0021486
0,211150652 3 73
0,4 0,867 0,02274782 0,0047500
0,466785291 1 15
0,6 1,093 0,02928023 0,0061140
0,600830368 2 6
0,8 1,483 0,04055297 0,0084679
0,832147094 7 43
1 1,676 0,04613154 0,0096328
0,946619217 1 13

ii. Uji aktivitas α-amilase

a. Pengaruh konsentrasi subtrat terhadap aktivitas α-amilase

 Untuk data dengan konsentrasi amilosa 0,5%

X=

=
 = 0,697508897
 Aktivitas α-amilase

Untuk data dengan konsentrasi 0,5%

A=

= 0,033991662

 Aktivitas spesisfik α-amilase

Untuk data dengan konsentrasi 0,5%

A Spesifik =

= 0,007097862

Untuk konsentrasi yang lain dapat dilihat pada tabel berikut:

[amilosa] Absorbansi kadar amilosa aktivitas
aktivitas enzim
(%) amilosa hasil hidrolisis spesifik

0,5 1,256 0,697508897 0,033991662 0,007097862

1 1,277 0,709964413 0,034598656 0,00722461
1,5 1,294 0,72004745 0,035090032 0,007327215
2 1,38 0,771055753 0,037575816 0,007846276
2,5 1,204 0,666666667 0,032488629 0,006784011
3 1,162 0,641755635 0,031274641 0,006530516

b. Pengaruh pH subtrat terhadap aktivitas α-amilase

 Untuk pH 4,5

X=
 =

= 0,396204033
 Aktivitas α-amilase

Untuk data dengan pH 4,5

A=

= 0,019308189

 Aktivitas spesisfik α-amilase

Untuk data dengan pH 4,5

A Spesifik =

= 0,004031779
Untuk data selanjutnya dapat dilihat pada tabel berikut

absorbans aktivitas
i ph konsentrasi amilosa aktivitas spesifik
0,748 4,5 0,396204033 0,019308189 0,004031779
1,072 10 0,588374852 0,028673238 0,005987312
c. Pengaruh suhu terhadap aktivitas α-amilase

Untuk data dengan suhu 45oC

X=

= 0,788849348
d. Aktivitas α-amilase

Untuk data dengan suhu 45oC

A=

= 0,038442951

e. Aktivitas spesisfik α-amilase

Untuk data dengan pH 4,5

A Spesifik =

= 0,008027344
Untuk data selanjutnya dapat dilihat pada tabel berikut
suhu(◦C aktivitas
absorbansi kadar amilosa aktivitas
) spesifik
0,03844295 0,00802734
45 1,41 0,788849348
1 4
0,03864528 0,00806959
70 1,417 0,793001186
2 3

iii. Penentuan km dan Vmax

S t V 1/v 1/s
0,5 10 0,1 10 2
0,0909090
1 11 91 11 1
0,0769230 0,666
1,5 13 77 13 7
0,0526315
2 19 79 19 0,5
0,0819672
2,5 12,2 13 12,2 0,4
0,1666666 0,333
3 6 67 6 3
 Pada saat y = 0, maka :

y = ax + b, 0 = -1,069 x + 12,74 maka -1,069 x = -12,74

x= = 11,91768007

Km =

= 0,083908948

Pada saat x = 0, -y=b

Y =

V max =

= 0,078492935

H. PEMBAHASAN
 Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai biokatalis dalam sel hidup.
Kelebihan enzim dibandingkan katalis biasa adalah (1) dapat meningkatakan
produk beribu kali lebih tinggi; (2) bekerja pada pH yang relative rendah; dan (3)
bersifat spesifik dan selektif terhadap substrat tertentu. Enzim telah banyak
digunakan dalam bidang industri pangan, farmasi dan industri kimia lainnya.
Dalam bidang pangan misalnya amylase, glukosa-isomerase, papain, dan
bromelin sedangkan dalam bidang kesehatan contohnya amylase, lipase, dan
protease. Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-
masing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase
dan lain-lain. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama
lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the
Internasional Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar.
Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan.
Enam golongan tersebut adalah: (1) oksidoreduktase; (2) transferase; (3)
hidrolase; (4) liase; (5) isomerase dan (6) ligase.
Praktikum yang dilakukan yaitu pengujian enzim α-amilase. Dinamakan
enzim amylase karena penamaan enzim diberi nama sesuai substratnya, dimana
substrat yang digunakan yaitu amilosa (dengan konsentrasi 0,5%; 1%; 1,5%, 2%,
2,5% dan 3%) sehingga enzimnya dinamakan enzim amylase. Pada praktikum ini
dilakukan pengukuran kadar protein yang ditentukan berdasarkan metode biuret.
Dari pengukuran kadar protein (albumin) diperoleh semakin besar konsentrasi
protein (albumni) maka semakin besar pula absorbansi protein yang diukur pada
panjang gelombang maksimum 540 nm. Begitu pula yang terjadi pada maltosa,
semakin besar konsentrasi maltosa makas semakin tinggi pula absorbansinya.
Dari data yang diperoleh dari pengukuran kadar protein dapat dibuat kurva
standar protein (albumin) dan kurva standar maltosa.
Untuk uji aktivitas enzim α-amilase, dilakukan dengan melihat pengaruh
konsentrasi, suhu dan pH substrat terhadap aktivitas α-amilase. Semua perlakuan
baik itu pengaruh konsentrasi, suhu dan pH substrat diinkubasi selama 1 jam.
Inkubasi yaitu didiamkan tanpa perlakuan apa-apa selama waktu tertentu dan
pada suhu tertentu. Setelah diinkubasi, dilakukan penambahan DNS
(dinitrosalisilat) fungsinya yaitu untuk memberikan warna pada larutan agar dapat
terbaca pada saat pengukuran absorbansinya. Setelah penambahan DNS larutan
tersebut dikocok agar homogen, kemudian dipanaskan untuk mengaktifkan
enzim. Untuk menonaktifkan enzim maka larutan didinginkan. Dari hasil
pengukuran absorbansi semakin tinggi konsentrasi, pH dan suhu substrat maka
semakin tinggi absorbansinya.
Dalam jumlah kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam
keadaan normal tidak terdapat penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksi.
Enzim akan kehilangan aktivitasnya akibat panas, asa/basa kuat, pelarut organic
atau apa saja yang menyebabkan denaturasi protein. Pengaruh konsentrasi
substrat terhadap aktivitas enzim amylase yaitu bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim
substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar. Pengaruh
suhu terhadap aktivitas enzim amylase yaitu kenaikan suhu dapat dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi, dimana bagian aktif enzim akan
terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksinya pun menurun. Pengaruh pH terhadap aktifitas enzim amylase
yaitu pH rendah atau pH tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi
dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.
Km adalah konstanta Michaelis-Menten sedangkan Vmaks yaitu kecepatan
reaksi apabila konsentrasi substrat sangat besar sehingga semua enzim
membentuk kompleks enzim-substrat. Penentuan Km dan Vmaks dilakukan
dengan menginkubasi α-amilase dengan konsentrasi berbeda-beda. Indicator yang
digunakan yaitu indicator lugol iodin. Waktu yang dibutuhkan dari awal
penetesan lugol iodine hingga hilangnya warna biru kompleks iodine adalah
berbeda-beda tiap konsentrasi. Pada konsentrasi 0,5% sampai 2% waktunya
 semakin lambat (meningkat) namun pada konsentrasi 2,5% sampai 3% waktu
yang dibutuhkan semakin cepat (kecil).

I. KESIMPULAN

Dari percobaan yang dilakukan, maka dapat ditarik kesimpulan yaitu:

1. Aktivitas enzim amylase akan terhambat oleh adanya senyawa atau gugus
(inhibitor) yang diikatnya, namun tidak semua inhibitor yang berfungsi
sebagai pengontrol produk enzim sehingga cukup untuk kebutuhan sel saja.
2. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim amylase yaitu
bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah
besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil
reaksinya pun tidak bertambah besar.
3. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amylase yaitu kenaikan suhu dapat
dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, dimana bagian aktif enzim
akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi
berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun.
4. Pengaruh pH terhadap aktifitas enzim amylase yaitu pH rendah atau pH tinggi
dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan
menurunnya aktivitas enzim.
 5. Km adalah konstanta Michaelis-Menten sedangkan Vmaks yaitu kecepatan
reaksi apabila konsentrasi substrat sangat besar sehingga semua enzim
membentuk kompleks enzim-substrat

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2004. Penuntun Praktikum Biokimia. Laboratorium Pengembangan Unit

Kimia. Unhalu. Kendari.

Azmi, Johni. 2006. Jurnal Biogenesis. Penentuan Kondisi Optimum Fermentase

Aspergillus oryzae untuk Isolasi Enzim Amilase pada Medium Pati Biji
Nangka (Arthocarpus heterophilus Lmk). Program Studi Pendidikan Biologi
FKIP Universitas Riau. Riau.

Pagy, David dan Soendoro, 1989. Prinsip-prinsip Biokimia Edisi Kedua. Fakultas
Kedokteran. Surabaya.

Poedjiadi, Anna, 2007. Dasar-dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Suhartono. 1989. Biokimia: Enzim dan Asam Nukleat. ITB. Bandung.

Thomas. 1993. Komposisi Bahan Makanan . Direktorat Jendral Gizi. DEPKES RI.
Jakarta.

Trismilah, Sumaryanto. 1997. Pemurnian Enzim α-amilase dan Enzim Protease

Netral. Direktorat Teknologi Proses Industri Deputi Bidang Pengembangan
Teknologi.
Wirahadikusumah, M., 1980. Biokimia. ITB. Bandung.