 Protein globular adalah protein yang rantai-rantai polipeptidanya berlipat rapat-rapat

menjadi bentuk globular atau bulat yang padat atau berbentuk bola . Jenis protein ini biasanya larut
dalam sistem larutan (air) dan segera berdifusi dan mempunyai fungsi gerak atau dinamik. Beberapa
contoh dari protein globular antara lain adalah: enzim, protein transport pada darah,hormon
protein, protein pecahan serum darah, antibodi dan protein penyimpan nutrien.
 Protein serabut adalah protein yang tidak larut dalam air dan merupakan molekul serabut
panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi
globular. Protein globular ini terdiri dari suatu rantai panjang polypeptida. Protein ini biasanya
memberikan peranan struktural atau pelindung. Beberapa contoh protein serabut antara lain
adalah collagen, yang ditemukan dalam tulang rawan atau tulang lembut, pembuluh darah,
acuan/matriks tulang, urat daging, sirip dan kulit; elastins. Hal tersebut adalah suatu komponen
nadi/jalan utama dan ikatan sendi; dan keratins, di mana protein jenis ini bersifat melindungi seperti
kulit dan timbangan.

.  Berdasarkan strukturnya protein  dikelompokkan menjadi struktur primer, struktur sekunder,

struktur tersier, dan struktur kwarterner.  Seperti diketahui bahwa semua protein adalah polipetida
dengan berat molekul yang besar. Suatu peptida yang mengandung lebih dari 10 asam amino
dinamakan dengan polipeptida. Peptida ini mempunyai satu gugus α-asam amino bebas dan satu
gugus α-karboksi bebas.
 Struktur Primer merupakan struktur rangkaian asam amino yang memanjang pada suatu
rantai polypeptida. Sebagai contoh, peptide Leu-Gly-Thr-His-Arg-Asp-Val mempunyai suatu struktur
yang utama berbeda dari peptide Val-Asp-His-Leu-Gly-Arg-Thr.
 Struktur sekunder merupakan asam amino dalam rangkaian polipeptida yang membentuk
suatu lilitan misalnya dalam bentuk α heliks atau lembaran berlipat β. Struktur sekunder α heliks
kerangka peptida secara ketat mengelilingi sumbu panjang molekul dan gugus R residu asam amino
dibiarkan mengarah keluar dari heliks dan kaya akan residu sistein yang dapat memberikan
jembatan disulfida. Konformasi yang stabil α heliks dari rantai polipeptida karena adanya ikatan
peptida yang berada pada bidang datar, tidak berotasi dan pembentukan banyak ikatan. Struktur
sekunder lembaran berlipat β membentuk zigzag dan tidak ada ikatan hidrogen dalam rantai
polipeptida yang berdekatan. Gugus R mengarah keluar dari struktur zigzag. Pada struktur ini tidak
dijumpai jembatan disulfida diantara rantai bersisihan dan rantai polipeptida yang berdekatan
biasanya mempunyai arah yang berlawanan atau bersifat anti paralel.
 Struktur tersier merupakan bentuk tiga dimensi dari semua atom di dalam molekul protein.
Interaksi antara residu asam amino yang jauh pada suatu rantai polipeptida memimpin ke arah
lipatan dan suatu penyesuaian yang berbentuk rantai polipeptida bulat yang mengumpamakan tiga
satuan bentuk dimensional, sebagai contoh, myoglobin.
 Struktur kwarterner merupakan bentuk protein yang terdiri dari dua atau lebih rantai
polipeptida menjadi bagian dari molekul protein tunggal. Yang biasanya terjadi seperti dimers,
trimers, tetramers, terdiri dari dua, tiga, dan empat rantai polipeptida. Polipeptida menjaga
kesatuan oleh ikatan kimia lemah, sebagai contoh, hemoglobin molekul terdiri dari dua rantai α dan
dua rantai β. Masing-Masing globin rantai di dalam hemoglobin terikat untuk suatu kelompoknya,
yang berfungsi mengangkut oksigen ke jaringan badan. Protein kwarterner mudah dirusak oleh
berbagai manipulasi dengan akibat kehilangan aktivitas biologi. Kehilangan aktivitas ini disebut
denaturasi yang secara fisik denaturasi ini dapat dipandang sebagai suatu perubahan konfirmasi
rantai polipeptida yang tidak mempengaruhi struktur primernya.
 KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan bentuk molekul :
Protein serabut (skleroprotein = albumoid = skrelin)berbentuk serabut,tidak
larut dalam larutan garam, basa , alkohol.rantai molekul panjang, sejajar
dengan rantai utama,tidak membentuk kristal danbila ditarik memanjang
kembali kebentuk semula.Fungsi : membentuk struktur bahan dan
jaringan.Contoh : kolagen pada tulang rawan, miosin pada otot, kreatin pada
rambut dan fibrin pada gumpalan darah.

2  Protein globularberbentuk seperti bola,banyak terdapat pada bahan

hewani (susu, daging, telur).mudah larut dalam larutan garam dan asam
encermudah berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan
basa serta mudah mengalami denaturasi.

3  B. Berdasarkan komposisi zat penyusunnya

Protein sederhanaPada proses hidrollisis hanya dihasilkan asam amino
saja.Termasuk dalam kelompok ini adalah :Protaminbersifat alkalis ,tidak
mengalami koagulasi pada pemanasan.menghasilkan garam yang stabil pada
penambahan asamlarut dalam air.

4  Albuminlarut dalam air dan larutan garam encer,terkoagulasi oleh

panas,BM-nya relatif rendah.terdapat dalam putih telur dan sayur-sayuran,
laktalbumin susu, albumin serum.GlobulinLarut dalam larutan garam netral,
tetapi tidak larut dalam air.Terkoagulasi oleh panasmengendap pada larutan
garam konsentrasi tinggi (salting out),terdapat sebagai zat antibodi dan
fibrinagen (tubuh), Laktoglobulin (susu), ovoglobulin (telur), miosin dan aktin
(daging) dan gliadin (kedele) legumin (leguminosa).

5  GlutelinLarut dalam asam dan basa encer,tidak larut dalam pelarut

netral.Contoh : gluten (gandum) dan oryzenin (beras).ProlaninLarut dalam
etanol 50 – 90 % dan tidak larut dalam air.banyak mengandung propolin dan
asam glutamatbanyak terdapat di dalam serealia.Contoh : zein (jagung),
gliadin (gandum) dan kordein ( barley).

6  SkleroproteinTidak larut dalam air dan solvent netraltahan terhadap

hidrolisis enzimatis.berfungsi sebagai struktur kerangka pelindung pada
manusia dan hewan.Kolagen (tulang, persendian dan tendon).Protein ini tidak
dapat dicerna oleh enzim pepsin dan tripsin.bila dididihkan dalam air atau
larutan asam/basa encer akan larut membentuk gelatin yang dapat dicerna
oleh kedua enzim tersebut.

7  Elastin : banyak terdapat pada tendon dan pembuluh darah

Keratin :tidak larut dalam air, pelarut organik, larutan asam/basa.Terdapat
pada kulit, rambut dan kukuHiston :merupakan protein basa,banyak
mengandung lisin dan arginin.Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan
oleh amonia.
8  Globin :hampir sama dengan histon.kaya akan arginin, ttriptofan, histidin
tapi tidak mengandung isoleusin.Terdapat dalam darah
(hemoglobin)Protanin :merupakan protein yang sangat sederhana, BM relatif
rendah ( kd).Kaya akan arginin,larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas,
dan bersifat basa.Contoh : clupein pada ikan kering dan skrombin pada ikan
mackarel

9  DENATURASI PROTEINDenaturasi : modifikasi struktur sekunder, tertier

atau kuartener tanpa memutuskan ikatan kovalen (ikatan peptide). Dengan
demikian pada denaturasi terjadi pemutusan ikatan hydrogen, interaksi
hidrofobik dan ikatan garam hingga molekul protein tidak punya lipatan
lagiDenaturasi protein bisa reversible atau irreversible. jika proses
denaturasinya sangat lanjut dan berat molekul proteinnya tinggi maka akan
terjadi denaturasi irreversible. kebalikan denaturasi disebut renaturasi,
regenerasi, reaktivasiPada denaturasi terjadi perubahan struktur asli protein
tanpa perubahan urutan asam amino

10  Perubahan protein karena denaturasi :

Ikatan peptide protein lebih mudah diserang enzim proteolitikPenurunan
kelarutanAktivitas biologis sebagai enzim turun atau hilling sama
sekalilKristalisasi tidak mungkin lagi terjadiViskositas naik (karena mol
menjadi asimetris dan lipatan hilang)Rotasi optis larutan protein meningkat

11  Kepekaan protein terhadap denaturasi ditentukan oleh mudah tidaknya

pecah ikatan yang menyebabkan terbentuknya struktur 3 dimensi.Perbedaan
asam amino penyusun dan struktur mengakibatkan kepekaan protein
terhadap zat penyebab denaturasi juga berbeda, misal struktur tersiernya
lebih peka, atau ada yang struktur sekunder yang lebih peka

12  Denaturing Agents pemanasan pendinginan penggodokan tekanan

Denaturasi oleh pengaruh fisis antara lain
:pemanasanpendinginanpenggodokantekananKemudahan untuk mengalami
denaturasi antara lain dipengaruhi oleh :kadar air,kekuatan ion,keasamantipe
ion.gliadin (gandum) terdenaturasi pada 60 oC jika airnya 24 % dan 70 oC jika
airnya 18 %. Beberapa protein stabil pada 100 oC bila kadar airnya kecil.

13  Protein putih telur mudah terdenaturasi oleh panas dan oleh tegangan
permukaan bila putih telur diaduk menjadi buih.Protein daging mengalami
denaturasi pada kisaran suhu 57 – 75 oC dan hal ini mengakibatkan pengaruh
nyata pada tekstur, kapasitas mengikat air dan pengkerutan.

14  Denaturasi dapat mengakibatkan flokulasi protein globular dan

menyebabkan pembentukan gel.
Beberapa protein bahan makanan mengalami destabilisasi pada pembekuan
(penyimpanan dingin). Mis. protein ikan sesudah pembekuan dapat menjadi
liat, seperti karet dan kehilangan air. kaseinat susu dikenal sangat stabil
terhadap panas, dapat mengalami destabilisasi oleh pembekuan.
15  Pengaruh Panas terhadap Koagulasi protein
No.ProteinSuhu koagulasi (oC)1.Albumin telur56 2.Albumin serum
(sapi)67 3.Albumin susu (sapi)72 4.Lagumelin (kapri)60 5.Serum globulin
(manusia)75 6.Beta-laktoglobulin (sapi)70 – 757.Fibrinogen (manusia)56 –
648.Myosin (kelinci)47 – 569.Kasein (sapi)

16  perkecualian :Kasein dan gelatin dapat dididihkan tanpa adanya

perubahan nyata dalam stabilitasnya. Sehingga memungkinkan susu dapat
dididihkan, disterilkan, dan dipekatkan tanpa terjadi koagulasi. Hal ini
disebabkan karena kecilnya pembentukan ikatan disulfide akibat rendahnya
kandungan sistin dan sistein, dan kandungan prolin dan hidroksiprolin pada
kasein relative tinggi

17  Denaturasi oleh perlakuan khemis.

a. pH mediumprotein stabil hanya pada kisaran pH yang sempit, Makin jauh
dari pH optimum untuk stabil berarti jumlah gugus R yang bermuatan sejenis
makin besar, hingga daya tolak menolak dalam molekul protein meningkat
pula. Perubahan ini dapat mengakibatkan lipatan molekul protein itu
berkurang. Jika perubahan struktur molekul protein tidak terlalu ekstrim
maka molekul dapat kembali ke struktur semula jika pHnya dibuat sama
dengan pH optimum stabil.

18  Garam guanidine dan urea

Berkonsentrasi tinggi (6 – 8 M) dapat menyebabkan denaturasi karena dapat
memecah ikatan hydrogen hingga struktur molekulnya berubah. urea dan
guanidine HCl dapat meniadakan interaksi hidrofobik hingga meningkatkan
kelarutan protein dalam pelarut.Deterjen sintetisPembentukan jembatan
antara gugus hidrofob protein dan hidrofil lingkungan sehingga meniadakan
sifat hidrofob yang diperlukan untuk membentuk sifat asli molekul
protein.Pelarut organicAseton dan alcohol dapat menyebabkan denaturasi
tapi pada suhu rendah efeknya kecil.

19  PEMBENTUKAN GEL PROTEIN

terjadi menurut tiga teori sebagai berikut :Adsorpsi solventadsorpsi mol.
solven oleh partikel zat yang dilarutkan, sehingga terjadi pembesaran partikel
zat yang dilarutkan, menyebabkan satu sama lain saling menutup dan
bertautan sehingga tidak dapat bergerak dan viskositas menjadi besar, dan
lebih lanjut akan terbentuk gel. Adsorpsi akan makin banyak dan aktif bila
suhu makin rendah.

20  2. Pembentukan jaringan tiga dimensi

Senyawa yang membentuk gel merupakan senyawaan berstruktur fibrous
(serat). Apabila partikel berserat ini didinginkan akan bergabung, jallin-
menjallin membentuk suatu ruang tiga dimensi. Ikatan antara serat-serat ini
dapat terjadi dengan ikatan primer, sekunder ataupun ikatan tidak menentu.

21  a. Ikatan primer.Terjadi ikatan diantara gugus fungsional pada serat-

serat tersebut. Jaringan yang dihasilkan merupakan jaringan yang permanen,
gel yang terjadi tidak akan mengalami kerusakan apabila diiris maupun
dijatuhkan. Gel juga tida mengalami penggelembungan atau sineresis.b.
Ikatan sekunder.Sebagai contoh adalah ikatan hydrogen. Kekuatan yang
terjadi lebih rendah daripada ikatan primer. Gel yang terbentuk mudah rusak
oleh tekanan yang agak besar dan mengalami kerusakan jika diiris.

22  Ikatan tidak menentuSifat gel yang terbentuk tergantung pada kekuatan

ikatan antara gugus-gugus yang ada. bila solute bersifat mudah tertarik
solven maka ikatan solute dengan solute akan pecah dan tidak terbentuk gel.
Apabila molekul solute sangat kuat menarik solvennya maka molekul solven
satu dengan lainnya tidak berhubungan sehingga terjadi ikatan antar molekul
solute dan membentuk gel. Dalam hal ini yang paling banyak terjadi adalah
terbentuk setengah gel yang tidak merata bsebab kebanyakan adalah ikatan
tidak menentu.

23  Orientasi partikelgel akan terbentuk apabila pada suatu sistem ada

kecenderungan terjadi ikatan antara molekul-molekul solute dengan solven.
Molekul-molekul tersebut bergandengan satu sama lain membentuk suatu
konfigurasi yang tertentu.Protein yang cepat membentuk gel mempunyai
struktur asimetris yang tinggi hingga dapat membentuk matrik 3 dimensi yang
bergandengan dengan ikatan hydrogen antar molekul proteinnya.