ASAM AMINO, PEPTIDA DAN

PROTEIN

Mega Pratiwi Irawan, M. Si

ASAM AMINO
Struktur umum Struktur isomer
asam amino asam amino
Jenis Asam Amino
Klasifikasi Asam Amino
Asam Amino Tidak Standar
Bentuk Ionik dan Zwitter Ion (Hybrid Ion)
Asam Amino
Asam Amino Bersifat Sebagai Asam dan
Basa

Donor Proton Akseptor Proton

ASAM BASA
 Jenis Asam Amino
Esensial Nonesensial
Arginin Alanin
Histidin Asparagin
Isoleusin Aspartat
Leusin Sistein
Lisin Glutamat
Metionin Glutamin
Fenilalanin Glisin
Treonin Prolin
Triptofan Serin
Valinn Tirosin
PEPTIDA DAN PROTEIN

Ikatan peptida
Struktur Protein
Struktur Primer

Dibentuk oleh ikatan kovalen antara residu asam amino

penyusun peptida (protein struktur primer)
Reaksi Pembentukan dan Penguraian Peptida
 Struktur Sekunder
α-Helix β-Sheet

Struktur sekunder terbentuk karena adanya interaksi atau ikatan hidrogen antara
residu-residu asam amino pada backbone peptida
 α-Helix

Struktur a heliks terbentuk karena ikatan

hidrogen antara gugus –C=O Ri dgn –NH Ri+4
o Tidak semua polipeptida dapat membentuk -
heliks. Adanya interaksi tambahan antar gugus
samping asam amino turut mempengaruhi
kestabilan -heliks.

o Polipeptida yang banyak memiliki residu

bermuatan sejenis sulit membentuk -heliks yang
stabil.

o Polipeptida yang memiliki gugus R besar seperti

Ser, Thr, dan Leu akan sukar membentuk -heliks.

o Adanya dua residu bermuatan berlawanan pada

jarak 3 residu dapat menstabilkan -heliks.
o Gugus-gugus aromatik pada jarak 3 residu juga dapat
menstabilkan -heliks.

o Dipol dielektrik dari ikatan peptida ditransmisikan

sepanjang -heliks, sehingga secara keseluruhan -
heliks adalah dipol. Ujung amino bermuatan parsial
positif dan ujung karboksilat bermuatan parasial
negatif. Adanya asam amino bermuatan positif didekat
ujung amino akan mendestabilkan -heliks
β-Sheet
Representasi β-sheet
β-turn
 Struktur Tersier
Interaksi struktur-struktur sekunder
dalam suatu rantai polipeptida
membentuk struktur 3 dimensi

Interaksi rantai samping residu

asam amino pada untai peptida

Distabilkan oleh: Ikatan hidrogen,

ionik, interaksi hidrofob, van der
waals dan ikatan disulfida antar
rantai samping rantai polipeptida
 Gaya dorong utama dalam folding protein adalah
interaksi hidrofobik yang terjadi antar gugus non-polar
dari rantai samping polipeptida sebagai upaya untuk
meminimisasi kontak dengan molekul air.

 Agar tujuan folding tercapai, maka diperlukan:

1. Struktur yang kompak sehingga efektif dalam
meminimisasi luas permukaan hidrofobik yang
terekspos ke pelarut.
2. Gugus-gugus fungsi yang berpotensi membentuk ikatan
hidrogen pada daerah interior protein semuanya
berpasangan. Pembentukan struktur sekunder -heliks
dan -sheet akan memaksimalkan jumlah ikatan
hidrogen.
Interaksi yang mempengaruhi struktur tersier
protein
FUNGSI PROTEIN
 Enzim
 Protein transport
 Contoh: Hemoglobin (transport oksigen)
 Nutrien
 Contoh: Ovalbumin (protein telur), kasein (protein susu)
 Gerak mekanis (fungsi otot)
 Contoh: actin dan myosin
 Struktural
 Contoh: rambut, jaring laba-laba, kolagen
 Pertahanan
 Contoh: antibodi
 Regulator
 Contoh: Insulin
1. Protein transport: contoh kasus
hemoglobin (Hb)
2. Immune Response
Destruksi antigen
3. Gerak Mekanis: fungsi otot
DENATURASI PROTEIN
Perubahan struktur kuarterner, tersier, dan sekunder
suatu protein menjadi struktur primer sehingga
mengalami kehilangan fungsinya.
Faktor denaturasi
Temperatur
pH ekstrim
Detergen
Pengocokan kuat
Pelarut organik
Urea
Logam berat