Biokimia Materi Kuliah

MODUL 1
PENGANATAR BIOKIMIA
I. PENDAHULUAN
Ilmu biokimia bertujuan mempelajari sifat zat kimia yang terdapat dalam
jasad hidup dan senyawa yang diproduksinya, mempelajari fungsi dan transformasi
zat kimia itu serta menelaah transformasi tersebut sehubungan dengan aktivitas
kehidupan. Istilah biokimia telah diperkenalkan pada tahun 1903 oleh Karl
Neuberg (ahli kimia dari Jerman). Ilmu lain yang banyak mempengaruhi
perkembangan biokimia ialah mikrobiologi. Beberapa penemuan penting dalam
proses biokimia dapat diterangkan melalui penelitian mikrobiologi.
Jaringan hidup hewan atau tumbuhan dan mikroba lebih dari setengahnya
terdiri dari air dan semua reaksi biokimia yang melandasi kehidupan jaringan
tersebut berlangsung dalam media air. Karena itu, beberapa sifat istimewa yang
dimiliki air perlu dipelajari terlebih dahulu supaya pengertian reaksi biokimia yang
berlangsung dalam sel dan jaringan hidup tersebut dimengerti dengan baik.
Bionergitika adalah bagian dari biokimia yang berkaitan dengan transformasi
dan pemanfaatan energi di dalam sel hidup. Sel hidup memperoleh energi dari
lingkungan dalam bentuk tertentu, misalnya dalam bentuk cahaya pada sel-sel ototrof
dan dalam bentuk ikatan-ikatan kimia molekul-molekul organik pada sel-sel
heterotrof. Ada 4 macam molekul-molekul organik atau makromolekul yang terdapat
dalam jasad hidup yaitu asam nukleat, protein, polisakarida, dan lipida karena
memiliki berat molekul yang sangat besar. Keempat makromolekul tersebut juga
disebut dengan biomol atau biomolekul.
II. PENYAJIAN MATERI

A. PERKEMBANGAN BIOKIMIA
Ilmu biokimia yang memberi pengertian mendasar mengenai aktivitas kimia
dalam segala jasad hidup, hal ini sangat penting dalam menunjang pengetahuan
kedokteran dan pertanian. Di bidang kedokteran, ilmu biokimia menunjang
penentuan diagnosis penyakit sampai pengobatannya. Demikian pula terhadap
pengertian imunitas hingga nutrisi. Di bidang pertanian, biokimia berkembang
demikian pesat sehingga bukan saja sebagai dasar pengetahuan tentang teknologi
berproduksi dan pasca panen, tetapi juga melatar belakangi gagasan-gagasan baru
dalam perbenihan, pemikiran-pemikiran baru dalam pengembangan peternakan dan
perikanan, termasuk juga pemuliaan tanaman dan hewan. Bioteknologi yang
1
sekarang tengah digalakkan kehadirannya di tanah air, mau tidak mau harus dilandasi
oleh pengetahuan biokimia yang kuat.
Mengingat pentingnya ilmu dasar biokimia ini di bidang kedokteran,
pertanian, apalagi ilmu pengetahuan alam, tentu ilmu ini perlu diajarkan sebagai
matakuliah wajib pada perguruan tinggi yang menghasilkan ahli-ahli bidang
pertanian dan kedokteran dengan segala cabang-cabang ilmunya. Dengan
mempelajari biokimia sebagai landasan ilmu terapannya, diharapkan kreativitas
untuk memajukan kesejahteraan umat manusia akan dapat berkembang dengan baik.
Beberapa perkembangan biokimia dapat diringkas dalam tabel 1.1.
Tabel 1.1 Perkembangan Biokimia

No Tahun Ahli Subjek
1 XIX Friedrich Wohler Biokimia sebagai suatu bidang ilmu
2 1828 Friedrich Wohler Membuat urea dalam skala laboratorium.
Senyawa urea dalam urine dalam tubuh
organism dapat dibuat dari benda mati
3 - Eduard dan Hans Ekstrak dari sel ragi yang telah dirusak
Buchner dapat melakukan fermentasi gula menjadi
alkohol
4 1869 Friedrich Miescher Telah mengisolasi asam nukleat
5 1926 J.B. Summer Dapat mengkristalkan urease yang
diperoleh dari biji kara pedang
6 1953 James Watson dan Menjelaskan struktur double helix DNA
Trancis Crick dan bagaimana pewarisan sifat yang
memberikan sumbangan bagi perke-
mbangan biokimia
Perkembangan biokimia sangat mendukung perkembangan dalam bidang

pertanian dan kedokteran. Biokimia dapat digunakan untuk memecahkan masalah
gizi, penyakit-penyakit akibat masalah kurang gizi pada anak-anak. Biokimia juga
dapat menjelaskan fenomena dalam bidang farmakologi dan toksikologi karena dua
bidang ini berhubungan dengan pengaruh bahan kimia dari luar terhadap metabolism.
Obat-obatan dapat mempengaruhi jalur metabolism tertentu. Misalnya tetrasiklin
dapat menghambat sintesis protein dengan jalan berikatan dengan ribosom sub unit
50 S. Pestisida juga dapat menghambat enzim yang bekerja pada hama tertentu.
Mekanisme kerja pestisida dapat dipelajari melalui biokimia sehingga dapat
meningkatkan ketepatan pemanfaatan pestisida terhadap hama target.
Secara singkat dapat dikemukakan bahwa dengan mempelajari biokimia kita
dapat memahami proses-proses kimia penting yang terjadi dalam tubuh. Dengan
demikian diharapkan kita akan mampu menghindari hal-hal dari luar yang akan
mempengaruhi proses-proses dalam sel-sel tubuh. Contohnya kita dapat menghindari
minuman keras, narkoba yang dapat mempengaruhi metabolism sel.
2
B. AIR
Air adalah suatu senyawa yang mempunyai sifat istimewa. Ion H + dan OH-
air sangat menentukan sifat biologis dan struktur molekul senyawa ada di dalamnya,
seperti protein, lipida dan masih banyak lagi komponen lain dalam sel. Struktur
molekul air yang berupa dipol yang memungkinkan terjadinya interaksi antar
molekul yang disebut ikatan hidrogen. Pada interaksi tersebut atom hidrogen dari
sebuah molekul air seakan-akan diikat oleh atom O dari molekul air yang berbeda.
Hal ini terjadi karena adanya gaya elektrostatik antara inti hidrogen dari suatu
molekul air dengan pasangan-pasangan elektron sunyi dengan atom O pada molekul
air yang lain. Ikatan hidrogen tidak hanya terbentuk di antara molekul air, atom-atom
hidrogen yang berikatan dengan atom N dapat juga membentuk ikatan hidrogen
dengan atom O suatu gugus karbonil.
Gambar 1.1 Molekul air
C. BIOENERGETIKA
Termodinamika adalah cabang ilmu yang mempelajari perubahan panas
menjadi bentuk-bentuk energi lain, berikut distribusinya di dalam suatu sistem.
Energi dalam bentuk cahaya pada sel-sel ototrof dan dalam bentuk ikatan-ikatan
kimia molekul-molekul organik pada sel-sel heterotrof oleh sel diubah, atau
ditransformasikan menjadi energi lain dalam benuk senyawa pospat berenergi tinggi,
terutama ATP. Adenosin tripospat atau ATP, adalah sumber energi siap pakai bagi
keperluan sel. Senyawa pospat berenergi tinggi yang lain adalah GTP (guanosin tri
pospat) dan UTP (uridin tri pospat).
Untuk membahas bionergetika diperlukan pemahaman tentang
termodinamika berikut konsep-konsep penting yang terkandung di dalamnya.
Konsep-konsep penting tersebut adalah sistem, lingkungan, energi bebas, entalpi, dan
entropi. Sistem adalah bagian dari alam semesta yang menjadi pusat perhatian kita.
Bagian dari alam semesta yang berada diluar sistem disebut lingkungan. Sistem
dapat berupa suatu campuran reaksi, sebuah sel, jaringan, organ, atau bahkan suatu
3
ekosistem maupun biosfer. Untuk dapat membandingkan banyaknya energi dalam
berbagai bentuk pada sebuah sistem, diperlukan suatu satuan tunggal guna
mengekspresikan besar energi-energi tersebut. Satuan internasional bagi energi yang
dipergunakan dalam termodinamika adalah joule (J) atau kilo jolue (KJ). Dengan
demikian, ekspresi energi dinyatakan dalam joule per mol, J mol -1. dalam berbagai
teks biologi, energi masih dinyatakan dalam kalori, dimana jika dikonversikan 1
kalori = 4,184 J.
Pada tahap-tahap tertentu jalur metabolisme, misalnya glikolisis, secara
energetika reaksi tersebut tidak mungkin dapat berlangsung karena ∆G 0’ > 0. untuk
mengatasi hal tersebut sel memasangkan reaksi semacam itu dengan reaksi lain yang
memiliki ∆G0’ < 0, sehingga ∆G0’ total < 0. Sebagai contoh adalah reaksi aktivasi
glukosa menjadi glukosa-6-pospat pada awal glikolisis.
Reaksi pembentukan glukosa-6-pospat menjadi dapat terlaksana karena
dipasangkan dengan reaksi hidrolisis ATP menjadi ADP dan gugus pospat yang ∆G 0’
cukup negatif. Energi yang dilepaskan pada saat terjadi hidrolisis ATP sebesar 7,3
kkal hanya 3,3 kkal yang diserap oleh molekul glukosa, sedang 4,0 kkal sisanya
terlepas dalam bentuk panas. Sebagai akibatnya, reaksi antara glukosa dengan ATP
membentuk glukosa-6-pospat dan ADP bersifat irreversibel.
D. BIOMOLEKUL
Keempat makromolekul yaitu protein, karbohidrat, lipid dan asam nukleat
juga disebut dengan biomol atau biomolekul. Protein mempunyai fungsi biologis
yang sangat penting sesuai dengan namanya ”proteos” artinya utama. Di antara
tugasnya yang sangat penting adalah sebagai enzim, yaitu katalisator berbagai reaksi
dalam jasad hidup. Selain itu, protein juga berfungsi sebagai elemen struktur dalam
sel dan jaringan serta pada membran sel sebagai pembawa senyawa tertentu masuk
ke dalam dan ke luar sel. BM protein berkisar antara 5000 sampai 1 milyun
Asam nukleat yaitu DNA dan RNA merupakan senyawa yang berfungsi
sebagai penyimpan, sebagai transmisi dan penterjemah sinyal genetik dalam
biosintesis protein. Dalam hal ini, DNA bertindak sebagai informasi genetik
sedangkan RNA menerjemahkannya kepada bentuk protein yang dikehendaki. asam
nukleat BM-nya bisa sampai beberapa bilyun.
Polisakarida mengemban 2 macam tugas penting, yaitu sebagai simpanan
energi yang diemban oleh pati dan sebagai struktur yang diemban oleh selulosa.
Polisakarida dapat mencapai milyunan. Lipid juga mempunyai dua macam tugas
utama yaitu sebagai komponen struktur utama membran sel dan sebagai bentuk
4
penyimpan energi utama. lipid BM-nya lebih rendah berkisar antara 750 sampai
1500.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Ilmu biokimia merupakan dasar mengenai aktivitas kimia dalam segala jasad
hidup, hal ini sangat penting dalam menunjang pengetahuan kedokteran dan
pertanian.
Secara singkat dapat dikemukakan bahwa dengan mempelajari biokimia kita
dapat memahami proses-proses kimia penting yang terjadi dalam tubuh. Dengan
demikian diharapkan kita akan mampu menghindari hal-hal dari luar yang akan
mempengaruhi proses-proses dalam sel-sel tubuh.
Air adalah suatu senyawa yang mempunyai sifat istimewa. Ion H + dan OH-
air sangat menentukan sifat biologis dan struktur molekul senyawa ada di dalamnya,
seperti protein, lipida dan masih banyak lagi komponen lain dalam sel.
Energi dalam bentuk cahaya pada sel-sel ototrof dan dalam bentuk ikatan-
ikatan kimia molekul-molekul organik pada sel-sel heterotrof oleh sel diubah, atau
ditransformasikan menjadi energi lain dalam benuk senyawa pospat berenergi tinggi,
terutama ATP. Adenosin tripospat atau ATP, adalah sumber energi siap pakai bagi
keperluan sel.
B. LATIHAN SOAL
1. Mengapa ilmu biokimia sangat penting dalam menunjang pengetahuan
kedokteran dan pertanian?
2. Jelaskan Adenosin tripospat (ATP) merupakan sumber energi siap pakai bagi
keperluan sel!
DAFTAR PUSTAKA
Keenan, Charles W., 1980. General College Chemistry. Sixth edition, Harper &
Row Publisher, San Fransisco.
Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

York.
Martin, David W., 1981. Harper,s & eview of Biochemistry, 18ed.Lange Medical
Publication, Marunen Asia (Pk) Ltd
Monis, Goreth J., 1978. A Biologist,s Physical Chemistry, 2ed, Edward Arnold
(Publisher) Limited London, Great Britain.
Stryer, Lubert, 1988. Biochemistry, Third edition, W.H. Freeman And Company,
New York.
5
MODUL 2
KARBOHIDRAT
I. PENDAHULUAN
Bersama-sama dengan lemak dan protein, karbohidrat memegang peranan
dasar bagi kehidupan di bumi ini. Bukan saja sebagai sumber energi utama bagi
makhluk hidup tetapi juga sebagai senyawa yang memnyimpan energi kimia. Pada
hewan/manusia energi disimpan sebagai glikogen dan pada tanaman sebagai pati. Di
samping ke 2 senyawa tersebut, ada pula karbohidrat pembentuk struktur, misalnya
selulosa yang berperanan sebagai komponen utama dinding sel tumbuhan, dan
peptidoglikan yang terdapat pada dinding sel bakteri. Selain terdapat pada dinding
sel bakteri dan tumbuhan.
Karbohidrat berasal dari pengertian atom karbon yang terhidrasi dengan
rumus (CH2O)n. Tetapi pengertian sebenarnya tidak tepat lagi karena banyak
senyawa karbohidrat yang tidak mengandung atom H dan O dengan perbandingan
2:1, misalnya gula deoksiribosa yang mempunyai rumus C6H10O4. Di samping itu
banyak pula karbohidrat yang mengandung atom lain seperti N, S, dan lain-lain yang
menunjukkan tidak sesuainya denga rumus karbohidrat tersebut. Walaupun demikian,
nama karbohidrat ini sampai sekarang masih terus dipergunakan.
Karbohidrat tersusun sebagai polihidroksi aldehid atau polihidroksi keton
atau zat yang jika dihidrolisis menghasilkan salah satu senyawa tersebut. Karbohidrat
dapat dibagi dalam 3 kelompok, yaitu: kelompok (1) monosakarida; (2)
oligosakarida; (3) polisakarida. Monosakarida termasuk gula sederhana yang tidak
dapat dihidrolisis menjadi bagian yang lebih kecil. Rumusnya sesuai dengan nama
karbohidrat yaitu (CH2O)n, misalnya triosa (C3H6O3), tetrosa (C4H8O4), pentosa
(C5H10O5), heksosa (C6H12O6), heptosa (C7H14O7), Oktosa (C8H16O8) dan seterusnya
(Gambar 3).
Oligosakarida merupakan senyawa yang jika dihisrolisis menghasilkan 2 gula
monosakarida, sedangkan pentosakarida menghasilkan 5 monosakarida. Pada
umumnya monosakarida dan disakarida merupakan senyawa yang mengkristal, larut
dalam air, dan rasanya manis. Polisakarida termasuk karbohidrat yang jika
dihisrolisis menghasilkan sejumlah monosakarida. Karbohidrat yang termasuk
polisakarida biasanya tidak berasa, tidak larut karena bobot molekulnya tinggi.
A. MONOSAKARIDA
Monosakarida atau gula sederhana mengandung 3, 4, 5, 6, dan 7 atom C yang
berturut-turut dinamakan triosa, tetrosa, pentosa, heksosa, dan heptosa.
Monosakarida ini mempunyai rumus empiris (CH 2O)n, dimana n = 3 atau lebih
6
besar. Tiap atom C dalam monosakarida mengandung gugus hidroksil, kecuali
sebuah atom karbon yang mengandung gugus karbonil atau keton. Jika gugus
karbonil ada di ujung dari rantai, monosakarida itu disebut aldosa dan jika terletak di
lain tempat maka monosakarida itu disebut ketosa.
Dihidroksiaseton Gliseraldehid
Gambar 2.1 Monosakarida Yang Paling Pendek Rantai C-nya
Gliseraldehid dan dihidroksiaseton merupakan monosakarida yang paling

pendek rantai atom karbonnya. Dan umumnya triosa (3C) dan heptosa (4C)
ditemukan sebagai senyawa ”antara” dalam metabolisme karbohidrat. Apabila rantai
atom karbon itu diperpanjang, akan didapat tetrosa, pentosa, dan heksosa yang
masing-masing terdiri dari 2 seri yaitu aldotetrosa dan ketotetrosa, aldopentosa dan
ketopentosa, aldoheksosa dan ketoheksosa.
Berikut ini adalah monosakarida dengan 5 atom C yaitu C5H10O5 (Ribosa) dan
C5H10O4 (Deoksiribosa) yang tergolong dalam aldopentosa. Umumnya terdapat
sebagai komponen penting asam nukleat.
Gambar 2.2 Monosakarida Merupakan Komponen Penting Asam Nukleat
Monosakarida yang paling banyak dijumpai adalah heksosa (C 6H12O6).

Contohnya : Galaktosa, manosa, fruktosa, dan glukosa.
7
Gambar 2.3 Berbagai Macam Monosakarida Yang Tergolong Heksosa
Gambar 2.4 Monosakarida Yang Paling Banyak Ditemukan

Semua monosakarida sederhana berbentuk kristal putih, larut dalam air, tidak
larut dalam pelarut non polar, dan hampir semua berasa manis. Ribosa dan Glukosa
berada dalam bentuk garis lurus tetapi jika berada dalam larutan, menjadi gelang Þ
a- glukosa dan ribosa atau ß – glukosa dan ribosa.
Gambar 2.5 Monosakarida Dalam Bentuk Pyran Dan Furan
B . DISAKARIDA
Disakarida adalah dua monosakarida yang diikat secara kovalen. Ikatan
kovalen ini disebut: Ikatan glikosidik. Disakarida yang banyak diperoleh di alam
berupa laktosa dan sukrosa, Laktosa yang biasa disebut gula susu terdiri dari
8
galaktosa dan glukosa, yang berikatan melalui ikatan alpa (1-4) glikosida. Sukrosa
termasuk disakarida yang disusun oleh glukosa dan fruktosa. Gula ini banyak
terdapat dalam tanaman. Sukrosa mudah dihidrolisis menjadi glukosa dan fruktosa,
sedangkan maltosa dihasilkan bila pati dihidrolisis oleh enzim B-amilase. Pada
maltosa, sebuah molekul glukosa dihubungkan oleh ikatan glikosida melalui ikatan
karbonnya yang pertama dengan gugus hidroksil atom karbon keempat pada molekul
glukosa lainnya. Ikatan antara kedua unit monosakarida ini disebut ikatan alpha
(1,4)-glikosida.
Disakarida lain yang terdiri dari 2 unit glukosa adalah selobiosa dan
gentibiosa. Selobiosa ini merupakan disakarida yang membentuk selulosa,
mempunyai ikatan beta (1-4)- glikosida, sedangkan gentobiosa terdiri dari 2 unit D-
glukosa dan dihubungkan dengan ikatan beta (1-6) glikosida.
Isomaltosa merupakan disakarida yang bisa diperoleh dengan hidrolisis
beberapa polisakarida tertentu. Hampir sama dengan maltosa, hanya saja mempunyai
ikatan alpa (1-6) glikosida.
Gambar 2.6 Berbagai Macam Disakarida
C. POLISAKARIDA
Polisakarida yang terdapat di alam dapat dihidrolisis oleh asam amupun
enzim, menghasilkan monosakarida atau turunan monosakarida. Polisakarida dapat
berfungsi sebagai polisakarida struktur maupun polisakarida simpanan. Pati yang
terdapat pada tumbuhan dan glikogen pada hewan termasuk polisakarida simpanan,
biasanya disimpan dalam bentuk granula besar dalam sitoplasma sel. Di dalam
9
granula juga terdapat protein dan enzim-enzim yang sangat khas. Pada waktu
glukosa berlebihan unit-unit glukosa akan berikatan dengan ujung pati atau glikogen
secara enzimatis. Tetapi pada waktu dibutuhkan unit-unit glukosa ini akan
dilepaskan, juga secara enzimatis.
1. Polisakarida Simpanan.
Pati adalah polisakarida simpanan yang terdapat pada tumbuhan tinggi, terdiri
dari 2 komponen yaitu amilosa dan amilopektin. Amilosa merupakan polisakarida
linier dari unit-unit glukosa yang dihubungkan oleh ikatan alpa (1,4) glukosida. Berat
molekulnya bervariasi dari beberapa ribu sampai 150.000. Amilosa ini memberi
warna biru dengan adanya iodium.
Amilopektin merupakan polisakarida yang banyak cabangnya, terdiri dari
beberapa unit glukosa berantai lurus (kira-kira 30 unit) yang dihubungkan oleh ikatan
alpa (1,4) glukosida. Berat molekulnya bervariasi dari beberapa sampai 150.000
ikatan alpa (1,6) glikosida. Amilopektin ini akan menghasilkan warna jingga sampai
merah bila ditambahkan larutan iodium.
Enzim alpa amilase yang terdapat dalam saluran pencernaan (air liur dan
cairan pankreas) menghidrolisis rantai lurus amilosa secara acak sehingga
menghasilkan campuran glukosa dan amilosa, sedangkan beta amilase yang terdapat
pada tumbuhan menghidrolisis amilosa sehingga dapat menghasilkan unit-unit
maltosa. Demikian pula dengan amilopektin dapat dihidrolisis oleh ke 2 enzim ini.
Tetapi ikatan alpa (1,6) glukosida tidak dapat dihidrolisis oleh ke 2 enzim ini. Ikatan
alpa (1,6) glikosida tersebut dapat dihidrolisis oleh alpa (1,6) glukosidase sehingga
bila diinginkan hidrolisis yang sempurna, diperlukan kombinasi alpa amilase dan
atau beta amilase dan alpa (1,6) glukosidase sehingga dapat menghasilkan campuran
glukosa dan maltosa.
Glikogen merupakan polisakarida simpanan yang terdapat dalam jaringan
hewan maupun manusia. Struktur serupa dengan amilopektin namun jumlah
percabangannya lebih banyak. Ikatan alpa (1,4)-glikosida pada glikogen dapat
dihidrolisis oleh alpa – amilase dan beta amilase, sedangkan ikatan alpa (1,6)
glikosida dapat dihidrolisis oleh alpa (1,6) glukosidase. Glikogen ini terutama
banyak terdapat pada hati dan urat daging.
10
Gambar 2.7 Polisakarida Simpanan Dan Struktural
Inulin adalah karbohidrat simpanan yang terdapat pada berbagai tumbuhan,

misalnya dahlia. Inulin dibangun oleh unit D-fruktosa yang dihubungkan satu sama
lain oleh ikatan beta (2,1) fruktosida. Fruktan atau disebut juga dengan levan adalah
homopolisakarida yang terdiri dari unit D-fruktosa dan yang memiliki ikatan beta
(2,6) fruktosida yang terdapat pada berbagai tumbuhan.
Karbohidrat simpanan yang lain adalah dextran, suatu polisakarida yang
juga berantai banyak tapi ikatan pada rantai utama tersusun oleh ikatan alpa (1,6)
glikosida. Dextran ini banyak dijumpai pada jamur dan bakteri.
11
2. Polisakarida Struktural
Polisakarida struktur yang paling banyak terdapat di dalam tumbuhan adalah
selulosa. Selulosa ini berupa rantai lurus homopolisakarida yang disusun oleh unit-
unit D-glukopiranosa melalui ikatan beta (1,4) glukosida. Selulosa banyak terdapat
pada dinding sel dan berfungsi untuk menjaga struktur sel tersebut. Pada tumbuhan
tinggi, dinding sel berperanan sebagai penyangga seluruh berat tanaman. Kayu
terutama terdiri dari selulosa dan polimer lain (lignin) yang mengisi 25% dari berat
keringnya.
Ikatan beta (1,4) glikosida pada selulosa dapat dihidrolisis oleh asam kuat,
menghasilkan glukosa dan selobiosa. Ikatan beta (1,4) glikosida tidak dapat
dihidrolisis oleh enzim glikosidase yang terdapat dalam saluran pencernaan manusia
atau hewan, tetapi ular menghasilkan enzim selobiase yang dapat menghidrolisis
polimer ini. Bakteri rumen yang terdapat dalam saluran pencernaan sapi atau
ruminansia lain dapat menghidrolisis selulosa dan kemudian memetabolisme glukosa
yang dihasilkannya.
Polisakarida struktur lainnya yang terdapat pada tumbuhan ialah pektin dan
hemiselulosa. Hemiselulosa bukan turunan selulosa tetapi merupakan homopolimer
D-xilosa dengan ikatan beta (1,4) glikosida. Pektin merupakan polimer yang terdiri
dari arabinosa, galaktosa dan glukuronat. Asam pektat adalah homopolimer metil
ester asam D-glukuronat.
Polisakarida Khitin, merupakan bahan struktur utama eksoskeleton krustasea
dan insekta. Khitin ini merupakan suatu homopolimer dari N-asetil D-glukosamin.
Dan dinding sel bakteri juga terdiri dari komplek polimer polisakarida yang
mengandung rantai berbagai asam amino, tetapi rantai asam aminonya tidak
sepanjang rantai asam amino pada protein, sehingga disebut peptidoglikan, bukan
glikoprotein. Unit-unit N-asetil glukosamin (NAG) dan asam N-asetil muramat
(NAMA), yang dihubungkan oleh ikatan beta (1,4) glikosida Asam NAMA terdiri
dari unit NAG dimana gugus hidroksil pada atom C ke-3 bergabung dengan asam
laktat melalui alpa hidroksilnya dengan ikatan eter. Gugus hidroksil dari asam laktat
berikatan dengan tetrapeptida yang terdiri dari L-alanin, D-glutamat, L-Lisin, dan D-
alanin.
III. PENUTUP
A. Kesimpulan
Karbohidrat dapat dibagi dalam 3 kelompok, yaitu: (1) monosakarida ; (2)
oligosakarida; (3) polisakarida. Monosakarida termasuk gula sederhana yang tidak
dapat dihidrolisis menjadi bagian yang lebih kecil.
12
Disakarida adalah dua monosakarida yang diikat secara kovalen. Ikatan
kovalen ini disebut: Ikatan glikosidik. Disakarida yang banyak diperoleh di alam
berupa laktosa dan sukrosa, Laktosa yang biasa disebut gula susu terdiri dari
galaktosa dan glukosa, yang berikatan melalui ikatan alpa (1-4) glikosida. Sukrosa
termasuk disakarida yang disusun oleh glukosa dan fruktosa. Gula ini banyak
terdapat dalam tanaman.
Polisakarida struktur yang paling banyak terdapat di dalam tumbuhan adalah
selulosa. Selulosa ini berupa rantai lurus homopolisakarida yang disusun oleh unit-
unit D-glukopiranosa melalui ikatan beta (1,4) glukosida. Selulosa banyak terdapat
pada dinding sel dan berfungsi untuk menjaga struktur sel tersebut. Pada tumbuhan
tinggi, dinding sel berperanan sebagai penyangga seluruh berat tanaman. Kayu
terutama terdiri dari selulosa dan polimer lain (lignin) yang mengisi 25% dari berat
keringnya.
B. Latihan Soal
1. Karbohidrat dapat dibagi dalam 3 kelompok, yaitu: monosakarida, oligosakarida,
dan polisakarida.
a. Jelaskan tiga kelopok karbohidrat tersebut!
b. Tulikan rumusnya masing-masing
2. Jelaskan persamaan dan perbedaan anatara polisakarida simpanan dan stuktural!
3. Jelaskan perbedaan anatara selobiosa dan gentibiosa!
DAFTAR PUSTAKA

York.
New York.
White, Abraham, 1978. Principles of Biochemistry. Sixth edition., McGraw-

Hill Kugahusha, LTD, Tokyo.
Wingrove, A lon S and Robert L. Caret,. Organic Chemistry Harper & Row,
Publisher, New York.
13
MODUL 3
LIPIDA
I. PENDAHULUAN
Lipida adalah senyawa organik yang tidak larut dalam air tapi dapat
diekstraksi dengan pelarut non polar seperti kloroform, eter dan benzena. Senyawa
organik ini terdapat dalam semua sel dan berfungsi sebagai komponen struktur sel,
juga sebagai simpanan bahan bakar metabolik, sebagai bentuk untuk mengangkut
bahan bakar, sebagai komponen pelindung dinding sel, dan juga sebagai komponen
pelindung kulit vertebrata. Beberapa senyawa lipida mempunyai aktivitas biologis
yang sangat penting dalam tubuh, di antaranya vitamin dan hormon. Ditinjau dari
sudut nutrisi, lemak merupakan sumber kalori penting di samping berperanan sebagai
pelarut berbagai vitamin.

A. PENGELOMPOKAN LIPIDA.
Lipida dapat dikelompokan menurut sifat kimia dan sifat fisiknya, yaitu lipida
sederhan, dan lipida majemuk.
- Lipida Sederhana; kelompok ini disebut juga homolipida yaitu suatu bentuk ester
yang mengandung C, H dan O. Jika dihidrolisis, lipida yang termasuk kelompok ini
hanya menghasilkan asam lemak dan alkohol. Lipida ini dibagi atas 2 golongan
yaitu: Lemak (yaitu ester lemak dan gliserol), dan lilin (yaitu ester asam lemak).
- Lipida Majemuk; Kelompok ini berupa ester asam lemak dengan alkohol yang
mengandung gugus lain, contohnya; fosfolipida, serebrosida (glikolipida),
sulfolipida, aminolipida dan lipoprotein.
- Derivat lipida, merupakan hasil hidrolisis kelompok yang telah disebut di atas.
Termasuk dalam golongan ini ialah asam lemak, gliserol, steroid, alkohol, aldehida,
dan keton.
1. ASAM LEMAK
Asam lemak merupakan senyawa pembangun berbagai lipida, termasuk lipida
sederhana, fosfolipida, glikolipida, ester kolesterol, lilin dan lain-lain. Telah diisolasi
lebih dari 70 macam asam lemak dari berbagai sel dan jaringan. Semuanya berupa
rantai hidrokarbon dengan ujungnya berupa gugus karboksil. Rantai ini bisa jenuh
atau tidak jenuh (mengandung ikatan rangkap hingga 6 ikatan). Perbedaan sifat asam
lemak justru terletak pada panjang rantai serta jumlah dan posisi ikatan rangkap.
Asam lemak yang terdapat pada hewan dan tumbuhan umumnya ialah asam
lemak dengan jumlah atom karbon genap, yaitu antara 14-22, sedang asam lemak
yang banyak dijumpai mempunyai jumlah atom karbon sebanyak 16 dan 18.
14
Tabel 2.1 Berbagai Macam Asam Lemak yang Terdapat pada Hewan dan
Tumbuhan
Asam lemak tak jenuh memiliki titik cair lebih rendah bila dibandingkan
dengan asam lemak jenuh (asam laurat, miristat, palmitat, stearat, arkidat, behenat,
dan lignoserat). Pada makhluk hidup tingkat tinggi biasanya asam lemak tak jenuh
memiliki ikatan rangkap terletak pada atom C9 dan C10, sedangkan tambahan ikatan
rangkapnya terletak pada atom C10 dan ujung terminal metil rantai C tersebut. Asam
lemak tak jenuh terbanyak terdapat pada makhluk tingkat tinggi ialah asam oleat,
asam linoleat, asam linolenat, dan asam arakhidonat.
Gambar 3.1 Asam Lemak Jenuh (a) dan Tak Jenuh (b)
15
Secara umum bakteri mengandung asam lemak sangat sedikit dan bentuk
asam lemaknya pun lebih sederhana dibanding dengan makhluk tingkat tinggi.
Escherichia coli misalnya mengandung lipida yang terdiri dari asam lemak jenuh C12
sampai C18 dan asam lemak tak jenuh terletak pada C16 atau C18. Lebih dari satu
ikatan rangkap belum ditemukan pada bakteri.
Prostaglandin, merupakan asam lemak yang jumlahnya banyak ditemukan
pada kelenjar prostat, dan ditemukan juga pada semua jaringan dan alat tubuh
mamalia namun jumlahnya sedikit. Prostaglandin mempunyai aktivitas farmakologi
dan biokimia pada jaringan otot (merangsang kontraksi), pada pembuluh darah
(merendahkan tekanan darah), dan bertentangan dengan daya kerja vasopresin.
Secara in vivo disintesis dari asam arakidonat.
2. SIFAT-SIFAT ASAM LEMAK

Sifat asam lemak ditentukan oleh rantai hidrokarbonnya. Asam lemak
berantai jenuh dari C1-C8 berupa cairan, sedangkan lebih dari C8 berupa padatan.
Contoh lain asam stearat mempunyai titik cair 70oC tetapi dengan terdapatnya satu
saja ikatan rangkap (tidak jenuh) seperti pada asam oleat, titik cairnya menurun
sampai 13oC. Dengan tambahan ikatan rangkap, titik cair bisa lebih rendah lagi.
Sangat menarik perhatian para ilmuan adalah membran sel hewan dan
tumbuhan banyak mengandung asam lemak tak jenuh
.
Gambar 3.2 Lipid Penyusun Membran Sel
Asam lemak yang mempunyai rantai atom karbon panjang (C10-C18) tidak
larut dalam air, tetapi garam Na dan K asam lemak ini yang disebut sabun,
16
membentuk misel-misel dalam air yang distabilkan oleh interaksi hidrofobik. Asam
lemak tak jenuh dapat bereaksi dengan halogen, seperti yodium dan klorida. Karena
itu halogen ini dapat dipakai untuk titrasi untuk penentuan banyaknya ikatan rangkap
pada asam lemak.
3. LEMAK NETRAL (ASIL GLISEROL)

Lemak netral disebut juga asil gliserol atau gliserida. Lemak ini merupakan
komponen utama lemak simpanan pada sel-sel hewan dan tumbuhan, terutama pada
jaringan adiposa vertebrata. Triasil gliserol, ialah gliserol di mana semua gugus
hidroksilnya diganti oleh asam lemak. Triasil gliserol ini banyak terdapat di alam,
begitu juga diasil dan monoasil gliserol tetapi dalam jumlah yang lebig sedikit..
Triasil gliserol berbeda-beda satu sama lain bergantung pada jenis dan posisi asam
lemaknya yang membentuk ester dengan gliserol.
Gambar 3.3 Tri asil Gliserol (TAG)/ Trigliserida

17
Bila ke 3 gugus hidroksilnya diganti oleh satu macam asam lemak, disebut
triasil gliserol sederhana, Contohnya tripalmitoil gliserol (tripalmitin). Ke 3 gugus
gliserol ini diganti oleh asam palmitat. Bila gliserol mengikat 2 atau 3 macam asam
lemak disebut triasil gliserol campuran. Triasil gliserol campuran yang mengandung
2 macam asam lemak bisa mempunyai 6 posisi isomer, yaitu AAA, AAB, ABA,
ABB, BAB, dan BBB, sedangkan yang mengandung 3 macam asam lemak
mempunyai isomer posisi sebanyak 18 buah.
Semua TAG tidak larut dalam air dan juga tidak memperlihatkan
kesanggupan untuk membentuk misel yang tinggi. Tetapi diasil dan monoasil gliserol
dapat membentuk misel karena mempunyai gugus hidroksil bebas. Asil gliserol larut
dalam eter, kloroform, benzena, dan etanol. Gliserida dapat dihidrolisis dengan asam,
basa, dan enzim lipase, yang terdapat dalam cairan pankreas. Hidrolisis dengan basa
menghasilkan sabun dan prosesnya disebut penyabunan.
4. LILIN
Lilin adalah ester dari asam lemak berantai panjang dengan alkohol
monohidrat. Terdapat sebagai pelindung kulit dan bulu, pelindung daun dan buah,
atau sebagai sekresi insekta. Lilin tidak larut dalam air.
5. FOSFOLIPIDA
Asam lemak ini mengandung atom fosfor (P) dan disebut juga gliserol
fosfatida, dan merupakan derivat dari asam fosfatidat. Senyawa induknya adalah
asam gliserol fosfat. Fosfolipid banyak terdapat pada bakteri, jaringan hewan dan
tumbuhan.
2 fosfolipid yang lain yaitu fosfatidil etanolamin (etanolamin
fosfogliserida) dan fosfatidilkolin (kolin fosfogliserida) biasanya terdapat pada
membran sel, terutama pada membran sel hewan dan dalam metabolisme, ke 2 nya
berhubungan satu dengan yang lain, oleh karena itu paling banyak terdapat pada
tumbuhan tinggi dan hewan, tetapi hanya sedikit terdapat pada lemak simpanan.
Fosfolipid yang lain adalah : Jenis lipida yang mengandung asam amino
disebut asam lipoamino (O-aminoasil-fosfatidilgliserol), banyak terdapat pada
membran sel bakteri, terdiri dari :
- Fosfatidilserin, gugus hidroksil serin membentuk ester dengan asam fosfat
- Fosfatidilinositol, gugus hidroksilnya bersama gula inositol membentuk ester
- Fosfatidil gliserol, gugus Xnya adalah gliserol., banyak terdapat pada
membran sel bakteri sebagai derivat asam amino terutama L-lisin dengan
dengan gliserol membentuk ester.
18
- Sedangkan Kardiolipin adalah fosfolipida yang lebih kompleks, juga
ditemukan pada mitokondria dan kloroplas.
Gambar 3.4 Struktur Kolesterol dan Penguraiannya Dalam Tubuh Hewan
6. SFINGOLIPIDA
Sfingolipida hanya sedikit terdapat pada depot-depot lemak, paling banyak
didapati pada jaringan otak dan saraf, membran sel tumbuhan atau sel hewan. Contoh
yang paling banyak terdapat adalah sfingomielin yaitu gugus X-nya adalah kolin.
Jika dihidrolisis, sfingolipida menghasilkan 1 mol asam lemak, 1 mol amino
alkohol tak jenuh berantai panjang (sfingosin = dihidro-sfingosin yang berantai
jenuh), 1 mol asam fosfat, a mol alkohol (X-OH), tidak terdapat alkohol.
7. GLIKOLIPIDA
19
Glikolipid tidak mengandung asam fosfat tetapi mempunyai kepala polar
hidrokarbon yang hidrofilik, biasanya D-galaktosa. Contoh glikolipid adalah
serebrosida, mengandung asam lemak dengan atom C=24 di antaranya ialah asam
nervonat, asam serebronat, dan asam lignoserat. Seperti sfingolipid, Serebrosida
banyak terdapat pada sel-sel otak dan syaraf.
Glikolipid yang paling sederhana ialah glikosildiasil gliserol, terdapat pada
tumbuhan dan mikroba. Dan glikolipid yang berukuran besar dan kompleks,
mengandung karbohidrat ialah gangliosida. Gangliosida banyak terdapat pada
bagian luar membran sel terutama sel saraf. Struktur gangliosida = serebrosida,
hanya karbohidrat gangliosida lebih kompleks.
8. STEROID DAN TERPENA

a. Steroid
- Steroid banyak terdapat di alam, jumlahnya terbatas tapi mempunyai aktivitas
biologis yang penting yakni asam empedu, hormon seks betina dan jantan, hormon
korteks adrenal dan beberapa racun.
- Steroid yang terdapat dalam jumlah yang lebih banyak adalah golongan sterol,
contohnya adalah kolesterol (sebagian besar terdapat pada hewan, pada tumbuhan
ditemukan pada kentang dan ubi), lanosterol (sebagai pelindung wool), fitosterol
(paling banyak pada tumbuhan), dan mikosterol (pada jamur). Lanosterol terdapat
pada pelindung wool dan sebagai senyawa antara dalam biosintesis kolesterol.
b. Terpena
- Terpena dibangun oleh 5 atom C hidrokarbon disebut isoprena, terdiri dari 2 unit
membentuk monoterpena. Terpena dibangun 3 unit isoprena disebut seskuiterpena,
4 unit isoprena disebut diterpena, 6 unit isoprena disebut triterpena, 8 unit isoprena
disebut tetraterpena.
- Pada tumbuhan, senyawa ini memberi sifat khas kepada bau, rasa minyak dan
merupakan komponen penting minyak esensial tumbuhan, di antaranya adalah
monoterpena geraniol, limona, mentol (pedes) dll
- Contoh diterpen adalah fitol, yaitu alkohol terpen berantai lurus yang merupakan
komponen pigmen klorofil, dan vitamin A.
- Termasuk triterpen adalah lanosterol, (senyawa antara dalam biosintesis kolesterol).
- Contoh tetraterpen adalah karotenoid
- Contoh politerpen adalah karet alam (beribu-ribu unit isoprena)
B. METABOLISME LIPID
1. Degradasi Lipid à Oksidasi asam lemak
20
- Pencernaan, penyerapan dan transpot lemak
- b-oksidasi asam lemak
2. Biosintesis Lipid
- Biosintesis asam lemak
- Biosintesis triasilgliserol
- Biosintesis fosfolipid
- Biosintesis kolesterol dan steroid
Penggunaan lemak sebagai sumber energi erat berhubungan dengan
metabolisme lipoprotein dan kolesterol. Mamalia mempunyai 5 – 25% / lebih à
lipid dan 90% dalam bentuk lemak (TAG) yang disimpan di dalam jaringan adipose.
Hewan; umumnya lemak disimpan dalam adiposity. Tumbuhan; lemak disimpan di
biji untuk perkembangan embrio. Sumber lemak: Makanan, biosintesis de
novo,simpanan tubuh (adiposit).
1. Degradasi Lipid
a. Pencernaan, Penyerapan dan Transpot Lemak
Lemak dipecah oleh lipase pancreas, hasil penyerapan oleh sel mukosa usus
halus, asam lemak yang diserap kemudian disintesis kembali menjadi lemak dalam
badan golgi dan retikulum endoplasma sel mukosa usus halus.
Lemak (TAG) masuk ke sistem limfa membentuk kompleks dengan protein
chylomicron Chylomicron kemudian membawa TAG dari sel mukosa usus halus ke
organ lain seperti jantung, otot, dan jaringan lemak. Untuk TAG yang disintesis dari
hati, akan dibawa oleh VLDL ke organ lain setelah mencapai organ target di kapiler
TAG akan dihidrolisis menjadi gliserol dan asam lemak .Asam lemak bebas diserap,
sisanya dibawa oleh serum albumin ke sel lain. Asam lemak yg telah masuk ke
dalam sel diubah menjadi energi dan diubah menjadi TAG untuk disimpan di
adiposa.
21
Gambar 3.5 Pencernaan, Penyerapan dan Transpot
Lemak
Gliserol hasil hidrolisis TAG: dirubah menjadi DHAP oleh ensim Glycerol
Kinase dan Glycerol Phosphate Dehydrogenase. Setelah itu masuk ke dalam daur
Glikolisis, sedangkan asam lemaknya akan masuk dalam pembongkaran lewat β
oksidasi.
b. β oksidasi
-
Setelah memasuki sel à Fatty acids (FA) masuk ke matriks mitokondria à

degradasi lebih lanjut.
- FA diaktivasi dengan enzim fatty acyl – CoA ligase atau Acyl CoA synthase /
thiokinase.
- Ensim ini spesifik utk tiap jenis asam lemak (MCFA, SCFA beda dengan
LCFA)
22
Untuk masuk ke dalam matrik mitokondria, asam lemak yang sudah
diaktivasi memerlukan karier karnitin. Karnitin asiltransferase I: membran luar,
Karnitin asiltransferase II: membran dalam.
Terdiri dari 4 proses utama β oksidasi: Dehidrogenasi, Hidratasi, Dehidrogenasi,
danThiolisis.
Gambar 3.6 Asam Lemak Masuk Mitokondria
Gambar 3.7 Reaksi yang dibutuhkan untuk menghidrolisis asam

palmitat menjadi asetil Co A semua
23
2. Biosintesis Lipid
Gambar 3.8 Biosintesis Lipid
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Lipida adalah senyawa organik yang tidak larut dalam air tapi dapat
diekstraksi dengan pelarut non polar seperti kloroform, eter dan benzena. Senyawa
organik ini terdapat dalam semua sel dan berfungsi sebagai komponen struktur sel,
juga sebagai simpanan bahan bakar metabolik, sebagai bentuk untuk mengangkut
bahan bakar, sebagai komponen pelindung dinding sel,dan juga sebagai komponen
pelindung kulit vertebrata.
Lipida dapat dikelompokan menurut sifat kimia dan sifat fisiknya, yaitu lipida
sederhan, dan lipida majemuk. Lipida Sederhana; kelompok ini disebut juga
homolipida yaitu suatu bentuk ester yang mengandung C,H dan O.
Jika dihidrolisis, lipida yang termasuk kelompok ini hanya menghasilkan
asam lemak dan alkohol. Lipida ini dibagi atas 2 golongan yaitu: Lemak (yaitu ester
lemak dan gliserol), dan lilin (yaitu ester asam lemak).
Lipida Majemuk; Kelompok ini berupa ester asam lemak dengan alkohol yang
mengandung gugus lain, contohnya; fosfolipida, serebrosida (glikolipida),
sulfolipida, aminolipida dan lipoprotein.
Derivat lipida, merupakan hasil hidrolisis kelompok yang telah disebut di atas.
Termasuk dalam golongan ini ialah asam lemak, gliserol, steroid, alkohol, aldehida,
dan keton.
24
B. LATIHAN SOAL
1.Jelaskan dua kelompok lipid menurut sifat kimia dan sifat fisiknya!
2.Jelaskan sifat asam lemak!
3.Jelaskan peranan dari:
a. Lemak netral
b. Lilin
c. Fosfolipid
d. Sfingolipida
e. Glikolipid
f. Steroid
g. Terpena
DAFTAR PUSTAKA

York.
New York.

25
MODUL 4
ASAM AMINO DAN PROTEIN
I. PENDAHULUAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi, berkisar
antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein ini tersusun oleh atom C, H, O, dan N
serta unsur lainnya seperti P dan S yang membentuk unit-unit asam amino. Urutan
susunan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino yang satu
dengan lainnya, menentukan sifat biologis suatu protein. Di alam ditemukan 20-21
macam asam amino yang membangun protein.
Protein berasal dari kata Yunani kuno proteos, artinya ”yang utama”. Dari
asal kata ini dapat diambil kesimpulan bagaimana pentingnya protein dalam
kehidupan. Protein terdapat pada semua sel hidup, kira-kira 50% dari berat keringnya
dan berfungsi sebagai pembangun struktur, biokatalis, hormon, sumber energi,
penyangga racun, pengatur pH dan bahkan pembawa sifat keturunan dari generasi ke
generasi.
Dengan demikian, untuk dapat memahami kimia protein diperlukan
pengetahuan mengenai kimia asam amino

A. ASAM AMINO
Asam amino yang terdapat di alam beratus-ratus jumlahnya, namun yang
diketahui ikut membangun protein hanya sekitar 20-21 macam.
Tabel 4.1 Berbagai Macam Asam Amino Penyusun Protein
Nonesensial Esensial
Alanin Histidin
Arginin Isoleusin
Asparagin (Asn) Leusin
Aspartat Lisin
Sistein Metionin
Glutamat Fenilalanin
Glutamin Treonin
Glisin Triptopan
Prolin Valin
Serin
Tirosin
Asam amino ini dapat dibagi menurut struktur kimianya (alifatik, aromatik,
heterosiklik) atau menurut gugus R-nya. Secara biokimia, pembagian menurut gugus
R-nya lebih memberi arti sebab ini menunjukkan polaritas gugus R yang sangat
penting dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.
26
H
NH2 - C - COOH
R
Dari rumus ini dapat dilihat bahwa semua asam amino yang terdapat pada
protein mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Gugus amino
terletak pada atom C yang berdampingan dengan gugus karboksil, karena itu disebut
asam amino-alfa (kecuali prolin). Tiap asam amino mempunyai gugus R yang sangat
khas sifatnya. Jika gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon tidak simetris.
Karena itu akan terdapat 2 senyawa yang berbeda tetapi mempunyai formula sama,
yang satu merupakan enansiomer atau isomer bayangan cermin dari yang lainnya.
Dari hidrolisis berbagai macam protein telah didapatkan 20 macam asam
amino yang dapat dibagi berdasarkan gugus R-nya, yaitu:
1. Asam Amino Non Polar (Gugus R-nya Hidrofobik)

Dalam kelompok ini terdapat asam amino yang alifatik yaitu alanin, valin,
leusin, isoleusin, dan metionin, sedangkan yang aromatik ialah fenilalanin dan
triptofan. Salah satu asam amino yang termasuk kelompok ini yaitu prolin, bersifat
agak istimewa karena atom N-nya merupakan amina sekunder. Di samping asam
amino polar. Kelompok ini daya larutnya kurang. Alanin termasuk asam amino yang
kurang bersifat hidrofobik dalam kelompok ini. Asparagin dan glutamin termasuk
amida asam aspartat dan asam glutamat, karena itu mudah dihidrolisis.
2. Asam Amino Polar Tanpa Muatan Pada Gugus R-nya

Asam amino kelompok ini mempunyai residu R yang berpartisipasi pada
pembentukan ikatan hidrogen karena itu lebih larut dalam air dibanding dengan asam
amino nonpolar. Beberapa diantaranya memiliki gugus hidroksil yaitu serin, treonin,
dan tirosin.; yang mengandung gugus slfhidril ialah sistein; yang mengandung gugus
amida ialah asparagin dan glutamin. Glisin dimasukan ke dalam kelompok ini
karena mempunyai gugus bermuatan polar yaitu karboksil dan gugus amino. Sistein
dan tirosin adalah uang paling besar daya larutnya karena adanya gugus polar tiol
dan gugus hidroksil fenolnya.
3. Asam Amino Bermuatan Positif Pada Gugus R

Termasuk kelompok ini ialah lisin yang mengandung 2 gugus amino. Arginin,
mempunyai fungsi basa guanidium yang sangat kuat. Histidin mengandung basa
lemah gugus imidazol. Histidin adalah satu-satunya asam amino netral sehingga
residu histidin dapat berperan aktif dalam aktivitas katalisis enzim.
27
4. Asam Amino Bermuatan Negatif Pada Gugus R
Termasuk kelompok ini ialah asam amino yang mengandung 2 gugus
karboksilat yaitu asam aspartat dan asam glutamat.
20 asam amino yang masuk dalam kelompok 1, 2, 3, 4, ini terdapat banyak
sekali di alam dan tersusun dalam protein. Tetapi ada beberapa asam amino yang
hanya terdapat dalam beberapa macam protein saja walaupun dengan konsentrasi
yang tinggi, misalnya hidroksiprolin. Asam amino ini distribusinya hanya terbatas
tetapi mengisi sampai 12 % kolagen (protein struktur yang penting pada hewan).
Demikian juga hidroksilisin banyak terdapat pada protein hewani ini.
Beberapa asam amino banyak pula yang bukan pembangun protein, tetapi
berperan penting dalam metabolisme. Di antaranya ialah L-ornitin dan L-strulin,
yang didapat sebagai ”zat antara” dalam siklus urea., dan berpartisipasi dalam
biosintesis asam amino arginin. Selain itu beta alanin (isomer dari alpa alanin),
berfungsi sebagai komponen vitamin asam pantotenat dan CoA. Amin kreatin, yaitu
derivat glisin berperan penting dalam proses penyimpanan energi pada vertebrata.
Disamping itu masih ada kira-kira 200 lagi asam amino bebas yang terdapat
di alam yang tidak pernah menjadi bagian dari protein. Kebanyakan terdapat pada
tanaman dan biasanya masing-masing terbatas hanya dalam satu spesies atau
beberapa spesies dalam satu genus.
B. PEPTIDA
Peptida tersusun dari beberapa asam amino dan merupakan rantai di mana
gugus karboksil asam amino yang satu dihubungkan dengan gugus amino dari asam
amino lainnya melalui pembentukan ikatan peptida. Sintesis ikatan peptida ini
terjadi dalam sel melalui suatu tahapan reaksi yang sangat kompleks dan terpenting
yang dialami oleh asam amino. Pada dasarnya pembentukan ikatan peptida meliputi
pengambilan sebuah molekul air yang komponennya berasal dari gugus -amino
dari sebuah asam amino dan dari sebuah gugus -karboksil dari asam amino yang
lain. Sebagai contohnya adalah pembentukan ikatan peptida antara asam mino alanin
dan serin. Jika gugus amino dan gugus karboksil asam – asam amino membentuk
ikatan–ikatan peptida, asam-asam amino penyusunnya disebut residu-residu asam
amino.
Suatu peptida yang terdiri dari dua atau lebih residu asam amino dipautkan
oleh ikatan peptida. Peptida-peptida yang tersusun dari 10 atau lebih asam amino
disebut polipeptida. Dua asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida disebut
dipeptida, peptida yang terdiri dari 3 asam amino disebut tripeptida dan seterusnya.
28
Apabila peptida mengandung kurang dari 10 asam amino disebut polipeptida. Contoh
oligopeptida yang mengandung 4 asam amino.
Berbagai antibiotika juga termasuk polipeptida di antaranya gramisidin,
tirosidin, dan penisilin. Hormon ACTH (adrenokortikotropik) adalah polipeptida
dengan 39 residu asam amino, sedangkan insulin terdiri dari 51 asam amino yang
terdiri dari dua rantai polipeptida.
C. PROTEIN
Protein adalah polipeptida berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-
juta berikut turunan-turunannya disebut juga makromolekul polipeptida, dimana
urutan residu asam-asam amino penyusunnya ditentukan oleh gen – gen dalam
kromosom. Meskipun semua protein adalah suatu polipeptida, banyak di antaranya
memiliki gugus tambahan yang bukan berupa asam amino. Protein yang semata-mata
hanya tersusun dari asam asam amino disebut protein sederhana, sedangkan yang
mengandung gugus tambahan disebut protein kompleks.
1. Pembagian Protein Menurut Struktur

Para ahli biokimia membagi makromolekul protein atas 4 struktur dasar
sebagai berikut:
a. Struktur Primer (struktur utama)
Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida. Di sini
tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam amino yang satu
dengan lainnya.
b. Struktur sekunder
Istilah ini dipakai untuk struktur protein di mana rantai asam amino bukan
hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen.
c. Struktur tersier
Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau melipat
membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini bergantung pada gugus
R setiap asam amino yang membentuknya, dan distabilkan oleh ikatan hidrogen,
ikatan disulfida, interaksi hidrofilik, interaksi hidrofobik. Konformasi rantai
polipeptida ini menentukan kekhasan suatu protein dan sangat berpengaruh pada
aktivitas katalitik enzim secara khusus. Bentuk ini disebut protomer.
d. Struktur Kuartener
29
Molekul protein ini terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri dari
protomer yang sama atau protomer yang berlainan. Protein yang dibentuk oleh
protomer yang sama disebut homogenus, jika terdiri dari protomer berlainan disebut
heterogenus. Protein yang dibangun oleh protomer-protomer ini disebut
oligoprotomer. Sebagai contoh hemoglobin, adalah oligoprotomer yang heterogen,
sedangkan enzim fosforilase termasuk oligoprotomer yang homogen
Gambar 4.1 Berbagai Macam Struktur Protein
2. Pembagian Protein menurut Bentuknya

Menurut bentuknya ada 2 macam protein yang terdapat di alam, yaitu protein
serabut/fibrosa dan protein globular.
1. Protein fibrosa. Protein fibrosa ini erat hubungannya dengan unsur-unsur yang
membangun sel dan berkaitan dengan sifat-sifat khas sel. Sesuai dengan namanya
maka yang disebut protein serabut ialah protein yang terdiri dari peptida berantai
panjang dan dan berupa serat-serat yang tersusun memanjang, dihubungkan secara
lateral oleh beberapa ikatan silang. Protein ini sifatnya kurang larut, bersifat amorf,
dapat memanjang dan berkontraksi. Termasuk dalam kelompok ini adalah keratin,
miosin, kolagen dan fibrin. Protein serabut dapat dibagi atas :
1. alpa helix
2. triple helix
30
3. Beta pleated sheet.
Protein yang termasuk alpa helix karena rantai polipeptidanya dihubungkan
oleh ikatan H dan ikatan silang melalui jembatan disulfida, di antaranya adalah alpa-
keratin, contohnya protein bulu binatang dan kuku. Sutra termasuk protein
berstruktur anti paralel beta pleated sheet. Ikatan yang membuatnya stabil ialah
ikatan hidrogen dan tidak memiliki ikatan disulfida karenanya tidak ada residu
sistein dalam sutra. Kolagen, yaitu protein yang terdapat pada tulang rawan, tulang,
dan kulit termasuk protein yang berstruktur triple helix. Kolagen ini terdiri dari
serabut-serabut memanjang yang terikat dalam satu ikatan paralel yang tidak larut
dalam air dan sangat kuat. Susunan asam aminonya juga sangat istimewa, terdiri dari
25% glisin dan 25% prolin dan hidroksi prolin. Karena banyaknya prolin dan glisin
ini maka ia tidak membetuk alpa helix. Tiap serabut yang memanjang terdiri dari 3
rantai polipeptida yang bagus dan teratur Ke 3 rantai itu kemudian terbungkus
menjadi super helix yang saling terikat dengan kuatnya melalui ikatan hidrogen.
2. Protein globular, terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama lain melalui
ikatan silang/agregat. Termasuk protein globular adalah protein yang mempunyai
aktivitas biologi, di antaranya enzim, albumin, globulin dan antibodi. Enzim
memiliki rantai polipeptida melipat membentuk protein globular yang di sebelah
luar biasanya terdiri dari gugus R yang polar dan semua gugus R yang hidrofobik
berada di sebelah dalam. Rantai polipeptidanya bisa alpa helix atau beta helix.
Protein globular lebih kompak karena adanya rantai adanya lipatan-lipatan rantai
peptidanya, yang secara relatif mudah larut. Termasuk dalam kelompok ini ialah
enzim, dan antibodi.
3. Pembagian protein menurut fungsinya,
Menurut fungsinya protein dapat dikelompokkan menjadi protein struktural,
katalitik dan transpor. Protein struktural merupakan pembangun jaringan, misalnnya
keratin dan kolagen. Keratin merupakan penyusun rambut, kuku, bulu maupun sisik.
Kolagen penyusun tulang rawan, tendon dan jaringan ikat kollagen. Protein katalitik
adalah enzim-anzim yang menyelenggarakan reaksi-reaksi biokimia. Protein
pengangkut bisa berupa protein penyusun membran, yang berperan didalam
pengangkutan secara aktif berbagai macam molekul menyebrang membran sel
maupun membran organel. Selain itu, dapat berupa kompleks lipoprotein, yang
mengangkut lemak dari suatu organ ke organ lain. Sebagai contoh adalah
khillomikron, yang mengangkut lemak dari organ pencernaan ke organ penyimpanan
maupun pemrosesan.
4. Pembagian Protein Menurut Daya Larutnya

31
Protein dapat pula dibeda-bedakan menurut daya larutnya, yakni :
a. Albumin
Albumin larut dalam air dan mengendap dalam garam berkonsentrasi tinggi
melalui proses penggaraman atau salting out. Contoh : albumin telur dan albumin
serum.
b. Globulin
Globulin tidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga tidak larut
dalam garam pekat dengan kejenuhan 30-50%. Pada temperatur rendah,
pengendapan globulin dan albumin dapat dilakukan dengan sangat hati-hati
(mengaduk sedikit mungkin) memakai metode salting out. Dengan cara ini protein
murni dapat dikristalkan. Contoh : globulin serum dan globuli telur.
c. Glutelin
Protein ini tidak larut dalam larutan netral, tetapi larut dalam asam dan basa
encer, contong: gandum (glutelin) dan protein padi (orizenin).
d. Gliadin (prolamin)
Gliadin larut dalam 70-80 % etanol, tak larut dalam air dan etanol 100 %.
Contoh: protein gandum (gliadin) dan protein jagung (zein).
e. Histon
Sangat basa dibanding protein lain. Contoh : histon timus, cenderung
berikatan dengan nukleat dalam sel, olehnya disebut juga nukleohiston. Contoh lain
protein globulin, bersenyawa dengan hem (senyawa asam) membentuk hemoglobin.
f. Protamin
Dibanding dengan protein lain, protemin relatif mempunyai BM rendah.
Protamin larut dalam air dan bersifat basa. Biasanya didapatkan bergandengan
dengan asam nukleat. Contohnya Salmin, adalah nukleoprotamin yang terdapat
dalam sperma ikan.
5. Protein Majemuk
Protein majemuk ialah protein yang mengandung senyawa bukan protein.
Senyawa ini disebut gugus prostetik. Protein ini banyak terdapat di alam, seperti :
a. Nukleoprotein
Berlainan dengan nukleohiston, hubungan asam nukleat dengan protein pada
nukleoprotein ialah dengan ikatan valensi sekunder, bukan antara asam dan basa.
Nukleoprotein larut dalam larutan garam isotonik dan didapatkan pada jasad renik.
b. Glikoprotein
32
Gugus penggandeng disini adalah karbohidrat. Contoh : musin (dalam air
liur), oskomukoid ( dalam tulang), dan tendon mukoid (pada tendon).
c. Fosfoprotein
Fosfoprotein ialah senyawa protein yang mengandung fosfor. Contohnya :
kasein (pada susu), vitelin (dalam kuning telur).
d. Kromoprotein
Termasuk golongan ini ialah protein berpigmen yang disebabkan oleh gugus
prostetiknya, diantaranya Hb (mengandung protoporfirin besi), seruroplasmin
(mengandung Cu), hemosianin (mengandung Cu), asam askorbat oksidase
(mengandung Cu), dan ferritin (mengandung Fe).
e. Protein-koenzim
Contohnya: dehidrogenase yakni enzim pengoksidasi yang mengandung
gugus prostetik NAD+, NADP+, FMN, dan FAD.
f. Lipoprotein
Sebagai gugus prostetik di sini ialah asam lemak, lesitin, atau sefalin.
Lipoprotein tidak sama dengan proteolipid, karena lebih sedikit mengandung lipida.
g. Metaloprotein
Protein yang mengandung unsur-unsur anorganik seperti Fe, Co, Zn, Cu, Mg,
dsb. Logam-logam ini penting bagi protein-protein tertentu dan banyak enzim
tergolong dalam metaloprotein ini.
6. Susunan Asam Amino Pada Rantai Polipeptida

Protein yang terdapat di alam sangat banyak jenisnya, kira-kira mencapai
1010-1012 macam. Bagaimana bisa sebanyak itu? Sedangkan bahan baku asam amino
hanya 20 jenis. Coba sekarang kita perhatikan dipeptida yang dibentuk oleh 2 asam
amino, A dan B maka dipeptida yang terbentuk ialah : A- B dan B – A.
Jika ada 3 asam amino A, B, dan C maka tripeptida yang terbentuk adalah
sebanyak 6 macam protein : A – B – C A–C–B
B –A– C B – C –A
C –A– B C – B –A
Jika banyak asam amino sama dengan n, maka macam protein yang terbentuk adalah
n (n factorial). Sebagai contoh 5 asam amino dapat membentuk 5 X 4 X 3 X 2 X 1
macam protein. Untuk 20 macam asam amino akan tersusun 20 X 19 X 18 …. Dan
seterusnya = 2 X 1018 macam protein.Jika asam amino sejenis terpakai berulang
dalam molekul protein dapat dibayangkan bagaimana banyaknya (tak terhingga)
protein yang mungkin didapat dari 20 jenis asam amino yang ada di alam.
7. Denaturasi Protein
33
Kebanyakan protein hanya berfungsi aktif biologis pada daerah pH dan suhu
yang terbatas. Jika pH dan suhu berubah melewati batas-batas tertentu, protein akan
mengalami denaturasi. Pada protein globular terjadinya denaturasi jelas terlihat dari
berkurangnya daya larut. Kebanyakan denaturasi terjadi sekitar suhu 50-60oC dan
10-15oC. Contoh denaturasi putih telur.
Karena enzim juga merupakan protein, maka jika terjadi denaturasi, enzim
akan kehilangan aktivitas biologisnya. Dalam hal ini ikatan peptida tidak berubah,
yang berubah adalah bentuk lipatannya. Nilai nutrisi protein juga tidak hilang karena
denaturasi, bahkan mungkin bertambah.
8. Renaturasi Protein
Tiap protein mempunyai komposisi dan susunan asam amino tertentu sesuai
dengan proses biosintesis yang terjadi. Susunan asam amino menentukan bentuk dan
lipatan molekul protein. Proses denaturasi mengubah bentuk dan lipatan ini tapi tidak
merusak ikatan peptida yang terdapat antara asam amino dalam struktur primer.
Sebelumnya diduga proses denaturasi ini tidak berbalik atau reversibel, tapi
penelitian menunjukkan bahwa ada juga protein yang telah mengalami denaturasi
dapat kembali ke bentuk asal. Proses kembali ke bentuk asal inilah disebut
renaturasi. Untuk pengembalian ini tidak diperlukan bahan kimia, biasanya terjadi
karena perubahan pH atau suhu.
Jika protein yang sudah mengalami denaturasi kembali ke bentuk asal, maka
tentu saja aktivitas biologisnya kembali pula. Enzim misalnya, jika mengalami
renaturasi segera dapat mengkatalisis substrat tertentu.
9. Pembentukan Antibodi atau Rangsangan Kekebalan
Di antara banyak contoh yang menunjukkan bahwa protein bersifat khas
untuk tiap jasad hidup ialah Antibodi. Protein ini dibentuk sebagai reaksi terhadap
Antigen (protein asing) yang masuk ke dalam tubuh.
Jika ke dalam tubuh disuntikkan makromolekul asing dalam jumlah yang
tidak berbahaya, tubuh segera memberikan reaksi terhadap benda asing itu (Ag)
dengan membentuk Ab yang khas untuk benda asing tersebut. Apabila pada suatu
ketika Ag yang sama menyerang tubuh itu, tubuh sudah siap dengan Ab yang khas
untuk menetralkannya. Dalam hal ini terjadi senyawa kompleks Ab-Ag. Reaksi ini
dapat dibuktikan dengan reaksi presipitin, yaitu pengendapan kompleks Ab-Ag.
Ab sangat spesifik untuk tiap Ag. Misalnya Ab protein ovalbumin direaksikan
dengan Ab protein lain misalnya Hb, reaksi presipitin tidak terjadi. Jadi bila kita
diberi suntikan Ag tipus, Ab tidak akan menetralkan Ag cacar. Prinsip ini dipakai
sebagai dasar suntikan kekebalan pada manusia, hewan atau ternak.
34
Ab disebut juga Immunoglobulin (Ig). Di dalam plasma darah, jenis Ab yang
paling banyak ditemukan ialah IgG, yaitu protein yang mempunyai 2 daerah untuk
mengikat Ag.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi, berkisar
antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein ini tersusun oleh atom C, H, O, dan N
serta unsure lainnya seperti P dan S yang membentuk unit-unit asam amino. Urutan
susunan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino yang satu
dengan lainnya, menentukan sifat biologis suatu protein. Di alam ditemukan 20-21
macam asam amino yang membangun protein.
Semua asam amino yang terdapat pada protein mempunyai satu gugus
karboksil dan satu gugus amino. Gugus amino terletak pada atom C yang
berdampingan dengan gugus karboksil, karena itu disebut asam amino-alfa (kecuali
prolin). Tiap asam amino mempunyai gugus R yang sangat khas sifatnya.
Peptida tersusun dari beberapa asam amino dan merupakan rantai di mana
gugus karboksil asam amino yang satu dihubungkan dengan gugus amino dari asam
amino lainnya melalui pembentukan ikatan peptida. Sintesis ikatan peptida ini
terjadi dalam sel melalui suatu tahapan reaksi yang sangat kompleks dan terpenting
yang dialami oleh asam amino.
Protein adalah polipeptida berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-
juta berikut turunan-turunannya disebut juga makromolekul polipeptida, dimana
urutan residu asam-asam amino penyusunnya ditentukan oleh gen-gen dalam
kromosom. Meskipun semua protein adalah suatu polipeptida, banyak di antaranya
memiliki gugus tambahan yang bukan berupa asam amino. Protein yang semata-mata
hanya tersusun dari asam asam amino disebut protein sederhana, sedangkan yang
mengandung gugus tambahan disebut protein kompleks.
Menurut bentuknya ada 2 macam protein yang terdapat di alam, yaitu protein
serabut/fibrosa dan protein globular. Menurut fungsinya protein dapat
dikelompokkan menjadi protein struktural, katalitik dan transpor.
B. LATIHAN SOAL
1. Jelaskan fungsi protein!
2. Jelaskan perbedaan antara asam amino esensial dan nonesensial!
3. Jelaskan empat macam protein menurut struktur!
4. Jelaskan dua macam protein yang terdapat di alam!
35
5. Jelaskan dua protein menurut fungsinya!
6. Jelaskan proses denaturasi protein
7. Jelaskan proses pembentukan antibodi atau rangsangan kekebalan!
DAFTAR PUSTAKA

York.
New York.

36
MODUL 5
ASAM NUKLEAT
I. PENDAHULUAN
Asam nukleat terdapat pada semua sel hidup. Asam nukleat ini bertugas
untuk menyimpan dan mentransfer informasi genetik, kemudian menterjemahkan
informasi ini secara tepat untuk mensintesis protein yang khas pada masing-masing
sel. Asam nukleat adalah biopolimer yang berbobot molekul tinggi dengan unit
monomernya mononukleotida.
Di alam terdapat 2 macam asam nukleat, yaitu asam deoksiribonukleat
(ADN) atau biasa disingkat dalam bahasa asing DNA (deoxiribonucleic acid) dam
asam ribonukleat (ARN) atau disingkat RNA (ribonucleic acid). Oleh karena itu di
kalangan dunia internasional lebih populer disebut sebagai DNA dan RNA,
selanjutnya dalam tulisan ini juga ditulis sebagai DNA dan RNA.
Struktur dasar DNA dan RNA berupa suatu rantai yang terdiri dari ulangan
asam fosfat, dan residu gula. Pada DNA, residu gulanya ialah deoksiribosa dan pada
RNA ialah ribosa. Baik ribosa maupun deoksiribosa terikat pada basa N, berupa
substitusi pada purin atau pada pirimidin. Basa inilah yang menentukan sifat biologis
dari molekul suatu asam nukleat

A. BASA PURIN DAN BASA PIRIMIDIN
RNA dan DNA mengandung basa purin yakni Adenin dan Guanin. Beberapa
basa yang kurang umum terdapat pada RNA-transfer (tRNA) yaitu hiposantin, 1-
metil hiposantin, 1-metil guanin, N2-dimetil adenin, N2-adenin, dan trionilkarbamoil
adenin. DNA dan RNA juga mengandung pirimidin sitosin, tetapi RNA mengandung
urasil sedangkan DNA mengandung timin.
B. NUKLEOSIDA
Nukleosida adalah suatu senyawa di mana purin dan pirimidin terikat pada D-
ribofuranosa melalui ikatan N-beta-glikosida antara hidroksi hemiasetal pada atom
C-1 di molekul gula dan dengan atom N pada asam nukleat.
Tabel 5.1 Beberapa Nama Nukleosida
37
Basa Ribonukleosida Deoksiribonukleosida
Adenin Adenosin 2’- deoksiadenosin
Guanin Guanosin 2’-deokaiguanosin
Urasil Uridin 2’-deoksiuridin
Sitosin Sitidin 2’-deoksitidin
Timin Timin ribomuklaotida 2’-deoksitimidin
C. NUKLEOTIDA
Nukleotida adalah ester asam fosfat dari nukleosida. Pada ribosa ada 3 tempat
di mana fosfat dapat membentuk ester, yaitu pada C-2’, C-3’, dan C-5’. Pada 2’-
deoksiribosa hanya terdapat 2 tempat fosfat yang dapat membentuk ester yaitu pada
posisi 3’ dan 5’. Semua bentuk ester nukleotida ini terdapat dalam jaringan biologis
namun paling banyak/dominan adalah yang mengandung gugus fosfat pada posisi 5’.
Salah satu dari nukleotida yang sangat penting adalah adenosin 5’monofosfat
(disebut pula asam 5’adenilat), biasanya disingkat sebagai AMP. AMP bersama-sama
dengan derivatnya ADP (adenosin 5 difosfat) dan ATP (adenosin 5’
trifosfat)berperan sangat penting dalam penyimpanan dan pemanfaatan energi selama
metabolisme sel berlangsung. Hal ini disebabkan oleh karena adanya kemampuan
senyawa ini untuk menerima dan memberi gugus fosfat.
ATP adalah senyawa utama pembawa energi kimia dalam sel. Pada waktu
proses pemindahan energi, terjadi difosforilasi ATP menjadi ADP atau AMP dan
kemudian ADP dan AMP berbalik kembali menjadi ATP melalui proses respirasi.
Fungsi lain dari nukleotida ialah sebagai pembawa bahan pembentuk dasar
suatu molekul. Di antaranya ialah nukleotida UDP (uridin di fosfat)) yang bertugas
sebagai pembawa residu gula untuk sintesis polisakarida. Misalnya glukosa-UDP
adalah donor residu glukosa untuk pembentukan glikogen. Contoh pembawa bahan
lainnya ialah kolin-CDP (sitidin difosfat), yaitu senyawa donor kolin untuk
biosintesis fosfogliserida yang mengandung kolin.
Nukleotida trifosfat juga berfungsi sebagai pembawa unit nukleotida untuk
biosintesis DNA dan RNA. Selama proses ini, nukleotida trifosfat kehilangan gugus
fosfat terminal sehingga terbentuk residu nukleosida fosfat pembentuk asam nukleat.
Tabel 5.2 Singkatan Nama Beberapa Nukleotida
Basa Ribonukleotida Deoksiribonukleotida

monofosfat difosfat Trifosfat monofosfat difosfat Trifosfat
Adenin AMP ADP ATP dAMP dADP dATP
Guanin GMP GDP GTP dGMP dGDP dGTP
Sitosin CMP CDP CTP dCMP dCDP dCTP
urasil UMP UDP UTP dUMP dUDP dUTP
D. MONONUKLEOTIDA SEBAGAI KOENZIM
38
Beberapa mononukleotida memegang peranan penting dalam proses
metabolisme dan kadang-kadang ia mempunyai basa yang bukan basa asam nukleat.
Di antara mononukleotida itu ialah NMN (Nikotinamida mononukleotida), FMN
(Flavin mononukleotida), dan koenzim A (CoA). Semuanya mempunyai ikatan beta
N- glikosil pada posisi 1-D-ribosa. NMN mengandung nikotinamida sebagai basa N-
nya, sedangkan FMN mengandung 6,7-dimetiliso-aloksazin.
NMN merupakan senyawa asal dari NAD. FMN merupakan ester asam 5-
fosfat riboflavin (Vitamin B2). FMN merupakan senyawa asal untuk sintesis FAD,
yakni koenzim oksidasi-reduksi yang sangat penting.
Gambar 5.1 FAD
Koenzim A terdiri dari basa adenin yang mengikat ribosa pada posisi 1
melalui ikatan beta-glikosida, sedangkan pada posisi 5’ terdapat gugus asam
pirofosfat yang membentuk ester dengan senyawa yang menyerupai peptida
(pantotenil amin-tiol, yang berasal dari asam pantotenat = vit B-comp).
E. DINUKLEOTIDA SEBAGAI KOENZIM

Dinukleotida terdiri dari 2 unit mononukleotida yang dihubungkan satu sama
lain oleh asam fosfat.. Kebanyakan diperoleh dari hasil hidrolisis asam nukleat secara
enzimatis. Nukleotida terdapat bebas dalam sel dan tidak berasal dari asam nukleat,
tetapi memegang peranan penting dalam metabolisme, yaitu NAD (nikotinamida
adenin dinukleotida), NADP (NAD fosfat), dan FAD (flavin adenin dinukleotida).
39
Semua koenzim ini mengandung AMP. NAD dan NADP selain mengandung AMP
juga mengandung NMN.
Gambar 5.2 NAD
NADP adalah derivat dari NAD di mana terdapat sebuah tambahan gugus
fosfat pada posisi 2’ adenin mononukleotida. NADP juga merupakan koenzim dari
reaksi oksidasi-reduksi. FAD dan FMN berperan sebagai gugus prostetik pada enzim
oksidasi-reduksi yang dikenal sebagai Flavin dehidrogenase.
F. ASAM NUKLEAT
Semua molekul DNA yang berasal dari berbagai macam sel terdiri dari 4 unit
mononukleotida (tabel 2 di atas). Nukleotida-nuikleotida tersebut dihubungkan satu
sama lain oleh jembatan 3’ 5’-fosfodiester. Hanya saja perbandingan antara 4
mononukleotida ini berlainan pada berbagai makhluk hidup, begitu juga susunan dan
bobot molekulnya. Sebagai material genetik, asam nukleat terdiri dari dua macam
yaitu DNA dan RNA.
1. DNA
Pada tahun 1953, Frances Crick dan James Watson menemukan model
molekul DNA sebagai suatu struktur heliks beruntai ganda, atau yang lebih dikenal
dengan heliks ganda Watson-Crick. DNA merupakan makromolekul polinukleotida
yang tersusun atas polimer nukleotida yang berulang-ulang, tersusun rangkap,
membentuk DNA haliks ganda dan berpilin ke kanan.
Setiap nukleotida terdiri dari tiga gugus molekul, yaitu:
- Gula 5 karbon (2-deoksiribosa)
40
- basa nitrogen yang terdiri golongan purin yaitu adenin (Adenin = A) dan
guanin (guanini = G), serta golongan pirimidin, yaitu sitosin (cytosine = C)
dan timin (thymine = T).
- gugus fosfat
Berikut susunan struktur kimia komponen penyusun DNA:
Baik purin ataupun pirimidin yang berkaitan dengan deoksiribosa membentuk
suatu molekul yang dinamakan nukleosida atau deoksiribonukleosida yang
merupakan prekursor elementer untuk sintesis DNA.Prekursor merupakan suatu
unsur awal pembentukan senyawa deoksiribonukleosida yang berkaitan dengan
gugus fosfat.DNA tersusun dari empat jenis monomer nukleotida.
Keempat basa nitrogen nukleotida di dalam DNA tidak berjumlah sama
rata.Akan tetapi, pada setiap molekul DNA, jumlah adenin (A) selalu sama dengan
jumlah timin (T).Demikian pula jumlah guanin (G) dengan sitisin(C) selalu
sama.Fenomena ini dinamakan ketentuan Chargaff.Adenin (A) selalu berpasangan
dengan timin (T) dan membentuk dua ikatan hidrogen (A=T), sedagkan sitosin (C)
selalu berpasangan dengan guanin (G) dan membentuk 3 ikatan hirogen (C = G).
Stabilitas DNA heliks ganda ditentukan oleh susunan basa dan ikatan hidrogen yang
terbentuk sepanjang rantai tersebut.karean perubahan jumlah hidrogen ini, tidak
mengehrankan bahwa ikatan C=G memerlukan tenaga yang lebih besar untuk
memisahkannya.
DNA merupakan makromolekul yang struktur primernya adalah
polinukleotida rantai rangkap berpilin.Sturktur ini diibaratkan sebagai sebuah
tangga.Anak tangganya adalah susunan basa nitrogen, dengan ikatan A-T dan G-C.
Kedua “tulang punggung tangganya” adalah gula ribosa.Antara mononukleotida satu
dengan yang lainnya berhubungan secara kimia melalui ikatan fosfodiester.
DNA heliks ganda yang panjangnya juga memiliki suatu polaritas. Polaritas
heliks ganda berlawanan orientasi satu sama lain.Kedua rantai polinukleotida DNA
yang membentuk heliks ganda berjajar secara antipararel. Jika digambarkan sebagai
berikut:
41
Gambar 5.3 Model DNA
Gambar 5.4 Rangkaian Kimia Basa Nitrogen

dengan deoksiribosa
Replikasi DNA
Replikasi adalah peristiwa sintesis DNA. Saat suatu sel membelah secara
mitosis, tiap-tiap sel hasila pembelahan mengandung DNA penuh dan identik seperti
induknya.Dengan demikian, DNA harus secara tepat direplikasi sebelum pembelahan
dimulai.
Replikasi DNA dapat terjadi dengan adanya sintesis rantai nukleotida baru
dari rantai nukleotida lama.Proses komplementasi pasangan basa menghasilkan suatu
molekul DNA baru yang sama dengan molekul DNA lama sebagai cetakan.
Kemungkinan terjadinya replikasi dapat melalui tiga model.
Model pertama adalah model konservatif, yaitu dua rantai DNA lama tetap
tidak berubah, berfungsi sebagai cetakan untuk dua dua rantai DNA baru.
Model kedua disebut model semikonservatif, yaitu dua rantai DNA lama terpisah dan
rantai baru disintesis dengan prinsip komplementasi pada masing-masing rantai DNA
lama tersebut.Model ketiga adalah model dispersif, yaitu beberapa bagian dari kedua
rantai DNA lama digunakan sebagai cetakan untuk sintesis rantai DNA baru.
Berikut adalah gambar replikasi yang terjadi terhadap DNA:
42
Gambar 5.5 Model Replikasi DNA (a) Konserfatif,
(b) Dispersif, (c) Semikonservatif
(Sumber: www.accessexcellence.org)
Dari ketiga model replikasi tersebut, model semikonservatif merupakan

model yang tepat untuk proses replikasi DNA. Replikasi DNA semikonservatif ini
berlaku bagi organisme prokariot maupun eukariot. Perbedaan replikasi antara
organisme prokariot dengan eukariot adalah dalam hal jenis dan jumlah enzim yang
terlibat, serta kecepatan dan kompleksitas replkasi DNA. Pada organisme eukariot,
peristiwa replikasi terjadi sebelum pembelahan mitosis, tepatnya pada fase sintsis
dalam siklus pembelahan sel. Replikasi DNA eukaryotik terjadi pada beberapa titik
tumbuh di sepanjang kromosom linear, sedangkan replikasi DNA dari bakteri
(prokaryota) dimulai pada satu titik dan bergerak ke semua arah.
2. RNA.
Asam ribonukleat (bahasa Inggris: ribonucleic acid, RNA) senyawa yang
merupakan bahan genetik dan memainkan peran utama dalam ekspresi genetik.
Dalam dogma pokok (central dogma) genetika molekular, RNA menjadi perantara
antara informasi yang dibawa DNA dan ekspresi fenotipik yang diwujudkan dalam
bentuk protein.
Struktur dasar RNA mirip dengan DNA. RNA merupakan polimer yang
tersusun dari sejumlah nukleotida. Setiap nukleotida memiliki satu gugus fosfat, satu
gugus gula ribosa, dan satu gugus basa nitrogen (basa N). Polimer tersusun dari
43
ikatan berselang-seling antara gugus fosfat dari satu nukleotida dengan gugus gula
ribosa dari nukleotida yang lain.
Perbedaan RNA dengan DNA terletak pada satu gugus hidroksil tambahan
pada cincin gula ribosa (sehingga dinamakan ribosa). Basa nitrogen pada RNA sama
dengan DNA, kecuali basa timin pada DNA diganti dengan urasil pada RNA. Jadi
tetap ada empat pilihan: adenin, guanin, sitosin, atau urasil untuk suatu nukleotida.
Selain itu, bentuk konformasi RNA tidak berupa pilin ganda sebagaimana DNA,
tetapi bervariasi sesuai dengan tipe dan fungsinya.
Gambar 5.6 Struktur RNA Rantai Tunggal
RNA hadir di alam dalam berbagai macam/tipe. Sebagai bahan genetik, RNA
berwujud sepasang pita (Inggris double-stranded RNA, dsRNA). Genetika molekular
klasik mengajarkan adanya tiga tipe RNA yang terlibat dalam proses sintesis protein:
1. RNA-kurir (bahasa Inggris: messenger-RNA, mRNA),
2. RNA-ribosom (bahasa Inggris: ribosomal-RNA, rRNA),
3. RNA-transfer (bahasa Inggris: transfer-RNA, tRNA).
Pada akhir abad ke-20 dan awal abad ke-21 diketahui bahwa RNA hadir
dalam berbagai macam bentuk dan terlibat dalam proses pascatranslasi. Dalam
pengaturan ekspresi genetik orang sekarang mengenal RNA-mikro (miRNA) yang
terlibat dalam "peredaman gen" atau gene silencing dan small-interfering RNA
(siRNA) yang terlibat dalam proses pertahanan terhadap serangan virus.
Pada sekelompok virus (misalnya bakteriofag), RNA merupakan bahan
genetik. Ia berfungsi sebagai penyimpan informasi genetik, sebagaimana DNA pada
organisme hidup lain. Ketika virus ini menyerang sel hidup, RNA yang dibawanya
44
masuk ke sitoplasma sel korban, yang kemudian ditranslasi oleh sel inang untuk
menghasilkan virus-virus baru.
Namun demikian, peran penting RNA terletak pada fungsinya sebagai
perantara antara DNA dan protein dalam proses ekspresi genetik karena ini berlaku
untuk semua organisme hidup. Dalam peran ini, RNA diproduksi sebagai salinan
kode urutan basa nitrogen DNA dalam proses transkripsi. Kode urutan basa ini
tersusun dalam bentuk 'triplet', tiga urutan basa N, yang dikenal dengan nama kodon.
Setiap kodon berelasi dengan satu asam amino (atau kode untuk berhenti), monomer
yang menyusun protein. Lihat ekspresi genetik untuk keterangan lebih lanjut.
Penelitian mutakhir atas fungsi RNA menunjukkan bukti yang mendukung
atas teori 'dunia RNA', yang menyatakan bahwa pada awal proses evolusi, RNA
merupakan bahan genetik universal sebelum organisme hidup memakai DNA.
Suatu gejala yang baru ditemukan pada penghujung abad ke-20 adalah adanya
mekanisme peredaman (silencing) dalam ekspresi genetik. Kode genetik yang
dibawa RNA tidak diterjemahkan (translasi) menjadi protein oleh tRNA. Ini terjadi
karena sebelum sempat ditranslasi, mRNA dicerna/dihancurkan oleh suatu
mekanisme yang disebut sebagai "interferensi RNA". Mekanisme ini melibatkan
paling sedikit tiga substansi (enzim dan protein lain). Gejala ini pertama kali
ditemukan pada nematoda Caenorhabditis elegans tetapi selanjutnya ditemukan pada
hampir semua kelompok organisme hidup.
Perbedaan utama antara DNA dan RNA:

- RNA seluler hanya mempunyai satu rantai, sedang DNA berantai dua.
Umumnya virus hanya mempunyai RNA akan tetapi ada pula yang dapat
mensintesis balik dari RNA menjadi DNA dengan bantuan enzim
transkriptase balik (retrovirus).
- RNA mengandung gula ribosa, sedang DNA mempunyai gul deoksiribosa.
- Molekul RNA lebih pendek dibanding molekul DNA
- RNA mengandung pyrimidin U menggantikan T pada DNA.
RNA terutama berfungsi untuk sintesis protein, yakni bertindak sebagai
pembawa pesan, yang membawa informasi atau instruksi yang tersandi dalam RNA
ke ribosom, dimana sintesis protein berlangsung. Bentuk RNA demikian disebut
”Messenger RNA” (mRNA). Dalam ribosom adapula sejenis RNA yang spesifik
disebut ”RNA ribosom” (rRNA). Jenis RNA yang ke 3, ialah ”tranfer RNA”
(tRNA)., yang berfungsi mengikat asam amino dan membawanya ke posisi yang
tepat pada deretan asam amino dipolipeptida yang sedang terbentuk. RNA berantai
45
satu dapat melipat diri membentuk rantai ganda dengan ketentuan bahwa rumus
pasangan A-U san C-G tetap terjamin.
Tiga bentuk utama RNA yang terdapat dalam sel ialah mRNA, rRNA, dan
tRNA. Semua RNA terdiri dari rantai tunggal poliribonukleotida. Dengan demikian
RNA tidak perlu memiliki pasangan basa. Tetapi akibat pembelotan rantai
membentuk suatu mirip tusuk konde, ternyata RNA membentuk untaian ganda.
Dalam daerah tusuk konde tersebut, yang berpasangan adalah A-U, dan G-C.
Terdapatnya RNA :
- pada sel bakteri, semuanya terdapat dalam sitoplasma
- pada sel hati, kira-kira 11 % RNA dalam inti terutama mRNA
- 15 % terdapat dalam mitokondria (tRNA dan rRNA)
- 50% dalam ribosom (rRNA)
- 24% dalam sitosol (tRNA)
- pada struktur semua virus tanaman (tobaco mosaic)
3. NUKLEOPROTEIN
Beberapa asam amino secara khusus bergabung dengan protein tertentu
membentuk sistem yang mempunyai struktur dan aktivitas yang sangat kompleks.
Gabungan ini disebut nukleoprotein dengan BM tinggi. Contoh nukleoprotein yang
paling menonjol adalah ribosom dan virus.
Virus. Virus adalah kompleks supramolekul yang stabil terdiri dari sebuah asam
nukleat dan beberapa subunit protein yang membentuk suatu susunan 3 dimensi
yang sifatnya khas. Banyak virus yang sudah diisolasi bahkan sudah ada yang
dikristalkan, tetapi virus yang diisolasi secara murni itu tidak bisa memperbanyak
dirinya. Apabila virion (partikel virus) mendapat kesempatan masuk ke dalam sel
khusus induk semangnya maka segera dapat berkembang biak. Asam nukleat viral
yang merupakan bagian yang infektif dari virion memaksa sel induk semangnya
untuk mensintesis komponen yang dipe rlukannya, sehingga sintesis kebutuhan
induk semangnya sendiri tergeser. Dalam hal ini, RNA virus terikat kepada ribosom
sel induk semangnya dan kemudian bertindak sebagai patron sintesis protein
pembungkus virion dan enzim yang diperlukan untuk memperbanyak komponen
lainnya dari struktur virus, terutam,a RNA virus itu sendiri.
Semua virus tanaman mengandung RNA, sedangkan virus hewan
mengandung baik RNA maupun DNA. Virus bakteriofag memperbanyak diri dengan
sangat mudah dalam suspensi bakteri sehingga tidak sukar dipelajari.
Ribosom. Ribosom sel prokaryotik terdiri dari 60-65 % rRNA dan 35-40 % protein.
Sel eukaryotik mengandung 50% rRNA dan 50 % protein. Ribosom sel eukaryotik
46
lebih besar dan kebanyakan terdapat di sitoplasma berhubungan dengan retikulum
endoplasma. Ribosom terdapat juga dalam nukleus, mitokondria, dan kloroplas.
4. PERANAN ASAM NUKLEAT DALAM SINTESIS PROTEIN

DNA terbukti merupakan materi genetik yang berperan penting dalam
informasi genetik pembentukan protein.
Yang menjadi masalah sekarang ialah bagaimana informasi genetik itu
diteruskan sehingga dapat membentuk protein persis seperti yang dikehendaki. Telah
terbukti bahwa informasi genetik berasal dari DNA, diprogram melalui RNA dan
diteruskan dalam pembentukan protein. Ada 3 proses terlibat dalam pembentukan
protein yaitu replikasi, transkripsi, dan translasi. Ke 3 proses dapat digambarkan
sebagai berikut :
Transkripsi translasi
Replikasi DNA RNA protein
(mRNA)
(tRNA)
(rRNA)
Replikasi ialah proses yang dalam proses itu, setiap satu untai ganda DNA
induk dikopi secara persis sesuai dengan pasangan nukleotidanya. Transkripsi
merupakan proses yang dalam proses itu informasi dalam DNA disalin dengan
pasangan basa membentuk urutan ribonukleotida yang sesuai menjadi sebuah rantai
RNA. Sedangkan proses translasi merupakan proses yang sangat kompleks. Dalam
proses ini, informasi yang telah diteruskan dari DNA ke mRNA diterima sebagai
perintah untuk membuat polimerisasi asam-asam amino yang telah diprogramkan
menjadi susunan protein tertentu.
Jadi informasi genetik yang ada dalam DNA diteruskan dengan pembentukan
rantai RNA dengan urutan basa yang sesuai dengan induk DNA. Ada 3 macam RNA
yang terbentuk, yaitu mRNA, tRNA, dan rRNA. mRNA berfungsi sebagai pembawa
perintah dari DNA untuk urutan asam amino dari protein yang akan dibentuk, jadi
dapat dikatakan sebagai cetakan sintesis protein. Ribosomal RNA (rRNA)
merupakan komponen struktur ribosom, yaitu partikel ribonukleoprotein. Transfer
RNA (tRNA) membawa asam amino yang diaktifkan ke bagian khusus yang sudah
ditentukan pada cetakan mRNA.
Biosintesis Protein
Dogma sentral biologi molekuler diikhtisarkan sebagai berikut:
47
Replikasi Transkripsi translasi
DNA --------------- RNA ---------------------- Protein
Enzim Enzim Enzim
Pada dasarnya ada persamaan mekanisme biosintesis protein antara makhluk
hidup prokaryotik dan makhluk eukaryotik. Perbedaan terletak pada adanya 3 macam
enzim RNA polimerase pada eukaryotik, sedang pada eukaryotik hanya satu macam
enzim RNA polimerase. Ke 3 macam enzim RNA polimerase pada eukaryotik
berfungsi sebagai berikut :
RNA polimerase I berperanan dalam sintesis r RNA
RNA polimerase II berperanan dalam sintesis mRNA
RNA polimerase III berperanan dalam sintesis tRNA
Transkripsi
Proses ini dimungkinkan oleh enzim RNA polimerase. Enzim ini melekat
pada DNA di urutan nukleotida yang spesifik disebut protomer, yang berada di
bagian depan dari gen. Sejumlah enzim merangsang pembukaan lilitan DNA dan
perisitwa ini memungkinkan enzim RNA polimerase memulai proses transkripsi dari
salah satu segmen rantai DNA. Terminasi/akhir dari transkripsi terjadi jika enzim
RNA polimerase berjumpa dengan suatu urutan nukleotida terminasi di ujung gen
struktural.
Setelah transkripsi selesai, mRNA pada eukaryotik terlebih dahulu
mengalami proses pematangan, yakni pemotongan/pengeluaran intron (urutan basa
yang tidak diperlukan), sedang ekson (rantai RNA yang sisa) keluar melalui
membran nukleus dan masuk ke dalam sitoplasma untuk memulai fungsinya
mensintesis protein.
Translasi
Proses translasi melibatkan molekul dan organel sel, yang semuanya disebut
sistem pensintesis protein, yakni :
1. RNA non-genetik (mRNA, tRNA, dan rRNA)
2. Ribosom
3. Enzim-enzim
4. Berbagai molekul anorganik dan organik
5. Asam amino
Transfer Asam Amino Ke Tempat Sintesis Protein
48
Asam amino terdiri dari 20 macam yaitu Alanin (Ala), Glisin (Gly),
Phenilalanin (Phe), Leusin (Leu), Isoleusin (Ile), Metionin (Met), Serin (Ser), Prolin
(Pro), Threonin (Thr), Tirosin (Tyr), Histamin (His), Asparagin (Asn), Lysin (Lys),
Aspartat (Asp), Glutamat (Glu), Glutamin (Gin), Cystein (Cys), Triptopan (Trp),
Arginin (arg), dan Valin (Val)., dalam keadaan tidak aktif dalam sitoplasma
ditransfer ke ribosom dengan perantaraan tRNA.
Tiap asam amino sebelum diikat pada tRNA diaktifkan lebih dulu oleh enzim
yg disebut ”aminoasil sintetase” dan ATP. Masing-masing asam amino memiliki
enzim aminoasil sintetase yang berbeda, jadi tiap enzim adalah spesifik untuk setiap
asam amino yang spesifik pula sehingga tidak terjadi kesalahan. Hal ini disebabkan
tiap asam amino memiliki struktur molekul yang berbeda.
Asam amino methionin (Met) berperan sangat penting untuk memulai proses
sintesis protein. Pada setiap jenis protein formil Met menempati tempat pertama dari
molekul protein. Jika protein selesai disintesis, maka formil Met kadang-kadang
melepaskan diri dari molekul protein yang baru terbentuk dengan perantaraan
aktivitas enzim hidrolitik.
Pada sintesis protein, penambahan asam amino pada rantai polipeptida selalu
berlangsung dari terminal gugus amino (-NH2) kearah ujung karboksil (-COOH).
Hal ini terjadi oleh karena gugus amino Met diblokir oleh gugus formil, sehingga
gugus karboksil hanya dapat bereaksi dengan gugus amino dari asam amino ke 2
yang dibawa oleh tRNA ke 2. Memanjangnya rantai peptida dimungkinkan oleh
masuknya aminoasil tRNA secara tertatur ke dalam ribosom.
Terminasi dan Pelepasan Rantai Polipeptida.

Sintesis polipeptida berakhir jika suatu ribosom menerima tanda genetik yang
tersandi dalam mRNA. Sinyal terminasi sekurang-kurangnya diberikan oleh satu
atau lebih kodon terminator di mRNA. Kodon termionator adalah UAG, UAA, dan
UGA , yang juga disebut dengan kodon nonsens.
Jika ribosom tiba pada salah satu kodon tersebut di mRNA, maka sintesis
protein berhenti. Adanya kodon terminator pada P-site menghalangi penambahan
asam amino pada rantai polipeptida. Pada saat ini tRNA dan polipeptida yang telah
terbentuk dilepas dari ribosom. Protein yang terbentuk merupakan protein struktural
(aktin dan miosin, Hb) atau protein fungsional seperti enzim dan hormon.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
49
Asam nukleat ini bertugas untuk menyimpan dan mentransfer informasi
genetik, kemudian menterjemahkan informasi ini secara tepat untuk mensintesis
protein yang khas pada masing-masing sel. Asam nukleat adalah biopolimer yang
berbobot molekul tinggi dengan unit monomernya mononukleotida.
Di alam terdapat 2 macam asam nukleat, yaitu asam deoksiribonukleat
(ADN) atau biasa disingkat dalam bahasa asing DNA (deoxiribonucleic acid) dam
asam ribonukleat (ARN) atau disingkat RNA (ribonucleic acid). RNA dan DNA
mengandung basa purin yakni Adenin dan Guanin.
Nukleosida adalah suatu senyawa di mana purin dan pirimidin terikat pada D-
ribofuranosa melalui ikatan N-beta-glikosida antara hidroksi hemiasetal pada atom
C-1 di molekul gula dan dengan atom N pada asam nukleat. Nukleotida adalah ester
asam fosfat dari nukleosida.
Salah satu dari nukleotida yang sangat penting adalah adenosin 5’monofosfat
(disebut pula asam 5’adenilat), biasanya disingkat sebagai AMP. AMP bersama-sama
dengan derivatnya ADP (adenosin 5 difosfat) dan ATP (adenosin 5’
trifosfat)berperan sangat penting dalam penyimpanan dan pemanfaatan energi selama
metabolisme sel berlangsung.
ATP adalah senyawa utama pembawa energi kimia dalam sel. Pada waktu
proses pemindahan energi, terjadi difosforilasi ATP menjadi ADP atau AMP dan
kemudian ADP dan AMP berbalik kembali menjadi ATP melalui proses respirasi.
B. LATIHAN SOAL
1. Jelaskan perbedaan anatara nukleusida dengan nukleutida!
2. Mengapa AMP dan ATP berperan sangat penting dalam penyimpanan dan
pemanfaatan energi selama metabolisme sel berlangsung?
3. Jelaskan dinukleotida sebagai koenzim!
4. Sebagai material genetik, asam nukleat terdiri dari dua macam yaitu DNA
dan RNA. Jelaskan!
5. Jelaskan perbedaan utama antara DNA dan RNA!
6. Jelaskan peranan asam nukleat dalam sintesis protein!
7. Jelaskan proses transfer asam amino ke tempat sintesis protein!
DAFTAR PUSTAKA

York.
50
New York.

MODUL 6
ENZIM
I. PENDAHULUAN
Enzim adalah molekul yang disekresi oleh semua sel hidup, baik tanaman,
hewan maupun mikroba. Di dalam sel, enzim memudahkan ribuan reaksi kimia yang
memungkinkan sel untuk hidup, memperbaiki dan membuang produk limbahnya,
serta berkembang biak. Ada 4 sifat khas enzim, yaitu:
1. Sangat aktif, walaupun konsentrasinya amat rendah
2. Sangat selektif
3. Bekerja pada keadaan reaksi yang ringan (tanpa suhu tinggi atau tekanan
tinggi, tanpa logam yang umumnya beracun).
4. Hanya aktif dalam selang suhu atau pH yang sempit (tertentu), di luar suhu
tersebut, protein enzim menjadi tak aktif).
Karena enzim adalah protein, faktor-faktor yang dapat mengubah konformasi
protein juga dengan sendirinya potensial untuk mengubah konformasi enzim.

A. ENZIM
Enzim seperti protein lain, mempunyai BM yang berkisar kira-kira 12.000
sampai lebih dari satu juta. Oleh karena itu, enzim berukuran amat besar
dibandingkan dengan substrat atau gugus fungsional targetnya. Beberapa enzim
hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mempunyai gugus kimiawi lain, selain dari
residu asam amino, contohnya adalah ribonuklease pankreas. Akan tetapi enzim lain
memerlukan tambahan komponen kimia untuk aktivitasnya. Komponen ini disebut
”kofaktor”. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik seperti ion Na+, K+, Mg2+, Ca2+,
Fe2+, Mn2+, Co2+, Cu2+, Mo, Ni2+, atau Zn2+, dapat pula berupa suatu molekul organik
kompleks yang disebut koenzim seperti Tiamin pirofosfat (TPP), Flavin Adenin
Dinukleotida (FAD), Nikotinamida Adenin Dinukleotida (NAD), Koenzim A,
Piridoksal Fosfat, Biositin, Tetrahidrofolat, atau Koenzim B-12. Beberapa enzim
51
membutuhkan baik koenzim maupun satu atau lebih ion logam untuk aktivitasnya.
Semua itu berasal dari makanan dan minuman kita sehari-hari.
Molekul enzim bukan berantai lurus. Bentuknya tidak sederhana, dengan
beraneka lipatan (konformasi). Hal ini bukan saja memberikan keunikan tersendiri
dari enzim, tetapi juga menimbulkan adanya dampak aktif yang khas, di mana reaksi
yang spesifik terjadi.
Bergantung kepada jenis dan fungsi enzim, di dalam sel hidup enzim dapat
berada pada dinding atau membran sel, di dalam sitoplasma, pada membran
mitokondria atau di dalam mitokondria, atau pada organel lain seperti inti sel (enzim-
enzim yang berfungsi dalam melangsungkan proses replikasi, transkripsi dan
translasi protein), retikulum endoplasma, atau lisosom.
Gambar 6.1 Tempat Enzim Terdapat Dalam Sel

Sebagian enzim yang diproduksi oleh mikroorganisme, dapat bersifat
ekstraselular, artinya disekresi keluar tubuh sel. Hal ini tentu perlu diperhatikan pada
isolasi enzim. Enzim-enzim ekstraselular relatif lebih mudah dipisahkan, sedangkan
52
enzim-enzim intraselular memerlukan perlakuan khusus (fisik atau kimia) untuk
membuka membran sel. Perlakuan inipun sering menurunkan aktivitas enzim yang
bersangkutan.
B. TATA NAMA ENZIM

Penamaan enzim yang tak sistematik (nama trivial) seperti pepsin, tripsin,
ptyalin, katalase, tidak dapat menerangkan sifat dan macam reaksi kimia yang
terjadi, tetapi penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh
suatu badan internasional bernama Commision on Enzymes of the International
Union of Biochemistry (CEIUB). Dalam sistem ini enzim dibagi menjadi 6 golongan
utama, yang kemudian dibagi lagi menjadi sub-golongan. (Kalau nama sistematiknya
terlalu panjang maka nama trivial acapkali dipakai).
Secara sistematis penamaan enzim diawali dengan nama substrat kemudian
diikuti oleh macam reaksi yang dikatalisisnya diakhiri -ase.
Penggolongan enzim adalah sebagai berikut :
1. Oksido-reduktase : berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi
2. Transferase : berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu.
3. Hidrolase : berperan dalam reaksi hidrolisis
4. Liase : mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan
rangkap dua.
5. Isomerase : mengkatalisis reaksi isomerisasi
6. Ligase : mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan
pemecahan ikatan dalam ATP.
C. KOENZIM
Koenzim, dalam reaksi biokimia, banyak yang terlibat secara langsung dalam
reaksi seperti yang dialami oleh substrat, misalnya pada reaksi-reaksi dehidrogenasi.
Pada reaksi tertentu yang lain secara fisiologis reaksi yang dialami enzim lebih
penting dari pada yang dialami oleh substrat. Sehingga dengan demikian, koenzim
dapat dianggap sebagai substrat kedua dari enzim yang bersangkutan.
Pada reaksi transaminasi, yaitu pendinginan gugus –NH2 dari suatu asam
amino ke a-keto, koenzim piridoksal pospat berperan sebagai penerima gugus NH 2
dari suatu asam amino dan menjadi piridoksamin pospat. Piridoksamin pospat
selanjutnya berperan sebagai donor gugus –NH2 bagi suatu asam a-keto. Kedua
bentuk koenzim tersebut merupakan turunan dari piridoksin, vitamin B6. Enzim
penyelenggara reaksi transaminasi adalah transaminase. Pada fermentasi asam laktat,
sel hewan pada kondisi anaerob terpaksa mengubah asam piruvat menjadi asam
53
laktat. Pada proses tersebut asam piruvat direkdusi menjadi asam laktat, oleh enzim
laktat dehidrogenase dengan bantuan koenzim NAD. Dari segi fisiologi yang
diperlukan oleh sel bukan asam laktat melainkan koenzim NAD dalam keadaan
teroksidasi, supaya glikolisis dapat terus berlanjut guna memperoleh ATP pada
kondisi anaerob. Pada kondisi anaerob semua koenzim NAD dalam keadaan
tereduksi,
D. MEKANISME KATALITIS.
Jika enzim memngkatalisis reaksi suatu senyawa, maka senyawa tersebut
dinamakan substrat bagi enzim. Paling sedikit ada tiga tahap dalam katalisis enzim
(kerja enzim pada substratnya). Pertama, substrat melekat pada enzim dengan ikatan
nonkovalen, membentuk kompleks enzim-substrat. Pelekatan terjadi pada bagian
enzim yang dinamakan sisi aktif (active site).
Gambar 6.2 Proses Kerja Enzim pada Substratnya

Tapak atau sisi aktif enzim merupakan bagian dari struktur tiga dimensi
enzim yang nyatanya hanya terdiri dari beberapa asam amino saja. Jadi bagian ini
hanya merupakan bagian yang sangat kecil dari suatu enzim, katakanlah 2 atau 3
asam amino saja. Oleh karena itu, jika asam amino yang terletak bukan pada sisi
aktif (bahkan yang berjauhan sekalipun) dibuang, maka akan terjadi perubahan
drastis pada daya katalitik enzim. Ini menunjukkan bahwa bagian protein yang tidak
terikat langsung dengan substrat (bagian non katalitik) tetap diperlukan, sedikitnya
untuk menjaga atau mempertahankan susunan tiga dimensi protein enzim secara
keseluruhan sehingga terbentuk ruang tiga dimensi pada sisi aktif yang dengan tepat
dapat menempatkan enzim pada substratnya.
Pada tapak aktif, terdapat gugus-gugus yang dapat menarik substrat dan
cocok berinteraksi dengannya. Interaksi nonkovalen yang menyebabkan substrat
melekat pada enzim pada umumnya sama dengan yang dapat memanfaatkan
54
konformasi protein, yaitu karena adanya : Interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen dan
ikatan hidrofobik (ikatan van der waals). Juga pada tapak aktifnya terdapat gugus
yang benar-benar berfungsi katalitik (menarik substrat). Gugus yang dimaksud
adalah rantai samping asam amino dari enzim iu sendiri. Tetapi dalam beberapa
kasus, diperlukan molekul lain yang dinamakan koenzim (contohnya NAD+, FAD+,
dan piridoksal. Hampir semua vitamin adalah koenzim) dan kofaktor seperti unsure
Fe dan Mg
.
Gambar 6.1 Letak Koenzim dan Kofaktor pada Enzim
Dalam tahap kedua, enzim melaksanakan reaksi kimia yang sebenarnya
pada substrat dari bentuk komplek enzim-substrat menjadi kompleks enzim-produk.
Pada tahap terakhir adalah produk meninggalkan tapak aktif, meninggalkan enzim
yang siap untuk melakukan proses yang sama pada molekul substrat yang baru.
Keseluruhan proses dapat diringkas dalam gambar berikut :
E + S ---------- E.S ------------ E. P ----------- E + P
Enzim complex complex produk
Substrat enz.subs enz.-produk
Nonkovalen nonkovalen
55
Gambar 6.3 Produk Meninggalkan Enzim
E. KINETIKA ENZIM
Kinetika enzim adalah salah satu cabang enzimologi yang membahas factor-
faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis. Faktor-faktor tersebut adalah
konsentrasi enzim, substrat, produk, senyawa inhibitor dan activator, suhu, pH dan
jenis pelarut yang terdapat pada lingkungan.
Inhibitor/Penghambatan Reaksi Enzim
Senyawa penghambat reaksi enzim atau inhibitor meliputi senyawa-senyawa
organik yang terdapat di alam, maupun senyawa-senyawa organik buatan seperti
beberapa zat pengawet atau antibiotik dan senyawa-senyawa inorganik, seperti
misalnya beberapa asam, aldehid, logam berat dll. Umumnya dikenal 3 macam
penghambatan, yakni penghambatan kompetitif, non kompetitif, dan unkompetitif.
1.Penghambatan kompetitif
Pada jenis penghambatan ini, umumnya inhibitor mempunyai struktur yang
serupa dengan substrat enzimnya. Contohnya adalah asam malonat, yang strukturnya
hampir sama dengan asam suksinat, dapat menghambat kerja suksinat dehidrogenase
untuk mengubah suksinat menjadi fumarat (dalam daur Krebs). Hal ini disebabkan
struktur suksinat mirip dengan malonat menyebabkan malonat dapat berikatan
dengan lokasi aktif (sisi aktif) pada enzim.
56
Gambar 6.4 Penghambatan Kompetitif
Namun hal ini dapat diatasi atau dikurangi dengan dengan menambahkan
konsentrasi substrat lebih banyak sehingga memperbesar peluang bagi substrat untuk
berikatan dengan lokasi aktif pada enzim.
2. Penghambatan Non Kompetitif

Pada jenis penghambatan ini, inhibitor dan substrat tidak mempunyai
persamaan struktur molekul. Inhibitor mampu berikatan dengan enzim namun pada
lokasi di luar lokasi aktifnya, akibatnya kedua kompleks ikatan ini tidak
menghasilkan produk. Oleh karena itu meskipun dilakukan penambahan konsentrasi
substrat, namun tetap tidak mengurangi hambatan.
57
Gambar 6.5 Nonkompetitif
3. Penghambatan Unkompetitif
Suatu penghambatan jenis unkompetitif merupakan senyawa yang berikatan
secara reversibel pada molekul kompleks ES, membentuk kompleks ESI (enzim-
substrat-inhibitor) yang bersifat inaktif artinya tidak dapat menghasilkan produk.
Dalam hal ini inhibitor tidak berikatan dengan enzim bebas bahkan inhibitor sering
merupakan produk reaksi enzim itu sendiri terutama inhibitornya adalah substrat
pada tingkat konsentrasi tinggi menyebabkan molekul substrat berinteraksi dengan
senyawa kompleks ES membentuk ESS yang bersifat tidak produktif.
a. Pengaruh Konsentrasi Enzim

Pada hampir semua kondisi, konsentrasi enzim jauh lebih kecil dari
konsentrasi substratnya. Karena reaksi enzimatik mempersyaratkan terjadinya kontak
fisik antara molekul substrat dengan enzim, maka penambahan konsentarsi enzim
akan diikuti secara sebanding dengan peningkatan kecepatan reaksi. Hubungan
antara konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi. Pengaruh Konsentrasi Substrat
Salah satu faktor utama untuk terjadinya reaksi kimia adalah terjadinya pertemuan
antara molekul – moleul reaktan. Semakin besar frekuensi pertemuan antar molekul
reaktan, semakin besar peluang terjadinya reaksi kimia. Besarnya frekuensi
pertemuan ditentukan oleh jumlah molekul per satuan volum, atau konsentrasi
reaktan. Semakin esar konsentrasi reaktan, pada umumnya, semakin besar pula
kecepatan reaksi.
b. Pengaruh Suhu.
Setiap enzim hanya dapat melakukan aktivitasnya pada rentangan temperatur
tertentu. Diluar batas atas maupun batas bawah rentangan tersebut enzim tidak dapat
menjalankan fungsinya. Batas bawah berupa temperatur minimum, sedang batas atas
temperatur maksimum. Pada temperatur minimum, aktivitas enzim sangat lambat
karena energi kinetik enzim maupun substrat rendah. Jika suhu dinaikkan dari suhu
58
minimum, kenaikan tersebut akan diikuti dengan kenaikan aktivitas enzim. Pengaruh
yang sama juga dialami oleh reaksi – reaksi kimia non-enzimatik, semakin tinggi
tempertur semakin tinggi kecepatan reaksi, demikian pula dengan sebaliknya.
Kenaikan aktivitas enzim mengikuti kenaikan temperatur hanya berlangsung sampai
pada tingkat tertentu, yaitu sampai dengan temperatur optimum. Pada temperatur
optimum aktivitas enzim mencapai puncak. Jika temperatur terus dinaikkan melewati
temperatur optimum, kenaikkan ini diikuti dengan penurunan aktivitas.
Kenaikan temperatur, pada tahap ini , menimbulkan terjadinya denaturasi
pada molekul enzim. Enzim yang mengalami denaturasi tidak dapat menjalankan
fungsi sebagaimana mestinya. Ketika suhu terus dinaikkan, pada akhirnya tercapai
suatu keadaan dimana kerusakan enzim tidak memungkinkan lagi untuk menjalankan
aktivitasnya. Reaksi enzim umumnya terdiri dari beberapa tahapan reaksi, dan
respons terhadap suhu dari tiap-tiap tahap ini berbeda-beda. Temperatur makhluk
hidup yang cocok untuk mempertahankan reaksi-reaksi kehidupan umumnya cukup
rendah, yakni antara 0 – 100oC. Pada tingkat suhu 100oC tidak ada aktivitas atau
reaksi-reaksi metabolisme sel hidup yang dapat terjadi untuk mempertahankan
kehidupan dan pertumbuhan.
c. Pengaruh pH.
Semua reaksi enzim dipengaruhi oleh pH medium tempat reaksi terjadi.
Sebab itulah, pada setiap percobaan dengan enzim diperlukan buffer untuk
mengontrol pH reaksi. Enzim hanya dapat melakukan aktivitas pada rentangan pH
tertentu. Dengan demikian dikenal adanya pH minimum, pH optimum dan pH
maksimum. Pada umumnya enzim menujukkan aktivitas optimumnya di sekitar pH
netral, dengan pH minimum dan maksimum masing – masing 5,0 dan 9,0. Di antara
kedua pH tersebut terdapat pH optimum, yaitu di sekitar 7,0. enzim tertentu misalnya
pepsin, memiliki rentangan pH antara 0 sampai dengan 6. sedang pH optimumnya
adalah 1,5.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Enzim adalah molekul yang disekresi oleh semua sel hidup, baik tanaman,
hewan maupun mikroba. Di dalam sel, enzim memudahkan ribuan reaksi kimia yang
memungkinkan sel untuk hidup, memperbaiki dan membuang produk limbahnya,
serta berkembang biak.
59
Beberapa enzim membutuhkan baik koenzim maupun satu atau lebih ion
logam untuk aktivitasnya. Semua itu berasal dari makanan dan minuman kita sehari-
hari.
Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh suatu
badan internasional bernama Commision on Enzymes of the International Union of
Biochemistry (CEIUB). Dalam sistem ini enzim dibagi menjadi 6 golongan utama,
yaitu: oksido-reduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
Factor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatis adalah
konsentrasi enzim, substrat, produk, senyawa inhibitor dan activator, suhu, pH dan
jenis pelarut yang terdapat pada lingkungan.
B. LATIHAN SOAL
1. Jelaskan cara klasifikasi enzim secara sistematik
2. Jelaskan tiga tahap mekanisme katalisis enzim!
3. Jelaskan mengapa coenzim dapat dianggap sebagai substrat kedua dari enzim
yang bersangkutan?
4. Jelaskan 6 factor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim!
DAFATAR PUSTAKA

York.
New York.

60
MODUL 7
METABOLISME KARBOHIDRAT
I. PENDAHULUAN
Metabolisme adalah serangkaian reaksi kimia yang terjadi di dalam sel
(tubuh mahluk hidup) yang menghasilkan energi dan menggunakan energi itu untuk
sintesis komponen-komponen sel dan untuk kegiatan-kegiatan seluler. Metabolisme
dapat dibagi dalam dua fase, yaitu: Katabolisme dan Anabolisme / Asimilasi meliputi
proses sintesa.
Katabolisme merupakan reaksi penguraian bahan organik kompleks menjadi
bahan organik yang lebih sederhana (bahan anorganik), dan menghasilkan energi
dalam bentuk ATP. Pada proses tersebut diperlukan adanya substrat (nutrisi) dan
enzim. Energi ini sebagian digunakan untuk sintesa makromolekul (senyawa
organik) seperti asam nukleat, lipida, dan polisakarida. Proses sintesis senyawa
organik ini sisebut anabolisme. Ini berarti energi diperoleh sewaktu proses
katabolisme sebagian digunakan sewaktu anabolisme.
61
A. PRINSIP - PRINSIP METABOLISME
Metabolisme adalah serangkaian reaksi kimia yang terjadi di dalam sel
(tubuh mahluk hidup) yang menghasilkan energi dan menggunakan energi itu untuk
sintesis komponen-komponen sel dan untuk kegiatan-kegiatan seluler.
Metabolisme dapat dibagi dalam dua fase, yaitu:
1. Katabolisme /Desimilasi meliputi proses degradasi (perombakan)

2. Anabolisme / Asimilasi meliputi proses sintesa.
Katabolisme adalah proses penguraian senyawa organik kompleks menjadi

senyawa yang lebih sederhna (anorganik), dan menghasilkan energi (ATP).
Katabolisme sering juga disebut perombakan, oleh karena proses ini sering
menghasilkan energi, maka proses ini sering juga disebut bioenergi.
Penguraian sempurna dari glukosa menjadi CO2 dan air melibatkan
serentatan reaksi dengan menghasilkan fosfat inorganik (Pi) untuk membentuk ATP
dikenal sebagai fosforilasi. Pembentukan ATP memerlukan energi sebanyak 7-8
Kcal. Proses fosforilasi dari ADP dapat terjadi melalui: fosforilasi fotosintestik,
fosforilasi substrat, fosforilasi oksidatif.
ADP + Pi ATP
Fosforilasi dilakukan untuk mendapatkan APT. Dalam mekanisme ini

penting sekali adanya ikatan berenergi tinggi yang diperoleh melalui aktivasi
substrat. Aktivasi ini biasanya terjadi melalui enzim, NAD,dan FAD. Reaksi
katabolik dimana bahan organik diubah mennjadi bahan organik lain yang
disebut sebagai reaksi substrat. Sewaktu proses ini ADP dan fosfat inorganik
akan bereaksi dan membentuk ATP melalui fosforilasi substrat yang
berlangsung dalam sitoplasma.
Katabolisme dapat terjadi pada karbohidrat, protein, dan lemak. Pada
katabolisme karbohidrat dapat terjadi baik secara aerobik (respirasi) maupun
anerobik (fermentasi).
62
Gambar 7. 1 Bagan Metabalisme
B. KATABOLISME KARBOHIDRAT
Dalam proses respirasi (katabolisme sempurna) dari glukosa menjadi CO 2

dan H2O terjdi dalam tiga tahap, yaitu: Glikolisis, Siklus Krebs (Daur Asam Sitrat),
dan Transport elektron. Secara ringkas dapat dilihat pada gambar 7.2.
C6H12O6 + O2 6CO2 + 6H2O + E (ATP)
63
Gambar 7. 2. Ringkasan Metabolisme Karbohidrat
1. GLIKOLISIS
Glikolisis adalah suatu jalur metabolisme yang mengubah glukosa menjadi
asam piruvat yang disertai dengan produksi ATP. Pada kondisi aerob, glikolisis
merupakan tahap awal dari proses respirasi sel. Pada respirasi sel asam piruvat
diangkut ke dalam mitokondria, untuk mengalami oksidasi lebih lanjut. Pada kondisi
anaerob, piruvat mengalami reduksi menjadi asam laktat. Peroses pengubahan
glukosa menjadi asam laktat dikenal sebagai fermentasi asam laktat. Pada sel
tumbuhan dalam kondisi anaerob piruvat diubah menjadi etanol, yaitu setelah
terlebih dahulu mengalami dekarboksilasi dan dilanjutkan dengan reduksi. Reduksi
piruvat menjadi asam laktat dan etanol dimaksudkan untuk menjaga supaya glikolisis
dapat terus berlanjut, dan dengan demikian berarti kelangsungan produksi ATP dapat
dijaga. Jalur metabolisme glikolisis dapat dibagi ke dalam empat tahap, yaitu aktivasi
molekul glukosa, pemecahan heksosa dipospat menjadi dua molekul triosapospat,
konservasi energi hasil oksidasi triosa pospat dan produksi ATP. Hanya sebagian
kecil dari energi bebas yang tersimpan dalam molekul lgukosa berhasil diekstrasi dan
ditransformasikan menjadi molekul – molekul ATP. Sebagian besar dari energi bebas
tersebut masih tersimpan dalam asam piruvat dan NADH.
Proses ini terjadi pada sitosol, merubah molekul gukosa menjadi dua molekul
piruvat. Pada proses ini juga dihasilkan ATP, Secara umum reaksinya sebagai
berikut:
64
Gambar 7. 3 Glikolisis
65
Gamabar 7.4 Glikolisis; Reaksi Endergonic dan Exergonic
FERMENTASI
Gamabar 7. 5 Fermentasi Alkohol (Mikroba)
66
Gambar 7. 6 Fermentasi Asam Laktat (Manusia dan Hewan)
2. SIKLUS KREBS
Siklus asam sitrat merupakan jalur terakhir milik bersama tempat
dioksidasikannya berbagai molekul bahan bakar, yaitu karbohidrat, lemak dan asam
amino. Selain itu, siklus asam sitrat juga menyediakan berbagai macam senyawa
intermediat bagi berbagai proses biosintesis. Berbeda dengan glikolisis, yang
berlangsung dalam sitosol, siklus asam sitrat terjadi dalam mitokondria. Dengan
demikian,asam piruvat yang dihasilkan di dalam sitosol dalam proses glikolisis untuk
dapat dioksidasi lebih lanjut harus diangkut ke dalam mitokondria. Mitokondria
adalah suatu organel yang diselubungi oleh dua lapis membran yaitu membrane luar
dan membrane dalam. Membran dalam mitokondria membentuk lekukan-lekukan
yang disebut krista. Di antar kedua membrane terdapat suatu ruang antar
membrane.Bagian mitokondria yang berada di sebelah dalam membrane dalam
disebut matriks. Enzim-enzim yang menyelenggarakan siklus asam sitrat,kecuali
satu,berada di dalam matriks. Membran bagian dalam mitokondria merupakan
tempat kedudukan komponen-komponen system transport elektron dan posporilasi
oksidatif. oksidasi piruvat Pada kondisi aerob, piruvat yang dihasilkan dalam sitosol
pada proses glikolisis diangkut ke dalam mitokondria. Di dalam mitokondria, piruvat
mengalami dekarboksilasi oksidatif menghasilkan asetil koenzim-A (asetil-co-A.)
Reaksi tersebut diselenggarakan oleh suatu kompleks enzim yang dikenal sebagai
piruvat dehidrogenase. Secara singkat reaksi oksidasi piruvat dapat dinyatakan
dengan skema berikut : Asetil koenzim-A yang dihasilkan dari proses oksidasi asam
piruvat tersebut,pada tahap berikutnya akan masuk kedalam siklus asam sitrat,
direaksikan Dengan asam oksaloasetat. Dengan demikian oksidasi asam piruvat
merupakan penghubung antara glikolisi Dengan siklus asam sitrat.Selain merupakan
hasil oksidasi asam piruvat,asetil koenzim-A dapat pula berasal dari hasil oksidasi
asam lemak. Tahap-tahap reaksi sebagai berikut.
67
Senyawa intermediet
yang dihasilkan dlm
reaksi ini tetap
menempel pada
ensimnya
Gambar 7. 7 Ddekarboksilasi Oksidatif Menghasilkan Asetil-co-A.
68
Gambar 7. 8 Daur Krebs
3. TRANSPOR ELEKTRON
Karena energi bagi proses tersebut berasal dari oksidasi maka proses
pembentukan ATP di dalam mitokondria disebut posporilasi oksidatif. Di dalam
khloroplast tumbuhan juga terdapat proses posporilasi fotosintetik, karena sumber
energinta berasal dari cahaya. Proses posporilasi oksidatif meniadakan gradien
elektrokimia yang dibentuk oleh sistem transpor elektron. Dengan demikian supaya
posporilasi oksidatif dapat terus berlanjut, system transport electron harus terus
beroperasi. Selama system transport electron beroperasi, yaitu ketika cukup
persediaan O2, terjadi penambahan ion H+ dari matriks.
Transport elektron dan oksidasi-fosforilasi terjadi pada membran dalam
mitokondria. NADH dan FADH2 menghantarkan electron ke sistem transport
electron yang digunakan dalam pembentukan air dari ion hydrogen dan oksigen.
Seluruh energi yang dilepas selama tahap transport electron digunakan untuk sintesa
ATP melalui oksidasi fosforilasi. Sekitar 38 ATP dibentuk dari setiap molekul
glukosa.
69
Gambar 7. 9 Proses Transpor Elektron
C. ANABOLISME
1. ANABOLISME KARBOHIDRAT
a. GLUKONEOGENESIS
Penyediaan glukosa secara terus-menerus sangat diperlukan sebagai sumber
energi pada sistem syaraf maupun eritrosit. Selain dari pada itu glukosa juga
diperlukan dalam jaringan adiposa sebagai sumber bahan baku gliserida gliserol. Di
dalam mitokondria glukosa diperlukan untuk mempertahankan suatu tingkat
konsentrasi tertentu senyawa-senyawa intermediat pada siklus asam sitrat. Pada
tumbuhan glukosa diperlukan dalam sintesis komponen-komponen dinding sel baru,
misalnya pada daerah-daerah pertumbuhan. Dengan demikian, penyediaan glukosa
merupakan suatu keharusan, bahkan pada kondisi tertentu dimana cadangan
karbohidrat tidak mencukupi. Pada hewan-hewan yang makanan utamanya bukan
karbohidrat, atau pada anakan tumbuhan yang cadangan makanan dalam biji berupa
lemak, glukosa diproduksi dari senyawa-senyawa nonkarbohidrat. Proses
pembentukan glukosa dari bahan-bahan nonkarbohidrat disebut glukoneogenesis.
Pada hewan mamalia glukoneogenesis terutama terjadi pada hati dan ginjal,
sedang pada kecambah pada kotiledon atau endosperma. Jalur utama
glukoneogenesis pada dasarnya merupakan kebalikan dari glikolisis. Tujuh tahap
diantara sepuluh tahap reaksi pada glikolisis bersifat bolak-balik, sehingga dapat
berperan baik dalam glikolisis maupun glukoneogenesis. Tiga tahap reaksi pada
glikolisis yang tidak bersifat bolak-balik tersebut adalah tahap pengubahan glukosa
menjadi glukosa-6-pospat, fruktosa 6 pospat menjadi fruktosa 1,6 bisfosfat,
pospoenolpiruvat menjadi piruvat. Karena alasan energitika ketiga tahap reaksi
teresbut tidak dapat bolak-balik. Bahan baku glukoneogenesis dapat berupa asam
laktat, hasil deaminasi asam amino dan hasil oksidasi asam lemak. Asam laktat
berasal dari hasil fermentasi asam laktat pada jaringan otot yang melakukan kerja
habis-habisan atau hasil fermentasi asam laktat oleh mikroorganisme penghuni
rumen hewan memamah biak. Hasil deaminasi asam amino berupa piruvat,
oksaloasetat dan alfa ketoglutarat. Sedang hasil oksidasi asam lemak berupa asetil
koenzim A.
70
Proses glukoneogenesis universal ditemukan di hewan, tumbuhan , fungi dan
mikroorganisme lainnya. Terdiri dari 10 tahap reaksi, dan tujuh (7) diantaranya
merupakan kebalikan glikolisis, secara ringkas dapat dilihat pada gambar berikut ini.
Gambar 7. 10 Proses Glukoneogenesis
71
b.GLIKOGENESIS
Gambar 7. 11 Proses Glikogenesis
72
c. GLIKOGENOLISIS
Gambar 7. 12 Glikogenolisis
73
d. FOTOSINTESIS
Fotosintesis adalah proses pembentukan bahan organik berupa glukosa
(C6H12O6) dari senyawa anorganik (H2O, dan CO2) dengan bantuan energi cahaya.
Fotosintesis hanya dapat dilakukan oleh tumbuhan berklorofil karena mampu
mengabsorpsi energi cahaya. Fotosintesis ini selain menghasilkan karbohidrat juga
menghasilkan gas oksigen (O2) merupakan bahan yang vital untuk respirasi aerob.
(Fotosintesis akan dibahas pada modul 8).
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Proses respirasi (katabolisme sempurna) dari glukosa menjadi CO2 dan H2O
terjdi dalam tiga tahap, yaitu: Glikolisis, Siklus Krebs (Daur Asam Sitrat), dan
Transport elektron.
Glikolisis adalah suatu jalur metabolisme yang mengubah glukosa menjadi
asam piruvat yang disertai dengan produksi ATP dan NADH. Pada kondisi aerob,
glikolisis merupakan tahap awal dari proses respirasi sel. Pada kondisi anaerob,
piruvat mengalami reduksi menjadi asam laktat. Peroses pengubahan glukosa
menjadi asam laktat dikenal sebagai fermentasi asam laktat.
Siklus asam sitrat merupakan jalur terakhir milik bersama tempat
dioksidasikannya berbagai molekul bahan bakar, yaitu karbohidrat, lemak dan asam
amino. Selain itu, siklus asam sitrat juga menyediakan berbagai macam senyawa
intermediat bagi berbagai proses biosintesis.
Transport elektron dan oksidasi-fosforilasi terjadi pada membran dalam
mitokondria. NADH dan FADH2 menghantarkan electron ke sistem transport
electron yang digunakan dalam pembentukan air dari ion hydrogen dan oksigen.
Seluruh energi yang dilepas selama tahap transport electron digunakan untuk sintesa
ATP melalui oksidasi fosforilasi. Sekitar 38 ATP dibentuk dari setiap molekul
glukosa.
B. LATIHAN SOAL
74
1. Apakah metabolisme itu ?
2. Uraikan secara singkat perbedaan antara anabolisme dan katabolisme, lengkap
dengan contoh-contohnya!
3. Jelaskan dan sebutkan produk penting dari katabolisme karbohidrat:
a. Glikolisis
b. Dekarbosilasi oksidatif
c. Siklus Krebs
d. Rantai Traspor elektron respiratori
DAFATAR PUSTAKA

York.
New York.

75
MODUL 8
FOTOSINTESIS
I. PENDAHULUAN
Pada sel eukaryota, fotosintesis seperti reaksi pada mitokondria adalah
mengenai pembentukan ATP dan melibatkan transpor hidrogen dan elektron dalam
senyawa-senyawa seperti NADPH dan sitokroma. Kedua proses berbeda dalam hal
bahwa fotosintesis menggunakan cahaya dan bukan substrat kimia sebagai sumber
energi. CO2 dan air digunakan dan tidak dihasilkan, O2 dan karbohidrat dihasilkan.
Tempat proses fotosintesis pada organel kloroplas. Reaksi keseluruhan sebagai
berikut.
Fotosintesis
6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2
Gambar 8. 1 Reaksi Keseluruhan Fotosintesis

A. KLOROPLAST
Kloroplast adalah plastida yang berwarna hijau, umumnya berbentuk lensa,
terdapat di dalam sel tumbuhan lumut (Bryophyta), paku-pakuan (Pteridophyta), dan
tumbuhan berbiji (Spermatophyta). Garis tengah lensa tersebut 2-6 um, sedangkan
76
tebalnya 0,5-1,0 um. Jika dilihat dengan mikroskop cahaya dengan perbesaran yang
paling kuat, kloroplast sering kelihatan berbentuk butir. Bagian-bagian yang
kelihatan berwarna tua disebut grana, sedangkan bagian-bagiannya yang berwarna
lebih muda disebut stroma. Secara umum suatu sel mesofil daun mengandung 30-500
butir kloroplast yang berbentuk cakram atau gelendong. Bentuk kloroplast yang
beraneka ragam ditemukan pada ganggang (alga). Kloroplast berbentuk jala
ditemukan pada Cladaphora, berbentuk pita spiral pada Spirogyra, sedangkan bentuk
bintang pada Zygnema.
Salah satu dari rekonstruksi awal menunjukkan bahwa grana adalah adalah
tumpukan cakram yang berongga, seperti cakram berbentuk sisterna bundar pipih,
tidak seperti sisterna pada diktiosona. Cakram tersebut lebih simetris dan yang satu
ada di atas yang lain dalam susunan yang lurus, memberikan bentuk silindris pada
grana. Rekonstruksi ini menunjukkan bahwa grana di dalam kloroplast dihubungkan
satu sama lain oleh cakram-cakram pipih dan besar (tilakoid) terdapat di antara
cakram-cakram granum dan meluas dari granum yang satu ke granum yang lain di
seluruh kloroplast.
Hubungan antara struktur sistem selaput pada kloroplast dengan fungsinya
dapat diterangkan sebagai berikut. Area permukaan selaput yang luas sangat
menguntungkan, mengingat bahwa sistem foto I dan II terjadi pada selaput; lebih
luas permukaan tersebut lebih banyak tenaga cahaya dapat diambil. Selain itu,
ketergantungan reaksi gelap dalam stroma terhadap reaksi cahaya pada selaput.
Selaput menghasilkan ATP dan NADPH2 dan substansi ini harus dipindahkan ke
tempat substansi itu digunakan ialah ke dalam stroma. Juga prazatnya ADP, fosfat
anorganik, dan NADP (bentuk teroksidasi dari NADPH 2) harus dipindahkan dari
stroma ke tempat berlangsungnya reaksi cahaya.
Arsitektur sistem selaput kloroplast harus di pandang sebagai kompromi yang
dapat diterima antara efisiensi maksimum aktivitas fotokimia dengan keharusan
untuk memberikan komunikasi yang baik ke stroma. Tanpa melihat biokimia
produksi ATP dan NADPH2 mudah untuk mengatakan bahwa kedua substansi ini
dapat timbul dengan cara bermacam-macam. Prazat (ADP dan NADP) harus dibawa
ke tempat-tempat tenaga cahaya dan gaya mereduksi diproduksi, atau molekul yang
mobil harus memberikan tenaga ke tempat prazat tersedia. Di suatu pihak ADP
dan/atau NADP dapat melewati selaput tilakoid dan berdifusi ke dalam ruang intra-
tilakoid ke tempat-tempat yang cocok. ADP dan NADP dapat tinggal di dalam
stroma, sedangkan ATP dan NADPH2 dibentuk pada permukaan batas antara tilakoid
dan stroma. Suatu bentuk tempat tenaga dapat diberikan pada interface ini terdiri dari
proton, diberikan ke dalam ruangan intra tilakoid selama terjadinya reaksi cahaya.
77
Setelah berdifusi melalui saluran-saluran fret, akan terjadi gradien konsentrasi proton
antara stroma dan ruangan internal dan ini dapat menyebabkan berlangsungnya
fotofosforilasi.
Emerson dan Arnold dalam tahun 1932 menunjukkan bahwa unit fotosintesis
pasti ada. Pekerjaannya itu berdasarkan atas pengukuran jumlah fiksasi
karbondioksida dan produksi oksigen dengan adanya sinar cahaya yang bervariasi
dalam lama waktu, intensitas, dan intervalnya. Telah ditunjukkan bahwa penggunaan
tenaga cahaya lebih efisien, ialah bahwa tenaga cahaya yang terbuang pada perbagai
kondisi. Pada efisiensi maksimum, tiap molekul karbondioksida memerlukan untuk
reduksinya paling sedikit 8 kuanta tenaga cahaya. Jika jumlah seluruh molekul yang
ada dibagi dengan jumlah molekul karbondioksida yang diambil (pada efisiensi
optimum) ternyata bahwa sekitar 2000 molekul klorofil diperlukan untuk menyusun
suatu unit fungsional. Molekul klorofil dalam unit, mengabsorbsi 8 kuanta tenaga
elektromagnetik, dan melewatkan tenaga melalui kedua deretan reaksi antaram,
menyediakan tenaga total yang diperlukan untuk mengadakan suatu reaksi. Jika
reaksi terang dianggap terpisah dari reaksi gelap berikutnya, maka unit tersebut
bukannya perangkat molekul diperlukan untuk penggunaan tenaga cahaya untuk
menggiatkan satu elektron, ialah 2000 dibagi dengan 8, atau 250 molekul klorofil. Ini
merupakan unit penghasil dan penyimpan cahaya yang berhubungan dengan satu
pusat reaksi, yang mampu memberikan satu elektron kepada molekul-molekul
pembawa elektron yang berhubungan dengan produksi ATP dan NADPH2.
Penggembungan pada permukaan D pada cakram granum dapat terlihat
dengan metode pembentuk bayangan. Jika area penggembungan diukur dan dibagi
dalam area total selaput, dapat diperkirakan bahwa tiap unit struktural mengandung
kira-kira 230 molekul klorofil, suatu jumlah yang mendekati jumlah molekul klorofil
yang terdapat dalam satu unit fotosintetik. Struktural dianggap sama dengan
fungsional. Unit tersebut dinamakan kuantosom.
Timbul pertanyaan apakah secara fungsional fret berbeda dengan cakram dan
apakah adanya batas pada grana mempunyai arti khusus. Dapatlah dibandingkan
antara fret dan grana atau antara tilakoid yang bertumpuk dengan yang tidak pada
ganggang dan tumbuhan tingkat tinggi. Fret dan grana dapat diisolasi dari kloroplast
dan diperbandingkan. Jawaban yang diperoleh adalah bahwa fret dan selaput yang
tidak bertumpuk menyelenggarakan aktivitas fotosistem I, sedangkan grana
menyelenggrakan aktivitas fotosistem I dan II. Jika diferensiasi fungsional ini
dikorelasikan dengan pengamatan struktural, zarah besar pada permukaan B
(kuantosom) kelihatan sebagai indikator aktivitas
Potongan fotosistem
melintang II yang
daun. Setiap sel terdapat baik
fotosintesis memiliki banyak
pada grana maupun pada fret menunjukkan aktivitas fotosistem I.
kloroplas.Ukuran kloroplas sangat kecil.
78 kita menumpuk 2000 kloroplast
Apabila
besar tumpukan akan setinggi uang logam
Gambar 8. 2 Kloroplast
B. TAHAPAN FOTOSINTESIS
Hasil penelitian Van Niel menunjukkan bahwa fotosintesis berlangsung dalam
dua tahap, yaitu reaksi terang (fotolisis air) dan reaksi gelap (fiksasi CO2).
79
Gambar 8. 3 Tahapan Fotosintesis
1. Reaksi Terang
Pada reaksi terang terjadi pemecahan air, dalam hal ini sinar matahari
berperan sebagai sumber energi cahaya (fisis) yang diberikan kepada klorofil yang
diubah menjadi energi kimiawi yang disimpan dalam bentuk ATP dan NADPH.
Perubahan enegi cahaya (fisis) menjadi energi kimiawi terjadi melalui
transfer elektron secara bertahap. Proses pemindahan elektron ini disebut fosforilasi.
Reaksi terang meliputi dua proses yaitu fosforilasi siklik dan fosforilasi non siklik.
Gambar 8. 4 Fotofosforilasi
Pada fase cahaya, cahaya diabsorpsi oleh klorofil atau pigmen yang lain yang
terdapat di dalam tilakoid yang berbentuk selaput pada kloroplast. Tenaga cahaya
merangsang molekul, menginduksinya untuk memancarkan kembali cahaya atau
panas atau mentransfer tenaga ke molekul klorofil P700 atau P680. Aktivitas klorofil P680
memetik reaksi fotosistem II yang menghasilkan ATP dengan proses yang disebut
fotofosforilasi nonsiklik dan berakhir dengan reduksi P700. Absorsbi tenaga cahaya
langsung mengaktivasi fotosistem I. Fotosistem ini juga menghasilkan ATP (dengan
proses fosforilasi siklik) atau reduksi NADP+ menjadi NADPH. ATP dan NADPH
yang dibawa ke stroma pada kloroplast digunakan dalam reaksi gelap.
80
Gambar 8. 5 Fotofosforilasi Non Siklik
Gambar 8. 6 Fotofosforilasi Siklik
2. Reaksi Gelap
Pembentukan karbohidrat terjadi pada reaksi gelap. Selama reaksi gelap pada
tumbuhan C3, CO2 difiksasi dengan pengikatan ke ribulose difosfat dan seterusnya
direduksi oleh NADPH. ATP berperan sebagai sumber tenaga untuk reaksi
endorgenik ini. Produk akhir adalah karbohidrat, biasanya dalam bentuk gula, yang
mungkin disimpan sebagaia amilum. Pada tumbuhan C4, CO2 mula-mula difiksasi
sebagai suatu asam 4-karbon dalam kloroplast pada sel mesofil kemudian ditransfer
ke sel sarung berkas pengangkut tempat terjadinya reaksi siklus Calvin dan amilum
disimpan.
Dalam penelitiannya Calvin menggunakan isotop 14 C dan hasilnya
menunjukkan bahwa fiksasi CO2 terjadi dalam suatu siklus yang dibagi dalam tiga
tahap:
a. Tahap I
Tahap awal ini merupakan penggabungan CO2 dengan senyawa organik yang
mengandung lima karbon (5C) yaitu ribulosa biphosphate (RDP). Hasil
81
penggabungan ini terbentuk senyawa organik 3C disebut asam phosphogyiserate
(PGA), dan pada tahap ini juga diperlukan air.
b. Tahap 2
Pada tahap ini terjadi reduksi PGA. Untuk reduksi digunakan hidrogen dari
NADPH2 dan energi dari ATP hasil reaksi terang. Hasil dari tahap 2 ini adalah
senyawa organik 3C yang disebut phosphate glyseraldehyde (PGAL) dan air. Pada
setiap siklus terbentuk 6 molekul PGAL.
c. Tahap 3
Dari keenam molekul PGAL, lima molekul kembali menjadi RDP dengan
melepas satu atom hidrogen. Tinggal satu molekul PGAL bergabung membentuk satu
molekul glukosa ( C6H12O6). Kemudian molekul glukosa bergabung membentuk
amilum (C6H12O5)n.
Gambar 8. 7 Siklus Calvin
82
Gambar 8. 7 Reaksi Fixasi CO2
Pada tumbuhan C-4 kloroplast trdapat baik pada sel-sel mesofil, maupun pada
sel-sel sarung berkas pengangkut, sedangkan pada tumbuhan C-3 (tumbuhan siklus
Calvin) sel-sel sarung berkas pengangkut tidak mengandung kloroplast. Jika
83
penampang lintang dan tumbuhan C-4 dilihat dengan mikroskop cahaya, maka
terlihat bahwa grana (tetapi bukan nutir amilum) terdapat dalam kloroplast mesotil,
sedangkan kloroplast sel-sel berkas pengangkut grana kecil atau tidak ada, tetapi
butir amilum berlimpah. Ini kelihatan misalnya pada daun Zea mays. Pada beberapa
jenis tumbuhan C-4 yang lain, kondisi agranal hanya pada daun.
Kloroplast dalam mesofil tidak mempunyai enzim ribulosa difosfat
karboksilase yang memfiksasi karbondioksida, sedamgkan yang terdapat dalam
sarung bekas pengangkut ada.
Sel-sel mesofil, walaupun tidak mempunyai ribulose difosfat karboksilasem
mempunyai sistem enzim alternatif untuk fiksasi karbondioksida. Terdapat enzim
fosfoenol piruvat karboksilase, dan diduga bahwa perananya adalah menyediakan
molekul karbondioksida sangat efisien, karena afnitasnya untuk karbondioksida jauh
lebih besar daripada afnitas ribulose difosfat karboksilase. Fiksasi karbondioksida
oleh fosfoenol piruvat karboksilase menghasilkan asam organik yang mengandung 4
atom karbon (karena itu diberi nama tumbuhan C-4). Banyak tumbuhan sukulen
mengambil karbondioksida dengan cara ini, tetapi tumbuhan C-4 mempunyai
kemampuan tambahan, ialah mengangkut asam-asam organik dari mesofil ke sarung
berkas pengangkut untuk metabolisme selanjutnya. Karena adanya lapisan bergabus
pada dinding sarung berkas pengangkut maka transpor ini mungkin bersifat
simplastis. Setelah mencapai kloroplast agranal yang mengandung ribulose difosfat
karboksilase pada sarung berkas pengangkut, karbondioksida dilepas dari asam
organik dan akhirnya difiksasi dan diproses dengan jalur Calvin (C-3) yang
konvensional menghasilkan amilum dan gula.
Efisiensi tumbuhan C-4 tidak hanya tergantung pada superioritasnya dalam
mengumpulkan karbondioksida dari atmosfer. Ada faktor tambahan yang mungkin
dominan. Tumbuhan C-3 tidak mampu menggunakan semua karbondioksida yang
tersedia, karena adanya fenomenon fotorespirasi. Proses biokimiawinya belum
diketahui secara lengkap, tetapi suatu faktor yang penting adalah bahwa enzim
ribulose difosfat karboksilase tidak selalu menghasilkan prazat 3-karbon untuk gula.
Jika kadar oksigen tinggi dan kadar karbondioksida rendah, emzim tersebut
menghasilkan sejumlah derivat 2-karbon asam glikolat. Dalam bentuk ini karbon
meninggalkan kloroplast, oksigen diambil dan karbon dilepas sebagai
karbondioksida.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
84
Dari seluruh pembicaraan fotosintesis dapat diketahui beberapa hal sebagai
berikut:
1. Reaksi fotosintesis terjadi secara bertahap
2. Reaksi terang berfungsi untuk menghasilkan hidrogen dan ATP yang akan
digunakan pada fiksasi CO2.
3. Pembentukan hasil fotosintesis, yaitu karbohidrat dan gas oksigen terjadi
pada tahap yang berbeda. Gas O2 yang dihasilkan pada waktu reaksi terang
dari hasil penguraian air, sedangkan karbohidrat merupakan hasil fiksasi CO 2
dan hidrogen yang terjadi pada reaksi gelap
B. LATIHAN SOAL
1. Apakah fotosintesis itu ?
2. Uraikan secara singkat perbedaan antara respirasi dan fotosintesis!
3. Jelaskan dan sebutkan produk penting dari:
a. Fotofosforilasi
b. Fosforilasi siklin
c. Fosforilasi non siklik
4. Jelaskan perbedaan reaksi terang dengan reaksi gelap
5. Fiksasi CO2 terjadi dalam suatu siklus yang dibagi dalam tiga tahap, Jelaskan!
DAFATAR PUSTAKA

York.
New York.
85
MODUL 9
METABOLISME PROTEIN
I. PENDAHULUAN
Tubuh hewan tidak memiliki jaringan untuk menyimpan kelebihan asam amino
yang diperlukan untuk sintesis protein maupun biomolekul yang lain. Kelebihan
asam amino pada organisme tersebut akan digunakan sebagai sumber energi, yaitu
setelah mengalami deaminasi yang menghasilkan NH4+ dan berbagai asam alfa- keto.
Alfa keto akan dioksidasikan di dalam siklus asam sitrat, sedang NH 4+ akan
diekskresikan dalam bentuk urea, asam urat maupun NH4+ .
Ikan mengekskresikan NH4+ langsung ke dalam air melewati insang, reptil dan
bangsa burung mengeksresikan asam urat, sedangkan mamalia mengeksresikan urea
dan asam urat.
Asam amino selain merupakan penyusun molekul juga merupakan bahan baku
penyusun senyawa organik berrnitrogen yang lain. Tumbuhan dan sejumlah
mikroorganisme tertentu dapat menyusun ke 20 macam asam amino komponen
molekul protein, sedang hewan tingkat tinggi serta mikroorganisme tertentu hanya
dapat menyusun sebagian dari ke 20 macam asam amino yang diperlukannya. Asam
amino yang tidak dapat disintesis oleh organisme tertentu tersebut harus tersedia di
dalam makanan. Jenis-jenis asam amino yang tidak dapat disusun di dalam tubuh
dikenal sebagai asam amino esensia, sedang yang dapat disusun tubuh sendiri disebut
asam amino non-esensial.
Sifat-sifat heriditas organisme tersimpan di dalam khromosom. Pada organisme
eukariotik khromosom berupa suatu kompleks nukleoprotein yang tersimpan di
dalam nucleus, sedang pada organisme prokariotik hanya berupa molekul DNA yang
berada di dalam sitoplasma. Pada virus, khromosom dapatberupa DNA maupun
RNA, sehingga ada virus DNA maupun virus RNA. Nukleoprotein pada organisme
eukariotik tersusun dari protein histon dan nonhiston, yang membentuk kompleks
dengan molekul DNA.
Sifat-sifat heriditas tersebut diekspresikan dengan melewati sintesis protein.
Protein yang dihasilkan akan berperan sebagai enzim yang menyelenggarakan
seluruh reaksi biokimia di dalam tubuh organisme, untuk menghasilkan energi
86
maupun biomolekul penyusun tubuh. Jika suatu organisme memiliki kemiripan
dengan organisme yang lain hal ini disebabkan karena kedua jenis organisme
tersebut memiliki kemiripan dalam biomolekul dan reaksi biokimia di dalam
tubuhnya. Selanjutnya, kemiripan tersebut disebabkan karena persamaan dalam
factor-faktor heriditas yang tersimpan di dalam khromosom.
A. DEGRADASI ASAM AMINO
1. Deaminasi asam amino
Proses deaminasi asam amino,yang bertujuan untuk mengeluarkan kelebihan
NH4+ dan memanfaatkan asam alfa keto untuk bahan respirasi, dilaksanakan dengan
memindahkan gugus NH4+ dari suatu asam amino ke asam alfa ketoglutarat. Dengan
cara demikian semua NH4+ hasil deaminasi berbagai asam amino akan dikumpulkan
dalam bentuk asam glutamat.
Pemindahan gugus NH4+ dari suatu asam amino ke suatu asam keto disebut
transaminasi dan dilakukan oleh enzim transaminase dengan piridoksal pospat
sebagai koenzimnya. Hampir semua enzim transaminase mampu mempergunakan
asam alfa ketoglutarat sebagai penerima gugus NH4+, tetapi memiliki kekhususan
pada asam amino yang berperan sebagai donor NH4+.
2. Asam Glutamat
Asam glutamat yang merupakan tempat penampunagn sementara gugus NH4+
hasil deaminasi berbagai asam amino pada gilirannya akan mengalami deaminasi
pula. Deaminasi asam glutamat dilakukan oleh enzim glutamat dehidrogenase
dengan koenzim berupa NADP, (gambar ....).
Pada hewan-hewan ammonothelik misalnya ikan, NH3 langsung
diekskresikan melewati insang dalam bentuk NH4+, sedang pada hewan ureothelik
misalnya mamalia, NH3 diproses menjadi urea
87
Gambar 9.1 Deaminasi Asam Glutamat
3. Siklus Urea
Proses deaminasi asam glutamat berlangsung di dalam hati, demikian pula
siklus urea. Di dalam hati, NH 3 hasil deaminasi asam glutamat direaksikan dengan
CO2 dan ATP menghasilkan karbonil karbonil pospat. Karbonil pospat selanjutnya
masuk ke dalam suatu rangkaian reaksi siklis,yang dikenal sebagai siklus urea
(gambar 9.2)
Molekul urea merupakan hasil aktifitas enzim arginase yang memecah
arginin menjadi urea dan ornitin. Ornitin merupakan suatu asam amino yang bukan
merupakan penyusun molekul protein, demikian pula sitrulin. Ornitin bereaksi
dengan karbonilpospat membentuk asam amino sitrulin dengan bantuan enzim
ornitin transkarboksilase.
Sitrulin oleh enzim arginosukisinat sintase direaksikan dengan asam aspartat
membentuk arginosuksinat, yang pada gilirannya akan dipecah oleh enzim
arginosuksinase menjadi arginin dan asam fumarat.
Dari rangkaian reaksi pada siklus urea dpat dilihat bahwa untuk membentuk
satu molekul urea diperlukan asam aspartat, CO2, NH3, masing-masing satu molekul
dan dua molekul ATP. Dua buah atom N pada molekul urea satu di antaranya berasal
dari NH3 sedang yang lain dari gugus alfa amino pada asam aspartat.Atom karbon
pada molekul urea berasal dari CO2 hasil oksidasi pada siklus krebs. Selain dari pada
itu, siklus urea juga menghasilkan arginin salah satu dari 20 macam asam amino
penyusun protein.
88
Gambar 9. 2 Siklus Urea
.
4. Sintesis Asam Urat

Hewan mamalia mengeksresikan kelebihan N dalam bentuk urea maupun
asam urat, sedang bangsa burung dan reptil mengeksresikannya dalam bentuk asam
urat. Asam urat merupakan hasil akhir metabolisme purin,yamg merupakan
komponen nukleotida maupun asam nukleat, yang harus dikeluarkan dari dalam
tubuh. Bagi reptil dan burung sintesis asam urat memiliki fungsi tambahan yaitu
sebagai mekanisme untuk mengeksresikan kelebihan N. Untuk kedua kelompok
hewan tersebut, kelebihan N mula-mula disusun menjadi nukleotida purin kemudian
gugus purin diubah menjadi asam urat dengan jalur metabolisme yang sama dengan
pada mamalia.
Pada pembentukan asam urat, adenin mula-mula mengalami deaminasi
menjadi hipoxantin kemudian dilanjutkan dengan oksidasi secra berturut-turut
menghasilkan xantin kemudian baru asam urat. Sedang guanin, setelah mengalami
deaminasi menjadi xantin yang selanjutnya mengalami oksidasi menjadi asam urat.
Kristal-kristal berwarna putih pada kotoran burung adalah asam urat. Pada manusia
penimbunan kristal asam urat pada sendi merupakan penyebab rematik sendi.
produk tanaman mengandung basa purin yang tersubstitusi dengan metil dan
penting jika ditinjau dari bidang farmakologi. Produk tanaman tersebut adalah
kopi,teh dan coklat yang masing-masing mengandung kafein, thein dan teobromin.
5. Degradasi Kerangka Karbon

89
Sisa proses deaminasi ke 20 asam amino adalah 20 macam kerangka
karbon,yang masing-masing memiliki jalur katabobolisme sendiri. Namun demikian
dari ke 20 macam jalur tersebut pada akhirnya bergabung, bermuara pada 5 macam
senyawa intermediat di dalam siklus asam sitrat. Katabolisme dari 10 macam asam
amino bermuara pada asetil Co A, 5 macam asam amino menjadi alfa ketoglutarat,
tiga macam yang lain menjadi suksinil Co A dan dua sisanya menjadi fumarat.
Pintu masuk kerangka karbon ke 20 macam asam amino ke dalam siklus
asam sitrat. Leusin dan triptofan mengalami degradasi menghasilkan asetoasetil Co
A maupun asetil Co A.
Gambar 9.3 Masuknya Kerangka C ke 20 Macam Asam Amino

Ke Dalam Siklus Asam Sitrat
6. Kelainan Genetik Pada Katabolisme Asam Amino
Pada manusia telah terdeteksi adanya kelainan yang bersifat
menurun,kelainan genetik pada katabolisme asam amino yang disebabkan adanya
mutasi pada gen yang berkaitan dengan tahap tertentu dalam degradasi asam amino.
Akibat selanjutnya adalah terjadinya perubahan struktur primer protein penyusun
enzim, sehingga konformasi enzim yang dibentuknya mengalami perubahan. Enzim
tersebut pada akhirnya tidak dapat menjalankan fungsinya sebagaimana mestinya.
Pada manusia kelainan semacam ini menyebabkan terakumulasinya senyawa
intermediat tertentu,yang salah satu akibatnya adalah terganggunya perkembangan
berkas-berkas syaraf, yang diikuti dengan gangguan perkembangan mental.
Katabolisme fenilalanin-tirosin kita beri perhatian khusus karena pada jalur
metabolisme ini terdapat tiga macam enzim yang pada individu tertentu tidak
sempurna. Ketidaksempurnaan enzim-enzim tersebut terekspresikan dalam bentuk
90
kelainan metabolisme yang bersifat menurun. Gejala nyata yang ditimbulkannya
berupa penyakit phenylketonuria ( PKU ), alkaptonuria dan albinisme.
pertama dalam jalur katabolisme fenilalanin adalah suatu
monooksigenase,yaitu fenilalanin 4-monooksigenase,yang mengubah fenilalanin
menjadi tirosin. Pada penderita PKU enzim ini tidak sempurna, sehingga reaksi
berikut tidak dapat berlangsung.
L-fenilalanin + NADH + H+ + O2 L-tirosin + NAD+ + H2O.
Jika pembentukan tirosin dari fenilalanin tidak dapat berlangsung, fenilalanin
mengalami transaminase dengan alfa kletoglutarat menghasilkan fenilpiruvat dan
glutamat, dalam reaksi berikut :
Fenilalanin + alfa ketoglutarat fenilpiruvat + glutamat
Fenilpiruvat tidak dapat dimetabolismekan lebih lanjut, karena jalur reaksi ini
merupakan jalur buntu yang menyebabkan terjadinya penimbunan fenilalanin
maupun fenilpiruvat di dalam jaringan dan dalam darah. Kelebihan kedua senyawa
tersebut diekskresikan melewati urine keberadaanya dapat dideteksi. Akumulasi
fenilpiruvat pada awal kehidupan seorang bayi menimbulkan gangguan
perkembangan sistem saraf.
Jalur katabolisme fenilalanin dan tirosin. Ketidaknormalan enzim pertama
menebyabkan gejala fenilketonuria, sedang enzim keempat menimbulkan gejala
alkaptonuria.
Pada hewan-hewan selain mamalia degradasi purin masih dapat berlanjut.
Alantonin oleh enzim allantoinase diubah menjadi asam allantoat,selanjutnya asam
allantoat oleh enzim allantoatase di uraikan menjadi urea dan glioksilat.
Sejumlah produk tanaman mengandung basa purin yang tersubstitusi dengan
metil dan penting jika ditinjau dari bidang farmakologi. Produk tanaman tersebut
adalah kopi, teh dan coklat yang masing-masing mengandung kafein, thein dan
teobromin.
7. Degradasi Kerangka Karbon

Sisa proses deaminasi ke 20 asam amino adalah 20 macam kerangka karbon,yang
masing-masing memiliki jalur katabolisme sendiri. Namun demikian dari ke 20
macam jalur tersebut pada akhirnya bergabung, bermuara pada 5 macam senyawa
intermediat di dalam siklus asam sitrat. Katabolisme dari 10 macam asam amino
bermuara pada asetil Co A, 5 macam asam amino menjadi alfa ketoglutarat,tiga
macam yang lain menjadi suksinil Co A dan dua sisanya menjadi fumarat.
91
Pintu masuk kerangka karbon ke 20 macam asam amino ke dalam siklus asam
sitrat.Leusin dan triptofan mengalami degradasi menghasilkan asetoasetil Co A
maupun asetil Co A.
B. SINTESIS ASAM AMINO

1. Sintesis Asam Glutamat Dan Glutamin
15
Hasil eksperimen dengan menggunakan NH3 menunjukkan bahwa senyawa
15
organik bernitrogen yang paling awal mengandung N adalah glutamat dan
15
glutamin. Sedang pada senyawa bernitrogen yang lain adanya N baru terdeteksi
kemudian. Hal ini memberikan petunjuk bahwa penambatan NH 3 dalam senyawa
organik mula-mula dilakukan melewati sintesis glutamat dan glutamin. Dari kedua
senyawa tersebut atom N dipindahkan ke senyawa-senyawa yang lain.
Sintesis asam glutamat dilakukan oleh enzim glutamat dehidrogenase, yang
mereaksikan asam a-ketoglutarat dan NH4+ dengan memanfaatkan senyawa
pereduksi NADPH. Reaksi tersebut bersifat reversibel, atau bolak-balik, sehingga
dapat pula berperan sebagai reaksi deaminasi.
dehidrogenase
a-Ketoglutarat + NH4 L-Glutamat + H2O
NADPH + H+ NADP+
Reaksi aminasi a - Ketoglutarat yang diselenggarakan oleh enzim glutamat
dehidrogenase memerlukan pereduksi NADPH.
Senyawa kedua yang sangat penting dalam sintesis asam amino adalah
glutamin, yaitu suatu amida yang berasal dari glutamat.
Dalam sintesis glutamin dari asam glutamat, oleh enzim glutamin sintetase,
direaksikan dengan NH4+ dan memanfaatkan energi hasil hidrolisis ATP.
Mg2+
+
L-Glutamat + NH4 L-Glutamin
ATP ADP + Pi
Glutamin oleh enzim glutamin sintase direaksikan dengan a-Ketoglutarat
menghasilkan 2 asam glutamat. Reaksi ini memerlukan pereduksi NADPH + H+.
a - Ketoglutarat + Gluatmin 2 Glutamat

NADPH + H+ NADP+
b. Transaminasi
92
Mekanisme utama yang berperan dalam pemindahan gugus NH 2 dari glutamat
ke suatu kerangka karbon yang mengandung gugus a - Ketoglutarat disebut
transaminasi. Enzim-enzim yang terlibat dalam proses ini adalah transaminase atau
aminotransferase, yang jenisnya ditentukan oleh pasangan asam amino yang terlibat
di dalamnya. Sebagai contoh adalah glutamat-aspartat transaminase, glutamat alanin
transaminase dan glutamat tirosin transaminase. Dalam hampir semua proses
transaminase glutamat sebagai anggota pasangan asam amino yang terlibat.
Semua enzim transaminase menggunakan pridoksal pospat dan piridoksamin
posat sebagai pasangan koenzim dalam setiap siklus transaminasi. Dari ke 20 macam
asam amino hanya dua yang memperoleh gugus NH2 tanpa lewat transaminasi, yaitu
treonin dan lisin. Reaksi transaminasi yang melibatkan glutamat dan aspartat dapat
dipergunakan sebagai prototipe.
COOH COOH COOH
CH2 COOH CH2 CH2
CH2 + CH2 CH2 + H2N-C-COO
H2N-C-COOH O=C-COOH O=C-COOH H
H
Asam Glutamat Oksaloasetat a - Ketoglutarat Aspartat
Koenzim piridoksal pospat menerima gugus amino dari glutamat dan berubah
menjadi piridoksamin pospat. Pada tahap berikutnya piridoksamin pospat
memberikan gugus amino ke oksaloasetat. Sebagai hasilnya adalah perubahan
glutamat menjadi a - Ketoglutarat dan oksaloasetat menjadi aspartat.
COOH CHO R
CH2 C CH2
CH2 HO-C C-CH2OPO3H2 H C NH2
H-C-NH2 H3C-C CH COOH
COOH N
L-Glutamat Piridoksal Pospat Asam Amino (1)
COOH CH2NH2 R
CH2 C CH2
CH2 HO-C C-CH2OPO3H2 C=0
C=0 H3C-C CH COOH
COOH N
a - Ketoglutarat Piridoksamin Pospat Asam a - Keto (1)
93
Gambar 9.4 Reaksi Transaminasi
Reaksi transaminasi memindahkan gugus amino dari glutamat ke suatu asam

a-keto. Glutamat setelah melepaskan gugs amino menjadi a-ketoglutarat, sedang
asam a-keto yang menerima gugus amino menjadi asam amino yang setara
dengannya. Koenzim piridoksal pospat-piridoksamin pospat berperan sebagai
mediator.
c. Asam Amino Esensial dan Nonesensial

Dari 20 macam asam amino yang diperlukan untuk menyusun protein hanya 11
macam yang dapat disusun oleh tubuh manusia, sedang 9 macam yang lain harus
tersedia di dalam makanan. Ke 20 macam asam amino tersebut mutlak diperlukan
ketersediaannya agar sintesis protein tidak terganggu. Dari kenyataan ini berarti ke
20 macam asam amino tersebut bersifat esensial, dalam pengertian mutlak
diperlukan. Pengertian esensial dalam ilmu gizi adalah esensial secara nutrisi, artinya
harus terdapat di dalam makanan. Sedang asam amino nonesensial tidak harus
tersedia di dalam makanan.
Tabel 9.1 Asam Amino Esensial dan Nonesensial
Nonesensial Esensial
Alanin Histidin
Arginin Isoleusin
Asparagin Leusin
Aspartat Lisin
Sistein Metionin
Glutamat Fenilalanin
Glutamin Treonin
Glisin Triptopan
Prolin Valin
Serin
Tirosin
Sintesis asam-asam amino non esensial cukup sederhana jika dibanding dengan
sintesis asam-asam amino esensial. Sejumlah asam amino nonesensial merupakan
hasil transaminasi langsung dari senyawa intermediat glikolisis, maupun siklus asam
sitrat, dengan glutamat seagai donor NH2.
Piruvat + Glutamat Alanin + a -ketoglutarat
Oksaloasetat + Glutamat Aspartat + a -ketoglutarat
Asparagin terbentuk dari reaksi amidasi aspartat, dengan glutamin sebagai donor
gugus NH3 atau langsung dari NH4+.
Aspartat + NH4+ + ATP Asparagin + AMP + PPi + H+
94
Asam amino tirosin terbentuk dari hidroksilasi fenilalanin oleh enzim fenilalanin
hidroksilase, yang adalah suatu monooksigenase.
Fenilalanin + O2 + NADPH + H+ Tirosin + NADP+ + H2O
Sebagai suatu monooksigenase enzim fenilalanin hidroksilase menyusupkan sebuah

atom O dari O2 ke fenilalanin, sedang atom O yang satu lagi mengoksidasi NADPH
dan menghasilkan H2O.
d. Bahan Baku Kerangka Karbon Asam Amino

Kerangka karbon molekul asam amino berasal dari senyawa-senyawa
intermediat jalur metabolisme utama, yaitu glikolisis, siklus asam sitrat dan jalur
pentosa pospat. Senyawa-senyawa intermediat tersebut adalah a -ketoglutarat,
oksaloasetat, 3-pospogliserat, piruvat, pospoenolpirvat dan eritrosa-4-pospat, serta
ribosa-5-pospat. Biosintesis ke 20 macam asam amino pada bakteri dan tumbuhan
adalah sebagai berikut:
a -Ketoglutarat Oksaloasetat
Glutamat Aspartat
Lisin*
Glutamin Prolin Arginin Asparagin Metionin* Treonin *
Isoleusin * 3-
Pospogliserat Piruvat
Serin Alanin Valin* Leusin*
Sistein Glisin
Pospoenolpiruvat Ribosa-5-pospat
+ Histidin *
Eritrosa-4-pospat
Fenilalanin * Tirosin Tritopan *
Tirosin
Biosintesis kelompok-kelompok asam amino pada bakteria dan tumbuhan.

Asam amino esensial diberi tanda *.
95
C. SINTESIS PROTEIN
1. Molekul Hereditas
Sifat-sifat heriditas, atau sisfat-sifat kebakaan, dari suatu organisme tersimpan
dalam bentuk senyawa kimia, yaitu molekul DNA pada organisme prokariotik dan
eukariotik, dan DNA atau RNA pada virus. DNA maupun RNA adalah suatu molekul
asam nukleat, yaitu suatu polimer berbentuk rantai yang tersusun dari nukleotida-
nukleotida sebagai monomernya. Jumlah monomer nukleotida dalam sebuah molekul
DNA dapat mencapai ribuan, sedang pada RNA lebih sedikit. Meskipun jumlah
nukleotida penyusun DNA maupun RNA biasa mencapai ribuan, macamnya tidak
banyak yaitu empat. Baik DNA maupun RNA hanya tersusun dari empat macam
nukleotida, yaitu nukleotida adenin, guanin, sitosin dan timin/urasil. Ketiga
nukleotida yang pertama adalah sama untu DNA mapun RNA , sedang yang keempat
timin untuk DNA sedang urasil untuk RNA.
Suatu nukleotida tersusun dari sebuah basa bernitrogen, sebuah pentosa dan
gugus posat. Pada molekul DNA nukleotida ribosanya adalah dioksi riosa, sedang
pada molekul RNA adalah ribose. Basa-basa bernitrogen penyusun nukleotida pada
kedua macam asam nukleat tersebut merupakan turunan purin maupun pirimidin.
Adenin dan guanin adalah turnan purin sedang sitosin, timin dan urasil turunan
pirimidin.
Deoksiadenosin monopospat adalah salah satu dari empat macam nukleotida
penyusun molekul DNA. Pada nukleotida ini basa adenin membentuk ikatan N-
glikosida dengan deoksiribosa, yaitu antara atom N nomor 9 adenin dengan atom C
nomor 1’ deoksiribosa. Selanjutnya, atom C nomor 5’ membentuk ikatan ester
dengan gugus pospat.
Nukleotida penyusun molekul DNA yang lain adalah deoksiguanosin
monopospat, deoksi-sitidin monoposat dan deoksitimidin monopospat. Molekul
DNA berupa dua buah rantai polinukleotida yang komplementer satu sama lain. Pada
setiap benang polinukleotida, deoksiribosa dan gugus pospat merupakan penyusun
rantai. Basa-basa bernitrogen dari masing-masing rantai berpasang-pasangan, yaitu
antara adenin dengan timin, sitosin dengan guanin. Pasangan-pasangan tersebut
dimantapkan oleh terbentuknya ikatan-ikatan hidrogen di antara keduanya. Kedua
rantai polinukleotida pada molekul DNA membentuk struktur heliks ganda, seperti
yang dikemukakan oleh Watson dan Crick. Antara suatu nukleotida dengan
nukleotida yang lain paa benang nukleotida yang sama dihubungkan oleh ikatan
diesterpospat, yaitu antara atom C nomor 3’ dengan atom C nomor 5’ deoksiribosa
dari kedua nukleotida tersebut.
96
Informasi genetika yang akan menentukan sifat-sifat kebakaan suatu organisme
tersimpan dalam bentuk urutan khas nukleotida dalam molekul DNA. Suatu segmen
DNA yang mengandung informasi untuk menyusun suatu molekul protein tertentu
disebut gen.
Struktur segmen rantai DNA, menunjukkan adanya ikatan diester pospat antara
dua nukleotida daam satu rantai dan posisi anti paralel dari kedua rantai
polinukleotida.
Pasangan basa timin-adenin membentuk dua buah ikatan hidrogen yang
mengikat kedua nukleotida pada rantai polinukleotida yang berbeda. Antara sitosin
dengan guanin terbentuk tiga buah ikatan hidrogen.
2. Aliran Informasi
Molekul DNA tidak terlibat langsung dalam proses sintesis protein, tetapi
menggunakan sutu mediator yang bertugas membawa informasi genetika ke
perangkat penyusun protein. Molekul yang berperan sebagai mediator tersebut
adalah m-RNA, suatu jenis RNA yang merupakan hasil transkripsi gen yang berupa
suatu segmen DNA. Informasi genetia yang telah berada di dalam molekul-molekul
m-RNA tersebut selanjutnya diterjemahkan oleh perangkat penyusun protein menjadi
protein. Perangkat penyusun protein tersebut terdiri dari ribosoma, t-RNA dan r-
RNA. Huruf-huruf m, t dan r di depan RNA adalah kependekan dari mesenger,
transfer dan ribosomal.
Informasi-informasi genetika dari suatu sel ke generasi sel berikutnya dipndahkan
melewati proses replikasi DNA.
Proses transkripsi, adalah proses pembentukan m-RNA yang urutan
nukleotidanya berdasarkan pada urutan nukleotida pada segmen DNA yang
ditranskripsikan. Prinsip transkripsinya erdasar pada pasangan-pasangan basa yang
komplemen satu sama lain, adenin berpasangan dengan urasil , guanin dengan
sitosin. Proses transkripsi didahului dengan pemisahan dua utas benang
polinukleotida molekul DNA pada daerah yang mengandung gen yang dimaksud.
Molekul m-RNA yang terbentuk kemudian melepaskan diri dari segmen DNA
yang menjdi cetakannya, mengalami pemrosesan menjadi m-RNA fungsional,
kemudian dibawa ke riosoma untuk ditranslasikan menjadi polipeptida. Dengan cara
demikian informasi genetika dari dalam nukleus dapat dipindahkan ke sitosol untuk
diterjemahkan menjadi protein.
Sejumlah virus penyebab kanker berupa RNA yang diselubungi protein. Suatu
hal yang menarik dari virus jenis ini adalah dalam mengekspresikan materi
genetikanya melewati transkripsi RNA untuk menyusun DNA. Dengan demikian,
97
DNA merupakan salinan dari RNA. Sesuatu yang tidak lazim. Proses semacam ini
disebut transkripsi balik.
RNA virus tersebut di dalam sel inang, menggunakan enzim yang dibawanya
memanfaatkan peraangkat metabolisme inang untuk menyusun DNA virus
berdasarkan informasi yang terdapat di dalam RNA-nya sendiri. Hasil pertamanya
adalah suatu hibrida RNA-DNA virus, yaitu suatu heliks ganda yang tersusun dari
sebuah polinukleotida RNA dan sebuah polinukleotida DNA. Pada perkembangan
berikutnya kedua utas benang polinukleotida tersebut memisah, benang DNA
membentuk pasangannya sehingga menjadi DNA heliks ganda yang normal. DNA
virus tersebut selanjutnya menyatu dengan DNA inang dan ikut mengatur
metabolisme. Sebagai akibatnya timbul gejala kanker, yaitu suatu pertumbuhan
jaringan yang tidak normal.
RNA virus penyebab tumor mereplikasikan diri melalui pembentukan DNA
sebagai intermediat yang bersifat komplemen engan RNA virus. Proses transkripsi
semacam ini disebut transkripsi balik yang diselenggarakan oleh enzim transkriptase
balik yang dibawa oleh virus ketika menginfeksi sel inang.
3. Kode Genetika
Struktur linier molekul m-RNA, atau urutan nukleotida, mengandung kode-
kode bagi macam molekul protein yang akan disusun. Molekul m-RNA, seperti
halnya dengan molekul DNA, mengandung empat macam nukleotida, yang dicirikan
oleh empat macam basa bernitrogen. Pada molekul m-RNA keempat macam basa
tersebut adalah adenin, guanin, sitosis dan urasil. Jika setiap macam basa merupakan
kode dari satu macam amino, maka hanya ada empat macam asam amino yang
memiliki kode khusus. Jika setiap dua macam basa mengkode satu macam asam
amino, akan hanya diperoleh 42 atau 16 macam kode, sedang kalau setiap tiga
rangkaian basa mengkode satu macam asam amino akan diperoleh 64 macam kode.
Jumlah 64 ini mencukupi untuk mengkode 20 macam asam amino penyusun molekul
protein. Dari hasil penelitian empirik dapat ditunjukkan bahwa untuk mengkode
sebuah asam amino diperlukan rangkaian tiga buah nukleotida, yang kemudian
dikenal sebagai kode triplet. Karena terdapat 64 macam kode untuk 20 macam asam
amino, berarti ada sejumlah asam amino yang memiliki lebih dari satu macam
kode.tabel berikut memuat kode-kode genetika, yang berlaku universal.
Tabel 9.2 Kode Genetika
Posisi pertama Posisi ketiga

Posisi kedua
Ujung 5’ Ujung 3’
U C A G
98
Phe Ser Tyr Cys U
U Phe Ser Tyr Cys C
Leu Ser Stop Stop A
Leu Ser Stop Trp G
Leu Pro His Arg U
Leu Pro His Arg C
C
Leu Pro Gln Arg A
Leu Pro Gln Arg G
Ile Thr Asn Ser U
Ile Thr Asn Ser C
A
Ille Thr Lys Arg A
Met The Lys Arg G
Val Ala Asp Gly U
Val Ala Asp Gly C
G
Val Ala Glu Gly A
Val Ala Glu Gly G
Dengan mengetahui posisi basa-basa dalam sebuah kodon dapat ditentukan

macam asam amino yang sesuai. Misalnya, kodon 5’ AUG 3’ pada m-RNA adalah
untuk metionin, sedang CAU untuk histidin. UAA, UAG dan UGA adalah kode
terminasi, untuk mengakhiri suatu sintesis protein. AUG adalah kode untuk
mengawali sintesis, selain itu juga untuk kode metionin internal
4. Apparatus Sintesis Protein

Sintesis protein merupakan suatu proses yang sangat rumit, melibatkan
berbagai macam komponen, baik yang berperan sebagai struktur tempat
berlangsungnya proses sintesis maupun yang berperan sebagai enzim pembawa
informasi. Struktur tempat berlangsungnya sintesis protein adalah ribosom, pembawa
informasi adalah m-RNA, sedang penyedia asam amino yang diperlukan adalah t-
RNA.
Ribosoma adalah suatu nukleoprotein yang tersusun dari sejumlah r-RNA dan
protein. Molekul-molekul r-RNA diperkirakan sebagai pembangun kerangka tempat
molekul-molekul protein membentuk konformasi yang sesuai dengan fungsinya
sebagai tempat berlangsungnya sintesis protein.
Setiap ribosom terdiri dari dua buah subunit, yaitu sebuah subunit besar dan
sebuah subunit kecil. Subunit kecil mengikat m-RNA yang baru masuk ke sitosol
dari nukleus. Kompleks yang fungsional baru terbentuk ketika subunit besar telah
bergabung.
Baik m-RNA maupun t-RNA merupkan hasil transkripsi segmen tertentu
molekul DNA, sehingga dengan demikian urutan nukleotida pada kedua macam
RNA tersebut bersifat komplemen dengan urutan nukleotida DNA. Fungsi kedua
macam RNA tersebut berbeda. Struktur primer m-RNA berisi kode-kode yang akan
99
diterjemahkan ke dalam bentuk polipeptida, sedang pada t-RNA untuk dikenli oleh
enzim-enzimpenambat asam amino tertentu.
Nukleotida-nukleotida m-RNA merupakan rangkaian linear koon-kodon, yang
juga dikenal sebagai triplet-triplet. Setiap kodon tersusun dari rangkaian tiga buah
basa bernitrogen. Rangkaian kodon pada suatu mlekul m-RNA mengandung seluruh
informasi yang diperlukan untuk mengawali sintesis polipeptida di ribosom,
menentukan urutan asam amino pada polipeptida yang disintesis dan mengakhiri
sintesis serta lepasnya polipeptida baru dari kompleks ribosom-m-RNA.
Molekul-molekul t-RNA memiliki kekhususan struktur sehingga setiap
macam t-RNA hanya dapat mengikat satu macam asam amino dan mengenali satu
macam kodon. Dengan demikian paling tidak terdapat 20 macam t-RNA, sesuai
dengan banyak macam asam amino penyusun protein. Bagian molekul t-RNA yang
berperan untuk mengenali kodon pada m-RNA disebut antikodon, yang erupa
rangkaian tiga nukleotida yang komplemen dengan rangkaian nukleotida penyusun
kodon.
5. Mekanisme Sinetesis Protein

Sintesis protein tersusun dari lima tahap utama, yang masing-masing
memerlukan sejumlah komponen. Sintesis protein pada organisme prokariotik
mengikuti pola yang sama dengan yang terdapat pada organisme eukariotik,
meskipun terdapat perbedaan pada detailnya. Kelima tahap tersebut adalah aktivasi
asam amino, awal sintesis, perpanjangan rantai polipeptida, penghentian proses
sintesis dan pelipatan serta pemrosesan hasil sintesis.
Aktivasi asam-asam amino terjadi di dalam sitosol, bukan di ribosom.
Masing-masing dari ke 20 macam asam amino diikatkan secara kovalen dengan t-
RNA khusus. Proses ini memerlukan energi hasil hidrolisis ATP.
Sintesis rantai polipeptida dimulai dengan pembentukan suatu komplek
pemula, yang terdiri dari m-RNA yang terikat pada subunit kecil ribosom, asam
amino awal yang telah terikat dengan t-RNA dan subunit besar ribosom. Asam amino
awal pada bakteria adalah formilmetionin, sedang pada organisme eukarotik adalah
metionin. Anti kodon pada t-RNA-formilmetionin membentuk pasangan basa dengan
kodon pada m-RNA. Pembentukan kompleks awal ini memerlukan energi hasil
hidrolisis GTP dan tiga macam protein sitosol yang dikenal sebagai faktor-faktor
inisiasi.
Pemanjangan rantai polipeptida dilakukan dengan merangkaikan asam-asam
amino yang dibawa oleh t-RNA ke ribosom dengan urutan sesuai dengan rangkaian
kodon pada m-RNA. Energi yang diperlukan untuk membentuk ikatan peptida dan
100
menggerakkan ribosom di sepanjang m-RNA berasal dari hasil hidrolisis GTP. Untuk
setiap residu asam amino memerlukan 2 GTP.
Penyusunan polipeptida berakhir ketika pembacaan kodon sampai pada
kodon terminal, atau kode stop, yaitu UAA dan UGA. Berakhirnya translasi segera
diikuti dengan lepasnya polipepida baru dari ribosom, yang didorong oleh faktor-
faktor pembebas.
Tahap terakhir dalam sintesis proein adalah pelipatan dan pemrosesan
polipeptida. Supaya terbentuk protein yang fungsional polipeptida harus mengalami
pelipatan-pelipatan yang sesuai sehingga terbentuk suatu konformasi yang tepat.
Pembentukan konformasi tersebut disertai dengan pelepasan asam amino pemula,
karboksilasi, sulfatasi maupun posporilasi residu-residu asam amino tertentu.
a. Aktivasi Asam Amino
Pembentukan ikatan peptida antara gugus karboksil suatu asam aminodengan
gugus amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain tidak memungkinkan
untuk dapat berlangsung secara spontan. Untuk mengatasi keadaa tersebut asam
amino perlu diaktifkan terlebih dahulu. Bentuk teraktifasi asam amino pembentuk
protein adalah ester asam amino dengan t-RNA yang sesuai, yang
disebut aminoasil-t-RNA. Pada aminoasil-t-RNA gugus karboksil suatu
asam amino terikat dengan gugus OH atom C nomor 3’ atau 2’ gugus ribosa pada
ujung 3’ molekul t-RNA.
Sebuah aminoasil-t-RNA. Asam amino berikatan ester dengan gugus
hidroksil nomor 3’ atau nomor 2 gugus adenosin terminal molekul t-RNA.
Terikatnya asam amino dengan t-RNA bukan saja penting karena dengan cara
demikian gugus karboksil asam amino diaktifkan, tetapi juga karena asam amino
tidak dapat mengenali kodon-kodon pada molekul m-RNA. Molekul t-RNA yang
memiliki antikodon yang diperlukan untuk mengenali kodon tertentu pada molekul
m-RNA.
Proses pengaktifan asam amino memerlukan enzim aminoasil-t-RNA
sintetase dan ATP. Setiap pembentukan aminoasil-t-RNA memerlukan dua buah
ikatan pospat berenergi tinggi dari molekul ATP.
Asam amino + ATP + t-RNA + H2O Aminoasil-t-RNA + AMP + 2 Pi.
Sebuah ikatan pospat untuk membentuk ikatan ester, sedang sebuah yang lain untuk
mendorong berlangsungnya reaksi.
Setiap macam asam amino memiliki t-RNA khusus, demikian pula dengan
enzim aminoasil t-RNA sintetase. Mekanisme pengenalan enzim terhadap substrat,
dalam hal ini asam amino dan t-RNA pasangannya, adalah seperti pengenalan enzim
101
terhadap substrat pada umumnya. Terdapat kesesuaian konformasi molekul enzim
dengan molekul substrat, seperti kesesuaian antara struktur bagian aktif anak kuci
dengan lubang kunci. Enzim amninoasil t-RNA sintetase dapat membedakan dua
macam molekul asam amino yang strukturnya sangat mirip, misalnya antara valin
dan isoleuisin. Kedua molekul asam amino tersebut hanya berbeda pada adanya
sebuah gugus metilen, -CH2-, pada isoleuisin.
b. Pembentukan Kompleks Pemula
Sintesis protein, pada sel prokariotik maupun eukariotik, diawali dengan
pembentukan suatu kompleks pemula yang tersusun dari ribosom 70 S pada
organisme prokariotik, ribosom 80 S pada organisme eukariotik, m-RNA dan t-RNA
yang telah membawa formil metinin atau metionin. Antikodon pada molekul t-RNA
membentuk pasangan-pasangan basa dengan kodon AUG pada molekul m-
RNA,yang telah berada di permukaan ribosom pada bagian P, atau bagian peptidil.
Bagian penting lain pada ribosom, yang terlibat dalam sintesis protein adalah bagian
A, atau bagian asli, yang saat itu masih kosong. Pembentukan kompleks pemula ini
juga memerlukan sejumlah proten yang berperan sebagai faktor pemula, dan molekul
GTP sebagai sumber energi.
Kompleks pemula, yang mengawali sintesis protein pada organisme
prokariotik, dan ada organisme eukariotik. Asam amino pertama pada organisme
prokariotik adalah formil metionin, sedang pada organisme eukariotik adalah
metionin.
c. Perpanjangan Rantai Polipeptida

Siklus perpanjangan rantai polipeptida pada sintesis protein diawali dengan
penyusupan sebuah aminoasil t-RNA pada bagian A ribosom yang masih kosong.
Macam aminoasil t-RNA yang disusupkan tergantung dari macam kodon m-RNA
yang berada pada bagian A ribosom. Penyusupan aminoasil t-RNA ke bagian A
ribosom dilakukan oleh suat protein yang dikenal sebagai “elongation factor”, EF.
Dengan telah terbentuknya suatu kompleks yang tersusun dari ribosom, m-
RNA, aminoasil t-RNA yang menempati posisi A dan f-Met-t-RNA pada posisi P,
pembentukan ikatan peptida dapat dimulai.enzim peptidil transferase memindahkan
gugus formilmetionin dari posisi P ke posisi A, dan segera diikuti oleh pembentukan
ikatan peptida natara forrmilmetionin dengan asam amino kedua yang masih terikat
pada t-RNA. Sementara itu t-RNAf, t-RNA untuk formilmetionin terbebas, pada
posisi A. Pada posisi P terdapat peptidil-t-RNA.
Pembentukan ikatan peptida yang dikatalis oleh enzim peptidil transferase.
Rantai yang mengalami perpanjangan dipindahkan ke gugus amino milik aminoasil-
102
tRNA yang baru datang pada posisi A. Reaksi ini terjadi karena serangan nukleofilik
atom N pada aminosil-tRNA ke gugus karbonil pembentuk ester pada fMet-tRNA.
Tahap kedua dari siklus perpanjangan polipeptida adalah translokasi. Proses ini
melibatkan tiga macam gerakan, yaitu perginya tRNA yang telah tidak bermuatan
dari bagian P, perpindahan peptidil-tRNA dari posisi A ke posisi P, dan pergeseran
posisi m-RNA sepanjang jarak tiga nukleotida. Sebagai hasilnya adalah bahwa kodon
berikutnya diposisikan untuk pembacaan aminoasil-tRNA berikutnya. Posisi A yag
kosong siap untuk ditempati aminoasil-tRNA yang sesuai, dan siklus berulang
kembali.
Sejumlah ribosom dapat secara serentak menterjemahkan sebuah molekul m-
RNA, dan dengan demikian meningkatkan efisiensi pemanfaatan m-RNA.
Sekelompok ribosom yang terikat pada sebuah molekul m-RNA disebut poliribosom,
atau polisom. Masing-masing ribosom dalam unit tersebut beroperasi secara mandiri,
masing-masing mensintesis sebuah polipeptida lengkap.
d. Terminasi Sintesis Protein

Penghentian, atau terminasi sintesis protein terjadi ketika posisi A ditempati
oleh kodon-kodon UAA, UGA dan UAG. Sel-sel yang normal tidak memiliki tRNA
yang antikodonnya komplemen dengan kode stop tersebut. Ketiga kodon tersebut
dapat dikenali oleh suatu jenis protein yang dikenal sebagai “release factor”.
Terikatnya release factor pada kodon terminal mengaktifkan peptidil transferase
untuk menghidrolisis ikatan antara polipeptida dengan tRNA pada posisi P.
Kekhususan peptidil transferase diubah oleh release factor, sehingga molekul air an
bukan sebuah ggus amino yang berperan sebagai penerima peptidil yang diaktifkan.
Polipeptida meninggalkan ribosom, diikuti oleh m-RNA, dan t-RNA.
Akhirnya ribosom mengalami disosiasi menjadi komponen 30 S an 50 S, sebagai
calon komponen perangkat sintesis protein berikutnya.
e. Pemrosesan Protein
Polipeptida yang terbentuk dalam proses translasi supaya dapat berperan
sebagai protein fungsional, dalam banyak hal, memerlukan berbagai modifikasi.
Modifiasi polipeptida dapat berlangsung sementara proses translasi sedang berjalan,
atau setelah selesai translasi. Modifikasi jenis pertama disebut modifikasi kotranslasi,
sedang jenis kedua modifikasi pasca-translasi.
1. Modifikasi Kotranslasi
Sejumlah modifikasi berlangsung sementara proses translasi sedang berjalan.
Di antaranya adalah deformilasi, pemotongan asam amino, pengubahan gugus
103
samping residu asam amino, pembentjan jembatan disulfida, penambahan gugus gula
dan pelipatan tertier.
Deformilasi adalah pemutusan gugus formil pada residu asam amino
formilmetionin, secara enzimatik. Proses ini terjadi pada organisme prokariotik dan
pada mitokondria maupun khloroplast dalam sel eukariotik.
Pemotongan asam amino terjadi baik pada sel prokariotik maupun eukariotik,
yaitu asam amino metionin pada terminal N, oleh enzim aminopeptidase. Seringkali
sejumlah asam amino pada terminla N juga mengalami pemotongan, selama translasi
sedang berlangsung.
Gugus R pada asam amino tertentu seringkali mengalami perubahan setelah
menjadi komponen rantai polipeptida. Sebagai contoh, pada sintesis kollagen residu-
residu lisin dan prolin tertentu mengalami hidroksilasi menjadi hidroksi lisin dan
hidroksi prolin. Residu asam amino yang lain dapat mengalami posporilasi pada
gugus R, misalnya serin. Pembentukan jembatan disulfida terjadi ketika dua buah
gugus sulfhidril,-SH, dua buah residu asam amino sistein berada pada posisi
berhadapan, mengalami oksidasi. Proses ini terjadi setelah polipeptida membentuk
struktur tertier.
Penambahan gula terjadi pada sintesis glikoprotein, yaitu pada residu asam
amino tertentu. Pelipatan tertier, atau pembentukan struktur tertier pada protein-
protein tertentu dapat berlangsung secara spontan, setelah selesai proses translasi,
sedang yang lain berlangsung ketika translasi masih berlanjut. Pada bakteri E. coli
pelipatan tertier sudah terjadi selama proses sintesis, sehingga memungkinkan
protein tersebut mampu menunjukkan sifat katalitiknya sementara pembentukannya
belum sempurna.
2. Modifikasi Pasca-Translasi
Modifikasi pasca-translasi adalah perubahan struktur protein yang terjadi
setelah protein tersebut selesai disintesis dan dilepaskan dari ribosom. Perubahan-
perubahan penting yang termasuk dalam kelompok ini adalah pemotongan peptida,
asosiasi quarterner, dan penambahan gugs-gugus prostetik.
Pada sejumlah protein, perubahan-perubahan utama pada struktur molekul
berupa pemotongan ikatan-ikatan khusus yang diikuti dengan pembuangan segmen
polipeptida terjadi setelah translasi. Sebagai contohnya, rantai A dan B pada molekul
insulin diperoleh dari hasil pemotongan pasca-translasi sebuah polipeptida, yang
dikenal sebagai proinsulin. Proinsulin tidak menunjukkan adanya aktivitas normal
suatu insulin.
Pemotongan pasca-translasi molekul proinsulin menjadi insulin. Pada posisi-
posisi tertentu polipeptida proinsulin mengalami pemotongan menjadi tiga buah
104
rantai polipeptida yang lebih pendek, yaiturantai A, B, dan C. Antara rantai
polipeptida A dan B tetap dihubungkan oleh dua jembatan disulfida asli. Rantai
polipeptida C dibuang.
III. PENUTUP
A. KESIMPULAN
Asam amino selain merupakan penyusun molekul juga merupakan bahan baku
penyusun senyawa organik berrnitrogen yang lain. Tumbuhan dan sejumlah
mikroorganisme tertentu dapat menyusun ke 20 macam asam amino komponen
molekul protein, sedang hewan tingkat tinggi serta mikroorganisme tertentu hanya
dapat menyusun sebagian dari ke 20 macam asam amino yang diperlukannya. Asam
amino yang tidak dapat disintesis oleh organisme tertentu tersebut harus tersedia di
dalam makanan. Jenis-jenis asam amino yang tidak dapat disusun di dalam tubuh
dikenal sebagai asam amino esensia, sedang yang dapat disusun tubuh sendiri disebut
asam amino non-esensial.
Proses deaminasi asam amino,yang bertujuan untuk mengeluarkan kelebihan
NH4+ dan memanfaatkan asam alfa keto untuk bahan respirasi, dilaksanakan dengan
memindahkan gugus NH4+ dari suatu asam amino ke asam alfa ketoglutarat. Proses
deaminasi asam glutamat berlangsung di dalam hati, demikian pula siklus urea.
Kerangka karbon molekul asam amino berasal dari senyawa-senyawa
intermediat jalur metabolisme utama, yaitu glikolisis, siklus asam sitrat dan jalur
pentosa pospat.
Sintesis protein tersusun dari lima tahap utama. Kelima tahap tersebut adalah
aktivasi asam amino, awal sintesis, perpanjangan rantai polipeptida, penghentian
proses sintesis dan pelipatan serta pemrosesan hasil sintesis.
B. LATIHAN SOAL
1. Jelaskan proses deaminasi asam amino!
2. Jelaskan proses deaminasi asam glutamat!
3. Jelasakan sintesis asam urat!
4. Jelaskan degradasi kerangka karbon!
5. Jelaskan kelainan genetik pada katabolisme asam amino!
6. Jelaskan lima tahap utama mekanisme sinetesis protein!
DAFATAR PUSTAKA
105
York.
New York.

106

Biokimia Materi Kuliah

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Judul Asli

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Biokimia Materi Kuliah

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

MODUL 1

II. PENYAJIAN MATERI

Tabel 1.1 Perkembangan Biokimia

Perkembangan biokimia sangat mendukung perkembangan dalam bidang

Gambar 1.1 Molekul air

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

Gambar 2.1 Monosakarida Yang Paling Pendek Rantai C-nya

Gliseraldehid dan dihidroksiaseton merupakan monosakarida yang paling

Gambar 2.2 Monosakarida Merupakan Komponen Penting Asam Nukleat

Monosakarida yang paling banyak dijumpai adalah heksosa (C 6H12O6).

Gambar 2.4 Monosakarida Yang Paling Banyak Ditemukan

Gambar 2.5 Monosakarida Dalam Bentuk Pyran Dan Furan

Gambar 2.6 Berbagai Macam Disakarida

Inulin adalah karbohidrat simpanan yang terdapat pada berbagai tumbuhan,

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

White, Abraham, 1978. Principles of Biochemistry. Sixth edition., McGraw-

II. PENYAJIAN MATERI

2. SIFAT-SIFAT ASAM LEMAK

Gambar 3.2 Lipid Penyusun Membran Sel

3. LEMAK NETRAL (ASIL GLISEROL)

Gambar 3.3 Tri asil Gliserol (TAG)/ Trigliserida

Gambar 3.4 Struktur Kolesterol dan Penguraiannya Dalam Tubuh Hewan

8. STEROID DAN TERPENA

Setelah memasuki sel à Fatty acids (FA) masuk ke matriks mitokondria à

Gambar 3.6 Asam Lemak Masuk Mitokondria

Gambar 3.7 Reaksi yang dibutuhkan untuk menghidrolisis asam

Gambar 3.8 Biosintesis Lipid

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

White, Abraham, 1978. Principles of Biochemistry. Sixth edition., McGraw-

II. PENYAJIAN MATERI

1. Asam Amino Non Polar (Gugus R-nya Hidrofobik)

2. Asam Amino Polar Tanpa Muatan Pada Gugus R-nya

3. Asam Amino Bermuatan Positif Pada Gugus R

1. Pembagian Protein Menurut Struktur

Gambar 4.1 Berbagai Macam Struktur Protein

2. Pembagian Protein menurut Bentuknya

4. Pembagian Protein Menurut Daya Larutnya

6. Susunan Asam Amino Pada Rantai Polipeptida

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

White, Abraham, 1978. Principles of Biochemistry. Sixth edition., McGraw-

II. PENYAJIAN MATERI

Tabel 5.2 Singkatan Nama Beberapa Nukleotida

Basa Ribonukleotida Deoksiribonukleotida

D. MONONUKLEOTIDA SEBAGAI KOENZIM

Gambar 5.1 FAD

E. DINUKLEOTIDA SEBAGAI KOENZIM

Gambar 5.2 NAD

Gambar 5.4 Rangkaian Kimia Basa Nitrogen

Dari ketiga model replikasi tersebut, model semikonservatif merupakan

Gambar 5.6 Struktur RNA Rantai Tunggal

Perbedaan utama antara DNA dan RNA:

4. PERANAN ASAM NUKLEAT DALAM SINTESIS PROTEIN

Transfer Asam Amino Ke Tempat Sintesis Protein

Terminasi dan Pelepasan Rantai Polipeptida.

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New

White, Abraham, 1978. Principles of Biochemistry. Sixth edition., McGraw-

II. PENYAJIAN MATERI

Gambar 6.1 Tempat Enzim Terdapat Dalam Sel

B. TATA NAMA ENZIM

Gambar 6.2 Proses Kerja Enzim pada Substratnya

2. Penghambatan Non Kompetitif

a. Pengaruh Konsentrasi Enzim

Lehninger, Albert, 1982. Principles of Biochemistry, Word Publishers, Inc., New