BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Spesies ikan otot gelap saat ini mencapai 40-50% dari total tangkapan ikan di
dunia (Hultin dan Kelleher, 2000a). Ada minat yang besar untuk menggunakan
sejumlah besar ikan pelagis berlemak rendah nilai ini untuk makanan manusia,
terutama untuk produksi surimi. Namun, masalah yang dihadapi dengan
memproduksi surimi dari spesies pelagis kecil, seperti sarden dan mackerel adalah
kandungan tinggi dari otot gelap yang terkait dengan kandungan lipid dan
mioglobin yang tinggi. Mereka berkontribusi pada kesulitan dalam membuat
surimi berkualitas tinggi (Chen, 2002; Ochiai et al., 2001). Karena sumber daya
ikan yang terbatas, terutama ikan otot putih, ikan otot gelap telah dibayar lebih
banyak perhatian sebagai bahan baku alternatif yang potensial, terutama untuk
produksi surimi (Wu et al., 2000; Chen et al., 1997; Kelleher et al. , 1994). Sejauh
ini, sarden dan mackerel telah digunakan untuk produksi surimi bahkan hingga
sebagian kecil (Ochiai et al., 2001).
Mioglobin adalah protein heme globular terlokalisasi dalam serat otot merah.
Konsentrasi tergantung pada spesies dan usia hewan, jenis otot serta cara daging
diperlakukan (Livingston dan Brown, 1981; Giddings, 1974). Mioglobin telah
dikenal sebagai penyumbang utama warna otot, tergantung pada turunannya.
Karena hemoglobin hilang lebih mudah selama penanganan dan penyimpanan,
sementara mioglobin dipertahankan oleh struktur intraseluler otot (Livingston dan
Brown, 1981), sebagian besar perubahan warna pada daging adalah karena reaksi
mioglobin dengan komponen otot lainnya, terutama protein myofibrillar (Hanan).
dan Shaklai, 1995).
Untuk pengolahan surimi, mioglobin dan hemoglobin memainkan peran
penting dalam keputihan, yang merupakan salah satu faktor yang menentukan
kualitas gel surimi (Chen, 2002). Umumnya, kedua protein heme pada ikan segar
dapat dihilangkan selama proses pencucian, yang mengarah ke warna yang lebih
putih. Namun, protein heme menjadi kurang larut saat ikan mengalami deteriorasi.

1
Denaturasi atau Oksidasi mioglobin dapat menginduksi adduksi dengan protein
otot. Sebagai akibatnya, surimi yang dihasilkan dari ikan yang tidak segar
kebanyakan dihadapkan dengan perubahan warna, lebih gelap warnanya.
Oleh karena itu, pengurangan interaksi antara protein heme dan otot harus
menjadi sarana yang menjanjikan untuk mencegah perubahan warna pada surimi.
Karena eksploitasi sumber daya ikan berlebihan, armada ikan harus pergi lebih
jauh dan membutuhkan waktu lama sebelum dibongkar. Selama penanganan dan
penyimpanan ikan, sejumlah perubahan biokimia, kimia dan mikrobiologi terjadi,
tergantung pada faktor intrinsik dan ekstrinsik (Pacheco-Aguilar et al., 2000).
Konversi oxymyoglobin ke metmyoglobin dikaitkan dengan perubahan warna (O
›Grady et al., 2001; Faustman et al., 1992). Fenomena ini dapat dipengaruhi oleh
banyak faktor, seperti pH, suhu, kekuatan ion, reaksi konsumsi oksigen, dll.
(Renerre dan Labas, 1978). Pembentukan metmyoglobin berkorelasi positif
dengan oksidasi lipid (Lee et al., 2003a; Chan et al., 1997).
Selanjutnya, metmyoglobin membentuk hubungan silang dengan myosin
dengan adanya hidrogen peroksida (Hanan dan Shaklai, 1995). Produk oksidasi,
terutama aldehid dapat ditambahkan ke protein atau bertindak sebagai
penghubung silang ke berbagai protein termasuk protein heme (Alderton et al.,
2003; Lynch et al., 2001; 2000). Karena banyak faktor yang terlibat dalam
penambahan mioglobin dan protein otot, pemahaman yang lebih baik tentang
faktor-faktor tersebut harus dipertimbangkan. Oleh karena itu, interaksi semacam
itu dapat diminimalisir, yang mana penghapusan mioglobin dari otot ikan dapat
ditingkatkan. Sebagai akibatnya, kualitas surimi yang lebih baik dari daging ikan
gelap dapat diperoleh.

1.2 Tujuan Dan Maanfaat

Untuk mengetahui peranan myoglobin dalam pengolahan ikan surimi untuk
menentukan kulitas surimi yang baik

2
 BAB II
PEMBAHASAN

.1 Pigmen Daging
Pigmen yang terkait dengan warna merah terang di permukaan daging
termasuk hemoglobin dan mioglobin (Haard, 1992; Livingston dan Brown, 1981).
Mioglobin adalah prinsip tetapi tidak seluruh sumber warna dalam daging.
Kontributor tambahan untuk warna daging adalah pigmen darah, hemoglobin dan
sitokrom. Proporsi hemoglobin dalam warna daging sangat tergantung pada
tingkat perdarahan keluar dari daging (Eder, 1996).
Mioglobin dan hemoglobin memiliki fungsi yang sama dan struktur serupa
pada spesies hewan yang berbeda tetapi ada perbedaan kecil dalam massa
molekuler mereka karena variasi dalam urutan asam amino mereka (Ponce-
Alquicira et al., 2000). Pegg dan Shahidi (1997); Pearson dan Young (1989)
melaporkan bahwa mioglobin memiliki berat molekul sekitar 16.800 dalton dan
hanya mengandung satu gugus heme per molekul, berbeda dengan hemoglobin
yang mengandung empat kelompok heme dan memiliki berat molekul sekitar
67.200 dalton. Namun ada beberapa variasi dalam berat molekul mioglobin dari
spesies yang berbeda, yang disebabkan oleh perbedaan dalam komposisi asam
amino (Pearson dan Young, 1989).
Hemoglobin biasanya merupakan tetramer monomer mirip mioglobin. Karena
koefisien kepunahan serupa mereka, dua pigmen harus berkontribusi sama untuk
warna daging (Haard, 1992). Biasanya, hemoglobin berkontribusi kurang terhadap
penampilan makanan laut daripada mioglobin karena kehilangan lebih mudah
selama penanganan dan penyimpanan, sementara mioglobin dipertahankan oleh
struktur intraseluler (Livingston dan Brown, 1981).

3
2.2 Sifat Fisik dan Kimia Myoglobin
Mioglobin adalah protein globular yang terdiri dari rantai polipeptida tunggal,
globin, yang terdiri dari 153 asam amino dan kelompok heme prostetik, kompleks
besi (II) protoporfirin-IX (Hayashi et al., 1998; Pegg dan Shahidi, 1997). (Gambar
1). Ini sangat kompak, dan dimensinya sekitar 45 × 35 × 25 A ° (Pegg dan
Shahidi, 1997). Dalam istilah yang disederhanakan, globin dilipat mengelilingi
besi dari gugus heme dalam 8 segmen α-heliks tangan kanan yang memiliki
panjang 7-24 residu yang dipisahkan oleh daerah non-heliks (Misumi et al., 2002;
Moczygemba et al., 2000) (Gambar 2). Daerah heliks membentuk sekitar 70%
dari molekul (Pearson dan Young, 1989). Struktur tiga dimensi globin yang
terdefinisi dengan baik stabil pada kisaran kondisi eksternal yang cukup lebar,
tetapi dapat terganggu oleh perubahan yang cukup drastis dalam lingkungan fisik
atau kimia. Proses ini, yang dikenal sebagai denaturasi, memiliki konsekuensi
penting mengenai aspek struktural dan fungsional dari protein. Bagian heme
dipegang dalam gumpalan globin oleh ikatan koordinasi antara nitrogen imidazol
dari residu histidin proksimal dan ion besi, dan oleh beberapa interaksi ikatan
nonpolar dan hidrogen di pinggiran porfirin (Dunn et al., 1999; Pegg dan Shahidi,
1997). Heme ini kelompok memberikan mioglobin dan turunannya warna khas
mereka. Ini juga merupakan situs utama untuk pengawetan daging yang berkaitan
dengan perkembangan warna.
Heme molekul adalah senyawa organologam (Pegg dan Shahidi, 1997).
Bagian organik terdiri dari empat kelompok pyrrole dihubungkan oleh jembatan
metana membentuk cincin tetrapyrrole. Empat metil, dua vinil, dan dua rantai
situs propionat melekat pada cincin, menghasilkan molekul protoporphyrin-IX
(Gambar 1). Atom besi terikat ke empat nitrogen di pusat cincin dekat-planar.
Besi dikoordinasi dalam lingkungan oktahedral sehingga dapat menerima dua
ligan ke bidang heme. Situs-situs ini ditempati oleh kelompok imidazol dari residu
histidin globin dan atom yang memiliki pasangan elektron bebas. Situs ikatan ini
disebut posisi koordinasi kelima dan keenam, masing-masing. Atom besi heme
mungkin ada di negara besi (+2) atau besi (+3), tergantung pada keberadaan

4
reduktan dan oksidan dalam medium (Livingston dan Brown, 1981). Kurang
kompleks kovalen, baik negara dapat mengkoordinasikan air. Struktur dan kimia
atom besi adalah kunci untuk memahami reaksi dan perubahan warna yang

dialami mioglobin (Livingston dan Brown, 1981).

Gambar 1. Chemical structure of myoglobin
Source: Pearson and Young (1989)

Gambar 2. Tertiary structure of myoglobin

Source: Elbe and Schwartz (1996)
2.3 Warna Kimia Myoglobin
Warna merah cerah dari daging mentah terutama disebabkan oleh
oxymyoglobin, yang dihasilkan dari afinitas yang sangat mirip dengan mioglobin
untuk O2. Warna ini diakui oleh konsumen untuk dikaitkan dengan kesegaran
(Tang et al., 2003; Giddings, 1977). Mioglobin bereaksi dengan cepat dan
reversibel dengan O2. Akibatnya, permukaan daging yang dikalami mekar

5
menjadi warna merah cerah dalam beberapa menit paparan udara (Giddings, 1977;
1974).
Dengan waktu, lapisan kecil oxymyoglobin yang ada di permukaan daging
menyebar ke bawah, tetapi kedalaman di mana O2 berdifusi tergantung pada
beberapa faktor seperti aktivitas penggunaan oksigen, suhu, pH, dan tekanan O2
eksternal (Ledward, 1992a).; 1992b).
Sebaliknya, jaringan interior daging berwarna ungu-merah. Ini adalah warna
mioglobin, kadang-kadang disebut deoxymyoglobin, dan warna bertahan selama
reductants dihasilkan di dalam sel oleh enzim yang tersedia. Ketika zat-zat ini
habis, besi heme teroksidasi menjadi besi. Pigmen coklat yang terbentuk, yang
merupakan karakteristik warna daging yang tersisa untuk sementara waktu,
disebut metmyoglobin. Ini dihasilkan oleh pengangkatan anion superoksida, atau
asam konjugasinya, HO2, dari hemati
n dan penggantinya oleh molekul air memberikan hematin besi berputar tinggi
(Renerre dan Labas, 1987).
Besi besi, tidak seperti itu mitra besi, memiliki muatan nuklir yang tinggi dan
tidak terlibat dalam ikatan kuat. Oleh karena itu, metmyoglobin tidak dapat
membentuk adduct oksigen (Pegg dan Shahidi, 1997). Dalam daging mentah, ada
siklus dinamis, di mana tiga pigmen termasuk mioglobin, oxymyoglobin dan
metmyoglobin secara terus-menerus diinterkonversi. Ketika metmyoglobin
didenaturasi oleh proses termal, daging tetap berwarna coklat, tetapi pigmen
terdenaturasi ini dapat teroksidasi lebih lanjut untuk membentuk substansi porfirin
kuning, hijau atau tidak berwarna oleh aksi bakteri atau oksidasi fotokimia.

.4 Sifat Mioglobin Dalam Sistem Makanan

Warna daging terutama merupakan hasil dari konsentrasi pigmen daging,
keadaan kimia pigmen ini, dan karakteristik fisik seperti endapan lemak dan sifat
permukaan yang beragam (Postnikova et al., 1999). Bergantung pada spesies,
jenis, jenis kelamin, usia, jenis otot, pelatihan dan sifat nutrisi, kandungan
mioglobin daging dapat sangat bervariasi (Postnikova et al., 1999). Aturan umum
menyatakan bahwa semakin intensif otot digunakan, semakin tinggi kandungan
mioglobinnya. Atom besi dari heme dapat berada dalam keadaan besi atau besi

6
dan dapat membentuk kompleks dengan ligan tertentu, yang semuanya sangat
mempengaruhi warna daging. Warna daging segar ditentukan oleh jumlah relatif
dari tiga turunan mioglobin (deoxymyoglobin, oxymyoglobin dan metmyoglobin).
.5 Ikan Mioglobin
Dalam otot ikan, serat merah, putih dan menengah cenderung lebih jelas
terpisah daripada di otot dari hewan darat. Otot gelap biasanya terkonsentrasi di
sepanjang sisi tubuh dan dapat mewakili 15-30% dari total otot dalam ikan
bermigrasi seperti mackerel dan 2-12% ikan kurang aktif (Haard, 1992). Otot tuna
yellowfin mengandung mioglobin mulai 37-128 mg% pada otot ringan dan 530-
2.440 mg% di otot gelap (Brown, 1961). Kandungan myoglobin normal dari
daging sapi, daging sapi dan daging sapi tua adalah 100-200, 400-1 1.000 dan
1.600-2.000 mg%, masing-masing (Haard, 1992). Ikan yang sangat aktif seperti
tuna memiliki otot gelap yang dalam, yang biasanya lebih kaya mioglobin
daripada otot gelap dangkal. Kandungan mioglobin dari otot gelap cod Atlantik
bervariasi dengan daerah penangkapan ikan (Love et al., 1974). Variasi
intraspesifik pada mioglobin dalam otot gelap ikan tampaknya berhubungan
langsung dengan jumlah latihan oleh hewan (Haard, 1992).
.6 Karakteristik Myoglobin
Ikan Myoglobin dari ikan memiliki komposisi asam amino, yang sangat
berbeda dari mioglobin mamalia (Brown, 1961). Beberapa mioglobin ikan
mengandung residu sistein. Analisis sekuen myoglobin tuna yellowfin (146
residu) menunjukkan 79 hingga 85 substitusi asam amino bila dibandingkan
dengan molekul dari mamalia, burung dan hiu (Haard, 1992). Residu 133-139,
yang sangat lestari di mioglobin lain, benar-benar diubah dalam mioglobin tuna.
Namun, sifat pengikatan oksigen dari mioglobin tuna mirip dengan mioglobin
lainnya. Suzuki dkk. (1984) mengisolasi oxymyoglobins asli dari otot merah hiu
dengan metode pemisahan kromatografi. Kitahara dkk. (1990) menemukan bahwa
titik isoelektrik dari bigeye tuna (Thunnus obesus) mioglobin adalah 7,6 untuk
bentuk oksi dan 8,5 untuk bentuk-bertemu. Fosmiri dan Brown (1976)
menunjukkan bahwa kecepatan sedimentasi untuk sperma ikan paus sampel
mioglobin adalah 1,94 S sedangkan nilai mioglobin tuna adalah 1,76S. Perilaku

7
denaturasi ikan mioglobin dipelajari oleh Fosmiri dan Brown (1976), yang
menemukan bahwa 50% titik denaturasi adalah 5,3 M urea untuk mioglobin tuna
dan 7,1 M urea untuk myoglobin ikan paus.

.7 Autoksidasi Mioglobin
Produk oksidasi mioglobin, metmyoglobin, bertanggung jawab untuk
perubahan warna daging selama penyimpanan. Metmyoglobin juga merupakan
prooksidan oksidasi lipid pada ikan mentah lebih efektif daripada di kalkun
mentah, ayam, babi, daging sapi dan domba (Livingston et al., 1981). Secara
umum, mioglobin ikan lebih mudah teroksidasi daripada mioglobin mamalia
(Haard, 1992). Perubahan warna tuna selama penyimpanan beku dikaitkan dengan
pembentukan metmyoglobin. Tingkat pembentukan metmyoglobin lebih besar di
permukaan daging dan sebagian besar ditangkap pada suhu penyimpanan -33 ° C
(Bito, 1968 dikutip oleh Haard, 1992). Benjakul dan Bauer (2001)
mengemukakan bahwa proses pembekuan-beku menyebabkan kerusakan sel dan
protein heme, sehingga pelepasan prooxidant. Pada suhu penyimpanan beku
antara antara -5 ° C dan -15 ° C, penurunan suhu penyimpanan dapat
menghasilkan peningkatan tingkat autoksidasi mioglobin tuna dan mioglobin
daging sapi (Brown et al., 1969). Miki dkk. (1984 dikutip oleh Haard, 1992)
menemukan bahwa energi aktivasi nyata (Ea) untuk tingkat pembentukan
metimoglobin di cakalang cakalang adalah 25,2 Kkal / mol pada suhu di atas -2 °
C, 90,5 Kcal / mol antara -2 ° C dan - 5 ° C, dan 18,3 Kkal / mol pada suhu di
bawah -5 ° C. Autoksidasi mioglobin tuna sangat sensitif terhadap suhu. Nilai
Q10 dari reaksi antara -2 ° C dan 22 ° C adalah sekitar 5 (Brown et al., 1969).
.8 Interaksi Antara Produk Oksidasi Lipid dan Mioglobin
Pigmen heme mampu mengkatalisis oksidasi lipid dalam daging (Han et al.,
1994). Umumnya, mioglobin lebih efektif daripada hemoglobin dalam percepatan
oksidasi. Love (1983) melaporkan kemampuan senyawa heme untuk
mengkatalisis oksidasi lipid. Konsentrasi tinggi mioglobin dan senyawa heme
lainnya dalam daging merah berfungsi sebagai prooxidant dalam jaringan otot.

8
 secara umum diasumsikan bahwa oksidasi lipid dalam daging bersifat
nonenzimatik, dan hemoprotein, terutama mioglobin, adalah katalis utama
oksidasi lipid (Love, 1983). Morey dkk. (1973) menemukan bahwa H2O2,
bertindak sebagai agen pengoksidasi, menyebabkan perubahan dalam keadaan
oksidasi besi di hemoprotein dan membentuk warna merah-coklat. Interaksi H2O2
dengan metmyoglobin memimpin sangat cepat untuk generasi spesies aktif, yang
dapat memulai peroksidasi lipid (Chan et al., 1997; Kanner et al., 1985). Protein
myofibrillar, terutama myosin, dari banyak spesies ikan dapat diubah oleh
interaksi mereka dengan berbagai jenis lipid atau produk oksidasi lipid selama
penyimpanan beku (Saeed et al., 2002). Interaksi ini menyebabkan perubahan
besar dalam beberapa sifat fungsional otot ikan. Metmyoglobin ditemukan
menginduksi myosin cross-linking di hadapan H2O2 dengan hilangnya aktivitas
ATPase berikutnya (Hanan dan Shaklai, 1995). Lynch dkk. (2001) menunjukkan
bahwa propional, pentanal, hexanal, dan 4-hydroxynonenal (4- HNE) adalah
aldehida primer yang terbentuk selama oksidasi lipid. Aldehida ini dapat
membentuk adisi dengan protein dan mungkin berimplikasi pada stabilitas dan
fungsi protein.
2.9 Pengaruh mioglobin pada oksidasi lipid
Spesies mioglobin yang aktif secara fisiologis adalah mioglobin
(myoxinoglobin) besi putar tinggi (II) ungu, yang memiliki lokasi koordinasi
keenam dari besi heme yang kosong, dan mioglobin oxy-iron low-spin
(myoglobin) berwarna cerah ceri (oxymyoglobin). ), yang mengikat molekul
oksigen pada koordinasi keenam dari besi heme, karena afinitasnya yang tinggi
untuk oksigen (Baron dan Andersen, 2002; Gorelik dan Kanner, 2001; Faustman
et al., 1999). Seperti metmyoglobin, gangguan struktur globin dapat menghasilkan
pengikatan ligan yang tidak biasa pada koordinasi keenam dari besi heme dan
menginduksi pembentukan spesies besi spin-rendah (II), yang dikenal sebagai
hemochromes. Hemochromes berbeda dari hemichromes eksklusif dalam keadaan
oksidasi dari pusat besi. Yang pertama dalam keadaan oksidasi II. Hemokrom,
seperti hemikrom, dapat ditemukan baik reversibel atau ireversibel (Baron dan
Andersen, 2002). Yin dan Faustman (1993; 1994) dan O ›Grady dkk. (2001)

9
melaporkan korelasi tinggi antara oxymyoglobin oksidasi dan lipid oksidasi baik
dalam mikrosom dan liposom dan percaya bahwa oxymyoglobin oksidasi dan
oksidasi lipid digabungkan.
Aktivitas prooxidative deoxymyoglobin dalam sistem biologis termasuk
makanan otot belum diselidiki (Baron dan Andersen, 2002). Hal ini terutama
disebabkan oleh fakta bahwa oksidasi oksidasi deoxymyoglobin yang dimulai
menuntut kondisi anaerobik yang ketat; untuk mengesampingkan oksidasi lipid
oksidasi oksidase dan perbanyakan oksidasi lipid selanjutnya. Namun, Richards
dan Hultin (2000) menyatakan bahwa deoxyhemoglobin mampu memulai
oksidasi lipid bahkan pada konsentrasi hidroperoksida lipid rendah.
Efek oksimoglobin dan produk oksidasi pada oksidasi lipid pada daging segar
adalah penting karena oksidasi oxymyoglobin menghasilkan produksi dua spesies
yang diperlukan untuk kompleks prooksidan, yaitu metmyoglobin dan hidrogen
peroksida (H2O2) (Chan et al., 1997). Telah diusulkan bahwa anion superoksida
(O2 ° -) dan H2O2 diproduksi selama oksidasi oxymyoglobin (Gotoh dan
Shikama, 1976).
2.10 Karakteristik ikan Otot Gelap
Ikan otot gelap sering disebut sebagai ikan berlemak. Ini adalah refleksi dari
kandungan lipid mereka yang tinggi. Kehadiran kandungan lipid tinggi memiliki
implikasi penting dalam penyimpanan, pengolahan, stabilitas dan nilai gizi otot
ikan (Hultin dan Kelleher, 2000a). Perbedaan antara otot gelap dan biasa
berhubungan dengan fungsi mereka. Otot biasa dianggap organ anaerobik, yang
fungsinya adalah menyediakan energi dengan cepat dan intensif. Ban otot biasa
dengan mudah dan terutama menggunakan glikogen sebagai sumber energi
(Hultin dan Kelleher, 2000a). Serabut otot biasa memiliki diameter yang lebih
besar, kurang terpolarisasi, kurang mioglobin, memiliki mitokondria yang lebih
sedikit dan lebih kecil, memiliki enzim untuk glikolisis anaerobik, menyimpan
glikogen dan memiliki sedikit lipid (Kisia, 1996).
Otot gelap dirancang untuk latihan jangka panjang dan digunakan dengan
memigrasi spesies yang melakukan perjalanan untuk jarak yang jauh. Otot gelap
bergantung pada metabolisme oksidatif lipid sebagai sumber utama energi. Inilah

10
alasan tingginya kandungan minyak di otot (Hultin dan Kelleher, 2000a). Serat
otot gelap lebih kecil dan lebih seragam dengan diameter dari serat otot biasa.
Mereka memiliki jumlah mitokondria, mioglobin, lemak, glikogen dan sitokrom
yang lebih besar dan memiliki persediaan vaskular yang lebih melimpah. Serat-
serat bernafas secara aerobik dan memiliki aktivitas-aktivitas yang lebih tinggi
dari enzim-enzim siklus pernapasan dan asam sitrat (Kisia, 1996). Hashimoto dkk.
(1979) menentukan komposisi protein dari otot gelap dan putih dari sarden
(Sardinops melanosticta). Otot gelap mengandung 23-29% protein sarkoplasma,
62-66% protein myofibrillar, 6-9% protein yang larut dalam alkali dan 2-3%
protein stroma. Otot putih terdiri dari 33-37% protein sarcoplasmic, 59-61%
protein myofibrillar, 1-5% protein yang larut dalam alkali dan 1-2% dari stromal
proein.
2.11 Lipid pada ikan otot gelap
Lipid polar pada sistem membran dalam otot memiliki kandungan asam
lemak tak jenuh ganda yang lebih tinggi daripada triasgliserol netral. Sedangkan
kandungan lipid netral tinggi dari spesies lemak, terutama di otot gelap, terkait
dengan sumber energi berkelanjutan yang dibutuhkan oleh spesies ini, maturitas
yang sangat tidak jenuh dari lipid membran diperlukan untuk kebutuhan
fungsional metabolik dari membran (Hultin dan Kelleher, 2000a). Sarma dkk.
(1998) melaporkan bahwa kandungan lemak mentah pada otot sarden (Sardinella
longiceps) adalah 3,99%. Pacheco-Aguilar dkk. (2000) menemukan bahwa
kandungan lemak di Monterey sardine muscle (Sardinops sagax caerulea) dari
periode musim dingin adalah 8,4%, sedangkan kandungan lemak 1,1% ditemukan
pada periode musim semi. Penurunan kandungan lipid pada otot di musim semi
dapat dikaitkan dengan musim pemijahan (Pacheco-Aguilar et al., 2000).
Komposisi asam lemak bukan satu-satunya perbedaan antara minyak netral
dan lipid membran polar. Karena fosfolipid polar dari membran ada terutama
sebagai bilayer, mereka memiliki luas permukaan yang sangat besar yang terpapar
pada fase berair sel. Konsentrasi efektif dari suatu komponen dalam fasa non-air
sel adalah luas permukaan yang terkena fasa berair. Berdasarkan atas dasar berat
yang sama, luas fosfolipid polar kira-kira dua orde lebih besar daripada

11
triasgliserol netral. Dalam otot ikan, yang mengandung 10% lipid netral dan 1%
fosfolipid, fraksi fosfolipid akan memiliki 10 kali lebih banyak paparan
prooksidan dalam fase berair daripada triasilgliserol di permukaan tetesan minyak
(Hultin dan Kelleher, 2000a). Bligh dan Scott (1966) menemukan bahwa otot
gelap cod mengandung sekitar tiga kali lebih banyak lemak total sebagai otot
putih tetapi komposisinya cukup mirip. Perbedaan yang paling signifikan adalah
bahwa lipid otot gelap mengandung lebih banyak kolesterol teresterifikasi dan
lebih sedikit fosfatidil kolin. Lipid jaringan gelap dan putih mengandung masing-
masing 77,3 dan 91,4% fosfolipid (Bligh dan Scott, 1966). Selain luas
permukaannya yang lebih besar, lipid membran ditemukan dalam kaitannya
dengan komponen yang dapat mempercepat oksidasi mereka. Proses membran
mitokondria sebagian besar molekul
oksigen dari sel dan spesies oksigen reaktif dapat lepas dari rantai transpor
elektronnya. Sistem membran lain juga memiliki sistem transpor elektron yang,
meskipun mereka mungkin tidak aktif seperti membran dalam mitokondria, masih
dapat menghasilkan spesies oksigen reaktif. Selain itu, komponen membran,
seperti sitokrom atau protein besi nonheme, dapat mengubah spesies seperti
radikal superoksida (atau HOO terprotonasi) menjadi spesies yang lebih reaktif
seperti radikal hidroksil. Penjajaran komponen membran ini dan asam lemak tak
jenuh yang tinggi mendorong oksidasi asam lemak (Hultin dan Kelleher, 2000a).
Karakteristik lain dari lipid membran kutub, yang dapat mempengaruhi
tingkat oksidasi mereka, adalah pH lingkungan terdekatnya. Ketika bilayer
fosfolipid terbentuk dalam membran, kepala yang bermuatan lipid polar terkena
fase berair. Ini menghasilkan muatan negatif bersih pada permukaan membran
pada pH netral. Permukaan bermuatan negatif kemudian bisa menarik ion
hidrogen, sehingga menghasilkan pH yang lebih rendah di permukaan (Fromherz
dan Masters, 1974).
Konversi superoksida (O2 ° -) ke HOO ° yang lebih reaktif akan mendukung
reaksi oksidatif. The HOO ° juga memiliki kemampuan untuk menembus ke
dalam daerah lipid hidrofobik bilayer, yang akan membuatnya menjadi
prooksidan yang lebih efektif. Di sisi lain, beberapa proses prooksidant kurang

12
disukai pada pH rendah. Aktivitas yang lebih rendah dari retikulum sarkoplasma
untuk mengurangi besi besi ke besi besi reaktif di hadapan NADH ditemukan
pada nilai pH kurang dari 6,8 (McDonal dan Hultin, 1987).
2.12 Lipolisis dan Oksidasi Lipid Pada Otot Ikan
Komponen lipid dari jaringan otot postmortem ikan dengan cepat berubah
karena asam lemak dari lipid ikan jauh lebih tidak jernih daripada mamalia dan
burung dan dengan demikian diharapkan untuk mengalami oksidasi lebih cepat
dengan pengembangan terkait bau dan rasa (Foegeding et al. ., 1996). Secara
umum proporsi jaringan ikan yang lebih besar dipasarkan dalam keadaan beku.
Pembekuan dapat memfasilitasi oksidasi lipid, sebagian karena efek konsentrasi.
Dengan demikian, oksidasi lipid relatif lebih penting dalam jaringan otot beku
daripada di jaringan segar. Pacheco-Aguilar dkk. (2000) melaporkan bahwa umur
simpan ikan berminyak dibatasi oleh oksidasi lipid. Nilai peroksida selama
penyimpanan pada 0 ° C otot sarden meningkat dari 2,9-8,9 meq / kg lipid dan
mencapai nilai akhir lipid 15,0-26,1 meq / kg pada hari ke 15.
Oksidasi lipid juga terjadi selama penyimpanan postmortem jaringan otot,
terutama di otot ikan. Tingkat oksidasi tergantung pada konsentrasi pro-oksidan,
seperti besi besi endogen, dan komposisi asam lemak daging. Daging seperti ikan
dan unggas mengandung konsentrasi tinggi asam lemak tak jenuh ganda dan
karena itu lebih rentan terhadap oksidasi (Pacheco-Aguilar et al., 2000).
Selanjutnya, konsentrasi besi besi, dan kemampuan besi yang akan aktif dalam
reaksi oksidasi lipid, akan menjadi faktor kunci yang menyebabkan perbedaan
antara spesies dan potongan daging. Secara umum, daging gelap cenderung
memiliki zat besi yang lebih reaktif. Konstituen lain dari daging dapat
mempercepat oksidasi. Sistem reduksi enzimatik dan non-enzimatik mengubah
besi dari bentuk besi tidak aktif menjadi keadaan ferrous aktif, sehingga
mempromosikan oksidasi (Foegeding et al., 1996).
Lipid dalam surimi bahkan lebih tidak stabil jika prooksidan, seperti zat besi
(dari pipa air, mesin, atau protein heme sisa), hadir. Prosedur pencucian dan
pencucian umumnya memasukkan sejumlah besar oksigen ke dalam surimi,
membuat lipid lebih rentan terhadap oksidasi (Lanier, 2000). Oksidasi lipid

13
tampaknya menjadi masalah yang berbeda dalam surimi yang dibuat dari
beberapa ikan berdaging gelap dan terutama surimi dari mamalia dan otot unggas.
Dalam yang terakhir, oksidasi lipid otot mungkin menjadi faktor utama untuk
membatasi kehidupan penyimpanan, menyebabkan pembentukan rasa tidak
menyenangkan dan menyebabkan denaturasi protein dan penurunan kemampuan
pembentukan gel melalui pembentukan peroksida (Lanier, 2000).
Dalam jaringan biologis seperti otot ikan, komponen lain seperti protein,
asam amino, askorbat, dll, dapat berinteraksi dengan radikal bebas lipid ini untuk
mengakhiri reaksi. Konsentrasi tinggi komponen non-lipid yang dapat berinteraksi
dengan radikal bebas lipid mungkin menjadi salah satu alasan mengapa oksidasi
lipid terjadi lebih lambat di jaringan otot daripada di lipid yang terisolasi (Hultin,
1992).
Salah satu perubahan penting yang terjadi pada postmortem lipid otot ikan
adalah hidrolisis ester asam lemak gliserol dengan pelepasan asam lemak bebas.
Ini dikatalisasi oleh lipase dan fosfolipase (Pacheco-Aguilar et al., 2000). Secara
umum, aktivitas lipase lebih besar pada otot gelap daripada di otot biasa dari
spesies ikan yang sama (Foegeding et al., 1996). Asam lemak bebas dalam
jaringan ikan diharapkan memiliki efek yang lebih besar pada protein kontraktil
karena protein ini kurang stabil dalam otot ikan dibandingkan dengan hewan
berdarah panas (Foegeding et al., 1996).

14
 BAB III
PENUTUP

3.1 Simpulan
Mioglobin adalah protein heme globular terlokalisasi dalam serat otot merah.
Konsentrasi tergantung pada spesies dan usia hewan, jenis otot serta cara daging
diperlakukan. Untuk pengolahan surimi, mioglobin dan hemoglobin memainkan
peran penting dalam keputihan, yang merupakan salah satu faktor yang
menentukan kualitas gel surimi.

15
 DAFTAR PUSTAKA

Chen HH. 2002. Decoloration and gel forming ability of horse mackerel mince by
air-floatation washing. Journal of Food Science 67:2970-2975.
Livingston DJ, Brown WD. 1981. The chemistry of myoglobin and its reactions.
Journal of Food Technology 25(3):244-252.
Ochiai Y, Ochiai L, Hashimoto,K, Watabe S. 2001. Quantitative estimation of
dark muscle content in the mackerel meat paste and its products using
antisera againts myosin light chains. Journal of Food Science 66:1301-
1305.
Park JW. 2005. Surimi and Surimi Seafood. Second Edition. Food Science and
Technology. New York: Taylor & Francis Group.

16