II.

Interaksi lemah dalam

lingkungan berpelarut air
 Elektrostatik
 Van der Waals
 Ikatan hidrogen
 Air
Tipe interaksi non-kovalen
Sifat interaksi nonkovalen

 Interaksi nonkovalen
memerlukan energi lebih
kecil untuk diputuskan
dibanding ikatan
kovalen.

 Interaksi nonkovalen
diperlukan untuk
menjaga struktur tiga
dimensi makromolekul
dan untuk menstabilkan
asosiasi spesifik antar
makromolekul.
Multiple weak bonds stabilize large
molecule interactions
Charge-charge interactions
Vakum:
q1q2
F k 2
r

Dalam medium:
q1q2
F k
 r2

Energi interaksi:
q1q2  (air) = 80
Uk
r  (senyawa organik) = 1 – 10
Ion-dipol interactions

q+ q- Z+

Z 
U
 r2
Dipole-dipole interactions
Side by side: Aligned:

1 1
1 r
2
r r

 1 2 2 2
U
 r3

212 212
U U
1 r
2  r3  r3

 1 2
U
 r3
Interaksi van der Waals
 Molekul/atom nonpolar apabila berdekatan dengan ion,
atau dipol permanen dapat mengalami induksi menjadi
dipol.
 Tanpa ada induksipun distribusi elektron terkadang
tidak merata sehingga terbentuk dipol sesaat.
 Gaya tarik menarik antar dipol sesaat ini disebut gaya
dispersi London.
Kekuatan gaya interaksi London
 Besarnya energi potensial tarik-menarik dari dispersi London
bergantung pada elektron yang dapat dipolarisasi dari atom-atom
yang berinteraksi.
3I12
UL  
4r 6
 Dimana I adalah energi ionisasi, 1, 2 adalah polarisabilitas dari
tiap atom yang berinteraksi.
 Menurut pers. di atas semakin dekat jarak antar atom semakin
besar energi potensial tarik-menariknya. Tetapi apabila terlalu
dekat, akan terjadi tolak-menolak antar awan elektron dari dua
atom yang berinteraksi. Besarnya energi tolak-menolak ini
diberikan oleh
k
UR  m
r m = 5 dan 12
Energi van der Waals
• Energi van der Waals
adalah penjumlahan dari
Jari-jari van der Waals
gaya tarik-menarik antar
(rvdw) adalah jari-jari
atom (gaya dispersi London) dimana total gaya pada
dengan gaya tolak menolak dua atom sama dengan
antar atom. nol.
A B
Uvdw  m  6
r r
• A dan B adalah tetapan
yang menyatakan besarnya
gaya tolak dan gaya tarik,
dimana nilainya khas untuk
setiap pasangan interaksi.
• Untuk potensial Lenard-
Jones nilai m = 12.
Jari-jari van der Waals

Tipe atom Rvdw (nm)

H (aromatik) 0,10
H (alipatik) 0,12
O 0,15
N 0,16
C 0,17
S 0,18
Koefisien tolak menolak (A) dan tarik menarik
(B) pada persamaan potensial Lennard-Jones
Jari-jari van der Waals dan Kovalen
Ikatan hidrogen
Donor dan aseptor ikatan hidrogen
Energi potensial ikatan hidrogen
 Energi potensial ikatan
hidrogen (UHB) dinyatakan
dengan

C D
UHB  
r 12 r 6

 Dimana tetapan C dan D

spesifik untuk pasangan
donor dan aseptor
Orientasi menentukan kekuatan ikatan
hidrogen

Don
N

H
 

O
Acc

 A C 
UHB   12  10  cos2
Don...H...Acc cos 4
H...AccLP
 rH...Acc rH...Acc 
Multiple noncovalent bonds can confer
binding specificity
Peranan molekul air dalam
proses-proses biologi
Struktur air

Hydrogen bond network of waters

Sifat fisika air
Struktur Es

• Dalam keadaan membeku,

molekul air membentuk
maksimum 4 ikatan hidrogen,
sehingga tercipta kisi kristal
yang teratur.
• Dalam keadaan cair, jumlah
ikatan hidrogen rata-rata
adalah 3,4.
Interaksi molekul air dengan zat terlarut

Pembentukan ikatan hidrogen Interaksi elektrostatik

Interaksi molekul air dengan zat terlarut mengganggu jaringan ikatan hidrogen
antar molekul air, tetapi gangguan ini dikompensasi oleh pembentukan ikatan
hidrogen baru dengan zat terlarut atau oleh pembentukan interaksi eletrostatik
antara ion dan molekul air.
Interaksi air dengan molekul non-polar

 Gangguan molekul non-polar

terhadap putusnya jaringan ikatan
hidrogen tidak terkompensasi
dengan pembentukan ikatan baru.
Air meningkatkan jumlah interaksi
ikatan hidrogen disekitar zat non-
polar, seingga H < 0.

 Pelarutan molekul non-polar juga

akan menurunkan entropi (S < 0).
Molekul air disekita molekul non-
polar akan memaksimalkan ikatan
hidrogennya mirip dengan struktur
es. Struktur air ini disebut
“clathrate”.
Interaksi molekul air dengan molekul
amphipatik

Amphipatik adalah suatu senyawa yang mengandung gugus hidrofil dan hidrofob
Pembentukan misel

Gaya dorong pembentukan misel

adalah entropi air.
Entropi air pula yang mendasari
terbentuknya interaksi hidrofobik.
Kenaikan entropi air juga
menjadi pendorong
interaksi enzim dan substrat.
Isotonik, hipertonik, dan hipotonik
Ampholit dan poliampholit
 Banyak senyawa biomolekul
mengandung gugus asam/basa
lemah.
 Ampholit: suatu molekul yang
memiliki kedua gugus asam
dan basa. Contoh asam amino.
 Protein adalah poliampholit.
 Muatan ampholit bergantung
pada pH.
 pH rendah ampholit
bermuatan positif
 pH tinggi ampholit
bermuatan negatif
 pH pada keadaan ampholit
isoelektrik diberi simbol pI
Pengaruh pH pada konsentrasi
spesi ampholit
Pengaruh pH terhadap aktivitas
 Respons gugus asam/basa
dalam biomolekul terhadap
perubahan pH dalam
daerah fisiologisnya sangat
penting terhadap fungsinya.
Perubahan pH fisiologis banyak yang
berhubungan dg proses di dalam sel
Sel memiliki sistem buffer untuk
menjaga pH fisiologis
Interaksi antar makroion dalam larutan
 Polielektrolit seperti DNA atau
poliampolit seperti protein dapat
digolongkan ke dalam makroion.
 Jarak dimana dua makroion dapat
saling berinteraksi diberikan oleh
persamaan Debye Huckel

K
r  1/2
I
 K = tetapan yang bergantung pada
tetapan dielektrik medium dan I =
kekuatan ion.
I = ½MiZi2
 Dimana Mi = konsentrasi ion dan Zi =
muatan ion
Kebergantungan muatan makroion
terhadap pH
Makroion dalam larutan garam
Efek kekuatan ion pada kelarutan
makroion
• Pada kekuatan ion rendah,
atmosfer counterion memiliki
kerapatan yang rendah,
sehingga interaksi elektrostatik
antar makroion masih kuat 
asosiasi makroion (agregasi) 
kelarutan rendah.
• Semakin tinggi kekuatan ion 
kerapatan atmosfer counter ion
bertambah  interaksi
elektrostatik antar makroion
teredam oleh atmosfer
counterion  agregasi dapat
dicegah  kelarutan meningkat.
(Salting in)
Salting out

 Pada konsentrasi garam yang sangat tinggi,

air yang digunakan untuk mensolvasi protein
diambil untuk menghidrasi counterion. Hal ini
menyebabkan pengendapan protein. Kondisi
ini disebut salting out.
 Salting in dan salting out banyak dimanfaatkan
dalam pemurnian protein. Contoh: pemisahan
protein dengan fraksinasi amonium sulfat.
Air sebagai reaktan