BIOMOLEKUL SEL

PEPTIDA DAN PROTEIN

Protein
 Berasal dr kata protos/proteus
 Sbg zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan
 Komponen utama sel
 Enzim suatu protein yg berfungsi sbg Biokatalis. Contoh
protein: eritrosit, antigen dll
 Tumbuhan membentuk protein dr CO2, H2O dan
senyawa N
 Komponen rata2 protein adalah C 50%, H 7%, O2 23%,
N 16%, S 0-3% dan P 0-3%
 Hidrolisis oleh asam/enzim akan menghasilkan asam
amino
 Terdapat 20 jenis asam amino yg trdapat dlm protein yg
diikat oleh ikatan peptida
 Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai
bobot molekul yg sgt bervariasi, dari 5000 hingga
lebih 1 juta

 Protein ada yg mudah larut dlm air (hidrofilik),

seperti putih telur mudah larut dan bereaksi, ada
yang sukar larut dan bereaksi dalam air (hidro
fobik), seperti kuku, rambut, dll.
 Ikatan Peptida didefinisikan sbg ikatan amida
yang di bentuk oleh gugus α-amino dari suatu
asam amino dan gugus karboksilat dr asam
amino lainnya
 Asam2 amino dlm peptida di sebut sbg unit
peptida atau residu asam amino

 Suatu peptida yg di bentuk dr 2 residu asam

amino di sebut dipeptida, apabila 3 di sebut
tripeptida, dst.
 Polipeptida adalah suatu peptida dengan
banyak residu asam amino. Perbedaan
polipeptida dgn protein adalah umumnya
polipeptida dgn minimal 50 residu as. Amino
di sebut protein
 STRUCTUR ASAM AMINO

Non-ionized form

H
O
Amino
group
H2N C C Carboxyl
group

OH
R
Side chain
FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND

H H H O H H
O O O
H2N C C + H2N C C H2N C C N C C + H2O
OH OH OH
H Amino CH3 H Peptide CH3
group bond
Carboxyl
group
 . A peptide bond is a covalent bond formed
between the carboxyl group of one amino acid
and the amino group of a second amino acid

• This is a condensation reaction

• Formed between the carboxyl group of one
amino acid and the amino group of another
• Water is eliminated
• Energetically very unfavorable
For example, a pentapeptide:
POLYPEPTIDE CHAIN

N-terminus C-terminus

H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3C CH3 SH
O
OH

Glisin As. Fenilalanin

Alanin Serin Tirosin Sistein
Aspartat
Valin
Peranan Protein

 Katalis, enzim merpkan protein katalis yg mampu

meningkatkan laju reaksi sampai 1012
 Transportasi dan penyimpanan, byk ion dan molekul
kecil yg di angkut dlm darah/sel dgn cara berikatan
dgn protein pengangkut. Contoh, hemoglobin
pengangkut O2, protein ferritin dpt membawa dan
menyimpan Fe
 Fungsi mekanik, protein sbg pembentuk struktur.
Contoh protein kolagen menguatkan kulit, gigi serta
tulang. Membran yg mengililingi sel jg merupakan
protein pembentuk struktur
 Pergerakan, kontraksi otot terjadi karena adanya
interaksi protein filamen, yaitu aktin dan miosin.
Miosin jg memiliki aktivitas enzim yg dpt
memudahkan perubahan ATP menjadi mekanik
 Pelindung, Antibodi merupakan protein
 Proses informasi, rangsangan luar sperti intensitas
cahaya di deteksi oleh protein ttt yg meneruskan
sinyal ke dalam sel. Contoh rodopsin yg terdpt dlm
membran retina
20 Amino
Acids

Note:
Variable
R Group
Urutan Asam Amino Dlm Peptida

 Dua dipeptida yg berlainan dpt di bentuk dr

dua asam amino yg berlainan. Misalnya
glisin dan alanin dpt membentuk dua
dipeptida, dgn kependekan Gly-Ala dan Ala-
Gly
 Ikatan peptida terbentuk dari : COOH asam amino pertama
dengan NH2 dari asam amino berikutnya.

NH2 – CH - COOH NH2 – CH – COOH

H CH3
(Glisin) (Alanin)
O
- C – NH –

O
NH2 – CH – C - NH – CH – COOH Glisilalanin (Gly-Ala)
H CH3
NH2 – CH – COOH + NH2 – CH - COOH
CH3 H

Alanin Glisin

O
NH2 – CH – C - NH – CH - COOH
CH3 H

Alanilglisin (Ala-Gly)
 Sisa asam amino dg gugus karboksil yg bebas di
tulis di sebelah kanan dari

rumus dan disebut asam amino C-terminal

 Sedangkan sisa asam amino dengan gugus α-amino
bebas yg di tulis di sebelah kiri di sebut asam amino
N-terminal
 Dalam pemberian nama, asam amino C-terminal di
anggap sbg induk. Asam amino lain termasuk asam
amino N-terminal merupakan subsitusi pada induk
dan di beri nama dg akhiran il.
 subsitusi asam amino di tulis berturut-turut dengan
urutan pertama adalah asam amino N-terminal
Asam Amino N-teminal
Asam Amino C-teminal

Ala-Gly

Gly-Glu-Ala

Gly-His-Glu-Cys

Ser-Tyr-Ala-Gly-Leu Seryltirosylalanylglysylleucine
 SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
H H O H O H H
O O
H2N C C + H2N C C H2N C C N C C + H2O
OH Amino OH OH
H CH3 H Peptide CH3
Carboxyl group bond
group

N-terminus C-terminus
H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH

H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2

OH C OH H3C CH3 SH
O
OH
N-terminus C-terminus
H2N Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys COOH
1 2 3 4 5 6 7 8
Klasifikasi Protein

1. Protein Serat
molekul protein ini terdiri dari beberapa
rantai polipeptida yg memanjang dan
dihubungkan satu dengan lain oleh
beberapa ikatan silang hingga merupakan
bentuk serat atau serabut yg stabil
merupakan bentuk protein yg tidak larut yg
ditemukan dlm kulit, rambut, jaringan
pengikat, dan tulang. Dapat dibagi:
a. Kolagen yaitu protein pokok dari jaringan
pengikat, tulang, gigi, dan tendon.
b. Keratin yaitu protein pokok dari kulit,
kuku, sayap, dan rambut.
2. Protein Bujur Telur (Globular) yaitu protein
yg bentuknya bujur telur atau bulat lonjong,
umumnya larut dlm air.

Pada umumnya gugur R yg polar terletak di

sebelah luar rantai polipeptida, sedang yg
hidrofobik terletak di sebelah dalam molekul
protein.
Pada umumnya larut dlm air, larutan asam,
basa dan dalam etanol
Golongan ini dibagi dlm beberapa jenis, yaitu:

a. Albumin, dpt diidentifikasi krn larut dlm air

dan lar.garam. Terdapat dlm darah (protein
serum) dan putih telur (albumin telur)
b. Globulin, tdk larut dlm air, ttp larut dlm
larutan asam encer. Ɣ-Globulin adalah
campuran protein yg dpt diisolasi dr serum
darah dan mengandung antibodi
c. Histon dan Protamin adalah protein basa yg
larut dlm air. Dibanding dgn protein yg lain,
histon dan protamin Dpt menghasilkan
kosentrasi asam amino yg besar
Protamin mengandung arginin 70-80% dr
kadar seluruh as.amino. Histon di bedakan
dr protamin dr bayaknya jenis asam amino
yg di kandung. Histon dan Protamin biasa di
temukan bergabung dengan asam nukleat
3. Protein Gabungan

Adalah protein yg bergabung dengan

senyawa bukan protein. Misalnya protein
dalam hemoglobin bergabung dengan besi
yg mengandung heme bukan protein. Bagian
bukan protein dalam protein gabungan di
sebut gugus prostetik. Contoh lain adalah
nukleoprotein, mukoprotein, lipoprotein
Struktur Protein

1. Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis,
dan urutan as.amino dlm molekul protein
atau menunjukkan urutan atau orde dr
asam amino dlm rantai protein
Menunjukkan ikatan peptida yg urutannya
diketahui
2. Struktur Sekunder

 Bentuk dr rantai yg panjang yg di jadikan satu oleh

ikatan hidrogen antara proton (N-H) dr amida dan
gugus karbonil amida (C=O)
 Apabila ikatan H ini terbentuk antara gugus2 dlm
satu rantai polipeptida, maka akan terbentuk struktur
heliks (keratin pada kuku, kulit, dan rambut)
 Kalau terbentuk antara 2 atau lebih rantai polipeptida
maka terbentuk konfigurasi α yaitu bukan bentuk
heliks tetapi rantai sejajar yg berkelok-kelok dan
disebut struktur lembaran berlipat (pleated sheet
structure) (serat sutera)
Ikatan H antara Proton Amida dan Oksigen
Karbonil Amida

H N
C=O
C= O
H N
Struktur Sekunder Protein
3. Struktur Tersier

 Ikatan yg menunjukkan kecendrungan

polipeptida membentuk lipatan atau
gulungan dan membentuk struktur yg lbh
kompleks
 Struktur ini di mantapkan oleh adanya
beberapa ikatan antara gugus R pada
molekul asam amino
 Jenis-jenis Struktur Tersier

1. Ikatan Elektrostatik
2. Ikatan hidrogen
3. Interaksi hidrofob antara rantai samping
non polar
4. Interaksi dipol-dipol
5. Ikatan disulfida yaitu suatu ikatan kovalen
disulfide –S–S– +
ionic –COO– H3N–
Ikatan H C=O HO–
hydrophobic –CH3 H3C–
4. Struktur Kuaterner

 Struktur yg menunjukkan derajad persekutuan unit2

protein
 Sebagian besar protein globular terdiri atas
beberapa rantai polipeptida yang terpisah. Rantai
polipeptida ini saling berinteraksi membentuk
persekutuan/ikatan
 Contoh enzim fosforilase terdiri atas dua unit protein
yang bila terpisah menjadi tidak aktif dan klu
bergabung akan aktif
 PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level Description Stabilized by: Example: Hemoglobin

Primary The sequence of Peptide bonds Gly Ser Asp Gls

amino acids

Secondary Formation of Hydrogen bonding between

-helices and peptide groups along the
-pleated sheets peptide backbone

Tertiary Overall three- Bonds and other interactions

dimensional shape between R-groups, or
of a polypeptide between R-groups and the
peptide backbone

Quaternary Shape produced by Bonds and other interactions

combinations of between R-groups, and
polypeptides between peptide backbones
of different polypeptides
 Sifat-Sifat Protein

1. Ionisasi
- Protein dpt larut dlm air dan mmpunyai
muatan positif dan negatif
- Dlm basa (-) dan asam (+)
- Titik Isolistrik muatan seimbang
- pH diatas isolistrik muatan (-), dibawah (+)
- Untuk mengendapkan dgn logam (Ag+, Ca++, Zn++
Hg++, Fe++,Cu++ dan Pb++) pH di atas isolistrik,
sedangkan ion negatif (ion salisilat, triklorasetat,
pikrat, tanat, dan sulfosalisilat) pH di bawah isolistrik
Titik Isolistrik Protein

Protein Sumber pH Isolistrik

Albumin Telur Telur 4,55 – 4.90
Insulin Pankreas 5,30 - 5,35
Albumin Serum Darah 4,88
Kasein Susu sapi 4,60
Gelatin Kulit sapi 4,80 – 4,85
Globulin Serum Darah 5,40 – 5,50
Fibroin Sutera 2,0 - 2,40
Gliadin Terigu 6,50
2. Denaturasi

 Perubahan konformasi alamiah protein menjadi

suatu konformasi yg tdk menentu, disebut
Denaturasi
 Konformasi protein berubah oleh perubahan suhu,
pH, ion2 logam menyebabkan aktivitas biokimianya
berkurang
 Bersifat reversibel, kadang2 tidak
 Protein mengalami koagulasi pd suhu 50oC atau
lebih
 Protein yg terdenaturasi pd titik isolistriknya,
msh dpt larut pd pH di luar titik isolistrik
 Denaturasi di sebabkan oleh pH, suhu tinggi,
logam berat, gerakan mekanik, alkohol,
aseton, eter dan deterjen
Proses Denaturasi Protein
3. Viskositas

 Adalah tahanan yg terjadi oleh adanya gesekan

antara molekul2 di dlm zat cair yg mengalir
 Viskositas protein dlm air lbh besar dr air sebagai
pelarut
 Alat utk mengukur Viskometer Ostwald
 Protein mmpunyai viskositas/kekentalan yg lbh
besar dr air
 Viskositas di ukur berdasarkan kecepatan
aliran dlm suatu pipa tertentu, makin lambat
berarti Vskositas besar
 Viskositas protein tgt jenis protein, bentuk
molekul, kosentrasi, serta suhu larutan
 Berbanding lurus dgn kosentrasi dan terbalik
dgn suhu, bentuk panjang nilai viskositas
lebih besar dr bentuk bulat
 Viskositas terkecil protein pd titik isolistrik
4. Kristalisasi

 Proses kristalisasi protein tidak sama, ada yg mudah

dan sulit
 Beberapa enzim (pepsin, tripsin, katalase, dan
urease) mudah dikristalkan, tetapi albumin pd serum
atau telur sulit mengalami kristal
 Kristalisasi dgn penambahan garam amonium sulfat
atau NaCl pd titik isolistrik atau penambahan aseton
atau alkohol
 Kristalisasi adalah usaha utk menurunkan kelarutan.
5. Sistim Koloid

 Protein yg dpt menembus membran atau kertas

perkamen adalah protein yg dpt mengkristal dan
disebut kristaloid dan yg tk dpt disebut koloid.
 Pengertian koloid dihubngkan dengan besarnya
molekul atau bobot molekul yg besar.
 Sistem koloid adalah sistem yg heterogen, terdiri dr
2 fase yaitu partikel kecil yg terdispersi dan medium
atau pelarutnya
 Partikel koloid mmpunyai ukuran 1 – 100mμ
Hidrolisis protein
• Protein tereduksi menjadi peptida yang
lebih sederhana dan asam amino
- Membutuhkan asam/basa, air dan panas
(6M HCl, 110o, 16-72 jam, air)
• Serupa dengan pemecahan protein oleh
enzym
• Terjadi dlm sel untuk menghslkan asam amino
untuk sintesa protein dan jaringan lain
Hidrolisis peptida dengan asam

50
Pemurnian Protein

1. Menentukan bahan alam yg akan di proses

2. Mengeluarkan protein dari bahan alam
tersebut (biasa cara mekanik)
3. Melarutkan dlm pelarut
4. Fraksionasi, yaitu memisahkan masing2
protein dlm campuran sec. fraksi demi fraksi
dgn pengendapan dan kromatografi
Menentukan Bahan Alam

 Penentuan ini didasarkan pd kadar protein

 Bahan yg di pilih biasanya mempunyai kadar
protein tinggi
 Analisis kadar protein ini di lakukan utk
memperoleh data tentang kadar protein yg
akan di murnikan
Mengeluarkan Protein Bahan Alam

 Memecahkan sel2 jaringan dgn cara

mekanik,misalnya dgn menghancurkan atau
melumatkan
 Melarutkan dlm air /pelarut lain, sehingga di dapat
beberapa protein,dijaga suhu dan pH agar protein
tdk rusak (biasa suhu rendah)
 Suhu 40oC protein mudah terdenaturasi
 Biasa di lakukan pd pH netral dgn larutan buffer
Fraksionasi

 Memisahkan masing2 protein dlm campuran secara

fraksi demi fraksi dgn cara pengendapan dan
kromatografi
 Pengendapan dilakukan dgn amoniumsulfat
kosentrasi tinggi atau larutan jenuh
 Pengendapan jg dgn pengaturan pH titik isolistrik
protein yg diinginkan. Pd titik ini kelarutan protein
terndah dan mengendap
 Penggunaan pelarutan organik jg dpt dilakukan pd
suhu yg rendah agar tk terjadi denaturasi
 Dipisahkan dengan cara kromatografi