NAMA : MUHAMAD RAFID ALFURKON

NPM : 2111060048

PRODI : PENDIDIKAN BIOLOGI

KELAS : D

STRUKTUR TIGA DIMENSI PROTEIN

 Hubungan antara struktur

Pada prinsipnya, protein dapat mengomsumsi jumlah susunan atau konfirmasi khusus yang
tak terhitung banyaknya fungsi kimia atau struktural berhubungan dengan struktur tiga
dimensi yang unik.

 Konfirmasi protein distabilkan untuk mempertahankan konfirmasi asli

1. Stabilitas
Kecenderungan proteria untuk mempertahankan konfirmasi asli.
2. Protein yang tidak dapat memiliki entropi konfirmasi yang tinggi
3. Luteraksi kimia menstabilkan konformasi asli.
 Ikatan sulfida (kovalen) yang kuat jarang terjadi
 Interaksi dan gaya lemah (non kovalen) sangat banyak
1) Ikatan hydrogen
2) Efek hidrofilik
3) Intraksi ionic

 Konfirmasi protein
1. Jumlah konfirmasi yang terbatas mendominasi dalam kondisi biologis
2. Konfirmasi
Secara termodinamika paling stabil, yaitu energi bebas terendah (G)
3. Asli
Protein dalam setiap fungsi, konfirmasi terlipat

 Pengepakan asam amino hidrofobik jauh dari air mendukung lipat protein
1. Efek hidrofobik : mendominasi interaksi lemah
2. Lapisan solfasi : cangkang H2o yang sangat tertekstur disekitar molekul hidrofobik
3. Berkurang Ketika kelompok non polar berkelompok bersama
4. Penurunan menyebabkan peningkatan yang menggantukan dalam entropi bersih
5. Rantai R hidrofobik membentuk inti protein hidrofobik

 Gugas kutub mengambang ikatan hydrogen dan pasangan ion pada lipatan protein
 Struktur sekunder yang berulang ( oc heliks dan po lembaran) mengoptimalkan ikatan
hydrogen
 Interaksi gugur yang bermuatan berlawanan = pasangan ion : jembatan garam
1. Kekuatan meningkat dalam lingkungan konstanta diselektrik yang lebih rendah
2. Pelarut besar polar – 80
3. Interior protein non polar – 4

 Interaksi individu van der wals lemah tetapi dikombinasikan untuk mempromosikan lipat
1. Interaksi van der wals : interaksi dipol jarak pendek
2. Interaksi individu berkontribusi sedikit untuk stabilitas protein secara keseluruhan
3. Jumlah interaksi yang tinggal dapat menjadi substansi

 Ikatan peptida kaku dan planar

1. 3 ikatan kovalen memisahkan karbon x dari residu asam amino yang berdekatan ( X – C – N –
[X] )
2. Resenansi antara oksigen karbonil dan nitrogen amida
3. Muatan negatif porsial dan muatan positif porsial membentuk dipol listrik keal

 Ikatan C – N peptida tidak dapat berputar bebas.

1. 6 atom dari kelompok peptida terletak pada satu bidang
2. Karakteristik ikatan ganda porsal dari ikatan peptida CN mencegah rotasi

 Struktur – struktur protein

1. Struktur sekunder : menggambarkan susunan special atom, rantai utama dalam segmen
rantai poli peptida
2. Struktur sekunder regular : le dan Y tetap sama diseluruh segmen
3. Tipe umum : X heliks, P konformasi, B putaran, golongan acak

 X heliks adalah struktur sekunder protein umum

1. X heliks : susunan paling sederhana jumlah ikatan hydrogen maksimum tulang punggung
disekitar sumbu longitudinal imajiner