BIOKIMIA DASAR

A. DEFINISI BIOKIMIA
Biokimia adalah ilmu yang menghubungkan, bahkan sebagai perekat antara disiplin ilmu
biologi dan kimia yang memanfaatkan Hukum-hukum Fisika dan Kimia untuk
menjelaskan proses kehidupan. Biokimia mempelajari proses kehidupan yang dimulai
dari sel, karena sel adalah satuan terkecil dari kehidupan. Secara simultan, Biokimia
mempelajari aspek biologi dan kimiawi senyawa-senyawa penyusun sel. Dibanding
benda mati, setiap benda hidup (organisme) mempunyai tiga ciri sekaligus, yaitu: 1.
Mempunyai Susunan yang Kompleks, tetapi terorganisir dengan sangat rapi. 2. Mampu
mempertahankan ‘keteraturan’ dirinya di dalam lingkungan yang semakin tidak teratur
(Hukum Termodinamika II) 3. Dapat mereplikasi diri (berkembang biak).

B. SEJARAH PERKEMBANGAN BIOKIMIA

Biokimia berasal dari kata Yunani bios “ kehidupan” dan chemis “ kimia” yang sering
diartikan sebagai ilmu yang mempelajari dasar kimia kehidupan. Atau dapat juga
diartikan sebagai salah satu ilmu yang mempelajari reaksi-reaksi kimia atau interaksi
molekul dalam sel hidup3 . Istilah biokimia telah dikemukakan oleh Karl Neuberg (1903)
ahli kimia Jerman dan sekitar pertengahan abad XVIII Karl Wilhelm Scheele ahli kimia
swedia telah melakukan penelitian mengenai susunan kimia jaringan pada tumbuhan
dan hewan. Perkembangan Biokimia dilanjutkan dengan penemuan dua bersaudara
Eduard dan Hans Buchner yang berdasarkan hasil percobaannya membuktikan bahwa
sel-sel ragi yang telah mati masih mampu untuk menyebabkan terjadinya proses
fermentasi gula menjadi alkohol. Penemuan dua bersaudara ini menjadikan tonggak
sejarah baru dalam perkembangan pengetahuan dan aplikasi Biokimia, yaitu adanya
kemungkinan dilakukannya analisis reaksi dan proses Biokimia dengan alat laboratorium
(in vitro), tanpa perlu menggunakan organisme hidup (in vivo). Penemuan ini dilanjutkan
dengan penemuan dan penerapan biokatalis, yaitu katalisator alami yang mampu
mempercepat suatu reaksi kimia yang terjadiSejalan dengan perkembangan biokimia,
para ahli biologi sel memberikan sumbangannya dalam bidang struktur sel. Diawali oleh
Robert Hooke pada Abad XVII telah melakukan observasi terhadap sel-sel, maka
perbaikan atas teknik observasi dengan menggunakan mikroskop telah dapat
meningkatkan pemahaman atas struktur yang kompleks. Pengembangan mikroskop
elektron pada pertengahan Abad XX juga telah memberikan sumbangan yang sangat
berarti terhadap perkembangan ilmu Biokimia baik pemahaman atas struktur senyawa-
senyawa biokimia, reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam sel, maupun identifikasi
reaksi metabolisme dalam sel mahluk hidup.

C. TUJUAN DAN MANFAAT BIOKIMIA

Tujuan mempelajari biokimia secara umum yaitu mendiskripsikan struktur, organisasi
dan fungsi zat hidup pada tingkat molekul yang terkait dengan bagaimana suatu
 organisme membentuk struktur “supramolekul” yang dimulai dari tingkat sel, jaringan,
organ, dan sistem organ. Tujuan mempelajari biokimia sangat berkaitan erat dengan
manfaat mempelajari biokimia yaitu hasil temuannya telah banyak dipakai secara luas
baik di laboratorium maupun di luar laboratorium termasuk di bidang pertanian,
kedokteran, farmasi, nutrisi, dan sebagainya. Adapun manfaat tersebut antara lain: 1.
khususnya pada pemeriksaan darah: kadar kolesterol, SGPT-SGOT, bilirubin dsb. 2. Obat-
obatan: 3. Antibiotik: penisilin, streptomisin, erytromycin dlsb 4. Viagra 5. AZT (azido
dideoksi timidin) → menggantikan Thimine, memblokir sintesis DNA oleh virus (HIV) 6.
6-Merkapto Purin → menghambat sintesis DNA pada pembiakan sel leukemia 7.
Isoprotenol → menyerupai hormon ephineprin/ adrenalin sehingga menghambat
rangsangan oleh hormon itu. 8. Herbisida dan pestisida → umumnya adalah inhibitor
salah satu enzim pada tanaman atau serangga.

D. KOMPONEN KIMIAWI SEL

Sel penyusun organisme disusun oleh senyawa-senyawa organik dan disusun oleh
empat molekul terbesar penyusun mahluk hidup yang dikenal dengan makromolekul.
Keempat makromolekul tersebut juga disebut biomolekul karena molekul-molekul
tersebut yang menjadi penyusun suatu mahluk hidup baik dari organisme paling
sederhana maupun yang paling kompleks. Keempat makromolekul tersebut adalah
protein, asam nukleat, karbohidrat, dan lipid yaitu sebagai materi dasar pembangun sel
atau organism hidup.
 Bab 2
PROTEIN
Protein adalah polimer yang tersusun dari asam amino .Protein merupakan komponen penting
atau komponen utama sel hewan dan manusia. Oleh karena sel adalah penyusun tubuh kita,
maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan
dan pertumbuhan tubuh. Protein yang dibentuk dengan hanya menggunakan satu polipeptida
dinamakan sebagai protein monomerik dan yang dibentuk oleh beberapa polipeptida
contohnya hemoglobin pula dikenali sebagai protein multimerik. Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis
protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi
menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosoma.
Pada kehidupan protein memegang peranan yang penting, proses kimia dalam tubuh dapat
berlangsung dengan baik karena adanya enzim yang berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu
hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut
oksigen dari paruparu keseluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenis protein. Demikian pula
zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau disebut antigen, juga suatu protein.

B. MAKROMELEKUL PROTEIN
Protein dikatakan sebagai makromolekul karena protein memiliki karakteristik sebagai
berikut15:
1. Protein memiliki bobot molekul yang berkisar antara 5.000 – lebih dari 1 juta karena itulah
protein tergolong kedalam suatu makromolekul.
2. Senyawa kimia protein tersusun dari komponen senyawa protein yang terdiri dari peptida
sebagai submakromolekul, asam amino sebagai unit molekul dan sebagai komponen unsur
kimia protein terdiri dari beberapa unsur yaitu C, H, O, N, S, P, Fe, Cu, Zn, dan I.
3. Tubuh manusia diperkirakan mengandung 100.000 jenis protein yang masing-masing
mempunyai fungsi fisiologi sendiri-sendiri.
4. Protein mempunyai massa molar yang tinggi, mulai dari sekitar 5000 g sampai 1x10-7 g 16 .
5. Protein disusun oleh 20 Asam Amino

C. PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA DAN PENGGOLONGAN PROTEIN

Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui suatu
ikatan amida yang disebut dengan ikatan peptida.

penggolongan protein berdasarkan fungsinya:

1. Protein Sebagai Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator19.
Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim. Beberapa
contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang
 mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat
membongkar asam urat menjadi alantoin.
2. Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion
yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein transport yang mudah
adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan oksogen ke dalam otot.

Hemoglobin adalah protein yang membawa oksigen melalui aliran darah dari
jantung ke jaringan yang memerlukannya untuk menghasilkan energi. Hemoglobin juga
merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat
mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada
jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan)
menjadi energi.
3. Protein Nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan
cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa
contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin
merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh
lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam
jaringan hewan.
4. Protein Kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini
berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan
filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka.
Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun
flagel dan silia yang menggerakkan sel.
5. Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun
struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan
tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin
yang dapat meregang dalam dua arah.

Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses pembentukan serta sifat
fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan
kuartener.

D. KEUNIKAN PROTEIN
Protein adalah polimer dari asam amino. Protein dinyatakan bersifat unik karena
beberapa faktor antara lain:
1. Protein dapat dianalogikan sebagai suatu kalimat, dan asam amino merupakan
alfabet yang menyusun kalimat tersebut.
2. Masing-masing protein memiliki jumlah dan urutan asam amino yang khas, yang
menentukan struktur tiga-dimensi dan fungsi biologisnya.
3. Protein berperan sebagai enzim.
4. Protein disusun oleh 20 jenis asam amino.
E. SUMBER PROTEIN
Protein dari makanan yang kita konsumsi sehari-hari dapat berasal dari hewani maupun
nabati. Protein yang berasal dari hewani seperti daging, ikan, ayam, telur, susu, dan
lain-lain disebut protein hewani, sedangkan protein yang berasal dari tumbuh-
tumbuhan seperti kacang-kacangan, tempe, dan tahu disebut protein nabati. Protein
dibutuhkan untuk pertumbuhan, perkembangan, pembentukan otot, pembentukan sel-
sel darah merah, pertahanan tubuh terhadap penyakit, enzim dan hormon, dan sintesa
jaringanjaringan badan lainnya. Protein dapat berfungsi sebagai sumber energi apabila
karbohidrat yang dikonsumsi tidak mencukupi seperti pada waktu berdiet ketat atau
pada waktu latihan fisik intensif. Sebaiknya, kurang lebih 15% dari total kalori yang
dikonsumsi berasal dari protein.

F. REAKSI-REAKSI KHAS PROTEIN

1. Reaksi Millon
Perekasi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.
Apabila perekasi ini ditambahkan pada larutan protein akan menghasilkan endapan
putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.

2. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hatihati ke dalam larutan protein.
Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila
dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada
molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin,
fenilalanin, dan triptofan34. Kulit kita bila terkena asam nitrat akan berwarna kuning
disebabkan oleh rekasi xantoprotein ini.

3. Reaksi Sakaguchi Perekasi yang digunakan adalah naftol dan natriumhipobromit.

Pada dasarnya reaksi ini member hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi
arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.
G. KEKURANGAN PROTEIN
Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengonsumsi 1 g protein per kg berat tubuhnya.
Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal seperti; kerontokan rambut (Rambut terdiri dari
97-100% dari Protein), yang paling buruk ada yang disebut dengan kwaskiorkor (busung
lapar)biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang busung
lapar yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah serta gangguan
kekurangan protein yang terus menerus menyebabkan kematian.
 Bab 3
ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN
A. Definisi dan Struktur Asam Amino
Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam karboksilat
(COOH) pada molekul yang sama. . Tiap asam amino tersusun atas suatu atom karbon
yang mengikat atom hidrogen, gugus amino, dan gugus karboksillat dan salah satu
gugus R yang berbeda pada 20 asam amino dan struktur gugus R menentukan identitas
asam amino dan sifat-sifat khasnya.

B. Asam Amino Polar Bersifat Basa terdiri dari asam amino lisin, arginin, dan histidin;
Ketiga asam amino tersebut, gugus R nya akan bermuatan total positif pada kondisi PH
7,0
Lisin (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin dan bermuatan positif pada gugus amino
pada ujung rantai alifatiknya. Lisina tergolong asam amino esensial bagi manusia, yakni
asam amino yang dibutuhkan untuk kesehatan, tetapi tidak dapat diproduksi sendiri
oleh tubuh manusia. Kebutuhan rata-rata per hari adalah 1 - 1,5 g. Lisina menjadi
kerangka bagi niasin (vitamin B1). Manfaat Lisin berdasarkan hasil penelitian
membuktikan bahwa lisina terbukti efektif untuk mencegah HSV (Herpes Simplex
Syndrome), karena lisin bersifat antivirus, sehingga dapat mencegah perkembangbiakan
virus penyebab herpes (University of Maryland Medical Center).

Tirosin adalah salah satu jenis asam amino yang termasuk non esensial karena dapat
dibuat dalam tubuh dengan memanfaatkan asam amino fenilalanin. Tirosin merupakan
asam amino mempunyai gugus fenol dan bersifat asam lemah, tirosin dapat diperoleh
dari kasein, yaitu protein utama yang terdapat dalam keju
Sistein adalah asam amino yang secara umum dapat diproduksi oleh tubuh, di antara
banyak fungsinya, salah satu fungsi sistein adalah membantu menciptakan anti-oksidan
dalam tubuh, sehingga dapat melawan radikal bebas dalam tubuh dan sistem kekebalan
tubuh menjadi lebih kuat. Beberapa makanan yang mengandung sistein yang cukup
tinggi termasuk kedelai, daging sapi, domba, biji bunga matahari, ayam, gandum, ikan,
keju, telur, kacang-kacangan, dan kamut.

Sistein merupakan asam amino non esensial. Jika beberapa jenis asam amino
seperti Leusin (Leucine), Triptofan (Tryptophan) dan Likopen (Lykopene) tidak dapat
diproduksi oleh tubuh kita, maka tidak demikian dengan sistein. Beberapa makanan
yang mengandung sistein yang cukp tinggi diantaranya adalah kedelai, daging sapi,
daging domba, biji bunga matahari, daging ayam, gandum, ikan, keju, telur,
kacangkacangan, dan kamut. Sistein antioksidan alami diproduksi dalam tubuh untuk
melawan aktivitas radikal bebas.

Salah satu manfaat dari Sistein mungkin efektif dalam mencegah dan mengatasi
penyakit kanker, keracunan logam berat, batuk yang terjadi akibat rokok, bronkitis,
penyakit jantung, fibrosis kistik, serta keracunan asetamenofen. Sistein juga dapat
membantu detoksifikasi tubuh serta melindungi tubuh dari stres oksidatif. Sistein
ditemukan dalam beta-keratin yaitu protein utama yang ditemukan dalam dalam kuku,
kulit dan rambut.

Sistein bermanfaat dalam membantu menjaga kesehatan organ tersebut, agar

tetap tampak muda dengan mendorong produksi kolagen serta menjaga elastisitas kulit.
Tidak hanya itu, jenis asam amino ini juga dapat dijadikan sebagai pengobatan Aids.
dapat membantu melindungi paru-paru kita dari pengaruh buruk karsinogen yang
terdapat dalam asap tembakau, melindungi hati kita dari efek samping alkohol, dan
mengurangi efek samping beracun dari penggunaan obat obatan yang digunakan untuk
mengobati penyakit kanker. Sistein juga dapat digunakan untuk mengobati arsenik serta
keracunan merkuri.

Sistein biasanya tidak akan memberikan efek samping jika dikonsumsi

berdasarkan dosis yang dianjurkan oleh dokter atau ahli kesehatan.
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil
karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Fungsi biologi: Asparagina diperlukan
oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia
berperan pula dalam sintesis amonia. Sumber: Daging (segala macam sumber), telur,
dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagine

Glutamin, atau juga disebut dengan L-glutamin adalah salah satu jenis asam amino
yang dikelompokan pada jenis asam amino non-esensial. Tubuh kita menggunakan L-
glutamine untuk membuat gula amino, dan untuk mendukung produksi glutathione
yang berfungsi sebagai antioksidan. Kita dapat memperoleh Glutamin dalam berbagai
jenis makanan, akan tetapi glutamin kadang menjadi rusak ketika makanan tersebut
dimasak. Bayam dan peterseli yang dikonsumsi dalam keadaan mentah merupakan
sumber glutamin yang baik. .Selain bayam dan parseli, Glutamin juga dapat kita
temukan dalam keju, susu dan yogurt, daging mentah, kedelai dan gandum. Glutathione
juga bisa kita konsumsi dalam bentuk kapsul dan serpuk, dan ditambahkan pada
beberapa suplemen asam amino.

L-glutamin memiliki peran penting menciptakan protein. Fungsi lainnya ialah

berperan penting dalam produksi gula amino, yang membantu tubuh dalam memerangi
hal-hal seperti osteoarthritis, dan mendukung produksi glutathione. Glutamin sangat
baik dalam perawatan Hormon Pertumbuhan, menjaga fungsi sistem kekebalan tubuh,
menjaga volume sel, dan substrat protein daur ulang untuk meningkatkan sintesis
protein. Glutamin dapat menjaga kesehatan saluran pencernaan serta membantu
pencernaan dalam menyerap nutrisi membantu menyeimbangkan kadar asam basa
dalam tubuh. selain itu, Glutamine juga dapat membantu menghilangkan amonia
beracun dalam hati .

Glutamine membantu transportasi nitrogen pada semua bagian terutama pada

semua otot. Dengan demikian asam amino ini juga membantu dalam menyediakan
glikogen pada otot, glutamin membantu mencegah kerusakan otot akibat aktifitas yang
berat seperti olah raga dan serta saat melakukan pekerjaan keras lainnya.

Untuk mengkonsumsi glutamin, jumlah 5-10g sehari merupakan jumlah yang

aman serta bermanfaat untuk memulihkan hilang Glutamin pada sel otot. Sementara
itu, L-Glutamin juga dapat memberikan efek samping, beberapa efek samping yang
umum terjadi adalah suara menjadi serak, selalu ingin buang air besar, serta kesulitan
untuk mengeluarkan tinja.
C. Kelompok Asam Amino Non Polar
Asam amino yang khas pada golongan ini adalah asam amino prolin karena gugus
aminanya tidak bebas seperti gugus amino lain karena berstruktur melingkar dengan
atom C yang lain sehingga terbentuklah struktur aromatik.
a. Kelompok Asam Amino Non Polar Alifatik (Alanin, Valin, Leusin, dan Isoleusin)
Alanin adalah asam amino non-esensial yang terdapat dalam tubuh manusia,
alanin adalah salah satu yang paling banyak digunakan untuk konstruksi protein dan
terlibat dalam metabolisme triptofan dan vitamin piridoksin. Semua asam amino
kecuali glisin dapat dianggap sebagai derivate alanin dan diperoleh untuk pertama
kalinya oleh Weyl dari hasil hidrolisi fibroin, yaitu protein yang terdapat pada sutera.

Seseorang yang memiliki gangguan pencernaan terkadang tidak dapat

mencukupi alanin dari makanan yang ia konsumsi. Orang yang memiliki gangguan
pencernaan bisa mencukpi alanin dengan mengkonsumsi suplemen. Ada beberapa
suplemen yang mengandung alanine yang tersedia di apotek. Beta-Alanin juga
memiliki fungsi penting dalam menjaga keseimbangan nitrogen dan glukosa dalam
tubuh, yaitu dengan cara serangkaian tindakan kimia yang disebut siklus alanin.
Selama siklus alanin, setiap kelebihan asam amino (protein) dalam sel-sel atau
jaringan ditransfer ke molekul reseptor yang disebut piruvat, yang diproduksi
dengan pemecahan glukosa. Piruvat tersebut nantinya dikonversi menjadi alanin
dan ditransfer ke hati. Hati mengekstrak nitrogen dari alanin dan mengkonversinya
kembali ke piruvat, yang kemudian dapat digunakan untuk menghasilkan lebih
banyak glukosa. Sementara itu nitrogen yang berlebih selanjutnya akan diubah
menjadi urea dan akan diekskresikan dari tubuh bersamaan dengan urin.

Sementara itu, untuk menfaatnya sendiri Alanin memiliki beberapa manfaat di

antaranya adalah membantu perkembangan otot, meningkatkan sistem kekebalan
tubuh, menjaga kesehatan ginjal dan prostat serta dapat mengobati beberapa jenis
penyakit seperti penyakit diabetes dan beberapa penyakit terkait dengan
peradangan atau inflamasi.
Mengonsumsi asam amino bisa mengganggu keseimbangan nitrogen dalam tubuh,
dan membuat lebih sulit bagi hati dan ginjal menghilangkan limbah. Orang yang
memiliki diabetes, prostatitis, hipertensi gangguan hati atau penyakit ginjal harus
berkonsultasi dengan dokter sebelum memilih untuk mengkonsumsi suplemen asam
amino. Hal itu perlu kita lakukan agar kita mendapatkan dosis yang tepat. Sementara
itu, untuk efek samping dari Alanin hingga saat ini belum ada laporan tentang efek
samping tersebut.

Valin (L-Valin) adalah asam amino rantai becabang yang memiliki aktivitas
stimulan. Ia termasuk pada asam amino esensial alifatik dan sangat hidrofobik pada
manusia yang meiliki kaitan dengan leusin, jenis asam amino ini ditemukan di
banyak protein. Valin membantu merangsang sistem saraf pusat, dan diperlukan
untuk menjaga fungsi mental.

Valin memiliki manfaat dalam mencegah kerusakan otot dengan cara memberi
suplai otot dengan glukosa ekstra untuk menghasilkan energi selama aktivitas fisik.
Selain itu Valin juga dapat menghilangkan kelebihan nitrogen yang dapat berpotensi
menjadi racun dari hati, serta mampu mengangkut nitrogen ke jaringan lain dalam
tubuh yang diperlukan. Valin juga dapat dijadikan sebagai obat hati dan penyakit
kandung empedu, serta kerusakan organorgan ini disebabkan oleh pengaruh buruk
alkohol dan penyalahgunaan narkoba.

Agar kita benar benar mendapatkan manfaat valin serta aman dalam
mengkonsumsinya, sebaikanya mengikuti dosis yang dianjurkan yaitu 26mg per 1kg
berat bada dalam sehari. Meski demikian kebutuhan valin bagi setiap orang tidaklah
sama, orang yang memiliki kondisi tertentu mungkin perlu dosis yang lebih tinggi,
atau jusru malah sebaliknya.
 Leusin adalah asam amino esensial yang digunakan dalam hati, jaringan lemak, dan
jaringan otot. Leusin juga diduga menjadi satu-satunya asam amino yang dapat
merangsang pertumbuhan otot, dan juga dapat membantu mencegah kerusakan
otot yang terjadi karena faktor pertambahan usia.

Dalam menjalankan fungsinya, Leusin bekerja dengan isoleusin dan valin untuk
memperbaiki kerusakan dan membangun otot, mengatur gula darah, dan
memberikan tubuh energi. Selain itu Leusin juga dapat meningkatkan produksi
hormon pertumbuhan dan membantu membakar lemak yang terletak di lapisan
terdalam dari tubuh.

Bagi kita yang ingin membangun lebih baik lagi, kita bisa berolahraga, akan tetapi
tentu kita harus mempertimbangkan asupan makanan yang mengandung leusin. Kita
juga dapat memperoleh Leusin dalam bentuk suplemen, akan tetapi perlu kita ingat
bahwa leusin arus dikonsumsi bersama dengan dua jenis asam amino lainnya yaitu
isoleusin dan valin

Isolusin, atau juga L-Isoleusin merupakan salah satu asam amino esensial yang tidak
dapat dibuat oleh tubuh. Kberadaannya dalam tubuh berkontribusi dalam membantu
daya tahan dan membantu dalam perbaikan mengembalikan energi otot. L-Isoleusin
juga diklasifikasikan sebagai asam amino rantai bercabang (BCAA). Ada tiga rantai
cabang asam amino di dalam tubuh, yaitu isoleusin L-valine, dan L-Leucine, ketiga jenis
asam ini meliki manfaat yang sama, yaitu membantu pemulihan otot setelah
berolahraga atau melakukan pekerjaan berat lainya. Isoleusin pada dasarnya dipecah
untuk energi dalam jaringan otot.

Isoleusin memiliki fungsi utama untuk menambah energi dalam tubuh. Isoleusin juga
berfungsi dalam meningkatkan daya tahan tubuh, memperbaiki jaringan otot yang rusak
serta membatu pembekuan darah ketika terjadi luka. Sebagai mana valin dan leusin,
isoleusin juga merupakan asam amino rantai bercabang yang semuanya dapat
membantu dalam pemulihan kekuatan otot, meningkatkan energi, serta membantu
mengatur gula darah.

Kekurangan jenis asam amino isoleusin akan menyebabkan beberapa gangguan

seperti sakit kepala, pusing, kelelahan, depresi, kebingungan, serta gangguan emosional
seperti mudah tersinggung. Oleh karenanya kita harus menyeimbangkan jumlah
Isoleusin dalam tubuh.
 Isoleusin dapat tersedia dalam bentuk suplemen secara terpisah dari valin dan leusin,
akan tetap harus dikonsumsi bersama dengan dua jenis asam amino tersebut yang sama
sama tergolong asama amino rantai bercabang. Untuk mengkonsumsi asam amino
rantai bercabang, kita disarankan menggunakan perbandingan 1 miligram Isoleusin, 2
miligram valain dan 2 miligram leusin. . Untuk dosis yang disarankan, hingga saat ini
belum ada informasi ilmiah mengenai hal ini. Seseorang yang ingin mengkonsumsi
disarankan membaca petunjuk yang tertera pada pada produk suplemen ini, atau
sebaiknya berkonsultasi dengan dokter terlebih dahulu.

Mengkonsumsi Asam amino rantai bercabang juga memiliki efek samping. Efek
samping jika terlalu banyak mengkonsumsi asam amino rantai bercabang adalah
terjadinya hipoglikemia dan penumpukan zat amonia. Hal ini akan membuat hati dan
ginjal dipaksa untuk bekerja lebih keras. Orang yang memiliki gangguan terkait dengan
hati dan ginjal harus lebih hati hati dalam mengkonsumsi jenis asam amino ini.

Kelompok Asam Amino Non Polar Aromatik (Fenilalanin dan Triptofan)

Fenilalanin (Phenylalanine) merupakan salah satu asam amino esensial yang memiliki fungsi
membantu tubuh dalam memproduksi DNA serta molekul otak seperti dopamin, norepinefrin
(noradrenalin), dan epinefrin (adrenalin), dan melanin. Fenilalanin terdapat hampir di semua
protein, ia tidak dapat diproduksi oleh tubuh manusia, dan hanya bisa diperoleh dengan cara
mengkonsumsi berbagai jenis makanan yang mengandungnya. Bersama dengan zat lain,
Fenilalanin berkontribusi dalam pembentukan senyawa neurotransmitter yaitu senyawa kimia
otak yang dapat mengirimkan impuls saraf.

Fenilalanin diperlukan oleh tubuh kita untuk memproduksi epinefrin, dopamin, dan
norepinefrin. Senyawa ini merupakan neurotransmitter yang dapat mengontrol kita dalam
berinteraksi dengan lingkungan. Selain itu fenilalanin dapat membuat kita merasa lebih
bahagia, mengurangi rasa lapar serta meningkatkan kewaspadaan. Fenilalanin juga dapat
dijadikan sebagai obat pereda rasa sakit serta dapat meningkatkan daya ingat dan konsentrasi.
Triptofan merupakan asam amino heterosiklik yang mula-mula diperoleh dari hasil pencernaan
kasein oleh cairan pancreas. Triptofan dapat kita temukan dalam beberapa jenis makanan yang
mengandung protein. Triptofan gugus R-nya mengandung gugus indol yang banyak ditemukan
pada berbagai senyawa biologi.

Triptofan adalah jenis asam amino yang tidak dapat diproduksi oleh tubuh. Oleh
karenanya, untuk memenuhi kebutuhan Triptofan dalam tubuh, kita harus mensuplaynya
dengan cara mengkonsumsi berbagai jenis makanan yang mengandung Triptofan.

Ada banyak jenis makanan yang mengandung Triptofan. Di antara makanan yang
mengandung Triptofan , berikut ini merupakan makanan yang mengandung Triptofan yang
cukup tinggi, yaitu labu, kedelai, keju, daging sapi, daging domba, daging ayam, daging kalkun,
ikan tuna, aneka jenis kerang, kacang lentil dan telur. Fungsi Triptofan (Tryptophan) dalam
tubuh yaitu digunakan untuk memproduksi niacin, yaitu vitamin B yang penting untuk
kesehatan pencernaan, kulit dan saraf . Selain itu Triptofan juga membantu dalam
menghasilkan serotonin, yaitu senyawa kimia yang memainkan peran penting dalam menjagaha
suasana hati serta dapat membantu untuk menciptakan rasa tenang sehingga dapan
menghilangkan kegelisahan.

Adanya kandungan senyawa serotonin dalam tubuh kita akan memberikan kita suasana
hati yang baik sehingga kita akan terhindar dari depresi dan badmood. Selain itu, serotonin juga
memiliki manfanaat dalam menciptakan tidur tidur lebih baik sehingga membuat seseorang
terbebas dari masalah insomnia. Selain beberapa manfaat di atas, manfaat dari adanya
Triptofan (Tryptophan) dalam tubuh kita yaitu dapat menurunkan kolesterol, menurunkan bera
badan, serta membantu proses pertumbuhan dan perkembangan bayi.

Untuk memberikan hasil yang terbaik, sebagaimana nutrisi lainnya, mengkonsumsi

Triptofan (Tryptophan) juga dianjurkan untuk mengikuti dosis 78 | Dwi Wahyudiati yang
direkomendasikan. Karena jika tidak kemungkinan Triptofan (Tryptophan) juga akan
memberikan efek samping. Untuk dosisnya sendiri, untuk orang dewasa ialah 8-12 gram
perhari.

Sementara itu, Triptofan (Tryptophan) juga akan memberikan efek samping. Beberapa
efek samping yang bisa terjadi adalah sindrom eosinofilia-mialgia, yaitu suatu kondisi yang
berkaitan dengan neurologis dengan gejala yang meliputi kelelahan; nyeri otot intens; nyeri
saraf; perubahan kulit; kebotakan; ruam; dan rasa sakit dan bengkak yang mempengaruhi
sendi, jaringan ikat, paru-paru, jantung, dan hati. Selain itu, Triptofan (Tryptophan) juga dapat
mengakibatkan efek samping seperti efek samping seperti mulas, sakit perut, bersendawa dan
gas, mual, muntah, diare, dan kehilangan nafsu makan. Hal ini juga dapat menyebabkan sakit
kepala, pusing, mengantuk, mulut kering, pandangan kabur, kelemahan otot, dan masalah
seksual.
Kelompok Asam Amino Non Polar Mengandung Gugus S (Metionin)

Metionin adalah salah satu dari dua asam amino esensial yang mengandung sulfur.
Untuk memenuhi kebutuhan metionin kita dapat memperolehnya melalui sumber
makanan. Beberapa makaan yang mengandung metionin di antaranya termasuk kacang,
telur, ikan, bawang putih, kacang, daging, bawang, kedelai, bijibijian, dan yogurt.
Metionin juga dapat kita peroleh dengan cara mengkonsumsi suplemen berbentuk
kapsul.

Metionin adalah asam amino esensial yang membantu proses tubuh serta untuk
menghilangkan lemak. Metionin mengandung sulfur, sebuah zat yang diperlukan untuk
produksi tubuh yang paling banyak antioksidan alami, glutathione. Metionin merupakan
zat kimia yang membantu hati dalam memproses lemak dalam hati. Zat lainnya yang
dapat mebantu hati dalam memproses lemak di antaranya adalah kolin, inositol, dan
betaine (trimethylglycine), yang semuanya membantu mencegah akumulasi lemak di
hati dan dyang pada gilirannya dapat menjaga fungsi hati tetap normal, dan yang tidak
kalah penting adalah ia dapat menghilangkan racun dari tubuh.

Metionin juga dibutuhkan tubuh kita untuk membuat kreatin, yaitu nutrisi alami
yang ditemukan dalam tubuh kita terutama pada jaringan otot yang menyediakan
energi otot-otot kita untuk bergerak. Kreatine juga diperlukan untuk semua fungsi otot,
selain itu ia juga mendukung fungsi jantung dan sistem peredaran darah untuk berkeja
normal.

Kita perlu mengikuti anjuran dokter untuk mendapatkan manfaat dari metionin. Unuk
ukurang orang dewasa, dosis yang diperlukan oleh tubuh, normalnya adalah 800 mg
samapi 1000 mg dalam sehari. Terlalau banyak mengkonsumsi Metionin justru akan
memberikan efek samping tersendiri bagi tubuh kita. Terlalu banyak metionin dapat
menyebabkan kerusakan otak dan kematian. Metionin dapat meningkatkan kadar
homosistein, zat kimia yang dapat menyebabkan penyakit jantung. Metionin mungkin
juga dapat menjadi pemicu pertumbuhan beberapa jenis tumor.
Kelompok Asam Amino Non Polar Siklik (Prolin)

pok Asam Amino Non Polar Siklik (Prolin) Prolin atau prolin adalah salah satu asam
amino yang digunakan oleh organisme sebagai blok bangunan protein. . Prolin
merupakan asam amino diklasifikasikan sebagai asam amino non esensial karena tidak
harus mengkonsumsi makanan untuk mendapatkannya, tetapi dapat disintesis oleh
tubuh manusia dari senyawa lain melalui reaksi kimia, terutama dari asam glutamat.

Kita bisa memperoleh prolin melalui makanan yang kita konsumsi seperti daging,
susu dan telur. Selain itu makanan yang menjadi sumber prolin antara lain adalah keju,
kedelai, kubis, rebung dan yougurt. Kita juga dapat menambah jumlah prolin dalam
tubuh kita dengan mengkonsumsi splemen yang bisa kita peroleh di apotek. Adanya
Prolin dalam tubuh kita diperlukan untuk produksi kolagen dan tulang rawan. Prolin
bemanfaat dalam menjaga otot dan sendi untuk tetap fleksibel sera mengatasi kulit
kendur dan kerutan yang disebabkan oleh pengaruh sinar matahari.

Selain itu Prolin juga memiliki peran penting dalam produksi sel dengan memecah
protein yang pada dasarnya untuk pengembangan dan pemeliharaan jaringan kulit dan
jaringan ikat, terutama ketika kulit sedang mengalami luka. Prolin bersama jenis asam
amino lain yang disebut lisin yang baik diperlukan untuk membuat hidroksiprolin dan
hidroksilisin, yang asam amino yang yang berfungsi membentuk kolagen.

Kolagen memiliki manfaat dalam menyembuhkan tulang rawan serta memberikan

perlindungan terhadap persendian tulang. Oleh karenanya prolin sangat baik dalam
mengatasi beberapa jenis penyakit seperti osteoarthritis, serta nyeri punggung kronis.

Prolin tidak hanya diperlukan dalam pembuatan sel, akan tetapi untuk menjaga
kesehatan jaringan otot. Adanya prolin dalam tubuh berpengaruh terhadap kekuatan
otot untuk menjalankan fungsinya.
SIFAT ASAM-BASA ASAM AMINO
Sifat asam basa asam amino disebabkan karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan
karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki).

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi
bermuatan positif (terprotonasi, –NH3 + ), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan
negatif (terdeprotonasi, –COO- ) sehingga asam amino bersifat amfoter.

Titik isoelektrik atau pH isoelektrik merupakan pH yang mana molekul tidak mempunyai
muatan elektrik atau muatannya no. . Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut
dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai
struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino
bebas berada dalam bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap
asam maupun basa.

Amfoter/amfoterik adalah kemampuan suatu zat yang dapat perpindah sifat keasaman dari
sifat asam ke sifat basa . hal ini tergantung dari kondisi atau linkungan dimana zat tersebut
berekasi bila zat itu berada di linkungan asam kuat maka zat tersebut bersifat basa . dan begitu
pula sebaliknya bila zat tersebut berada pada linkungan asam maka zat tersebut bersifat basa
.salah satu zat bersifat amfoter yang biasa kita temui ditemui diskitar kita adalah air (H20) .

terlihat pada contoh ini HCL adalah asam kuat sehingga air bersifat basa. Sebagai asam: H2O
+ NH3 → NH4+ + OHpada contoh 2 NH3 adalah basa sehingga air bersifat sebagai asam.

Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak bermuatan, namun dapat
juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam struktur di atas. Dalam bentuk dipolar ini asam amino
bersifat sebagai “Zwitter Ion”. Dalam bentuk dipolar ini asam amino bersifat sebagai “Zwitter
Ion”. Dalam larutan asam keras (pH asam) sebagian besar asam amino berada dalam bentuk
kation (bermuatan positif), dalam larutan basa keras (pH basa) asam amino berada dalam
bentuk anion (bermuatan negatif).

Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam keadaan Titik isolistrik
adalah titik atau pH asam amino mempunyai muatan listrik yang netral.
Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih asam untuk asam
amino golongan ini untuk menambah proton gugusan karboksilat kedua. Titik isolistrik basa
asam amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk menghilangkan
proton dari gugusan amonium kedua.

Sifat fisikomia pada setiap protein tidak selalu sama, baik jenis asam aminonya,berat molekul
(BM) sangat besar sehingga protein tidak dapat melalui membran semipermeabel, masih dapat
menimbulkan tegangan pada membran. Sifat-sifat asam amino yang dapat larut dalam air dapat
membentuk Kristal. Harga konstanta dielektrikum yang tinggi, memiliki netralisasi seperti pada
H dan OH dan dalam medan listrik misalnya dengan eklektrophoresa tak bergerak dalam
keadaan tertentu.

D. HIRARKI STRUKTUR PROTEIN

Struktur tiga-dimensi protein yang memiliki fungsi biologis tertentu terdiri dari beberapa
tingkatan struktur, yaitu:
1. Struktur primer protein.
a. Urutan linier asam amino dalam satu rantai polipeptida. b. Asam amino satu dengan
lainnya dihubungkan melalui ikatan peptida. Berikut persamaan reaksi pembentukan
dipeptida:

2. Struktur sekunder Pengaturan ruang residu asam amino yang berdekatan dalam
urutan linier, tanpa memperhatikan konformasi dari R-nya, Ditentukan oleh: Sifat unit
peptida Ikatan peptida tidak dapat berotasi, tetapi ikatan C-C karbonil (sudut putar )
dan C-N (sudut putar ) dapat berotasi dengan bebas.

Struktur sekunder yang paling umum dijumpai adalah: a. Struktur heliks- putar kanan
b. Struktur lembar berlipat 

4. Struktur tersier pelipatan struktur sekunder bersama-sama dengan penempatan

ruang gugus R-nya membentuk struktur tigadimensi.  Struktur tersier distabilkan
oleh beberapa interaksi lemah, kecuali ikatan (jembatan) disulfida yang terbentuk
antar 2 residu sistein yang berdekatan, yaitu: a. Interaksi hidrofobik b. Interaksi
elektrostatik antara R residu asam amino yang bermuatan positif dengan yang
bermuatan negatif. c. Ikatan hidrogen d. Ikatan van der waals

5. Struktur kuarterner Pengaturan ruang beberapa struktur tersier yang terjadi pada
protein multimerik (protein yang terdiri lebih dari satu rantai polipeptida)
DENATURASI PROTEIN

Denaturasi adalah perubahan atau modifikasi pada struktur molekul protein. . Jika protein
dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap aktivitas sel dan
kemungkinan kematian sel. protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik,
dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal.

Proses denaturasi kadang berlangsung secara reversibel ataupun irreversibel tergantung

pada penyebabnya, dan protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas
biologinya dan berkurang kelarutannya sehingga mudah mengendap.

Contoh umum proses denaturasi yaitu ketika makanan dimasak, beberapa protein akan ter
denaturasi. Inilah sebabnya mengapa telur rebus menjadi keras dan daging dimasak menjadi
lebih padat. Sebuah contoh klasik, denaturasi protein putih telur. Saat baru dari telur, putih
telur berwujud transparan dan cair. Memasak putih telur membuatnya menjadi buram,
membentuk sebuah massa padat yang saling berhubungan. Transformasi yang sama dapat
dilakukan dengan suatu bahan kimia yang bersifat men-denaturasi.

Contoh lain protein didenaturasi umum. Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai
karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. agregasi Komunal adalah
fenomena agregasi protein hidrofobik untuk datang mendekat dan membentuk ikatan antara
mereka, sehingga mengurangi luas areal terkena air.

Dalam banyak protein (tidak seperti putih telur), denaturasi adalah reversibel (protein
bisa mendapatkan kembali bentuk asal mereka ketika pemicu denaturasi dihapus).

Ini penting, karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi yang dibutuhkan bagi
protein untuk menganggap bentuk asli mereka dikodekan dalam struktur primer protein, dan
karenanya di dalam DNA kode tersebut untuk protein.

Denaturasi mempunyai sisi positif dan sisi negatif. Sisi negatif denaturasi

1. Protein kehilangan aktivitas biologis

2. Pengendapan protein

3. Protein kehilangan beberapa sifat fungsional Sisi positif denaturasi yaitu :

1. Denaturasi panas pada inhibitor tripsin dalam legume dapat meningkatkan tingkat
ketercernaan dan ketersediaan biologis protein legum.

2. Protein yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan
emulsi lebih baik daripada protein asli.
 3. Denaturasi oleh panas merupakan prasyarat pembuatan gel protein yang dipicu oleh
panas.

Beberpa protein (kulit dan dinding dalam saluran penceraan) sangat tahan terhadap
denaturasi, sedangkan proteinprotein lain sangat peka. Jika protein ini dikembalikan ke
lingkungan awalnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang
alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi.

Sayang renaturasi umunya sangat lambat atau tak terjadi sama sekali. Adapun ciri khas dari
denaturasi yaitu;

1. Hilangnya sifat alamiah protein (struktur tiga-dimensi dan fungsi

2. Prosesnya terjadi secara kooperatif
3. Pendenaturan merusak ikatan-ikatan lemah yang membangun struktur 3D protein
Adapun Faktor yang mendenaturasi protein antara lain: 1. Panas, merusak ikatan
hidrogen dan interaksi hidrofobik dan menyebabkan terjadinya koagulasi. 2. Asam dan
basa, merusak jembatan garam (interaksi elektrostatik) 3. Pelarut organik, merusak
ikatan hydrogen
4. Ion logam berat, bereaksi dengan ikatan disulfida dan asam amino asam
5. Agitasi, menarik protein hingga memutuskan ikatan silang membentuk suatu padatan
Denaturasi protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan
atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya. Denaturasi ini dapat
disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya pemanasan, suasana asam atau basa
Penambahan larutan garam encer pada protein globular akan meningkatkan kelarutan protein.
Beberapa interaksi hidrofilik antara molekul protein dan air akan semakin kuat dengan
kehadiran garam pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting in.

Beberapa jenis protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah terdenaturasi
akan kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini menyebabkan terhambatnya beberapa jenis
reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim atau hormon yang bersangkutan. Apabila berada
pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi akan dapat mengalami renaturasi
atau penyusunan kembali struktur protein yang meliputi struktur sekunder, tersier dan
kuartenernya.n Peristiwa denaturasi protein dapat kita jumpai dalam kehidupan sehari – hari,
seperti saat kita memanaskan putih telur, sterilisasi peralatan gelas dengan autoclave, dan
sebagainya.

E. HIDROLISIS PROTEIN

Hidrolisis protein adalah penguraian protein oleh air. Terjadi jika protein direaksikan dengan
asam atau enzim pengurai protein seperti pepsin atau tripsin. Hidrolisis suatu protein
menghasilkan peptida-peptida pendek hingga asam amino penyusunnya tergandung pada
kondisi reaksi hidrolisis.

Proses hidrolisis adalah proses pemecahan suatu molekul menjadi senyawa-senyawa

yang lebih sederhana dengan bantuan molekul air. Ada tiga cara yang dapat ditempuh untuk
menghidrolisis protein, yaitu hidrolisis menggunakan asam, basa dan enzim

1. Hidrolisis Asam Hidrolisis dengan mempergunakan asam kuat anorganik, seperti HCl atau
H2SO4 pekat (4-8 normal) dan dipanaskan pada suhu mendidih, dapat dilakukan dengan
tekanan di atas satu atmosfer, selama beberapa jam, akibat samping yang terjadi dengan
hidrolisis asam ialah rusaknya beberapa asam amino (triptofan, sebagian serin dan threonin).

2. Hidrolisis Basa Hidrolisis protein menggunakan basa merupakan proses pemecahan

polipeptida dengan menggunakan basa / alkali kuat, seperti NaOH dan KOH pada suhu tinggi,
selama beberapa jam, dengan tekanan di atas satu atmosfer, serin dan threonin rusak dengan
basa.

3. Hidrolisis Enzimatik Hidrolisis enzimatik dilakukan dengan mempergunakan enzim. Dapat

digunakan satu jenis enzim saja, atau beberapa jenis enzim yang berbeda. Penambahan enzim
perlu dilakukan pengaturan pada kondisi pH dan suhu optimum.
 Bab 4
KARBOHIDRAT

A. DEFINISI KARBOHIDRAT
Karbohidrat adalah senyawa organic yang tersusun dari unsur C (karbon), H (hidrogen),
dan O (oksigen)74 . Jumlah atom hidrogen dan oksigen merupakan perbandingan 2:1
seperti pada molekul air. Karbohidrat atau hidrat arang adalah suatu zat gizi yang fungsi
utamanya sebagai penghasil energi, dimana setiap gramnya menghasilkan 4 kalori.

Secara biokimia, karbohidrat adalah polihidroksilaldehida atau polihidroksil-keton,

atau senyawa yang menghasilkan senyawa-senyawa ini bila dihidrolisis. Karbohidrat
mengandung gugus fungsi karbonil (sebagai aldehida atau keton) dan banyak gugus
hidroksil. Pada awalnya, istilah karbohidrat digunakan untuk golongan senyawa yang
mempunyai rumus (CH2O)n, yaitu senyawa-senyawa yang n atom karbonnya tampak
terhidrasi oleh n molekul air.

Bentuk molekul karbohidrat paling sederhana terdiri dari satu molekul gula
sederhana yang disebut monosakarida, misalnya glukosa, galaktosa, dan fruktosa. .
Banyak karbohidrat merupakan polimer yang tersusun dari molekul gula yang terangkai
menjadi rantai yang panjang serta dapat pula bercabang-cabang, disebut polisakarida,
misalnya pati, kitin, dan selulosa.

Satu diantara tiga makanan pokok kita adalah karbohidrat. Karbohidrat dihasilkan
oleh tumbuhan berklorofil dengan bantuan sinar matahari. Manusia dan hewan
memperoleh karbohidrat dari bagian-bagian tertentu tumbuhan. Kita memperoleh
karbohidrat dari nasi, roti, tapioka, dan sebagainya.

Sumber karbohidrat nabati dalam glikogen bentuk glikogen, hanya dijumpai pada
otot dan hati dan karbohidrat dalam bentuk laktosa hanya dijumpai di dalam susu. Pada
tumbuh-tumbuhan, karbohidrat di bentuk dari hasil reaksi CO2 dan H2O melalui proses
fotosintesis di dalam sel-sel tumbuhtumbuhan yang mengandung hijau daun (klorofil).
Pada proses fotosintesis, klorofil pada tumbuhtumbuhan akan menyerap dan
menggunakan enersi matahari untuk membentuk karbohidrat dengan bahan utama CO2
dari udara dan air (H2O) yang berasal dari tanah. Enersi kimia yang terbentuk akan
disimpan di dalam daun, batang, umbi, buah dan biji-bijian.
B. KIMIAWI KARBOHIDRATB. KIMIAWI KARBOHIDRAT
Karbohidrat berasal dari kata karbo (Unsur karbon dan hidrat/air) yang berarti unsur C
mengikat molekul H2O, dengan rumus kimia: C.H2O. Secara kimiawi karbohidrat adalah
suatu polihidroksialdehid dan polihidroksiaseton. Suatu makromelul karbohidrat adalah
suatu polimer alam yang dibangun oleh monomer monosakarida

Berdasarkan BM dan panjangnya rantai hidrokarbon makromolekulnya karbohidrat

dibedakan menjadi; Monosakarida, disakarida, oligosakarida, dan polisakarida.
Karbohidrat terdiri dari karbon, hidrogen dan oksigen. Contohnya adalah glukosa
(C6H12O6), Sukrosa C12H22O11 dan selulosa (C6H10O5).

Sebagaimana tampak dalam tiga contoh tersebut, karbohidrat mempunyai rumus

umum Cn(H2O)n. Rumus molekul glukosa misalnya, dapat dinyatakan sebagai C6 (H2O)6
Oleh Karena komposisi demikian, kelompok senyawa ini pernah di sangka sebagai hidrat
karbon sehingga diberi nama karbohidrat. Akan tetapi, sejak tahun 1880-an disadari
bahwa senyawa tersebut bukanlah hidrat dari karbon. Nama lain dari karbohidrat
adalah sakarida.

Karbohidrat yang dibangun oleh polihdroksi dan gugus aldehid disebut dengan
aldosa, sedangkan yang disusun oleh polihidroksi dan gugus keton dikenal dengan
ketosa. Molekul karbohidrat yang paling sederhana adalah polihidroksi aldehida dan
polihidroksi keton yang empunyai tiga hingga enam atom karbon.

Karbohidrat sederhana dibangun oleh 5 (lima) atom C disebut dengan pentosa.

Sedangkan yang dibangun oleh 6 (enam) atom C dikenal dengan heksosa. Selain
dibentuk oleh sejumlah atom C yang mengandung gugus polihidroksi, strukturnya
karbohidrat semakin kompleks dengan adanya atom karbon asimetri, yaitu atom karbon
yang mengikat empat atom atau molekul yang berbeda pada struktur tetrahedralnya.

Kehadiran C asimetri menyebabkan molekul karbohidrat bersifat optik aktif, yaitu

mampu memutar bidang cahaya terpolarisasi. Karbohidrat yang paling sederhana
ditemukan di alam mengandung tiga atom C disebut triosa84. Jika dengan gugus
aldehida dinamakan aldotriosa (HOCH2-CHOH-CHO) dan dan dengan gugus keton
disebut dengan ketotriosa (HOCH2-COCH2OH).
C. KLASIFIKASI KARBOHIDRAT
Penggolongan ini didasarkan pada reaksi hidrolisisnya. Monosakarida adalah
karbohidrat paling sederhana, tidak dapat dihidrolisis menjadi karbohidrat lebih
sederhana; disakarida dapat dihidrolisis menjadi dua monosakarida; sedangkan
polisakarida dapat dihidrolisis menjadi banyak molekul monosakarida. Adapun klasifikasi
atau penggolongan Karbohidrat adalah sebagai berikut:

1. Monosakarida
Monosakarida berarti satu gula yang disebut dengan gula sederhana oleh karena
tidak bisa lagi dihidrolisa. Monosakarida larut di dalam air dan rasanya manis,
sehingga secara umum disebut juga gula. Penamaan kimianya selalu berakhiran -osa.
Dalam Ilmu Gizi hanya ada tiga jenis monosakarida yang penting yaitu, glukosa,
fruktosa dan galaktosa. Monosakarida atau gula sederhana hanya terdiri atas satu
unit polihidroksialdehida atau keton atau hanya terdiri atas satu molekul sakarida.
Kerangka monosakarida adalah rantai karbon berikatan tunggal yang tidak
bercabang.
2. Disakarida
Disakarida adalah karbohidrat yang terdiri dari 2 satuan monosakarida. Dua
monosakarida dihubungkan dengan ikatan glikosidik antara C-anomerik dari satu
unit monosakarida dengan gugus –OH dari unit monosakarida yang lainnya.
Beberapa disakarida yang sering dijumpai: Maltosa, Laktosa, Sukrosa
Sukrosa
Adalah gula yang kita pergunakan sehari-hari, sehingga lebih sering disebut gula
meja (table sugar) atau gula pasir dan disebut juga gula invert. Mempunyai 2 (dua)
molekul monosakarida yang terdiri dari satu molekul glukosa dan satu molekul
fruktosa. Sumber: tebu (100% mengandung sukrosa), bit, gula nira (50%), jam, jelly.
Maltosa
Mempunyai 2 (dua) molekul monosakarida yang terdiri dari dua molekul glukosa. Di dalam
tubuh maltosa didapat dari hasil pemecahan amilum, lebih mudah dicema dan rasanya lebih
enak dan nikmat. Dengan Jodium amilum akan berubah menjadi warna biru. Peranan
perbandingan amilosa dan amilo pektin terlihat pada serelia; Contohnya beras, semakin kecil
kandungan amilosa atau semakin tinggi kandungan amilopektinnya, semakin lekat nasi
tersebut.

Maltosa adalah suatu disakarida dan merupakan hasil dari hidrolisis parsial tepung
(amilum). Maltosa tersusun dari molekul α-D-glukosa dan β-D-glukosa.

Laktosa
Mempunyai 2 (dua) molekul monosakarida yang terdiri dari satu molekul glukosa dan satu
molekul galaktosa. Laktosa kurang larut di dalam air. Sumber : hanya terdapat pada susu
sehingga disebut juga gula susu. Kandungan pada susu sapi 4-5% dan pada asi 4- 7%. Laktosa
dapat menimbulkan intolerance (laktosa intolerance) disebabkan kekurangan enzim laktase
sehingga kemampuan untuk mencema laktosa berkurang .

3. Polisakarida
Merupakan senyawa karbohidrat kompleks, dapat mengandung lebih dari 60.000
molekul monosakarida yang tersusun membentuk rantai lurus ataupun bercabang
dan setiap cincin dapat membentuk ikatan glikosida100 . Polisakarida rasanya tawar
(tidak manis), tidak seperti monosakarida dan disakarida. Di dalam Ilmu Gizi ada 3
(tiga) jenis yang ada hubungannya yaitu amilum, dekstrin, glikogen dan selulosa.

4. Glikosida
Adalah; Suatu Senyawa yangg terbentuk dari molekul monosakrida yang
berikatan/bersenyawa (bereaksi) dengan senyawa bukan karbohidrat. Cth;
monoskarida (glikon) berekasi dengan senyawa alkohol (aglikon). Ditemukan pada
jaringan tumbuhan, akar, kulit, dan daun buah.
Glikosida ada banyak macam penggolongannya, biasanya didasarkan atas jenis
aglikonnya. Menurut Claus, glikosida dibagi menjadi 11 golongan, antara lain:

1. Glikosida Kardioaktif (Glikosida Jantung)

2. Glikosida Antrakinon
3. Glikosida Sianofor
4. Glikosida Saponin
 5. Glikosida Flavonol
6. Glikosida Isotiosianat
7. Glikosida Alkohol
8. Glikosida Aldehid
9. Glikosida Lakton
10. Glikosida Fenol
11. Glikosida golongan lain, termasuk di antaranya zat netral

D. Fungsi karbohidrat di dalam tubuh adalah

1. Fungsi utamanya sebagai sumber enersi (1 gram karbohidrat menghasilkan 4 kalori)
bagi kebutuhan sel-sel jaringan tubuh. Sebagian dari karbohidrat diubah langsung
menjadi enersi untuk aktifitas tubuh, clan sebagian lagi disimpan dalam bentuk glikogen
di hati dan di otot. Ada beberapa jaringan tubuh seperti sistem syaraf dan eritrosit,
hanya dapat menggunakan enersi yang berasal dari karbohidrat saja.
2. Melindungi protein agar tidak dibakar sebagai penghasil enersi. Kebutuhan tubuh
akan enersi merupakan prioritas pertama; bila karbohidrat yang di konsumsi tidak
mencukupi untuk kebutuhan enersi tubuh dan jika tidak cukup terdapat lemak di dalam
makanan atau cadangan lemak yang disimpan di dalam tubuh, maka protein akan
menggantikan fungsi karbohidrat sebagai penghasil enersi. Dengan demikian protein
akan meninggalkan fungsi utamanya.
3. Membantu metabolisme lemak dan protein dengan demikian dapat mencegah
terjadinya ketosis dan pemecahan protein yang berlebihan.
4. Di dalam hepar berfungsi untuk detoksifikasi zat-zat toksik tertentu.
5. Beberapa jenis karbohidrat mempunyai fungsi khusus di dalam tubuh. Laktosa
rnisalnya berfungsi membantu penyerapan kalsium. Ribosa merupakan merupakan
komponen yang penting dalam asam nukleat.
6. Selain itu beberapa golongan karbohidrat yang tidak dapat dicerna, mengandung
serat (dietary fiber) berguna untuk pencernaan, memperlancar defekasi.
Uji Karbohidrat antara lain dengan Uji Molisch; Pereaksi molisch yang terdiri dari α-
naftol dalam alkohol akan bereaksi dengan furfural tersebut membentuk senyawa
kompleks berwarna ungu yang disebabkan oleh daya dehidrasi asam sulfat pekat
terhadap karbohidrat. Uji Benedict; Larutan tembaga alkalis akan direduksi oleh gula
yang mempunyai gugus aldehid atau keton bebas dengan membentuk kuprooksida yang
berwarna.

Uji Barfoed; Uji ini untuk membedakan monosakarida dan disakarida. Pada
percobaan ini, karbohidrat direduksi pada suasana asam. Uji Seliwanoff; Reaksi ini
spesifik untuk ketosa. Uji Tollens; Uji ini untuk positif terhadap karbohidrat pentosa
yang membedakannya dengan heksosa. Hidrolisis Sukrosa; Hidrolisis sukrosa ini untuk
membuktikan apakah hasil hidrolisis dari sukrosa adalah glukosa dan fruktosa.
Percobaan glikolisis pada ragi; Pada manusia dan hewan, hasil akhir glikolisis anaerob
adalah asam laktat, sedangkan pada ragi glikolisis anaerob (peragian gula) menghasilkan
etanol.
 Bab 5
LIPID
A. DEFINISI LIPID
-asam lemak dan esternya; (3) mempunyai kemungkinan digunakan oleh mahluk hidup. Kata
lemak berasal dari bahasa Yunani (Greece) yaitu lipos. Sedangkan dalam bahasa inggris
berarti lipid. Secara umum lemak merupakan senyawa organik yang tidak larut dalam air
tetapi dapat diekstrasi dengan pelarut non polar seperti klorofom, eter dan benzena.
Pengertian ini didasarkan dari salah satu kesepakatan Kongres Internasional Kimia
Murni dan Terapan (International Congres of Pure and Applied Chemistry) karena
sukarnya memberikan definisi yang jelas tentang lemak.

Lipid adalah kelompok molekul alami yang meliputi lemak, lilin, sterol, vitamin yang
larut dalam lemak (seperti vitamin A, D, E, dan K), monogliserida, digliserida, trigliserida,
fosfolipid, dan lain-lain. Fungsi biologis utama lipid termasuk menyimpan energi,
pensinyalan, dan bertindak sebagai komponen pembangun membran sel. Lipid memiliki
aplikasi dalam industri kosmetik dan makanan serta dalam nanoteknologi.

Lipid juga mencakup molekul seperti asam lemak dan turunannya (termasuk tri-, di-,
monogliserida, dan fosfolipid), serta metabolit lainnya yang mengandung sterol seperti
kolesterol. Meskipun manusia dan mamalia lainnya menggunakan berbagai jalur
biosintesis untuk memecah dan mensintesis lipid, beberapa lipid esensial tidak dapat
dibuat dengan cara ini dan harus diperoleh dari makanan.

Biokimia bersepakat bahwa lemak dan senyawa organik yang mempunyai sifat fisika
seperti lemak, dimasukkan dalam suatu kelompok yang disebut dengan lipid. Adapun
sifat fisika yang dimaksud adalah: (1) tidak larut dalam air, tetapi larut dalam satu atau
lebih dari satu pelarut organik misalnya eter, aseton, kloroform, benzena yang sering
juga disebut “pelarut lemak”; (2) ada hubungan dengan asam
B. PENGGOLONGAN LIPID
Dalam bab ini lipid dibagi dalam beberapa golongan berdasarkan kemiripan struktur
kimianya, yaitu lemak, kolesterol, trigliserida, fospolipid, dan asam lemak.

1. Lemak Salah satu senyawa organik golongan ester yang banyak terdapat dalam
tumbuhan, hewan, atau manusia dan sangat berguna bagi kehidupan manusia
adalah lemak (Fat). Lemak adalah turunan karboksilat dari ester gliserol yang disebut
gliserida yang berupa trigliserida dan triasilgliserol. Contoh lemak adalah wax (lilin)
yang dihasilkan lebah.
2. Trigliserida Sebagian besar lemak dan minyak di alam terdiri atas 98-99%
trigliserida. Trigliserida adalah suatu ester gliserol. Trigliserida terbentuk dari 3 asam
lemak dan gliserol. Ketiga asam lemak itu dapat berasal dari jenis yang sama atau
dapat pula berasal dari jenis yang berbeda dan tergolong ke dalam lemak sederhana
yang sulit dihidrolisis oleh larutan asam atau basa. Fungsi utama Trigliserida adalah
sebagai zat energi. Trigliserida adalah sebuah gliserida, yaitu ester dari gliserol dan
tiga asam lemak. Trigliserida merupakan penyusun utama minyak nabati dan lemak
hewani.
3. Kolesterol Kolesterol adalah jenis lemak yang paling dikenal oleh masyarakat.
Kolesterol merupakan komponen utama pada struktur selaput sel dan merupakan
komponen utama sel otak dan saraf. Kolesterol merupakan bahan perantara untuk
pembentukan sejumlah komponen penting seperti vitamin D (untuk membentuk &
mempertahankan tulang yang sehat), hormon seks (contohnya Estrogen &
Testosteron) dan asam empedu (untuk fungsi pencernaan ). Pembentukan kolesterol
di dalam tubuh terutama terjadi di hati (50% total sintesis) dan sisanya di usus, kulit,
dan semua jaringan yang mempunyai sel-sel berinti.
4. Lipid Plasma Pada umumnya lemak tidak larut dalam air, yang berarti juga tidak
larut dalam plasma darah. Agar lemak dapat diangkut ke dalam peredaran darah,
maka lemak tersebut harus dibuat larut dengan cara mengikatkannya pada protein
yang larut dalam air.
5. Asam Lemak. Asam lemak adalah asam organik yang terdapat sebagai ester
rigliserida atau lemak, baik yang berasal dari hewan ataupun dari tumbuhan. Asam
ini adalah asam karboksilat dengan yang mempunyai ranatai karbon panjang dengan
rumus umum R-COOH, di mana R adalah rantai karbon yang jenuh (tidak
mengandung ikatan rangkap) atau rantai karbon tidak jenuh (mengandung ikatan
rangkap) dan pada umumnya asam lemak mempunyai jumlah atom karbon genap
6. Gliserolipid. tersusun atas gliserol tersubstitusi mono-, di-, dan tri-yang paling
terkenal adalah triester asam lemak dari gliserol, disebut trigliserida, Istilah
"triasilgliserol" terkadang digunakan sebagai sinonim "trigliserida". Dalam senyawa
ini, tiga gugus hidroksil dari gliserol masing-masing mengalami esterifikasi, biasanya
oleh asam lemak yang berbeda.
7. Gliserofosfolipid. Gliserofosfolipid, biasanya dirujuk sebagai fosfolipid, terdapat
cukup banyak di alam dan merupakan komponen kunci lipid dwilapis dalam sel serta
terlibat di dalam metabolisme dan sinyal komunikasi antar sel.
8. Sfingolipid. Sfingolipid adalah keluarga senyawa-senyawa kompleks yang berbagi
fitur struktural yang sama, yaitu kerangka dasar basa sfingoid yang disintesis secara
de novo dari asam amino serina dan asil lemak KoA berantai panjang, yang
kemudian diubah menjadi seramida, fosfosfingolipid, glisosfingolipid, dan
senyawasenyawa lainnya.
9. Lipid sterol. Lipid sterol, seperti kolesterol dan turunannya, adalah komponen
penting dalam lipid membran, bersama dengan gliserofosfolipid dan sfingomielin.
Steroid, semuanya diturunkan dari penyatuan struktur inti empat cincin yang sama,
memiliki peran biologis yang bervariasi seperti hormon dan molekul pensinyalan.
10. Lipid prenol. Isoprenoid sederhana (alkohol linear, difosfat, dan lain-lain) terbentuk
dari adisi unit C5 secara terus menerus, dan diklasifikasi menurut banyaknya satuan
terpena ini. Struktur yang mengandung lebih dari 40 karbon dikenal sebagai
politerpena. Karotenoid adalah isoprenoid sederhana yang penting yang berfungsi
sebagai antioksidan dan sebagai prekursor vitamin A.
C. FUNGSI BIOLOGI LIPID
1. Membran Plasma
Plasma Sel eukariotik berada dalam organel berbatas membran yang melaksanakan fungsi
biologis yang berbeda
2. Cadangan energi
Trigliserida, yang disimpan dalam jaringan adiposa, adalah bentuk utama cadangan energi
baik dalam hewan maupun tumbuhan dan secara kimiawi lemak dan minyak adalah
trigliserida
3. Pensinyalan
Dalam beberapa tahun terakhir, telah muncul bukti yang menunjukkan bahwa pensinyalan
lipid adalah bagian penting dari pensinyalan sel.
 Bab 6
ENZIM
A. DEFINISI DAN SIFAT ENZIM
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang
meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu
substrat tertentu dan inilah yang menjadi cirri khas enzim.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan
dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam
pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim
tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen. Enzim merupakan
katalisator pada semua reaksi yang terjadi di dalam sel.

Sifat enzim sebagai katalis, yaitu:

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi. Artinya enzim tidak mengubah
produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya
meningkatkan laju suatu reaksi.
b. Efektif, kecepatan reaksi lebih tinggi dengan faktor 106- 1012 kali.
c. Tepat, kerja enzim memiliki kapasitas pengaturan yang baik.
d. Spesifik, substrat dan produk yang sihasilkan spesifik dan tanpa terjadinya
reaksi maupun produk samping. Enzim bekerja secara spesifik Artinya enzim hanya
mempengaruhi substrat tertentu saja.
e. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti
protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim
akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut
organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi
sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
f. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai
katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
g. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim
dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat
laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa
menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

B. TATA NAMA DAN KLASIFIKASI ENZIM

Komisi enzim internasional (The International Enzyme Commission, EC) telah
menetapkan tata nama bersistem untuk enzim yang sama dengan konsep pada system
 IUPAC dalam tata nama senyawa organic yang memberikan nama dan nomor enzim
sesuai dengan reaksi yang dikatlisnya. Contoh nama enzim bersistem; EC 3.5.1.5urea
amidohidrolase untuk enzim yang mengkatalisis hidrolisis urea.

Penamaan enzim secara umum didasarkan pada beberapa hal sebagai berikut:

1. Substrat yang dikatalisis, (urease, lipase, arginase).

2. Jenis reaksi yang dikatalisis, (dekarboksilase, hidrase, esterase).

3. Penomoran menurut ketentuan “International Enzyme Commision”. EC.a.b.c.d = Enzyme

Comission (a) nama golongan (b) nama subgolongan (c) sub sub golongan (d) urutan
ditemukannya untuk jenis enzim yang sama.

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a) Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di
dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses
kehidupan sel,misal dalam proses respirasi. b) Eksoenzim Eksoenzim disebut juga
enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi
untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membrane

2. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi beberapa golongan
yaitu150: a) Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam
enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan
dehidrogenase. b) Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut; Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina,
Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat, Transasilase
adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. c) Hidrolase Enzim ini mengkatalisis
reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase adalah hidrolase
yang menghidrolisis gugusan ester karboksil, Lipase adalah hidrolase yang
menghidrolisis lemak
3. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak
menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan BIOKIMIA | 215 sebagainya
serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan
dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

C. ASPEK UMUM MOLEKUL ENZIM

Secara umum hampir semua enzim adalah protein dan memperlihatkan sifat-sifat
protein, yaitu: 1. BM enzim >>>> BM substrat
2. Struktur primer, sekunder, dan tersier penting bagi aktivitas katalitiknya.
3. Enzim berupa protein sederhana aktivitasnya hanya ditentukan oleh struktur
tersiernya saja. 4. Enzim berupa protein terkonjugasi, bagian proteinnya saja (apoenzim)
tidak memiliki aktivitas katalitik tanpa adanya bagian nonprotein (kofaktor).
5. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik seperti ion logam, maupun molekul
organik yang disebut sebagai koenzim seperti vitamin.
6. Bagian-bagian enzim berdasarkan fungsi katalitiknya: a. Bagian katalitik, bagian yang
mengikat substrat dan mengubah menjadi produk. b. Bagian pengendali, bagian yang
mengikat modulator.

D. MEKANISME KERJA ENZIM

Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam
sel maupun reaksi kimia yang terjadi di luar sel. . Enzim bekerja dengan cara bereaksi
dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi
kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan
reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2.
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat

E. KINETIKA MICHAELIS-MENTEN
Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki satu
substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu
substrat, prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan banyak
substrat.

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap,

maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Untuk dapat
terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan
substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif
F. KATALISATOR
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis.
Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap
digunakan untuk menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses
tanpa mengalami perubahan.

Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi
yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai
reaksi tersebut.

G. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

1. Faktor Suhu
Suhu mempengaruhi gerak molekul. Pada suhu optimal, tumbukan antara enzim dan
substrat terjadi pada kecepatan yang paling tinggi. Setiap enzim memiliki suhu
optimum dimana enzim memiliki aktivitas maksimal. Pada suhu jauh di atas suhu
optimal menyebabkan enzim terdenaturasi, mengubah bentuk, struktur, dan
fungsinya.

2. Derajat keasaman (pH)

Seperti protein, enzim juga bekerja dipengaruhi oleh derajat keasaman lingkungan.
Enzim bekerja pada pH tertentu yang disebut dengan pH Optimum

3. Hasil akhir (produk)

Jika sel menghasilkan produk lebih banyak daripada yang dibutuhkan, produk yang
berlebih tersebut dapat menghambat kerja enzim. Hal ini dikenal dengan feedback
inhibitor. Jika produk yang berlebih habis digunakan, kerja enzim akan kembali
normal.

4. Konsentrasi enzim
Pada rekasi dengan konsentrasi enzim yang jauh lebih sedikit daripada substrat,
penambahan enzim akan meningkatkan laju reaksi. Peningkatan laju reaksi ini terjadi
secara linier. Dengan kata lain kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus dengan
konsentrasi enzim

5. Konsenstrasi substrat
Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi yang dikatalisis oleh enzim awalnya
akan meningkatkan laju reaksi. Akan tetapi, setelah konsentrasi substrat dinaikkan
lebih lanjut, laju reaksi akan mencapai titik jenuh dan tidak bertambah lagi.

6. Zat Penghambat
Kerja enzim dapat dihambat oleh zat penghambat atau inhibitor. Terdapat dua jenis
inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.