Enzim

ENZIM
Enzim merupakan spesialisasi dari senyawa protein untuk menjalankan proses kimiawi dalam sistem hayati. Sebagai biokatalisator, enzim mempunyai beberapa keutamaan katalisator sistem hayati, yakni: - satu enzim hanya menjalankan satu macam reaksi, - memiliki sisi katalitik yang spesifik yang hanya mengenal substrat/reaktan tertentu, - tidak ikut bereaksi dengan substrat atau produknya - aktivitasnya dapat diatur sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri
Semua enzim terbentuk dari protein, kecuali suatu molekul RNA, ribozim, yang mampu melakukan fungsi katalitik pada salah satu proses sintesis mRNA (RNA splicing) Sifat dan aktivitas enzim sangat ditentukan dari protein yang menyusunnya. Apabila protein tsb mengalami denaturasi (perubahan konfigurasi atau kerusakan) maka aktivitas enzim menjadi hilang.
Enzim bekerja secara optimum apabila dalam lingkungan tertentu, antara lain pH, suhu, dan konsentrasi substrat maupun produknya. Apabila syarat tersebut kurang terpenuhi akan mengakibatkan rendahnya aktivitas enzim.
3/16/2014 Rarastp/Enzim/BioUGM 1
Contoh: aktivitas suatu enzim mampu menghasilkan cahaya (bioluminescent) pada ubur-ubur (Jelly fish). Enzim aequorin mampu mengkatalisis oksidasi suatu senyawa luciferin dengan keberadaan Ion Ca 2+ (sebagai kofaktor) sehingga terbentuk senyawa produk, CO2 dan cahaya.
3/16/2014
Rarastp/Enzim/BioUGM
Bagaimana Enzim mampu mempercepat reaksi? Enzim berperan penting untuk menurunkan energi aktivasi untuk memulai suatu reaksinya, sehingga reaksi biokimia dapat berjalan sangat cepat, efisien dan tidak menimbulkan peningkatan suhu.
3/16/2014
Perubahan energi bebas (G) pada reaksi yang dikatalisis oleh enzim atau tanpa katalisis.
3/16/2014
3/16/2014
Penurunan energi bebas aktivasi pada perombakan peroksida tanpa maupun dengan katalis yang berupa nonenzim maupun enzim (katalase)
3/16/2014
Why Study Enzymes?

Many disease states are related to altered or absent enzyme activity Many vitamins, drugs, and toxins are enzyme modulators Measurement of activity is diagnostic for many diseases Enzymes are important practical tools in industry, medicine, and agriculture
3/16/2014
Enzim memiliki sisi aktif, yakni suatu tempat yang spesifik untuk mengikat substratnya. Kompleks enzim-substrat merupakan sasaran kerja dari enzim, apakah substrat tersebut akan digabungkan atau dipecah atau dimodifikasi menjadi bentuk lain.
3/16/2014
Interaksi antara enzim dan substratnya mirip seperti hubungan antara kunci dan anak kunci.
3/16/2014
Reaksi enzimatik sangat spesifik karena ditentukan oleh jenis enzim dan substratnya.Enzim yang mampu berikatan dengan substratnya akan mengubah substrat tsb menjadi produknya.
3/16/2014
10
Reaksi enzimatis sederhana: E + S ES EP E + P (E=enzim, S=substrat, P=produk), Energi yang digunakan untuk interaksi ES disebut sebagai energi pengikatan (binding energy). Energi pengikatan merupakan sumber energi bebas (G) yang digunakan enzim untuk menurunkan energi aktivitas reaksi.
3/16/2014
11
Contoh reaksi katalisis Penggabungan dua reaktan menjadi produk.
3/16/2014
12
Klasifikasi Enzim
3/16/2014
13
Spesifitas enzim.
Enzim tripsin memutus ikatan peptida pada sisi karboksil residu lisin atau arginin (A), sedangkan trombin memutus ikatan peptida antara arginin dan glisin (B).
3/16/2014
14
Beberapa enzim lainnya memerlukan satu atau lebih unsur (ion), misalnya: Fe2+ atau Mg2+ pada sisi katalitiknya. Ion tersebut sering disebut sebagai Kofaktor. Apabila senyawa yang bergabung dengan enzim tersebut adalah senyawa organik bukan protein maka disebut sebagai koenzim. Gugus yang bukan protein tersebut disebut sebagai gugus prostetik enzim.
3/16/2014
15
Contoh reaksi katalitik yang melibatkan peran kofaktor
3/16/2014
16
Enzim mempunyai berat molekul yang bervariasi antara 12.000 (12 kD) 1000 kD. Beberapa enzim tidak memerlukan senyawa lain selain asam amino pada sisi katalitiknya.
Kerja enzim diawali dengan adanya kesesuaian bentuk substrat dengan bagian sisi aktif.
3/16/2014
17
Senyawa organik yang diperlukan enzim untuk mendukung aktivitas katalitiknya disebut sebgai koenzim. Contoh koenzim yakni senyawa yang termasuk dalam Kelompok vitamin B kompleks. Gugus yang bukan protein namun diperlukan oleh enzim untuk menunjang fungsi katalitiknya disebut sebagai gugus prostetik.
Enzim terdiri dari bagian berupa molekul protein disebut sebagai apoprotein atau apoenzim, apabila bergabung dengan gugus prostetiknya disebut sebagai holoenzim.
Koenzim peridoksal fosfat (PLP) sebagai gugus prostetik (koenzim) enzim amino transferase.
3/16/2014
19
Some Important Definitions:

An enzyme catalyzes a biochemical reaction where reactants -> products Holoenzyme: the active species Apoenzyme: the protein component of a holoenzyme Active site: pocket or cleft in the enzyme where the reaction occurs Substrate: reactant bound at active site
3/16/2014 Rarastp/Enzim/BioUGM
20
Inhibitor Enzim
Kerja enzim dapat dihambat dengan adanya inhibitor.
Atau
Jenis inhibitor ada yang bersifat kompetitif maupun nonkompetitif.
3/16/2014
21
Kemiripan struktur kimia antara suatu inhibitor dengan kofaktor
Sebagai inhibitor
Sebagai kofaktor
Senyawa inhibitor, DIPF, sebagai inhibitor menggantikan posisi serin pada sisi aktif pada asetilkolin esterase membentuk ikatan kovalen.
3/16/2014
23
3/16/2014
24
3/16/2014
25
Perubahan konfirmasi yang terjadi pada enzim yang mengikat substrat dan inhibitor.
3/16/2014
26
Prinsip Mekanisme Kerja Enzim

Beberapa enzim telah diketahui strukturnya secara lengkap sehingga mampu menggambarkan kerja enzim secara detil. Contoh enzim yang telah dikarakterisasi secara detil yakni Kimotripsin yang memiliki asam amino yang menempati sisi aktif sbb.:
Histidine 57 Aspartate 102 Serine 195 Glycine 193
3/16/2014
27
Kimotripsin Kimotripsin (BM 25 kD) merupakan kelompok protease yakni mengkatalisis pemutusan ikatan peptida yang berada diantara residu asam amino aromatik. Stuktur protein kimotripsin dengan folding yang khas untuk membentuk sisi aktif katalitiknya
PDB: 7GCH
Asam amino yang berperan pada sisi katalitik enzim kimotripsin.
3/16/2014
29
Reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat (ES)
3/16/2014
30
Reaksi enzimatik kimotripsin mempunyai dua fase: a. Asilasi dimana ikatan peptida dipecah dan ikatan ester dibentuk antara ikatan peptida karbonil karbon dengan enzim dan pelepasan produk pertama.
3/16/2014
31
b. Deasilasi yakni ikatan ester dihidrolisis.
3/16/2014
32
Pelepasan produk kedua dari kompleks enzim-produk
3/16/2014
33
Rangkuman mekanisme reaksi kimiawi antara substrat-enzim kimotripsin hingga pembentukan enzim-produk
3/16/2014
34
Tugas Diskusi
1. Mengapa enzim sangat diperlukan dalam sistem hayati? 2. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
3. Apa yang dimaksud dengan apoenzim, holoenzim, gugus prostetik, koenzim dan kofaktor?
4. Faktor apa saja yang dapat mempengaruhi kerja enzim? 5. Sebutkan aplikasi dari pemanfaatan enzim? 6. Apa yang anda ketahui tentang enzim dan apa saja yang belum anda ketahui tentang enzim?
3/16/2014
35

Enzim

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Judul Asli

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Enzim

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

ENZIM

Why Study Enzymes?

Contoh reaksi katalisis Penggabungan dua reaktan menjadi produk.

Contoh reaksi katalitik yang melibatkan peran kofaktor

Some Important Definitions:

Kerja enzim dapat dihambat dengan adanya inhibitor.

Jenis inhibitor ada yang bersifat kompetitif maupun nonkompetitif.

Kemiripan struktur kimia antara suatu inhibitor dengan kofaktor

Prinsip Mekanisme Kerja Enzim

Asam amino yang berperan pada sisi katalitik enzim kimotripsin.

Reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat (ES)

b. Deasilasi yakni ikatan ester dihidrolisis.

Pelepasan produk kedua dari kompleks enzim-produk

Anda mungkin juga menyukai