REKAYASA IDE

UJI BIURET
Dosen Pengampu :
Lala Jelita Ananda, S.Pd., M.Pd.

Disusun Oleh :
KELOMPOK 1
NAMA : HANNA RIA HUTAGALUNG (4183311062)
M. YUSRIL RAMADHAN LUBIS (4183111082)
NURUL INTAN LESTARI (4181111025)
PESTA RUT CAHAYA SITANGGANG (4182111013)
RENI SUSANTI BR SIPAYUNG (4183311007)
STEPHANIE FEBRIANTY GINTING (4183111069)
KELAS : MATEMATIKA DIK B 2018

JURUSAN MATEMATIKA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MEDAN
2018
 KATA PENGANTAR

Segala puji dan syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa ,karena berkat
rahmat dan karunia-Nya lah kami dapat menyelesaikan Tugas Rekayasa Ide ini dengan baik,yang
ditujukan untuk menyelesaikan Tugas Mata Kuliah Biologi Umum.

Terima kasih kepada Dosen Pengampu ,yaitu yang mana telah memberikan tugas ini
kepada kami,sehingga kami dapat belajar dan mengetahui bagaimana kondisi pembelajaran
disekitar kami.

Dalam penulisan laporan Rekayasa Ide ini,kami menyadari bahwa banyak kesalahan dan
kekurangan dalam segi penulisan maupun pemaparan yang kurang sempurna oleh sebab itu kami
mohon maaf karena kami masih perlu dibimbing lagi. Akhir kata kami ucapkan terima kasih
semoga laporan ini bisa bermanfaat bagi kita semua.

Medan, 21 November 2018

Penulis
 BAB I
PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG

Hampir setiap fungsi dinamik dalam makhluk hidup bergantung pada protein. Faktanya nilai
penting protein garis bawahi oleh namanya, yang bersal dari Yunani proteios, yang berarti ‘tempat
pertama’. Protein menyusun lebih dari 50% massa kering sebagian besar sel, dan protein teramat penting
bagi hampir semua hal yang dilakukan organisme. Beberapa protein mempercepat reaksi kimia,
sedangkan yang lain berperan dalam penyokongan structural, penyimpanan, transport, komunikasi
selular, pergerakan, serta pertahanan melawan zat asing.

Protein terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptide pada ujung-
ujungnya. Selain ikatan peptida terdapat ikatan kimia lain dalam protein yaitu ikatan hydrogen, ikatan
hidrofob, ikatan ion/ikatan elektrostatistik, dan ikatan van der waals. Protein dapat tidak stabil terhadap
beberapa factor yaitu pH, radiasi, suhu, medium pelarut organic, dan detergen.

Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam
amino yang terdapat dialam hanya 20 asam amino yang biasa dijumpai pada protein. Pada berbagai uji
kualitatif yang dilakukan terhadap beberapa macam protein, semuanya mengacu pada reaksi yang terjadi
antara pereaksi dan komponen protein, yaitu asam amino tentunya. Beberapa asam amino mempunyai
reaksi yang spesifik pada gugus R-nya, sehingga dari reaksi tersebut dapat diketahui komponen asam
amino suatu protein. Uji protein dengan metode identifikasi protein secara kualitatif dapat menggunakan
prinsip diantaranya uji biuret, pengendapan dengan logam, pengendapan dengan garam, pengendapan
dengan alcohol, uji koagulasi dan denaturasi protein.

B. RUMUSAN MASALAH
Bagaimana biuret dapat menguji kandungan protein dalam bahan makanan
Apa warna yg ditimbulkan bahan makanan yg telah diuji dengan biuret
Bagaimana cara menguji makanan dengan biuret
Bagaimana bahan makanan yg banyak mengandung protein

C. TUJUAN
 Untuk memperlihatkan sebagian bahan makanan yg mengandung protein
 Untuk menjelaskan pengertian, fungsi dan proses uji biuret pada makanan
 Untuk memaparkan pengetahuan tentang biuret
 Memenuhi tugas mata kuliah bio umum
 BAB II
PEMBAHASAN

Protein adalah sekelompok senyawa organik yang nyaris keseluruhannya terdiri atas karbon,
hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Protein biasanya suatu polimer yang tersusun atas banyak subunit
(monomer) yang dikenal sebagai asam amino. Asam amino yang biasanya ditemukan dalam protein
menunjukkan struktur sebagai berikut.

Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari
setengah berat kering pada semua organisme. Sebagai makro molekul, protein merupakan senyawa
organik yang mempunyai berat molekul tinggi dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan
tersusun dari C, H, O dan N serta unsur lainnya seperti S yang membentuk asam-asam amino. Semua
protein pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 macam asam amino
baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis sedang protein sebagai enzim dan
hormon mempunyai fungsi khusus. Disamping itu protein dapat berfungsi sebagai pembangun struktur,
sumber energi, penyangga racun, pengatur pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari generasi
ke generasi.

Sifat – sifat protein :

Ionisasi : Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai
muatan positif dan negative.
Denaturasi : Perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak
menentu.
Viskositas : Suatu larutan protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan
yang relatif lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya.
Kristalisasi : Sering dilakukan dengan jalan penambahan garam aminosulfat atau NaCl
pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya.
Sistem koloid : Protein mempunyai molekul besar dan karenanya larutan protein bersifat
koloid.
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan
struktur kuartener yaitu sebagai berikut :
1. Struktur primer protein
Protein yang dibentuk dengan asama amino tergabung dalam ikatan polipeptida. Setiap asam
amino terhubung dengan asam amino lainnya dalam ikatan peptida yang terbentuk karena
adanya reaksi kondensasi gugus karboksil pada setiap masing-masing asam amino. Struktur Asam
amino primer. Pada ujung dari rangkaian polipeptida yang terbentuk mempunyai sifat kimia yang
berbeda: satu ujung mempunyai gugus amino bebas (N atau amino, NH2-) disisi satunya, sedangkan
mempunyai gugus karboksil bebas (ujung C atau karboksil, COOH-) pada ujung satunya. Oleh karena
itu, arah polipeptida dan dituliskan baik N→C (kiri ke kanan) maupun C →N (kanan ke kiri).
2. Struktur Sekunder protein
Pada struktur sekunder, rangkaian polipeptida memiliki konformasi yang berbeda. Bersifat
reguler dan memiliki pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua tipe umum struktur protein
sekunder yaitu α-heliks dan β-sheet. Keduanya terbentuk karena ikatan hidrogen yang terjadi antara
asam amino yang berbeda pada polipeptida.
3. Struktur Tersier
Struktur polipeptida yang terjadi dari lipatan komponen struktur sekunder polipeptida yang
membentuk konfigurasi tiga dimensi. Bermacam-macam gaya ikatan hidrogen antar asam amino yang
terjadi pada rangkaian polipeptida inilah maka disebur struktur tersier. Disertai gaya hidrofobik
rangkaian ini menempatkannya (asam amino gugus non-polar) dibagian dalam protein dengan tujuan
melindunginya dari air. Selain ikatan hidrogen, terdapat juga ikatan kovalen yang disebut juga sebagai
jembatan disulfide antara asam amino sistein di berbagai macam posisi pada rangkaian polipeptida.
4. Struktur Kuartener Protein
Asosiasi yang terjadi antara dua atau lebih rangkaian polipeptida, dimana masing-masing terlipat
menjadi struktur tersier, menjadi protein multisubunit. Tidak semua protein membentuk struktur
kuaternair. Antara rangkian polipeptida yang berbeda struktur protein terikat dengan jembatan
disulfide. Sedangkan pada protein yang terdiri dari asosiasi subunit yang lebih lemah akan
dihubungkan dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini dapat kembali pada komponen
polipeptidanya, atau berubah komposisi subunitnya tergantung pada kebutuhan fungsinya.
Singkatnya, struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama
membentuk struktur protein.

Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua mulekul
urea. Ion Cu2+ dari preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau ikatan-ikatn
peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. Reaksi ini
positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih, tetapi negatif untuk asam amino bebas atau
dipeptida. Semua asam amino, atau peptida yang mengandung asam-α amino bebas akan bereaksi
dengan ninhidrin membentuk senyawa kompleks berwarna biru-ungu. Namun, prolin dan hidroksiprolin
menghasilkan senyawa berwarna kuning.
Adapun prosedurnya yaitu pertama – tama, protein bereaksi dengan NaOH dan CuSO4. Fungsi dari
NaOH itu adalah mencegah endapan Cu (OH)2, dan memecah ikatan protein menjadi urea, sebagai
katalisator. Adapun fungsi CuSO4 adalah sebagai pendonor Cu2+ . seperti yang telah diuraikan sebelumnya
reaksi positif ditandai dengan terjadinya warna ungu karena adanya kompleks yang terjadi antara ikatan
peptida dengan O dari air. Reaksi ini disebut reaksi biuret karena positif terhadap kondensasi 2 molekul
urea.
 BAB III
HASIL DAN PEMBAHASAN

DAFTAR PUSTAKA

Abdi, 2001. Konsep- konsep Dasar Biolcimia . Departemen P dan K. Bandung.

Anwar A. 2004. Pengantar Praktikum Kimia Organik. Depdikbud dirjen Pendidikan Tinggi Yogyakarta.
Bayu. D, 2002. Dasar- dasar Dalam Memahami Biokimia. Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat
Jenderal Pendidikan Tinggi Proyek Pembinaan Tenaga Kependidikan Perguruan Tinggi. Semarang
Berry. S, 2000. Dasar Kimia SMU III. PT. GramediaPustaka Utama Jakartra.

Dasri. N, 2003. Biokimia Larutan. Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direkrorat Jenderal Pendidikan Tinggi
proyek pembinaan Tenaga Kependidikan Perguruan Tinggi. Semarang

Derry S, 2002. Biokimia Umum. Yudistira. Bandung

Riawan. 2007 . Kimia Organic. Binarupa Aksara : Jakarta