ENZIM RENIN
NIA SASRIA
(F1C1 09 042)
diproduksi
dari
kelenjar
pada
Bracillus
subtilis,
Mucor
406 asam amino dengan pra-dan segmen pro-membawa 20 dan 46 asam amino
masing-masing. Renin sendiri memiliki rantai sepanjang 340 asam amino dengan
massa 37 kDa. Komposisi asam amino dari enzim renin Mucor pusillus adalah
sebagai berikut : ala 16-17, arg 14, asp 44, cys 2, glu 20, gly 34, his 1-2, ileu 12,
leu 15, lys 11-12, met 3, phe 19, pro 14, ser 22, thr 2-3, tyr 13 dan val 24
(Muarifah, 2006).
D. Cara Kerja Enzim Renin
Enzim renin bekerja dengan menggumpalkan kasein susu. Kasein
merupakan kompleks fosfoprotein yang membentuk suspensi koloid yg terdiri
dari ,, dan kappa. Renin menghidrolisa kappa protein sehingga menimbulkan
destabilisasi struktur koloid dan menimbulkan proses penggumpalan dan
kasein jika terdapat kalsium dan fosfat pada lingkungan. Gumpalan ini merupakan
jalinan molekul para kappa kasein dan makropolipeptida dengan air, laktosa,
mineral, globular lemak, vitamin dan sejumlah senyawa terlarut lainnya di dalam
gumpalan tersebut. Selanjutnya renin akan didegradasi pada pengolahan keju
yaitu pada proses pasteurisasi.
Koagulasi susu secara enzimatik oleh renin terjadi karena putusnya ikatan
peptida antara fenilalanin dan metionin (sekuen ke 105 dengan 106) dari
polipeptida
kappa
kasein,
sehingga
menghasilkan
para-k-kasein
dan
Produk makropeptida yang dihasilkan bersifat larut air, sedangkan para-kkasein mengendap dengan adanya ion Ca2+ akan membentuk koagulum atau gel
yang disebut garam kalsium kaseinat. Sedangkan putusnya ikatan peptida antara
Phe dan Met menyebabkan hilangnya kestabilan misela kasein sehingga fraksi
kasein lain ikut mengendap.
Renin
juga
menyumbang
pada
pematangan
keju
dengan
antara substrat dan enzim dapat terjadi dengan frekuensi yang lebih banyak.
Setelah suhu optimum tercapai maka suhu yang semakin naik menyebabkan
terjadinya penurunan aktivitas enzim. Penurunan aktivitas ini terjadi pada
suhu 37oC dan 42oC yang disebabkan oleh adanya proses denaturasi enzim.
Hal ini terjadi karena suhu yang semakin tinggi akan mempengaruhi ikatan
nonkovalen pada enzim yaitu ikatan hidrogen, ikatan ionik dan ikatan Van
der walls. Ikatan-ikatan ini dalam keadaan normal akan memelihara struktur
sekunder dan tersier enzim.
b. pH (derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan
(pH) lingkungannya. Enzim renin memiliki pH optimum untuk aktifitas
proteolitiknya yaitu 3,8 pada substrat hemoglobin dan stabil pada pH 5,3-6,3
Winarno (1986). Pengaruh pH dapat dihubungkan dengan titik isoelektrik.
Titik isoelektrik merupakan suatu kondisi pH yang menyebabkan suatu
protein memiliki jumlah muatan positif dan muatan negatif yang sama. Scott
(1986) menerangkan bahwa enzim renin memiliki titik isoelektrik pada pH 4,5
(Al Awway, 2008).
c. Aktivator
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan
dengan substratnya. Aktivitas enzim renin Mucor pusillus dipengaruhi oleh
keberadaan aktivator ion Ca2+ dan sangat erat dengan keberadaan histidin sebagai
asam amino pada lokasi aktif enzim tersebut.
d. Konsentrasi Substrat.
Kecepatan
reaksi
akan
meningkat
seiring
dengan
meningkatnya
dan
kecepatan
reaksi.
KM
kecepatan.
Namun
untuk
antara fenilalanin dan metionin (sekuen ke 105 dengan 106) dari polipeptida
kappa kasein.
5. Aktivitas enzim renin dipengaruhi oleh suhu, pH, aktivator, konsentrasi
substrat, dan konsentrasi enzim.
6. Kinetika enzim biasanya dinyatakan oleh pernyataan Michaelis-Menten yang
bergantung pada hukum aksi massa, yang menyatakan hubungan antara
konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi.
7. Enzim renin dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional yang
meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya pembelahan rantai
polipeptida.
DAFTAR PUSTAKA
Al Awway, K. U., Mustakim, Rachmat Agus Budiutomo. 2008. Karakterisasi
Ekstrak Kasar Enzim Renin Mucor pusillus Terhadap Lingkungan.
Jurnal Ilmu dan teknologi Hasil Ternak. Vol. 3. No. 2.
Hawab et al, 1989. Penuntun Praktikum Biokimia Lanjutan. Bogor: Pusat Antar
Universitas Ilmu Hayat IPB Bogor.
Muarifah, Ririn Fitri. 2006. Amobilisasi Enzim Renin Mucor pusillus Dengan
Matriks Alginat Dan Aplikasinya Dalam Pembuatan Keju. Universitas
Brawijaya.
Muharini, Mida Ririn. 2003. Perbedaan K M Dan Vmaks Renin Berbagai Sumber
Pada Koagulasi Protein Susu Pasteurisasi. Institut Pertanian Bogor.
Nisa, Chairun., Trioso Purnawarman, Ita Djuwita, Chusnul Choliq. 2009.
Produksi Dan Uji Biologis Rennet Dari Abomasum Domba Lokal