Anda di halaman 1dari 25

BIOKIMIA

KULIT
FAKULTAS KEDOKTERAN UNIB
2015/2016
1

I. JARINGAN EPIDERMIS
1.KERATIN
Protein struktural terpenting
banyak ditemukan di kulit bagian lapisan tanduk, kuku
dan rambut.
- Komposisi: Protein, albuminoid, skleroprotein
- Sifat
: - Tidak larut dalam air/reagensia netral
- Pemanasan dekomposisi
- Tidak dapat dicerna enzim
proteolitik
2

Keratin
diameter sekitar 8-10 nm
2 Tipe : Tipe I Acidic dan Tipe II (basic) 310
aa
Memiliki 19 Varian
filamen intermediet polipeptida alfaheliks
panjang + segmen non heliks pendek
Polipeptida tipe I + Polipeptida tipe II coiled
coil (struktur heterodimer)

Hubungan antara dua alfa heliks


dibentuk karena adanya ikatan hidrofobik
Benang benang keratin umumnya
tersusun atas 12 24 heterodimer
ujung NH2 membentuk kepala, ujung
COOH membentuk ekornya

2 struktur heterodimer tersusun


antiparalel protofilamen
2 protofilamen protofibril
4 protofibril mikrofibril
Mikrofibril Sifat struktural Keratin
5

Tipe Keratin
Lapisan basal - K14 (tipe I) & K5
(tipe II)
Lapisan spinosa & granular K10
(tipe I) & K1 (tipe II)
Single-layered epithelial cells
K18,19,20 (tipe I) & K7, 8 (tipe II)
Rambut & kuku berbagai pasangan
keratin lainnya.
7

- Klasifikasi:
1.1 EUKERATIN
- Lokasi
: Rambut, kuku, bulu, tanduk
- Komposisi: - Arginin 13%
- Sistin
12%
- Lisin
4%
- Histidin 1%
- Sifat
: Lebih keras banyak sulfur
1.2 PSEUDOKERATIN
- Lokasi
: Dermis, jaringan syaraf
- Komposisi: - Arginin
2%
- Lisin
2%
- Histidin 1%
- Sifat
: Lebih lunak sulfur 1-3%

Keratin sistein ikatan disulfida mengikat


polipetida berdekatan.
Keratin
1.hard
2.soft
bergantung pada jumlah ikatan disulfidanya.
Hard keratin (rambut dan kuku )lebih keras
dibandingkan soft keratin seperti kulit karena ikatan
disulfida
Ikatan disulfida ini dapat berubah jika memaparkan
keratin pada agen oksidasi.

2. MELANIN

Merupakan pigmen produk melanosit


Lokasi: Kulit, rambut, retina, medulla adrenal

melanosit di beberapa individu dan ras tertentu berbeda


dalam mengekspreksikan gen produksi melanin
Perbedaan Warna Kulit

Gelap-coklat kehitaman (ditemukan pada rambut dan retina


manusia) eumelanin dan pheomelanin yang berwarna kuning
cerah albinism

Melanin berfungsi sebagai pelindung kulit dari sinar UV yang


berbahaya karena dapat merusak DNA kulit

10

2 Tipe Melanin

(eumelanin & pheomelanin)

1.Eumalanin
Banyak terdapat di kulit manusia dan rambut
Polimer asam 5,6-dihydroxyindole (DHI) dan 5,6dihydroxyindole-2-karboksilat (DHICA)
Bersifat insoluble dan ditemukan pada rambut,
areola, dan kulit, dan warna rambut (abu-abu,
hitam, kuning, dan coklat). eumelanin lebih banyak
pada orang dengan kulit gelap.

11

2. Pheomelanin
Pigmen larut (rambut dan kulit)
Corak kemerahan sampai kekuningan
Terdapat di Bibir, areola, puting, kelenjar penis,
dan vagina.
Karsinogenik Terpapar UV terus menerus

Struktur oligomernya benzothiazine

12

Jalur Biosintesis Melanin

13

Sifat Khusus Melanin


1.Kestabilannya sangat baik
2.Mengandung unsur radikal bebas

14

II.JARINGAN DERMIS
1. KOLAGEN
- Lokasi : tulang, tendon, kulit, pembuluh darah, dan kornea mata
- 25 persen dari jumlah seluruh protein tubuh orang dewasa
- 14 jenis (Bentuk Serat) Hanya tipe kolagen I, II, III, V, VI, dan XI
(Fibriller). Tipe IV (Non Fibriller) kollagen penyusun utama dari
membran basal
- Kolagen tidak mengandung asam amino essensial

15

- Struktur:
1. KH: 3 rantai peptida melalui ikatan hidrogen
2. Unit dasar Tropocolagen
2 Jenis Polipeptida : Rantai alfa 1 dan Alfa 2 (1500 asam
Amino) glisin di setiap posisi ketiga dari sekuens asam amino
2. Asam amino:

- Glisin
- Prolin
- Hidroksi prolin
- Hidroksi lisin
- Metionin

27%
15%
14%
11%
0,8%

16

Struktur TropoKolagen

17

Struktur Colagen Fibril

18

Modifikasi Pascatranslasi

Intra sel

1.Pemecahan Sinyal Peptida


2.Hidroksilasi residu Y Poli dan
beberapa Y-Lisil; Glikosilasi residu
hidroksil
3.Pembentukan intrarantai dan antar
rantai ikatan S-S dalam peptida
4.Pembentukan Heliks Rangkap tiga

Extra Sel

1.Pemecahan Propeptida terminal


amino dan karboksil
2.Perakitan serat kolagen dalam
susunan lurus yang terputus tiap
seperempat bagian
3.Deaminasi oksidatif dari gugus amino
lisil dan residu trihidroksilsil menjadi
aldehid
4.Pembentukan ikatan silang intra
rantai dan antar rantai melalui basa
schiff dan produk kondensasi aldol 19

- Sifat: - Sukar larut dalam larutan kimia


- Dapat dihidrolisis: kolagenase & tripsin
-Dipanaskan gelatin + asam: mudah dicerna
- Fibril kolagen kekuatan sangat besar. 1 mm diameter
fibril
dapat menanggung beban 10 kg
- Tahan lama
- Metabolisme kolagen dapat berubah jika terjadi penuaan
dan penyakit Penambahan ikatan kovalen silang
- Defisiensi Vitamin C penurunan hidroksilasi prolin dan
lisin Kolagen denaturasi (Dasar Patologi Banyak penyakit)

20

Defek Kolagen
Osteogonosis Imperfakta
Osteoporosis
Kondroplasia berat
Epidermolisis Bulosa
Sindrom Ehlers Danlos

21

2. ELASTIN
- Lokasi : Jaringan ikat berserabut kuning (lig. Nuchae,
dinding pembuluh darah dan paru-paru)
- Struktur: ~ Kolagen Asam amino: leusin, isoleusin,
glisin, prolin, valin
- Jenis : 1. Elastin
2. Elastin
- Sifat : - Lebih kasar & elastis daripada kolagen
- Tidak larut dalam air
- Tidak bisa menjadi gelatin
- Dapat dicerna oleh elastise
22

Elastin disintesis sebagai monomer


solubel tropoelastin. Sebagai
residu Prolin mengalami hidroksilasi
menjadi OH-Pro
Elastin dapat meregang dan
memendek seperti karet interaksi
hidrofobik pada rantai samping
23

Serat Elastin dikelilingi oleh


mikrofibril. Mikrofibril yang penting
adalah fibrilin-1.
Defek pada fibrilin-1 akan
menyebabkan Marfan Syndrome
Banyak pesien meninggal karena
ruptur aorta.
24

25