PROTEIN

PROTEIN

• PROTEIN DIBANGUN OLEH ASAM AMINO (UNIT

TERKECIL)
• PROTEIN / ASAM AMINO: SENYAWA ORGANIK
TERSUSUN ATAS:

– KARBON (C),
– HIDROGEN (H)
– OKSIGEN (O)
– NITROGEN (N)
– PENGECUALIAN BEBERAPA PROTEIN MEMPUNYAI
SULFUR (S) DAN POSPAT (P)
PENTINGNYA PROTEIN

• PROTEIN .. KRITIKAL / PENTING / SENSITIF .. KINERJA TERNAK ..

TERUTAMA TERNAK MUDA

• MENGAPA:

– TERKAIT DENGAN PRODUK UTAMA TERNAK: DAGING, SUSU, TELUR ..

KEMAMPUAN REPRODUKSI

– PROTEIN .. HARGANAYA LEBIH MAHAL DI BANDINGKAN KARBOHIDRAT ..

LEMAK .. PEMBERIANNYA HARUS OPTIMAL

– KELEBIHAN PROTEIN ... MENYEBABKAN PENCEMARAN LINGKUNGAN

– TERNAK MUDA BAIK UNGGAS ATAU RUMINASIA .. MEMERLUKAN ASAM

AMINO ESSENSIAL .. HARUS TERSEDIA DI PAKAN
ASAM AMINO (AA)

• UNIT PENYUSUN PROTEIN

• TERDIRI EMPAT KOMPONEN TERIKAT
PADA SATU ATOM KARBON
– 1. KOMPONEN HIDROGEN
– 2. KOMPONEN R (SENYAWA BERANTAI,
BEVARIASI..)
– 3. KOMPONEN / GUGUS AMINO
– 4. KOMPONEN / GUGUS KARBOKSIL
GUGUS AMINO

GUGUS KARBOKSIL
SIFAT DAN MACAM AA

• BERSIFAT AMPOTERIK .. MEMPUNYAI

DUA GUGUS:

– GUGUS KARBOKSIL .. ASAM

– GUGUS AMINO .. BASA

• RANTAI R .. BERVARIASI .. AA TERDIRI

2O MACAM
AA DIKLASFIKASIKAN EMPAT GOLONGAN

1. NON-POLAR

2. POLAR

3. BASIC

4. ACIDIC
 AA NON POLAR
• POBI DENGAN AIR/ Hydrophobic
• TIDAK LARUT DALAM AIR
• TIDAK REAKTIF
 POLAR
• SUKA AIR / Hydrophilic
• MENINGKATKAN KELARUTAN DALAM AIR
 BASA

• UMUMNYA
BERMUATAN +

• TAMBAHAN
GUGUS AMINO

• SANGAT SUKA
AIR/ Strongly
hydrophilic
 ASAM
 UMUMNYA
BERMUATAN (-)

 TAMABHAN
GUGUS
KARBOKSIL

 SANGAT TIDAK
SUKA AIR /
Strongly
hydrophilic
 STRUKTUR PROTEIN
 There are four structure levels of protein

1. Primary structure

2. Secondary structure

3. Tertiary structure

4. Quaternary structure
STRUKTUR PROTEIN

• TERDAPAT EMPAT LEVEL

1. STRUKTUR PRIMAIR
2. STRUKTUR SEKUNDER
3. STRUKTUR TERSIER
4. STRUKTUR KUATER
STRUKTUR PRIMAIR

• TERSUSUN ATAS AA SECARA BERATURAN ..

MEMBENTUK RANTAI LURUS DAN LINIER

• IKATAN ANTARA DUA AA DISEBUT IKATAN

PEPTIDA

• CONTOH PROTEIN:
• Insulin
• glucagon
• lysozyme
STRUKTUR SEKUNDER

• RANTAI PEPTIDA .. LINER DAPAT

MENGALAMI PEMBENTUKAN KOIL ..
BERBENTUK ALFA HELIK / α-helix

• BILA BENTUKNYA MENDATAR DISEBUT

BETA BENTUK MENDATAR / β- pleated sheet

• BENTUK DI ATAS .. ADANYA IKATAN

HIDROGEN
 α-helix
• PEMBENTUKAN KOIL
KARENA ADANYA IKATAN
HIDROGEN SETIAP
GUGUS AMINO KE EMPAT

• CONTOH α-keratin
(PROTEIN RAMBUT)
 β- pleated sheet
• DUA ATAU LEBIH RANTAI
POLIPEPTIDA BERDAMPINGAN
DAN TERIKAT DENGAN
IKATAN HIDROGEN

• CONTOH: BEBERAPA PROTEIN

GLUBULAR DAN BEBERAPA
PROTEIN FIBROSA
STRUKTUR TERSIER

• POLIPEPTIDA BERBETUK HELIK KEMUDIAN MELAKUKAN MEMBENGKOK DAN

BERPUTAR SEHINGGA MEMBENTUK STRUKTUR LEBIH KOMPAK, PADAT.. BERBETUK
GLOBULAR

• BENTUK KOMPAK, PADAT DAN GLOBULAR DAPAT TERJADI

KARENA ADANYA

– IKATAN HIDROGEN
– IKATAN IONIK
– IKATAN DISULFIDA
– IKATAN ION (+ --- -)
– INTERAKSI HIDROPILIK
– INTERAKSI HDROPILIK
LANJUTAN...

1. IKATAN HIDROGEN: ANTARA GUGUS

POLAR DENGAN GUGUS POLAR

2. IKATAN ION: IKATAN DIBENTUK

ANTARA GUGUS MUATAN (+) DAN
GUGUS MUATAN (-)
3. IKATAN DISULFIDA / IAKTAN KOVALEN

‾ DUA AA DENGAN GUGUS SUFIDRIL SALAIN

BERIKATAN

4. INTERAKSI HIDROPOBIK

– GUGUS POLAR PADA R BERINTERAKSI DENGAN

GUGUS POLAR PADA R LAIN
Example:
globular
proteins
include
enzymes,
myoglobin
 3. Tertiary

 Due to the bending and twisting the

polypeptide helix into a compact
structure / fold into a globular shape

 Maintained by the hydrogen bond,

ionic bond, disulphide bridge and
hydrophobic interactions
 2. The secondary structure

 A particular polypeptide chain is coiled

to form α-helix

 And a pleated sheet form called β-

pleated sheet

 This shape forms as a result of

hydrogen bonding
 α-helix
A delicate coil
held together by
hydrogen bonding
between every
fourth amino acid

E.g. α-keratin
(structural
protein of hair)
 β- pleated sheet
 Two or more regions of
the polypeptide chain
lying side by side
connected by hydrogen
bonds

 Eg: many globular

proteins, some fibrous
proteins
 3. Tertiary

 Due to the bending and twisting the

polypeptide helix into a compact
structure / fold into a globular shape

 Maintained by the hydrogen bond,

ionic bond, disulphide bridge and
hydrophobic interactions
1. Hydrogen bond – bond between polar
side chains

2. Ionic bond – bond between positively

and negatively charged side chains

3. Disulphide bridge – covalent bond

- form when 2 amino acids with
sulfhydryl groups (-SH) on their side
chains

4. Hydrophobic interactions & van der

Waals interactions – Nonpolar R group
with another nonpolar R group
Example:
globular
proteins
include
enzymes,
myoglobin
 4. Quaternary

 Consists of more than one

polypeptide chains to form a single
functional molecule

 Held together by hydrophobic

interactions, hydrogen bonds, ionic
bonds and disulfide bridges

 Associated with non-protein groups

into a large complex protein molecule
Example:
Hemoglobin that
carries oxygen
contains four
globular
polypeptide chains

Two α – and two

β – polypeptide
chains each
containing an iron-
containing haem
group
 Triple helix
• antibodies, immuno-globulin