Anda di halaman 1dari 8

Tugas Enzimologi II

ENZIM RENIN

NIA SASRIA
(F1C1 09 042)

PROGRAM STUDI KIMIA


FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HALUOLEO
KENDARI
2012

A. Tata Cara Penamaan Enzim Renin


Enzim renin adalah enzim protease yang bersifat asam yang mempunyai
sisi aktif pada dua gugus karboksil dan banyak digunakan dalam pembuatan keju
karena dapat menggumpalkan kasein dengan baik. Rennet ialah ekstrak
abomasum anak sapi yang belum disapih atau mamalia lainnya, sedangkan rennin
adalah enzim yang terdapat dalam rennet. Di dalam rennet juga terkandung enzim
protease lain yaitu pepsin. Perbandingan antara pepsin dan renin tergantung umur
dan jenis makanan, anak sapi yang telah makan makanan lain selain susu maka
sekresi enzim reninnya akan turun dan digantikan dengan enzim pepsin.
Untuk penamaan enzim renin diperoleh EC 3.4.23.4 yang artinya :
EC, simbol aturan Enzyme Commission (1961).
3, simbol kelas enzim Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan.
4, simbol jenis ikatan yang dihidrolisis: ikatan peptida.
23, simbol ikatan peptida pada Phe105-Met106 dari -kasein.
4, simbol substrat yang merupakan protein.
B. Penghasil Enzim Renin
Renin merupakan enzim proteinase yang digunakan untuk menggumpalkan
susu pada proses pembuatan keju. Renin
dapat

diproduksi

dari

kelenjar

pada

dinding lambung keempat (abomasum)


sapi, getah sejenis tanaman, ataupun dari
mikrobia (Muarifah, 2006) seperti Edothia
parasitica,

Bracillus

subtilis,

Mucor

miehei dan Mucor pusilus yang merupakan


kappang termofilik (Muharini, 2003).
Selain dari anak sapi, sejauh ini rennet (enzim kasar) diketahui telah
dikembangkan dari kambing muda, babi, tanaman dan bahkan rennet sintesis hasil
rekayasa r-DNA dari mikroorganisme yang lazim disebut rennet GMO
(genetically-modified organism) (Nisa et al, 2009).
C. Komponen Penyusun Enzim Renin
Enzim merupakan senyawa organik berupa protein yang berfungsi sebagai
katalis dalam metabolisme tubuh. Struktur utama dari prekursor renin terdiri dari

406 asam amino dengan pra-dan segmen pro-membawa 20 dan 46 asam amino
masing-masing. Renin sendiri memiliki rantai sepanjang 340 asam amino dengan
massa 37 kDa. Komposisi asam amino dari enzim renin Mucor pusillus adalah
sebagai berikut : ala 16-17, arg 14, asp 44, cys 2, glu 20, gly 34, his 1-2, ileu 12,
leu 15, lys 11-12, met 3, phe 19, pro 14, ser 22, thr 2-3, tyr 13 dan val 24
(Muarifah, 2006).
D. Cara Kerja Enzim Renin
Enzim renin bekerja dengan menggumpalkan kasein susu. Kasein
merupakan kompleks fosfoprotein yang membentuk suspensi koloid yg terdiri
dari ,, dan kappa. Renin menghidrolisa kappa protein sehingga menimbulkan
destabilisasi struktur koloid dan menimbulkan proses penggumpalan dan
kasein jika terdapat kalsium dan fosfat pada lingkungan. Gumpalan ini merupakan
jalinan molekul para kappa kasein dan makropolipeptida dengan air, laktosa,
mineral, globular lemak, vitamin dan sejumlah senyawa terlarut lainnya di dalam
gumpalan tersebut. Selanjutnya renin akan didegradasi pada pengolahan keju
yaitu pada proses pasteurisasi.
Koagulasi susu secara enzimatik oleh renin terjadi karena putusnya ikatan
peptida antara fenilalanin dan metionin (sekuen ke 105 dengan 106) dari
polipeptida

kappa

kasein,

sehingga

menghasilkan

para-k-kasein

dan

makropeptida. Mekanisme reaksinya:

Produk makropeptida yang dihasilkan bersifat larut air, sedangkan para-kkasein mengendap dengan adanya ion Ca2+ akan membentuk koagulum atau gel
yang disebut garam kalsium kaseinat. Sedangkan putusnya ikatan peptida antara

Phe dan Met menyebabkan hilangnya kestabilan misela kasein sehingga fraksi
kasein lain ikut mengendap.

Renin

juga

menyumbang

pada

pematangan

keju

dengan

fermentasi parakasein menjadi pepton, dimana pada gilirannya difermentasi


menjadi asam amino dan ammonia oleh endoenzim biakan keju.
E. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Enzim Renin (Muarifah, 2006)
Aktivitas enzim renin dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain:
a. Suhu
Peningkatan
suhu
pada
suatu reaksi
berhubungan
dengan
bertambahnya energi kinetik molekul baik molekul enzim maupun molekul
substrat. Energi kinetik yang lebih besar akan mempercepat gerakan-gerakan
vibrasi, translasi dan rotasi enzim dan

molekul substrat sehingga kontak

antara substrat dan enzim dapat terjadi dengan frekuensi yang lebih banyak.
Setelah suhu optimum tercapai maka suhu yang semakin naik menyebabkan
terjadinya penurunan aktivitas enzim. Penurunan aktivitas ini terjadi pada
suhu 37oC dan 42oC yang disebabkan oleh adanya proses denaturasi enzim.
Hal ini terjadi karena suhu yang semakin tinggi akan mempengaruhi ikatan
nonkovalen pada enzim yaitu ikatan hidrogen, ikatan ionik dan ikatan Van

der walls. Ikatan-ikatan ini dalam keadaan normal akan memelihara struktur
sekunder dan tersier enzim.
b. pH (derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan
(pH) lingkungannya. Enzim renin memiliki pH optimum untuk aktifitas
proteolitiknya yaitu 3,8 pada substrat hemoglobin dan stabil pada pH 5,3-6,3
Winarno (1986). Pengaruh pH dapat dihubungkan dengan titik isoelektrik.
Titik isoelektrik merupakan suatu kondisi pH yang menyebabkan suatu
protein memiliki jumlah muatan positif dan muatan negatif yang sama. Scott
(1986) menerangkan bahwa enzim renin memiliki titik isoelektrik pada pH 4,5
(Al Awway, 2008).
c. Aktivator
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan
dengan substratnya. Aktivitas enzim renin Mucor pusillus dipengaruhi oleh
keberadaan aktivator ion Ca2+ dan sangat erat dengan keberadaan histidin sebagai
asam amino pada lokasi aktif enzim tersebut.
d. Konsentrasi Substrat.
Kecepatan

reaksi

akan

meningkat

seiring

dengan

meningkatnya

konsentrasi substrat, namun pada konsentrasi substrat tinggi tertentu kecepatan


reaksi tidak lagi bertambah. Pada kondisi ini konsentrasi substrat menjadi jenuh
dan kecepatan reaksi menjadi maksimum.
e. Konsentrasi Enzim
Peningkatan konsentrasi enzim dalam suatu reaksi biokimia akan
meningkatkan kecepatan reaksi yang dikatalisisnya.

F. Kinetika Enzim Renin (Muharini, 2003)


Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan
mengubahnya menjadi produk. Kinetika enzim biasanya dinyatakan oleh
pernyataan Michaelis-Menten yang bergantung pada hukum aksi massa, yang

menyatakan hubungan antara konsentrasi


substrat

dan

kecepatan

reaksi.

KM

didefinisikan sebagai konsentrasi substrat


tertentu pada saat kecepatan reaksi enzimatis
mencapai setengah dari kecepatan maksimumnya. Persamaan Michaelis-Menten :
Umumnya kenaikan konsentrasi substrat akan diikuti dengan kenaikan
kecepatan reaksi enzimatiknya, hingga
tercapai suatu titik batas yang menurunkan
tingkat

kecepatan.

Namun

untuk

memperoleh nilai Vmaks melalui kurva


Menten sangat sulit, sehingga digunakan
persamaan Lineweaver-Burk, yakni :

G. Sistem Pengaturan Enzim Renin


Enzim renin dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional yang
meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya pembelahan rantai
polipeptida. Renin yang merupakan protease pencernaan diproduksi di dalam
lambung ke empat anak sapi (abomasum) yang kemudian diaktivasi oleh ion Ca2+.
Hal ini menghalangi enzim mencerna abomasum dan jaringan lainnya sebelum ia
diaktivasi. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai rennet. Hal ini membantu
alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk
akhir yang berlebihan.
Kontrol aktivitas tersebut diperlukan untuk menjaga homeostasis dan
malfungsi enzim yang bisa menimbulkan penyakit dan penyimpangan genetika
(Hawab et al, 1989).
H. Kesimpulan
Kesimpulan dari tulisan ini adalah sebagai berikut.
1. Penamaan enzim renin yaitu EC 3.4.23.4.

2. Renin dapat diproduksi dari kelenjar pada dinding lambung keempat


(abomasum) sapi, getah sejenis tanaman, ataupun dari mikrobia seperti
Edothia parasitica, Bracillus subtilis, Mucor miehei dan Mucor pusilus
3. Struktur utama dari prekursor renin terdiri dari 406 asam amino dengan pradan segmen pro-membawa 20 dan 46 asam amino masing-masing. Renin
sendiri memiliki rantai sepanjang 340 asam amino dengan massa 37 kDa.
4. Enzim renin menggumpalkan kasein susu dengan memutuskan ikatan peptida

antara fenilalanin dan metionin (sekuen ke 105 dengan 106) dari polipeptida
kappa kasein.
5. Aktivitas enzim renin dipengaruhi oleh suhu, pH, aktivator, konsentrasi
substrat, dan konsentrasi enzim.
6. Kinetika enzim biasanya dinyatakan oleh pernyataan Michaelis-Menten yang
bergantung pada hukum aksi massa, yang menyatakan hubungan antara
konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi.
7. Enzim renin dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional yang
meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya pembelahan rantai
polipeptida.

DAFTAR PUSTAKA
Al Awway, K. U., Mustakim, Rachmat Agus Budiutomo. 2008. Karakterisasi
Ekstrak Kasar Enzim Renin Mucor pusillus Terhadap Lingkungan.
Jurnal Ilmu dan teknologi Hasil Ternak. Vol. 3. No. 2.
Hawab et al, 1989. Penuntun Praktikum Biokimia Lanjutan. Bogor: Pusat Antar
Universitas Ilmu Hayat IPB Bogor.
Muarifah, Ririn Fitri. 2006. Amobilisasi Enzim Renin Mucor pusillus Dengan
Matriks Alginat Dan Aplikasinya Dalam Pembuatan Keju. Universitas
Brawijaya.
Muharini, Mida Ririn. 2003. Perbedaan K M Dan Vmaks Renin Berbagai Sumber
Pada Koagulasi Protein Susu Pasteurisasi. Institut Pertanian Bogor.
Nisa, Chairun., Trioso Purnawarman, Ita Djuwita, Chusnul Choliq. 2009.
Produksi Dan Uji Biologis Rennet Dari Abomasum Domba Lokal

Sebagai Bahan Bioaktif Dalam Pembuatan Keju. Prosiding Seminar


Hasil-Hasil Penelitian IPB.
Winarno, F.G, 1986. Enzim Pangan. Edisi II, PT. Gramedia Pustaka Utama,
Jakarta.