Nama : Annisa Fadhila

NIM : H1041171026

Mata Kuliah : Enzimologi

Dosen Pengampu : Dr. Zulfa Zakiah S.Si., M.Si

a. Jelaskan contoh enzim alosterik pada tumbuhan, hewan dan mikroorganisme, peran
dan mekanisme kerjanya !
Jawab :
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. Enzim
alosterik mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan
bagian yang menangkap penghambat. Terdapat enzim yang dapat bekerja pada hewan,
tumbuhan maupun mikroorganisme.
a. Enzim alosterik yang terdapat pada hewan. Neidle dan Dunlop (2002), melakukan
penelitian mengenai pengaturan enzim alosterik dari enzim serine racemase otak tikus.
Aktivitas enzim serine racemase dapat mensintesis neuromodulator serin.. Serine racemase
pada penelitian dimurnikan dari otak tikus. Mereka memiliki sifat enzimatik yang serupa
dan memiliki berat molekul sekitar 55 kDa berdasarkan kromatografi, ditemukan bahwa
kedua bentuk enzim tersebut membutuhkan Mg2 + dan sangat distimulasi oleh ekstrak ragi.
Ekstrak ragi dapat digantikan oleh ATP, GTP, atau ADP pada tingkat yang lebih rendah,
oleh nukleotida. Dengan adanya 1 mM ATP, Km untuk l-serin menurun dari 13 mM
menjadi 1,8 mM dengan sedikit perubahan pada V max, yang menunjukkan mekanisme
alosterik untuk aktivasi nukleotida. Selain bertindak sebagai serine racemase, enzim
tersebut telah dilaporkan bekerja pada l-serine O-sulfate sebagai dehydratase. Ketika diukur
dengan HPLC, setelah derivatisasi dengan 2,4 dinitrofenilhidrazin, seperti yang diharapkan,
pembentukan piruvat yang sangat cepat dari substrat ini. l-serin juga diubah menjadi
piruvat sekitar dua kali tingkat rasemisasi.
b. Enzim alosterik yang berada di tumbuhan, Takehara (2020) menjelaskan mengenai
Mekanisme alosterik umum mengatur inaktivasi homeostatis auksin dan giberelin. Regulasi
alosterik merupakan aktivasi protein dengan pengikatan efektor di situs selain yang aktif
situs. Penelitian yang dilakukan takehara (2020) menunjukkan melalui analisis struktural
sinar-X giberelin 2-oksidase 3 (GA2ox3), dan auksin dioksigenase (DAO), yang
mekanisme seperti itu mempertahankan homeostasis hormonal pada tanaman. Di dalam
jurnal ini digunakan Enzim inaktivasi IAA dari sudut pandang alosteriknya. Dilakukan
analisis struktural dan fungsional dari inaktivasi GA dan IAA enzim dalam beras, GA 2-
oksidase 3 (OsGA2ox3) dan dioksigenase, untuk oksidasi auksin (OsDAO), masing-
masing. Hasilnya terungkap bahwa pengalihan monomer-multimer terjadi berdasarkan
substrat tingkat, dan bahwa perubahan konformasi yang dihasilkan meningkatkan aktivitas
enzim ini untuk mempertahankan homeostasis fitohormon, sesuai sepenuhnya dengan teori
alosterik oleh Monod.
c. Enzim alosterik mikroorganisme. Terdapat mekanisme Aktivasi Alosterik dan
Penghambatan Deoksiribonukleosida Triphosfat Triphosfohidrolase dari Enterococcus
faecalis. Di dalam jurnal ini Vorontsov (2013) menjelaskan bahwa Enterococcus faecalis,
patogen yang mengancam nyawa yang resisten terhadap antibiotik umum. Terdapat homo-
tetrameric deoxyribonucleoside triphosphate (dNTP) triphosphohydrolase (dNTPase),
mengubah dNTPs menjadi deoxyribonucleosides dan triphosphate. DNTPase memainkan
peran penting dalam pertahanan seluler melawan patogen Terdapat homo-tetrameric
deoxyribonucleoside triphosphate (dNTP) triphosphohydrolase (dNTPase), mengubah
dNTPs menjadi deoxyribonucleosides dan triphosphate. dNTPase menunjukkan bahwa
aktivitas enzimatiknya diatur oleh dATP dan dCTP. Analisis biokimia terperinci, dipandu
oleh struktur kristal, menunjukkan bahwa fungsi dTTP dan dGTP sebagai regulator negatif
dari enzim, sedangkan dATP dan dCTP adalah efektor alosterik positif, mengikat ke situs
regulasi sekunder berbahaya yang berdekatan dengan situs alosterik primer pengikatan
dGTP. Secara keseluruhan, hasil ini mengungkapkan mekanisme molekuler kompleks dari
regulasi yang dimediasi substrat dari katalisis EF1143. paling menarik dari dNTPase yang
dikarakterisasi secara biokimia.
 Verontsov (2013), menunjukkan bahwa pengikatan dGTP di situs alosterik primer
merupakan prasyarat untuk aktivasi EF1143 yang bergantung pada dATP dan dCTP. Untuk
menentukan konstanta pengikatan dGTP di situs alosterik, laju hidrolisis dATP dan dCTP
ditentukan. Laju hidrolisis dGTP dibandingkan antara campuran reaksi yang mengandung
dua jenis dNTP, hidrolisis dGTP jelas ditingkatkan dengan adanya dATP atau dCTP, tetapi
tidak dengan dTTP, dengan dATP sebagai aktivator yang lebih kuat. Selanjutnya, hidrolisis
dTTP hampir tidak ada ketika salah satu dNTP lainnya digabungkan dengan dTTP dalam
campuran reaksi. Pengamatan ini konsisten dengan 4LRL, di mana TPT mengikat di situs
alosterik kedua menyusut situs katalitik.Terdapat Empat molekul dGTP dalam struktur
4LRL ditemukan di situs alosterik yang telah diidentifikasi sebelumnya di antarmuka antara
monomer.