LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

SISTEM RESPIRASI

Disusun oleh : Kelompok 2

Andri Dwiputra Pasopati 2015730008
Choirul Anam 2015730022
Endatika R Widyaningtias 2015730038
Imam Fahrizal 2015730059
Karimah 2015730068
Meisari Rezki Rahmatia 2015730084
Najwa Prisca Alen 2015730100
Raniedha Amalia 2015730109
Syifa Aulia Ahmad 2015730126

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER

FAKULTAS KEDOKTERAN DAN KESEHATAN
UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH JAKARTA
2015-2016
 Kata Pengantar

Alhamdulillah, puji dan syukur penulis panjatkan kehadiran Allah SWT karena berkat rahmat dan
karunia-Nya, kami dapat menyelesaikan Laporan Biokimia Sistem Respirasi.
Penulis laporan ini diajukan dalam rangka untuk memenuhi salah satu tugas praktikum. Kami
menyadari laporan ini jauh dari kesempurnaan baik dari segi isi, penulisan maupun pewajahan. Oleh
karena itu, atas segala kekurangannya mohon diberikan kritik dan saran untuk membangun, guna
perbaikan selanjutnya.
Kami ucupkan terima kasih atas materi dan bimbingan selama Praktikum berlangsung kepada : dr.
Nur Asikin. Serta kami ucapkan terima kasih instansi terkait yang telah membantu kami
mempersiapkan alat dan bahan saat praktikum dilaksanakan serta kepada teman-teman yang
memberikan dukungan dan support.
Semoga Laporan ini bermanfaat bagi seluruh Mahasiswa Fakultan Kedokteran Universitas
Muhammadiyah Jakarta serta bisa dijadikan bahan bacaan untuk menambah ilmu pengetahuan kita.

Jakarta, April 2016

Penulis
PENDAHULUAN
Hemoglobin merupakan protein yang terdapat di dalam sel darah merah (SDM)/ Red Blood Cell
(RBC) dan berfungsi antara lain untuk :
1. Mengikat dan membawa oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh
2. Mengikat dan membawa karbondioksida dari jaringan tubuh ke paru-paru
3. Memberi warna merah pada darah
4. Mempertahankan keseimbangan asam basa dari tubuh
Hemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang setiap monomenya terikat pada gugus
prostektik heme dan keseluruhannya mempunyai berat molekul 64,450 Dalton. Darah mengandung
7,8 sampai 11,2 mMol hemoglobin monomer/L ((12,6 sampai 18,4 g/dL) tergantung pada umur dan
jenis kelamin individu.
Hemoglobin dapat mengikat 4 atom oksigen per tetramer (satu pada tiap subunit heme). Atom oksigen
terikat pada atom Fe2+, yang terdapat pada heme, pada ikatan koordinasi kelima. Hemoglobin yang
terikat pada oksigen disebut hemoglobin teroksigenasi atau oksihemoglobin (HbO 2), sedangkan
hemoglobin yang telah melepaskan oksigen disebut deoksihemoglobin (Hb). Hemoglobin juga dapat
mengikat gas hasil pembakaran yang tidak sempurna yaitu Karbonmonoksida (CO) dan disebut
Karbonmonoksida hemoglobin (HbCO). Ikatan Hb dengan CO 200 kali lebih kuat daripada ikatan Hb
dengan oksigen dan akibatnya Hb tidak dapat lagi mengikat, membawa dan mendistribukan oksigen
ke jaringan.
Dalam keadaan lain, muatan atom Fe yang terdapat pada pusat heme dapat terjadi karena oksidasi
oleh senyawa-senyawa pengoksidasi. Hemoglobinnya disebut hemoglobin teroksidasi atau
methemoglobin (MetHb) atau Hb (Fe2+). Dalam bentuk ini Hb tidak dapat mengikat oksigen atau
kehilangan fungsinya yang amat penting. Beberapa derivate dari Hb, misalnya oksiHb, Hb, dan HbCO
dapat dibedakan dengan melakukan pengenceran dan pada pengenceran ini oksiHb terlihat berwarna
merah kekuningan-kuningan, Hb berwarna merah kecoklatan dan HbCO berwarna merah terang
(carmine tint). Untuk lebih jelas lagi setiap derivate Hb dapat pula dibedakan dengan menggunakan
spektoskop, yaitu suatu teknik berdasarkan perbedaan absorpsi warna-warna tertentu dari spectrum
cahaya putih. Bila suatu larutan berisi suatu zat warna diletakan alat tersebut dan sumber cahaya,
maka akan terlihat daerah (pita) berwarna hitam pada bagian spectrum tempat terjadinya penyerapan
warna tersebut. Dengan menentukan letak serta intensitas pita-pita absobsi itu, maka dapat ditemukan
pigmen apa yang sendang diperiksa itu, pada spektroskop yang dilengkapi dengan skala panjang
gelombang cahaya, letak pita absobsi itu ditemukan dengan garis-gatis fraunhofer itu akan terletak
pada perkiraan : B=687 mu, C = 656 mu, D = 589mu, F = 486 mu, dan G = 431 mu.
TUJUAN PRAKTIKUM
1. Memperlihatkan bahwa oksigen dapat mengikat dan melepaskan oksigen
2. Memperlihatkan bahwa ikatan Hb dengan karbonmonoksida jauh lebih kuat dibandingkan
ikatan Hb dengan oksigen
3. Memperlihatkan bahwa besi dalam molekul Hb bila dioksidasi akan menjadi Met Hb dan
tidak dapat mengikat oksigen lagi
4. Penetapan kadar Hb kuantitatif (cara sian met hemoglobin)

PERCOBAAN
I. Uji oksihemoglobin dan Deoksihemoglobin
a. Tujuan
Membuktikan hemoglobin dapat mengikat oksigen membentuk oksihemoglobin
(HbO2) dan terurai kembali menjadi O2 dan deoksihemoglobin.

b. Dasar
Dalam keadaan tereduksi Fe dalam molekul Hb dapat mengikat dan melepaskan
oksigen tergantung pada tekanan O2 dan CO2.

c. Bahan dan pereaksi

1. Darah segar
2. Preaksi stokes
3. Larutan NH4OH
 d. Cara kerja

1.Oksihemoglobin
a. Kedalam sebuah tabung reaksi encerkan 2 mL darah dengan mL air
suling. Campurkan dengan baik dan perhatikan warna merah
kekuning-kuningan dari oksihemoglobin yang terbentuk.
b. Bagi 2 isi tabung sehingga masing-masing tabung berisi 4 mL.
Gunakan tabung 1 sebagai kontrol.
2. Pembentukan deoksihemoglobin
a. Isi tabung ketiga dengan 2 mL pereaksi stokes dan tambahkan
NH4OH secukupnya untuk melaruktan endapan yang segera
terbentuk. Campurkan ini merupakan pereduksi yang amatkuat.
b. Masukan beberapa tetes larutan stokes kedalam 2. Terlihat perubahan
warna karena terbentuknya deoksihemoglobin. Bandingkan dengan
tabung 1
c. Pindahkan 2 mL larutan deoksihemoglobin ketabung lain sebagai
control
3. Pembentukan kembali Oksihemoglobin dari Deoksihemoglobin
a. Kocok kuat-kuat tabung yang berisi deoksihemoglobin, maka akan
kembali terjadi oksigenasi dari udara. Perhatikan dan catat warna
HbO2 yang kembali terbentuk.
b. Oksigenesi dan deoksigenasi ini dapat dilakukan berulang-ulang.

e. Hasil

Tabung III
Tabung II
Hasil Tabung I OksiHb Reoksigenasi
DeoksiHb
DeoksiHB
Warna yang Merah kekuning-
Coklat Merah pekat
terbentuk kuningan
f. Kesimpulan
g. Pertanyaan
Peristiwa faal apakah yang ditiru dari pecobaan ini?
2
II. Uji Karbon monoksida Hemoglobin (HbCO)
a. Tujuan
Membuktikan bahwa Hb dapat mengikat CO yang ikatannya lebih kuat daripada Hb
dengan O2
b. Dasar
Gas CO yang berasal dari proses-proses yang tidak sempurna dapat mengikat Hb
membentuk HbCO. Ikatan ini sangat kuat (kurang lebih 200 kali lebih kuat di
banding ikatan Hb dengan O2). HbCO berwarna merah terang.

HbO2 + CO → HbCO + O2
HbCO + stokes → tidak bereaksi

c. Bahan dan pereaksi

 1. Darah segar
2. Sumber gan CO
3. Pereaksi stokes
4. NH4OH

d. Cara kerja
1. Encerkan 2 ml darah dengan 8 mL air suling. Bagi 2 darah encer itu (masing-
masing 5 mL) dalam 2 tabung reaksi
2. Pada tabung 1 alirkan gas CO (dalam lemari asam). Oksihemoglobin akan
berubah menjadi karbondioksida hemoglobin. Bandingkan kedua warna
tabung tadi
3. Pindahkan masing-masing 1 mL dari tabung 1 (yang berisi HbCO) kedalam
tabung 3 dang tabung 4, dan masing-masing 1 mL dari tabung 2 (yang berisi
HbO2) ke dalam tabung 5 dan 6
4. Tambahkan pereaksi stokes pada tabug 3 dan 5. Perhatikan hasil yang di
peroleh.
5. Encerkan isi tabung ke 4 dalam tabung ke 6 dengan 4 mL air suling.
Bandingkan warna kedua cairan itu. Oksi Hb berwarna kekuning-kuningan,
sedangkan HbCO berwarna merah terang (carmine tint)

e. Hasil

Tabung OksiHb KarbonmonoksidaHb

Warna sebelum
penambahan pereaksi coklat Merah pekat
stokes
Warna setelah
penambahan pereaksi coklat merah
stokes
Merah kekuning- Merah kekuning-kuningan
encer
kuningan pekat