TINGKAT STRUKTUR PROTEIN

Gambar. Struktur Protein

STRUKTUR PRIMER

Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam aminoyang disatukan oleh ikaatn
peptida yang mencakup lokasi setiap iakatn disulfida. Tidak terjadi percabangan rantai. 2,3,4

Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan terus bertambah dengan cepat
sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat dalam bentuk cetakan tetapi kini disimpan di
dlam database elektronik rangkaian protein yang bisa diakses lewat Internet 2
IV. 2. STRUKTUR SKUNDER

Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal yang tejadi
yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini berhubungan dengan
dengan pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang berdekatan dengan urutan linear.
Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur skunder mencakup a heliks, b sheet, loop. 1,2,3

a HELIKS

Pada suatu a heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada
suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan peptida
4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida.

Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk struktur coil
atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen
ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer. 2,3

Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan denagn taraf dan arah yang berbeda digambarkan
oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan / pitch

(p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang terbentuk
dari asam amino kiral (chiral ) akan memperlihatkan kiralitas, yaitu helisk tersebut bisa dominan kanan
atau kiri. 2
Gambar 3. helix conformations. (a) The ideal right-handed helix. C: green; O: red; N: blue; H: not
shown; hydrogen bond: dashed line. (b) The right-handed helix without showing atoms. (c) the left-
handed helix.

Prolin Dapat Menekuk a Heliks

Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu sentral

.Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak menolak dapat
mencegah terbentuknya a heliks. Residu prolin menghambat struktur a heliks pada protein karena
residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya struktur cincin dan karena pada ikatan
peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk ikatan
hidrogen Prolin hanya pas untuk putaran pertama a
heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua tekukan
dalam a heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly. 2,3

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan a heliks

Mengingat a heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling stabil
bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan. Stabilitas a heliks terutama
terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah semaksimal mungkin. Nitrogen peptida
bekerja sebagai sebagai donor hidrogen,dan oksigen karbonil residu yang dalam barisan letaknya
nomer empat dari belakang di dalam pengertian struktur primer bekerja sebagai aseptor hidrogen
Interaksi Van der Waals juga memberikan stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada initi a
heliks mengadakan kontak van der Waals antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut 2,4,5

a Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, a heliks dapat pula terbenam seluruhnya atau
sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu kasus yang istimewa
dimana residu bergeser antara hidrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau empat residu,
terdapat pula keadaan dimana a heliks berhadapan dengan dengan lingkungan polar atau nonpolar.
Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam hormon polipeptida tertentu,
dalam bisa (venom), antibiotik, glikoprotein virus HIV dan protein kinase yang diregulasi oleh
kalmodulin. 2
Gambar 4. The amphipathic helix structure of CAP18, which is a molecule capable of binding to the
endotoxin of bacteria. (a) Amino acid sequence of the amphipathic part of CAP18. Hydrophobic
residues are boxed with red lines. (b) The 3D structure determined by nuclear magnetic resonance.
Hydrophobic residues are located on the lower side. PDB ID = 1LYP.
b SHEET
Konformasi reguler yang kedua terdaapt pada lembaran yang terlipat struktur b atau

b pleated sheet. Simbol b menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua yang
dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan stuktur tersebut kalau
dilihat dari pinggir atas. 1,2

Berbeda dengan kumparan a heliks, b sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linier
rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karboil dari satu ikatn peptida dan
nitogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara dua ranati polipeptida
yang terpisah atau antara anatara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri.
Pelipatan ini sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai b turn. 2,3

Gambar 5. The sheet structure found in RNase A. This figure shows only the backbone atoms,
excluding hydrogens. RNase A contains a single peptide chain, which makes a turn at the junction (not
shown) between 4 and 6. Therefore, the two strands are anti-parallel.
IV. 3. STRUKTUR TERSIER

Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asama mino yang berjauhan dalam urutan
linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. 1. Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya. Istilah
Struktur tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur skunder . pelipatan polipeptida
pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada pelipatan domain lainnya. Stuktur tersier
menjelaskan hubungan antara domain ini , cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam
amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang menstabilkan
konformasi ini.2,4

Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin terletak sangat
jauh satu sama lain pada urutan primer ranati polipeptida dan melibatkan a heliks dan b
sheet .Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk menstabilkan struktur
tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan

hidrogen 2,3,5

Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikaatn
dibagian dalam protein protein globuler tempat asam amino tidak berkontak denagn air, sedang asam
amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air
sekelilingnya.3

IV. 4. STRUKTUR KUARTERNER

Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang. 1 Protein dengan dua atau lebih rantai
polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalenakan memperlihatkan struktur kovalen. Dalam
protein multimerik ini, maing-masing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit. 2 Subunit
tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam stuktur tersier yaitu
interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatn hidrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat
subunit masing-masing disebut protein dimerik atau tetramerik 2,3,5