PENGANTAR BIOKIMIA

Dr.Nurdin A. Mappewali Sp.BK

Bagian Biokimia
Fakultas Kedokteran
Universitas Hasanuddin
Biokimia

ad; Ilmu kehidupan yg mempelajari dasar2 kimiawi

kehidupan SEL sbg struktur dasar yg membangun
kehidupan mahluk; manusia, binatang, tumbuh2an dll.
BIOS = Kehidupan
Biokimia td atas 3 besar ;
1. Biologi Sel
2. Biologi Molekuler
3. Genetika Molekular
Proses Transformasi
Makanan dicerna mll Enzymatis dipengaruhi o/ Hormon
pencernaan pd sal.cerna

Produk Cerna mll sal.Lymfe hati & jar.lain
disimpan a/metabolisme mjd Energi & Metabolit
Komposisi Tubuh td atas air & senyawa
Organik Protein 15%, Lipid 15%, KH 5% dr BB
Td : Berstruktur & Tdk berstruktur
Anorganik td atas Mineral 5% dr BB
a. Kation : Utama Na+, K+, Ca2+, Mg+2, Fe2+, Fe3+
JmL kecil Zn2+, Cu2+
b. Anion : td CL, HCO3 , H2PO42, PO43+,SO42
STRUKTUR DASAR TUBUH MANUSIA

Protein Umum.
Td bermcm gol. Makromolekul yg heterogen turunan
polipeptida dg BM tinggi
Scr kimia dibedakan :
Protein Sederhana Protein Kompleks
Kepentingan Biomedis Protein
Fs Utama : Mengatur fs sel tubuh
Mengatur susunan struktur sel
Membentuk enzyme darah
LIPOPROTEIN
Klasifikasi Khusus membedakan jenis2 protein kompleks
Cth ; LIPOPROTEIN PLASMA td; 1, 2 ,
( Klasifikasi berdsr Mobilitas Elektroporesis )
Klasifikasi berdsr Sedimentasinya pd Ultra Centrifugal td ;
Kilomikron ; VLDL, LDL, HDL, VHDL
Klasifikasi berdasar penentuan Immunologi dengan
adanya APOPROTEIN td ;
Type; A : B : C : D : E : F
STRUKTUR PRIMER
As. Amino As.L Amino pd gugus karboxil
Cth protein dg rantai samping mengandung :
GUGUS HIDROKSIL (OH) td ; Serin, Threonin, Tirosin
ALIFATIK td ; Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin
SULFUR td ; Sistein, Methionin
Gugus Acidik/Amida td; As.Asfarat, Asfaragin, As.Glutamat, Glutamin
Gugus ALKALIS td ; Arginin, Lisin, Histidin
CINCIN AROMATIK td ; Histidin, Fenil Alanin, Tyrosin, Triptopan
ASAM AMINO ; Prolin
STRUKTUR SEKUNDER
Struktur ini dibangun oleh ikatan :
1. KOVALEN
2. NON KOVALEN Ikatan Garam
Ikatan Hidroben
Interaksi Hidrofobik
Interaksi Elektrostatik
PROTEIN (Struktur & Fungsi)
Struktur t.d : Primer Secunder Tertier Quartener
Klasifikasi berdasar :
1. Kelarutan Albumin, Globilin, Histon
2. Bentuk Globuler, Fibrosa
3. Fungsi Biologi
- Enzym : dehidroginase, kinase
- Penyimpan : Feritin, Myoglobin
- Pengatur : Pengikatan DNA, Hormon Peptida
- Struktural : Kollagen, Proteoglikan
- Pelindung : Pembekuan darah = Ig
- Pengangkut : Hb, lipoprotein
- Kontraktil/motil : Aktil, Tubulin
4. Struktur 3 dimensi
- Kristalografi Sinar-X Struktur kristal yg
dipecahkan ikatan dg nukleotida semakin
byk variabel2 protein
IKATAN HIDROGEN
Terdpt pd permukaan Protein Globuler dimn residunya
membentuk ikatan H terutama molekul air.
Residu Amino Asil pd tulang terdpt byk ikatan H

.
IKATAN HIDROPHOBIK ( Interaksi )

Terdapat pada bagian interior Protein

Digerakkan secara entropis
Bentuk sferis kasar
Rantai samping ALKIL
INTERAKSI ELEKTROSTATIK (Ikatan Garam)

Dibtk antar gugus berlawanan Gugus terminal AMINO

& Karboxil pada peptida
Terletak pada permukaan protein Globuler
Interaksi IONIK

INTERAKSI VAN DER WALLS

Sifat sangat lemah
Bekerja pada jarak yang pendek dengan kekuatan
menarik & menolak
Jarak antara kekuatan menarik maximal & menolak
minimal disebut Sebagai
JARAK KONTAK VAN DER WALLS
ALFA HELIX
Btk punggung Polypeptida terpilin dg jmlh yg sm disek.
karbon
Membtk COIL ( Ulir = Helix ) oleh ;
N residu as. amino berputar & tonjolan ( Pitch )
P jarak perputaran sepanjang sumbu
Memiliki sudut Phi & Psi baik u/ pengikatan H shg
terjadi stabilitas maksimal
Protein mengandung 4 50 residu ( rata2; 12 )
Stabil o/ Ikatan H & kekuatan Van Der Walls
As. Amino yg plg srg ditemukan ad residu :
Alanin, Glutamat, Leusin, Metionin
As. Amino yg kurang ad :
Glisin, Prolin, Serin, Tyrosin.
ASAM AMINO PROLIN
Berperan pd putaran I helix N peptida residu prolil tdk dpt
membtk ikatan H sehgg bisa terbtk tekukan ( BEND )
Cth : Tdk semua tekukan dlm helix Residu Prolin
Alfa helix plg srg ditemukan pd permukaan Protein akan tapi ada juga
yg terbenam dlm interior protein

ALFA HELIX AMFIPHATIK

Residu bergeser antara hidrofobik & hidrofilik pd tiap 3-4 residu dimn
helix berhadapan dg lingk.Polar & Nonpolar
Helix ini terdapat pada :
Lipoprotein plasma
Hormon Polypeptida
Antibiotik
Glikoprotein Virus HIV
BETA SHEET
Struktur reg yg ke2 dg btk lembaran terlipat Beta (PLEATET SHEET)
Gugus C & R terletak berkaitan/bergantian antara sdkt diatas &
sedikit dibwh terhadap rantai bidang utama polipeptida
Sudut Phi & Psi berulang.
Distabilkan oleh ikatan H dengan jumlah maximal.
Struktur Beta Sheet tidak kompak seperti alfa helix

REGIO LOOP ( Gelungan )

untuk pengikatan Antigen.
50 % residu dalam protein Globuler dalam bentuk -helix & sheet
sisanya dlm bentuk Loop & Ulir (Coil), tersusun secara tidak teratur
yg secara biologis kurang penting dibanding yang teratur.
Regio Loop dengan struktur Primer dan panjang membentuk lokasi
Antibody untuk pengikatan antigen .
Pada regio ini dikenal juga HAIRPIN LOOP (penjepit rambut ) u/
Menghubungkan beta sheet anti parallel yang berdekatan
PROTEIN GLOBULER -BENDS
Timbul dari regangan 20 residu atau lebih
Berbentuk lurus, residu o/ regio polypeptida yg secara
mendadak merubah arahnya.
Benang pd beta sheet dihubungkan o/ regio polypeptida
panjang yang sering mengandung alfa helix .
Beta Return (putaran balik) meliputi 4 residu yang terikat H
terjadi pada permukaan Protein.
PROTEIN MENGANDUNG REGIO MENYIMPANG

tdk semua residu terdpt sbg struktur Sec yg tersusun scr teratur
cth ; Gugus R panjang dr residu Lysin & bgn gugus terminal
amino/carboxil pd polypeptida flexibilitas yg mempunyai
peranan Biologis vital.

Regio yg menyimpang kmd tersusun teratur Ligant spesifik

cth ; stabilisasi region yg menyimpang dr pusat katalisis enzym2
yg terjadi bila ligant terikat.
STRUKTUR TERTIER
Isi diagram (model) memberi informasi termsk semua atom protein.
Sifat yg digunakan u/struktur ini ad sylinder bagi -helix, anak panah
lebar bg -sheet & loop.
Struktur2 Protein Tertier al ;
Struktur Sec.bermotif Super Secunder.
Polypeptida besar dengan domain berbeda.
Ikatan elektrostatik yang menghubungkan residu permukaan.
Ikatan disulfida memberi stabilitas tambahan .
Interaksi hidrofobik menghubungkan residu inferior.
Kristallografi sinar X mengungkap struktur Sec & tertier.
IKATAN DISULFIDA
Ikatan disulfida kovalen terbentuk diantara residu Systein
dlm suatu polypeptida yg sama a/ berbeda. Ikatan S S memberi
stabilitas tambahan pd konformasi spesifik protein yi ENZYM
Cth: RIBONUKLEASE & KERATIN (Protein Struktural)
STRUKTUR KUARTENER
Protein olygomerik rantai polypeptida multiple terikat dg kekuatan
Nonkovalen QUARTENER
Rantai polypeptida (protomer subunit)
Ikatan H & Elektrostatik terbtk diantara residu permukaan subunit yg
berdktan menstabilkan ikatan tsb.
Protein yg tersusun dr 24 subunit disbt Protein Dimerik (Tetramerik).
Nama2 lain al ;
HOMODIMEDRIK ; HOMO TETRAMER
HETERO OLIGOMER tersusun dr subunit tdk sama dg fs yg
berbeda2 & bisa berfs sbg ;
Katalisator pada subunit yang lain
Pengaturan ligant
Pengaturan intrasel.
PREPARAT DENATURASI
Cth Urea ; Na Dodesil Sulfat (SDS) ; H+ ringan ; OH ringan disbt sbg
Denaturan yg memutus ikatan H Hidrofobik & ikatan Elektrostatik tapi
bukan pada ikatan peptide & ikatan disulfida.
Zat ini menghancurkan semua struktur protein kec struktur Primer &
merusak aktivitas Biologisnya.

Methoda Fisik penentuan Berat Molekul (BM)

struktur kwartener
Penentuan Jenis & Jmlh protomer yg ada serta arahnya serta interaksi yg
menyatukan dg catatan Oligomer tidak mengalami denaturasi selama
prosedur pemeriksaan antara lain ;
a. Ultra centrifugasi analitik
b. Centrifugasi gradien densitas sukrosa
c. Filtrasi Gel
d. Elektroforesis Gel Poliakrilamida (PAGE)
e. Mikroskop Elektron .
 PROTEIN TERLIPAT
Gugus polypeptida dlm keadaan fisiologis dpt terlipat/dtk mll stadium:
1. Pembtkan struktur sek pendek regio -helix, -sheet, -Turn.
2. Pertumbuhan rentangan membtk Domain dengan diffusi.
3. Peleburan bebrp Domain membtk Globul yg melebur.
(bentuk tertier tidak teratur dan tdk kompak)
4. Pembentukan Globul btk tertier, kompak, dan tersusun rapi.

BENTUK MENENTUKAN FUNGSI

Struktur & fungsi biologis protein ditentukan o/btk prot. fibrosa Fs
struktural pada kulit, jaringan ikat /serat
Seperti rambut, sutera, Wool
Ikatan hidrofobik Menstabilkan -sheet pd fibroin sutera yg disusun o/
residu asam amino; Glisin (85%) tersusun bergantian
dg as.amino : alanin atau serin
PROTEIN FIBROSA
Td; Protein Sek. pd kulit, Tendon, Tulang, Otot yg mempunyai fungsi;
Struktural, Protektif, Motilitas (spt strukturnya bertentangan dg sifat
protein globuler )

KOLLAGEN
Struktur Sek protein mammalia 25 % dari total Protein
KULIT Protein fibrosa btk serabut terpintal longgar & bersft fleksibel.
TENDON struktur asimetri dg struktur melawan regangan yg tinggi.
GIGI/TULANG mengandung senyawa Hidroxiadipatil yaitu
Polymer Kalsium Posfat .
KORNEA MATA kollagen tersusun menyerupai kristal & tembus pandang
.
TROPO KOLLAGEN
Suatu Triple Helix yang kaya As.Amino, Glisin, Prolin, Histidin.

KELAINAN GIZI GENETIK

Kelainan biosintesis Tropokollagen & maturasinya terjadi kelainan
struktur Secunder kollagen.
SCORBUT akibat deff Vit.C disebabkan kelainan enzym Prolil dan lisil
hidroxilase dan kelinan biosintesa Tropokollagen
tanda2 - Perdarahan Gusi
- Penyembuhan luka yang lama
MENKES Peny dg tanda2 rambut keriting/kusut disebut KINKY HAIR
retardasi pertumbuhan
deff Tembaga dlm makanan u/ membtk enzime Lysil Hidroxilase
OSTEOGENESIS IMPERFEKTA
Tulang rapuh
Kelainan pd Tropokollagen 9 Biosyntesa kollagen scr genetik

SYNDROMA EHLERS DANLOSS

Klinis : Sendi mobil
Abnormalitas kulit
Biokimia : defek sejmlh gen yg memberitahu -1 Prokollagen
Procollagen N-Peptidase & Lisil Hidroxilase