TUGAS BIOKIMIA II

ENZIM

DISUSUN OLEH :

AJENG PRAMESTHI CAHYANI 21820029

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER HEWAN

UNIVERSITAS WIJAYA KUSUMA SURABAYA
SURABAYA
2022
Structure and Function of Allophanate Hydrolase

Allophanate hydrolase mengubah allophanate menjadi amonium dan karbon

dioksida. Penting untuk pemanfaatan urea sebagai sumber nitrogen, juga memiliki
fungsi penting dalam eukariotik yang baru ditemukan jalur degradasi prekursor
asam nukleat pirimidin, transisi ragi-hifa yang digunakan beberapa patogen untuk
melarikan diri pertahanan inang, dan jalur degradasi herbisida s-triazin baru-baru
ini muncul di banyak bakteri tanah. Struktur kristal dari Kluyveromyces lactis
allophanate hidrolase. Fungsional yang diarahkan pada struktur penelitian bahwa
domain N dan C-nya mengkatalisasi a reaksi dua langkah dan berkontribusi untuk
mempertahankan bentuk dimer enzim yang dibutuhkan untuk aktivitas optimalnya.
Bahwa domain C mungkin mengkatalisasi a bentuk baru dari reaksi dekarboksilasi
yang mungkin memperluas pengetahuan tentang reaksi umum ini dalam sistem
biologis.

Structural insights into glycoside hydrolase family 32 and 68 enzymes:

functional implications

Glikosida hidrolase (GH) telah terbukti berperan peran unik dalam berbagai proses
biologis seperti biosintesis glikans, metabolisme dinding sel, tanaman pertahanan,
pensinyalan, dan mobilisasi penyimpanan cadangan. Sampai saat ini, GH dibagi
menjadi lebih dari 100 keluarga berdasarkan struktur mereka secara keseluruhan.
GH32 dan GH68 digabungkan dalam klan GH-J, tidak hanya menyembunyikan
hidrolase khas tetapi juga transferase tipe non-Leloir (fructosyltransferases), terlibat
dalam biosintesis fruktan. Ulasan ini merangkum yang baru-baru ini kemajuan
penelitian struktur-fungsi pada tanaman GH32 enzim, dan menyoroti persamaan
dan perbedaan dibandingkan dengan mikroba GH32 dan GH68 enzim. Analisis
mendalam tentang struktur yang terikat ligan dan eksperimen mutagenesis yang
diarahkan ke lokasi mengidentifikasi residu kunci dalam pengikatan substrat (atau
inhibitor) dan pengakuan. Secara khusus, sukrosa dapat mengikat sebagai inhibitor
di Cichorium intybus 1-FEH IIa, sedangkan mengikat sebagai substrat di Bacillus
subtilis levansucrase dan invertase dinding sel Arabidopsis thaliana (AtcwINV1).
Di pabrik GH32, residu tunggal, setara dari Asp239 di AtcwINV1, tampaknya
penting untuk stabilisasi sukrosa di situs aktif dan penting dalam menentukan
spesifisitas donor sukrosa.

Structural and functional analyses of glycoside hydrolase 138 enzymes

targeting chain A galacturonic acid in the complex pectin
rhamnogalacturonan II

Glikosida hidrolase (GH) telah terbukti berperan peran unik dalam berbagai proses
biologis seperti biosintesis glikans, metabolisme dinding sel, tanaman pertahanan,
pensinyalan, dan mobilisasi penyimpanan cadangan. GH dibagi menjadi lebih dari
100 keluarga berdasarkan struktur mereka secara keseluruhan. GH32 dan GH68
digabungkan dalam klan GH-J, tidak hanya menyembunyikan hidrolase khas tetapi
juga transferase tipe non-Leloir (fructosyltransferases), terlibat dalam biosintesis
fruktan. Struktur fungsi pada tanaman GH32 enzim, dan menyoroti persamaan dan
perbedaan dibandingkan dengan mikroba GH32 dan GH68 enzim. Analisis
mendalam tentang struktur yang terikat ligan dan eksperimen mutagenesis yang
diarahkan ke lokasi mengidentifikasi residu kunci dalam pengikatan substrat (atau
inhibitor) dan pengakuan. Secara khusus, sukrosa dapat mengikat sebagai inhibitor
di Cichorium intybus 1-FEH IIa, sedangkan mengikat sebagai substrat di Bacillus
subtilis levansucrase dan invertase dinding sel Arabidopsis thaliana (AtcwINV1).
Di pabrik GH32, residu tunggal, setara dari Asp239 di AtcwINV1, tampaknya
penting untuk stabilisasi sukrosa di situs aktif dan penting dalam menentukan
spesifisitas donor sukrosa.
 DAFTAR PUSTAKA

Fan et al. "Structure and Function of Allophanate Hydrolase." BIOLOGICAL

CHEMISTRY (2013): 29.
Labourel et al. "Structural and functional analyses of glycoside hydrolase 138
enzymes targeting chain A galacturonic acid in the complex pectin
rhamnogalacturonan II." The American Society for Biochemistry and
Molecular Biology, Inc. (2019): 7711-7721.
Lammens et al. "Structural insights into glycoside hydrolase family 32 and 68
enzymes: functional implications." Experimental Botany (2009): 1-14.
LAMPIRAN