Tingkatan struktur protein

Tingkatan organisasi struktur protein

◼ Struktur primer

Urutan asam amino

penyusun protein yang
disebutkan dari kiri (N-
terminal) ke kanan (C-
terminal). AA bisa ditulis
dalam singkatan 3 huruf
atau 1 huruf.
Menyatakan deret asam
amino pada rantai
polipeptida dan letak ik
disulfida bila ada.
 Struktur primer protein
◼ Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-
Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-
Ser-Pro-Ala
atau
◼ GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
❑ Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida
antar AA selama proses biosintesis protein atau
translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan
dengan metode Degradasi Edman atau Tandem
Mass Spectrophotometry.
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias
tulang punggung sedangkan gugus R biasa
disebut gugus samping.
 Struktur sekunder protein
Hubungan ruang asam amino yg berdekatan dan
memberikan struktur berulang secara periodik
 Alfa helix
◼ Alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida
yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus
dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam
menjauhi pengamat (dinamakan alfa).
◼ Rantai polipeptida membelit,memadat, mengelilingi
satu sumbu.
◼ Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan
struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen
antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada
gugus NH (intra rantai)(garis oranye).
◼ Gugus R mengarah keluar
◼ Dapat diregang, bila diberi uap panas ik H rusak.
 Beta-sheet
◼ Struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan
hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah
kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai
yang pararel sehingga membentuk lembaran yang
berlipat-lipat.
◼ Rantai polipeptida terbentang penuh
◼ Polipeptida yg berdekatan berjalan berlawanan →
antiparalel
◼ Gugus R ke atas dan
ke bawah bidang
◼ Tidak dapat diregang
 Struktur tersier
◼ Bentuk terlipatnya rantai
polipeptida membentuk
struktur tiga dimensi
◼ Pelipatan ini dipengaruhi
oleh interaksi antar gugus
samping (R) satu sama
lain, a.l.
Interiaksi ionik, ,ikatan
hidrogen, gaya dispersi Van
Der Waals, Jembatan Sulfida
 Struktur tersier
◼ Interaksi
ionik
Terjadi antara
gugus samping
yang
bermuatan
positif (memiliki
gugus –NH2
tambahan) dan
gugus negatif
(–COOH
tambahan).
 Struktur tersier
◼ Ikatan hidrogen
yang terjadi antar
gugus samping
akan membentuk
struktur tersier.
Karena pada
gugus samping
bisa banyak
terdapat gugus
seperti –OH, –
COOH, –CONH2
atau –NH2 yang
bisa membentuk
ikatan hidrogen.
 Struktur tersier
◼ Gaya Dispersi
Van Der Waals
Beberapa asam
amino memiliki gugus
samping (R) dengan
rantai karbon yang
cukup panjang. Nilai
dipol yang
berfluktuatif dari satu
gugus samping dapat
membentuk ikatan
dengan dipol
berlawanan pada
gugus samping lain.
 Struktur tersier
◼ Jembatan Sulfida
◼ Cysteine memiliki gugus
samping –SH dimana
dapat membentuk ikatan
sulfida dengan –SH pada
cystein lainnya, ikatan ini
berupa ikatan kovalen
sehingga lebih kuat
dibanding ikatan-ikatan
lain.
 Struktur Quartener
◼ Protein atau polipeptida
yang sudah memiliki
struktur tersier dapat
saling berinteraksi dan
bergabung menjadi suatu
multimer. Protein
pembentuk multimer
dinamakan subunit. Jika
suatu multimer
dinamakan dimer jika
terdiri atas 2 subunit,
trimer jika 3 subunit dan
tetramer untuk 4 subunit.
Struktur kuarterner
◼ Multimer yang terbentuk
dari subunit-subunit
identik disebut dengan
awalan homo–,
sedangkan jika
subunitnya berbeda-beda
dinamakan hetero–.
Misalnya hemoglobin
yang terdiri atas 2 subunit
alfa dan 2 subunit beta
dinamakan
heterotetramer.
 PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN
BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU

1. PROTEIN GLOBULAR
2. PROTEIN SERABUT
1. ALPHA HELIKS
2. TRIPLE HELIKS
3. BETA PLEATED SHEET
1. BETA PLEATED SHEET PARALEL
2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL
 PROTEIN GLOBULAR

◼ PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG

BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT
DAN KOMPAK

TERMINAL
O R2
AMINO
NH3+ C C NH3+ COOH TERMINAL
KARBOKSIL

C NH3+ C C
R1 O R3 Dst, dst

S -S
S-S
 PROTEIN GLOBULAR
◼ SIFAT:
1. MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
2. BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR
(HIDROFILIK)
3. JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI DI
BAGIAN DALAM.
4. BANYAK MENGANDUNG PROLIN → PEMBEMKOKAN.
5. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN
PEMBENGKOKAN
6. MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN
SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT.

CONTOH :
* HAEMOGLOBIN → 4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM
AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146
AA).
* INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO)
* ADENILAT KINASE → 3 RANTAI
 Haemoglobin
Alpha2
Alpha1 ( 141 as. amino)
(141 as.amino)

Beta 2 (146 as.amino)

Beta 1 (146
as.amino

Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

A (21 AS.AMINO) B (30 as.amino)

S S-S
S
S S-S
S

ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI

POLIPEPTIDA INSULIN
 PROTEIN SERABUT
PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG
MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA
SATU SUMBU

SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA

ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI
GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK.

◼ FUNGSI:
1. PROTEIN STRUKTURAL
2. PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR
3. PROTEIN KONTRAKTIL

ADA 3 JENIS:
1. ALPHA HELIKS → ALPHA KERATIN (BULU BINATANG,
KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU)

1. TRIPLE HELIKS → KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN,

KULIT, URAT)

1. BETA PLEETED SHEET PARALEL → KERATIN

BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL → FIBROIN
a. Alpha heliks

b. Alpha heliks

c. Triple heliks
 BETA PLEETED
SHEET PRALEL

BETA PLEETED
SHEET ANTIPARALEL
 IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG
MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN

IKATAN KOVALEN: IKATAN NONKOVALEN

1. IKATAN PEPTIDA 1. IKATAN HIDROGEN

2. IKATAN DISULFIDA 2. IKATAN HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK

R1 O H

H2N - C - C - N - C - COOH IKATAN PEPTIDA

H H R2

COOH COOH
l l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 IKATAN DISULFIDA
l l
H H
 IKATAN NONKOVALEN

1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK

◼ IKATAN HIDROGEN→ TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA

SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI.

RANTAI 1

RANTAI 2

RANTAI 3
 Ikatan nonkovalen
◼ IKATAN HIDROFOBIK → TERJADI
ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2
ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA
HIDROFOBIK

◼ IKATAN ELEKTROSTATIK → TERJADI

ANTARA GUGUS DARI ASAM AMINO
YANG MUATANNYA BERLAWANAN.
 DENATURASI PROTEIN
❑ IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN
STRUKTUR PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI
MANIPULASI SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN
AKTIFITAS BIOLOGISNYA → DENATURASI PROTEIN

FISIK → SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI

POLIPEPTIDA YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR
PRIMER.

❑ HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA

DENATURASI:
◼ PANAS
◼ ASAM BASA KUAT
◼ LOGAM BERAT
◼ PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL)
◼ PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF
◼ DETERGEN, UREA DLL
DENA
TURA
SI

RENA
TURA
SI
 HIDROLISIS PROTEIN
HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK:
1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA
2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA.

ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN:

1. HIDROLISIS DG ASAM.
→ 6 NHCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA TABUNG
REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK DG
OKSIGEN. → TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA,
TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser,
Tre, Asp, Glu).

2. HIDROLISIS DG BASA
→ 2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.
→ UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS
ASAM.
3. HIDROLISIS DG ENZIM

→ TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN

PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA
ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO
TERTENTU (SELEKTIF).

TRIPSIN → Lys, Arg

KHEMOTRIPSIN → Phe, Trp, Tyr
SIANOGEN BROMIDA → Met
THERMOLISIN → SEBELUM Ala
PEPSIN → Phe, Trp, Tyr,Met,Leu
PAPAIN → Arg, Lis, Gli
4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA:

1. MERKAPTOETANOL
2. ASAM PERFORMAT
3. DITIOREITOL (DTT)

DTT (DITIOREITOL)
HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH

ATAU
ASAM PERFORMAT MERKAPTOETANOL
(HCOO-OH) (HS-CH2-CH2-OH)