LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA DASAR

FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIKA SOEGIJAPRANATA

SEMARANG

PROTEIN

Nama: Adrianus Setya WP NIM: 19.I1.0029 Kelompok: E3

Abstrak

Protein merupakan gabungan dari beberapa molekul – molekul asam amino yang
berikatan engan ikatan peptida sehingga membentuk satu polimer kondensasi untuk
melangsungkan fungsi biologis. Reaksi Xanthoprotein untuk menguji cincin benzene,
jika menggunakan asam nitrat pekat menjadi warna kuning atau endapan kuning, dan
jika menggunakan basa menjadi warna jingga. Reaksi Ninhidrin digunakan sebagai
penentuan keberadaan asam amino secara kuantitatif . Tes ini positif jika pada saat
penambahan larutan ninhidrin menghasilkan warna biru dan pH nya 5-7. Jika muncul
warna kuning, maka asam amino mengandung prolina. Reaksi Molisch digunakan untuk
menguji gugus karbohidrat dalam asam amino. Jika positif maka terbentuk cincin
berwarna diantara 2 lapisan. Tes Adam Kiewic akan menghasilkan cincin berwara violet
diantara kedua lapisan jika terdapat triphtofan ditambahkan asam asetat glasial dan
asam sulfat pekat. Tes biuret jika bahan mengandung ikatan peptida, akan membentuk
senyawa kompleks ( berwarna biru tua ) dengan garam tembaga Cu dalam larutan alkali.

Kata kunci : Protein, Uji Biuret, Reaksi Mollisch, Reaksi Ninhidrin, Reksi
Xanthoprotein, Reaksi Adam Kiewic

1. TINJAUAN PUSTAKA dengan lemak dan karbohidrat. Struktur

Protein merupakan gabungan dari
beberapa molekul – molekul asam
amino yang berikatan engan ikatan
peptida sehingga membentuk satu
polimer kondensasi untuk
melangsungkan fungsi biologis. Dalam
molekul protein, asam amino satu
dengan yang lainnya saling
berhubungan satu dengan lainnya
menggunakan ikatan yaitu ikatan
peptida(-COOH) (Suhardjo & Kosbart,
1992). Protein memiliki unsur – unsur
yang hampir mirip dengan karbohidrat
dan lemak yaitu Carbon (C), Hidrogen
(H), dan Oksigen (O), namun pada
protein memiliki unsur Nitrogen (N).
Namun, ada beberapa protein yang
memiliki unsur – unsur mineral yang
lainnya seperti fosfor, sulfur, dan zat
besi. Hal tersebut sesuai dengan
pendapat dari Gaman & Sherrington
(1994) bahwa protein memiliki unsur –
unsur yang lebh kompleks dibandingkan
protein yaitu :
H
R C COOH
NH2
Berdasarkan dari rumus senyawa
tersebut, protein bersifat amfoter.
Senyawa amfoter ialah senyawa dimana
akan membentuk garam jika terjadi
reaksi dengan larutan asam dan larutan
basa (Sumardjo, 1997). Protein
merupakan zat polimer dimana jika
mengalami hidrolisis akan memperoleh
asam amino. Protein sederhana hanya
terdiri dari asam amino. Protein
konjungsi merupakan protein yang
mengalami hidrolisis akan memperoleh
asam amino dan beberapa produk
tambhan lainnya (Hein et. al., 1993).
Protein memiliki titik isoelektrik khas,
sifat asam dan basa tergantung pada

1
komposisi asam aminonya. Jika protein
dilakukan perlakuan dengan
dipanaskan, ditambahi garam, atau
terkena cahaya ultraviolet, akan terjadi
perubahan besar yang kompleks. Proses
ini disebut denaturasi protein.
Denaturasi protein tersebut dapat
menyebabkan berkurangnya tingkat
kelarutan danakan hilang keaktifan
biologisnya.
Albumin ialah suatu senyawa protein
yang terdpat pada putih telur. Albumin
memiliki beberapa karakteristik yaitu
larut dalam air, menggumpal dengan
pemanasan dan biasanya kurang
mengandung glisin. Albumin dapat
ditemukan dalam hewan maupun
tumbuhan.
Panas berfungsi sebagai pengacau pada
ikatan hydrogen dan interaksi
hidrofobik non polar, karena pada suhu
tinggi energy kinetik meningkat dan
membuat molekul senyawa
penyusunnya bergerak dengan cepat
sehingga akan membuat kacau ikatan
molekul tersebut. Pada reaksi uji warna
menggunakan biuret jika bahan
mengandung ikatan peptida, akan
membentuk senyawa kompleks
( berwarna biru tua ) dengan garam
tembaga Cu dalam larutan alkali. Reaksi
Xanthoprotein untuk menguji cincin
benzene, jika menggunakan asam nitrat
pekat menjadi warna kuning atau
endapan kuning, dan jika menggunakan
basa menjadi warna jingga. Ini
digunakan untuk menguji phenilalanin,
triptofan, dan tirosin (Hein et. al.,
1993). Reaksi Ninhidrin digunakan
sebagai penentuan keberadaan asam
amino secara kuantitatif (Terentyev &
Pavlov, 1954). Tes ini positif jika pada
saat penambahan larutan ninhidrin
menghasilkan warna biru dan pH nya 5-
7. Jika muncul warna kuning, maka
asam amino mengandung prolina
(Robert, 1972). Reaksi Molisch
digunakan untuk menguji gugus
2
karbohidrat dalam asam amino. Jika
positif maka terbentuk cincin berwarna
diantara 2 lapisan (Robert, 1972). Uji
belerang merupakan tes khusus protein
yang memiliki asam amino. Akan
terbentuk endapan jika hasilnya positif.
Tes Adam Kiewic akan menghasilkan
cincin berwara violet diantara kedua
lapisan jika terdapat triphtofan
ditambahkan asam asetat glasial dan
asam sulfat pekat.
2. TUJUAN PRAKTIKUM
Tujuan praktikum ini adalah untuk
mengetahui sifat – sifat protein, untuk
mengetahui proses dan faktor – faktor
yang mempengaruhi koagulasi protein,
untuk mengetahui pengaruh logam berat
dan peraksi alkoloid terhadap
pengendapan protein, dan mengetahui
perubahan warna protein terhadap
beberapa reaksi.
3. METODE PRAKTIKUM
3.1. Materi
3.1.1. Alat
Alat yang digunakan adalah tabung
reaksi, rak tabung reaksi, penjepit, pipet
tetes, pipet volume, pompa Pilleus,
gelas ukur, beaker glass, dan hot plate.
3.1.2. Bahan
Bahan yang digunakan adalah HNO3
pekat 65%, aquades, alcohol 96%,
HNO3 encer 0,1N, asetat 5%, larutan Cd
100 ppm, larutan HgCl2 0,8%, larutan
ZnSO4 5%, larutan Pb asetat 0,8%,
larutan AgNO3 0,1%, larutan asam
pikrat 0,3%, larutan asam tannat 1%,
larutan sama trikloroasetat 0,5%, larutan
naphtol 0,1%, H2SO4 pekat 98%, larutan
asam asetat glacial 99%, larutan
ninhidrin 0,2%, larutan NaOH 10%,
larutan CuSO4 1%, dan 50 ml albumin
yang berasal dari :
Kelompok E1 : terlur ayam kampung
fresh
Kelompok E2 : telur ayam kampung 3
hari
Kelompok E3 : telur ayam kampung 5
hari
Kelompok E4 : telur ayam horn fresh
Kelompok E5 : telur ayam horn 3 hari
Kelompok E6 : telur ayam horn 5 hari
3.2. Metode
3.2.1. Persiapan Bahan
Kuning telur dan putih terlur
dipasahkan. 50 ml putih terlur diambil
untuk diuji.
3.2.2. Koagulasi Protein
3.2.2.1. Tabung Reaksi 1
3 ml albumin dimasukkan ke dalam
tabung reaksi lalu dididihkan selama 5
menit. Perubahannya diamati dan
difoto.
3.2.2.2. Tabung Reaksi 2
HNO3 pekat 65% sebanyak 3 ml
dimasukkan ke dalam tabung
reaksi.Sebanyak 1 ml albumin dan 3 ml
aquades dicampurkan ke dalam tabung
reaksi yang berbeda, dikocok sampai
tercampur rata. Tabung berisi HNO3
pekat dituangkan ke dalam tabung berisi
albumin dengan cara dimiringkan lalu
HNO3 pekat dilewatkan dinding tabung
sehingga terbentuk 2 lapisan. Perubahan
diamati dan difoto.
3.2.2.3. Tabung Reaksi 3
3 ml albumin dimasukkan ke dalam
tabung reaksi lalu ditambahkan dengan
10 ml alcohol 96%. Perubahan diamati
dan difoto.
3.2.2.4. Tabung Reaksi 4
3 ml albumin dimasukkan ke dalam
tabung reaksi lalu ditambahkan dengan
10 ml HNO3 encer. Perubahan diamati
dan difoto.
3.2.2.5. Tabung Reaksi 5
3 ml albumin dimasukkan ke dalam
tabung reaksi lalu ditambahkan dengan
10 ml asetat 5%. Perubahan diamati dan
difoto.
3.2.4. Pengendapan Protein oleh
Pereaksi Alkaloid
3
Sebanyak 3 buah tabung reaksi diisi
dengan 3 ml larutan albumin. Pada
masing masing tabung ditambahkan
masing – masing 2 ml:
Tabung 1 : larutan asam pikrat 0,3%
Tabung 2 : larutan asam tannat 1 %
Tabung 3 : larutan asam trikloroasetat
0,5%
Perubahan diamati dan difoto.
3.2.5. Uji Warna pada Protein
3.2.5.1. Reaksi Molisch
2 ml albumin dimasukkan ke dalam
tebung reaksi lalu ditambahkan dengan
1 ml larutan naphtol 0,1% dan 2 tetes
H2SO4 pekat 98%. Perubahan diamati
dan difoto.
3.2.5.2. Reaksi Adam Kiewic
2 ml albumin dimasukkan ke dalam
tebung reaksi lalu ditambahkan dengan
1 ml larutan asam asetat glacial 99%
dan 2 tetes H2SO4 pekat 98%.
Perubahan diamati dan difoto.
3.2.5.3. Reaksi Ninhidrin
2 ml albumin dimasukkan ke dalam
tebung reaksi lalu ditambahkan dengan
2 ml larutan ninhidrin 0,2%. Perubahan
diamati dan difoto.
3.2.5.4. Tes Biuret
2 ml albumin dimasukkan ke dalam
tebung reaksi lalu ditambahkan dengan
1 ml larutan NaOH 10% dan 10 tetes
CuSO4 1% lalu dikocok. Perubahan
diamati dan difoto.
3.2.5.5. Reaksi Xanthoprotein
2 ml albumin dimasukkan ke dalam
tebung reaksi lalu ditambahkan dengan
2 ml larutan HNO3 pekat 65% dan
dipanaskan selama 5 menit. Perubahan
diamati dan difoto.
4. HASIL PENGAMATAN
4.1. Koagulasi Protein
Dapat dilihat dari percobaan mengenai
koagulasi protein kai ini, dapat
diketahui dari 5 percobaan dengan
perlakuan yang berbeda – beda. Pada
perlakuan pertama, 3 ml albumin
tersebut dipanaskan menghasilkan
perubahan yaitu dari bening kekuningan
menjadi putih keruh, menggumpal
seluruhnya. Pada percobaan kedua, 3 ml
HNO3 pekat 65% + 1 ml albumin + 3 ml
aquades menghasilkan perubahan data
yaitu dari bening kekuningan menjadi
bening, warna kuning, ada gumpalan
bewarna keruh diatasnya. Pada
percobaan ketiga, 3 ml albumin + 10 ml
alcohol 96% menghasilkan perubahan
dari bening kekuningan menjadi bening,
kekuningan, ada banyak gumpalan
keruh diatas. Pada percobaan keempat,
3 ml albumin + 10 ml HNO 3 encer
megalami perubahan dari bening
kekuningan menjadi bening, sedikit
gumpalan keruh di atasnya. Pada
percobaan kelima, 3 ml albumin + 10
ml asetat 5% mengalami perubahan dari
bening kekuningan menjadi bening,
banyak gumpalan keruh dibagian atas.
4.2. Pengendapan Protein oleh
Pereaksi Alkaloid
Pada table percobaan kali ini, dapat kita
ketahui bahwa percobaan ini terdapat 3
perlakuan yang berbeda – beda. Pada
perlakuan pertama, 3 ml albumin +
larutan asam pikrat 0,3% mengalami
perubahan yaitu dari bening kekuningan
menjadi bening, ada gumpalan kuning
diatas. Pada perlakuan kedua, 3 ml
albumin + larutan asam tannat
mengalami perubahan yaitu dari bening
kekuningan menjadi berwarna
kecoklatan. Pada perlakuan yang
terakhir, 3 ml albumin + larutan
trikloroasetat mengalami perubahan dari
bening kekuningan menjadi sekit keruh,
ada gumpalan sedikit diantara ke 2
bagian.
4.3. Uji Warna pada Protein
Pada percobaan reaksi molisch terjadi
perubahan warna dari bening
kekuningan menjadi 2 bagian, pada
bagian atas bewarna putih keruh dikit da
nada gumpalan putih pada lapisan atas,
pada bagian bawah menjadi bewarna
bening kekuningan. Pada percobaan
4
reaksi Adam Kiewic, terjadi perubahan
warna dari bening kekuningan menjadi
putih sedkit keruh pada bagian atasnya
dan terdapat gumpalan diantara kedua
lapisannya, sedangkan bagian bawahnya
berwarna putih kekuningan. Pada
percobaan reaksi ninhidrin, terjadi
perubahan dari bening kekuningan
menjadi terbentuk 2 lapisan dengan
diantara kedua lapisan tersebut terdapat
lapisan berwarna ungu muda. Pada
percobaan tes biuret terdapat perubahan
dari bening kekuningan menjadi
terbentuk 3 lapisan bagian atas bewarna
ungu, bagian bawah berwarna kuning
muda, dan tengahnya berwarna kuning
lebih pekat. Pada percobaan reaksi
xanthoprotein, terjadi perubahan dari
bening kekuningan menjadi berwarna
kuning dan terbentuk gumpalan pada
tengah – tengahnya.
5. PEMBAHASAN
Perlakuan dikocok berfungsi untuk
membuat suatu campuran bercampur
menjadi satu atau menghomogenkan.
Pemanasan digunakan untuk membuat
albumin terdenaturasi sehingga akan
membentuk suatu koagulasi. Larutan
H2SO4 digunkan sebgai mempercepat
proses reaksi dan pembentukan cincin
berwarna violet.
Pada percobaan koagulasi terdapat 5
kali percobaan dengan perlakuan yang
berbeda–beda.
Pada perlakuan pertama, 3 ml albumin
tersebut dipanaskan akan terjadi
perubahan yaitu dari bening kekuningan
menjadi terbentuk gumpalan putih (E1
dan E5) sedangkan pada E2, E3, dan E4
perbubahan dari bening kekuningan
menjadi terbentuk gumpalan putih
keruh, namun pada E6 mengalami
perubhan dari bening kekuningan
menjadi terbentuk gumpalan putih
kekuningan. Putih telur atau albumin
tersebut akan menggumpal saat
dipanaskan, hal tersebut sesuai dengan
pendapat Sofro et al, (1992).
Perlakuan kedua yaitu dengan 3 ml
HNO3 pekat 65% + 1 ml albumin + 3 ml
aquades mengalami perubahan dari
bening kekuningan menjadi bening
kekuningan dengan terdapat gumplan
keruh diatasnya (E2, E3, E4),
sedangkan pada E1 dan E5 hampir
semua menggumpal, namun pada E6
cairannya berubah kuning cerah dengan
ada gumpalan endapan kuning. Pada
perlakuan ini, penambahan HNO3 pekat
disebut juga reaksi Xanthoprotein (Hein
et al., 1993). Dengan penambhan HNO3
pekat menghasilkan cincin bewarna
kuning maka dapat diketahui bahwa
mengandung asam amino. Ada
beberapa yang tidak sesuai dengan teori
karena disebabkan kesalahan praktikan
karena praktikan tidak teliti dalam
melakukan percobaan kali ini.
Pada perlakuan yang ketiga yaitu 3 ml
albumin + 10 ml alcohol 96% akan
mengalami perubahan dari bening
kekuningan menjadi terbentuk
gumpalan di bagian atas (E1, E2, E3,
E4, dan E6), sedangkan pada E5 hampir
semua bagian mengalami
penggumpalan. Pada proses
penambahan alcohol, albumin akan
megalami proses koagulasi pda protein,
sesuai yang dikatakan oleh Winarno
(1984). Alkohol menyebabkan mantel
air yang menyelimuti molekul protein
tertarik, dengan begitu akan terjadi
aktivitas enzim proteolitik.
Pada perlakuan keempat 3 ml albumin +
10 ml HNO3 encer menyebabkan
perubahan dari bening kekuningan
menjadi terdapat gumpalan dibagian
atas (E1 dan E3), pada E2 dan E4 diatas
cairan terdapat selaput tipit, pada E5
trjadi penggumpalan di tengah cairan,
5
sedangkan E6 terbentuk gumpalan
endapan putih. Pada proses ini, terjadi
penggumpalan karena penambahan
HNO3 encer hal tersebut menyebabkan
denaturasi protein. Koagulasi
merupakan keadaan dimana denaturasi
menyebabkan perubahan sifat protein
menjad susah larut dan semakin kental
(Gaman & Sherington, 1981).
Pada perlakuan terakhir percobaan
koagulasi protein, 3 ml albumin + 10 ml
asetat 5% mengalami perubahan dari
bening kekuningan menjadi terbentuk
gumpalan pada bagian atas (E1 dan E3),
pada E2 dan E5 terbentuk gumpalan di
tengah cairan, pada E4 lapisan dasar
kuning jernih dan terdapat selaput
berwarna putih kekuningan, sedangkan
pada E6 terbentuk gumpalan endapan
putih. Dengan perlakuan kelima, hal ini
sesuai dengan pendapat dari Winarno
(1997) dengan ditambahkan asam
protein akan mengalami proses
denaturasi protein. Hal tersebut terjadi
akibat pH yang berubah akan
mengakibatkan proses denaturasi.
Pada percobaa pengendapan protein
oleh pereaksi alkaloid dilakukan 3
perlakuan yang berbeda – beda satu
sama lainnya. Pada perlakuan yang
pertama, 3 ml albumin + larutan asam
pikrat 0,3%, pada E1 dan E5 mengalami
perubahan dari bening kekuningan
menjadi kuning dan tidak ada
gumpalan, pada E2 dan E4 terdpat
gumpalan berwarna kuning di bagian
tengah, pada kelompok E3 juga terdapat
gumpalan kuning namun pada bagian
atas, pada E5 cairannya menjadi kuning
keruh dengan gumpalan endapan putih.
Protein akan berubah menjadi warna
kuning disertai dengan dihasilkannya
endapan karena ion pikrat memiliki ion
negative yang akan membuat protein
dalam albumin akan diendapkan
(Lehninger, 1982).

Pada perlakuan yang kedua yaitu 3 ml
albumin + larutan asam tannat, pada E1
dan E5 terjadi perubahan dari bening
kekuningan menjadi coklat dengan
terbentuk sedikit gumpalan dibagian
tengahnya, pada E2, E3 ,dan E4 terjadi
perubahan warna menjadi coklat, pada
E6 terbentuk gumpalan merah bata.
Dapat diketahui bahwa setelah
ditambahkan asam tannat mengalami
perubahan warna menjadi coklat karena
asam tannat merupakan serpihan yang
berwarna kuning kecoklatan (Riawan,
1990). Asam tannat memiliki ion
negative yang akan mengendapkan
protein pada albumin (Lehninger,
1982). Namun pada kelompok E2, E3,
dan E4 tidak menghasilkan endapan
dikarenakan kemungkinan kesalahan
maupun ketidak telitian praktikan saat
melakukan percobaan.
Pada perlakuan terkahir pada percobaan
pengendapan protein oleh peraksi
alkaloid yaitu 3 ml albumin + larutan
trikloroasetat, pad E1 mengalami
perubahan dari bening kekuningan
menjadi putih dan hamper semuanya
menggumpal, pada E2, E3, E4, dan E5
terjadi perubahan bagian atasnya
berwarna putih keruh dan terbentuknya
endapan, pada E6 terjadi perubahan
menjadi keruh. Terbentuknya endapan
karena TCA bereaksi dengan albumin
dan mengalami proses terdenaturasi.
Pada percobaan uji warna protein
dilakukan 5 kali percobaan dengan
reaksi yang berbeda – beda. Pada reaksi
molisch terjadi perubahan yang berbeda
setap kelompoknya, pada E1 menjadi
putih dan hampir seluruh bagian
mengalami penggumpalan, pada E2, E3,
dan E4 terjadi pemisahan antara lapisan
atas dan bawah, dimana lapisan atas
berubah menjadi warna putih keruh dan
terbentuk gumpalan, pada E5
6
mengalami perubahan warna menjadi
putih, sedangkan pada E6 terbentuk
gumpalan endapan putih. Pada
percobaan ini dapat diketahu kalau
hasilnya negative karena tidak berubah
menjadi ungu saat ditambahkan larutan
H2SO4 dan tidak terbentuk cincin
berwarna saat ditambahkan naphtol. Hal
ini dapat terjadi karena kemungkinan
saat percobaan praktikan tidak teliti.
Reaksi yang kedua yaitu reaksi Adam
kiewic, pada E1, E3, dan E5
menghasilkan perubahan warna menjadi
putih agak keruh dan terbentuk
gumpalan di tenga – tengahnya, pada
E2, E4, dan E5 terdapat gumpalan
berwarna putih kekuningan. Pada
percobaan yang kita lakukan dapat
dilihat bahwa hasilnya negative karena
tidak terbentuk cincin berwarna violet.
Dapat diketahui bahwa tidak
mengandung tryptophan.
Reaksi yang ketiga merupakan reaksi
ninhidrin, pada E1 dan E3 terbentuk
gumpalan berwarna ungu yang terletak
di tengah, pada E2 warna cairannya
menjadi kuning bersih, pada E4 dan E6
cairan berwana kuning dan tidak ada
endapannya, pada E5 terbentuk
gumpalan pada bagian tengahnya. Pada
E1 dan E3 menunjukan hasil positif
karena berubah menjadi warna ungu
dan menunjukan bahwa menghasilkan
asam amino bebas. Sedangkan pada E2,
E2, E4, dan E6 menunjukan hasil positif
bahwa albumin tersebut mengandung
gugus prolin (Hamid, 2007).
Reaksi ke empat merupakan tes biuret,
pada E1 mengalami perubahan menjadi
biru tua dan terbentuk gumpalan di
atasnya, pada E2 dan E4 bagian atas
larutan berwarna biru violet, pada E3
lapisan paling atas berwarna ungu, pada
E5 warna perubahan menjadi ungu dan
coklat lalu terbentuk gumpalan, pada E6
terbentuk gumpalan endapan violet.
Pada saat setelah penambahan NaOH
dan CuSO4 albumin berubahn warna
menjadi biru – ungu tua, hal tersebut
dapat menyatakan bahwa uji biuret
positif mengandung ikatan peptida. Jika
bereaksi dengan larutan yang memiliki
gugus amida, maka pada hasil tes biuret
menunjukan positif (Sumardjo, 1997).
Reaksi yang dilakukan pada reaksi
terakhir yaitu reaksi Xanthoprotein.
Pada E1 mengalami peubahan menjadi
orange dan tidak menghasilkan
endapan, pada E2 dan E3 terbentuk
gumpalan dan cairan berwarna kuning,
pada E4 dan E6 tidak ada gumpalan dan
cairan berwarna kuning cerah, pada E5
terbentuk gelembung di bagian
tengahnya dan terbentuk gumpalan di
bagian atas. Pada percobaan kali ini,
dapat dikatakan albumin mengandung
cincin benzena, phenilalanin, triptofan,
dan tirosin dengan mengalami
perubahan berwana kuning cerah dan
terdapat gumpalan.
Dari percobaan diatas ada yang sudah
menghasilkan data positif dan ada yang
negative. Kemungkinan data tersebut
terjadi kesalahan dalam praktikum.
Terjadi beberapa data yang berbeda
perubahan warnanya itu dapat
dikarenakan bahan yang digunakan
berbeda. Dengan menggunkan terlur
ayam kampong, beberapa tes yang
menguji tentang adanya asam amino
akan lebih terlihat pada telur ayam
kampong, karena dalam telur ayam
kampong memiliki kandungan asam
amino yang lebih banyak dari telur
ayam horn. Sedangkan jika terdapat
data yang tidak sesuai dengan teori
maka terjadi kesalahn dalam percobaan,
baik dari ketidak telitian praktikan, dan
lain – lainnya. Pada ayam kampong
cangkang telurnya berwarna lebih putih
7
cerah dibandingkan pada warna
cangkang terlur horn. Ukuran dari ayam
telur kampong biasanya lebih kecil
dibandingkan ayam telur horn. Pada
telur ayam kampong memiliki
kandungan protein dan vitamin A yang
lebih tinggi dibandingkan dengan telur
ayam horn. Telur yang masih fresh akan
memiliki cangkang telur yang lebih
cerah dan memiliki sedikit bintik hitam
daripada telur yang tidak fresh lagi.
Selain itu, pada putih telur yang masih
fresh akan lebih kental dibandingkan
yang sudah tidak fresh lagi. Pada
kuning telur fresh akan berbentuk
bundar dan bagus, selai itu tidak
mengeluarkan bau terlalu menyengat.
6. KESIMPULAN
 Protein bersifat amfoter, karena
mampu untuk melakukan reaksi
dengan asam dan basa.
 Secara umum protein larut
dalam air dan dapat terendapkan
dengan garam akibat koagulasi
dan penambahan alkohol.
 Pada saat mengalami denaturasi
protein, biasanya akan
mengalami koagulasi protein
 Hal – hal yang mempengaruhi
terjadinya pengendapan
(koagulasi) ialah dipanaskan,
diberi asam, diberi perlakuan
mekanis, ditambahkan garam
(NaCl).
 Pereaksi alkaloid memiliki ion
negative yang akan
mengendapkan protein albumin
 Reaksi Xanthoprotein untuk
menguji cincin benzene, jika
menggunakan asam nitrat pekat
menjadi warna kuning atau
endapan kuning, dan jika
menggunakan basa menjadi
warna jingga
 Reaksi Ninhidrin digunakan
sebagai penentuan keberadaan
asam amino secara kuantitatif
 (Terentyev & Pavlov, 1954). Tes Chemistry an Introduction to
ini positif jika pada saat General, Organic, and
penambahan larutan ninhidrin Biochemistry, 5th ed. Brooks
menghasilkan warna biru dan Cole Publishing Company.
pH nya 5-7. Jika muncul warna California.
kuning, maka asam amino
mengandung prolina
 Reaksi Molisch digunakan untuk Lehninger. (1982). Dasar-Dasar
menguji gugus karbohidrat Biokimia. Jilid 1. Penerbit
dalam asam amino. Jika positif Erlangga. Jakarta.
maka terbentuk cincin berwarna
diantara 2 lapisan Riawan. (1990). Kimia Organik.
 Tes Adam Kiewic akan Jakarta: Bina Rupa Aksara.
menghasilkan cincin berwara
violet diantara kedua lapisan jika
terdapat triphtofan ditambahkan Robert, M. (1972).Organic
asam asetat glasial dan asam Chemistry.Liberty Congres.
sulfat pekat New York.
 Tes biuret jika bahan
Sofro, A. S; W. Lestriana&Haryadi.
mengandung ikatan peptida,
(1992). Protein Vitamin dan
akan membentuk senyawa
Bahan Ikutan Pangan. UGM.
kompleks ( berwarna biru tua )
Yogyakarta
dengan garam tembaga Cu
dalam larutan alkali.
Suhardjo,& C. M. Kosbart. (1992).
Prinsip-Prinsip Ilmu Gizi.
Semarang, 25 September 2018 Kanisius.Yogyakarta.

Sumardjo, D. (1997). Kimia

Adrianus Setya WP Kedokteran. Fakultas
Kedokteran UNDIP. Semarang
7. DAFTAR PUSTAKA
Gaman, P. M. & K. B. Sherington. Terentyev, A. & B. Pavlov. (1954).
(1981). Ilmu Pangan. UGM Organic Chemistry.Foreign
Press. Yogyakarta. languages Publishing House.
Moscow.
Gaman, P.M. & K.B. Sherrington. Winarno, F. G; S. Fardiaz, & D.
(1994). Pengantar Ilmu Pangan Fardiaz. (1984). Pengantar
Nutrisi dan Mikrobiologi. Teknologi Pangan. Gramedia.
Universitas Gajah Mada. Jakarta.
Yogyakarta.

Hamid, Patilima. (2007). Metode Winarno, F. G. (1997). Kimia Pangan

Penelitian Kualitatif. Jakarta: dan Gizi. PT Gramedia Pustaka
Alfabeta. Utama. Jakarta.

Hein, M.; L. R. Best; S. Pattison; & S.

Arena.(1993). College 8. LAMPIRAN

8
9