TUGAS 1

Tahun Akademik 2019/2020

BIOLOGI MOLEKULER

Dosen Pengampu: Dr. Harini Nurcahya M, M.Si.

Dr. Rahmawati Ridwan, Apt M.S.

Ditulis oleh:

Stefan Martinus
183112620150085

FAKULTAS BIOLOGI
UNIVERSITAS NASIONAL
JAKARTA
2019
1. Jelaskan mengenai proses Translasi!
Protrein disintesis oleh ribosom di sitoplasma dalam suatu proses yang disebut
translasi. Translasi merupakan proses diterjemahkannya nukleotida pada mRNA menjadi asam
amino yang selanjutnya akan menyusun polipeptida atau protein (Yuwono, 2005). Sekuens
protein yang disintesis ditentukan oleh informasi genetik yang terdapat di dalam molekul-
molekul mRNA. Informasi genetik yang terdapat di dalam mRNA tersebut dinamakan kodon
triplet, karena tersusun oleh tiga buah nukleotida yang terletak bersisian. Kodon triplet dalam
untai mRNA dibaca dari ujung 5’ kea rah ujung 3’ dan polimerasi asam amino membentuk
protein (polipeptida) berlangsung dari unung N (amino) ke ujung C (karbonil).
Translasi diawali dengan pembacaan kodon mulai atau kodon start (AUG) yang
terdapat di ujung rantai 5’ mRNA dan diakhiri dengan kodon terminasi atau kodon stop (UAG,
UGA, atau UAA) yang terdapat di ujung 3’ untai mRNA. Kodon start AUG merupakan kodon
untuk asam amino metionin. Oleh sebab itu, protei hasil translasi (sebelum diproses lebuh
lanjut) selalu mengandung asam amino metionin pada ujung N-nya (Sinaga, 2012).
Pada saat translasi, setiap asam amino akan dibawa ke ribosom oleh tRNA (RNA
transfer). Paling tidak ada satu macam tRNA setiap asam amino, beberapa asam amino bahkan
memiliki lebih dari satu macam tRNA. Setiap tRNA memiliki sekuens khas yang disebut
anticodon, yaitu sekuens yang merupakan komplemen dari sekuens kodon pada mRNA.
Komplementasi basa dari sekuens kodon dan anticodon menjamin setiap asam amino akan
ditambah pada posisi yang tepat pada untai protein yang akan dibentuk.
2. Uraikan tahap-tahap translasi!
Secara umum, proses translasi dapat terbagi menjadi 3 tahap, yaitu inisiasi, elongasi,
dan terminasi. Pada saat inisiasi, keempat komponen translasi yaitu ribosom, protein-protein
faktor translasi, mRNA dan aminoasil-tRNA bergabung membentuk kompleks di posisi kodon
pertama atau kodon start dalam untai mRNA. Pada saat elongasi, yaitu selama pembentukan
polipeptida, kompleks ini bergerak, atau melakukan translokasi sepanjang untai mRNA dengan
arah 5’ ke 3’. Jadi kompleks translasi membaca mRNA dari arah 5’ ke 3’. Polipeptida baru
terbentuk dari ujung N (amino) kea rah ujung C (karboksil). Dan akhirnya pada terminasi
translasi, kompleks ini akan terurai kedua subunit ribosom, subunit besar dan subunit kecil
terpisah dan siap untuk berpartisipasi pada proses translasi berikutnya.
3. Jelaskan Fase inisiasi, elongasi dan terminasi disertai gambar!
A. Fase Inisiasi
Gugus amino akan diblok oleh kelompok ribosom, protein faktor translasi, mRNA dan
aminoasil-tRNA. Sebuah metionin tRNA yang berbeda, yaitu tRNAMet akan merespon kodon
metionin internal. Kedua tRNA metionin memiliki antikodon yang sama, dan keduanya
menanggapi kodon yang sama untuk metionin. Namun, hanya methionyl-tRNAf Met yang akan
berinteraksi dengan faktor inisiasi protein IF-2 untuk memulai proses inisiasi. Dengan demikian,
hanya methionyl-tRNAf Met yang akan mengikat ribosom dalam menanggapi kodon AUG di
mRNA dan meninggalkan methionyl-tRNAMet untuk mengikat dalam menanggapi kodon AUG
internal. Methionyl-tRNAf Met juga mengikat ribosom dalam menanggapi kodon GUG (Kodon
valin ketika hadir pada positus internal), yang terjadi pada beberapa molekul mRNA (Gambar 1).

Gambar 1. Proses Inisiasi Polipeptida

Inisiasi rantai polipeptida diawali dengan pembentukan dua kompleks, yaitu: (1) satu
berisi faktor inisiasi IF-2 dan methionyl-tRNAf Met, dan (2) yang lain berisi molekul mRNA
yang merupakan sebuah subunit 30S ribosomal dan inisiasi faktor IF-3). Subunit 30S / mRNA
kompleks akan membentuk hanya pada IF-3. Dengan demikian, IF-3 mengontrol kemampuan
dari subunit 30S untuk memulai proses inisiasi. Pembentukan kompleks 30S subunit / mRNA
bergantung pada pasangan basa antara urutan nukleotida dekat 3’ pada akhir 16S rRNA dan
urutan dekat 5’ pada akhir molekul mRNA. mRNA prokariotik mengandung saluran
polypurine yaitu AGGAGG, terletak di sekitar hulu dari tujuh nukleotida yang berasal dari
inisiasi kodon AUG.
IF-2/methionyl-tRNAf Met kompleks dan mRNA/30S subunit/ IF-3 kompleks
kemudian menggabungkan dengan satu sama lain dan dengan faktor inisiasi IF-1 dan satu
molekul GTP untuk membentuk lengkap 30S inisiasi kompleks. Langkah terakhir inisiasi dari
translasi adalah penambahan subunit 50S untuk 30S inisiasi kompleks sehingga menghasilkan
70S ribosom lengkap. Faktor inisiasi IF-3 harus dibebaskan dari kompleks sebelum subunit
50S dapat bergabung dengan kompleks IF-3 dan subunit 50S tidak pernah ditemukan terkait
dengan subunit 30S pada saat yang sama. Penambahan subunit 50S membutuhkan energi dari
GTP dan pelepasan faktor inisiasi IF-1 dan IF-2.
Penambahan 50S subunit ribosom ke positus kompleks inisiator tRNA methionyl-
tRNAf Met, di situs peptidil (P) dengan antikodon tRNA selaras dengan inisiasi kodon AUG
mRNA. methionyl-tRNAf Met adalah satu-satunya aminoasil-tRNA yang dapat masuk ke situs
P langsung tanpa pertama melewati aminoasil (A). Dengan inisiator AUG diposituskan di situs
P, kodon kedua dari mRNA dalam daftar dengan situs A akan mengikat spesifisitas aminoasil-
tRNA di situs tersebut dan mengatur untuk tahap kedua dalam sintesis polipeptida yaitu
perpanjangan (Elongasi) rantai polipeptida.
B. Fase Elongasi
Proses Pemanjangan rantai polipeptida pada dasarnya sama antara prokariota dan
eukariota. Penambahan masing-masing asam amino ke polipeptida tumbuh terjadi dalam tiga
langkah: (1) pengikatan suatu aminoasil-tRNA ke situs A ribosom, (2) transfer rantai
polipeptida dari tRNA di situs P ke tRNA di situs A dengan pembentukan ikatan peptida baru,
dan (3) translokasi ribosom sepanjang mRNA ke positus kodon berikutnya dalam situs A
(Gambar 2).
Pada langkah pertama, sebuah aminoasil-tRNA masuk dan menjadi terikat pada situs
A dari ribosom, dengan tempat spesifik yang disediakan oleh kodon mRNA dalam situs A.
Tiga nukleotida dalam antikodon masuk dari aminoasil-tRNA harus berpasangan dengan
nukleotida dari kodon mRNA di lokasi A. Langkah ini membutuhkan faktor elongasi Tu
membawa molekul GTP (EF-Tu.GTP). GTP yang diperlukan untuk aminoasil-tRNA mengikat
di lokasi A tapi tidak dibelah sampai ikatan peptida terbentuk. Setelah pembelahan GTP, EF-
Tu.GDP dilepaskan dari ribosom. EF-Tu.GDP tidak aktif dan tidak akan mengikat aminoasil-
tRNA. EF-Tu.GDP dikonversi ke bentuk EF-Tu.GTP aktif oleh faktor elongasi Ts (EF-Ts),
yang menghidrolisis satu molekul GTP. EF-Tu berinteraksi dengan semua aminoasil-Trna
kecuali methionyl-tRNA.
 Gambar 2. Elongasi Polipeptida

Langkah kedua dalam perpanjangan rantai polipeptida adalah pembentukan ikatan

peptida antara gugus amino dari aminoasil-tRNA di situs A dan ujung karboksil rantai
polipeptida pada tRNA di situs P dengan melepaskan tRNA di situs P dan bergabung dengan
rantai ke tRNA di situs A. Reaksi kunci ini dikatalisis oleh transferase peptidil, kegiatan
enzimatik dibangun ke dalam subunit 50S ribosom. Aktivitas peptidil transferase berada dalam
molekul 23S rRNA bukan di protein ribosom.
Selama langkah ketiga dalam rantai perpanjangan, peptidil-tRNA hadir di situs A
ribosom translokasi ke situs P, dan tRNA bermuatan di situs P akan bertranslokasi ke situs E,
sebagai ribosom bergerak tiga nukleotida terhadap akhir molekul 3’mRNA. Langkah
translokasi membutuhkan GTP dan elongasi faktor G (EF-G). Ribosom mengalami perubahan
konformasi selama proses translokasi, hal itu menunjukkan bahwa mungkin terjadi pergerakan
maju-mundur sepanjang molekul mRNA. Energi untuk pergerakan ribosom disediakan oleh
hidrolisis GTP. Translokasi peptidil-tRNA dari situs A ke situs P akan meninggalkan situs A
dan ribosom siap untuk memulai siklus berikutnya perpanjangan.
C. Terminasi
Polipeptida perpanjangan rantai polipeptida mengalami pemutusan ketika salah satu
dari tiga kodon rantai-terminasi (UAA, UAG, atau UGA) memasuki situs A pada ribosom.
Ketiga kodon berhenti diakui oleh protein larut yang disebut faktor rilis (RFS). Pada E. coli,
ada dua faktor rilis, RF-1 dan RF-2. RF-1 mengakui kodon terminasi UAA dan UAG; RF-2
mengakui UAA dan UGA. Pada eukariota, faktor merilis single (eRF) mengakui ketiga kodon
terminasi. Kehadiran faktor rilis di situs A mengubah aktivitas peptidil transferase sehingga
hal itu menambah molekul air ke ujung karboksil dari polipeptida baru lahir. Reaksi ini
melepaskan polipeptida dari molekul tRNA di situs P dan memicu translokasi dari tRNA gratis
ke situs E. Pemutusan selesai dengan keluarnya molekul mRNA dari ribosom dan disosiasi
ribosom menjadi subunit nya. Subunit ribosom kemudian siap untuk memulai putaran lain dari
sintesis protein, seperti yang dijelaskan sebelumnya.

Gambar 3. Fase Terminasi Translasi Polipeptida

4. Jelaskan mengenai pasca translasi!

Protein adalah polimer yang berfungsi sebagai penyususn protoplasma dan struktur
tubuh lainnya, yang dapat berupa enzim atau hormon. Mekanisme sintesis pada protein terjadi
melalui dua tahap utama yaitu transkripsi dan translasi. Transkripsi adalah pencetakan mRNA
oleh DNA, sedangkan translasi adalah penerjemahan kode oleh tRNA berupa urutan yang
dikehendaki. Translasi pada sintesis protein mengacu pada fase perakitan protein dalam sel
yang melibatkan ribosom di mana RNA diterjemahkan untuk menghasilkan rantai asam
amino.Translasi bukan akhir jalur ekspresi genom. Polipeptida hasil translasi tidak langsung
aktif, untuk menjadi protein aktif atau fungsional dalam sel maka protein harus diproses
sekurang – kurangnya satu satu dari empat tipe pemrosesan pada post translasi.
Modifikasi post translasi adalah perubahan yang terjadi pada struktur protein setelah
menyelesaikan dan pelepasan polipeptida dari ribosom. Polipeptida muncul dari ribosom non-
aktif, dan sebelum menerima perannya yang paling fungsional di dalam sel itu harus
mengalami sedikitnya satu dari empat tipe proses post-translational (Gambar 4) yaitu: 1.)
Protein Folding (Pelipatan Protein), 2.) Proteolytic cleavage (pemotongan proteolitik), 3.)
Chemical modification (modifikasi kimia), dan 4.) Intein splicing (pembuangan intein).

Gambar 4. Mekanisme Post Translasi

5. Uraikan yang terjadi setelah pasca translasi!

a. Protein Folding (Pelipatan Protein)
Polipeptida adalah non-aktif, sampai dilipat ke dalam struktur tersiernya yang
benar.Protein folding menguji empat tingkat struktur protein (primer, sekunder, tersier, dan
kuartener) dan semua informasi suatu polopeptida memerlukan struktur tiga dimensional yang
di dalamnya berisi sekuen asam amino.Sekuens asam amino pada protein menentukan proses
pelipatannya.Banyak protein yang butuh bantuan untuk mencegah salah pelipatan (misfolding)
sebelum sintesis selesai, dan terlipat secara tepat. Protein folding dimediasi oleh protein lain,
molekul protein yang membantu proses folding adalah Chaperon molekuler yaitu mengikat dan
menstabilkan protein yang belum dilipat (unfolded protein), sehingga tidak beragregat dengan
protein lain.
Chaperonin membantu proses pelipatan protein dalam sel (in vivo). Begitu diperoleh
kondisi yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier yang
tepat karena biasanya struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling
rendah. Akan tetapi, secara in vivo pelipatan yang tepat seringkali dibantu oleh protein-protein
tertentu yang disebut Chaperon.
Denaturasi dan naturasi kembali secaras pontan dari suatu protein kecil. Ketika urea
itu dipindahkan dengan cara dialisis, protein kecil ini mengambil kembali konformasi yang
terlipat. Aktivitas protein meningkat kembali ketingkat aslinya. Pelipatan spontan ribonuklease
dan protein meliputi dua proses(Hartl,1996), yaitu:
(1) Motif struktural sekunder rantai polipeptida membentuk mili detik selama denaturasi.
(2) Motif struktural sekunder saling berhubungan satu dengan yang lain dan struktur
tersier secara berangsur-angsur terbentuk. Dengan kata lain, protein mengikuti suatu
tahapan pelipatan. Lebih dari satu tahapan yang mungkin diikuti suatu protein dapat
untuk terhubung secara benar pada struktur lipatan (Radford, 2000). Jika satu struktur
yang salah tidak stabil menyebabkan struktur terbuka, menyebabkan protein kedua
meneruskan rute yang produktif ke arah konformasi yang benar (Gambar 5).

Gambar 5. Protein Folding

Pada gambar diatas dapat dijelaskan bahwa panah yang biru menunjukkan tahapan
lipatan yang benar, pita pada sebelah kiri mewakili lipatan protein yang salah dan sebelah
kanan merupakan protein yang aktif. Panah yang merah menunjukkan arah satu konformasi
lipatan yang salah tetapi konformasi ini tidak stabil dan protein mampu membentang secara
parsial, dan kembali ke lipatan tahapan yang benar, pada akhirnya dapat meneruskan
konformasi yang aktif.
b. Cleavageproteolitik (Pembelahan Proteolitik)
Pembelahan proteolitik mempunyai dua fungsi dalam proses translasi dari protein.
Yang pertama untuk memindahkan potongan pendek dari daerah terminal N dan C polypeptida,
menyisakan molekul tunggal dipendekkan yang terlipat dalam protein aktif. Kedua digunakan
untuk memotong polyproteins ke dalam segmen-segmen, sebagian atau seluruhnya merupakan
protein aktif. Peristiwa ini biasa terjadi pada eukariotik tetapi jarang terjadi pada bakteri
(Gambar 6).
 Gambar 6. Pembelahan Proteolitik

Pengolahan protein dengan pembelahan proteolitik. Pada sisi kiri, protein diproses
dengan memindahkan segmen terminal N. Pada beberapa protein juga terjadi pada terminal C.
Pada sisi kanan, polyprotein diproses untuk menghasilkan tiga protein yang berbeda. Proses
proteolitik protein berupa protein matur tunggal. Poses proteolitik protein berupa protein matur
tunggal. Hal ini tidak selalu terjadi. Beberapa protein pada awalnya disintesis sebagai
poliprotein, polipeptida panjang yang terdiri dari rangkaian protein matur. Pembelahan
poliprotein menghasilkan protein tunggal yang memiliki fungsi yang berbeda satu sama lain.
c. Modifikasi Kimia
Modifikasi kimia sederhana melibatkan penambahan kelompok kimia kecil (asetil,
metil atau pospat) pada satu rantai asam amino atau gugus karboksil dari asam amino terminal
di polipeptida (contoh lihat Bradshaw et al.,1998). Modifikasi kimia mempunyai peran
regulator penting, sebagai contoh terjadinya posporilasi untuk mengaktifkan beberapa protein
yang terlibat dalam sinyal tranduksi. Berikut ini adalah contoh post translasional modifikasi
kimia dari anak Sapi.

Gambar 7. Contoh mofikasi kimia pada anak sapi

Gambar diatas merupakan post translational modifikasi kimia dari anak sapi. Terdapat
lima modifikasi yang terjadi yaitu tiga metilasi dan dua asetilasi. Metilasi dan asetilasihiston
untuk menentukan struktur kromatin. Jenis lebih komplek dari modifikasi adalah glikosilasi.
Pemasangan dari sisi rantai karbohidrat besar dengan polipeptida (Drickamer and Taylor,
1998). Ada dua jenis umum glikosilasi (Gambar 8):
  O-linked glycosylation: pemasangan dari suatu rantai samping gula lewat kelompok
hidroksil dari serin atau trionin asam amino.
 N-linked glycosylation: melibatkan pemasangan melalui gugus amino pada rantai
samping asparagin.

Gambar 8. Jenis-jenis Glikosilasi

(A) O-linked glycosylation. Struktur dihubungkan dengan asam amino serina atau treonina.
(B) glikosilasi N-linked glycosylation mengakibatkan struktur gula lebih besar dibanding O-
linked glikosilasi.
d. Splicing Protein (Intein penyambung)
Jenis terakhir dari proses post-translational yaitu intein penyambung (splicing
protein). Intein penyambung (splicing protein) adalah sebuah post translational proses di mana
sebuah intein, polipeptida urutan yang dikodekan oleh suatu intervensi urutan gen, justru
dipotong dari polipeptida yang baru lahir (Gambar 9).
 Gambar 9. Intein Penyambung

Terdapat Dua fitur inteins (Pietrokovski, 2001), yaitu:

a. Struktur dari dua intein ditentukan oleh kristalografi X-ray (Duan et al., 1997;
Klabunde et al., 1998). Struktur ini bersifat sama dengan protein Drosophila
disebut Hedgehog (satu protein autoprocessing yang memotong diri menjadi
dua).
b. Inteins memotong segmen spesifik sequen endonuklease di urutan sesuai
dengan lokasi penyisipannya di gen yang disandi untuk satu versi intein bebas
dari protein dan derivatnya (Gambar 10). Jika sel juga berisi gen penyandi untuk
intein yang berisi protein, urutan DNA untuk intein mampu menuju ke lokasi
yang akan potong, mengubah intein-minus ke dalam inteinplus proses ini
disebut 'intein homing'.

Gambar 10. Inteins memotong segmen spesifik sequen endonuclease

 Gambar 11. Intein dan Extein

Ikatan intramolekuler peptida reaksi terbentuk antara mengapit terminal amino dan
asam amino terminal karboksi residu. Segmen peptida yang di potong disebut intein, ikatan
peptida yang terbentuk menghubungkan C terminal, N terminal dan residu asam amino dari
peptida mengapit yang disambung bersama membentuk protein matang di sebut extein. Protein
splicing terjadi tanpa bantuan kofaktor, sumber energi metabolik, atau penunjang enzim.
 PROTEIN DAN ASAM AMINO

1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan asam amino dan tuliskan strukturnya!
Asam Amino adalah struktur pembangun atau monomer dari senyawa-senyawa
peptida dan protein. Ada lebih kurang 20 asam amino pembentuk peptida dan protein alami,
semuanya merupakan α-amino. Selain terikat sebagai peptida atau protein, beberapa asam
amino terdapat bebas atau menjadi precursor dari beberapa senyawa penting di dalam tubuh,
misalnya asam amino tirosin merupakan precursor dari hormon-hormon tiroid. Ada juga asam-
asam amino yang memiliki fungsi spesifik selain sebagai penyusun protein, misalnya asam
glutamate berperan sebagai neurotransmiter.

Gambar 12. Struktur Asam Amino

2. Apa fungsi Asam Amino!
Fungsi asam amino menurut Baker dan Parson (1990), antara lain adalah:
1. Asam amino menduduki posisi penting dalam metabolisme sel. Hampir semua
reaksi biokimia dikatalis oleh enzim yang terdiri dari residu asam amino. Asam
amino sangat esensial untuk metabolisme karbohidrat dan lipid untuk sintesis
jaringan protein.
2. Penyusun senyawa penting seperti adrenalin, tirosin, melanin, histamin,
pofirin, hemoglobin, pirimidin, purin, asam nukleat, kolin, asam folik, asam
nikotin, vitamin, taurin, garam empedu, dan sebagai sumber energi metabolis.
3. Sebutkan pembagian asam amino dan contoh contohnya!
 Asam amino dengna rantai samping non polar, yaitu: glisin, alanine, prolin, fenilalanin,
valin, leusin, isoleusin, dan metionin.
 Asam amino dengan rantai samping tidak polar tetapi tidak bermuatan, yaitu: serin,
treonin, sistein. Tirosi, asparagin, glutamin, histidine, dan triptofan
 Asam amino bersifat asam, yaitu: asam aspartate, dan asam glutamate
  Asam amino bersifat basa, yaitu: lisin dan arginine
4. Apa yang dimaksud dengan asam amino esensial dan berikan contohnya!
Asam amino esensial/EAA yaitu asam amino yang harus disediakan dalam pakan
karena tidak mampu mensintesanya. Contohnya: lisin, metionin, valin, isoleusin, leusin,
fenilalanin, arginin, histidin, dan threonin.
5. Sebutkan pengaruh ph terhadap asam amino!
Setiap asam amino memiliki beberapa gugus yang dapat terionisasi. Asam amino yang
rantai sampingnya tidak memiliki gugus yang dapat terionisasi, memiliki dua gugus yang dapat
terionisasi pada bagian utamanya yaitu gugus karboksil dan gugus amino.
R-COOH <-----> R-COO- + H+
R-NH3 <------> R-NH2 + H+
Dengan demikian dapat dikatakan bahwa setiap asam amino paling tidak memiliki dua gugus
yang dapat terionisasi. Semua gugus-gugus yang dapat terionisasi ini akan mempengaruhi sifat
keasaman setiap asam amino, sebab dapat menambah atau mengurangi konsentrasi ion
hidrogen dalam larutan. Ionisasi gugus-gugus tersebut dipengaruhi oleh pH larutan, yang mana
ionisasi gugus tersebut pada sebuah molekul asam amino mempengaruhi jumlah muatan (net
charge) dari molekul asam amino. Oleh sebab itu jumlah muatan dari sebuah molekul asam
amino, peptida ataupun protein bergantung pada pH larutannya. Apabila pH berubah maka,
jumlah muatan dari asam amino atau protein itupun berubah.
6. Sebutkan definisi protein!
Protein adalah polimer asam-asam amino yang dihubungkan atau terikat satu sama
lain oleh ikatan peptida.
7. Jelaskan fungsi protein!
Fungsi protein antara lain:
 Membentuk jaringan dalam masa pertumbuhan dan perkembangan tubuh
 Memelihara jaringan tubuh, memperbaiki serta mengganti jaringan yang rusak atau
mati
 Menyediakan asam amino yang diperlukan untuk membentuk enzim pencernaan
dan metabolisme serta antibody yang diperlukan
 Mengatur keseimbangan air yang terdapat dalam tiga kompartemen, yaitu
ekstraseluler, intraseluler dan intravaskuler.
8. Jelaskan tentang ikatan peptida!
Ikatan peptida terbentuk antara residu-residu asam amino penyusun rantai oligo- atau
polipeptida. Ikatan peptida terbentuk sebagai hasil reaksi antara gugus karboksil suatu asam
amino dengan gugus amino dari asam amino berikutnya. Dari setiap reaksi penggabungan ini
akan dilepaskan satu molekul air. Ikatan peptida ini secara kimia merupakan suatu ikatan
amida.
9. Jelaskan mengenai insulin dan fungsinya dalam kesehatan!
Insulin adalah hormon alami yang dikeluarkan oleh pankreas. Insulin dibutuhkan oleh
sel tubuh untuk mengubah dan menggunakan glukosa darah (gula darah), dari glukosa, sel
membuat energi yang dibutuhkan untuk menjalankan fungsinya. Hormon insulin membantu
sel menyerap glukosa dari aliran darah dengan menempelkan diri ke sel-sel dan memberi sinyal
sel untuk menyerap gula. Insulin juga membantu menyimpan gula di hati (liver) apabila kadar
gula darah terlalu sedikit. Ini karena fungsi insulin adalah memastikan kadar gula tetap berada
dalam rentang yang normal.