TUGAS BIOKIMIA 1

BEDAH BUKU BAB II

“ASAM AMINO DAN PROTEIN”

OLEH :

KELOMPOK 1

1. RITA AMELIA MOENSAKU

2. ANASTASIA U. NOU
3. REGINA ERNI KEWA TANI
4. THOMAS HILA
5. FOLKES O. TIMU

KELAS :A

SEMESTER : V

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS NUSA CENDANA
KUPANG
2018
BAB II
 ASAM AMINO DAN PROTEIN

Capaian Pembelajaran
Setelah mempelajari bab ini, mahasiswa diharapkan mampu:
1. Memahami struktur kimia, sifat-sifat asam amino, dan pembentukan ikatan peptida
2. Memahami struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener protein.
3. Memahami hubungan struktur dan fungsi beberapa jenis protein.
4. Memahami proses pemurnian protein

2.1 Pengertian asam amino

Asam amino adalah senyawa sederhana penyusun molekul protein. Protein dari semua
spesies makhluk hidup tersusun dari molekul-molekul asam amino.

2.2 Rumus kimia asam amino

Struktur kimia asam amino secara umum dapat digambarkan sebagai berikut:

Asam amino disebut juga asam α amino karena gugus amino (-NH 2) dan gugus asam
karboksilat (-COOH) terikat pada atom C-. Atom C- yaitu atom C terdekat dengan gugus
karboksil. Selain gugus amina dan gugus asam karboksilat, terdapat pula gugus R yang biasa
disebut rantai samping dan atom H.

Atom C- merupakan atom kiral (asimetri), yaitu atom yang mengikat empat atom atau
gugus yang berbeda satu dengan yang lain. Oleh karena itu, asam amino merupakan senyawa
optis aktif. Telah diketahui bahwa semua asam amino alami yang ditemukan dalam protein
memiliki konfigurasi yang sama, yaitu konfigurasi L sesuai dengan konfigurasi L pada
gliseraldehida (Gambar 2.1).
 Gambar 2.1 Konfigurasi asam amino berpatokan pada konfigurasi gliseraldehida.

Dalam konfigurasi gliseraldehida, jika gugus aldehida (prioritas I) ditempatkan di puncak dan
gugus OH (prioritas II) berada di sebelah kiri maka disebut konfigurasi L, tetapi jika gugus OH
berada di kanan maka disebut konfigurasi D. Aturan yang sama diterapkan pada asam amino.
Pada asam amino, ditemukan bahwa jika gugus karboksilat (prioritas I ditempatkan di puncak
dan gugus prioritas II (yaitu NH3+) berada di sebelah kiri. Dengan demikian maka konfigurasinya
adalah L.

2.3 Sifat-sifat asam amino

Semua molekul asam amino kecuali glisin memiliki sifat stereoisomer, yaitu molekul yang
memiliki atom C kiral. Atom C kiral adalah atom C yang mengikat empat atom atau gugus yang
berbeda satu sama lain. Dengan adanya atom C kiral, molekul-molekul senyawa tersebut dapat
berada dalam dua bentuk stereoisomer yang berbeda yaitu bentuk D dan atau L. Bentuk D
merupakan bayangan cermin dari bentuk L dan sebaliknya. Molekul asam amino yang
ditemukan pada protein semuanya memiliki konfigurasi L sedangkan konfigurasi D hanya
ditemukan pada dinding sel beberapa bakteri dan antibiotik tertentu.

2.4 Jenis-Jenis Asam Amino

Ada 20 jenis asam amino standar yang dapat dibedakan berdasarkan struktur rantai samping
atau gugus R-nya. Berdasarkan sifat gugus R tersebut, asam amino dikelompokkan menjadi:

a. Asam amino alifatik dan hidrofobik,

Asam amino alifatik dan hidrofobik, terdiri atas glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin,
metionin, prolin, dan sistein. Glisin adalah asam amino yang molekulnya paling
sederhana dimana gugus R diganti oleh atom hidrogen. Karena itu, glisin memiliki
dua atom H pada C-α dan tidak memiliki atom C kiral dan karena itu tidak memiliki
bentuk stereoisomer. Lima asam amino yang lain yakni alanin, valin, leusin, isoleusin
dan metionin memiliki gugus R alifatik yang bersifat hidrofobik dan secara kimia
tidak reaktif. Hidrofobik artinya tidak dapat bercampur dengan air (hydro = air,
phobia = takut). Prolin juga bersifat hidrofobik tetapi gugus alifatiknya terikat
kembali ke gugus amino sehingga konformasinya bersifat kaku. Sistein memiliki
gugus alifatik yang mengandung atom belerang juga bersifat hidrofobik tetapi sangat
reaktif sehingga dapat bereaksi dengan molekul sistein yang lain membentuk ikatan
disulfide.

O
O
H2N CH C OH

O O H2N CH C OH
CH2

H2N CH C OH H2N CH C OH CH CH3 CH CH3

CH3 H CH3 CH3

Alanin (Ala, A) Glisin (Gly, G) Leusin (Leu, L) Valin (Val, V)

O
O
H2N CH C OH O
H2 N CH C OH O
CH2 C OH
CH CH3 H2N CH C OH
CH2

CH2 S CH2
HN
CH3 CH3 SH

Isoleusin (Ile, I) Metionin (Met, M) Prolin (Pro, P) Sistein (Cys, C)

Gambar 2. 2 Struktur kimia asam amino yang memiliki gugus R alifatik hidrofobik

b. Asam amino aromatik hidrofobik.

Kelompok asam amino ini terdiri atas fenilalanin, tyrosin, dan triptofan. Ketiga asam
amino ini bersifat hidrofob yang disebabkan oleh cincin aromatik pada gugus R nya
(gambar 2.3).
 O

O
O H2N CH C OH

H2N CH C OH
H2N CH C OH CH2

CH2
CH2

HN
OH

Fenilalanin (Phe, F) Tirosin (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Gambar 2.3. Struktur kimia asam amino yang memiliki gugus R aromatik hidrofobik

c. Asam amino polar bermuatan.

Asam-asam amino selain yang telah disebutkan dalam dua kelompok di atas,
semuanya memiliki gugus samping yang bersifat polar dan hidrofilik (hydro = air,
phylia = suka). Diantara asam amino yang memiliki gugus samping bersifat polar,
ada kelompok yang gugus sampinya bermuatan pada pH netral. Kelompok ini
meliputi arginin, lisin, histidin, aspartat dan glutamat. Pada arginin, lisin, histidin
bermuatan karena adanya atom nitrogen yang bersifat nukleofil sehingga dapat
terprotonasi sehingga bermuatan positif pada pH netral, sedangkan pada aspartat
dan glutamat nukleofilnya adalah atom oksigen yang mengalami deprotonasi
sehingga bermuatan negatif. Struktur kimia asam amino yang tergabung dalam
kelompok ini dapat dilihat pada gambar 2.4.

H2N CH C OH
O
O
CH2
H2N CH C OH

CH2
H2N CH C OH
CH2
O O
CH2 CH2
CH2
H2N CH C OH H2N CH C OH
NH CH2 CH2 CH2
CH2

C NH2 CH2 C O
N C O

NH2 NH3 NH2 O O

Arginin (Arg, R) Lisin (Lys, K) Histidin (His, H) Aspartat (Asp, D) Glutamat (Glu, E)

Gambar 2.4. struktur kimia asam amino yang memiliki gugus R polar bermuatan

d. Asam amino polar tidak bermuatan.

Asam-asam amino pada kelompok ini memiliki atom-atom elektronegatif seperti
nitrogen dan oksigen pada rantai sampingnya, tetapi atom-atom itu tidak sampai
mengalami protonasi maupun deprotonasi pada pH netral sehingga tidak
 menghasilkan muatan. Asam-asam amino kelompok ini adalah glutamine, serin,
treonin dan asparagin (Gambar 2.5).

H2N CH C OH O

CH2 O H2N CH C OH
O

CH2 H2N CH C OH H2N CH C OH CH2

C O CH2 CH OH C O

NH2 OH CH3 NH2

Glutamin (Gln, G) Serin (Ser, S) Treonin (Thr, T) Asparagin (Asn, N)

Gambar 2.5. struktur kimia asam amino yang memiliki gugus R polar tak bermuatan

2.5 Ionisasi Asam Amino

Molekul asam amino standar mempunyai dua gugus asam-basa, yaitu gugus asam
karboksil dan gugus amino. Kedua gugus tersebut terikat pada atom C α . Bagi asam-asam amino
yang memiliki rantai samping yang dapat terionisasi seperti aspartat, glutamat, dan arginin,
gugus asam-basanya lebih dari dua karena ada gugus asam-basa tambahan pada rantai
sampingnya. Bila asam amino standar dititrasi dengan basa, akan terjadi tiga keadaan ionisasi
pada senyawa tersebut. Pada pH rendah, kedua gugus mengalami protonasi penuh sehingga
gugus asam karboksilat tidak terionisasi (tidak bermuatan) tetapi gugus amino terprotonasi
sehingga bermuatan positif. Bila ditambahkan larutan basa sedikit demi sedikit maka gugus
karboksil mulai terdeprotonasi menghasilkan muatan negatif hingga pada satu titik, muatan
positif pada gugus amino setara dengan muatan negatif pada gugus asam sehingga secara
keseluruhan molekul tidak bermuatan (netral). Saat keadaan ini tercapai dapat disebut pH
isoelektrik (pI) dan molekul asam amino pada saat itu memiliki dua muatan yang sama tetapi
nilainya berlawanan disebut Switter ion. Kurva titrasi salah satu asam amino (glisin) serta proses
dissosiasinya dapat dilihat pada gambar 2.6.
 Gambar 2.6 Ionisasi glisin; (a) kurva titrasi glisin, (b) dissosiasi glisin

Pada pH rendah, yaitu pada konsentrasi ion H+ tinggi, baik gugus amino maupun gugus
karboksil terprotonasi penuh sehingga asam amino tersebut berada dalam bentuk kation
H3N+CH2COOH. Bila asam amino tersebut dititrasi dengan basa kuat, misalnya dengan NaOH,
ion tersebut kehilangan dua proton, yaitu yang pertama dari gugus karboksil dengan pK yang
lebih rendah (pK = 2,3) dan yang kedua dari gugus amino, dengan pK yang lebih tinggi (pK =
9,6). Saat molekul glisisin tidak memiliki muatan sama sekali (netral) disebut pH isoelektrik (pI).
pH isoelektrik untuk glisin adalah 6,0. Gugus α-karboksil dari ke-20 asam amino standar
mempunyai nilai pK berkisar antara 1,8-2,9 sedangkan gugus α-aminonya mempunyai pK
berkisar antara 8,8-10,8. Rantai samping asam amino yang bersifat asam yaitu aspartat dan
glutamat mempunyai pK berturut-turut 3,9 dan 4,1. Sementara itu, asam amino basa yakni
arginin dan lisin mempunyai nilai pK berturut-turut 12,5 dan 10,8. Hanya rantai samping histidin
dengan nilai pK 6,0 yang terionisasi dalam rentang pH fisiologis (pH 6-8). Perlu dipahami bahwa
bila asam-asam amino berikatan satu sama lain di dalam protein, hanya gugus rantai samping
serta gugus amino ujung dan karboksil ujung yang bebas untuk mengalami ionisasi.