PROTEIN Pendahuluan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah

senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molecular dan merupakan suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta, dan mempunyai sifat yang berbeda beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam air dan ada pula yang sukar larut dalam air (Wirahadikusumah, 1989).

Gambar 1 : Struktur protein secara umum Peptida adalah beberapa molekul asam amino yang berikatan satu sama lain membentuk suatu senyawa. Asam Amino adalah suatu asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.

Gambar 2 : Struktur asam amino

Klasifikasi Protein a. Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan sebagai berikut: 1. Protein bentuk serabut (fibrous) Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri

(pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot. 2. Protein globuler Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat. 3. Protein konjugasi Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng (Wirahadikusumah, 1989).

 Heliks Pada suatu heliks, terbentuk ikatan hydrogen antara masing-masing atom karbonil pada suatu ikatan peptide dengan hydrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan peptide 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumalah yang sama akan terbentuk struktur coil atau heliks regular dimana masing-masing ikatan peptide dihubungkan dengan ikatan hydrogen ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer. Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan dengan taraf dan dua arah yang berbeda di gambarkan oleh jumlah tonjolan/pitch (p) atau jarak perputaran yang di bentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang terbentuk dari asam amino kiral akan memperlihatkan kiralitas, yaitu heliks tersebut bias dominan kanan atau kiri. Sebuah heliks memiliki beberapa fitur berikut: Setiap 3,6 residu melakukan satu putaran, Jarak antara dua putaran adalah 0,54 nm, C = O (atau NH) dari satu putaran adalah hidrogen yang terikat pada NH (atau C = O) dari perputaran gugus tetangga. Ikatan hidrogen memainkan peran dalam menstabilkan konformasi heliks. Namun, ukuran ikatan samping juga memiliki faktor penting. Alanin memiliki kecenderungan yang lebih besar untuk membentuk heliks daripada prolin. Sebuah helix dapat berupa tangan kanan atau kidal, sebagaimana didefinisikan dalam gambar berikut :

Gambar 3. Konformasi Heliks

(a) The ideal right-handed a helix. C: green; O: red; N: blue; H: not shown;
hydrogen bond: dashed line. (b) The right-handed a helix without showing atoms. (c) the left-handed a helix. Tangan-kanan atau kiri helix dapat dibedakan dengan merentangkan ibu jari dan keriting empat jari lainnya. Pencitraan yang pada gambar di atas heliks adalah spiral ke atas. Regangkan jempol kanan ke atas, maka empat jari lain dari tangan kanan akan dapat meringkuk dalam arah yang sama karena setiap belokan di spiral. Hasil yang sama dapat diperoleh jika membayangkan bahwa helix yang spiral ke bawah dan arahkan ibu jari ke bawah. Tangan kiri bekerja untuk kiri heliks ( Mark Dawn et al, 2000)

Gambar 4. Right-Left handed helix Urutan asam amino menentukan kestabilan Heliks Tidak semua polipeptida dapat membentuk Heliks. Adanya interaksi tambahan antar gugus samping asam amino turut mempengaruhi kestabilan Heliks. Di antaranya : 1. Polipeptida yang banyak memiliki residu bermuatan sejenis sulit membedakan heliks yang stabil. 2. Polipeptida yang memiliki gugus R besar seperti Ser, Thr, dan Leu akan sukar membentuk heliks 3. Adanya 2 residu bermuatan berlawanan pada jarak 3 residu dapat menstabilkan heliks 4. Gugus gugus aromatic pada jarak 3 residu juga dapat menstabilkan heliks 5. Dipol dielektrik dari ikatan peptide ditransmisikan sepanjang heliks, sehingga secara keseluruhan heliks adalah dipol. Ujung amino

bermuatan parsial positif dan ujung karboksilat bermuatan parsial negative. Adanya asam amino bermuatan positif di dekat ujung amino akan menstabilkan heliks ( Champe et al, 1994). Ikatan Hidrogen dan kekuatan Van Der Waals menstabilkan Heliks Mengingat Heliks memiliki energy yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan. Stabilitas Heliks terutama terjadi akibat pembentukan ikatan hydrogen dengan jumlah semaksimal mungkin. Nitrogen peptide bekerja sebagai donor hydrogen, dan oksigen karbonil residu yang dalam barisan letaknya nomer empat dari belakang di dalam pengertian struktur primer bekerja sebagai aseptor hydrogen. Interaksi van der Waals juga memberikan stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada inti Heliks mengadakan kontak Van der Waals antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut ( Satyanarayana, 2002). Heliks Dapat Bersifat Amfipatik Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, Heliks dapat pula terbenam seluruhnya atau sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu kasus yang istimewa dimana residu bergeser antara hifrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau empat residu, terdapat pula keadaan dimana Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam hormone polipeptida tertentu, dalam bias (venom), antibiotic, glikoprotein virus HIV ( Murray, 2000). sheet Konformasi regular yang kedua terdapat pada lembaran yang terlipat struktur atau pleated sheet. Simbol menunjukan bahwa struktur ini merupakan struktur regular kedua yang dijelaskan. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukan penampakan struktur tersebut kalau dilihat dari pinggir atas ( Lubert, 2000).

Berbeda dengan kumparan heliks, sheet terbentuk melalui ikatan hydrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hydrogen ini terjadi antara oksigen karbonil dari suatu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptide lainnya. Ikatan hydrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai turn ( Murray, 2000). Ada 2 jenis pleated sheet, yaitu parallel dan anti-parallel

Gambar 5. Parallel dan Anti parallel pleated sheet Parallel, memiliki urutan rantai polipeptida dengan arah yang sama

Anti-Parallel, memiliki urutan rantai polipeptida dengan arah yang berlawanan.

( Murray, 2000). Keratin Rambut tersusun atas keratin sebagai komponen utamanya. Keratin menyusun hampir seluruh berat kering dari rambut. Alfa-keratin adalah protein serat utama yang menyusun rambut. Protein ini mengandung residu sistin. Seperti tersirat pada namanya struktur alfa keratin berupa rantai polipeptida yang membentuk konformasi alfa heliks (seperti spiral). Selain terdapat pada rambut, alfa keratin juga terdapat pada wol, sayap, kuku, cakar, duri, tanduk, sisik, kuku kuda, kulit penyu, dsb. Berbeda dengan konformasi Beta karoten. Konformasi Beta karoten strukturnya berbentuk Beta sheet, yaitu kerangka rantai polipeptidanya meluas membentuk struktur zig-zag. -keratin terdapat misalnya pada sutera dan jaring laba-laba. Perbedaan struktur -heliks dan -sheet dapat dilihat pada gambar berikut, pada heliks terdapat ikatan hidrogen di dalam rantai (intra), sementara pada -sheet tidak ada, yang ada adalah ikatan hidrogen antar rantai (ikatan hidrogen ditunjukkan oleh garis putus-putus berwarna merah).

Gambar . Perbedaan struktur -heliks dan -sheet Pada Keratin, Rantai Polipeptida Membentuk Suatu -Heliks -heliks dapat terbentuk karena -heliks merupakan konformasi stabil yang di kehendaki pada rantai polipeptida -keratin, hal ini disebabkan karena konformasi ini membiarkan ikatan hydrogen terbentuk di anatara setiap atom H yang melekat pada atom nitrogen elektronegatif pada rantai peptida dan atom oksigen karbonil dari asam amino keempat dibelakangnya pada heliks yang juga bersifat elektronegatif. Setaip ikatan peptide pada rantai berpartisipasi dalam membentuk ikatan hidrogen. Jadi setiap belitan -heliks berturut-turut dihubungkan dengan lilitan yang berdekatan melalui beberapa ikatan hidrogen, hal ini memberikan stabilitas yang cukup baik bagi keseluruhan struktur. Pada rambut, sepasang rantai heliks -keratin saling melilit, kemudian 2 pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4 molekul protofibril. Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan mikrofibril. Susunan seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang berbeda-beda -keratin mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda, tergantung banyaknya ikatan silang disulfida yang terbentuk.

Gambar. Kreatin Helix

Gambar. Protein serat dalam rambut -keratin pada rambut dapat diregang hingga hampir 2 kali panjang normalnya jika rambut tersebut diberikan uap panas. Dalam keadaan regang ini, konformasi -heliks rusak, dan rantai polipeptidanya memanjang dalam konformasi hampir 2 kali panjang -heliks. Hal ini terjadi karena uap panas merusak ikatan hidrogen yang mempertahankan struktur heliks bersama-sama, sehingga lilitan dibiarkan teregang menjadi konformasi yang lebih panjang (konformasi ). Jika keratin yang telah diuapkan dibiarkan mendingin dan gaya regang dilepaskan, protein ini secara spontan akan kembali pada konformasi -heliks semula. Hal ini terjadi

karena umumnya gugus R pada -keratin lebih besar daripada gugus R pada -keratin sehingga tidak cocok untuk konformasi yang stabil. Pada saat dalam kandungan, gen rambut keriting akan diwariskan kepada keturunannya sesuai dengan Hukum Pewarisan Sifat oleh Mendel. Dalam tubuh sang ibu, pertumbuhan dan perkembangan rambut janin berada dalam suhu yang cukup tinggi. Hal tersebut mengakibatkan rusaknya ikatan hidrogen yang mempertahankan struktur heliks bersama-sama, sehingga lilitan dibiarkan teregang. Kemudian senyawa yang mengandung gugus tiol atau sulfhidril (-SH) yang didapatkan dari makanan masuk ke dalam struktur rambut berperan sebagai senyawa pereduksi. Senyawa pereduksi memecah jembatan disulfida dengan mereduksi residu sistin-sistin, satu pada masing-masing rantai. Panas memecah ikatan hidrogen dan menyebabkan struktur -heliks pada rantai polipeptida keratin rambut menjadi terbuka dan meregang. Setelah beberapa lama, larutan pereduksi akan terangkat, dan suatu pengoksidasi lain dan berikatan ke dalam struktur rambut mennyusun ikatan disulfida yang baru diantara pasangan residu sistein pada rantai polipeptida yang berdampingan (namun bukan pasangan yang sama seperti sebelumnya).

Gambar . Protein serat pada rambut keriting Serat rambut kemudian menjadi keriting karena jembatan disulfida yang baru terbentuk menimbulkan belokan/keriting pada untaian lilitan -heliks pada serat rambut. Keratin memiliki struktur yang kuat karena terdiri dari multi -heliks

yang tergabung membentuk struktur superheliks dan antara rantai -heliks nya juga distabilkan oleh ikatan disulfida ( Lehninger, 1982). Kolagen Kolagen menyusun hamper sepertiga total massa protein pada vertebrata, kolagen merupakan protein paling berlimpah di dalam tubuh. Semakin besar hewan, semakin besar pula bagian total protein yang merupakan kolagen. Jaringan pengikat kolagen terdiri dari serat, struktur ini selanjutnya tersusun atas fibril kolagen, yang nampak seperti garis melintang. Fibril kolagen di susun dalam untaian parallel yang saling berhubungan silang, untuk menghasilkan struktur dengan kekuatan lenting yang amat tinggi. Kolagen banyak ditemukan di jaringan penghubung, seperti tulang dan kornea mata ( Lehninger, 1982). Sifat-sifat Umum dan Khusus Kolagen Kolagen mengandung kira-kira 35% glisin, 11% alanine, yang lebih menonjol adalah kandungan prolin dan 4-hidroksiprolin yang tinggi, yaitu asam amino yang jarang ditemukan pada protein selain pada kolagen dan elastin. Bersama sama prolin da hidroksiprolin mencapai kira-kira 21% dari residu asam amino pada kolagen. Jika didihkan dalam air, kolagen akan mengalami transformasi, dari bentuk untaian, tidak larut dan tidak tercerna menjadi gelatin, yaitu campuran polipeptida yang larut yang merupakan dasar penganan gelatin ( Lehninger, 1982).

DAFTAR PUSTAKA Champe Pamela C, Harvey Richard A. Lippincotts Illustrated. Biochemistry, 2nd 1994: 13-23 Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid I. Penerbit Erlangga. Jakarta Mark Dawn B, PhD, Marks Allan MD, Smith Collen M, PhD. Biokimia Kedokteran Dasar, Sebuah pendekatan Klinis, 2000: 76-95 Murray R K, et al. Harpers Biochemistry 25th ed. Appleton & Lange. America 2000 : 48-62 Satyanarayana U, Dr. Biochemistry. Books And Allied (P) Ltd, Calcutta. 2002. 45-71 Stryer Lubert. Biochemistry 4th . EGC. 2000. 17-37 Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia Protein, Enzim dan Asam Nukleat. Penerbit ITB. Bandung.