VI.

Struktur 3-dimensi protein

Empat tingkat struktur protein

Struktur dan konformasi ikatan
peptida
Ramachandran plot
Empat tingkat struktur protein
Struktur ikatan peptida

Karakter ikatan rangkap dari

ikatan peptida membuat
atom C, N, H, O hampir
koplanar (sebidang).
Rotasi rantai polipeptida

Rotasi yang diperbolehkan

hanya disekitar ikatan NC
dan CC=O.
Sudut putaran ikatan NC
disebut .
Sudut putaran ikatan CC=O
disebut .
Penentuan sudut dan
Sudut dihedral dibentuk oleh atom Ci, Ni+1, Ci+1, Ci+1.
Sudut diheral dibentuk oleh atom Ni+1, Ci+1, Ci+1, Ni+2.
Konvensi: Rotasi searah jarum jam memberikan sudut dihedral
positif, bila berlawanan negatif.

Ci
Ni+1

Ci+1 Ni+2

i i+1 i+2
Struktur sekunder protein

-heliks
-sheet
turn
Struktur -heliks
Pola ikatan hidrogen dalam berbagai
tipe heliks
Right and left handed heliks = bayangan cermin
-sheet
Antiparallel -sheet
Parallel -sheet
-turn

-turn
Konformasi ikatan peptida

Konformasi trans
lebih disukai
dibanding cis,
karena meruahnya
gugus R.

Pengecualian untuk
urutan X-Pro,
dimana X adalah
asam amino lain
selain Pro
Konformasi cis lebih
disukai.
Tipe -turn
Struktur tersier & kuaterner protein

Pembentukan struktur tersier

Struktur tersier dan diversitas fungsinya
Denaturasi protein
Motif pengemasan struktur sekunder
Struktur kuaterner protein
Supramolekul
Struktur tersier terbentuk dari
pengemasan struktur sekunder
Pengemasan struktur sekunder
Gaya dorong utama dalam folding protein adalah
interaksi hidrofobik yang terjadi antar gugus non-
polar dari rantai samping polipeptida sebagai upaya
untuk meminimisasi kontak dengan molekul air.
Agar tujuan folding tercapai, maka:
1. Struktur harus dibuat kompak sehingga
meminimisasi luas permukaan hidrofobik yang
terekspos ke pelarut.
2. Memaksimalkan jumlah ikatan hidrogen dalam
interior protein. Pembentukan struktur sekunder -
heliks dan -sheet akan memaksimalkan jumlah
ikatan hidrogen.
Pengemasan struktur sekunder

Bentuk struktur sekunder menentukan

modus pengemasan:
-sheet yang memiliki bentuk lembaran
cenderung membentuk struktur berlapis
dengan -heliks atau -sheet lainnya.
Bentuk silinder dari -heliks
memungkinkan struktur sekunder ini
untuk menancap di pusat interior protein.
Tertiary Structure and Functional Diversity :
Different Folding for Different Functions
Supersecondary structure (motif)
Motif adalah lipatan atau
substruktur yang
berulang dalam struktur
tersier protein.
Motif merupakan
kombinasi dari -heliks
dan -sheet.
Contoh motif yang
paling sederhana adalah
-hairpin.
Motif Greek key (4 -sheet)

3 2

4 C N
1

4 1 2 3
C N
Motif Jellyroll (6 -sheet)

4 3

N C

5 2

1 6 3 4 5 2

6 1

C N
C N
Masalah loop pada -sheet paralel

Koneksi pada rantai beta antiparalel dapat dilakukan dengan loop

yang relatif sederhana, tetapi pada rantai beta paralel lebih
kompleks karena konektor harus berubah arah dua kali.
Masalah loop pada rantai beta paralel biasanya diatasi dengan
menyisipkan rantai alpha-heliks diantara kedua rantai beta
paralel, membentuk motif --.
Motif --

C C C

N N N

Right-handed Left-handed
Domain
C-terminal domain
Struktur tersier protein
yang besar (Mr > 20000
atau struktur primernya >
200 residu) seringkali
memiliki unit-unit globular
yang idependen satu sama
lain yang disebut sebagai
domain.

Apo-Calmodulin

N-terminal domain
Protein kehilangan struktur dan
fungsinya bila terdenaturasi

Suhu
Denaturan
pH

D
Native Terdenaturasi
(N) (D)
G

N
Urutan asam amino menentukan struktur
tersier dari protein
Afinson tahun 1957 memperlihatkan
bahwa RNAse A dapat didenaturasi dan
direnaturasi kembali ke struktur native.
Struktur tersier tidak rigid
Struktur tersier tidak rigid
Bentuk struktur tersier: fibrous dan globular

Fibrous Globular
Struktur kwaterner protein
Supramolekul