ENZIM DAN KOENZIM

IFAN AQMAL YANTU

431419010
PENDIDIKAN BIOLOGI B
 Pengertian Enzim
Kata ‘enzim’ berasal dari bahasa
Yunani en dan zyme. En berarti dalam
dan zyme berarti ragi. Dengan demikian, enzim
dapat diartikan sebagai zat dalam ragi. Yang
dimaksud dengan enzim di sini adalah sekelompok
protein yang mempunyai fungsi khusus yaitu
sebagai biokatalis yang berfungsi untuk membantu
proses metabolisme tubuh seperti pembentukan
senyawa penyusun sel, pembakaran glukosa,
penguraian protein, dan penguraian polisakarida.
Struktur Enzim
 Struktur enzim terbagi menjadi dua, yaitu
Apoenzim dan Kofaktor.
•  Apoenzim adalah penyusun utama dari
enzim, bagian enzim yang aktif terdiri atas
protein yang bersifat tidak stabil dan mudah
sekali berubah. Apoenzim juga sangat
menentukan fungsi dari biokatalisator dari
enzim itu sendiri.
• Kofaktor adalah molekul organik dan non-
organik. Contoh dari molekul organik adalah
vitamin, sedangkan yang non-organik adalah
ion logam (Fe+2, Mn+2)
 Sifat-sifat Enzim
 Enzim merupakan biokatalisator
Enzim dapat mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Hal
ini berarti enzim tidak diperlukan dalam jumlah banyak. Dalam
jumlah sedikit saja enzim telah dapat menyelenggarakan suatu
perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat
molekulnya sendiri.
 Enzim bekerja secara spesifik
Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat, tetapi
hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Misalnya, enzim katalase
hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2, bukan
substrat yang lain.
 Enzim berupa koloid
Enzim adalah protein sehingga dalam larutan, enzim
membentuk suatu koloid. Hal ini menambah luas bidang
permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar.
 Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa
Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino
spesifik yang merupakan pemberi atau penerima proton yang
baik.
 Enzim bersifat termolabil
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Dalam batas-batas
tertentu, makin tinggi suhu akan mempercepat reaksi kimia
yang dipengaruhi enzim. Sebaliknya, jika suhu makin rendah,
reaksinya makin lambat.
 Kerja enzim bersifat bolak-balik (irreversible)
Enzim tidak dapat menentukan arah dari reaksi, tetapi
hanya mempercepat laju reaksi sehingga reaksi mencapai
keseimbangan. Misalnya, enzim lipase dapat mengubah lemak
menjadi asam lemak dan gliserol. Sebaliknya, lipase juga
mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak.
Cara Kerja Enzim
1. Teori gembok dan kunci (Lock and key theory)
Teori ini dikemukakan oleh Fischer (1898). Enzim
diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil
dan dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat
berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat
diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif
enzim.
Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi
alosterik. Sisi alosterik dapat diibaratkan sebagai sakelar yang
dapat menyebabkan kerja enzim meningkat ataupun
menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat
(inhibitor), konfigurasi enzim akan berubah sehingga
aktivitasnya berkurang. Namun, jika sisi alosterik ini berikatan
dengan aktivator (zat penggiat) maka enzim menjadi aktif
kembali.
2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit
theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi,
sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi
melingkupi substrat membentuk kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks,
enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas.
Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi
dengan enzim tersebut.
 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Suhu
Enzim dapat mempercepat terjadinya
reaksi kimia pada suatu sel hidup.
Dalam batas-batas suhu tertentu,
kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim
akan meningkat seiring dengan naiknya
suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi
pada suhu optimum (Rodwell, 1987).
Suhu yang terlalu tinggi akan
menyebabkan enzim terdenaturasi
(Poedjiadi, 1994). Pada suhu 0oC, 
enzim menjadi tidak aktif dan dapat
kembali aktif pada suhu normal (Lay
dan Sugyo, 1992). Hubungan antara
aktivitas enzim dengan suhu
ditunjukkan dalam gambar di samping.
 pH
Enzim pada umumnya bersifat
amfolitik, yang berarti enzim
mempunyai konstanta
disosiasi pada gugus asam
maupun gugus basanya,
terutama gugus terminal
karboksil dan gugus terminal
amino. Perubahan kereaktifan
enzim diperkirakan
merupakan akibat dari
perubahan pH lingkungan
(Winarno, 1989). Hubungan
kecepatan reaksi dengan pH
ditunjukkan pada gambar di
samping
Konsentrasi enzim
Semakin tinggi konsentrasi 
enzim maka kecepatan reaksi
akan meningkat hingga batas
konsentrasi tertentu. Namun,
hasil hidrolisis substrat akan
konstan dengan naiknya
konsentrasi enzim. Hal ini
disebabkan penambahan
enzim sudah tidak efektif lagi
(Reed, 1975). Hubungan
antara laju reaksi enzim
dengan konsentrasi enzim
ditunjukkan dalam Gambar
dibawah ini.
Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada
konsentrasi substrat. Kecepatan reaksi akan meningkat apabila
konsentrasi substrat meningkat. Peningkatan kecepatan reaksi
ini akan semakin kecil hingga tercapai suatu titik batas yang
pada akhirnya penambahan konsentrasi subtrat hanya akan
sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1982).
Aktivator dan inhibitor
Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi
katalisnya. Aktivator adalah senyawa atau ion yang dapat
meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Komponen kimia
yang membentuk enzim disebut juga kofaktor. Kofaktor
tersebut dapat berupa ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca,
Mn, Cu, Mg atau dapat pula sebagai molekul organik kompleks
yang disebut koenzim (Martoharsono, 1997).
 Macam-macam Enzim
1. Berdasarkan tempat enzim bekerja
• Endoenzim adalah enzim yang kerjanya di dalam sel
• Eksoenzim adalah enzim yang kerjanya di luar sel
2. Berdasarkan cara terbentuknya
• Enzim konstitutif adalah enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar
molekul awalnya (substrat)
• Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya distimulasi oleh adanya
substrat
3. Berdasarkan proses metabolismenya
• Enzim katalase adalah enzim yang bersifat antioksidan pada makhluk hidup
• Enzim oksidase adalah enzim yang fungsinya untuk mempercepat
penggabungan ikatan oksigen (O2) pada substrat tertentu
• Enzim karbosilase adalah enzim yang fungsinya untuk mengubah asam
organik dengan cara bolak balik.
• Enzim hidrase adalah enzim yang fungsinya untuk menambah atau
mengurangi air (H2O) dari senyawa spesifik tertentu
• Enzim dehidrogenase adalah enzim yang fungsinya memindahkan
hidrogen dari suata molekul/zat ke zat lainnya
• Enzim desmolase adalah enzim oksidase dan reduktase yang fungsinya
membantu penggabungan atau pemindahan ikatan karbon
• Enzim transphoforilase adalah enzim yang fungsinya memindahkan
H3PO4 dari suatu molekul/zat ke molekul lainnya dibantu oleh ion
magnesium (Mg2+).
• Enzim peroksida adalah enzim oksireduktase yang terdiri atas protein
heme yang terdapat pada organisme prokariotik dan eukariotik
4. Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis
• Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
karbohidrat
• Enzim protease adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
rantai protein didalam tubuh
• Enzim esterase adalah sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis
pemecahan rantai ester
 Fungsi-fungsi Enzim
1. Mulut
• Enzim yang terdapat pada mulut adalah Enzim Amilase,
yang terdapat didalam air ludah (saliva). Fungsi dari enzim
ini dalah untuk mengubah amilum menjadi maltosa.
2. Lambung
• Ada tiga enzim yang terdapat pada lambung, yaitu :
• Enzim Renin, berfungsi untuk mengubah kaseinogen
menjadi kasein
• Enzim Pepsin, berfungsi untuk mengubah protein mejadi
pepton, proteosa dan polipeptida
• Enzim Lipase, berfungsi untuk mengubah trigliserida
menjadi asam lemak
3. Usus Halus
• Ada beberapa enzim yang terdapat pada usus halus, yaitu :
• Enzim Laktase, berfungsi mengubah laktosa menjadi galatosa dan glukosa
• Enzim Enterokonase, berfungsi mengubah tripsinogen menjadi tripsin
• Enzim Maltase, berfungsi mengubah maltosa menjadi glukosa
• Enzim Sukrase, berfungsi mengubah sukrosa menjadi fruktosa dan glukosa
• Enzim Peptidase, berfungsi mengubah polipeptida menjadi asam amino
• Enzim Lipase, berfungsi mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak
4. Pankreas
• Ada beberapa enzim yang terdapat dalam pankreas, yaitu :
• Enzim Tripsin, berfungsi mengubah protein menjadi polipeptida
• Enzim Amilase, berfungsi mengubah amilum menjadi maltosa atau
disakarida
• Enzim Karbohidrase, berfungsi mencerna amilum menjadi maltosa
 Pengertian Koenzim
• Koenzim ialah sebuah zat yang bekerja dengan enzim
untuk memulai atau membantu fungsi enzim.
Koenzim ini tidak bisa berfungsi sendiri dan
membutuhkan kehadiran enzim. Sebuah non-protein
organik yang memainkan peran penting dalam
beberapa reaksi yang dikatalisis oleh enzim itu
sendiri.
• Koenzim adalah ko-faktor  yang berupa molekul
organik kecil yang merupakan bagian enzim yang
tahan panas, mengandung ribose dan fosfat,  larut
dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim
membentuk holoenzim.
 Koenzim dan Vitamin
Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin
bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara
vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut :
• Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau
asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari
molekul NAD+, NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra
pada manusia.
• Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada
cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor
pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
• Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor
pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua
bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim
piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam
reaksi pemisahan gugus asil.
• Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan
suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
• Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras
atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri.
Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan
dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa
keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
• Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan
piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis
(penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin
B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
• Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari
vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai
pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis
purin, serin dan glisin.
• Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi
vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi
pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan
dehidrase.
• Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen
dalam molekul koenzim A. vitamin ini diperlukan oleh tubuh
sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting
sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis
asam lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural

dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan
dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim
ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP
berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat.
Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan berubah
menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan
untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim kinase, misalnya
heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme
karbohidrat.
 Model pengisian ruang koenzim NADH
• Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi
yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+
, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus
metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-
adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan 
asam folat adalah vitamin.
• Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah
dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun
substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui
menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi
koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui
lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.
 Perbedaan Koenzim dan Kofaktor
Pembeda Kofaktor Koenzim
Pengertian adalah senyawa kimia non- Hal ini didefinisikan sebagai
protein yang terikat erat atau molekul kecil, organik, non-protein,
longgar dengan enzim (protein). yang membawa kelompok kimia
antara enzim.
Ciri-ciri adalah zat anorganik. Adalah zat organik
Fungsi Membantu dalam transformasi Hal ini membantu atau akan
biologis membantu fungsi enzim.
Jenis Mereka adalah senyawa kimia. Mereka adalah molekul kimia.
Ikatan Hal ini erat terikat pada enzim Hal ini terikat longgar pada enzim
Aksi Mereka bertindak atas katalis Mereka bertindak sebagai
untuk meningkatkan kecepatan membawa ke enzim.
reaksi.
Contoh Ion logam seperti Zn ++, K + dan Vitamin, Biotin, Koenzim A, dll
Mg ++, dll
 Fungsi Koenzim
• Pada koenzim ini berfungsi sebagai pembawa
sementara produk setengah reaksi. Mereka biasanya
berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan
menyumbang atau menerima gugus kimia tertentu.
Sebuha koenzim selalu mendapatkan kembali bentuk
aslinya meskipun mungkin telah diubah selama
reaksi. Banyak vitamin yang merupakan precursor
dari koenzim. contohnya saja seperti: vitamin B yang
berfungsi sebagai koenzim penting bagi enzim untuk
membentuk lemak, karbohidrat dan protein.
• Koenzim merupakan salah satu dari sejumlah senyawa organik
bebas yang menyebar yang memiliki fungsi sebagai kofaktor
dengan enzim dalam meningkatkan berbagai reaksi metabolisme.
Koenzim berpartisipasi dalam katalisis yang dimediasi enzim
stoikiometri, dimodifikasi selama reaksi dan mungkin
memerlukan reaksi yang dikatalisasi enzim lain untuk
mengembalikan mereka ke keadaan aslinya.
• Contohnya termasuk nikotinamida adenin dinukleotida (NAD)
yang menerima hydrogen dan memberikan itu dalam reaksi lain
dan ATP, yang memberikan kelompok-kelompok fosfat sementara
mentransfer energi kimia dan mengambil kembali fosfat dalam
reaksi lain. Sebagian besar vitamin B (lihat vitamin B kompleks)
merupakan koenzim dan sangat penting dalam memfasilitasi
transfer atom atau kelompok atom antara molekul dama
pembentukan karbohidrat, lemak dan protein.