VINDYASTIKA INKE R.

130351615587
PENDIDIKAN IPA / OFFERING A

TUGAS ENZIM

1. Jelaskan dengan ringkas pengertian dari istilah-istilah berikut:

a. Enzim
Enzim adalah katalisator pada semua reaksi biokimia (di dalam maupun diluar sel).
Sebagai katalis enzim bersifat yaitu efektif, tepat dan spesifik karena adanya sisi aktif
pada enzim, yaitu bagian dari enzim yang melakukan fungsi pengarahan, pengikatan,
dan katalisa pada pH dan suhu tertentu.

b. KM suatu reaksi enzimatik dan apa fungsinya

Konstanta Michaelis-Menten (KM) konsentrasi substrat yang diperlukan oleh
suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimum agar proses katalitik
berlangsung efektif. Fungsi KM adalah untuk mengukur konstanta disosiasi suatu
enzim.

c. Hidrolase
Enzim hidrolase merupakan enzim yang sangat penting dalam pengolahan pangan,
yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat atau pemecahan
substrat dengan pertolongan molekul air. Enzim yang termasuk kedalam golongan ini
adalah lipase yang menghidrolisis ikatan ester pada lemak alami menjadi gliserol dan
asam lemak, glikosidase menghidrolisis ikatan glikosida dan sebagainya. Disamping
itu masih banyak lagi yang termasuk enzim hidrolase, diantaranya karboksil esterase,
pektin metal esterase, selulase, β-amilase, α-amilase dan invertase.

d. Ligase
Ligase adalah enzim yang berperan dalam menyambung ikatan kovalen antara gula
dan fosfat serta berfungsi untuk mengikat ujung-ujung rantai asam nukleat (replikasi
DNA, pembetulan DNA, rekombinasi antara dua molekul DNA).
 e. Sisi aktif enzim
daerah yang terspesialisasi dari protein dan merupakan bagian dari enzim yang
melakukan fungsi pengarahan, pengikatan, dan katalisa pada pH dan suhu tertentu.
Sisi aktif umumnya berbentuk celah yang tersusun atas beberapa residu asam amino
yang akan menyentuh substrat. Interaksi antara sisi aktif dan substrat terjadi melalui
gaya yang sama yang menyeimbangkan struktur protein.

2. Bagaimana caranya:
a. Menentukan KM suatu enzim
Cara menentukan KM suatu enzim adalah dengan menggunakan persamaan
Michaelis-Menten. Persamaan Michaelis-Menten merupakan persamaan kecepatan
reaksi enzimatik substrat tunggal yang menyatakan hubungan kuantitatif kecepatan
reaksi awal (Vo), kecepatan reaksi maksimum (Vmaks), konsentrasi substrat [S], dan
konstanta Michaelis-Menten [KM].

Persamaan reaksi Michaelis-Menten :

Vmax ×[S ]
Vo=
[ S ] + KM

Keterangan :

Vo = kecepatan reaksi awal

Vmaks = kecepatan reaksi maksimum
[S] = konsentrasi substrat
[KM] = konstanta Michaelis-Menten

Suatu enzim dengan KM besar memerlukan substrat lebih banyak daripada enzim
dengan KM kecil untuk mencapai laju reaksi yang sama.

b. Membedakan enzim dengan apoenzim/proenzim

Enzim adalah suatu katalis yang bersifat efektif, tepat dan spesifik karena adanya sisi
aktif pada enzim, yaitu bagian dari enzim yang melakukan fungsi pengarahan,
pengikatan, dan katalisa pada pH dan suhu tertentu. Sisi aktif umumnya berbentuk
celah yang tersusun atas beberapa residu asam amino yang akan menyentuh substrat.
 Apoenzim merupakan protein enzim yang sisi aktifnya sudah tidak aktif lagi akibat
dihilangkannya kofaktor dari kompleks kofaktor enzim. Kofaktor enzim adalah
komponen non protein suatu enzim. Sedangkan, proenzim adalah protein bakal enzim
yang belum memiliki sisi aktif dan harus dimodifikasi/dipotong agar menjadi enzim
yang aktif.

c. Membedakan inhibitor kompetitif dan non kompetitif suatu reaksi enzimatis

Inhibitor kompetitif umumnya memiliki struktur yang hampir sama dengan substrat,
sehingga mampu bersaing berikatan dengan sisi aktif enzim. Apabila hal ini terjadi
kelajuan maksimal reaksi tidak berubah tetapi laju reaksi ensinasi akan menurun.
Upaya mengatasinya adalah dengan menambahkan lebih banyak substrat asli
(meningkatkan KM).
Inhibitor non-kompetitif umumnya tidak memiliki struktur yang sama dengan substrat,
tetapi daoan membentuk kompleks enzim inhibitor pada sisi yang bukan merupakan
sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan adanya perubahan struktur enzim sehingga
walaupun substrat asli berikatan dengan enzim, proses katalis tidak dapat berlangsung.

d. Menentukan aktivitas suatu enzim

Pengukuran aktivitas suatu enzim dapat dilkaukan dengan membandingkannya dengan
enzim murni. Cara tersebut dilakukan dengan membandingkan enzim yang ingin
diukur kadarnya dengan enzim murni yang sudah diketahui kadarnya. Kadar enzim
dinyatakan dengan satuan µg. Sebagai contoh misalnya enzim murni dengan kadar 2
µg dapat mengkatalisis substrat dengan jumlah tertentu selama 10 detik. Jika memakai
enzim yang ingin diukur kadarnya membutuhkan waktu 20 detik, maka kadar enzim
yang bersangkutan adalah 1 µg.

e. Menentukan aktivitas spesifik suatu enzim

Cara menentukan aktivitas enzim secara spesifik adalah dengan cara mengukur
kecepatan reaksi yang dikatalisisnya. Satuan enzim dinyatakan dalam unit. Kadar
enzim diukur berdasarkan jumlah substrat yang bereaksi atau produk yang terbentuk
per satuan waktu. Satu unit internasional disepakati sebagai jumlah enzim yang
perlukan untuk mengkatalisis pembentukan 1 µ mol produk per menit pada kondisi
tertentu.
 f. Menentukan bahwa beberapa enzim merupakan isozim
Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim
yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama.
isozim – isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor –
faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dan
masing – masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic.

3. Mungkinkah
a. Suatu lipase adalah hydrolase
Mungkin. Lipase adalah enzim yang dapat larut dalam air dan bekerja dengan
mengkatalisis hidrolisis ikatan ester dalam substrat lipid yang tidak larut air
seperti trigliserida berantai panjang. Dengan demikian, lipase tergolong dalam
enzim esterase. Enzim ini juga mampu mengkatalisasi pembentukan ikatan ester
(esterifikasi) dan pertukaran ikatan ester (transeterifikasi) pada media bukan
air. Lipase diproduksi pada karbon berlipid, seperti minyak, asam lemak, dan gliserol.
Lipase dari bakteri kebanyakan diproduksi secara ekstraselular. Kebanyakan lipase
dapat bekerja pada kisaran pH dan temperatur yang bervariasi, walaupun lipase dari
bakteri yang bersifat basa lebih umum. Lipase adalah serina hidrolase dan mempunyai
stabilitas yang tinggi dalam larutan organik.

b. Suatu papain adalah protease

Mungkin. Enzim papain adalah salah satu enzim protease yang berasalah dari
tumbuhan adalah enzim papain. Enzim Papain merupakan enzim protease yang
terkandung dalam pepaya (Carica papaya) pada getahnya baik dalam buah, batang
maupun daunnya. Sebagai enzim yang berkemampuan sebagai memecahkan molekul
protein, dewasa ini papain menjadi suatu produk yang sangat bermanfaat bagi
kehidupan manusia, baik di kehidupan rumah tangga maupun industri.

c. Suatu larutan A kadar proteinya hanya 1/10 larutan B, tetapi aktivitas

enzimatiknya 10x larutan B
Mungkin, karena reaksi tergantung juga pada substrat yang ada dalam larutan B
4. Apa bedanya
a. Reaksi enzimatik dan reaksi non enzimatik
Reaksi enzimatik : reaksi yang menggunakan enzim sebagai biokatalisator untuk
mempercepat reaksi tanpa harus dalam keadaan suhu dan tekanan yang tinggi,
sehingga reaksi berjalan efektif dan cepat oleh adanya enzim.
Reaksi non-enzimatik : reaksi yang tidak menggunakan enzim dalam reaksinya.
Reaksi non-enzimatik umumnya membutuhkan waktu yang lama karena
membutuhkan suhu yang tinggi dan tekanan yang tinggi

5. Bagaimana langkah-langkah yang harus ditempuh untuk

a. Menentukan aktivitas suatu enzim secara kolorimetri
Analisis cara kolorimetri berdasarkan kepeda perbandingan warna larutan yang
konsentrasinya tidak diketahui, dengan larutan standar yaitu larutan yang diketahui
konsentrasinya. Yang dimaksud dengan warna disini adalah semua warna mulai dari
rentang inframerah hingga ultraviolet.berdasarkan intensitas warnanya, konsentrasi zat
yang mempunyai warnasendiri dapat diukur. Untuk zat yang tidak berwarna, contoh
kita jadikan suatu senyawaan yang berwarnadengan menambahkan pereaksi-pereaksi
yang sesuai. Intensitas dari cahaya kemudian dibandingkan dengan suatu larutan
standar yang telah diketahui kepekatannya.

Kolorimetri dikaitkan dengan penetapan konsentrasi suatu zat dengan mengukur

absorpsi relatif cahaya sehubungan dengan konsentrasi tertentu zat itu. Dalam
kolorimetri visual, cahaya putih alamiah ataupun buatan umumnya digunakan sebagai
sumber cahaya, dan penetapan biasanya dilakukan dengan suatu instrumen sederhana
yang disebut kolorimeter atau pembanding (comparator) warna. Bila mata digantikan
oleh sel fotolistrik instrumen ini disebut kolorimeter fotolistrik.

b. Mendapatkan struktur tiga dimensi suatu protein

1. Buka program Internet Explorer. Ketikkan alamat http://www.ncbi.nlm.nih.gov
kemudian tekan Enter.
2. Maka akan muncul halaman pertama situs NCBI.
3. Langkah selanjutnya adalah mencari file pdb. 1) pada tab Search, option All
Databases diganti structure dengan cara klik tombol v 2) pada tab for ketik nama
protein yang akan dicari 3) klik tombol Go.
4. Selanjutnya muncul hasil pencarian, klik salah satu untuk mengetahui detail.
 5. Langkah selanjutnya adalah klik View 3D structure, sebelumnya download Cn3D
dan install pada computer jika pada computer belum terinstal program Cn3D.
6. Tampilan yang akan muncul adalah seperrti pada gambar dibawah ini.
7. Langkah selanjutnya adalah menyimpan file pdb. Klik File >> Save kemudian
tentukan ke mana file akan disimpan. Untuk mengulangi dengan protein yang lain,
kembali ke langkah 3 dan seterusnya.

6. Dengan penjelasan yang bagaimana/ mengapa:

a. Kadangkala enzim tak langsung dibentuk tetapi dalam bentuk proenzim
dulu
Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada
dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses
autodigesti; (2) Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh
misalnya pepsinogen, tripsiogen dan kemotripsinogen.

Biasanya dalam bentuk yang masih berupa proenzim atau zimogen ini, enzim tersebut
diberi nama seperti nama trivialnya dan ditambah dengan awalan pro- atau akhiran –
ogen. Contoh yang paling dikenal adalah enzim pencerna protein yang dikeluarkan
oleh pancreas, yaitu tripsin, kimotripsin, dan elastase. Enzim-enzim ini diaktifkan di
tempat dia harus bekerja dan oleh keadaan tertentu. Pepsin misalnya, disekskresikan
oleh sel-sel utama (chief cell) epitel mukosa lambung, dalam bentuk yang belum aktif
dan dinamai sebagai pepsinogen.

b. Pemotongan sebagian pro-enzim/ zimogen, justru mengaktivkan enzim

ybs

Beberapa protein disintesis dan disekresikan dalam bentuk prekursor tidak aktif yang
disebut proprotein. Proprotein enzim disebut proenzim atau zymogen. Proteolisis
selektif terhadap suatu proenzim atau zymogen melalui pemotongan bertahap akan
membentuk enzim yang aktif. Pemotongan spesifik menyebabkan perubahan
konformasi yang menyingkap sisi aktif enzim. Mekanisme pengaturan ini dapat
dilakukan di luar sel karena tidak memerlukan ATP untuk mngubah zymogen menjadi
enzim aktif. Karena mekanisme ini bersifat irreversible, maka diperlukan mekanisme
lain untuk menginaktifkan enzim. Protease diinaktifkan dengan protein inhibitor yang
mengikat secara kuat pada sisi aktif enzim.
 c. Enzim dapat mempercepat perubahan substrat menjadi produk

Enzim adalah protein yang dapat mempercepat reaksi metabolisme. Kerja enzim ini
mirip dengan katalis, zat kimia yang mempercepat reaksi yang pada akhir reaksi akan
diperoleh kembali dalam bentuk semula. Oleh karena itu, enzim disebut juga
biokatalisator. Enzim mempercepat reaksi dengan cara menurunkan energi (energi
aktivasi) yang diperlukan untuk berlangsungnya reaksi tersebut. Tanpa adanya enzim,
reaksi metabolisme yang terjadi dalam tubuh akan berlangsung sangat lama. Oleh
karena enzim terbuat dari protein, setiap enzim memiliki bentuk tiga dimensi yang
unik. Zat yang akan dikatalis oleh enzim disebut substrat. Substrat akan berikatan
dengan enzim pada daerah yang disebut sisi aktif. Zat baru yang terbentuk dari hasil
katalisasi enzim disebut produk. Sisi aktif pada enzim hanya dapat berikatan dengan
substrat tertentu. Oleh karena itu, enzim bekerja secara spesifik dan satu jenis enzim
hanya akan terlibat dalam satu jenis reaksi saja.

7. a. Jelaskan beberapa penyakit karena defisiensi/kerusakan enzim, dan enzim apa

yang rusak
Pankreasitis radang pancreas, suatu keadaan dimana terjadinya kerusakan pankreas
oleh enzim amilase dan lipase secara mendadak dan menyeluruh. Penyakit ini juga
seringkali dikaitkan dengan konsumsi alkohol dalam jumlah besar.  Jumlah alkohol
perhari yang dikonsumsi penderita radang pankreas akut berkisar 150 gram. Bahkan,
sebuah penelitian melaporkan pankreaatotis bisa terjadi pada pemakaian alkohol rata-
rata perhari 50 gram dan diperkirakan pemakaian 4-7 tahun. 
Gamma-glutamil transferase (gamma-glutamyl transferase, GGT) adalah enzim yang
ditemukan terutama di hati dan ginjal, sementara dalam jumlah yang rendah
ditemukan dalam limpa, kelenjar prostat dan otot jantung. Gamma-GT merupakan uji
yang sensitif untuk mendeteksi beragam jenis penyakit parenkim hati. Kebanyakan
dari penyakit hepatoseluler dan hepatobiliar meningkatkan GGT dalam serum.
Kadarnya dalam serum akan meningkat lebih awal dan tetap akan meningkat selama
kerusakan sel tetap berlangsung.

b. Jelaskan kegunaan inhibitor enzim dalam pengobatan

 Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan
balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan
sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk
melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Oleh
karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat.
Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi
enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan
prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak
pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang
merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada
tapak aktif enzim sitokrom c-oksidase dan memblok pernafasan sel

c. Jelaskan suatu contoh pengukuran enzim untuk diagnosis

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari
petanda (marker ) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu
senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Kelebihan
penggunaan enzim sebagai suatu reagensia adalah pengukuran yang dihasilkan sangat
khas dan lebih spesifik dibandingkan dengan pengukuran secarakimia (enzin terisolasi
dan murni). Enzim tsb mampu digunakan untuk mengukur kadar senyawa yang
jumlahnya sangat sedikit, serta praktis karena kemudahan dan ketepatannya dalam
mengukur.

Contoh fungsi diagnosis menggunakan enzim :

Enzim Plasma Fungsional:

 LPL, Kholinesterase, proenzim
 hemostasis.

Enzim Plasma Non Fungsional:

 AST=SGOT  infark myokard, viral hepatitis

 ALT=SGPT  infark myokard, viral hepatitis
 Amilase & Lipase  pankreatitis
 Glutamil Transpeptidase  liver diseases
 Laktat dehydrogenase  penyakit jantung
 Acid Fosfatase  kanker prostat
 Alkali Fosfatase  penyakit obstruksi pd hepar,kelainan tulang