Enzim Alosterik dan perbedaannya dengan enzim biasa

Istilah alosterik diturunkan dari bahasa Yunani "allo" yang berarti yang
lain, dan "stereos" yang berarti ruang atau sisi. Enzim alosterik adalah enzim
yang memiliki sisi lain selain sisi katalitik. Enzim alosterik mempunyai dua bagian
aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap
penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang
menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat
tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat
alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik
pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat
dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat
maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif
mereaksikan substrat menjadi produk.

Di antara sejumlah enzim yang berpartisipasi di dalam metabolisme,

terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur, yang dapat
mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan katalitiknya
sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim
terkoordinasi dengan baik, menghasilkan suatu hubungan yang harmonis di
antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda, yang diperlukan untuk
menunjang kehidupan. Enzim pengatur inilah yang disebut dengan enzim
alosterik. Enzim alosterik berbeda dengan enzim biasa yang hanya memiliki sisi
katalitik saja, tetapi enzim alosterik juga memiliki sisi pengatur. Enzim alosterik
inilah yang berperan dalam pengaturan aktivitas metabolik di dalam tubuh.
Pada beberapa penyakit, terutama gangguan genetik yang menurun,
mungkin terdapat kekurangan atau bahkan kehilangan satu atau lebih enzim pada
 jaringan. Pada keadaan abnormal lainnya, aktivitas yang berlebihan dari suatu
enzim tertentu, kadang-kadang dapat dikontrol oleh obat yang dibuat untuk
menghambat aktivitas katalitiknya. Selanjutnya, pengukuran aktivitas enzim
tertentu pada plasma darah, sel darah merah, atau contoh jaringan penting bagi
diagnosa penyakit. Enzim telah menjadi alat praktis yang penting, bukan hanya
dalam dunia kesehatan, tetapi juga dalam industri kimiawi, dalam pengolahan
pangan, dan pertanian. Bahkan pada aktivitas sehari-hari, di rumah, enzim
memainkan peranannya.
Sifat-sifat enzim alosterik berbeda nyata dari enzim-enzim bukan pengatur
(biasa). Perbedaannya antara lain:
- Pertama, seperti semua enzim, enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang
berikatan dengan substrat dan mengubahnya, tetapi enzim ini juga memiliki satu
atau lebih sisi pengatur atau alosterik untuk mengikat metabolit pengatur, yang
disebut modulator (pengatur) atau efektor. Sama seperti sisi katalitik enzim yang
bersifat spesifik bagi substiarnya, sisi alosterik bersifat spesifik bagi modulator
(pengatur)-nya.
- Kedua, molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih kompleks
dibandingkan dengan molekul enzim biasa. Kebanyakan enzim-enzim alosterik
memiliki dua atau lebih rantai atau subunit polipeptida.
- Ketiga, enzim alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari
tingkah laku klasik Michaelis-Menten. Hal ini salah satu ciri yang pertama-tama
membedakannya dari enzim-enzim biasa.

2.2. Proses Pengaturan Metabolik Enzim Alosterik di dalam Tubuh

Aktivitas katalisis enzim alosterik dapat distimulasi atau dihambat oleh
suatu modulator. Modulator dapat berupa modulator posiitif (untuk menstimulasi
sisi aktif enzim) dan modulator negatif (untuk mengambat sisi aktif enzim).
Modulator dapat berupa produk akhir katabolisme atau anabolisme, zat
intemediet dari jalur metabolik, atau produk dari jalur metabolik lain.
Bilamana sisi alosterik diisi oleh modulator negatif atau penghambat
spesifik, yang terjadi, Jika konsentrasi senyawa ini meningkat di dalam sel, enzim
mengalami perubahan menjadi bentuk yang kurang aktif atau bentuk tidak aktif;
dengan kata lain, molekul ini "dimatikan." Bilamana modulator penghambat
terlepas dari sisi alosterik, yang terjadi jika konsentrasi modulator di dalam sel
menurun, enzim kembali ke bentuk aktif atau bentuk "hidup." Tetapi, terdapat
juga enzim alosterik yang diaktifkan oleh molekul modulator (pengatur)-nya.
Dalam hal ini, modulator perangsang atau positif bukan merupakan produk akhir
rangkaian enzim, tetapi beberapa metabolit lain yang berperan sebagai isyarat
molekular terhadap enzim untuk mempercepat dirinya. Seringkali modulator
pengalosterik dalam hal ini, disebut homotropik (karena substrat dan
modulatomya identik), dan memiliki dua atau lebih sisi pengikatan bagi substriat.
Sisi pengikatan ini seringkali memainkan dua peranan; bekerja sebagai sisi
katalitik dan juga sisi pengaturan. Jenis enzim alosterik ini bereaksi terhadap
keadaan terjadinya akumulasi substrat dalam jumlah berlebih, yang harus diubah
dengan reaksi selanjutnya. Jadi, kita memiliki dua jenis enzim alosterik; golongan
yang dihambat oleh modulatomya, biasanya oleh molekul bukan substrat
(golongan ini disebut enzim heterotropik), dan golongan enzim yang dirangsang
oleh modulatornya yang seringkali merupakan substratnya sendiri. Dalam banyak
hal, mekanisme aktif-tidaknya enzim alosterik menyerupai mekanisme aktif-
tidaknya hemoglobin oleh difosfogliserat.