Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk

transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Dalam
mahkluk hidup, reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa
protein yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel
hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. Fungsi khusus dari
enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi, mempercepat reaksi pada suhu dan
tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai
pengendali reaksinya (Martoharsono, 1994).

Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan
dikatalisisnya dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas yang
dilakukan. Seperti contoh adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi amilum
adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat pada saliva, sehingga makanan yang
dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa polisakarid akan terurai menjadi
monosakarida. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.
Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan
enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim
adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar
sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari
pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi
sebagai katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang
tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas
suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani)
dan ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (
Poedjadi, 2006).

Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai
katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Katalisator adalah
substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi, substansi tersebut tidak
berubah. Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. Salah
satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH. pH optimal
enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat
alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington, 1994).
Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan
hilangnya secara total aktivitas enzim. Pada sel hidup, perubahan pH sangat kecil.
Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. Oleh karena itu media harus benar-
benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Jika enzim
memiliki lebih dari satu substrat, maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu
substrat (Tranggono & Sutardi, 1990). Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal
dan aktif dalam range pH yang relatif kecil, dalam banyak kasus, bentuk kurva
menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya
(Almet & Trevor, 1991).
Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya
yaitu persamaan reaksi yang dikatalis, kebutuhan kofaktor, pengaruh konsentrasi
substrat dan kofaktor, pH optimal, daerah temperatur, dan penentuan berkurangnya
substrat atau bertambahnya hasil reaksi. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal
dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih, menjadikan laju reaksi yang terjadi
merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Pengamatan
reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Ada dua teori tentang
mekanisme pengikatan substrat oleh enzim, yaitu teori kunci dan anak kunci (lock
and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah, 1989).

Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya
yaitu persamaan reaksi yang dikatalis, kebutuhan kofaktor, pengaruh konsentrasi
substrat dan kofaktor, pH optimal, daerah temperatur, dan penentuan berkurangnya
substrat atau bertambahnya hasil reaksi. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal
dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih, menjadikan laju reaksi yang terjadi
merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Pengamatan
reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Ada dua teori tentang
mekanisme pengikatan substrat oleh enzim, yaitu teori kunci dan anak kunci (lock
and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah, 1989).

Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia.
Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai
komponen (seperti substrat, produk, enzim, kofaktor, dll), pH, temperatur, dan gaya
irisan. Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi oleh pH larutan baik secara in vivo
maupun secara in vitro. Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan
dengan kurva berbentuk lonceng. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang
berbedabeda (Lee, 1992).
Sifat-sifat enzim antara lain :
1. Spesifitas
Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan
mengkatalisis satu reaksi saja. Sebagai contoh, laktase menghidrolisis gula laktosa
tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Hanya molekul laktosa saja
yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington, 1994).
2. Pengaruh suhu
Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Untuk enzim hewan suhu optimal
antara 35C dan 40C, yaitu suhu tubuh. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya,
aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu 50C enzim secara bertahap menjadi inaktif
karena protein terdenaturasi. Pada suhu 100C semua enzim rusak. Pada suhu yang
sangat rendah, enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak
berkurang (Gaman & Sherrington, 1994). Enzim memiliki suhu optimum yaitu
sekitar 180-230C atau maksimal 400C karena pada suhu 450C enzim akan
terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. (Tranggono & Setiadji,
1989).
Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga
akan mendenaturasi enzim (Martoharsono, 1994). Peningkatan temperatur dapat
meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih
besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Ketika temperatur meningkat,
proses denaturasi juga mulai berlangsung dan menghancurkan aktivitas molekul
enzim. Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah
pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan
menurun (Lee, 1992).
3. Pengaruh pH
pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat
asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim
hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh, pepsin, enzim
yang dikeluarkan ke lambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan pH
optimal 2 (Gaman & Sherrington, 1994).
Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa
terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. Namun dalam suatu
reaksi kimia, pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa
karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Sebenarnya
enzim juga memiliki pH optimum tertentu, pada umumnya sekitar 4,58, dan pada
kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser,
1992).
4. Ko-enzim dan aktovator
Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. Beberapa
ion anorganik, misalnya ion kalsium dan ion klorida, menaikkan aktivitas beberapa
enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington, 1994).
Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase.
Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati, glikogen dan
polisakarida yang lain. Tumbuhan mengandung dan amilase, hewan memiliki
hanya amilase, dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan
beberapa spesies lain) dalam ludah. Amilase memotong rantai polisakarida yang
panjang, menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Amilosa merupakan
polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan
 membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan iodin memberikan
warna biru yang khas (Fox, 1991).
Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi
bentuk yang lebih sederhana. Misalnya, pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa,
maltotriosa atau oligosakarida. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah
pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. Darah normal juga
mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara
normal. Pada penyakit radang pankreas, gondongan, kencing manis, kadarnya dalam
darah meningkat. Sebaliknya pada penyakit hati, kadarnya menurun (Anonim, 1990).
Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati,
glikogen, dan polisakarida yang lain. Tumbuhan mengandung dan amylase;
hewan memiliki hanya amylase, dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada
manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Amilase memotong rantai
polisakarida yang panjang, menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Amilosa
merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling
berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan iodine
memberikan warna biru yang khas (Fox, 1991). Pada manusia, amilase pada ludah
dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke
dalam bentuk aligosakarida, di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh
disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. Contohnya, amilase pada mamalia
memiliki pH optimum 6-7, bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr,
1994).
Daftar pustaka
Lee, J. M. 1992. Biochemical Engineering.Prentice Hall Inc. New Jersey.

Martoharsono,S.1994.Biokimiajilid 1.GadjahMada University Press.Yogyakarta .

Tranggono&Sutardi.(1990). BiokimiadanTeknologiPascaPanen. Gajah Madauniversity

Press. Yogyakarta.
 Williamson,K.L&L.F.Fieser. (1992). Organic Experiment 7th Edition.D C Health ang
Company. United States of America.

Wirahadikusumah, M. (1989).Biokimia : protein, enzim, danasamnukleat. InstitutTeknologi

Bandung. Bandung.
Fox, P.F. (1991). Food Enzymology Vol 2. Elsevier Applied Science. London.

Gaman, P.M & K.B. Sherrington.(1994). IlmuPangan, PengantarIlmuPangan,

NutrisidanMikrobiologi.UniversitasGadjahMada press. Yogyakarta.

Juwita,Frisna.2008.Reaksi Aldehid.(online)( http://kimia. upi.edu/utama/bahan

ajar/kuliah_web/2008/frisna_0606305_reaksi_organik/isi/reaksi_aldehida.html),diaks
es pada 19 Februari 2012

Khairul,Anam.2010.Produksi Enzim Amilase.(online)( http:// khairulanam. Files

.wordpress.com/2010/08/enzim-amilase.pdf),diakses pada 18 Februari 2012
Poedjiadi, a., 2006, dasar-dasar biokimia, universitas indonesia press, jakarta.