BAB I

PENDAHULUAN
1.1. Latar belakang
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh,
karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga
berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asamasam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak
dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung pula
fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti
besi dan tembaga (Winarno, 1990).
Protein digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan enegi dalam
tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Protein ikut pula mengatur
berbagai proses tubuh, baik langsung maupun tidak langsung dengan
membentuk zat-zat pengatur proses dalam tubuh. Protein mengatur
keseimbangan cairan dalam jaringan dan pembuluh darah. Sifat amfoter
protein yang dapat bereaksi dengan asam dan basa dapat mengatur
keseimbangan asam-basa dalam tubuh (Winarno, 1990).
Kadar protein yang terkandung dalam setiap bahan berbeda-beda.
Karena itu, pengukuran kadar protein suatu bahan sangat diperlukan. Secara
umum analisa protein dapat dilakukan dengan berbagai metode, yaitu metode
Kjeldahl, metode Biuret, dan metode Lowry.
1.2. Rumusan Masalah
Pada latar belakang diatas maka dapat ditarik beberapa rumusan
masalah antara lain sebagai berikut :
1) Apa pengertian dari protein ?
2) Apa komponen penyususn protein ?

3) Apa saja struktur yang dimiliki protein ?

4) Bagaimana cara menganalisis protein ?
1.3. Tujuan
1) Untuk mengetahui komponen dan struktur protein
2) Untuk memahami cara menganalisis protein
3) Untuk mengetahui metode apa saja yang bisa digunakan untuk
menganalisis protein.
1.4. Manfaat
Manfaat yang dapat kita peroleh yaitu :
1) Agar mahasiswa dapat lebih memahami tentang protein
2) Memberikan informasi komponen dan struktur protein
3) Mengetahui bagaimana cara analisa protein baik menggunakan
metode kjeldahl maupun metode lowry.

BAB II
PEMBAHASAN
2.1. Pengertian protein
Protein (protos yang berarti paling utama) merupakan senyawa
organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein
merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam
fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk
batang dan sendi sitoskeleton.
Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi,
sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan
(dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi,
protein berperan sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak
mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan
salah

satu

dari

biomolekul

raksasa,

selain

polisakarida,lipid,

dan

polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu,

protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam
biokimia.
Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik . Kode genetik yang
dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi
translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih mentah,
hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme
pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara

biologi.Sumber sumber protein berasal dari Daging, Ikan, Telur , Susu, dan
produk sejenis Quark , Tumbuhan berbji, Suku polong-polongan dan
Kentang.
2.2. Komponen Penyusun Protein
Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata
lain protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan.
2.2.1. Definisi Asam Amino
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang
memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya
-NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom
C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifatamfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan
menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam
amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan
senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya
sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Asam amino adalah unsur-unsur yang membentuk protein.
Kumpulan asam amino di sebut sebagai protein. Sebagai contoh
sederhana pengandaian : sebuah bangunan bisa diartikan sebagai
protein, sedangkan semen, batu-bata, atap, jendela, pintu, kayu dan
bahan-bahan yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan
sebagai asam amino.
3.

Struktur asam amino

Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang
mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil
(COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue)
atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu
asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut
dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C
ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino.
Suatu asam amino- terdiri atas:
1) Atom C ; Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil
2)
3)
4)
5)
4.

(asam)
Atom H yang terikat pada atom C ;
Gugus karboksil yang terikat pada atom C ;
Gugus amino yang terikat pada atom C ;
Gugus R yang juga terikat pada atom C .

Klasifikasi Asam Amino

Asam Amino sendiri di bagi menjadi 3 jenis :
a) Asam amino essensial.

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa

diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari
konsumsi makanan.
Jenis-jenis asam amino essensial :
a

Leucine (Leu, L), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids =

Asam amino dengan rantai bercabang)

Membantu mencegah penyusutan otot

Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

b
a) Isoleucine (Ile, I), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids =
Asam amino dengan rantai bercabang)

Membantu mencegah penyusutan otot

Membantu dalam pembentukan sel darah merah

c
b) Valine (Val,V), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids =
Asam amino dengan rantai bercabang)

Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap

oleh otot
Membantu

dalam

mengirimkan

asam

amino

lain

(tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak

d
c) Lycine (Lys, K)

Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein

pada otot dan jaringan penghubugn lainnya

Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan
penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)

e
d) Tryptophan (Trp, W)

Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)

Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan

f
e) Methionine (Met, M)

Prekusor dari cysteine dan creatine

Menurunkan kadar kolestrol darah
Membantu membuang zat racun pada organ hati dan
membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal

g
f) Threonine (Thr, T)

Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati

Komponen penting dari kolagen

Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

h
g) Phenylalanine (Phe, F)

Prekursor untuk tyrosine

Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental
Digunakan dalam terapi depresi
Membantuk menekan nafsu makan

2. Asam amino non-essensial.

Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa
diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas
konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino
esensial.
Jenis-jenis asam amino non-essensial :
a) Aspartic Acid (Asp, D)

Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy

Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan

antibodi
Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

b) Glyicine (Gly, G)

Membantu tubuh membentuk asam amino lain

Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome

(enzim yang terlibat dalam produksi energi)

Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
Berpotensi menghambat keinginan akan gula

c) Alanine (Ala, A)

Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine
yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk
mendapatkan energi dari asam amino

d) Serine (Ser, S)

Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel

Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

3. Asam amino essensial bersyarat.

Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam
amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah
latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan
tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari
makanan maupun suplemen protein.
Jenis-jenis asam amino essensial bersyarat :
a) Arginine (Arg, R), (asam amino essensial untuk anak-anak)

Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan

Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang
melegakan pembuluh darah untuk aliran darah dan

pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA

Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

b) Histidine (His, H), (asam amino essensial pada beberapa

individu)

Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh

Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel

darah putih
Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi
c) Cystine (Cys, C)

Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok

Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya

meningkatkan daya tahan tubuh

Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan

radikal bebas
Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan

jaringan penyambung (persendian, ligamen, dan lain-lain)

Siap diubah menjadi energi
Salah satu elemen besar dari kolagen

d) Glutamic Acid (Glu, E), (Asam Glutamic)

Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine,

glutathine, dan GABA

Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam
amino lain

e) Tyrosine (Tyr, Y)

Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine,

melanin (pigmen kulit), hormon thyroid

Meningkatkan mood dan fokus mental

f) Glutamine (Gln, Q)

Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot

manusia

Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon

pertumbuhan
Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat

kekurangan kalori
Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
Mengingkatkan volume sel otot

g) Taurine

Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak

Membantu dalam meningkatkan volume sel otot

h) Ornithine

Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon

pertumbuhan
Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati

4.1. Klasifikasi Protein

a) Protein bentuk serabut (fibrous)

Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut,

mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti
terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis
lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein
utama serat otot.
b) Protein globuler

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini

larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh
suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam
telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum,
kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringanjaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam
nukleat.
Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :
1) Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum.
2) Globulin : tak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan
garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat.
Contoh : Ixiosinogen dalam otot.
3) Glutelin : tak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau
basa encer. Contoh : Histo dalam Hb.
4) Plolamin/Gliadin : larut dalam alcohol 70-80% dasn tak larut dalam
air maupun alcohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.
5) Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer.
Contoh : Hisron dalam Hb.

6) Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain,

larut dalam air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin
dalam ikatan salmon.
c) Protein konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan

non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan
bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein
dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam
plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat
sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
4.2. Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai
macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein
disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu
protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang
dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami
pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam.
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder,
struktur tersier dan struktur kuartener.

Gambar 1. Level dari struktur protein (Berg et al., 2006).

5.

Struktur primer
Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan
urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip
seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan
rantai.

Gambar 2. Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus amino

dengan gugus karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan
ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan
urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).

Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan

temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan
penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara
asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek
untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik.
Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957,
Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan
mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino
linier dari rantai polipeptida. Struktur primer disebabkan oleh ikatan
kovalen atau peptida, yang dibuat selama proses biosintesis protein
atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung rantai polipeptida
yang disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung amino
(N-terminal) berdasarkan sifat dari gugus bebas. Perhitungan residu
selalu dimulai pada akhir N-terminal (gugus amino, -NH2), yang
merupakan akhir dimana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan
peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh gen yang
berhubungan dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukleotida
dalam DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom
dalam proses yang disebut translasi. Urutan protein dapat ditentukan
dengan metode seperti degradasi Edman.

6.

Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan
berulang dari rangka protein.Dua pola terbanyak adalah alpha helix
dan beta sheet.Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi
lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder
misalnya ialah sebagai berikut:
o alpha helix (-helix, puntiran-alfa), berupa pilinan rantai asamasam amino berbentuk seperti spiral;
o beta-sheet (-sheet, lempeng-beta), berupa lembaran-lembaran
lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling
terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
o beta-turn, (-turn, lekukan-beta); dan gamma-turn, (-turn,
lekukan-gamma).
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer
yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan
=NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh
struktur sekunder adalah -heliks dan -pleated (Gambar 4 dan 5).
Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit
atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Gambar 4. Struktur sekunder -heliks (Murray et al, 2009).

Gambar 5. Struktur sekunder -pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur -heliks terbentuk antara masing-masing atom

oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang
melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam
amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).
Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan
hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. -pleated ditemukan
dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 6 dan 7).
Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk
konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 ,
sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5
(Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk
antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah
pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan
empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah turn yang
ditunjukkan dalam Gambar 8 (Murray et al, 2009).

Gambar 6. Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

Gambar 7. Bentuk konformasi pararel (Berg, 2006).

Gambar 8. Bentuk konformasi turn yang melibatkan empat residu asam amino
(Lehninger et al., 2004

7.

Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari
rantai

polipeptida

sehingga

membentuk

struktur

dimensi

tertentu.Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk

globuler.Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam

dari

struktur

sekunder.

Struktur

tersier

biasanya

berupa

gumpalan.Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik

tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya
dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi
struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci
pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan
garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan
disulfida.
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang
tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan
tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai
asam amino (Gambar 9). Struktur ini merupakan konformasi tiga
dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder.
Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan
hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam
struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam
amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam
protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam
amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi
permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et
al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Gambar 9. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada
bakteri Paracoccus denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).

8.

Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai
polipeptida.Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang
berbeda dipakai bersama-sama membentuk struktur protein.
Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit
atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau
lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan
membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan
dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi
elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur
kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein
yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan
jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik
(Gambar 10) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

Gambar 10. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.

Ditinjau dari strukturnya, protein dapat dibagi dalam 2 golongan

yaitu:
a) Protein sederhana yang merupakan protein yang hanya terdiri atas
molekul-molekul asam amino. Termasuk dalam kelompok misalnya :

Protamin
Protein ini bersifat alkalis dan tidak mengalami koagulasi pada
pemanasan.

Albumin
Protein larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya
relative rendah. Albumin terdapat dalam putih telur (albumin telur),
susu (laktalbumin), darah (albumin darah) dan sayur-sayuran.

Globulin

Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air.
Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada larutan garam
konsentrasi tinggi (salting out) dalam tubuh banyak terdapat sebagai
zat antibodi dan fibrinogen. Pada susu terdapat dalam bentuk
laktoglobulin, dalam telur ovoglobulin, dalam daging myosin dan
acitin dan dalam kedele disebut glisilin atau secara umum dalam
kacang-kacangan disebut legumin.

Glutelin
Larut dalam asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam
pelarut netral. Contoh : gluten pada gandum dan oryzenin pada beras.

Prolanin
Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein
ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak
terdapat didalam serelia. Contohnya : zein pada jagung, gliadin pada
gandum, dan kordein pada barley.

Skleroprotein
Tidak larut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat
hidrolisis enzimatis. Protein ini berfungsi sebagai strukutr kerangka
pelindung pada manusia dan hewan. Contoh kolagen, elastin, dan
keratin.

Histon
Merupakan protein basa, karena banyak mengandung lisin dan
arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia.

Globulin

Hampir sama dengan histon. Globulin kaya akan arginin,

triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin terdapat dalam
darah (hemoglobin).

Protein
Merupakan protein yang sangat sederhana BM relative rendah
(4000-8000), kaya akan arginin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh
panas dan bersifat basis.

b) Protein sederhana menurut bentuk molekulnya dibagi menjadi 2

kelompok, yaitu:

Protein serabut (= skleroprotein = albumoid = skrelin)

Serat (fibrous) berbentuk panjang dan terikat bersama-sama
sebagai fibril-fibril oleh ikatan hydrogen. Tidak larut dalam air,
sehingga ketidak larutan ini mengakibatkan gaya antar molekul yang
kuat. Contoh, keratin (rambut, kuku, bulu, tanduk), pada kalogen
(jaringan penghubung), fibroin (sutera) dan miosin (otot).
Protein serabut ini berbentuk serabut; tidak larut dalam pelarut
encer, baik larutan garam, basa ataupun alkohol. Molekulnya terdiri
atas rantai molekul yang panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak
membentuk kristal dan bila ditarik memanjang kembali kebentuk
semula. Fungsi dari protein ini adalah membentuk struktur bahan dan
jaringan, contohnya adalah keratin pada rambut. Molekul protein ini
terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang memanjang dan
dihubungkan satu sama lain oleh beberapa ikatan silang hingga
merupakan bentuk serat atau serabut yang stabil. Berat molekulnya
yang besar belum dapat ditentukan dengan pati dan sukar dimurnikan.

Protein globural

Protein globural berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada

bahan hewani (susu,daging, telur). Protein ini mudah larut dalam
garam dan asam encer serta mudah berubah karena pengaruh suhu,
konsentrasi garam, asam dan basa serta mudah mengalami denaturasi.
Protein globular pada umumnya berbentuk bulat atau elips dan terdiri
atas rantai polipeptida yang terlibat.
c) Protein Gabungan
Protein gabungan yang merupakan protein yang terdiri atas protein
dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas
karbohidrat, lipid atau asam nukleat :

Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada

gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan
kuning telur.

Lipoprotein : mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga

mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat
dalam telur, susu dan darah.

Nukleoprotein : kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal :

musin pada air liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum.

Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang

biasanya mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin,
chlorofil dan flavoprotein.

Metaloprotein : merupakan komplek utama anatara protein dan logam

seperti halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe),
coalbumin (mengandung CO dan Zn).

8.1. Sifat Protein

1. Berat molekul protein sangat besar.

2. Semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

3.

Suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan

berkurang, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa
pemisahan protein ini disebut dengan salting out.

4. Protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal.

5. Protein dapat bereaksi dengan asam maupun basa.
8.2. Fungsi Protein
Fungsi protein sangat penting untuk tubuh manusia setidaknya ada 7
fungsi utama dari protein untuk manusia yang menopang kehidupan. Perlu
diketahui Protein adalah molekul yang sangat penting dalam sel yang berada
pada tubuh kita. Protein dibutuhkan hampir di semua sel tubuh manusia.
Setiap protein dalam tubuh memiliki fungsi tertentu. Protein memiliki peran
yang berbeda antar yang satu dengan yang lainnya. Ada yang berperan untuk
gerakan tubuh dan untuk antibodi terhadap kuman. Protein bervariasi dalam
struktur serta fungsi. Mereka dibangun dari satu set 20 asam amino dan
memiliki bentuk tiga dimensi yang berbeda. Berikut adalah daftar dari
beberapa jenis protein dan fungsinya.
Meskipun bermacam-macam fungsi dari protein tubuh, dapat
disimpulkan pada satu nomor besar dari perbedaan jenis-jenis protein,
setengah dari protein tubuh berisi hanya empat yaitu struktur protein kolagen,
actin, dan myosin, dan juga protein transportasi oksigen yaitu hemoglobin.
Protein tubuh didistribusikan ke berbagai organ, dengan jumlah
terbanyak (kurang-lebih 40%) dalam jaringan otot. Dalam penambahan untuk
daya penggerak dan bekerja, otot protein juga mengandung asam amino yang
dapat dimobilisasi saat terjadi stress. Otot protein tidak memiliki bentuk yang
berbeda, seperti glikogen, atau lemak, dan kekurangan otot protein akan
berdampak pada fungsi protein.

Fungsi jaringan otot adalah memberikan prioritas yang lebih rendah

dari pada terhadap fungsi jaringan perut, seperti hati dan usus, yang
kandungan proteinnya kurang lebih 10%. dan Sekitar 30% dari protein tubuh
ini terdapat dalam kulit, darah, dan kedua lesi kulit dan dampak anemia
berpengaruh terhadap kekurangan protein. Beberapa protein seperti kolagen
akan dihancurkan jika terjadi masa kekurangan nutrisi pada tubuh, hal ini
terjadi bukan dikarenakan protein kurang penting tetapi jenis protein tersebut
sangat mudah rusa.
Fungsi protein memang sangat banyak sekali, berikut adalah
fungsinya bagi tubuh manusia yang sangat vital untuk menunjang segala
sendi kehidupan tubuh.
1. Pembentukan otot dan sel-sel di dalam tubuh
Fungsi utama protein adalah untuk pembentukan otot dan sel-sel di
dalam tubuh. Banyak atlit binaraga yang menjadikan protein sebagai menu
utama makanan mereka. Karena protein dapat membuat otot tetap tumbuh
kembang. Apabila otot yang terbentuk tetap terpiara dengan baik, maka ia
akan membantu tubuh memaksimalkan pembakaran lemak sehingga berat
badan tetap seimbang.
2. Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu
senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim; dari reaksi yang sangat
sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat
rumit seperti reaksi kromoson.
Hampir semua enzim menunjukan daya kualitik yang luar biasa, dan
biasanya dapat mempercepat reaksi sampai beberapa juta kali. Sampai kini
lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui sifat-0sifatnya dan jumlaha

tersebut terus bertambah. Protein besar peranannya terhadap perubahanperubahan kimia dalam sistem biologis.
3. Protein untuk hormon
Protein Hormonal merupakan protein yang membantu aktivitas dan
kegiatan dan mengkoordinasikan tubuh tertentu.

Contoh dari protein ini

adalah termasuk insulin, oksitosin, dan somatotropin. Insulin mengatur

metabolisme glukosa dengan mengendalikan gula darah dalam tubuh
manusia. Oksitosin diperlukan untuk merangsang kontraksi pada wanita saat
akan

melahirkan.

Somatotropin

adalah

hormon

pertumbuhan

yang

merangsang produksi protein dalam sel otot.

4. Alat pengangkut dan alat penyimpan
Banyak molekul dengan Berat molekul serta beberapa ion dapat
diangkut

atau

dipindahkan

oleh

protein-protein

tertentu.

Misalnya

hemoglobin mengankut oksigen dalam eritosit, sedang mioglobin mengankut

oksigwn dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh transferin
dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu protein yang
berbeda dengan transferin.
5. Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging; gerakan otot terjadi
karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran. Pergerakan
flagella sperma disebabkan oleh protein.
6. Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya
kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk
serabut.
7. Pertahanan tubuh/Imunisasi

Protein memegang peran utama dalam hal kekebalan tubuh.

Disebutkan oleh University of California, Los Angeles bahwa mereka yang
mengonsumsi protein terlalu sedikit akan jauh lebih mudah terserang
penyakit. Dan perlu diketahui bahwa sel darah putih terbuat dari protein. Sel
darah putih ini sendiri dapat membantu mencegah serangan virus dan bakteri
di dalam darah.
Beberapa jenis protein yang diperoleh dari susu dan whey juga
berfungsi meningkatkan glutathione, yang berperan sebagai antioksidan dan
memerangi bakteri serta virus.
8. Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk resepotr;
misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor/penerima
warna atau cahaya pada sel-sel mata.
9. Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat
mempengaruhi fungsi-fungsi bagain DNA yang mengatur sifat dan karakter
bahan.
10. Protein kontraktil
Protein jenis ini berfungsi untuk gerakan pada tubuh manusia, contoh
dari protein ini adalah aktin dan myosin, protein ini memiliki fungsi dan
berperan dalam kontraksi otot dan gerakan tubuh. Protein juga sering di
sebutkan sebagai salah satu dalam program diet sehat tanpa obat yang aman
dan alami.
11. Menyeimbangkan produksi hormon
Salah satu bahan untuk memproduksi hormon adalah protein. Fungsi
protein di sini adalah menunjang proses sekresi, dan membantu pelepasan

hormon pada tubuh, termasuk hormon testeosterone serta hormon

pertumbuhan.
Menurut Richard B Kreider, Ph.D, telah banyak penelitian yang
menunjukkan bukti bahwa pertumbuhan tubuh serta otot sangat dipengaruhi
oleh protein. Oleh sebab itu, sejak dini, anak-anak harus diberi kecukupan
asupan protein agar pertumbuhannya baik.
8.3. Metabolisme Protein
9.

Penguraian Protein Dalam Tubuh

Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan
dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah
kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik maupun katabolik
juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam amino yang terdapat
dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding
usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino
dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung
keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya.
Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan perubahan
tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein
dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara
2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot
mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein
per kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga
kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :
1) Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian
atau katabolisme dan dibentuk sel sel baru.

2) Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi

sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3) Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein
baru.
Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam
amino yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen
yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang mengalami
proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah
dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino
yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh
dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino
tersebut,yang dinamakan asam essensial yang dibutuhkan oleh
manusia.
Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak
relatiflebih besar daripada orang dewasa. Kebutuhan protein yang
disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per kilogram berat badan per hari.
10.

Asam Amino Dalam Darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang
diterima dan jumlah yang digunakan. Pada proses pencernaan
makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi
hidrolisis serta enzim enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang
bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin,
kimotripsin, karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan
dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka
dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut
sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses

transpor

aktif

yang

memerlukan

energi.

Asam-asam

amino

dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat daripada

asam amino netral.
Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah
biasanya sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah
makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah
akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah.
Perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan
juga proses tranpor aktif yang membutuhkan energi.
11.

Reaksi Metabolisme Asam Amino

Tahap

awal

pembentukan

metabolisme

asam

amino,

melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan

kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama
pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang
melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada
asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari
suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa
keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga
senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino
semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam
reaksi

transaminasi

yaitu

alanin

transaminase

dan

glutamat

transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut:

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena
gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam
keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai
kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamatketoglutarat sebagai satu pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun
dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu
oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa
piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi
transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi
asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam
glutamat

dapat

mengalami

proses

deaminasi

oksidatif

yang

menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino

dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat
pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena
asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka
glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam
metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase.
12.

Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara
metabolisme asam amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur
metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu
melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat
Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui
asam piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. alanin
menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi transaminasi
dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi gllisin dan
asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah
menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan jalan
penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan
formil. koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.

13.

Siklus Urea
Hans

Krebs

dan

Kurt

Heneseleit

pada

tahun

1932

mengemukakan serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan urea.

Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan
karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus,
yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama
berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa yang mudah
larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan
dari dalam tubuh.

Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol

ammonia bereaksi dengan satu mol karbondioksida dengan bantuan
enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan energi,
karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah menjadi
ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetilglutamat.
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin
membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini bagian karbomil bergabung
dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada
pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat
pada bagian mitokondria sel hati.
Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk
asam argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim
argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan
sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat dan berubah
menjadi AMP.
Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi
arginin dan asam fumarat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan
enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam hati dan
ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea.
Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim
yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah
arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam
reaksi hidrolisis ini bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk
sitrulin.
14.

Biosintesis Protein
Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi
kimia yang kompleks dan melibatkan beberapa senyawa penting,

terutama

DNA

dan

RNA.molekuk

DNA

merupakan

rantai

polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan

piramidin, dan berbentuk heliks ganda.
Dengan demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan
proses terbentunya molekul DNA baru ini disebut replikasi, urutan
basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan urutan asam
amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu sendri
sebagai pembawa informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada
seseorang . dua tahap pembentukan protein:
1) Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul
RNA sesuai pesan yang diberikan oleh DNA.
2) Tahap

kedua

disebut

translasi,

yaitu

molekul

RNA

menerjemahkan informasi genetika kedalam proses pembentukan

protein.
Biosintesis protein terjadi dalam ribososm, yaitu suatu partikel
yang terdapat dalam sitoplasma r RNA bersama dengan protein
merupakan komponen yang membentuk ribosom dalam sel, perananya
dalam dalam sintesis protein yang berlangsung dalam ribosom belum
diketahui.
m RNA diproduksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang
paling sedikit jumlahnya. kode genetika yang berupa urutan basa pada
rantai nukleutida dalam molekul DNA. tiap tiga buah basa yang
berurutan disebut kodon, sebagai contoh AUG adalah kodon yang
terbentuk dalam dari kombinasi adenin-urasil-guanin, GUG adalah
kodon yang terbentuk dari kombinasi guanin-urasil-guanin. kodon
yang menunjuk asam amino yang sama disebut sinonim, misalnya
CAU dan CAC adalah sinonim untuk histidin. perbedaan antara

sinonim tersebut pada umumnya adalah basa pada kedudukanketiga

misalnya GUU,GUA,GUC,GUG..
Bagian molekut t RNA yang penting dalam biosintesis protein
ialah lengan asam amino yang mempunyai fungsi mengikat molekul
asam amino tertentu dalam lipatan anti kodon. lipatan anti kodon
mempunyai fungsi menemukan kodon yang menjadi pasangannya
dalam m RNA yang tedapat dalam ribosom. pada prosese biosintesis
protein, tiap molekuln t RNA membawa satu molekul asam amino
masuk kedalam ribosom. pembentukkan ikatan asam amino dengan t
Rna ini berlangsung dengan bantuan enzim amino asli t RNA sintetase
dan ATP melalui dua tahap reaksi:
1. Asam aminon dengan enzim dan AMP membentuk kompleks
aminosil-AMP-enzim.
2. reaksi antara kompleks aminoasil-AMP-enzim dengan t RNA
Proses biosintesis akan berhenti apabila pada m RNA terdapat
kodon UAA,UAG,UGA. karena dalam sel normal tidak terdapat t
RNA yang mempunyai antikodon komplementer.
14.1. Kelebihan Dan Kekurangan Protein
Defenisi Protein Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan
merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. 1/5 bagian tubuh adalah
protein, separuhnya ada dalam otot , 1/5 di dalam tulang dan tulang rawan,
1/10 dalam kulit, dan selebihnya dalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua
enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi yang membentuk protein
bertindak sebagai precursor sebagian besar koenzim, hormone, asam nukleat,
dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.

Enzim adalah golongan protein yang berfungsi sebagai biokeatalisator

pada reaksi kimia dalam tubuh manusia. Zat yang ditransformasikan oleh
enzim disebut substrat. Enzim merupakan suatu protein yang kompleks terdiri
dari bagian protein dan nonprotein (kofaktor) dan kofaktor sendiri dapat
berupaion logam atau suatu molekul organic yang disebut koenzim atau
gugus protetis.
Protein adalah zat yang tersusun dari berbagai asam amino. Protein di
dalam tubuh diubah menjadi asam amino. Asam amino diedarkan melalui
pembuluh darah dan jantung. Dari 26 macam asam amino, tubuh kita
membutuhkan 10 macam asam amino yang tidak dapat dibuat dalam tubuh
kita. Jika satu saja dari kesepuluh itu tidak ada, maka tubuh akan mengalami
gangguan seperti HO (hongeoredema) atau busung lapar, yaitu tertimbunnya
cairan dalam jaringan tubuh. Sedangkan kekurangan protein yang diderita
oleh bayi disebut kuasiorkor. Kelebihan asam amino tidak dapat disimpan dan
akan dirombak menjadi urea..
14.2.

Akibat Kekurangan Protein

Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi

rendah. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan

Kwasiorkor pada anak-anak di bawah lima tahun (balita). Kekurangan protein
sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang
menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus.
a.

Kwashiorkor
Istilah Kwashiorkor pertama kali diperkenalkan oleh Dr. Cecily
Williams pada tahun 1933, ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana,
Afrika. Dimana dalam bahasa Ghana, Kwashiorkor artinya penyakit
yang diperoleh anak pertama, bila anak kedua sedang di tunggu
kelahirannya. Kwashiorkor lebih banyak terdapat pada usia dua hingga
tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambat menyapih,

sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal

protein. Kwashiorkor dapat terjadi pada konsumsi energi yang cukup
atau lebih.

Gejalanya :
pertumbuhan terhambat
otot-otot berkurang dan lemah.
edema.
muka bulat seperti bulan (moonface)
gangguan psikimotor.
Ciri khas dari Kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut,

kaki dan tangan.Kehadiran Kwashiorkor erat kaitannya dengan

albumin serum.Pada Kwashiorkor gambaran klinik anak sangat
berbeda. Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat tertutup oleh
adanya edema, sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu
jauh, tetapi bila pengobatan edema menghilang, maka berat badan
yang rendah akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan
tersebut tidak sampai di bawah 60 % dari berat badan standar bagi
umur yang sesuai.
Ciri-ciri :

Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam.

Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan

garis-garis permukaan yang jelas.

Di daerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang
menunjukkan Hyperpigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam
lembar yang besar, meninggalkan dasar yang licin berwarna putih

mengkilap.
Perut anak membuncit karena pembesaran hati.
Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel sel hati.

b. Marasmus

Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting

merusak.Marasmus umumnya merupakan penyakit pada bayi (12
bulan pertama), karena terlambat di beri makanan tambahan.Hal ini
dapat terjadi karena penyapihan mendadak, formula pengganti ASI
terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi.Marasmus
berpengaruh dalam waktu yang panjang terhadap mental dan fisik
yang sukar diperbaiki.Marasmus adalah penyakit kelaparan dan
terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian
besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari Kwashiorkor.
Gejalanya :
Pertumbuhan terhambat.
Lemak di bawah kulit berkurang.
Otot otot berkurang dan melemah.

Berat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran

kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar dada.

Muka seperti orang tua (Oldmans Face).
Pada penderita Marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati

(Hepatomegalia) dan kadar lemak serta kolesterol di dalam darah

menurun. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat dan anak
tergeletak in aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya.

14.3. Akibat Kelebihan Protein

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh.Makanan
yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan
obesitas.Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat
badan kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain,
terutama pada bayi. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati
yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.
Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare,
kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini di lihat

pada bayi yang di beri susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi,
sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan
untuk konsumsi protein adalah dua kali Angaka Kecukupan Gizi (AKG)
untuk protein.
14.4. Upaya Penanggulangan

Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka dapat

dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut :

14.5.
15.

Pemantauan Status Gizi (PSG) masyarakat.

Pemberian Makanan Tambahan (PMT).
Pemantauan garam beryodium.
Pemberian kapsul vitamin A.
Pemberian tablet Fe.
Pengumpulan data KADARZI.
Sumber Protein

Sumber Protein Nabati

Anda bisa mendapatkan protein nabati dengan memperbanyak
mengkonsumsi kacang-kacangan seperti kedelai, kaang hijau, jinten,
kacang mente dan masih banyak lagi, pada umumnya dengan
mengkonsumsi kacang-kacangan akan menghasilkan protein yang
tinggi. itulah mengapa tempe dan tahu merupakan sumber dari protein
nabati

16.

Sumber Protein Hewani

Untuk sumber protein kedua bisa anda dapatkan dengan
mengkonsumsi daging sebagai contoh daging merah yang masih
segar, telur ikan, daging unggas dan lebih kompleks lagi ada susu,

susu adalah salah satu sumber protein yang sangat baik untuk
pertumbuhan dan menambah daya tahan tubuh.
Itulah beberapa manfaat dari protein, melihat dari
pengertian protein, fungsi protein dan sumber protein,
semua ini bisa anda dapatkan dengan mudah. dan harus
anda pahami bahwa protein sangat bermanfaat untuk
tubuh, oleh sebab itu setidaknya sediakan sumber protein
setiap hari untuk anak-anak kita, biarpun itu hanya
mengkonsumsi tahu dan tempe. kedua jenis makanan ini
sangat membantu pertumbuhan termasuk untuk otak.

BAB III
ANALISIS PROTEIN
Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu secara
kualitatif dan kuantitatif. Secara kualitatif seperti tes ninhidrin, uji biuret, tes
xantoprotein, pengendapan garam logam, koagulasi, denaturasi dan pengendapan
protein dengan alkohol. Secara kuantitatif seperti pada metode Lowry, metode
spektrofotometri visible dan metode spektrofotometri UV.
17.1.
18.

Metode analisa protein secara kualitatif :

Tes ninhidrin
Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan untuk mendeteksi
asam amino yang mempunyai gugus amino bebas dalam larutan.
Bila senyawa ini bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat
berwarna ungu. Fungsi larutan ninhidrin adalah berperan sebagai
pengoksidasi yang kuat dan dapat bereaksi dengan asam amino pada
pH 4 8.. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila
bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu (Hart,
2003).

19.

Uji Buiret
Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang
terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Ion Cu2+ dari preaksi
Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau
ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa
kompleks berwarna ungu atau violet. Reaksi ini positif terhadap dua
buah ikatan peptida atau lebih, tetapi negatif untuk asam amino bebas

atau dipeptida. Biuret merupakan pereaksi kimia yang terbuat dari

natrium hidroksida dan tembaga sulfat. Tes biuret berfungsi untuk
mengetahui ada tidaknya gugus amida pada suatu senyawa. Tes ini
juga akan memberikan hasil positif pada biuret atau senyawa
malonamida, dengan warna merah ungu atau biru ungu.
20.

Reaksi Xantoprotein
Reaksi xantoprotein adalah reaksi kimia untuk mendeteksi
protein. Reaksi positif yang ditunjukkan oleh protein dengan
pemanasan dan konsentrasi asam nitrat dalam bentuk senyawa kuning
dalam basa memberikan warna orange.

21.

Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya
perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan
lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan
lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Karena itu,
denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya lipatan atau wiru
molekul protein Koagulasi adalah denaturasi protein akibat panas dan
alkohol (Winarno, 1992). Protein akan mengalami koagulasi apabila
dipanaskan pada suhu 50oC atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi
bila larutan protein berada titik isoelektrisnya (Poedjiadi, 1994).

22.

Pengendapan Protein dengan Alkohol

Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol dalam
keadaan asam. Pelarut organik akan mengubah (mengurangi)
konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan protein berkurang,
dan juga karena alkohol akan berkompetisi dengan protein terhadap
air sehingga kelarutan protein berkurang.

22.1.
23.

Metode Analisa Protein secara kuantitatif :

Metode Lowry
Metode Lowry merupakan pengembangan dari metode Biuret.
Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. Awalnya, kompleks Cu(II)-protein
akan terbentuk sebagaimana metode biuret, yang dalam suasana
alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian akan
mereduksi reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat phosphotungstat, menghasilkan heteropoly -molybdenum blue akibat
reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis
Cu, yang memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara
kolorimetri. Kekuatan warna biru terutama bergantung pada
kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Keuntungan metode
Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret
sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Batas
deteksinya berkisar pada konsentrasi 0.01 mg/mL. Namun metode
Lowry lebih banyak interferensinya akibat kesensitifannya (Lowry,
dkk, 1951).
Beberapa zat yang bisa mengganggu penetapan kadar protein
dengan metode Lowry ini, diantaranya buffer, asam nuklet, gula atau
karbohidrat, deterjen, gliserol, Tricine, EDTA, Tris, senyawa-senyawa
kalium, sulfhidril, disulfida, fenolat, asam urat, guanin,xanthine,
magnesium,

dan

kalsium.

Interferensi

agen-agen

ini

dapat

diminimalkan dengan menghilangkan interferensi tersebut. Oleh

karena itu dianjurkan untuk menggunakan blanko untuk mengkoreksi
absorbansi. Interferensi yang disebabkan oleh deterjen, sukrosa dan
EDTA dapat dieliminasi dengan penambahan SDS atau melakukan
preparasi sampel dengan pengendapan protein (Lowry dkk 1951).
Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur molekul peptida
pendek dan tidak dapat mengukur molekul peptida panjang. Prinsip

kerja metode Lowry adalah reduksi Cu2+ (reagen Lowry B) menjadi

Cu+ oleh tirosin, triptofan, dan sistein yang terdapat dalam protein.
Ion Cu+ bersama dengan fosfotungstat dan fosfomolibdat (reagen
Lowry E) membentuk warna biru, sehingga dapat menyerap cahaya
(Lowry dkk 1951).
24.

Metode Kjeldahl
Metode Kjeldahl merupakan salah satu dari uji kadar protein
yang memiliki tingkat kepercayaan lebih tinggi dalam menentukan
kandungan nirogen (N) dalam susu. Kelebihan metode ini adalah
sederhana, akurat, dan universal juga mempunyai kebolehulangan
(Reproducibility) yang cukup baik, akan tetapi metode ini bukannya
tidak memiliki kekurangan. Kekurangan metode ini adalah memakan
waktu lama (Time Consuming), membutuhkan biaya besar dan
ketermpilan tekhnis tinggi (Juiati dan Sumardi, 1981)

25.

Metode Turbodimetri
Menurut Moulyono (2007 :891) turbodimetri merupakan
analisis berdasarkan pengukuran berkurangnya kekuatan sinar melalui
larutan yang mengandung partikel tersuspensi. Kekeruhan akan
terbentuk

dalam

larutan

yang

mengandung

protein

apabila

ditambahkan bahan pengendap protein misalnya TCA, K4Fe(CN)6

atau asam sulfosalisilat. Tingkat kekeruhan diukur dengan alat
turbidimeter.
Turbiditas merupakan sifat optik akibat dispersi sinar dan
dapat dinyatakan sebagai perbandingan cahaya yang dipantulkan
terhadap cahaya yang tiba. Intensitas cahaya yang dipantulkan oleh
suatu suspensi adalah fungsi konsentrasi jika kondisi-kondisi lainnya
konstan. Metode pengukuran turbiditas dapat dikelompokkan dalam
tiga golongan. Yaitu pengukuran perbandingan intensitas cahaya yang

dihamburkan terhadap intensitas yang datang; pengukuran efek

ekstingsi, yaitu kedalaman di mana cahaya yang mulai tidak tampak
di dalam lappisan medium yang keruh. Instrumen pengukuran
perbandingan tyndall disebut sebagai tyndall meter. Dalam instrumen
ini intensitas diukur secara langsung. Sedangkan pada nefelometer,
intensitas cahaya diukur dengan larutan standar. Turbidineter mliputi
pengukuran cahaya yang diteruskan. Turbiditas berbandinglurus
terhadap konsentrasi dan ketebalan, tetapi turbiditas tergantung juga
pada warna. Untuk partikel yang lebih kecil, rasio tyndall sebanding
dengan pangkat tiga dari ukuran partikel dan berbanding terbalik
terhadap pangkat empat panjang gelombang (Khopkhar,2003 : 7)
26.

Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu
ditambahkan

formalin

akan

membentuk

dimethilol.

Dengan

terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan

tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH
sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang
digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna
menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.
27.

Spektrofotometri
Spektrofotometri merupakan suatu metoda analisa yang
didasarkan pada pengukuran serapan sinar monokromatis oleh suatu
lajur larutan berwarna pada panjang gelombamg spesifik dengan
menggunakan monokromator prisma atau kisi difraksi dengan
detektor fototube (Yoky, 2009).
Spektrofotometer adalah alat untuk mengukur transmitan atau
absorban suatu sampel sebagai fungsi panjang gelombang. Sedangkan
pengukuran menggunakan spektrofotometer ini, metoda yang

digunakan sering disebut dengan spektrofotometri. Spektrofotometer

dapat mengukur serapan di daerah tampak, UV (200-380 nm) maupun
IR (> 750 nm) dan menggunakan sumber sinar yang berbeda pada
masing-masing daerah (sinar tampak, UV, IR). Monokromator pada
spektrofotometer

menggunakan

kisi

atau

prisma

yang

daya

resolusinya lebih baik sedangkan detektornya menggunakan tabung

penggandaan foton atau fototube (Yoky, 2009).
Komponen utama dari spektrofotometer, yaitu sumber cahaya,
pengatur

Intensitas,

monokromator,

kuvet,

detektor,

penguat

(amplifier), dan indikator.Spektrofotometri dapat dianggap sebagai

perluasan suatu pemeriksaan visual dengan studi yang lebih
mendalam dari absorbsi energi. Absorbsi radiasi oleh suatu sampel
diukur pada berbagai panjang gelombangdan dialirkan oleh suatu
perkam untuk menghasilkan spektrum tertentu yang khas untuk
komponen yang berbeda (Yoky, 2009).
Metode Spektrofotometri UV
Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan,
tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Triptofan
mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang untuk tirosin
mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap
sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek.
Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi
konsentrasi protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu
dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran
absorpsi pada 260 nm. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat
kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Rasio absorpsi 280/260
menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.
Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran

27.1.

Alat Instrumen

HPLC

UV-VIS

IR Spek

IR

Aa machine
27.2.

Angka Kecukupan Gizi

Perhitungan angka kecukupan gizi protein

1. Keadaan Normal
Kebutuhan protein (Gram) = Berat badan x 8
2. Kebutu

BAB IV
PENUTUP
28.1.

Kesimpulan

o Struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur

tersier, dan struktur kuartener.
o Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasi.
o Fungsi protein bagi tubuh adalah pembentukan otot dan sel-sel, sebagai
enzim, alat pengangkut dan alat penyimpan, pengatur pergerakan,
penunjang mekanis, pertahanan tubuh, media perambatan impuls syaraf,
pengendalian pertumbuhan, protein kontraktil, dan menyeimbangkan
produksi hormon.
o Sifat fisikokimia protein adalah berat molekul sangat besar, tidak larut
dalam pelarut lemak, suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut
protein akan berkurang, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan.
Peristiwa pemisahan protein ini disebut dengan salting out., jika
dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal, dan
protein dapat bereaksi dengan asam maupun basa.
o Sumber dan kadar protein daging ayam 18.2%, daging sapi 18.8%, telur
ayam 12.8%, susu sapi segar 3.2%, keju 22.8%, bandeng 20.0%, udang
segar 21.0%, kerang 8.0%, beras tumbuk merah 7.9%, beras giling 6.8%,
kacang hijau 22.2%, kedelai basah 30.2%, tepung terigu 8.9%, jagung
kuning (butir) 7.9%.
o Fungsi protein dalam pangan antara lain fungsi WHC (Water Holding
Capacity), sifat koagulasi dalam keju dan tahu, sifat stabilisasi dalam es
krim, sebagai kandungan untuk beberapa pangan dan sifat emulsifikasi.
Not Fat Dry Milk (NFDM) digunakan industri untuk memperbaiki
kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat memperbaiki adonan),
memperbaiki kualitas roti, mengatur pengeluaran gas, memperkuat

struktur dan tekstur, menghambat hilangnya air serta memperbaiki warna

dan flavor.
o Efek pengolahan terhadapp kadar protein adalah denaturasi, reaksi
Maillard, resemisasi, hidrolisis protein, Cross-Linking, oksidasi, dan
reaksi dengan nitrit
o Analisis protein dapat dilakukan. Secara kualitatif seperti tes ninhidrin,
uji biuret, tes xantoprotein, pengendapan garam logam, koagulasi,
denaturasi dan pengendapan protein dengan alkohol. Secara kuantitatif
seperti pada metode Lowry, metode spektrofotometri visible dan metode
spektrofotometri UV.

DAFTAR PUSTAKA