MAKALAH

METABOLISME ASAM AMINO

Ditulis Untuk Memenuhi Tugas Terstruktur Matakuliah Biokimia Medis
yang dibimbing oleh Ibu Arie Srihardyastutie, S.Si.,M.Kes

Disusun Oleh :
Merry Hastyani

(135090201111046)

Regina DhindaAgin R (165090201111018)

Irsalina Nur Zhafarani (165090201111048)
Lia Kurniasih

(165090200111029)

Miralda Syakirah

(165090207111021)

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS BRAWIJAYA MALANG
TAHUN 2016

DAFTAR ISI

Halaman Judul
Daftar Isi ...
Daftar Gambar .
BAB. I PENDAHULUAN
1.1 Gambaran Umum
1.2 Rumusan Masalah ...
1.3 Tujuan ..
BAB. II STRUKTUR DAN FUNGSI METABOLISME ASAM AMINO ................
2.1 Struktur umum asam amino ...........
2.2 Fungsi umum asam amino ..
2.3 Jenis-jenis asam amino
2.4 Katabolisme Asam Amino
2.4.1 Proses Pelepasan Gugus Amina .

I
IV
VII
1
1
2
3
5
5
5
5
6
8

2.4.2 Kerangka Karbon

2.4.3 Pembentukan Asetil Koenzim A
2.4.4 Siklus Urea ..
2.5 Sintesis asam amino..
BAB. III PENUTUP ..................................................................................................
3.1 Kesimpulan .
DAFTAR PUSTAKA

BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Gambaran Umum

8
5
5
21

Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat
diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh.
Protein yang terdapat dalam makanan dicerna dalam lambung dan usus menjadi asamasam amino yang diabsorpsi dan dibawa oleh darah ke hati. Hati adalah organ tubuh
dimana terjadi reaksi anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga
terjadi dalam jaringan di luar hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino, bila
ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat masuk ke
dalam siklus asam sitrat. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber
yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis
asam amino dalam sel, sedangkan hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon
dari posisi gugus COOH. Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina
memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik, yaitu
cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku
ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk
golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat
penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Hubungan spasial asam-asam
amino tersebut akan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.
1.2 Rumusan Masalah
1. Bagaimana struktur metabolisme asam amino?
2. Apa fungsi metabolisme asam amino?
3. Bagaimana struktur dan fungsi komponen-komponen yang berperan dalam
metabolisme asam amino?
1.3 Tujuan
1. Mengetahui struktur metabolisme asam amino.
2. Mengetahui fungsi metabolisme asam amino.
3. Mengetahui struktur dan fungsi komponen-komponen yang berperan dalam
metabolisme asam amino.
BAB II
STRUKTUR DAN FUNGSI METABOLISME ASAM AMINO
2.1 Struktur Umum Asam Amino
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya

dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom "alfa" atau
). Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus
amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya.

Gambar 1: Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan
gugus karboksil di sebelah kanan
Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam amino (Junaidi dan Rafiqi, 2011).
2

Fungsi Umum Asam Amino

1. Sebagai bahan utama penyusun protein
Ketika sel membutuhkan protein, asam amino akan mengikuti instruksi dari DNA
yang menentukan asam amino apa saja yang akan digunakan serta urutan dimana
mereka harus terhubung untuk menghasilkan protein. RNA mengambil salinan kode
dari DNA, kemudian meninggalkan sel dan bertemu asam amino lalv membawany
kembali ke sel dimana asam amino mengikat kedalam rantai. Setiap asam amino yang
dibutuhkan untuk menyusun protein harus tersedia sehingga protein dapat di produksi
(Sridianti,2016).
2. Sebagai cadangan energy
Karbohidrat dan lemak sebagai sumber energi dalam tubuh, tetapi jika
keberadaannya tidak mencukupi, maka asam amino yang akan di gunakan sebagai
sumber energi (Sridianti,2016).
3. Melindungi kesehatan kardiovaskular
Dalam tubuh manusia menggunakan asam amino arginin untuk membuat
oksida nitrat. Oksida nitrat membantu menurunkan tekanan darah dengan relaksasi
otot-otot di pembuluh darah. Selain itu dapat juga mencegah aterosklerosis dengan

menghambat perkembangan plak di arteri (Sridianti,2016).

Jenis-Jenis Asam Amino
Asam amino yang terdapat dalam molekul protein tidak semua dapat dibuat oleh tubuh
kita. Sehingga apabila ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat dibagi dalam
dua golongan (Poedjiadi, 1994), yaitu :
1. Asam amino esensial

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat atau disintesis
dalam tubuh dan harus diperoleh dari makanan sumber protein (Poedjiadi, 1994).
Asam amino ini tidak dapat dibentuk oleh tubuh sendiri. Asam amino ini sangat
diperlukan tubuh dan harus disuplai dalam bentuk jadi (preformed) dalam menu yang
dimakan sehari-hari. Ada 8 asam amino esensial untuk orang dewasa, dimana tubuh
tidak dapat membentuk sndiri, pada anak-anak ada 10 asam amino esensial
Berikut ini asam-asam amino non esensial (Suhardjo dan Kusharto, 1992):
a. Fenilalanin

Gambar 2. Struktur fenilalanin

Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang
berfungsi

sebagai

penghantar

atau penyampai

pesan (neurotransmitter)

pada sistem saraf otak. Asam amino ini bertugas mengontrol berat badan, karena
efeknya dalam mengatur sekresi kelenjar tiroid dan menekan nafsu makan
(control of appetite). Defisiensi fenilalanin dapat berakibat mata merah (bloodshot
eyes), katarak, dan perubahan perilaku (psychotic dan schizophrenic).
b. Isoleusin

Gambar
Asam
dalam

3. Struktur Isoleusin
amino ini diperlukan
produksi

dan

penyimpanan protein oleh tubuh, dan pembentukan hemoglobin. Juga berperan

dalam metabolisme dan fungsi kelenjar timus dan kelenjar pituitary, diperlukan
dalam pertumbuhan yang optimal, mempertahankan keseimbangan nitrogen dalam
tubuh, diperlukan dalam pembentukkan asam amino non-esensial lainnya, penting
untuk pembentukkan hemoglobin dan menstabilkan kadar gula dalam darah.
c. Leusine
Asam amino yang berperan
penting dalam proses produksi
energi tubuh, terutama dalam
mengontrol

sintesa

protein.

Sebagai senyawa turunan, isoleusin juga bekerja dalam pengaturan

protein bersama asam amino lain (valin), pemacu fungsi otak,
menstabilkan

kadar

gula

dalam

darah,

dan

yang

paling

penting membantu penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit.

Gambar 4. Struktur leusin
d. Valin
Diperlukan dalam pertumbuhan dan
penampilan,

terutama

berfungsi

dalam

sistem saraf dan pencernaan. W. Borrman

menyebutkan

manfaat

valin

untuk

membantu gangguan saraf otot, mental dan

emosional, insomnia, dan keadaan gugup.
Memacu

koordinasi

otot,

membantu

perbaikkan jaringan yang rusak,

Gambar 5. Struktur Valin
menjaga keseimbangan nitrogen dalam tubuh. Defisiensi valin membuat mudah
tersinggung.
e. Lisin
Asam amino ini menghambat pertumbuhan virus. Bersama dengan
vitamin C, A, dan seng membantu
mencegah infeksi. Bahan dasar antibodi
darah. Memperkuat sistem sirkulasi.
Mempertahankan pertumbuhan sel-sel
normal. Bersama proline dan Vitamin C
akan membentuk jaringan kolagen.
Menurunkan kadar triglyserida darah
yang berlebih.
Gambar 6. Sruktur Lisin
Kekurangan menyebabkan mudah lelah, sulit konsentrasi, rambut
rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan kelainan reproduksi.
f. Methionin
Metionin

adalah

suatu asam amino dengan

gugusan

sulfur

yang

diperlukan tubuh dalam pembentukan asam nukleat dan jaringan serta sintesa
protein. Juga menjadi bahan pembentuk asam amino lain (sistein) dan vitamin
(kolin).
Gambar 7. Sruktur Methionin
Metionin bekerja sama dengan vitamin B12 dan asam folat dalam
membantu tubuh mengatur pasokan protein berlebihan dalam diet tinggi
protein. Selain itu, fungsi penting lain metionin adalah membantu menyerap
lemak dan kolesterol. Karena itu, metionin merupakan kunci kesehatan bagi
hati yang berhubungan banyak dengan lemak. Defisiensi metionin dapat
berakibat rematik kronis, pengerasan hati (sirosis), dan gangguan ginjal.
g. Threonin
Treonin : E '-hidroksi-butirat asam amino. Ini adalah asam amino
esensial, dan dengan demikian sangat diperlukan dalam makanan. E 'disintesis
dalam mikro-organisme seperti Escherichia coli dan khamir (sebuah) asam
aspartat,
Treonin

dan

(B)

dipotong

glisin
menjadi

dan

asetaldehida.

asetaldehida

dan

glisin oleh Aldolase

treonin. Treonin dapat di

deaminasi

untuk

membentuk asam ketobutyric

dehydrase,

enzim yang diperlukan untuk

treonin

pengembangan dan berfungsinya otak.

Gambar 8. Sruktur Threonin

Manfaat treonin untuk mencegah dan mengobati penyakit gangguan
mental. Sebenarnya asam amino ini bekerja pada sistem pencernaan, dan
melindungi hati. Defisiensi treonin pada anak-anak dapat berakibat gangguan
mental berupa mudah tersinggung.
h. Triptofan
Asam amino ini menjadi bahan untuk sintesa niasin (vitamin) di dalam tubuh.
Fungsinya
pembekuan

dalam
darah

proses
dan

pembentukan cairan pencernaan.

Gambar 9. Struktur Triptofan

Triptofan sebagai bahan pembentuk neuro-transmitter serotinin, triptofan
berfungsi dalam pengendoran saraf dan membantu proses tidur dan perkusor
melatonin (hormon perangsang tidur).
i. Glisin
Glisin sebagai salah satu asam amino esensial, banyak digunakan untuk
detoksifikasi senyawa racun
dari tubuh dan berfungsi
untuk menunda penurunan
fungsi otak.
Gambar 10. Struktur
Glisin
Glisin diperlukan sebagai bahan pembentuk senyawa antioksidan
glutation, yang akan mengikat senyawa toksik supaya larut air dan bisa
dibuang dari tubuh.
j. Hisitidin
Asam amino ini diperlukan pada saat pertumbuhan untuk memperbaiki
jaringan tubuh dan mengubah kelebihan
glukosa menjadi glikogen yang diproses di
dalam hati.
Gambar 11. Struktur Histidin
Histidin dikonversi tubuh

menjadi

histamin, yang merangsang pengeluaran asam lambung. Tetapi juga sering

diperlukan suplementasi histidin sendiri pada usia lanjut, karena terjadi gangguan
sintesa dan penyerapannya oleh tubuh.
k. Arginin
Arginin adalah asam amino esensial yang diperlukan tubuh untuk pembuatan cairan
seminal (air
mani),

dan

memperkuat
sistem imun.
Sebagai
suplemen,
biasanya
digunakan bersama asam amino lain, misalnya
lisin. Menurunkan tekanan rendah, melancarkan
peredaran darah. Anti aterogenik, menurunkan

kadar lemak (kolesterol), dilatasi pembuluh darah

(meningkatkan aliran
Gambar 12. Struktur Arginin
darah perifer), menguatkan otot jantung, merangsang sekresi hormon pertumbuhan
(Human Growth Hormone), menghambat stres oksidatif / kerusakan jaringan,
meningkatkan sistem imunitas, menyembuhkan luka.
l. Sistin
Sistein berpartisipasi dalam pembentukan hidrogen sulfida, asam
piruvat

dan

amonia,

pembentukan asam glutamat, dan

pembentukan taurin. Mengambil
bagian

dalam

halogenasi

detoksifikasi
hidrokarbon

aromatik.
Gambar 13. Struktur Sistin
Sistin yang merupakan asam amino yang mengandung sulfur, diperlukan tubuh
untuk pembentukan sel darah putih yang berfungsi sebagai salah satu fungsi imun.
Asam amino ini termasuk tidak esensial, karena di dalam tubuh diproduksi dari
metionin. Namun, menjadi esensial bila tubuh membutuhkannya dalam jumlah
lebih besar, misalnya pada mereka yang baru menjalani operasi.
m. Serin
Serin penting dalam metabolisme dan berpartisipasi dalam biosintesis purin
dan

pirimidin. Serin

adalah

perkursor glisin dan sistein, dan

tryptophan pada bakteri. Itu juga
merupakan

perkusor

untuk

berbagai metabolit lain, termasuk

sphingolipids

dan

folat,

yang

merupakan penyumbang utama

satu-karbon
Gambar 14. Struktur Serin
fragmen dalam biosintesis. Serin memainkan peran penting dalam fungsi katalis
beberapa enzim. Telah terbukti di lokasi aktif chymotrypsin, tripsin, dan enzim
lainnya.
n. Taurin

Taurin (taurine) adalah asam amino detoksifikasi yang memberikan efek seperti
glisin dalam menetralkan semua jenis toksin (xenobiotik) berbahaya.
Gambar 15. Struktur Taurin
Manfaat lain taurin adalah sebagai pengendali neurotransmitter yang dapat
mencegah kejang. Suplementasi taurin bersama dengan multivitamin dapat
membantu meningkatkan daya tahan tubuh dan memulihkan stamina setelah
sembuh dari sakit. Dalam produk minuman pembangkit tenaga (energy drink),
taurin digunakan sebagai unsur utama. mencegah kegemukan, menurunkan
kadar gula

darah,

mencegah

kelelahan

otot,

dan

memperbaiki

kerusakan hati akibat konsumsi alkohol.

o. Glutamin
Glutamin berfungsi mencegah kerusakan mukosa
dan memperbaiki kebocoran usus (leaky gut).

Gambar 16. Struktur Glutamin

Glutamin bekerja sebagai
sumber metabolis untuk sel-sel sistem pertahanan tubuh (neutrofil, timosit,
limfosit, makrofagus), sel-sel usus, otak, hati, ginjal, bahkan rambut, dan yang
terutama, sel otot anda (dalam sintesa protein). Ketika masuk ke dalam tubuh
dan mengalir ke otak, glutamin akan dikonversi menjadi asam glutamik. Asam
ini penting untuk fungsi otak dan meningkatkan jumlah GABA (gammaaminobutyric acid), yang dibutuhkan untuk fungsi kerja otak dan aktivitas
mental.
p. Prolin
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuhtumbuhan tertentu yang terpapar kondisi
lingkungan yang kurang cocok (misalnya
kekeringan) akan menghasilkan prolin
untuk

menjaga

keseimbangan osmotik sel.

Gambar 17. Struktur Prolin
Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam amino.
Prolin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Sebagai bahan
dasar glutamic acid. Bersama lycine dan vitamin C akan membentuk jaringan
kolagen yang penting untuk menjaga kecantikan kulit. Memperkuat
persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung.

q. Alanin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung
dalam fungsi protein (enzim). Alanin
dapat berperan dalam pengenalan
substrat atau spesifisitas, khususnya
dalam

interaksi

dengan

atom

nonreaktif seperti karbon.

Gambar 18. Struktur Alanin
Dalam proses pembentukan
glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina. Membantu tubuh
mengembangkan daya tahan, merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa
alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi
dari asam amino.
r. Asparagin
Gambar 19. Struktur Asparagin
Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk
menjaga

kesetimbangan

dan

dalam

transformasi asam amino. Ia berperan pula

dalam sintesis amonia. Asparagin yang datang
dari luar (dari rebung asparagus misalnya), bersifat sebagai pengurai asparagin
yang diproduksi tubuh. Hasil uraiannya menjadi asam aspartat dan ammoniak.
Sifat seperti ini adalah sifat asparaginase, suatu enzim yang aktif melawan
tumor/kanker. Semantara itu sel kanker memanfaatkan asparagin sebagai
makanannya. Karena adanya penguraian, akibatnya sel kanker berhenti
tumbuh, atau kehilangan kapasitas untuk mensintesis asparagin. Akhirnya sel
kanker akan mati cepat atau lambat. Fungsi lain dari asparagin adalah
memperlancar keluarnya air seni atau bersifat diuretic. Karena sifat ini, semua
zat buangan dari dalam tubuh dapat ikut hanyut keluar melalui air seni. Karena
diuretic dan proses pengeluaran tersebut terjadi pada ginjal, maka otomatis
asparagin juga dapat merawat ginjal dan sekaligus mencegah timbulnya
gangguan ginjal. Andaikan zat buangan terus menumpuk di injal, bukan tidak
mungkin akan mengganggu organ lain dalam tubuh.
s. Asam Aspartat
Fungsi asam aspartat adalah sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Aspartat juga berperan dalam

daya tahan terhadap kepenatan. Membantu perubahan karbohidrat menjadi energi

sel.
Gambar 20. Struktur Asam aspartate
Melindungi hati dengan membantu mengeluarkan amonia berlebih dari
tubuh. Membantu fungsi sel dan pembentukan RNA/DNA. Membantu
mengubah karbohidrat menjadi energy, membangun daya tahan tubuh melalui
immunoglobulin dan antibodi, meredakan tingkat ammonia dalam darah
setelah latihan
t. Asam Glutamat
Merupakan bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa. Mengurangi
ketergantungan

alkohol

dan

menstabilkan kesehatan mental.

Gambar

21.

Struktur

Asam

Glutamat
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia.
Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam
glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai
monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam
dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
2. Asam non esensial
Asam non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat atau disintesis dalam
tubuh dengan mengkonversikan satu asam amino menjadi asam amino yang lain
dalam sel-sel tubuh (Poedjiadi, 1994). Asam-asam amino ini dapat disintesa tubuh
sepanjang bahan dasarnya memenuhi bagi pertumbuhannya. Kesimpulannya, semua
asam amino diperlukan tubuh untuk kelangsungan proses fisiologis normal tubuh,
tetapi 8-10 macam diantaranya perlu didapata dalam entuk jadi (preformed) dari menu
sehari-hari (Suhardjo dan Kusharto, 1992).
Berikut ini asam-asam amino non esensial (D.W.Martin, dkk, 1984):
a. Arginin
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan
atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.
Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan
(dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk

tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah. Berikut ini beberapa
informasi tentang Arginin, Arginin Memiliki rumus kimia C 6H14N4O2, titik leburnya
244C, masa jenisnya 1,165 g cm -3 , titik iso elktrik 10,76, nama sistematiknya adalah
Asam S-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat.

Gambar 22. Struktur Arginin

b. Asam aspartat
Asam aspartat (atau sering disebut aspartat saja, karena terionisasi di dalam
sel), merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan
asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus
hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat.
Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit
neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan
terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis. Berikut ini beberapa informasi tentang Asam aspartat, Asam
aspartat Memiliki rumus kimia C4H7NO4, titik leburnya 270-271C, masa jenisnya
1,23 gcm-3 , titik iso elktrik 2,77, nama sistematiknya adalah Asam Asam 2S-2aminobutandioat.

Gambar 23. Struktur Asam Aspartat

c.

Asam glutamat
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang
menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah
manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam

glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai

monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga
Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan. Berikut ini
beberapa informasi tentang Asam glutamat, Asam glutamat Memiliki rumus kimia
C4H7NO4, Titik leburnya 247-249C, masa jenisnya 1,538g cm-3, titik isoelktrik 3.22,
nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-aminopentandioat.

Gambar 24. Struktur Asam Glutamat

d. Asparagin
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus
karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam
pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Asparagin diperlukan oleh
sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia
berperan pula dalam sintesis amonia. Daging (segala macam sumber), telur, dan susu
(serta produk turunannya) kaya akan asparagin. Berikut ini beberapa informasi tentang
Asam glutamat, Asam glutamat Memiliki rumus kimia C4H8N2O3, Titik leburnya
235C, masa jenisnya 1,538g cm-3, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-3karbamoil- propanoat.

Gambar 25. Struktur Asparagin

e.

Glisin
Glisin (Gly,G) atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana. Rumus kimianya C2H5NOg. Asam amino ini bagi manusia bukan

merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi

kebutuhannya. Glisin merupakan satu-satunya asam amino yang tidak memiliki isomer
optik karena gugus residu yang terikat pada atom karbon alpha adalah atom hidrogen
sehingga terjadi simetri. Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai
situasi karena strukturnya sederhana. Sebagai misal, glisin adalah satu-satunya asam
amino internal pada heliks kolagen, suatu protein struktural. Pada sejumlah protein
penting tertentu, misalnya sitokrom c, mioglobin, dan hemoglobin, glisin selalu berada
pada posisi yang sama sepanjang evolusi (terkonservasi). Penggantian glisin dengan
asam amino lain akan merusak struktur dan membuat protein tidak berfungsi dengan
normal. Secara umum protein tidak banyak pengandung glisin. Perkecualian ialah
pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
Glisin merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia
memproduksi glisin dalam jumlah mencukupi. Glisin berperan dalam sistem saraf
sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS). Berikut ini beberapa
informasi tentang Glisin, Glisin Memiliki rumus kimia C2H5NO2, titik leburnya
290C, masa jenisnya 1,607 g cm -3, titik iso elktrik 10,76, nama sistematiknya adalah
Asam 2-aminoetanoat.

Gambar 26. Struktur Glisin

f.

Glutamin
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode
genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamin dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamin merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung
pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh
asam glutamat menjadi glutamin dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.
Glutamin dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat. Berikut ini beberapa informasi tentang
Glutamin, Glutamin Memiliki rumus kimia C5H10N2O3, titik leburnya 185C, titik iso
elktrik 5,65, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat

Gambar 27. Struktur Glutamin

g.

Histidin
Histidin merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.
Bagi manusia histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai
samping imidazol dan nilai pKa yang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa perubahan
sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan histidin
sering menjadi bagian dari gugus katalitik pada enzim maupun ligan koordinasi pada
metaloprotein.
Histidin menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem
saraf, dan karnosin, suatu asam amino, Terdapat dua enantiomer histidin yaitu Dhistidin dan L-histidin, namun yang lebih dominan adalah L-histidin (atau S-histidin).
Berikut ini beberapa informasi tentang Histidin, Histidin Memiliki rumus kimia
C6H9N3O2, titik leburnya 287C, titik iso elktrik 7,59, nama sistematiknya adalah
Asam S-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat.

Gambar 28. Struktur Histidin

h. Prolin
Prolin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya memiliki gugus
amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolin bukanlah asam amino
karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.
Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina dan residu
menyebabkan prolin memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku) dan
menentukan konformasi protein secara kuat. Prolin dapat berperan sebagai pengubah
struktur -heliks dan juga sebagai titik belok bagi -sheets.

Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel

tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok
(misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolin untuk menjaga keseimbangan
osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino.
Prolin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Berikut ini beberapa
informasi tentang Prolin, Prolin Memiliki rumus kimia C 5H9NO2, titik leburnya
221C, titik iso elktrik 6,30, nama sistematiknya adalah Asam S-pirolidin-2karboksilat

Gambar 29. Struktur Prolin

i.

Serin
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada
protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serin bukan merupakan asam
amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti
sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865.
Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Sintesis serin (dan glisin) berawal dari
oksidasi 3-fosfogliserat (3-PGA) yang membentuk 3-fosfohidroksipiruvat dan NADH.
Reaksi transaminasi dengan asam glutamat menghasilkan 3-fosfoserin dan glisin, yang
diikuti dengan dilepasnya fosfat.
Serin penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawasenyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar
metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam fungsi
katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan
banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang
dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serin pada enzim asetilkolin esterase,
sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu
neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah
bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami
glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin juga merupakan
satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat
transduksi signal pada eukariota. Berikut ini beberapa informasi tentang Serin, Serin
Memiliki rumus kimia C3H7NO3, Titik leburnya 228C, masa jenisnya 1,537g cm-3,
nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-hidroksipropanoat.

Gambar 30. Struktur Serin

j.

Sistein
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal
juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sistein menjadi
sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung
belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan
konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sistein mudah teroksidasi oleh oksigen dan membentuk sistin, senyawa yang
terbentuk dari dua molekul sistein yang berikatan pada atom S masing-masing. Reaksi
ini melepas satu molekul air (reaksi dehidrasi).
Sumber utama sistein pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas, namun
sejak tahun 2001 juga telah dapat diproduksi melalui fermentasi mikroorganisme.
Serat wol dari domba juga banyak mengandung sistein. Bagi domba, sistein
esensial yang harus dipasok dari rumput-rumputan yang dimakannya. Karena itu, jika
rumput tidak tersedia domba tidak memproduksi wol. Namun demikian, domba
transgenik yang memiliki enzim penghasil sistein (dari metionin) telah berhasil
dikembangkan sehingga ketergantungan akan rumput menjadi berkurang. Berikut ini
beberapa informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia C 3H7NO2S1, Titik
leburnya 240C, titik iso elktrik 5,07 , nama sistematiknya adalah Asam 2R-2-amino3-sulfanil-propanoat

Gambar 31. Struktur Sistein

k. Tirosin
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali
dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu
gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah

L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan
orto. Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phehidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosin. Dua isomer yang lain terbentuk
apabila terjadi "serangan" dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan
stress).
Dalam transduksi signal, tirosin memiliki peran kunci dalam pengaktifan
beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosin). Bagi
manusia, tirosin merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang
dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan
epinefrin. Tirosin tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosin hidroksilase,
tirosin diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap
penyakit Parkinson. Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosin
sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid. Berikut ini beberapa
informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia

C9H11NO3, Titik leburnya

343C, titik iso elktrik 5,66, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-(4hidroksi-fenil)-propanoat

Gambar 33. Struktur Tirosin

(Sumardjo, 2009)
2.4 Katabolisme Asam amino
Katabolisme asam amino merupakan suatu proses pemecahan molekul asam amino
menjadi molekul yang lebih sederhana. Proses ini dapat terjadi apabila tubuh kelebihan
pasokan asam amino dari makanan (karena tubuh tidak bisa menyimpan kelebihan asam
amino) atau karena tubuh sangat kekurangan energi disebabkan kelaparan yang sangat ekstrim
(Panji, 2015).

Proses
katabolisme
asam

amino

terjadi

di

dalam

hati.

Pada

proses

ini,

gugus

amin

dari

asam

amino

akan terlepas
dan
menyisakan
asam

-keto

atau

rangka

karbon.
Gugus
akan

amin
diubah

menjadi urea
dan

akan

diekskresikan
dalam bentuk
urin
sedangkan asam -keto akan dimanfaatkan sebagai sumber energi (Nelson dan Michel, 2004).

Gambar 34. Jalur umum katabolisme asam amino (Nelson dan Michael, 2004)
2.4.1

Pelepasan gugus amin

Pelepasan gugus amin dari asam amino terjadi melalui beberapa reaksi, yaitu
transaminase dan deaminasi:

Transaminasi
Proses transaminasi merupakan suatu proses reversible yang berlangsung
dengan bantuan enzim aminotransferase atau transaminase. Pada proses ini terjadi
transfer gugus amin dari asam amino ke suatu asam -keto salah satunya ketoglutarat yang akan menghasilkan glutamat. Glutamat yang dihasilkan
berfungsi sebagai donor gugus amino dalam jalur biosintesis asam amino dan
berperan dalam jalur ekskresi nitrogen (Nelson dan Michael, 2004).

Deaminasi
Demaniasi merupakan suatu proses pelepasan gugus amina dan satu atom
hidrogen dari struktur utama asam amino. Hasil utama dari proses ini yaitu
asam -keto dan amonia yang merupakan hasil dari proses reduksi gugus
amina oleh hidrogen. Amonia yang dihasilkan pada proses ini bersifat toksik
dalam tubuh, sehingga amonia ini akan dikeluarkan dari dalam tubuh dalam
bentuk urin melalui siklus urea (Ophardt, 2003).

2.4.2

Kerangka Karbon
Rantai karbon membentuk kerangka kerangka yang menyusun sebagian besar
molekul organik. Kerangka ini bervariasi panjangnya dan mungkin lurus,
bercabang, atau tersusun dalam cincin tertutup. Beberapa kerangka karbon
mempunyai ikatan ganda, yang jumlah dan lokasinya bervariasi. Keragaman
kerangka karbon seperti itu merupakan salah satu sumber penting kekompleksan

dan keragamanmolekuler yang mencirikan suatu materi hidup. Selain itu, atom
atom unsur lain dapat juga terikat pada kerangka itupada tempat tempat yang
tersedia. Jumlah kemungkinan isomer akan bertambah sangat besar seiring dengan
meningkatnya ukuran kerangka kabon (Campbell dan Jane,2002).

Gambar 35. Kerangka Karbon

Asam amino adalah kerangka karbon pendek yang mengandung gugus amino
fungsional (nitrogen dan hidrogen dua) yang melekat pada salah satu ujung kerangka
dan gugus asam karboksilat di ujung lain (Rika, dkk, 2015).
2.4.3

Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil Ko-A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme Asam
Amino dengan Siklus Asam Sitrat. Ada 2 jalur metabolik yang menuju kepada
pembentukkan Asetil Koenzim A, yaitu melalui Asam Piruvat dan melalui Asam
Asetoasetat. Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolik melalui asam
piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. Treonin diubah menjadi gllisin dan
asetaldehida oleh enzim treonin aldolase . Glisin kemudian diubah menjadi asetil

koenzim A melalui pembentukan serin. Koenzim yang bekerja disini ialah

2.4.4

tetrahidrofolat (Poedjiadi dan Supriyanti,2006).

Siklus Urea
Dari uraian tentang metabolisme asam amino telah diketahui bahwa NH3 dapat
dilepaskan dari asam amino melalui reaksi transaminasi dan deaminasi. Pada
reaksi transaminase gugus NH2 yang dilepaskan diterima oleh suatu asam keto,
sehingga terbentuk asam amino baru dan asam keto lain, sedangkan, pada reaksi
deaminasi, gugus NH2 dilepaskan dalam bentuk ammonia yang kemudian
dikeluarkan dari dalam tubuh dalam bentuk urea dalam urine. Ammonia dengan
kadar tinggi merupakan racun bagi tubuh manusia, oleh karena itu ammonia
dikeluarkan dalam bentuk urea dalam urine. Urea merupakan suatu senyawa yang
mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan
dalam tubuh(Poedjiadi dan Supriyanti,2006). Hans Krebs dan Kurt Henseleit
(1932) mengemukakan serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan urea.
Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida
melalui serangkain reaksi kima yang berbentuk siklus, yang mereka namakan
siklus urea.

2.5 Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk mensintesis asam amino non esensial,
melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi
asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat
utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam
amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.
Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis,
atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam
amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta
glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi
piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti -ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua
asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua
asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah
asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA
atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan
tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3
kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka
karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO 2 dan

H2O. Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga
harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino
esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam
amino ini dinamakan asam amino non-esensial. Asam amino non esensial meliputi,
Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine, Glycine, Proline,
Serine, Tyrosine. Sedangkan asam amino esensial meliputi, Arginine, Histidine,
Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine.
Biosintesis asam-asam amino terjadi melalui jalur yang berbeda-beda, akan tetapi
meskipun begitu mereka mempunyai suatu ciri yang sama, yaitu bahwa rangka
karbonnya berasal dari zat-zat antara glikolisis, jalur pentose fosfat atau dari siklus asam
sitrat. Bila disederhanakan, dapat dikatakan bahwa terdapat 6 golongan menurut
biosintesis asam amino:
3. Biosintesis Glutamat dan Aspartat

Gambar .Reaksi biosintesis glutamate

Peran penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk
reaksi transaminasi. Glutamin dapat diubah menjadi asam glutamat oleh enzim
glutaminase dalam reaksi deaminasi yang tidak bersifat reversible. Sedangkan aspartat
adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea. Asam aspartat dapat dibentuk dari
asam osaloasetat dengan reaksi transaminase.
4. Biosintesis Alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh
otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, dan secara
proporsional meningkatkan produksi urea.
Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa
dari hati kembali ke otot. Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
1. Secara langsung melalui degradasi protein
2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga
dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT). Glutamat + piruvat ketoglutarat + alanine.

Gambar . Siklus glukosa-alanin

5. Biosintesis Sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan
metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan Sadenosilmetionin (SAM).

6.
7.
8.
Gambar . Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)
SAM merupakan prekursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi
norepinefrin menjadi epinefrin). Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan
serin menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan
bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan -ketobutirat.
9. Biosintesis Tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan bantuan enzim Fenilalanin hidroksilase
sebagai katalis. Fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke
gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor
tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status tereduksi oleh NADH-dependent
enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).
10. Biosintesis Ornitin dan Prolin
11. Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi
intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah
satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan
peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki
peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin
dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.

12. Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin
dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. Ketika konsentrasi
arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat
semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi
semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi 1pyrroline-5-carboxylate
yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase.
13.
14. Biosintesis Serin
15. Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADHlinked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan
glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh
fosfoserin fosfatase.
16.
17. Biosintesis Glisin
18. Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin
untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5, N10-metilen-THF.
19.
20. Biosintesis Aspartat, Asparagin, Glutamat dan Glutamin
21. Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif -ketoglutarat yang dikatalisis oleh
glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga
dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan
oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum
nitrogen amino.
22. Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat
transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam -keto aspartat,
oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan
deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.
23. Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan
glutamin dari asam -amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan
inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain. Tetapi
asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan

DAFTAR PUSTAKA
Andriyani, Tika, Ani Triana, dan Widya Juliarti,2015,Buku Ajar Biologi Reproduksi dan
Perkembangan, Deepublish:Yogyakarta

Campbell, Neil A. dan Jane B. Reece, 2002, Biologi Edisi Kelima Jilid 1, Erlangga:Jakarta
D.W.Martin, Jr dan P.A.Mayes dan V.W.Rodwell. 1984. Harpers Reviev of Biochemistry.
Penerbit Buku Kedokteran E.G. Jakarta.
Junaidi, Ahmad dan ACH. Firdaus Rafiqi, 2011, Asam Amino, Fakultas Keguruan Ilmu
Pendidikan, Universitas Wiraraja, Sumenep.
Nelson, David L. dan Michael M. Cox, 2004, Principle of Biochemistry, W.H. Freeman, New
York.
Ophardt,
Charles
E.,
2003,
Oxidative
Deamination
Reaction,
http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/632oxdeam.html, diakses pada tanggal 27
september 2016.
Panji,
2015,
Katabolisme
Asam
Amino
di
Tubuh
Manusia,
http://www.edubio.info/2015/08/katabolisme-asam-amino-di-tubuh-manusia.html,
diakses pada tanggal 27 september 2016.
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press. Jakarta.
Sridianti,

2016,

Apakah

Fungsi

Asam

Amino

Bagi

Tubuh,

[online]

tersedia:

www.sridianti.com/apakah-fungsi-asam-amino-bagi-tubuh.html, diakses pada tanggal

27 september 2016
Sumardjo, Damin, 2009. Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran
dan Program Strata 1. Penerbit Buku Kedokteran. Jakarta.
Suhardjo dan Kusharto, M Clara, 1992. Prinsip-Prinsip Ilmu Gizi. Kanisius. Yogyakarta