Nama

: L. Arika Sri Sunjari

NPM

: 10700227

Materi Kuliah : Enzim

Dosen

: dr. F. Y. Widodo

ENZIM
Enzim merupakan protein yang memiliki sifat biokatalisator. Biokatalisator
dapat mempercepat tercapainya keseimbangan tanpa mengubah konstanta yang berubah
adalah energi aktivasinya, sementara (delta)G tetap meskipun ada perubahan tanda +/-. Pada
biokatalisator dapat mengalami peningkatan suhu yang akan mengubah energi kinetik.
Klasifikasi enzim ada 6, yaitu:
1. Oksidoreduktase, mengkatalisis reaksi oksidasi dan rekduktasi.
2. Transferase, mengkatalisis pemindahan gugus seperti gugugs glikosil, metal, fosforil.
3. Hidrolase, mengkatalisis pemutusan hidrolitik C C, C N, C O dan ikatan lain.
4. Liase, mengkatalisis pemutusan C C, C N, C O, dan ikatan lain dengan eliminasi
atom yang menghasilkan ikatan rangkap.
5. Isomerase, mengkatalisis perubahan struktural atau geometri dalam suatu molekul.
6. Ligase, menkatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitkan dengan hidrolisis ATP.
Banyak enzim mengandung berbagai molekul nonprotein kecil dan ion logam yang
ikut serta secara langsung dalam katalisis atau pengikatan substrat. Molekul atau ion ini
disebut gugus prostetik (prosthetic groups), kofaktor dan koenzim.

Prosthetic groups
Suatu enzim untuk katalisis reaksi bisa dipacu oleh senyawa di luar enzim. Poshtetic
grups, yaitu senyawa yang mempunyai ikatan rangkap dan stabil yang harus ada pada saat
enzim

dibuat,

memiliki

ikatan

kuat

dan

stabil

dengan

struktur

protein

(kovalen/nonkovalen) Contohnya: Metaloenzim, piridoksal fosfat, FMN, FAD, tiamin,

biotin.

Kofaktor
Ikatannya bersifat sementara, tidak sekuat prosthetic groups dan bisa berikatan
dengan enzim atau substrat (ATP). Ketika enzim diproduksi, kofaktor tidak akan bekerja.
Hanya akan diproduksi pada saat diperlukan. Terbanyak berupa ion-ion logam yang

disebut metal activated enzym.

Koenzim
Berfungsi mentransport substrat dari tempat produksi ke tempat utilisasi

dan

menstabilisir substrat pada lingkungan sel. Koenzim tidak aktif pada reaksi, tetapi aktif pada
distribusi produk dan substrat. Gugus kimia yang diangkut adalah gugus metal(folat), gugus
asil (koenzim A), dan oligosakarida (dolikol). Juga terdiri dari vitamin B kompleks.
Isozim adalah sekelompok enzim yang dapat mengkatalisa reaksi yang sama, tetapi
pada organism yang berbeda dimana sifat fisik, kimia dan imunologis berbeda. Banyak
ditemukan pada sera dan jaringan vertebrata, insekta, tanaman, dan organism uniseluler.
Contohnya, Laktat dehidrogenase.
Dengan enzim dapat mempermudah mendiagnosis suatu penyakit genetik dan dapat
dibagi menjadi 2:
1. Enzim Plasma Fungsional:
- LPL, Kholinesterase, proenzimhemostasis.
2. Enzim Plasma Non Fungsional:
- AST=SGOT infark myokard, viral hepatitis
- ALT=SGPT infark myokard, viral hepatitis
- Amilase & Lipase pankreatitis
- g-Glutamil Transpeptidase liver diseases
- Laktat dehidrogenase penyakit jantung
- Acid Fosfatase kanker prostat
- Alkali Fosfatase penyakit obstruksi pd hepar, kelainan tulang
Kinetika enzim adalah bidang biokimia yang berkaitan dengan pengukuran kuantitatif
laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dan studi sistematik tentang faktor-faktor yang
mempengaruhi laju tersebut. Cara mengukurnya, yaitu dengan cara membandingkan
kecepatan reaksi dengan kecepatan enzim murni.
Pada kecepatan reaksi, gambar yang terbentuk adalah hiperbola yang artinya dari
waktu ke waktu, kecepatan berbeda, sehingga memerlukan rumus yang didapatkan kesamaan
suatu konstanta, yaitu Km (konstanta Michaelis Menten) adalah konstanta kecepatan reaksi
enzimatis. Semakin kecil Km, maka semakin mudah suatu enzim bereaksi dan afinitas
menjadi semakin besar. Km dapat dipengaruhi oleh struktur substrat, suhu, dan pH. Kadar pH
yang optimum dalam tubuh adalah 6,5 sampai 7. Jika terlalu asam atau basa akan terjadi
denaturasi atau rusak. Enzim juga dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja pada suhu
optimum sesuai suhu tubuh, yaitu 36,50 C sampai 370C. Bila suhu tubuh meningkat atau

menurun, juga akan terdi denturasi. Stabilitas enzim terhadap suhu dipengaruhi oleh pH,
kekuatan ionik medium, dan ada tidaknya ligan.
Inhibitor pada aktivasi enzim dapat dibedakan berdasarkan sifat ikatan dan sifat
kinetik. Berdasarkan sifat ikatan, inhibitor terdiri dari:
3. Inhibitor Reversibel, dimana setelah berikatan, dapat lepas.
4. Inhibitor Irreversibel, dimana jika sudak berikatan dengan enzim, tidak dapat lepas
lagi.
Kemudian berdasarkan sifat kinetic, inhibitor terdiri dari:
1. Inhibitor kompetitif, yaitu efek inhibitor hilang bila substrat ditingkatkan, sehingga
dapat merubah harga Km sedangkan kecepataannya tetap.
2. Inhibitor non kompetitif, yaitu efek inhibitor tidak hilang bila substrat ditingkatkan
sehingga tidak tergantung jumlah substrat ataupun inhibitor dan tidak dapat mengubah
harga Km, tetapi mengubah kecepatan.
Cara kerja inhibitor kompetitif, yaitu:
-

Inhibitor memiliki struktur molekul mirip substrat, sehingga dinamakan inhibitor

analog substrat. Contohnya: Suksinat + FAD
Fumarat + FADH2
Pada reaksi tersebut bisa terdapat malonat sebagai inhibisi yang menggambarkan
inhibisi kompetitif oleh analog substrat. Malonat akan bersaing dengan suksinat untuk
mengikat bagian aktif enzim suksinat dehidrogenase yang mengkatalisis pengeluaran
satu atom hidrogen dari setiap dua karbon metilen dari suksinat. Antara suksinat dan
malonat akan membentuk suatu kompleks ES atau E1. Karena hanya memiliki 1
karbon metil, maka malonat tidak mengalami dehidrogenasi. Akibatnya inhibitor
kompetitif bkerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia

untuk mengikat substrat, membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.

Inhibitor tidak terikat pada active site tetapi menghalangi ikatan substrat dengan
enzim (steric hidrance inhibitor). Contohnya: sulfanilamide mirip PABA sehingga
menghambat sintesa asam folat dalam bakteri, fisostigmin mirip asetil kolin,
asetazolamid (Diamox) mirip dengan anhidrase asam karbonat.
Inhibitor non kompetitif dapat bersifat reversibel dan irreversible. Pada inhibitor non

kompetitif reversibel, tidak merubah harga Km, tetapi mengubah atau menurunkan Vmax.
Pada inhibitor non kompetitif irreversible, dapat mengubah konformasi atau merusak seluruh
enzim atau mengubah konfigurasi active site, sehingga enzim menjadi inaktif.
Enzim allosterik

adalah enzim pengendali kecepatan reaksi. Enzim ini tidak

mengikuti kinetika Michaelis-Menten. Umumnya enzim allosterik bersifat Oligomerik, yaitu

lebih dari 2 sub-unit yang terdiri protomer-protomer yang saling melekat dan mempengaruhi.
Enzim ini dapat menunjukkan kooperativitas dan dapat mengikat > 1 molekul substrat,
memiliki tempat ikatan lain, yang disebut tempat ikatan Allosterik. Tidak semua Enzim
Oligomerik adalah Allosterik (laktat dehidrogenase). Beberapa Enzim punya sub-unit
Katalitik dan sub-unit Regulatorik. Enzim Allosterik berupa Multi Ligan (S, I, Aktivator dll.).
Bersifat kooperativitas, yaitu pengikatan 1 substrat mempermudah pengikatan substrat
berikutnya. Gambar grafik enzim allosterik berbentuk s yang disebut sigmoid.
Enzim Allosterik punya tempat ikatan denagn substrat (active-site) dan tempat ikatan
Allosterik. Pengikatan pada tempat Allosterik mengakibatkan perubahan konformasi tempat
ikatan

substrat

(tempat

ikatan

isosterik),

sehingga

laju

reaksi

akan

naik/turun

(aktivasi/inhibisi). Pengaruh tersebut dapat tertuju pada pengikatan substrat, pada proses
katalisis (terhadap Vmax) atau terhadap keduanya. Tempat Allosterik hanya dapat mengikat
senyawa dengan konfigurasi yang cocok (kekhususan sterik).
Laju reaksi enzimatik dilakukan dengan cara pengendalain sintesis, degradasi enzim
dan pengendalian aktivitas katalitik enzim. Pada pengendalian sintesis, berjalan secara
genetis pada prokariota. Pengendalian sintesis terdapat cara resprasi, contohnya:
a. typhimurium:
- penambahan His akan menurunkan enzim biosintesis His.
- penambahan Leu akan menurunkan enzim biosintesis Leu.
- represi umpan balik produk.
b. E. coli yg tumbuh pd sumber C selain glukosa
(X) glukosa menekan enzim katabolisme X represi katabolit
Ada juga cara induksI, contohnya:
- E. coli jika diberi laktosa mula-mula tidak bisa berbiak karena enzim atau mati.
Kemudian E. coli dapat memproduksi enzim pemecah laktosa.

Laktosa

merupakan induktor dan enzim merupakan enzim induksibel.

Pengendalian degradasi enzim terdapat pada eukariota. Enzim adalah protein yang
dapat dihidrolisis oleh enzim proteolitik. Contohnya: triptofan oksigenase, yaitu enzim yang
digunakan untuk mencerna triptofan meningkat, bila triptofan meningkat sehingga
peningkatan jumlah enzim karena degradasi enzim turun.
Pengendalian aktivitas katalitik tidak tergantung jumlah enzim, dibagi menjadi 2:
1. Pengendalian melalui modulasi Allosterik (inhibisi/aktivasi Allosterik).
2. Pengendalian melalui perubahan kovalen, yaitu:
Fosfo Enzim

Defosfo Enzim

Salah satu mungkin aktif, mungkin inaktif. Fosfo Enzim adalah enzim yang baru aktif
jika diberi fosfor, contohnya: glikogen fosforilase. Defosfo Enzim adalah enzim yang bila
ditambahkan fosfor tidak akan aktif, sedangkan bila fosfor dikurangi akan aktif,
contohnya: glikogen sintetase.

Hal penting yang dapat saya kembangkan dari rangkuman ini adalah tentang hormone
yang bekerja melalui second messenger allosterik. Impuls saraf dan pengikatan hormone ke
reseptor di permukaan sel memicu perubahan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim didalam
sel sasaran dengan menginduksi pembebasan atau pembentukan efektor allosterik khusus
yang disebut second messenger.
Perantara primer adalah molekul hormone atau impuls saraf. Second messenger
mencakup 3,5 cAMP yang disentesis dari ATP oleh enzim adenilil siklase sebagai respon
terhadap hormon epinefrin dan CA

2+

yang disimpan dalam retikulum endoplasma sebagian

besar sel. Depolarisasi membrane akibat impuls saraf membuka suatu kanal di membrane
yang ion kalsium ke dalam sitoplasma, tempat ion ini mengikat dan mengaktifkan enzimenzim yang berperan dalam pengendalian kontraksi dan mobilisasi simpanan glukosa dari
glikogen. Glukosa kemudian memenuhi kebutuhan energi dari kontraksi otot.
Perantara kedua lainnya dalag 3,5 cGMP dan polifosfoinositol, yang dihasilkan
melalui fosfolipid inositol oleh fosfolipase yang diatur hormon.

Yang dapat saya sumbangkan kepada masyarakat dari materi ini adalah tentang SGOT
dan SGPT. SGOT singkatan dari Serum Glutamic Oxalocetic Transminase atau yang juga
disebut aspartateaminotransferase (AST), adalah sebuah enzim yang selalu berada di dalam
jantung da sel-sel hati. SGOT dilepaskan ke dalam darah ketika hati atau jantung rusak.
Tingkat darah SGOT ini adalah demikian tinggi dengan kerusakan hati (misalnya,dari
hepatitis virus ) atau dengan penghinaan terhadap jantung (misalnya, dari serangan jantung).
Beberapa obat juga dapat meningkatkan kadar SGOT.
Sedangkan SGPT adalah singkatan dari Serum Glutamic Piruvic Transaminase, atau
yang juga dinamakan ALT (alanin amino transferase) merupakan enzim yang banyak
ditemukan pada sel hati serta efektif untuk mendiagnosis destruksi hepatoseluler. Enzim ini
dalam jumlah yang kecil dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka. Pada umumnya
nilai tes SGPT/ALT lebih tinggi daripada SGOT/AST pada kerusakan parenkim hati akut,
sedangkan pada proses kronis didapat sebaliknya. SGPT/ALT serum umumnya diperiksa
secara fotometri atau spektrofotometri, secara semi otomatis atau otomatis.
Nilai rujukan untuk SGPT/ALT adalah :

Laki-laki : 0 50 U/L

Perempuan : 0 35 U/L
Dalam uji SGOT dan SGPT, hati dapat dikatakan rusak bila jumlah enzim tersebut

dalam plasma lebih besar dari kadar normalnya.

Kondisi yang meningkatkan kadar SGPT/ALT adalah :

Peningkatan SGOT/SGPT > 20 kali normal : hepatitis viral akut, nekrosis hati
(toksisitasobat atau kimia)

Peningkatan 3-10 kali normal : infeksi mononuklear, hepatitis kronis aktif, sumbatan
empedu ekstra hepatik, sindrom Reye, dan infark miokard (SGOT>SGPT)

Peningkatan 1-3 kali normal : pankreatitis, perlemakan hati, sirosis Laennec, sirosis
biliaris