MEKANISME

K ATA L I S I S

NOVIA RAHAYU, S.TP., M.SC.

ILMU TEKNOLOGI PANGAN
UNIVERSITAS MATARAM
CHEMISTRY OF ENZYMES

• Enzymes are generally globular proteins, having a size range from just over 60 to more than
2500 amino acids, that is, a MW of ± 6000 – 2500.
• The activities of enzymes are determined by their three-dimensional structure.
• Most enzymes are much larger than the substrates they act on. It is therefore even more
remarkable that only a small part of the enzyme molecule is directly involved in catalysis. This
small section is called the active site and this site usually contains not more than a few (3–4)
amino acids which are directly involved in the catalytic process.
• The substrate is normally bound by the enzyme in close proximity to, or even in, the active
site.
• Enzim adalah polimer yang mengkatalisis reaksi kimia yang
memungkinkan berlangsungnya kehidupan.
• Keberadaannya merupakan hal esensial untuk menguraikan nutrien
menjadi energi dan bahan dasar kimiawi.
• Kekurangan jumlah atau aktivitas katalitik enzim kunci dapat terjadi
akibat mutasi genetik atau infeksi virus/bakteri patogen.
• Enzim yang mengatalisis perubahan satu atau lebih senyawa (substrat) menjadi satu atau lebih
senyawa yang lain (produk)meningkatkan laju reaksi 106 kali dibandingkan dengan tidak dikatalisis.
• Enzim bersifat spesifik baik bagi tipe reaksi yang dikatalisis maupun substrat atau substrat-
substrat yang berhubungan erat.
• Enzim juga merupakan katalis stereospesifik dan biasanya mengatalisis reaksi dari hanya satu
stereoisomer suatu senyawa. Karena berikatan dengan substrat melalui sedikitnya tiga titik
perlekatan.
• Spesifisitas enzim sangat tinggi memberi sel hidup kemampuan untuk bersamaan melaksanakan
dan secara independen mengontrol beragam proses kimiawi.
 KATALISIS ENZIM
• Katalisis enzim adalah suatu proses dimana enzim bereaksi dengan molekul lain, yang dikenal
sebagai substrat.
• Katalisis reaksi kimia menurunkan energi aktivasi (Ea), yang kemudian menyediakan energi yang
cukup bagi molekul reaktan untuk membentuk zat baru.
• Ikatan enzim dengan substrat dan mengubah molekul menjadi produk baru.
KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT

Apa yang
substrat mungkin terjadi
???
Enzim
• Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat (substrat) maka harus ada kontak
antara enzim dengan substrat.
• Kontak antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada sisi aktif yang
menyebabkan terjadinya kompleks enzim-substrat.
• Kompleks ES merupakan kompleks yg aktif, bersifat sementara dan akan
terurai lagi bila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
 PEMBENTUKAN KOMPLEKS
ENZIM-SUBSTRAT
• Contoh :
 PEMBENTUKAN KOMPLEKS
ENZIM-SUBSTRAT

• Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
• Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila
konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim
pada bagian aktif tersebut.
• Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan
makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
 MEKANISME KERJA ENZIM

• Mekanisme katalis enzimatik sangat menyerupai mekanisme reaksi kimia.

• Enzim memperlihatkan urutan spesifisitas substrat yang sangat tinggi dan
efisiensi katalitik yang luar biasa.
• Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and
Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
TEORI KUNCI-GEMBOK
 spesifisitas substrat yang
sangat tinggi, seperti apa ??
SPESIFITAS
SUBSTRAT

STEREOSPESIFIK
MEKANISME KATALISIS ENZIM

Orientasi • Pengikatan substrat pada permukaan enzim terjadi

sangat dekat dan tepat untuk melakukan suatu reaksi
substrat

Perubahan • Enzim dibentuk oleh asam amino yang mempunyai

perbedaan tipe (bag. R/rantai samping) yang
reaktivitas bervariasi, dari rantai asam amino yang bermuatan
substrat sampai yang non polar.
TEORI KUNCI-GEMBOK
• Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang
antara substrat dengan sisi aktif enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
• Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam sisi aktif yang berperan sebagai gembok 
sehingga terjadi kompleks enzim-substrat.
• Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim
akan kembali pada konfigurasi semula.
 TEORI KECOCOKAN INDUKSI
(INDUCED FIT )

• Menurut teori kecocokan induksi, reaksi antara enzim dengan substrat

berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap sisi aktif enzim sedemikian
rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi.
• Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
MEKANISME PENGHAMBATAN BALIK

• Penghambatan Reaksi Enzimatis

• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
• Irreversible : Terikat pada enzim dengan membentuk ikatan kovalen di salah satu residu
asam amino
• Reversible : suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali
• Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
– competitive
– non-competitive
– un-competitive
Penghambatan Competitive

• inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pada sisi aktif  enzim tidak
mengikat substrat dan inhibitor dalam waktu yang bersamaan.
• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat
enzim membentuk kompleks EI karena terikat secara reversible
• Tidak terjadi perubahan nilai Vmax tetapi afinitas enzim terhadap substrat
berkurang sehingga nilai Km meningkat.
 Bagaimana cara mengurangi kerja inhibitor kompetitif ?
• Penambahan substrat dapat mengurangi penghambatan oleh inhibitor kompetitif.
• Pada konsentrasi substrat yg sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga semakin
besar.
• Jika konsentrasi substrat tinggi, inhibitor akan didesak keluar dari sisi aktif enzim oleh
molekul substrat.
• Jika suatu enzim 50%dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan inhibitor
kompetitif  persen penghambatan dapat diilakukan dengan meningkatkan konsentrasi
substrat.
• Nilai Km  ukuran stabilitas kompleks ES, yaitu saat kecepatan penguraian kompleks ES
sama dengan kecepatan pembentukan kompleks ES.
• Semakin besar nilai Km, maka akan semakin sulit enzim mengikat substrat dan sebaliknya.
Hal-hal apa yang mempengaruhi inhibitor
competitive dalam menghibisi reaksi ?
HAL-HAL APA YANG MEMPENGARUHI INHIBITOR
COMPETITIVE DALAM MENGHIBISI REAKSI

• Konsentrasi inhibitor

• Konsentrasi substrat

• Afinitas relatif substrat dan inhibitor

terhadap enzim
 Konsentrasi
inhibitor

Hubungan yg
seperti apa ?
Afinitas relatif
Konsentrasi substrat dan
substrat inhibitor terhadap
enzim
• Konsentrasi tertentu dari enzim dari inhibitor dan enzim, jika
konsentrasi substrat rendah  inhibitor mempunyai kemampuan
berkompetisi yg lebih besar dibandingkan substrat dalam mengikat
enzim sehingga tingkat/derajat inhibisinya tinggi.
• Namun, pada konsentrasi inhibitor dan enzim sama, jika konsentrasi
substrat lebih tinggi  inhibitor mempunyai kemampuan berkompetisi
yang lebih kecil dibandingkan substrat  derajat inhibisi rendah
• Jika konsentrasi substrat sangat tinggi, maka jumlah molekul substrat
jenuh melebihi jumlah molekul inhibitor  pengaruh inhibitor dapat
diabaikan.
Penghambatan non-competitive

• inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak memblok
pembentukan kompleks ES
• Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat
substrat.
• Dengan terikatnya inhibitor, aktivitas katalitik enzim menjadi rusak.
Pengikatan menyebabkan perubahan konformasi enzim yg menyebabkan
terpengaruhnya keadaan sisi katalitik walaupun tidak mempengaruhi sisi aktif
enzim.
• Inhibitor noncompetitive dan uncompetitive  inhibitor yang tidak bersaing dengan substrat
• Apakah bisa penghambatan non-competitive diatasi dengan penambahan substrat ? Jelaskan !
Adanya penghambatan noncompetitive tidak bisa
diatasi dengan penambahan substrat karena
konformasi enzim telah berubah.
Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi Vmax –nya.
Penghambatan un-competitive
• Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim
• Berbeda dgn non-competitive  inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas namun
hanya dapat terikat pd ES kompleks.
 Vmax berubah, dan Km juga berubah
Jenis penghambatan ini sangat jarang terjadi  bisa tjd pada enzim multimerik.
MODEL HIPOTESIS MENGENAI PENGAKTIFAN DAN
PENGHAMBATAN ENZIM DENGAN MENYERTAKAN
SENYAWA PEMACU DAN PENGHAMBAT

• Kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat
berperan sebagai pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor), keduanya biasanya disebut
secara bersama-sama sebagai efektor.
• Pola umum pengontrolan jalur metabolisme biasanya terjadi ketika enzim pertama pada jalur
metabolisme tersebut dihambat kerjanya oleh hasil akhir dari jalur metabolisme tersebut 
feedback inhibition
• A→B→C→D→Z→↓
• E1 E2 E3 E4 En ↓
• └- - - - - - - - - - - - - - - ┘
• E1 dihambat oleh produk (Z)
• Pengontrolan model feedback inhibition, dimana enzim yang bekerja pada
tahap awal (E1) dihambat kerjanya oleh produk akhir (Z), memberikan
keuntungan pada sel, yaitu organisme tersebut dapat mengatur supply
energi, dan mencegah menumpuknya senyawa intermediet (B-C-D …)
selama proses metabolisme terjadi.
• Banyak jalur metabolisme dalam tubuh organisme berbentuk cabang,
sehingga proses feedback inhibition yang terjadi dapat berlangsung di
beberapa lokasi.
• Mekanisme penghambatan ini dinamakan sequential feedback
inhibition.