BAB 20

MAKROMOLEKUL
Tujuan
a. Dapat menjelaskan definisi tentang makromolekul.
b. Dapat mengetahui struktur pada makromolekul.
c. Dapat mengetahui model kumparan acak.
d. Dapat mengetahui tentang polimer biologi.
e. Dapat mengetahui tentang polimer sintetis.
f. Dapat mengetahui karakterisasi makromolekul.
g. Dapat mengetahui tentang rakitan mandiri, misel, dan
membrane biologis.

1. Pendahuluan
Makromolekul adalah molekul besar dengan struktur
molekul berdasarkan kumpulan komponen molekul
yang lebih kecil. Sebagian besar biologi modern
melibatkan studi tentang struktur dan fungsi
makromolekul seperti protein, DNA, dan membran
biologis. Polimer adalah makromolekul yang ada di
mana-mana dan digunakan dalam banyak aplikasi.
Makromolekul adalah molekul dengan ukuran sangat
besar, biasanya terdiri dari 1000 atom atau lebih yang
terbentuk melalui interaksi molekul yang lebih kecil,
seperti kumpulan asam amino yang terikat secara
kimia untuk membentuk protein, atau penggabungan
asam nukleat untuk membentuk asam polinukleotida
deoksiribonukleat (DNA). Hal yang akan dibahas pada
kali ini yaitu pengaruh unit molekul individu dari
makromolekul pada struktur kompleks dan reaktivitas
kimia yang ditunjukkan oleh makromolekul yang akan
 dijelaskan akan menjelaskan struktur dan sifat
makromolekul, bagaimana ukuran dan bentuk
makromolekul diukur, dan pembentukan
makromolekul melalui cara kovalen dan nonkovalen.
2. Struktur Makromolekuler
Makromolekul melibatkan rakitan besar atom
dan molekul. Agar lebih mudah memahami struktur
makromolekul, perlu mempertimbangkan dari empat
tingkat struktur yaitu:
1. Struktur Primer

Gambar 2.1.1 Ilustrasi reaksi kondensasi

yang melibatkan dua molekul (Engel and
Reid 2020)
Reaksi kondensasi sederhana di mana
dua molekul, glisin (G) dan alanin (A),
bergabung membentuk glisilalanin, yang kita
wakili sebagai GA. Singkatan ini
menunjukkan bahwa molekul baru ini adalah
kombinasi dari G dan A. Bahwa produknya
tidak simetris, dengan gugus amino (-NH2)
terkait dengan ujung glisin GA dan gugus
hidroksi (-OH) terkait dengan ujung alanin.
Dapat dilakukan reaksi kondensasi kedua ini
dengan alanin, yang akan menghasilkan GAA
trimer.
Meskipun produk yang dihasilkan
berbeda walaupun terdiri dari komponen
 yang sama. Perbedaan struktur primer disebut
juga perbedaan konfigurasi, yang dimana
makromolekul hanya dapat diubah dengan
memutus dan membentuk kembali ikatan
kimia.
2. Struktur Sekunder
Luasnya struktur sekunder bergantung
pada interaksi antarmolekul lokal. Ketika
interaksi antar molekul sangat lemah, maka
hanya terdapat sedikit struktur sekunder.

Gambar 2.2.1 Ilustrasi satuan molekul

etana yang membentuk makromolekul
polietilen (Engel and Reid 2020)
Pada (Gambar 2.2.1) Polimer tersebut
menunjukkan struktur sekunder kumparan
acak, dimana unit molekul diorientasikan
secara acak terhadap satu sama lain.

Gambar 2.2.2 Tingkat struktu makromolekul

untuk protein (Engel and Reid 2020)
Pada (Gambar 2.2.2) menujukkan contoh
ketika interaksi antarmolekul yang kuat,
 seperti ikata hidrogen dan interaksi dipo-
dipol, maka struktur sekunder yang teratur
seperti heliks atau lembaran.
3. Struktur Tersier
Struktur tersier ini hanya mengacu pada
keseluruhan struktur tiga dimensi
makromolekul sebagaimana didefinisikan
oleh interaksi antara berbagai wilayah
molekul makro. Sebagai contoh, bagian
makromolekul dapat membentuk heliks dan
heliks tersebut kemudian dapat berinteraksi
dengan cara yang menentukan struktur tersier
protein (Gambar 2.2.2), struktur primer
makromolekul menghasilkan daerah
pembentukan heliks (struktur sekunder), dan
interaksi antara heliks menentukan struktur
makromolekul tiga dimensi atau tersier.
4. Struktur Kuarter
Struktur kuarter melibatkan interaksi antara
makromolekul individu yang mengarah pada
pembentukan struktur agregat.

Gambar 2.4.1 Struktur kuartener pada

hemoglobin (Engel and Reid 2020)
Contoh klasik struktur kuaterner ditemukan
pada makromolekul hemoglobin (Gambar
 2.4.1). Hemoglobin dibentuk oleh agregasi
empat makromolekul terpisah, dengan
interaksi muatan-muatan mirip dengan
jembatan garam antara makromolekul yang
sebagian besar bertanggung jawab atas
pembentukan hemoglobin. Struktur
kuarterner mempengaruhi sifat pengikatan
oksigen hemoglobin yang menunjukkan
bahwa agregasi makromolekul dapat secara
signifikan mengubah sifat masing-masing
makromolekul dalam agregat.
3. Model Random-Coil
Luasnya struktur sekunder yang ditunjukkan
oleh makromolekul dipengaruhi oleh jenis interaksi
antarmolekul yang ada. Untuk makromolekul yang
interaksi antarmolekulnya lemah (misalnya, polimer
polietilen yang dijelaskan di atas), konformasi yang
ditunjukkan oleh makromolekul dijelaskan dengan
baik oleh model kumparan acak di mana ikatan antar
bagian rantai bebas mengambil sudut mana pun.

Gambar 3.1 Ilustrasi model kumparan acak

(Engel and Reid 2020)
Pada (Gambar 3.1) menunjukkan bahwa
makromolekul dianggap sebagai kumpulan N unit
yang dihubungkan oleh ikatan dengan panjang yang
sama (l), dan dimana sudut antara ikatan (θ) bebas
mengambil nilai antara 0° dan 180°. Lebih lanjut,
dapat diasumsikan bahwa makromolekul disaat seperti
rantai yang bergabung secara bebas dimana unsur
atomnya tidak menempati volume apapun, sehingga
terjadi keterbatasan dalam ikatan sudut akibat
tumpang tindih spasial antar konstituen dapat
diabaikan.
Cara untuk mengkarakterisasi kisaran
konformasi yang tersedia untuk makromolekul dalam
model kumparan acak adalah dengan menentukan
probabilitas konformasi versus jarak pemisahan antara
ujung makromolekul sehubungan dengan panjang
ikatan l. Sebelum menentukan probabilitas, dapat
menentukan jumlah ikatan yang mengarah ke kanan
(NR) dan kiri (NL) dengan jumlah total ikatan N yang
sama dengan jumlah suku-suku ini. Banyaknya
konformasi yang merespons jarak pemisahan ujung
tertentu nl dapat dinyatakan:
𝑁! 𝑁!
𝑊= = 1 1
(3.1)
(𝑁𝐿 !)(𝑁𝑅 ) (2(𝑁−𝑛))! (2(𝑁+𝑛))!

Probabilitas mengamati suatu konfigurasi tertentu

hanyalah bobot konfigurasi tertentu dibagi dengan
bobot total yang bersesuaian dengan jumlah seluruh
konfigurasi, yang untuk sistem binomial ini hanyalah
2N:
𝑁!
1 1
(2(𝑁−𝑛))!(2(𝑁+𝑛))!
𝑊
𝑃= = (3.2)
𝑊𝑇𝑜𝑡𝑎𝑙 2𝑁

1/2 1𝑛2
2
𝑃=( ) 𝑒 −2 𝑁 (3.3)
𝜋𝑁
Probabilitas yang dinyatakan dalam Persamaan (3.3)
dapat digunakan untuk menentukan probabilitas
ujung-ujung rantai tiga dimensi dipisahkan oleh jarak
R + dR:
𝛼 3 2
2 −𝑎 𝑅2
𝑓𝑑𝑅 = 4𝜋 ( 1/2 ) 𝑅 𝑒 (3.4)
𝜋

3 1/2
𝛼=( ) (3.5)
2𝑁𝑙 2

Nilai patokan terakhir dan berguna untuk

konformation, diperoleh dari model kumparan acak
adalah radius girasi (Rg). Jari-jari girasi didefinisikan
sebagai jari-jari cangkang bola berongga yang
mempunyaimassa dan momen inersia yang sama
dengan molekul dan berguna untuk memvisualisasikan
ukuran makromolekul. Jari-jari girasi dituliskan dalam
persamaan:

𝑁 1/2
𝑅𝑔 = ( ) 𝑙 (3.6)
6

Bertambahnya jari-jari girasi seiring N1/2 serta linear

dengan panjang ikatan (l).