Mekanisme kerja katalis grafik

Pada grafik tersebut, energi aktivasi pada reaksi dengan katalis lebih rendah dari pada energi
aktivasi tanpa katalis. Oleh sebab itu, energi minimal yang harus tersedia agar reaksi terjadi akan
lebih sedikit pada reaksi yang menggunakan katalis sehingga reaksi pun berlangsung lebih cepat.

Katalis itu berupa zat yang dicampurkan dengan reaktan. Jika reaksi di atas tanpa katalis, AB dan
C bertumbukan sampai mencapai Ea yang relatif tinggi. Karena umumnya energi molekulnya
rendah, jadi tumbukan yang teijadi tidak efektif. Ea sangat sulit dicapai. Untuk itu maka
ditambahkan zat yang bertindak sebagai katalis. Ternyata pada saat katalis dicampurkan reaksi
makin cepat.

Katalis homogen pada saat reaksi akan memiliki fase yang sama dengan reaktan sedangkan
katalis heterogen akan memiliki fase yang berbeda dengan reaktann pada saat reaksi
berlangsung. Katalisator bekerja dengan cara menurunkan energi aktivasi. Untuk dapat berjalan,
tumbukan-tumbukan akan menghasilkan reaksi jika partikel-partikel di dalamnya bertumbukan
dengann energi yang cukup agar reaksi dapat dimulai. Energi minimum yang dibutuhkan tersebut
disebut dengan energi aktivasi.

Katalis memungkinkan mekanisme alternatif untuk reaktan menjadi produk, dengan energi
aktivasi yang lebih rendah dan dalam keadaan transisi yang berbeda. Katalis memungkinkan
reaksi berlangsung pada suhu yang lebih rendah atau meningkatkan laju reaksi atau selektivitas.
Katalis sering bereaksi dengan pe-reaksi untuk membentuk zat perantara yang akhirnya
menghasilkan produk reaksi yang sama dan meregenerasi katalis.

Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim

Suhu
Sebagian besar enzim bekerja optimal normal. Pada umumnya enzim bekerja optimum pada
suhu 40C. Apabila suhu di lingkungan enzim sedikit menurun, maka efektifitas enzim cenderung
akan melambat. Kondisi ini terjadi karena energi kinetik yang rendah, sehingga mereka bergerak
lambat dan tidak sering bertabrakan. Sedangkan jika suhu di lingkungan enzim terlalu tinggi,
maka enzim beresiko mengalami denaturasi yaitu perubahan struktur kimia enzim yang
mengakibatkan enzim rusak dan tidak dapat menjalankan fungsinya. Sisi aktif tidak akan lagi
mengikat ke substrat maka tidak aka nada reaksi yang terjadi.
Derajat Keasaman (pH)
Seperti halnya suhu, enzim akan bekerja optimum pada kondisi pH tertentu. Pada umumnya pH
optimum enzim berkisar antara 6-8.
Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim dengan laju reaksi enzim berbanding lurus, artinya laju reaksi enzim akan
bertambah secara konstan seiring dengan adanya penambahan konsentrasi enzim.
Konsentrasi substrat
Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan penurunan konsentrasi substrat. Ketika
konsentrasi substrat semakin banyak kerja enzim akan menurun, sehingga dibutuhkan
penambahan enzim untuk mengatasinya.
Inhibitor
Inhibitor adalah senyawa yang mampu menghambat kerja enzim. Inhibitor menyebabkan
aktivitas enzim terganggu, sehingga enzim tidak bekerja secara optimal. Terdapat 2 macam
inhitor, yaitu :
● Inhibitor kompetitif, merupakan suatu senyawa kimia yang menyerupai struktur substrat
dan akan bersaing dengan substrat untuk menempati sisi aktif enzim. Apabila sisi aktif
enzim sudah ditempati oleh inhibitor kompetitif dari substrat maka substrat tidak dapat
berikatan dengan sisi aktif enzim.
● Inhibitor non kompetitif, adalah suatu senyawa kimia yang menghambat kerja enzim
dengan cara melekat pada bagian selain sisi aktif enzim yaitu sisi alosterik. Pengikatan
tersebut menyebabkan terjadinya perubahan sisi aktif enzim, akibatnya substrat tidak
dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.