Energi bebas ikatan (G

binding
) pada proses docking ini merupakan
afinitas dari ligan yang berikatan dengan enzim membentuk kompleks
enzim-ligan dalam keadaaan kesetimbagan. Dengan melihat energi
bebas ikatan, kita dapat memperkirakan kestabilan dari kompleks
enzim-ligan yang terbentuk. Energi bebas ikatan juga berhubungan
dengan harga konstanta inhibisi (K
i
), konstanta ini juga memberikan
gambaran mengenai afinitas antara ligan dengan enzim. Afinitas ligan-
enzim diperngaruhi oleh interaksi intermolekular non kovalen antara
dua molekul seperti ikatan hidrogen, interaksi elektrostastik,
hidrofobik, dan gaya van der Waals. Persamaan K
i
dirumuskan sebagai
berikut:
=
[ ][ ]
denganpersamaan + , []
dengan E, L, dan EL berturut-turut adalah enzim, ligan, dan kompleks
enzim- ligan. Konstanta inhibisi memiliki satuan molar (M), yang
berkaitan dengan konsentrasi ligan yang menempati sisi binding enzim
tertentu [L]. Semakin kecil konstanta inhibisi, semakin kuat
penempelan ligan atau semakin tinggi afinitas antara ligan dengan
enzim. Lalu hubungan antara energi bebas ikatan dengan konstanta
inhibisi adalah sebagai berikut:
= [ ],
dengan R dan T berturut-turut adalah tetapan gas ideal dan suhu dalam
Kelvin. Semakin kuat ikatan (binding) berarti semakin negatif harga
G dan semakin kecil harga K
i
dan demikian sebaliknya, semakin
rendah afinitas berarti semakin kurang negatif harga G dan semakin
besar harga K
i
dilambangkan S. Berikut ini adalah hasil analisis energi
bebas ikatan dan harga pK
i
(pK
i
= log K
i
) dari 3 kandidat ligan terbaik
dibandingkan dengan standar (Tabel 4.1).
Dapat dilihat dari tabel 4.1 bahwa 3 kandidat ligan modifikasi memiliki
perkiraan harga pK
i
yang lebih baik (lebih besar) dari ligan standar,
demikian juga pada energi bebas ikatan yang lebih rendah daripada
ligan standar.